研究者詳細

顔写真

サトウ　シンイチ
佐藤　伸一
Shinichi Sato
所属
高等研究機構学際科学フロンティア研究所　新領域創成研究部　生命・環境研究領域
職名
准教授
学位

  • 博士（薬学）（東京大学）

  • 修士（薬学）（東京大学）

e-Rad 研究者番号
20633134

経歴 7

  • 2024年4月 ～ 継続中
    東北大学　学際科学フロンティア研究所　准教授

  • 2020年4月 ～ 2024年3月
    東北大学　学際科学フロンティア研究所　助教

  • 2016年4月 ～ 2020年3月
    東京工業大学　科学技術創成研究院 化学生命科学研究所　助教

  • 2014年2月 ～ 2016年3月
    東京工業大学　資源科学研究所　助教

  • 2012年4月 ～ 2014年1月
    学習院大学　理学部 化学科　助教

  • 2011年5月 ～ 2012年3月
    The Scripps Research Institute　博士研究員

  • 2011年4月 ～ 2012年3月
    東京大学 分子細胞生物学研究所　博士研究員

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学歴 3

  • 東京大学大学院　薬学系研究科　分子薬学専攻 博士後期課程

    2008年4月 ～ 2011年3月

  • 東京大学大学院　薬学系研究科　分子薬学専攻 修士課程

    2006年4月 ～ 2008年3月

  • 明治薬科大学　薬学部　製薬学科

    2002年4月 ～ 2006年3月

委員歴 4

  • 東北大学学際科学フロンティア研究所　FRIS CoRE ワーキンググループ

    2024年4月 ～ 継続中

  • 「生体適合化学の進歩」インタラクティブフォーラム（ABC-info） 幹事

    2021年4月 ～ 継続中

  • 日本化学会生体機能関連部会　若手の会関東支部幹事

    2018年8月 ～ 2021年3月

  • 天然物化学談話会2016実行委員

    2016年4月 ～ 2017年3月

研究キーワード 5

  • タンパク質ケミカルラベリング

  • ラジカル反応

  • 光触媒

  • チロシン残基修飾

  • 抗体分子修飾

研究分野 2

  • ライフサイエンス / 薬系化学、創薬科学 /

  • ナノテク・材料 / 生体化学 /

受賞 11

  1. 令和5年度科学技術分野の文部科学大臣表彰 若手科学者賞

    2023年4月　文部科学省　相互作用解明を実現する触媒的タンパク質化学修飾研究

  2. 日本薬学会奨励賞

    2020年11月　（公社）日本薬学会　チロシン残基化学修飾法の開発による生体機能の解明

  3. 日本薬学会 関東支部 奨励賞

    2018年9月　（公社）日本薬学会　触媒的タンパク質チロシン残基の化学修飾法の開発と応用

  4. 東京工業大学 挑戦的研究賞

    2018年9月　東京工業大学

  5. 日本ケミカルバイオロジー学会第13回年会 ポスター賞

    2018年6月　日本ケミカルバイオロジー学会　溶媒接触度依存的なチロシン残基修飾による抗体の部位選択的機能化

  6. 第32回若い世代の特別講演会講演証

    2018年3月　（公社）日本化学会　触媒的・ラジカル的タンパク質ラベル化法の開発と応用

  7. 日本化学会2016優秀講演賞（学術）

    2016年4月　（公社）日本化学会　ルミノール誘導体を用いたチロシン残基選択的な化学修飾法開発

  8. 1st Asian Conference on Chemosensor and Imaging Probe (Asian-ChIP 2015) poster award

    2015年11月　Heme-Catalyzed Tyrosine Click Reaction with Luminol Derivatives

  9. 第25回リバネス研究費多摩川精機賞

    2015年6月　株式会社リバネス　FGビーズ表面上での反応場制御によるタンパク質部位特異的な化学修飾法の開発

  10. 味の素研究企画賞

    2014年1月　有機合成化学協会　標的タンパク質指向性の一電子酸化触媒に基づく細胞内局所環境でのラジカル生成と反応制御

  11. 第2回光学活性結晶コンクール 銅賞

    2007年　乙卯研究所

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論文 78

  1. Laccase-catalyzed tyrosine click reaction with 1-methyl-4-arylurazole: rapid labeling on protein surfaces. 国際誌 査読有り

    Keita Nakane, Chizu Fujimura, Shogo Miyano, Zhengyi Liu, Tatsuya Niwa, Hafumi Nishi, Tetsuya Kadonosono, Hideki Taguchi, Shusuke Tomoshige, Minoru Ishikawa, Shinichi Sato

    Chemical communications (Cambridge, England)　2024年11月12日

    DOI： 10.1039/d4cc03802a 　

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    Our study demonstrates the exceptional efficiency of 1-methyl-4-arylurazole (MAUra) for tyrosine labeling, optimized with laccase under mild conditions, achieving a high efficiency (kcat/Km = 7.88 × 104 M-1 s-1) with minimal oxidative side reactions and selective labeling of highly exposed tyrosine sites on proteins.

  2. Switching Type I/Type II Reactions by Turning a Photoredox Catalyst into a Photo-Driven Artificial Metalloenzyme 査読有り

    Yasunori Okamoto, Takuya Mabuchi, Keita Nakane, Akiko Ueno, Shinichi Sato

    ACS Catalysis　13　(7)　4134-4141　2023年3月16日

    出版者・発行元： American Chemical Society (ACS)

    DOI： 10.1021/acscatal.2c05946 　

    ISSN：2155-5435

    eISSN：2155-5435

  3. Intracellular photocatalytic-proximity labeling for profiling protein–protein interactions in microenvironments 国際誌 査読有り

    Michihiko Tsushima, Shinichi Sato, Kazuki Miura, Tatsuya Niwa, Hideki Taguchi, Hiroyuki Nakamura

    Chemical Communications　58　(12)　1926-1929　2022年

    出版者・発行元： Royal Society of Chemistry (RSC)

    DOI： 10.1039/d1cc05764b 　

    ISSN：1359-7345

    eISSN：1364-548X

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    Intracellular photocatalytic-proximity labeling (iPPL) was developed to profile protein–protein interactions in the microenvironment of living cells.

  4. Proximity Histidine Labeling by Umpolung Strategy Using Singlet Oxygen 国際誌 査読有り

    Keita Nakane, Shinichi Sato, Tatsuya Niwa, Michihiko Tsushima, Shusuke Tomoshige, Hideki Taguchi, Minoru Ishikawa, Hiroyuki Nakamura

    Journal of the American Chemical Society　143　(20)　7726-7731　2021年5月26日

    出版者・発行元： American Chemical Society (ACS)

    DOI： 10.1021/jacs.1c01626 　

    ISSN：0002-7863

    eISSN：1520-5126

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    While electrophilic reagents for histidine labeling have been developed, we report an umpolung strategy for histidine functionalization. A nucleophilic small molecule, 1-methyl-4-arylurazole, selectively labeled histidine under singlet oxygen (1O2) generation conditions. Rapid histidine labeling can be applied for instant protein labeling. Utilizing the short diffusion distance of 1O2 and a technique to localize the 1O2 generator, a photocatalyst in close proximity to the ligand-binding site, we demonstrated antibody Fc-selective labeling on magnetic beads functionalized with a ruthenium photocatalyst and Fc ligand, ApA. Three histidine residues located around the ApA binding site were identified as labeling sites by liquid chromatography-mass spectrometry analysis. This result suggests that 1O2-mediated histidine labeling can be applied to a proximity labeling reaction on the nanometer scale.

  5. Site-Selective Protein Chemical Modification of Exposed Tyrosine Residues Using Tyrosine Click Reaction. 国際誌

    Shinichi Sato, Masaki Matsumura, Tetsuya Kadonosono, Satoshi Abe, Takafumi Ueno, Hiroshi Ueda, Hiroyuki Nakamura

    Bioconjugate chemistry　31　(5)　1417-1424　2020年5月20日

    DOI： 10.1021/acs.bioconjchem.0c00120 　

    eISSN：1520-4812

  6. Tyrosine-Specific Chemical Modification with in Situ Hemin-Activated Luminol Derivatives 査読有り

    Sato, S., Nakamura, K., Nakamura, H.

    ACS Chemical Biology　10　(11)　2633-2640　2015年

    DOI： 10.1021/acschembio.5b00440 　

    ISSN：1554-8929

    eISSN：1554-8937

  7. Ligand-directed selective protein modification based on local single-electron-transfer catalysis 査読有り

    Shinichi Sato, Hiroyuki Nakamura

    Angewandte Chemie - International Edition　52　(33)　8681-8684　2013年8月12日

    DOI： 10.1002/anie.201303831 　

    ISSN：1433-7851

    eISSN：1521-3773

  8. Catalysis in Chemical Modification of Proteins 国際誌 国際共著 査読有り

    Seiya Ishizawa, Koki Fujimura, Kounosuke Oisaki, Shinichi Sato, Jun Ohata

    ChemCatChem　2025年4月28日

    出版者・発行元： Wiley

    DOI： 10.1002/cctc.202402125 　

    ISSN：1867-3880

    eISSN：1867-3899

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    Abstract Advancement of catalytic transformations in traditional synthetic organic chemistry have made significant impact on development of novel bioconjugation technologies. While a wide range of applications have become possible through catalytic protein bioconjugation approaches, there has been a lack of literature collectively reviewing advances of chemical modification of proteins through the lens of catalysis. This review article is focused on design principles and chemical strategies of nonenzymatic catalysis for targeting natural protein substrates by identifying seven catalysis patterns as organizing topics: electrocatalysis, photocatalysis, metal catalysis, acid catalysis, organocatalysis, supramolecular catalysis, and heterogeneous catalysis. Many literature examples demonstrated possibility of simple translation of small molecule‐based catalysis into protein bioconjugation methodologies, whereas others demonstrated unique approaches such as dual catalytic systems and polypeptide structure‐specific catalysis design. With a series of successful examples, the survey of catalytic approaches for protein bioconjugation also highlighted the remaining challenges and potential future directions of the area of catalytic bioconjugation.

  9. Detection of C‐Reactive Protein by Electrochemiluminescence‐Based Droplet‐Free Digital Immunoassay with Tyramide Signal Amplification 査読有り

    Hiroya Abe, Shuri Nakamura, Kentaro Ito, Kosuke Ino, Zhengyi Liu, Shinichi Sato, Kumi Y. Inoue, Hitoshi Shiku

    ChemElectroChem　2025年4月

    出版者・発行元： Wiley

    DOI： 10.1002/celc.202500024 　

    ISSN：2196-0216

    eISSN：2196-0216

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    C‐reactive protein (CRP) is a widely used biomarker for monitoring inflammatory processes and assessing disease progression in various conditions, including cardiovascular diseases, infections, and autoimmune disorders. In this study, a simplified droplet‐free digital enzyme‐linked immunosorbent assay (ELISA) system is developed based on electrochemiluminescence (ECL) imaging for the sensitive detection of CRP. This system eliminates the need for droplet or microwell arrays, significantly simplifying the workflow while maintaining high sensitivity. Tyramide signal amplification was employed to enhance signal generation, relying on its localized reaction to achieve precise single‐particle amplification with minimal signal diffusion. The developed assay is capable of detecting poly‐horseradish peroidase at concentrations as low as 1.0 fmol L−1 and successfully adhered to the Poisson distribution model for digital quantification. The application of this system to CRP detection yields a limit of detection of 17.0 pg mL−1 (162 fmol L−1). The ECL bead ratio increases proportionally with CRP concentration, enabling accurate quantification. Moreover, the system exhibits high specificity, showing no response to other biomolecules and maintaining precise detection even in complex biological samples such as human serum. This study highlights the potential of the droplet‐free digital ELISA system for clinical diagnostics and the detection of low‐abundance biomarkers.

  10. Catalytic Serine Labeling in Nonaqueous, Acidic Media 国際誌 国際共著 査読有り

    Seiya Ishizawa, Chiamaka P. Uzoewulu, Yume Iwakura, Anuja Koirala, Shinichi Sato, Jun Ohata

    Chemistry – A European Journal　31　(12)　2025年2月9日

    出版者・発行元： Wiley

    DOI： 10.1002/chem.202404002 　

    ISSN：0947-6539

    eISSN：1521-3765

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    Abstract Chemoselective modification of alkyl alcohols (e. g., serine residues) on proteins has been a daunting challenge especially in aqueous media. Herein, we report chemical modification of alkyl alcohols in protein and cell lysate samples using carboxylic acid‐based bioconjugation media. The acidic medium is not only useful to suppress reactivity of other nucleophiles in proteins, but the medium also serves as a potentially biomolecule‐compatible solvent. The acid‐catalyzed acylation strategy has a unique selectivity paradigm compared to the common active‐serine‐targeted method and would act as a new strategy for studying biological roles of serine residues.

  11. Profiling of i-motif-binding proteins reveals functional roles of nucleolin in regulation of high-order DNA structures 国際誌 査読有り

    Yuki Ban, Yuka Ando, Yuma Terai, Risa Matsumura, Keita Nakane, Shigenori Iwai, Shinichi Sato, Junpei Yamamoto

    Nucleic Acids Research　52　(22)　13530-13543　2024年11月19日

    出版者・発行元： Oxford University Press (OUP)

    DOI： 10.1093/nar/gkae1001 　

    ISSN：0305-1048

    eISSN：1362-4962

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    Abstract Non-canonical DNA structures, such as the G-quadruplex (G4) and i-motif (iM), are formed at guanine- and cytosine-rich sequences, respectively, in living cells and involved in regulating various biological processes during the cell cycle. Therefore, the formation and resolution of these non-canonical structures must be dynamically regulated by physiological conditions or factors that can bind G4 and iM structures. Although many G4 binding proteins responsible for tuning the G4 structure have been discovered, the structural regulation of iM by iM-binding proteins remains enigmatic. In this study, we developed a protein-labeling DNA probe bearing an alkyne moiety through a reactive linker, for proximity-labeling of nucleic acid-binding proteins, and searched for new iM-binding proteins. Alkyne-modified proteins in the nuclear extract of HeLa cells were labeled with biotin via a click reaction and then captured with streptavidin-coated magnetic beads. This fingerprint-targeting enrichment, followed by proteome analyses, identified new candidate proteins that potentially bind to the iM structure, in addition to the reported iM-binding proteins. Among the newly identified candidates, we characterized a nucleolar protein, nucleolin, that binds to the iM structure and relaxes it, while nucleolin stabilizes the G4 structure.

  12. Tyrosine Bioconjugation Using Stably Preparable Urazole Radicals 国際誌 査読有り

    Shinichi Sato, Shogo Miyano, Keita Nakane, Zhengyi Liu, Munehiro Kumashiro, Tomohide Saio, Yuya Tanaka, Akira Shigenaga, Chizu Fujimura, Eri Koyanagi, Hafumi Nishi, Shusuke Tomoshige, Minoru Ishikawa

    Tetrahedron Chem　100111-100111　2024年11月

    出版者・発行元： Elsevier BV

    DOI： 10.1016/j.tchem.2024.100111 　

    ISSN：2666-951X

  13. A small-molecule degron with a phenylpropionic acid scaffold 国際誌 査読有り

    Shusuke Tomoshige, Fumiko Komatsu, Tomoko Kikuchi, Miku Sugiyama, Yushi Kawasaki, Kenji Ohgane, Yuuki Furuyama, Shinichi Sato, Minoru Ishikawa, Kouji Kuramochi

    Bioorganic & Medicinal Chemistry　117789-117789　2024年6月

    出版者・発行元： Elsevier BV

    DOI： 10.1016/j.bmc.2024.117789 　

    ISSN：0968-0896

  14. Solo regulates the localization and activity of PDZ-RhoGEF for actin cytoskeletal remodeling in response to substrate stiffness 国際誌 査読有り

    Aoi Kunitomi, Shuhei Chiba, Nahoko Higashitani, Atsushi Higashitani, Shinichi Sato, Kensaku Mizuno, Kazumasa Ohashi

    Molecular Biology of the Cell　2024年4月24日

    出版者・発行元： American Society for Cell Biology (ASCB)

    DOI： 10.1091/mbc.e23-11-0421 　

    ISSN：1059-1524

    eISSN：1939-4586

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    Recent findings indicate that Solo, a RhoGEF, is involved in cellular mechanical stress responses. However, the mechanism of actin cytoskeletal remodeling via Solo remains unclear. Therefore, this study aimed to identify Solo-interacting proteins using the BioID, a proximal-dependent labeling method, and elucidate the molecular mechanisms of function of Solo. We identified PDZ-RhoGEF (PRG) as a Solo-interacting protein. PRG co-localized with Solo in the basal area of cells, depending on Solo localization, and enhanced actin polymerization at the Solo accumulation sites. Additionally, Solo and PRG interaction was necessary for actin cytoskeletal remodeling. Furthermore, the purified Solo itself had little or negligible GEF activity, even the GEF-inactive mutant directly activated the GEF activity of the PRG through interaction. Moreover, overexpression of the Solo and PRG binding domains, respectively, had a dominant-negative effect on actin polymerization and actin stress fiber formation in response to substrate stiffness. Therefore, Solo restricts the localization of PRG and regulates actin cytoskeletal remodeling in synergy with PRG in response to the surrounding mechanical environment.

  15. Hexafluoroisopropanol as a Bioconjugation Medium of Ultrafast, Tryptophan-Selective Catalysis 査読有り

    Mohammad Nuruzzaman, Brandon M. Colella, Chiamaka P. Uzoewulu, Alissa E. Meo, Elizabeth J. Gross, Seiya Ishizawa, Sravani Sana, He Zhang, Meredith E. Hoff, Bryce T. W. Medlock, Emily C. Joyner, Shinichi Sato, Elon A. Ison, Zibo Li, Jun Ohata

    Journal of the American Chemical Society　2024年2月29日

    出版者・発行元： American Chemical Society (ACS)

    DOI： 10.1021/jacs.3c13447 　

    ISSN：0002-7863

    eISSN：1520-5126

  16. Photocatalytic Structures for Protein Modifications 査読有り

    Zhengyi Liu, Yasunori Okamoto, Shinichi Sato

    ChemCatChem　2024年2月8日

    出版者・発行元： Wiley

    DOI： 10.1002/cctc.202301424 　

    ISSN：1867-3880

    eISSN：1867-3899

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    Abstract The chemical modification of proteins serves as a fundamental tool for understanding biological processes and enables the design of biofunctional materials. Among the available methodologies, photochemical strategies have garnered significant attention because of their remarkable biocompatibility and precise spatiotemporal reaction control. Developing novel reactions tailored to specific applications necessitates a comprehensive understanding of photoreactive properties, including catalyst structures, appropriate modifiers, and reaction conditions. This review discusses chemical modifications of proteins using an array of catalysts, including photoredox catalysts for single‐electron transfer (SET), catalysts for energy transfer, long‐wavelength excitable photocatalysts, genetically encoded photocatalysts, and artificial metalloenzymes. The discussion covers the unique attributes, mechanisms, practical applications, and future prospects of each catalyst‐driven reaction, shedding light on the evolving landscape of protein chemical modifications.

  17. Allosteric Hsp70 Modulator YM-1 Induces Degradation of BRD4 国際誌 招待有り 査読有り

    Yugo Mishima, Shusuke Tomoshige, Shinichi Sato, Minoru Ishikawa

    Chemical and Pharmaceutical Bulletin　72　(2)　161-165　2024年2月1日

    DOI： 10.1248/cpb.c23-00543 　

  18. Targeted protein degradation in the mitochondrial matrix and its application to chemical control of mitochondrial morphology 査読有り

    Wakana Yamada, Shusuke Tomoshige, Sho Nakamura, Shinichi Sato, Minoru Ishikawa

    Chemical Science　15　(36)　14625-14634　2024年

    出版者・発行元： Royal Society of Chemistry (RSC)

    DOI： 10.1039/d4sc03145h 　

    ISSN：2041-6520

    eISSN：2041-6539

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    Mitochondrial-targeted protein degradation (mitoTPD) is explored using small-molecule degraders that leverage a mitochondria-localized protease. This approach restored mitochondrial morphology and shows potential for drug discovery.

  19. A Metalloproteinase Cocktail from the Venom of Protobothrops flavoviridis Cleaves Amyloid Beta Peptides at the α-Cleavage Site 査読有り

    Eugene Futai, Hajime Kawasaki, Shinichi Sato, Khadija Daoudi, Masafumi Hidaka, Taisuke Tomita, Tomohisa Ogawa

    Toxins　15　(8)　500-500　2023年8月12日

    出版者・発行元： MDPI AG

    DOI： 10.3390/toxins15080500 　

    eISSN：2072-6651

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    A disintegrin and metalloproteinase (ADAM) family proteins are a major class of membrane-anchored multidomain proteinases that are responsible for the shedding of cell surface protein ectodomains, including amyloid precursor protein (APP). Human ADAM 9, 10, and 17 proteolyze APPs and produce non-amyloid-genic p3 peptides, instead of neurotoxic amyloid-β peptides (Aβs; Aβ40 and Aβ42), which form fibrils and accumulate in the brain of patients with Alzheimer’s disease (AD). The ADAM family is closely related to snake venom metalloproteinases (SVMPs), which are derived from ancestral ADAMs but act as soluble proteinases. To test the therapeutic potential of SVMPs, we purified SVMPs from Protobothrops flavoviridis venom using metal ion affinity and pooled into a cocktail. Thus, 9 out of 11 SVMPs in the P. flavoviridis genome were identified in the cocktail. SVMPs inhibited Aβ secretion when added to human cell culture medium without affecting APP proteolysis. SVMPs degraded synthetic Aβ40 and Aβ42 peptides at the same cleavage site (α-site of APP) as ADAM9, 10, and 17. SVMPs did not degrade Aβ fibrils but interfered with their formation, assessed using thioflavin-T. Thus, SVMPs have therapeutic potential for AD as an Aβ-degrading protease, and the finding adds to the discovery of bioactive peptides from venoms as novel therapeutics.

  20. Photochemical Labeling of Nucleic Acid by Photocatalyst Tethered DNA Probe 査読有り

    Yuuhei Yamano, Kazumitsu Onizuka, Madoka Sasaki, Shinichi Sato, Fumi Nagatsugi

    Chemistry Letters　51　(12)　1121-1124　2022年12月5日

    出版者・発行元： The Chemical Society of Japan

    DOI： 10.1246/cl.220397 　

    ISSN：0366-7022

    eISSN：1348-0715

  21. Switching of Photocatalytic Tyrosine/Histidine Labeling and Application to Photocatalytic Proximity Labeling 査読有り

    Keita Nakane, Haruto Nagasawa, Chizu Fujimura, Eri Koyanagi, Shusuke Tomoshige, Minoru Ishikawa, Shinichi Sato

    International Journal of Molecular Sciences　23　(19)　11622-11622　2022年10月2日

    出版者・発行元： MDPI AG

    DOI： 10.3390/ijms231911622 　

    eISSN：1422-0067

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    Weak and transient protein interactions are involved in dynamic biological responses and are an important research subject; however, methods to elucidate such interactions are lacking. Proximity labeling is a promising technique for labeling transient ligand–binding proteins and protein–protein interaction partners of analytes via an irreversible covalent bond. Expanding chemical tools for proximity labeling is required to analyze the interactome. We developed several photocatalytic proximity-labeling reactions mediated by two different mechanisms. We found that numerous dye molecules can function as catalysts for protein labeling. We also identified catalysts that selectively modify tyrosine and histidine residues and evaluated their mechanisms. Model experiments using HaloTag were performed to demonstrate photocatalytic proximity labeling. We found that both ATTO465, which catalyzes labeling by a single electron transfer, and BODIPY, which catalyzes labeling by singlet oxygen, catalyze proximity labeling in cells.

  22. Boron Neutron Capture Therapy (BNCT) Mediated by Maleimide-Functionalized Closo-Dodecaborate Albumin Conjugates (MID:BSA) for Oral Cancer: Biodistribution Studies and In Vivo BNCT in the Hamster Cheek Pouch Oral Cancer Model 査読有り

    Andrea Monti Hughes, Jessica A. Goldfinger, Mónica A. Palmieri, Paula Ramos, Iara S. Santa Cruz, Luciana De Leo, Marcela A. Garabalino, Silvia I. Thorp, Paula Curotto, Emiliano C. C. Pozzi, Kazuki Kawai, Shinichi Sato, María E. Itoiz, Verónica A. Trivillin, Juan S. Guidobono, Hiroyuki Nakamura, Amanda Elena Schwint

    Life　12　(7)　1082-1082　2022年7月20日

    出版者・発行元： MDPI AG

    DOI： 10.3390/life12071082 　

    eISSN：2075-1729

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    Background: BNCT (Boron Neutron Capture Therapy) is a tumor-selective particle radiotherapy that combines preferential boron accumulation in tumors and neutron irradiation. Although p-boronophenylalanine (BPA) has been clinically used, new boron compounds are needed for the advancement of BNCT. Based on previous studies in colon tumor-bearing mice, in this study, we evaluated MID:BSA (maleimide-functionalized closo-dodecaborate conjugated to bovine serum albumin) biodistribution and MID:BSA/BNCT therapeutic effect on tumors and associated radiotoxicity in the hamster cheek pouch oral cancer model. Methods: Biodistribution studies were performed at 30 mg B/kg and 15 mg B/kg (12 h and 19 h post-administration). MID:BSA/BNCT (15 mg B/kg, 19 h) was performed at three different absorbed doses to precancerous tissue. Results: MID:BSA 30 mg B/kg protocol induced high BSA toxicity. MID:BSA 15 mg B/kg injected at a slow rate was well-tolerated and reached therapeutically useful boron concentration values in the tumor and tumor/normal tissue ratios. The 19 h protocol exhibited significantly lower boron concentration values in blood. MID:BSA/BNCT exhibited a significant tumor response vs. the control group with no significant radiotoxicity. Conclusions: MID:BSA/BNCT would be therapeutically useful to treat oral cancer. BSA toxicity is a consideration when injecting a compound conjugated to BSA and depends on the animal model studied.

  23. BODIPY Catalyzes Proximity‐Dependent Histidine Labelling 査読有り

    Keita Nakane, Tatsuya Niwa, Michihiko Tsushima, Shusuke Tomoshige, Hideki Taguchi, Hiroyuki Nakamura, Minoru Ishikawa, Shinichi Sato

    ChemCatChem　14　(9)　e202200077　2022年5月6日

    出版者・発行元： Wiley

    DOI： 10.1002/cctc.202200077 　

    ISSN：1867-3880

    eISSN：1867-3899

  24. Conversion of a PROTAC Mutant Huntingtin Degrader into Small-Molecule Hydrophobic Tags Focusing on Drug-like Properties 査読有り

    Keigo Hirai, Hiroko Yamashita, Shusuke Tomoshige, Yugo Mishima, Tatsuya Niwa, Kenji Ohgane, Mayumi Ishii, Kayoko Kanamitsu, Yui Ikemi, Shinsaku Nakagawa, Hideki Taguchi, Shinichi Sato, Yuichi Hashimoto, Minoru Ishikawa

    ACS Medicinal Chemistry Letters　13　(3)　396-402　2022年3月10日

    出版者・発行元： American Chemical Society (ACS)

    DOI： 10.1021/acsmedchemlett.1c00500 　

    ISSN：1948-5875

    eISSN：1948-5875

  25. Protein Chemical Modification Using Highly Reactive Species and Spatial Control of Catalytic Reactions 査読有り

    Shinichi Sato

    Chemical and Pharmaceutical Bulletin　70　(2)　95-105　2022年2月1日

    出版者・発行元： Pharmaceutical Society of Japan

    DOI： 10.1248/cpb.c21-00915 　

    ISSN：0009-2363

    eISSN：1347-5223

  26. Preparation of an antigen-responsive fluorogenic immunosensor by tyrosine chemical modification of the antibody complementarity determining region. 国際誌 査読有り

    Shinichi Sato, Masaki Matsumura, Hiroshi Ueda, Hiroyuki Nakamura

    Chemical communications (Cambridge, England)　57　(76)　9760-9763　2021年9月23日

    DOI： 10.1039/d1cc03231c 　

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    Full-length pharmaceutical antibodies, trastuzumab and rituximab, were chemically modified into Quenchbody, a fluorescent immunosensor, using a two-step reaction: (1) selective tyrosine residue modification of antibody complementarity determining regions (CDRs), and (2) introduction of fluorescent dye molecules by Cu-free click reaction. Without the need for genetic manipulation and time-consuming examination of protein expression conditions, the antibody-dye combination with good antigen response efficiency was examined in a simple two-hour operation.

  27. Oxidized Phospholipids and Neutrophil Elastase Coordinately Play Critical Roles in NET Formation 国際誌 査読有り

    Takuto Tokuhiro, Akane Ishikawa, Haruka Sato, Shunya Takita, Ayuri Yoshikawa, Ryoko Anzai, Shinichi Sato, Ryohei Aoyagi, Makoto Arita, Takumi Shibuya, Yasuaki Aratani, Shigeomi Shimizu, Masato Tanaka, Satoshi Yotsumoto

    Frontiers in Cell and Developmental Biology　9　718586-718586　2021年9月9日

    出版者・発行元： Frontiers Media SA

    DOI： 10.3389/fcell.2021.718586 　

    eISSN：2296-634X

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    Neutrophil extracellular traps (NETs) are web-like structures consisting of decondensed chromatin DNA and contents of granules, such as myeloperoxidase (MPO) and neutrophil elastase (NE). NETs are usually released from neutrophils undergoing NETosis, a neutrophil-specific cell death mode characterized by the collapse and disappearance of cell membranes and nuclear envelopes. It is well known that production of reactive oxygen species (ROS) triggers NETosis and NET formation. However, details of intracellular signaling downstream of ROS production during NETosis and NET formation remains uncertain. Here, we demonstrated that the peroxidation of phospholipids plays a critical role in NETosis and NET formation induced by phorbol 12-myristate13-acetate (PMA) or immune complex <italic>in vitro</italic> and by lipopolysaccharide (LPS) <italic>in vivo</italic>. This phospholipid peroxidation is mediated by the enzymatic activity of MPO. On the other hand, NE, which was previously reported to be released from granules to cytosol by MPO during NET formation, is not required for either the peroxidation of phospholipids or the execution of NETosis, but contributes to chromatin decondensation and nuclear swelling independently of MPO-mediated oxidized phospholipids. Analysis of isolated nuclei clearly demonstrated that oxidized phospholipids and NE differently yet synergistically execute chromatin decondensation and nuclear swelling, and the subsequent release of nuclear contents. These findings indicate the dual roles of MPO in NETosis and NET formation, and provide new insight into the molecular mechanism of these phenomena.

  28. Functionalization of Human Serum Albumin by Tyrosine Click 査読有り

    Satsuki Obara, Keita Nakane, Chizu Fujimura, Shusuke Tomoshige, Minoru Ishikawa, Shinichi Sato

    International Journal of Molecular Sciences　22　(16)　8676-8676　2021年8月12日

    出版者・発行元： MDPI AG

    DOI： 10.3390/ijms22168676 　

    eISSN：1422-0067

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    Human serum albumin (HSA) is a promising drug delivery carrier. Although covalent modification of Cys34 is a well-established method, it is desirable to develop a novel covalent modification method that targets residues other than cysteine to introduce multiple functions into a single HSA molecule. We developed a tyrosine-selective modification of HSA. Three tyrosine selective modification methods, hemin-catalyzed, horseradish peroxidase (HRP)-catalyzed, and laccase-catalyzed reactions were performed, and the modification efficiencies and modification sites of the modified HSAs obtained by these methods were evaluated and compared. We found that the laccase-catalyzed method could efficiently modify the tyrosine residue of HSA under mild reaction conditions without inducing oxidative side reactions. An average of 2.2 molecules of functional groups could be introduced to a single molecule of HSA by the laccase method. Binding site analysis using mass spectrometry suggested Y84, Y138, and Y401 as the main modification sites. Furthermore, we evaluated binding to ibuprofen and found that, unlike the conventional lysine residue modification, the inhibition of drug binding was minimal. These results suggest that tyrosine-residue selective chemical modification is a promising method for covalent drug attachment to HSA.

  29. Labeling of peroxide-induced oxidative stress hotspots by hemin-catalyzed tyrosine click 査読有り

    Sato, S., Nakamura, H.

    Chemical and Pharmaceutical Bulletin　68　(9)　885-890　2020年

    出版者・発行元： Pharmaceutical Society of Japan

    DOI： 10.1248/cpb.c20-00434 　

    ISSN：0009-2363

    eISSN：1347-5223

  30. Target Protein Identification on Photocatalyst‐Functionalized Magnetic Affinity Beads 招待有り 査読有り

    Michihiko Tsushima, Shinichi Sato, Keita Nakane, Hiroyuki Nakamura

    Current Protocols in Protein Science　101　(1)　2020年

    出版者・発行元：

    DOI： 10.1002/cpps.108 　

    ISSN：1934-3655

    eISSN：1934-3663

  31. Carrier proteins-based boron delivery to tumor 査読有り

    Kikuchi, S., Sato, S., Nakamura, H.

    Applied Radiation and Isotopes　157　109011-109011　2020年

    出版者・発行元： Elsevier BV

    DOI： 10.1016/j.apradiso.2019.109011 　

    ISSN：0969-8043

  32. A laccase-catalysed tyrosine click reaction 国際誌 招待有り 査読有り

    Sato, S., Nakane, K., Nakamura, H.

    Organic and Biomolecular Chemistry　18　(19)　3664-3668　2020年

    DOI： 10.1039/d0ob00650e 　

  33. Investigation into the influence of an acrylic acid acceptor in organic D-π-A sensitizers against phototoxicity. 国際誌 査読有り

    Shinichiro Fuse, Wataru Moriya, Shinichi Sato, Hiroyuki Nakamura

    Bioorganic & medicinal chemistry　28　(13)　115558-115558　2020年

    DOI： 10.1016/j.bmc.2020.115558 　

  34. G-quadruplex-proximity protein labeling based on peroxidase activity 国際誌 査読有り

    Masuzawa, T., Sato, S., Niwa, T., Taguchi, H., Nakamura, H., Oyoshi, T.

    Chemical Communications　56　(78)　11641-11644　2020年

    DOI： 10.1039/d0cc02571b 　

  35. Cyclic rgd-functionalized closo-dodecaborate albumin conjugates as integrin targeting boron carriers for neutron capture therapy 国際誌 査読有り

    Kawai, K., Nishimura, K., Okada, S., Sato, S., Suzuki, M., Takata, T., Nakamura, H.

    Molecular Pharmaceutics　17　(10)　3740-3747　2020年

    DOI： 10.1021/acs.molpharmaceut.0c00478 　

  36. Strategic design to create HER2-targeting proteins with target-binding peptides immobilized on a fibronectin type III domain scaffold 査読有り

    Yimchuen, W., Kadonosono, T., Ota, Y., Sato, S., Kitazawa, M., Shiozawa, T., Kuchimaru, T., Taki, M., Ito, Y., Nakamura, H., Kizaka-Kondoh, S.

    RSC Advances　10　(26)　15154-15162　2020年

    DOI： 10.1039/d0ra00427h 　

    eISSN：2046-2069

  37. Design, synthesis, and evaluation of indeno[2,1-c]pyrazolones for use as inhibitors against hypoxia-inducible factor (HIF)-1 transcriptional activity 国際誌 査読有り

    Fuse, S., Suzuki, K., Kuchimaru, T., Kadonosono, T., Ueda, H., Sato, S., Kizaka-Kondoh, S., Nakamura, H.

    Bioorganic and Medicinal Chemistry　28　(1)　115207-115207　2020年

    DOI： 10.1016/j.bmc.2019.115207 　

  38. Protein Chemical Labeling Using Biomimetic Radical Chemistry 査読有り

    S. Sato, H. Nakamura

    Molecules　24　(21)　3980-3980　2019年11月3日

    出版者・発行元： MDPI AG

    DOI： 10.3390/molecules24213980 　

    eISSN：1420-3049

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    Chemical labeling of proteins with synthetic low-molecular-weight probes is an important technique in chemical biology. To achieve this, it is necessary to use chemical reactions that proceed rapidly under physiological conditions (i.e., aqueous solvent, pH, low concentration, and low temperature) so that protein denaturation does not occur. The radical reaction satisfies such demands of protein labeling, and protein labeling using the biomimetic radical reaction has recently attracted attention. The biomimetic radical reaction enables selective labeling of the C-terminus, tyrosine, and tryptophan, which is difficult to achieve with conventional electrophilic protein labeling. In addition, as the radical reaction proceeds selectively in close proximity to the catalyst, it can be applied to the analysis of protein–protein interactions. In this review, recent trends in protein labeling using biomimetic radical reactions are discussed.

  39. Development and Application of Catalytic Tyrosine Chemical Modification

    Shinichi Sato

    YAKUGAKU ZASSHI　139　(11)　1365-1375　2019年11月1日

    出版者・発行元： Pharmaceutical Society of Japan

    DOI： 10.1248/yakushi.19-00144 　

    ISSN：0031-6903

    eISSN：1347-5231

  40. Imaging of cellular uptake of boron cluster compound by stimulated Raman scattering microscopy

    Asai, T., Liu, H., Ozeki, Y., Sato, S., Hayashi, T., Nakamura, H.

    Applied Physics Express　12　(11)　112004-112004　2019年

    出版者・発行元： IOP Publishing

    DOI： 10.7567/1882-0786/ab4a5d 　

    ISSN：1882-0778

    eISSN：1882-0786

  41. Design of S-S bond containing maleimide-conjugated: Closo -dodecaborate (SSMID): Identification of unique modification sites on albumin and investigation of intracellular uptake 査読有り

    Ishii, S., Sato, S., Asami, H., Hasegawa, T., Kohno, J.-Y., Nakamura, H.

    Organic and Biomolecular Chemistry　17　(22)　5496-5499　2019年

    DOI： 10.1039/c9ob00584f 　

    ISSN：1477-0520

  42. Raman cell imaging with boron cluster molecules conjugated with biomolecules 査読有り

    Mochizuki, M., Sato, S., Asatyas, S., Leśnikowski, Z.J., Hayashi, T., Nakamura, H.

    RSC Advances　9　(41)　23973-23978　2019年

    DOI： 10.1039/c9ra04228h 　

    eISSN：2046-2069

  43. Catalyst-proximity protein chemical labelling on affinity beads targeting endogenous lectins 査読有り

    Tsushima, M., Sato, S., Niwa, T., Taguchi, H., Nakamura, H.

    Chemical Communications　55　(88)　13275-13278　2019年

    DOI： 10.1039/c9cc05231c 　

    ISSN：1359-7345

    eISSN：1364-548X

  44. Utilization of single electron transfer reaction in protein chemical labeling 査読有り

    Sato, S., Tsushima, M., Nakamura, H.

    Yuki Gosei Kagaku Kyokaishi/Journal of Synthetic Organic Chemistry　77　(5)　463-471　2019年

    DOI： 10.5059/yukigoseikyokaishi.77.463 　

    ISSN：0037-9980

  45. Elucidating the mode of action for thiophene-based organic D-π-A sensitizers for use in photodynamic therapy 査読有り

    Fuse, S., Takizawa, M., Sato, S., Okazaki, S., Nakamura, H.

    Bioorganic and Medicinal Chemistry　27　(2)　315-321　2019年

    DOI： 10.1016/j.bmc.2018.12.006 　

    ISSN：0968-0896

    eISSN：1464-3391

  46. N’-acyl-N-methylphenylenediamine as a novel proximity labeling agent for signal amplification in immunohistochemistry 査読有り

    Sato, S., Yoshida, M., Hatano, K., Matsumura, M., Nakamura, H.

    Bioorganic and Medicinal Chemistry　27　(6)　1110-1118　2019年

    DOI： 10.1016/j.bmc.2019.01.036 　

    ISSN：0968-0896

    eISSN：1464-3391

  47. Development and Application of Catalytic Tyrosine Modification 査読有り

    Shinichi Sato, Michihiko Tsushima, Kosuke Nakamura, Hiroyuki Nakamura

    YAKUGAKU ZASSHI　138　(1)　39-46　2018年1月1日

    出版者・発行元： Pharmaceutical Society of Japan

    DOI： 10.1248/yakushi.17-00186-1 　

    ISSN：0031-6903

    eISSN：1347-5231

  48. Target-protein-selective inactivation and labelling using an oxidative catalyst

    Shinichi Sato, Michihiko Tsushima, Hiroyuki Nakamura

    Organic &amp; Biomolecular Chemistry　16　(34)　6168-6179　2018年

    出版者・発行元： Royal Society of Chemistry (RSC)

    DOI： 10.1039/c8ob01484a 　

    ISSN：1477-0520

    eISSN：1477-0539

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    <p>Reactive oxygen species (ROS) and radical species generated by oxidative single-electron transfer (SET) catalysts induce local environmental oxidative reactions, resulting in protein inactivation and labelling in proximity to the catalysts.</p>

  49. 1-Methyl-4-aryl-urazole (MAUra) labels tyrosine in proximity to ruthenium photocatalysts 査読有り

    Sato, S., Hatano, K., Tsushima, M., Nakamura, H.

    Chemical Communications　54　(46)　5871-5874　2018年

    DOI： 10.1039/c8cc02891e 　

    ISSN：1359-7345

    eISSN：1364-548X

  50. Chemical biology for pharmaceutical sciences (Development of practical chemical biotechnology) 査読有り

    Inokuma, T, Sato, S

    Yakugaku Zasshi　138　(1)　37-38　2018年

    DOI： 10.1248/yakushi.17-00186-F 　

    ISSN：0031-6903

    eISSN：1347-5231

  51. Closo-Dodecaborate-conjugated human serum albumins: Preparation and in vivo selective boron delivery to tumor 査読有り

    Nakamura, H., Kikuchi, S., Kawai, K., Ishii, S., Sato, S.

    Pure and Applied Chemistry　90　(4)　745-753　2018年

    DOI： 10.1515/pac-2017-1104 　

    ISSN：0033-4545

    eISSN：1365-3075

  52. Synthesis of Pyrazolofuropyrazine via One-Pot S <inf>N</inf> Ar Reaction and Intramolecular Direct C-H Arylation 査読有り

    Fuse, S., Inaba, M., Sato, S., Joshi, M., Nakamura, H.

    Synthesis (Germany)　50　(7)　1493-1498　2018年

    DOI： 10.1055/s-0036-1591885 　

    ISSN：0039-7881

    eISSN：1437-210X

  53. The design, synthesis, and evaluation of organic dithienopyrrole-based D-π-A dyes for use as sensitizers in photodynamic therapy 査読有り

    Fuse, S., Matsumura, K., Takizawa, M., Sato, S., Nakamura, H.

    Bioorganic and Medicinal Chemistry Letters　28　(18)　3099-3104　2018年

    DOI： 10.1016/j.bmcl.2018.07.025 　

    ISSN：0960-894X

    eISSN：1464-3405

  54. Metallacarboranes on the Road to Anticancer Therapies: Cellular Uptake, DNA Interaction, and Biological Evaluation of Cobaltabisdicarbollide [COSAN]− 査読有り

    Fuentes, I., García-Mendiola, T., Sato, S., Pita, M., Nakamura, H., Lorenzo, E., Teixidor, F., Marques, F., Viñas, C.

    Chemistry - A European Journal　24　(65)　17239-17254　2018年

    DOI： 10.1002/chem.201803178 　

    ISSN：0947-6539

    eISSN：1521-3765

  55. Front Cover: Development of Albumin-closo -Dodecaborate Conjugates as Boron Carriers for Neutron-Capture Therapy by Ru(bpy)3 -Photocatalyzed Modification of Tyrosine (Eur. J. Inorg. Chem. 38-39/2017)

    Shinichi Sato, Satomu Ishii, Hiroyuki Nakamura

    European Journal of Inorganic Chemistry　2017　(38-39)　4344-4344　2017年10月25日

    出版者・発行元： Wiley-Blackwell

    DOI： 10.1002/ejic.201701117 　

  56. Selective purification and chemical labeling of a target protein on ruthenium photocatalyst-functionalized affinity beads 査読有り

    Tsushima, M., Sato, S., Nakamura, H.

    Chemical Communications　53　(35)　4838-4841　2017年

    DOI： 10.1039/c7cc01595j 　

    ISSN：1359-7345

    eISSN：1364-548X

  57. Horseradish-Peroxidase-Catalyzed Tyrosine Click Reaction 査読有り

    Sato, S., Nakamura, K., Nakamura, H.

    ChemBioChem　18　(5)　475-478　2017年

    DOI： 10.1002/cbic.201600649 　

    ISSN：1439-4227

    eISSN：1439-7633

  58. Thiophene-Based Organic D–π–A Dyes as Potent Sensitizers for Photodynamic Therapy 査読有り

    Fuse, S., Takizawa, M., Matsumura, K., Sato, S., Okazaki, S., Nakamura, H.

    European Journal of Organic Chemistry　2017　(34)　5170-5177　2017年

    DOI： 10.1002/ejoc.201701019 　

    ISSN：1434-193X

    eISSN：1099-0690

  59. Development of Albumin-closo-Dodecaborate Conjugates as Boron Carriers for Neutron-Capture Therapy by Ru(bpy)<inf>3</inf>-Photocatalyzed Modification of Tyrosine 査読有り

    Sato, S., Ishii, S., Nakamura, H.

    European Journal of Inorganic Chemistry　2017　(38)　4406-4410　2017年

    DOI： 10.1002/ejic.201700578 　

    ISSN：1434-1948

    eISSN：1099-0682

  60. Development of 1-aryl-3-furanyl/thienyl-imidazopyridine templates for inhibitors against hypoxia inducible factor (HIF)-1 transcriptional activity 査読有り

    Fuse, S., Ohuchi, T., Asawa, Y., Sato, S., Nakamura, H.

    Bioorganic and Medicinal Chemistry Letters　26　(24)　5887-5890　2016年

    DOI： 10.1016/j.bmcl.2016.11.009 　

    ISSN：0960-894X

    eISSN：1464-3405

  61. Maleimide-functionalized closo-dodecaborate albumin conjugates (MID-AC): Unique ligation at cysteine and lysine residues enables efficient boron delivery to tumor for neutron capture therapy 査読有り

    Kikuchi, S., Kanoh, D., Sato, S., Sakurai, Y., Suzuki, M., Nakamura, H.

    Journal of Controlled Release　237　160-167　2016年

    DOI： 10.1016/j.jconrel.2016.07.017 　

    ISSN：0168-3659

    eISSN：1873-4995

  62. Diaryl-substituted carboranes as inhibitors of hypoxia inducible factor-1 transcriptional activity 査読有り

    Nakamura, H., Tazaki, L., Kanoh, D., Sato, S.

    Pure and Applied Chemistry　87　(2)　143-154　2015年

    DOI： 10.1515/pac-2014-0911 　

    ISSN：0033-4545

    eISSN：1365-3075

  63. Regulation of target protein knockdown and labeling using ligand-directed Ru(bpy)<inf>3</inf> photocatalyst 査読有り

    Sato, S., Morita, K., Nakamura, H.

    Bioconjugate Chemistry　26　(2)　250-256　2015年

    DOI： 10.1021/bc500518t 　

    ISSN：1043-1802

    eISSN：1520-4812

  64. Ortho-Carboranylphenoxyacetanilides as inhibitors of hypoxia-inducible factor (HIF)-1 transcriptional activity and heat shock protein (HSP) 60 chaperon activity 査読有り

    Li, G., Azuma, S., Sato, S., Minegishi, H., Nakamura, H.

    Bioorganic and Medicinal Chemistry Letters　25　(13)　2624-2628　2015年

    DOI： 10.1016/j.bmcl.2015.04.088 　

    ISSN：0960-894X

    eISSN：1464-3405

  65. Localization-dependent cell-killing effects of protoporphyrin (PPIX)-lipid micelles and liposomes in photodynamic therapy 査読有り

    Tachikawa, S., Sato, S., Hazama, H., Kaneda, Y., Awazu, K., Nakamura, H.

    Bioorganic and Medicinal Chemistry　23　(24)　7578-7584　2015年

    DOI： 10.1016/j.bmc.2015.11.001 　

    ISSN：0968-0896

    eISSN：1464-3391

  66. Synthesis of protoporphyrin-lipids and biological evaluation of micelles and liposomes 査読有り

    Shoji Tachikawa, Mohamed E. El-Zaria, Ryu Inomata, Shinichi Sato, Hiroyuki Nakamura

    Bioorganic and Medicinal Chemistry　22　(17)　4745-4751　2014年9月1日

    DOI： 10.1016/j.bmc.2014.07.003 　

    ISSN：0968-0896

    eISSN：1464-3391

  67. Diaryl-substituted ortho-carboranes as a new class of hypoxia inducible factor-1α inhibitors 査読有り

    Hiroyuki Nakamura, Lisa Tasaki, Daisuke Kanoh, Shinichi Sato, Hyun Seung Ban

    Dalton Transactions　43　(13)　4941-4944　2014年4月

    DOI： 10.1039/c3dt52828f 　

    ISSN：1477-9226

    eISSN：1477-9234

  68. Design of photoaffinity probe molecules for identification and modification of target proteins 査読有り

    Nakamura, H., Ban, H.S., Shimizu, K., Minegishi, H., Sato, S.

    Journal of Photopolymer Science and Technology　27　(4)　453-458　2014年

    DOI： 10.2494/photopolymer.27.453 　

    ISSN：0914-9244

    eISSN：1349-6336

  69. Chemically programmed antibodies as HIV-1 attachment Inhibitors 査読有り

    Shinichi Sato, Tsubasa Inokuma, Nobumasa Otsubo, Dennis R. Burton, Carlos F. Barbas

    ACS Medicinal Chemistry Letters　4　(5)　460-465　2013年5月9日

    DOI： 10.1021/ml400097z 　

    eISSN：1948-5875

  70. YC-1の構造展開による高活性HIF-1α転写阻害剤の創製と作用機構解明

    佐藤 伸一, 竹内 彩乃, 堀 牧人, 潘 鉉承, 口丸 高弘, 近藤 科江, 矢守 隆夫, 中村 浩之

    日本薬学会年会要旨集　133年会　(2)　88-88　2013年3月

    出版者・発行元： (公社)日本薬学会

    ISSN：0918-9823

  71. Development of hypoxia-inducible factor (HIF)-1α inhibitors: Effect of ortho-carborane substituents on HIF transcriptional activity under hypoxia 査読有り

    Hiroyuki Nakamura, Yuka Yasui, Minako Maruyama, Hidemitsu Minegishi, Hyun Seung Ban, Shinichi Sato

    Bioorganic and Medicinal Chemistry Letters　23　(3)　806-810　2013年2月1日

    DOI： 10.1016/j.bmcl.2012.11.081 　

    ISSN：0960-894X

    eISSN：1464-3405

  72. Small-molecular inhibitors of Ca2+-induced mitochondrial permeability transition (MPT) derived from muscle relaxant dantrolene 査読有り

    Shinpei Murasawa, Katsuya Iuchi, Shinichi Sato, Tomomi Noguchi-Yachide, Mikiko Sodeoka, Tsutomu Yokomatsu, Kosuke Dodo, Yuichi Hashimoto, Hiroshi Aoyama

    Bioorganic and Medicinal Chemistry　20　(21)　6384-6393　2012年11月1日

    DOI： 10.1016/j.bmc.2012.08.062 　

    ISSN：0968-0896

    eISSN：1464-3391

  73. Synthesis and biological activity of furanylindazoles as inhibitors of hypoxia inducible factor (HIF)-1 transcriptional activity 査読有り

    Ayano Takeuchi, Makihito Hori, Shinichi Sato, Hyun Seung Ban, Takahiro Kuchimaru, Shinae Kizaka-Kondoh, Takao Yamori, Hiroyuki Nakamura

    MedChemComm　3　(11)　1455-1461　2012年11月

    DOI： 10.1039/c2md20134h 　

    ISSN：2040-2503

    eISSN：2040-2511

  74. Development of target protein-selective degradation inducer for protein knockdown 査読有り

    Yukihiro Itoh, Minoru Ishikawa, Risa Kitaguchi, Shinichi Sato, Mikihiko Naito, Yuichi Hashimoto

    Bioorganic and Medicinal Chemistry　19　(10)　3229-3241　2011年5月15日

    DOI： 10.1016/j.bmc.2011.03.057 　

    ISSN：0968-0896

    eISSN：1464-3391

  75. Polymethylated γ-carbolines with potent anti-bovine viral diarrhea virus (BVDV) activity 査読有り

    Hiroshi Aoyama, Kumiko Sako, Shinichi Sato, Masahiko Nakamura, Hiroyuki Miyachi, Yukinori Goto, Mika Okamoto, Masanori Baba, Yuichi Hashimoto

    Heterocycles　77　(2)　779-785　2009年2月1日

    DOI： 10.3987/COM-08-S(F)68 　

    ISSN：0385-5414

  76. Demonstration of direct binding of cIAP1 degradation-promoting bestatin analogs to BIR3 domain: Synthesis and application of fluorescent bestatin ester analogs 査読有り

    Shinichi Sato, Hiroshi Aoyama, Hiroyuki Miyachi, Mikihiko Naito, Yuichi Hashimoto

    Bioorganic and Medicinal Chemistry Letters　18　(11)　3354-3358　2008年6月1日

    DOI： 10.1016/j.bmcl.2008.04.031 　

    ISSN：0960-894X

  77. γ-Carboline derivatives with anti-bovine viral diarrhea virus (BVDV) activity 査読有り

    Kumiko Sako, Hiroshi Aoyama, Shinichi Sato, Yuichi Hashimoto, Masanori Baba

    Bioorganic and Medicinal Chemistry　16　(7)　3780-3790　2008年4月

    DOI： 10.1016/j.bmc.2008.01.052 　

    ISSN：0968-0896

  78. Degradation-promoters of cellular inhibitor of apoptosis protein 1 based on bestatin and actinonin 査読有り

    Shinichi Sato, Masashi Tetsuhashi, Keiko Sekine, Hiroyuki Miyachi, Mikihiko Naito, Yuichi Hashimoto, Hiroshi Aoyama

    Bioorganic and Medicinal Chemistry　16　(8)　4685-4698　2008年4月

    DOI： 10.1016/j.bmc.2008.02.024 　

    ISSN：0968-0896

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MISC 16

  1. 酵素によるタンパク質チロシン残基の化学修飾 査読有り

    佐藤伸一

    酵素工学ニュース　(92)　10-16　2024年10月

  2. Photocatalytic proximity labeling for the identification of G-quadruplex DNA-interacting proteins

    Ahmed Mostafa Abdelhady, Shinichi Sato, Tatsuki Masuzawa, Keishi Deguchi, Keita Nakane, Zhengyi Liu, Kazuki Kuwahara, Fumi Nagatsugi, Takanori Oyoshi, Kazumitsu Onizuka

    ChemRxiv　2024年9月3日

    DOI： 10.26434/chemrxiv-2024-909gq 　

  3. 高反応性化学種による触媒の周辺環境でのタンパク質修飾～チロシン残基修飾研究から発見したヒスチジン残基修飾法～ 招待有り

    佐藤伸一

    電気泳動　63　(3)　2024年

  4. ケミカルバイオロジーの冒険(3) 生態を観察するための有機化学 生体直行化学 招待有り

    田村朋則, 吉田優, 佐藤 伸一, 清中茂樹

    現代化学　6　(639)　42-51　2024年

  5. 細胞内タンパク質間相互作用解析のための光触媒近接タンパク質標識法の開発 招待有り

    三浦一輝, 對馬 理彦, 佐藤 伸一, 丹羽達也, 田口英樹, 中村 浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会機関誌「ケミカルバイオロジー」　17　(1)　6-9　2024年

  6. ミトコンドリア内タンパク質を標的とするタンパク質分解誘導薬の開発 招待有り

    山田若菜, 佐藤伸一, 石川稔, 友重秀介

    MEDCHEM NEW　34　(3)　145-149　2024年

    DOI： 10.14894/medchem.34.3_145 　

  7. 抗体の部位選択的化学修飾による機能性付与 招待有り

    佐藤伸一

    ファルマシア　59　(10)　893-897　2023年10月

  8. チロシン／ヒスチジン残基化学修飾法の開発と触媒的反応制御 招待有り

    佐藤伸一, 中根啓太

    MEDCHEM NEWS　33　(2)　79-83　2023年5月

  9. Near-Infrared-Light-Activatable Proximity Labeling of Bead-Binding Proteins

    Shinichi Sato, Keita Nakane, Yuki Hoshino, Kosuke Dodo, Shusuke Tomoshige, Minoru Ishikawa, Taniyuki Furuyama

    2023年3月21日

    出版者・発行元： American Chemical Society (ACS)

    DOI： 10.26434/chemrxiv-2023-443cj 　

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    Photocatalytic proximity labeling has recently undergone significant advances as a valuable tool for understanding protein–protein and cell–cell interactions. This paper reports the first photocatalytic protein-labeling approach in which the reaction can be controlled using near-infrared (NIR) light (810 nm). Magnetic affinity beads with encapsulated sulfur-substituted silicon (IV) phthalocyanine, which produces singlet oxygen upon NIR irradiation, were prepared. We have developed a method in which the histidine residues of proteins bound to the ligands on the beads are selectively oxidized and labeled by the nucleophilic labeling reagent while minimizing nonspecific adsorption to the dye. Beads with aryl sulfamide, lactose, or CZC-8004 ligands immobilized on their surface can be used to label proteins that bind these ligands, as well as their protein–protein interaction partners.

  10. チロシン残基修飾法の開発と抗体の部位選択的修飾 招待有り

    佐藤伸一

    「生化学」誌　95　(1)　60-65　2023年2月

    DOI： 10.14952/SEIKAGAKU.2023.950060 　

  11. 溶媒接触度依存的なチロシン残基修飾による抗体の部位選択的機能化 招待有り

    佐藤伸一, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会機関誌「ケミカルバイオロジー」　15　(1)　3-6　2022年6月

  12. 水溶性向上による実用的な蛍光プローブの開発

    神保大地, 友重秀介, 佐藤伸一, 佐藤伸一, 花岡健二郎, 宮本和範, 松本洋太郎, 石川稔

    メディシナルケミストリーシンポジウム講演要旨集　39th (CD-ROM)　2022年

    ISSN： 0919-214X

  13. 若手研究者からのメッセージ

    佐藤伸一

    公益社団法人日本化学会 バイオテクノロジー部会 NEWS LETTER　25　(1)　8-13　2021年8月

  14. 高活性なリガンド創出に向けたユビキチンリガーゼcIAP1-BIR3ドメインの結晶構造解析

    岡部真琴, 佐藤伸一, 佐藤伸一, 横山武司, 友重秀介, 石川稔, 田中良和

    日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　43rd　2020年

  15. タンパク質ケミカルラベリングにおける一電子移動反応の活用 招待有り 査読有り

    佐藤伸一, 對馬理彦, 中村浩之

    有機合成化学協会誌, 77（特集号2019年5月号「ラジカル種の利用最前線―合成・物性・理論」）　463-471　2019年5月

  16. ホウ素クラスター化合物の生細胞への取り込みの誘導ラマンイメージング

    浅井卓也, LIU Hanqin, 小関泰之, 林智広, 佐藤伸一, 中村浩之

    応用物理学会春季学術講演会講演予稿集(CD-ROM)　66th　2019年

    ISSN： 2436-7613

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書籍等出版物 4

  1. チロシン残基の網羅的機能解析を可能にするケミカルプロテオミクス

    佐藤伸一

    公益社団法人日本薬学会　2020年8月

  2. 蛍光プローブの精密設計によるON/OFF制御とその応用

    佐藤伸一

    共立出版　2016年11月

  3. タンパク質の部位特異的な機能修飾―N末端修飾法の開発

    佐藤伸一, 中村浩之

    化学同人　2015年9月

  4. リバーシブルな共有結合で酵素を阻害

    佐藤伸一

    公益社団法人日本薬学会　2014年1月

講演・口頭発表等 305

  1. 近接標識を利用した細胞表層糖鎖の編集法の開発とがん免疫療法への展開

    宮川 稜平, 佐藤 伸一, 真鍋 良幸, 深瀬 浩一

    日本化学会第105春季年会　2025年3月29日

  2. 核酸を光化学修飾するための光触媒導入型オリゴDNAプローブの開発

    山野 雄平, 鬼塚 和光, 佐藤 伸一, 永次 史

    日本化学会第105春季年会　2025年3月28日

  3. Visible-light-induced proximity labeling based on genetically encoded fluorescent proteins

    Zhengyi Liu, Takahiro Kuchimaru, Tetsuya Kadonosono, Shinichi Sato

    日本薬学会第145年会　2025年3月28日

  4. 細胞内タンパク質複合体解析を目的としたturn-ON型近接標識法の開発

    狩谷 拓実, 佐藤 伸一, 中根 啓太, 袖岡 幹子, 闐闐 孝介

    日本薬学会第145年会　2025年3月28日

  5. フック効果改善を目指した標的タンパク質分解薬の創製

    佐々木 怜子, 岡部 真琴, 後藤 楓, 友重 秀介, 佐藤 伸一, 田中 良和, 石川 稔

    日本薬学会第145年会　2025年3月27日

  6. シャペロンを利用する標的タンパク質分解薬の概念実証と構造活性相関

    三島 祐悟, 友重 秀介, 佐藤 伸一, 大竹 史明, 石川 稔

    日本薬学会第145年会　2025年3月27日

  7. 新規グアニン四重鎖結合タンパク質ヘキソキナーゼ1の解析

    中島 匠, 山中 俊史, 松平 和佳奈, Ahmed Abdelhady, 佐藤 伸一, 鬼塚 和光, 永次 史, 大吉 崇文

    日本化学会第105春季年会　2025年3月26日

  8. 化学修飾によるタンパク質の状態解析 招待有り

    佐藤伸一

    LiHubワークショップ生命創薬ギルド　2024年12月21日

  9. シャペロンを利用する標的タンパク質分解法の開発

    三島祐悟, 友重秀介, 佐藤伸一, 大竹史明, 石川稔

    第39回有機合成化学若手研究者の仙台セミナー　2024年12月21日

  10. タンパク質凝集構造を共有結合で標識するプローブの開発 招待有り

    佐藤伸一

    第24回生命化学研究会ポストコンファレンス　2024年12月16日

  11. タンパク質品質管理顆粒からストレス顆粒への液固相転移メカニズムの理解

    渡部マイ, 金村進吾, 鈴木琴乃, 坂和範, 佐藤伸一, 松崎元紀, 稲葉謙次, 中林孝和, 李映昊, 齋尾智英, 奥村 正樹

    第47回分子生物学会　2024年11月28日

  12. Chemical Probe Development and Chemical Proteomics for Observing Protein Association 国際会議 招待有り

    Shinichi Sato

    Organic Seminar, North Carolina State University　2024年11月25日

  13. ミトコンドリア内タンパク質を標的とするタンパク質分解誘導薬の開発

    山田若菜, 佐藤伸一, 石川稔, 友重秀介

    第41回メディシナルケミストリーシンポジウム　2024年11月22日

  14. ミトコンドリア局在タンパク質分解誘導薬のリンカー構造活性相関

    中村翔, 山田若菜, 友重秀介, 佐藤伸一, 石川稔

    第41回メディシナルケミストリーシンポジウム　2024年11月20日

  15. Ruthenium Tris(chelate) Complexes as Anticancer Agents: Unveiling Efficacy Under Dark Conditions in Triple-Negative Breast Cancer 国際会議

    Hitoshi Ishida, Manami Hara, Eri Koyanagi, Shinichi Sato, Yoshiyuki Hirata

    4thSwizerland-Japan Biomolecular Chemistry Symposium (SJBCS2024)　2024年11月7日

  16. Development of Tyrosine Footprinting and Identification of Nucleic Acid Binding Proteins

    佐藤伸一, 中根啓太, 大吉崇文

    第61回ペプチド討論会　2024年10月29日

  17. Light-induced Selective Histidine Modification Enabled By Immobilized Photocatalysts

    Zhengyi Liu, Keita Nakane, Yuki Hoshino, Kosuke Dodo, Shusuke Tomoshige, Minoru Ishikawa, Taniyuki Furuyama, Shinichi Sato

    第61回ペプチド討論会　2024年10月29日

  18. Targeted Protein Degradation in the Mitochondrial Matrix and its Application to Chemical Control of Mitochondrial Morphology 国際会議

    Wakana Yamada, Shusuke Tomoshige, Sho Nakamura, Shinichi Sato, Minoru Ishikawa

    International Chemical Biology Society Annual Meeting 2024　2024年10月28日

  19. タンパク質の会合・変性状態を観るためのプローブ分子開発 招待有り

    佐藤伸一

    名古屋市立大学 薬学研究科 センサーデバイス開発学　2024年10月10日

  20. ルテニウム (II) トリスーキレート型ポリピリジル錯体 の暗所下における抗がん活性

    石田 斉, 原 愛美, 田中 宏一, 小柳 恵理, 佐藤 伸一, 平田 佳之

    錯体化学会第74回討論会　2024年9月20日

  21. チロシン残基人工糖修飾によるアミロイドβの凝集性変化

    樋口凛, 中根啓太, 菊池智子, 安田早緒理, 池之上達哉, 佐藤伸一, 友重秀介, 石川稔

    第18回バイオ関連化学シンポジウム　2024年9月13日

  22. ルテニウムポリピリジル錯体のトリプルネガティブ乳がんに対する暗所条件下における細胞毒性

    石田 斉, 原 愛美, 田中 宏一, 小柳 恵理, 佐藤 伸一, 平田 佳之

    第18回バイオ関連化学シンポジウム　2024年9月12日

  23. タンパク質凝集の部位レベル分析を可能にするプローブ分子

    佐藤伸一

    第12回 Chem-Bio Joint Seminar 2024　2024年8月26日

  24. Chemical Proteomics for Aggregation Structure Detection 国際会議 招待有り

    Shinichi Sato

    FRIS - KKU Joint Symposium 2024 in Sendai　2024年7月24日

  25. チロシンフットプリンティングによる核酸結合タンパク質の同定

    佐藤伸一, 中根啓太, 増澤樹, 出口慶至, 大吉崇文

    日本核酸医薬学会第9回年会　2024年7月16日

  26. 核酸結合タンパク質の同定を目指した Tyrosine Footprinting 法の開発 招待有り

    佐藤伸一

    日本核酸医薬学会 若手シンポジウム　2024年7月15日

  27. タンパク質の変性を可視化する蛍光プローブ

    佐藤伸一

    第3回融合の場　2024年7月2日

  28. Target Protein Identification of Bioactive Molecules by Photocatalytic Proximity Labeling 国際会議

    Shinichi Sato

    International Cross-Disciplinary Symposium　2024年6月29日

  29. Probes for Chemical Proteomics Analysis of Aggregated Proteins 国際会議 招待有り

    Shinichi Sato

    27th Korean Peptide and Protein Society (KPPS) Annual Symposium　2024年6月24日

  30. 近接標識を活⽤する共⽣材料の結合タンパク質網羅解析

    佐藤伸一

    物質共生班会議　2024年6月17日

  31. Effects of ROS/RNS on the droplet formation 国際会議

    Mai Watabe, Shingo Kanemura, Kotono Suzuki, Kazunori Ban, Shinichi Sato, Motonori Matsusaki, Kenji Inaba, Takakazu Nakabayashi, Yong-Ho Lee, Tomohide Saio, Masaki Okumura

    2024 Joint Conference - Korean Society for Protein Science (KSPS) & Protein Science Society of Japan (PSSJ)　2024年6月15日

  32. Development of novel molecules for detecting protein aggregation 国際会議 招待有り

    Shinichi Sato

    2024 Joint Conference - Korean Society for Protein Science (KSPS) & Protein Science Society of Japan (PSSJ)　2024年6月14日

  33. 小胞体局在酵素の相分離制御に対する活性酸素種および活性窒素種の影響

    渡部マイ, 金村進吾, 鈴木琴乃, 坂和範, 佐藤伸一, 松﨑元紀, 稲葉謙次, 中林孝和, 李映昊, 齋尾智英, 奥村正樹

    第24回 蛋白質科学会　2024年6月11日

  34. Development of novel probe molecules for detecting protein aggregation 国際会議 招待有り

    Shinichi Sato

    UW-TU:AOS Workshop Science and Engineering at the Interface of Chemistry and Biology　2024年6月7日

  35. ミトコンドリア内タンパク質選択的な分解誘導技術の開発

    山田若菜, 友重秀介, 中村翔, 佐藤伸一, 石川稔

    ⽇本ケミカルバイオロジー学会第18回年会　2024年5月29日

  36. タンパク質凝集構造を標識するプローブ分子の開発と抗体凝集体解析

    佐藤伸一, 闐闐孝介, 小垣考弘, 馬渕拓哉, 齋尾智英, 菅野杏奈, 川越聡一郎, 小柳恵理, 藤村千鶴, 江越脩祐, 中根啓太, 石川稔, 友重秀介, 丸吉京介, 袖岡幹子, 鈴木信幸

    ⽇本ケミカルバイオロジー学会第18回年会　2024年5月28日

  37. Near-Infrared-Light-Activatable Proximity Labeling of Bead-Binding Proteins

    Zhengyi Liu, Keita Nakane, Yuki Hoshino, Kosuke Dodo, Shusuke Tomoshige, Minoru Ishikawa, Taniyuki Furuyama, Shinichi Sato

    ⽇本ケミカルバイオロジー学会第18回年会　2024年5月28日

  38. ミトコンドリアプロテアーゼClpPを利用したタンパク質分解薬の構造活性相関研究

    中村翔, 山田若菜, 友重秀介, 佐藤伸一, 石川稔

    ⽇本ケミカルバイオロジー学会第18回年会　2024年5月28日

  39. Hsp70モジュレーターによるBRD4の分解誘導

    三島祐悟, 友重秀介, 佐藤伸一, 石川稔

    第35回万有仙台シンポジウム　2024年5月18日

  40. ミトコンドリアプロテアーゼClpPを利用したタンパク質分解薬の構造活性相関研究

    中村翔, 山田若菜, 友重秀介, 佐藤伸一, 石川稔

    第35回万有仙台シンポジウム前日ミニシンポジウム　2024年5月17日

  41. 部位レベルでのタンパク質凝集解析を可能にする化学プローブ 招待有り

    佐藤伸一

    東北大学 Research Showcase vol.4　2024年5月9日

  42. 近赤外光駆動型近接ヒスチジン残基修飾反応の開発 招待有り

    佐藤 伸一, 古山 渓行

    日本薬学会第144年会　2024年3月31日

  43. 網羅的チロシン残基修飾による核酸結合タンパク質同定 招待有り

    佐藤 伸一, 西 羽美, 大吉 崇文

    日本薬学会第144年会　2024年3月30日

  44. ユビキチンリガーゼ CHIP を用いたタンパク質分解キメラ化合物の創製

    小澤ときは, 友重秀介, 佐藤伸一, 大竹史明, 石川稔

    日本薬学会第144年会　2024年3月29日

  45. ユビキチンリガーゼ CHIPを用いたタンパク質分解キメラ化合物の創製

    小澤 ときは, 友重 秀介, 佐藤 伸一, 大竹 史明, 石川 稔

    日本薬学会第144年会　2024年3月29日

  46. 生物活性分子の標的同定を指向したタンパク質熱変性の可視化プローブ開発 招待有り

    佐藤伸一

    日本農芸化学会2024年度大会　2024年3月25日

  47. 細胞壁多糖α-1,3-グルカン依存的凝集性の評価系構築に向けたα-1,3-グルカノオリゴ糖被覆 ビーズの作製

    竹俣 海志, 宮澤 拳, 小泉 亜未, 吉見 啓, 目黒 康洋, 佐藤 伸一, 岩田 忠久, 木村 聡, 阿部 敬悦

    日本農芸化学会2024年度大会　2024年3月25日

  48. 共生マテリアルの結合タンパク質同定を目指した近接標識法開発とfootprinting

    佐藤伸一

    学術変革領域（A）物質共生第3回A02班会議　2023年12月26日

  49. 変性タンパク質を解析するためのケミカルプローブ 招待有り

    佐藤伸一

    「バイオ最先端計測」キックオフミーティング　2023年12月20日

  50. タンパク質挙動を観る反応開発： 袖岡研で学んだことを活かして 招待有り

    佐藤伸一

    袖岡有機合成化学研究室シンポジウム「第15 回 有機合成化学のフロンティア」　2023年11月25日

  51. ミトコンドリア内タンパク質を標的とするタンパク質分解誘導薬の開発

    山田若菜, 佐藤伸一, 石川稔, 友重秀介

    第40回メディシナルケミストリーシンポジウム　2023年11月14日

  52. タンパク質変性部位を選択的に化学修飾するプローブ分子の開発 招待有り

    佐藤伸一

    第96回生化学会大会 ケミカルバイオロジーが挑む生体分子の化学修飾　2023年11月1日

  53. Hsp70モジュレーターYM-1はBRD4の分解を誘導する

    三島祐悟, 友重秀介, 佐藤伸一, 石川稔

    第62回日本薬学会東北支部大会　2023年10月28日

  54. 共有結合型ユビキチンリガーゼリガンドの構造展開

    佐々木怜子, 岡部真琴, 佐藤伸一, 友重秀介, 田中良和, 石川稔

    第62回日本薬学会東北支部大会　2023年10月28日

  55. Lys 選択的凝集アミロイド β 修飾反応の開発

    田中皓史, 佐藤伸一, 友重秀介, 石川稔

    第62回日本薬学会東北支部大会　2023年10月28日

  56. Development of Chemical Probes for Identification of Aggregated Proteins 国際会議 招待有り

    Shinichi Sato

    International Cross-disciplinary Symposium　2023年10月21日

  57. 変性タンパク質を検出する化学プローブ 招待有り

    佐藤伸一

    2023生命創薬ギルド　2023年10月20日

  58. 共生マテリアルの結合タンパク質同定を目指した近接標識法開発 招待有り

    佐藤伸一

    第13回 CSJ化学フェスタ2023　2023年10月18日

  59. チロシン残基修飾反応による糖構造導入を基盤としたアミロイドβの凝集抑制・可溶化

    樋口凛, 中根啓太, 池之上達哉, 佐藤伸一, 友重秀介, 石川稔

    第17回バイオ関連化学シンポジウム　2023年9月9日

  60. 水溶性向上による実用的な蛍光プローブの開発

    神保大地, 友重秀介, 佐藤伸一, 宮本和範, 松本洋太郎, 花岡健二郎, 石川稔

    第17回バイオ関連化学シンポジウム　2023年9月9日

  61. 不溶性タンパク質結合プローブを用いた改変PKSの効率的スクリーニング法の構築

    加藤愛美, 佐藤伸一, 湯澤賢

    第37回日本放線菌学会大会　2023年9月7日

  62. 近赤外光駆動型近接標識の開発とビーズ結合タンパク質解析

    Zhengyi Liu, 佐藤伸一

    JST創発自発的な融合の場 第2回分子生命反応創発討論会　2023年8月25日

  63. タンパク質変性部位を特定するプローブ分子の開発

    佐藤伸一

    JST創発自発的な融合の場 第2回分子生命反応創発討論会　2023年8月25日

  64. 生物活性分子のプローブ化不要な結合タンパク質網羅的同定

    佐藤伸一

    第二回「融合の場」　2023年7月30日

  65. Tyr/His残基化学修飾反応の開発と proximity labeling への応用 招待有り

    佐藤伸一

    京都大学薬学研究科 第22回プロテオミクスセミナー　2023年7月4日

  66. 近赤外光を駆動力とする近接標識の開発とリガンド結合タンパク質解析への応用

    佐藤伸一, 中根啓太, 星野有輝, 闐闐孝介, 友重秀介, 石川稔, 古山渓行

    日本ケミカルバイオロジー学会第17回年会　2023年5月29日

  67. ミトコンドリア内タンパク質を標的とする新規タンパク質分解誘導技術

    山田若菜, 佐藤伸一, 石川稔, 友重秀介

    日本ケミカルバイオロジー学会第17回年会　2023年5月29日

  68. 変性部位検出プローブの開発とプロテオミクス解析 招待有り

    佐藤伸一

    第74回日本電気泳動学会学術大会　2023年5月18日

  69. プロテアーゼClpPのハイジャックによるミトコンドリア内タンパク質の選択的分解技術

    山田 若菜, 佐藤 伸一, 石川 稔, 友重 秀介

    日本薬学会第143年会　2023年3月27日

  70. 近赤外光を駆使したアフィニティービーズ表面上で進行する近接標識技術

    中根 啓太, 星野 有輝, 闐闐 孝介, 友重 秀介, 石川 稔, 古山 渓行, 佐藤 伸一

    日本薬学会第143年会　2023年3月27日

  71. チロシン残基修飾法の開発とケミカルプロテオミクスへの応用 招待有り

    佐藤伸一

    日本薬学会第143年会 有機合成化学の若い力：大志をいだき未開の地を切り拓く　2023年3月26日

  72. Photocatalytic profiling of G4 DNA-interacting proteins

    Ahmed Mostafa Abdelhady, Kazumitsu Onizuka, Tatsuki Masuzawa, Shinichi Sato, Keita Nakane, Takanori Oyoshi, Fumi Nagatsugi

    日本化学会第103春季年会(2023)　2023年3月23日

  73. 光触媒導入DNAプローブを利用した核酸光修飾法の開発

    山野 雄平, 鬼塚 和光, 佐々木 まどか, 佐藤 伸一, 永次 史

    日本化学会第103春季年会(2023)　2023年3月22日

  74. チロシン残基の状態観測を目指したケミカルプロテオミクス 招待有り

    佐藤伸一

    日本農芸化学会2023年度大会 農芸化学分野における『視る・創る』イノベーションの新潮流　2023年3月15日

  75. 光触媒を使ったタンパク質修飾法の開発と近接標識 招待有り

    佐藤伸一

    大阪大学蛋白質研究所セミナー 「蛋白質に挑戦する化学」　2023年3月2日

  76. 近赤外光駆動型近接標識の開発とビーズ結合タンパク質解析

    中根啓太, 佐藤伸一

    JST創発自発的な融合の場 第1回分子生命反応 創発討論会　2023年2月23日

  77. タンパク質の変性を可視化する蛍光プローブ

    佐藤伸一

    JST創発自発的な融合の場 第1回分子生命反応 創発討論会　2023年2月21日

  78. チロシン／ヒスチジン残基の修飾制御と抗体修飾への応用 招待有り

    佐藤伸一

    第37回ケムステVシンポ「抗体修飾法の最前線 〜ADC製造の基盤技術〜」　2023年2月18日

  79. Protein Functionalization and Chemical Proteomics Profiling Based on Highly Efficient Tyrosine Labeling Reaction

    Keita Nakane, Tatuya Niwa, Hafumi Nishi, Shusuke Tomoshige, Hideki Taguchi, Minoru Ishikawa, Shinichi Sato

    11th Annual Conference of the International Chemical Biology Society　2022年12月6日

  80. Tyrosine Click Using Urazole Radical and Tyrosinome Analysis

    Shinichi Sato, Shogo Miyano, Keita Nakane, Yuya Tanaka, Shusuke Tomoshige, Minoru Ishikawa

    11th Annual Conference of the International Chemical Biology Society　2022年12月6日

  81. Development of technology for selective degradation of proteins in mitochondrial matrix

    Wakana Yamada, Shinichi Sato, Minoru Ishikawa, Shusuke Tomoshige

    The International Symposium in Tokyo 2022 Ubiquitin New Frontier　2022年12月3日

  82. Photocatalytic Chemical Labeling of Tyrosine/Histidine Residues and Application to Proximity Labeling 招待有り

    Shinichi Sato

    International Congress on Pure & Applied Chemistry 2022　2022年11月24日

  83. チロシン／ヒスチジン残基修飾法の開発と抗体の部位選択的修飾への応用 招待有り

    佐藤伸一

    第39回メディシナルケミストリーシンポジウム　2022年11月23日

  84. 光照射により細胞膜透過ペプチドの直接膜透過を促進する化合物の研究

    川崎湧至, 森本淳基, 長澤明, 大橋一正, 長尾大輔, 橋本祐一, 友重秀介, 佐藤伸一, 石川稔

    第39回メディシナルケミストリーシンポジウム　2022年11月23日

  85. 水溶性向上による実用的な蛍光プローブの開発

    神保大地, 友重秀介, 佐藤伸一, 花岡健二郎, 宮本和範, 松本洋太郎, 石川稔

    第39回メディシナルケミストリーシンポジウム　2022年11月23日

  86. チロシン残基修飾反応による糖構造導入を基盤としたアミロイドβの凝集抑制・可溶化

    樋口凜, 中根啓太, 佐藤伸一, 友重秀介, 石川稔

    第39回メディシナルケミストリーシンポジウム　2022年11月23日

  87. Protein Functionalization and Chemical Proteomics Profiling Based on Highly Efficient Tyrosine Labeling Reaction

    Keita Nakane, Tatsuya Niwa, Hideki Taguchi, Shusuke Tomoshige, Minoru Ishikawa, Shinichi Sato

    第95回日本生化学会大会　2022年11月9日

  88. 高反応性化学種による触媒近接標識法と核酸結合タンパク質の同定 招待有り

    佐藤伸一

    核酸化学若手フォーラム2022　2022年11月5日

  89. タンパク質変性を捉える新規化学プローブの開発と応用

    江越脩佑, 佐藤伸一

    理研科技ハブ共同研究ワークショップ　2022年11月4日

  90. Nucleic acids modification by photo-catalytic reaction

    Yuuhei Yamano, Kazumitsu Onizuka, Madoka Sasaki, Shinichi Sato, Fumi Nagatsugi

    日本核酸化学会第6回年会　2022年11月2日

  91. Selective photo-catalytic proximity labeling of G4 DNA- interacting proteins for the interaction proteomes of G4 DNA

    Ahmed Mostafa Abdelhady, Kazumitsu Onizuka, Tatsuki Masuzawa, Shinichi Sato, Keita Nakane, Takanori Oyoshi, Fumi Nagatsugi

    日本核酸化学会第6回年会　2022年11月2日

  92. Investigation of Photocatalyst for Tyrosine/Histidine Labeling

    Keita Nakane, Haruto Nagasawa, Shusuke Tomoshige, Minoru Ishikawa, Shinichi Sato

    第59回ペプチド討論会　2022年10月27日

  93. Tyrosine Click Using Urazole Radical Reagents

    Shinichi Sato, Shogo Miyano, Keita Nakane, Yuya Tanaka, Shusuke Tomoshige, Minoru Ishikawa

    第59回ペプチド討論会　2022年10月27日

  94. 光触媒修飾 DNAプローブを利用した核酸の光修飾法の開発

    山野 雄平, 鬼塚 和光, 佐々木 まどか, 佐藤 伸一, 永次 史

    第16回バイオ関連化学シンポジウム　2022年9月12日

  95. ミトコンドリア内タンパク質選択的分解技術の開発

    山田 若菜, 佐藤 伸一, 石川 稔, 友重 秀介

    第16回バイオ関連化学シンポジウム　2022年9月12日

  96. 酸化酵素 Laccaseを用いたチロシン残基選択的標識法の開発とTyrosinome解析への応用

    佐藤 伸一, 中根 啓太, 丹羽 達也, 西 羽美, 友重 秀介, 田口 英樹, 石川 稔

    第16回バイオ関連化学シンポジウム　2022年9月11日

  97. 光触媒を用いた近接標識法の開発と物質共生マテリアルの結合タンパク質解析

    佐藤伸一

    第2回 物質共生領域会議　2022年8月9日

  98. タンパク質変性に注目したケミカルプロテオミクス

    佐藤伸一

    2022 FRIS/TI-FRIS 若手研究者学際融合領域研究会　2022年7月21日

  99. シャペロン介在型オートファジー誘導手法の開発

    早川英佑, 山下博子, 佐藤伸一, 橋本祐一, 出水庸介, 石川稔, 友重秀介

    日本ケミカルバイオロジー学会 第16回年会　2022年5月31日

  100. 高効率チロシン残基修飾技術の創出とケミカルプロテオミクスへの応用

    中根啓太, 丹羽達也, 宮野翔伍, 田口英樹, 友重秀介, 石川稔, 佐藤伸一

    日本ケミカルバイオロジー学会 第16回年会　2022年5月30日

  101. BODIPYを触媒とした近接ヒスチジン修飾

    中根啓太, 丹羽達也, 對馬理彦, 田口英樹, 中村浩之, 友重秀介, 石川稔, 佐藤伸一

    日本ケミカルバイオロジー学会 第16回年会　2022年5月30日

  102. 高反応性化学種によるタンパク質修飾の反応空間制御 招待有り

    佐藤伸一

    慶應有機化学若手シンポジウム　2022年5月7日

  103. 酸化酵素laccaseを用いた高効率チロシン残基特異的修飾

    中根 啓太, 宮野 翔伍, 友重 秀介, 石川 稔, 佐藤 伸一

    日本薬学会第142年会　2022年3月27日

  104. チロシン残基修飾法によるヒト血清アルブミンの機能化

    小原 紗月, 中根 啓太, 藤村 千鶴, 友重 秀介, 石川 稔, 佐藤 伸一

    日本薬学会第142年会　2022年3月27日

  105. チロシン残基のグリコシル化を基盤としたAβ凝集抑制手法

    樋口 凜, 中根 啓太, 佐藤 伸一, 友重 秀介, 石川 稔

    日本薬学会第142年会　2022年3月27日

  106. 水溶性向上による実用的な蛍光プローブの開発

    神保 大地, 友重 秀介, 佐藤 伸一, 花岡 健二郎, 石川 稔

    日本薬学会第142年会　2022年3月27日

  107. 脳移行性改善を指向したPROTACから疎水性タグへの構造展開

    平井 景梧, 山下 博子, 友重 秀介, 三島 祐悟, 大金 賢司, 佐藤 伸一, 橋本 祐一, 石川 稔

    日本薬学会第142年会　2022年3月26日

  108. Selective photo-labelling of G4 DNA-binding protein

    Ahmed Mostafa Abdelhady, Kazumitsu Onizuka, Tatsuki Masuzawa, Shinichi Sato, Takanori Oyoshi, Fumi Nagatsugi

    日本化学会第102春季年会　2022年3月25日

  109. 酸化酵素laccaseを用いた高効率チロシン残基特異的修飾の開発

    中根 啓太, 宮野 翔伍, 友重 秀介, 石川 稔, 佐藤 伸一

    日本農芸化学会2022年度大会　2022年3月17日

  110. Intracellular photocatalytic-proximity labeling for profiling proteoin-protein interactions

    Shinichi Sato

    東北大学後期第5回全領域合同研究交流会　2022年2月2日

  111. Tyrosine Labeling and Preparation of Antigen-Responsive Fluorogenic Immunosensor 招待有り

    Shinichi Sato

    Korea-Japan Joint Workshop on Biofunctional Chemistry　2022年1月12日

  112. 低親和性タンパク質網羅的同定のためのケミカルツール開発

    佐藤伸一

    第1回 学術変革領域研究（A）「物質共生」A02班会議　2022年1月4日

  113. 高反応性化学種を活用した抗体の残基・部位選択的武装化 招待有り

    佐藤伸一

    星薬科大学—理研—東北大学医薬品開発研究センターシンポジウム 第４回 精密武装抗体の合成と機能評価　2021年12月24日

  114. Site-selective antibody fluorescent labeling using single-electron transfer reaction Shinichi Sato 招待有り

    Shinichi Sato

    Pacifichem 2021, Scientific Program of Symposium “Fluorescent Chemical Tools for Exploring Protein Functions through Organic Chemistry”　2021年12月20日

  115. Site-specific modification of antibody using enzyme-catalyzed tyrosine click 招待有り

    Shinichi Sato

    Tohoku University FRIS-Konkuk University Joint Virtual Workshop 2021　2021年12月20日

  116. Conversion of A PROTAC Mutant Huntingtin Degrader into Smallmolecule Hydrophobic Tags Focusing on Druglike Properties

    Keigo Hirai, Hiroko Yamashita, Shusuke Tomoshige, Yugo Mishima, Kenji Ohgane, Shinichi Sato, Yuichi Hashimoto, Minoru Ishikawa

    13th AFMC International Medicinal Chemistry Symposium　2021年11月30日

  117. 核酸結合タンパク質同定のための近接標識法開発

    佐藤伸一, 中根啓太, Ahmed Mostafa Abdelhady, 増澤樹, 大吉崇文, 友重秀介, 石川稔, 永次史, 鬼塚和光

    第8回東北大学若手研究者アンサンブルワークショップ　2021年11月15日

  118. Development of proximity labeling via histidine oxidation by singlet oxygen and Fc-selective functionalization of antibody

    Keita Nakane, Tatsuya Niwa, Michihiko Tsushima, Hideki Taguchi, ShusukeTomoshige, Hiroyuki Nakamura, Minoru Ishikawa, Shinichi Sato

    The 10th Annual Conference of The International Chemical Biology Society　2021年11月11日

  119. 低親和性タンパク質網羅的同定のためのケミカルツール開発

    佐藤伸一

    第1回 学術変革領域研究（A）「物質共生」領域会議　2021年11月4日

  120. 生理活性ペプチド機能化ツールとしてのチロシン残基化学修飾法の開発 招待有り

    佐藤伸一

    第94回日本生化学会大会 シンポジウム「生理活性ペプチドと中分子創薬～新たな創薬ブレイクスルーを目指して」　2021年11月4日

  121. 有機化学の力でタンパク質を機能化する 招待有り

    佐藤伸一

    明治薬科大学 令和3年度 第一回化学系若手研究者講談　2021年11月2日

  122. 酸素代謝を活用したタンパク質化学修飾と近接標識への応用 招待有り

    佐藤伸一

    第27回医用近赤外線分光法研究会・第25回酸素ダイナミクス研究会 合同研究会　2021年9月25日

  123. 疎水性タグ化合物による神経変性疾患関連タンパク質の分解誘導

    平井 景梧, 山下 博子, 友重 秀介, 三島 祐悟, 佐藤伸一, 橋本 祐一, 石川 稔

    第15回バイオ関連化学シンポジウム　2021年9月9日

  124. 酸化酵素 laccaseを用いた高効率チロシン残基特異的修飾

    中根啓太, 宮野翔伍, 友重秀介, 石川稔, 佐藤伸一

    第15回バイオ関連化学シンポジウム　2021年9月9日

  125. 一重項酸素を活用したヒスチジン残基化学修飾

    佐藤伸一, 中根啓太, 丹羽達也, 對馬理彦, 田口英樹, 中村浩之, 友重秀介, 石川稔

    第15回バイオ関連化学シンポジウム　2021年9月8日

  126. 一重項酸素を駆使したヒスチジン残基近接標識法

    中根啓太, 丹羽達也, 對馬理彦, 田口英樹, 友重秀介, 中村浩之, 石川稔, 佐藤 伸一

    第53回ペプチド夏の勉強会　2021年8月9日

  127. 酵素を用いたチロシン残基特異的修飾反応

    佐藤伸一, 中根啓太, 宮野翔吾, 友重秀介, 石川稔

    第53回ペプチド夏の勉強会　2021年8月9日

  128. 酸化酵素を用いた高効率チロシン残基修飾反応

    中根啓太, 宮野翔伍, 友重秀介, 石川稔, 佐藤伸一

    生体機能関連化学部会若手の会 第32回サマースクール　2021年7月16日

  129. 生命科学研究への応用を指向したタンパク質化学修飾反応の開発 招待有り

    佐藤伸一

    東北大学生命科学交流ミーティング　2021年7月12日

  130. 高反応性化学種を使った抗体の化学修飾

    佐藤伸一

    令和3年度 後期第3回 全領域合同研究交流会　2021年7月7日

  131. タンパク質複合体の構造解析を目指した段階的標識法の開発

    佐藤伸一, 闐闐 孝介

    理研-東北大 科学技術ハブ共同研究プログラム 2021年度キックオフ・ワークショップ　2021年7月6日

  132. 色素分子のレドックス特性と光増感特性を活用したタンパク質化学修飾 招待有り

    佐藤伸一

    第43回日本光医学・光生物学会 シンポジウム 光機能分子の最前線：光と分子ができること　2021年7月2日

  133. 一重項酸素を活用したヒスチジン残基近接標識法の開発

    中根啓太, 丹羽達也, 對馬理彦, 田口英樹, 友重秀介, 中村浩之, 石川稔, 佐藤伸一

    日本ケミカルバイオロジー学会 第15回年会　2021年6月23日

  134. 細胞内タンパク質間相互作用解析のための光触媒近接タンパク質標識法の開発

    對馬理彦, 三浦一輝, 佐藤伸一, 丹羽達也, 田口英樹, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会 第15回年会　2021年6月21日

  135. 中性子捕捉療法のための、インテグリンをターゲットとしたホウ素キャリア、環状RGDペプチド結合型ホウ素化アルブミンの開発

    西村開, 川井一輝, 岡田智, 佐藤伸一, 鈴木実, 高田卓志, 中村浩之

    日本薬学会第141年会　2021年3月29日

  136. 疎水性タグ法による凝集性タンパク質のケミカルノックダウン

    平井景梧, 山下博子, 友重秀介, 佐藤伸一, 橋本祐, 石川稔

    日本薬学会第141年会　2021年3月29日

  137. チロシン残基化学修飾法の開発による生体機能の解明 招待有り

    佐藤伸一

    日本薬学会第141年会　2021年3月28日

  138. Ru錯体担持アフィニティービーズを用いた抗体のFc領域選択的ヒスチジン残基修飾法の開発

    中根啓太, 丹羽達也, 對馬理彦, 田口英樹, 友重秀介, 中村浩之, 石川稔, 佐藤伸一

    日本薬学会第141年会　2021年3月28日

  139. 新規修飾剤開発によるチロシン残基選択的修飾

    宮野翔伍, 友重秀介, 石川稔, 佐藤 伸一

    日本薬学会第141年会　2021年3月27日

  140. 細胞内微小空間で起こるタンパク質間相互作用の解明を可能にする光触媒近接タンパク質ラベル化法の開発

    對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第101春季年会　2021年3月22日

  141. Development and Application of Photocatalyst-Proximity Protein Chemical Labeling

    Shinichi Sato

    FRIS/DIARE Joint Workshopオンライン　2021年2月12日

  142. タンパク質チロシン残基の 化学修飾

    佐藤伸一

    令和2年度 後期第3回 全領域合同研究交流会　2020年12月10日

  143. Chemical Approach to Proximity-Labeling Proteomic Profiling

    第 5回 FRIS若手研究者学際融合領域研究会 FRIS Retreat　2020年11月26日

  144. ラジカル的タンパク質化学修飾法の開発と応用による制御 招待有り

    佐藤伸一

    東北大学多元物質科学研究所 有機・生命・計測科学研究交流セミナー　2020年10月5日

  145. ペルオキシ ダーゼ活性の変化と近接標識を利用した グアニン四重鎖結合タンパク質の選択的化学修飾

    佐藤伸一, 増澤樹, 大吉崇文, 丹羽達也, 田口英樹, 中村浩之

    第14回バイオ関連化学シンポジウム2020　2020年9月7日

  146. タンパク質表面に露出するチロシン残基に選択的な化学修飾法

    佐藤伸一

    第3回COI学術交流会　2020年7月2日

  147. SAR Matrixによる新規クルクミン誘導体のアミロイドβ阻害活性予測とその実証

    Rohmad Utomo, 浅輪泰允, 佐藤伸一, 吉森篤史, 中村浩之

    日本薬学会第140年会　2020年3月26日

  148. 創薬研究を指向したペプチド・タンパク質の化学修飾技術開発

    佐藤伸一

    2019年度LiHub創薬技術革新Gワークショップ 「異分野融合による創薬研究」　2020年1月31日

  149. ナノメートルスケールの局所反応場を利用したタンパク質ラベル化反応 による抗体の部位特異的修飾

    佐藤伸一、中根啓太、對馬理彦、中村浩之

    第78回有機合成化学協会関東支部シンポジウム

  150. Site-Selective antibody modification using radical-mediated tyrosine click reaction 招待有り

    佐藤伸一

    第56回ペプチド討論会　2019年10月24日

  151. Photocatalyst-Proximity-Dependent Protein Chemical Modification

    Shinichi Sato, Michihiko Tsushima, Keita Nakane, Hiroyuki Nakamura

    The 14th International Conference on Cutting-Edge Organic Chemistry in Asia（ICCEOCA）

  152. Photocatalyst-Proximity-Dependent Protein Chemical Modification

    Shinichi Sato

    10th RSC-CSJ Joint Symposium – Chemistry for Complex Biological Systems –　2019年9月7日

  153. チロシン残基修飾による抗体の部位選択的修飾と蛍光免疫センサー分子作成法への応用

    佐藤伸一, 松村 雅喜, 上田 宏, 中村 浩之

    第13回バイオ関連化学シンポジウム2019

  154. Ru光触媒担持アフィニティービーズを駆使した 抗体のFc領域選択的化学修飾の開発

    中根啓太, 對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    第13回バイオ関連化学シンポジウム2019

  155. 抗体の部位選択的チロシン残基修飾に基づく蛍光免疫センサー分子の作成技術

    佐藤伸一, 松村雅喜, 上田宏, 中村浩之

  156. アフィニティービーズ上での触媒‐近接標識のためのラベル化剤開発

    對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会第14回年会

  157. Ru光触媒担持アフィニティービーズを用いた抗体のFcr領域選択的修飾法の開発

    中根啓太, 對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会第14回年会

  158. Photocatalyst-Proximity-Dependent Protein Chemical Labeling 招待有り

    佐藤伸一

    The 2nd Organic Radical Chemisty Symposium of China (China, Shenzhen)　2019年4月14日

  159. アフィニティービーズ表面での 局所的タンパク質ケミカルラベリング法の開発

    佐藤 伸一, 對馬 理彦, 中村 浩之

    日本薬学会第139年会

  160. Proximity-dependent labeling on ruthenium photocatalyst-functionalized affinity beads

    TSUSHIMA, Michihiko, SATO, Shinichi, NAKAMURA, Hiroyuki

    日本化学会 第99春季年会

  161. チロシン残基ラベル化反応による抗体の相補性決定領域選択的修飾

    佐藤 伸一, 松村 雅喜, 中村 浩之

    2019年3月17日

  162. 中性子捕捉療法を志向した腫瘍アクティブターゲティングのための cyclic RGD ペプチド結合ホウ素化アルブミンの開発

    川井 一輝, 佐藤 伸一, 中村 浩之

    日本化学会 第99春季年会　2019年3月17日

  163. Ru光触媒担持アフィニティービーズを用いた抗体の部位選択的修飾法の開発

    中根 啓太, 對馬 理彦, 佐藤 伸一, 中村 浩之

    日本化学会 第99春季年会　2019年3月17日

  164. ホウ素クラスター化合物の生細胞への吸着および取り込みの誘導ラマンイメージング

    浅井卓也, 劉寒沁, 小関泰之, 林智広, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本光学会年次学術講演会Optics&PhotonicsJapan2018(東京)

  165. Selective Purification and Labeling of Ligand－Binding Proteins on Ruthenium Photocatalyst Functionalized Affinity Beads”

    對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    7th Annual Conference International Chemical Biology Society

  166. Development and Application of Tyrosine Click Reaction

    佐藤伸一, 中村浩之

    7th Annual Conference International Chemical Biology Society

  167. 触媒的タンパク質チロシン残基の化学修飾法の開発と応用

    佐藤伸一

    第62回日本薬学会関東支部大会（帝京平成大学） 日本薬学会関東支部奨励賞受賞講演　2018年9月15日

  168. 光触媒を担持したアフィニティービーズ上におけるタンパク質ラベル化

    對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    第12回バイオ関連化学シンポジウム（大阪大学,大阪）

  169. チロシン残基修飾による抗体の部位特異的修飾

    佐藤伸一, 松村雅喜, 中村浩之

    第12回バイオ関連化学シンポジウム

  170. 溶媒接触度依存的なチロシン残基修飾による抗体の部位選択的機能化

    佐藤伸一, 松村雅喜, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会第１３回年会（東京医科歯科大学　2018年6月13日

  171. Ru光触媒を担持したアフィニティービーズを用いたリガンド結合タンパク質の網羅的なラベル化

    對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会第１３回年会（東京医科歯科大学　2018年6月12日

  172. タンパク質夾雑空間解析を可能とする光触媒‐近接標識法の開発

    中村浩之, 佐藤伸一

    第2回「分子夾雑化学」新学術領域会議、口頭発表（福岡）

  173. チロシン残基選択的ラベル化反応を利用したPTP活性測定法の開発

    藤牧寛城, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第98春季年会（日本大学船橋キャンパス

  174. HRP触媒によるチロシン残基ラベル化反応におけるラベル化可能範囲評価法の確立

    吉田正輝, 羽田野兼資, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第98春季年会（日本大学船橋キャンパス

  175. Ru光触媒を担持したアフィニティービーズ上での標的タンパク質選択的ラベル化

    對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第98春季年会（日本大学船橋キャンパス

  176. チロシン残基ラベル化によるタンパク質機能化のための反応条件の検討

    松村雅喜, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第98春季年会（日本大学船橋キャンパス

  177. イソオキサゾールの光分解反応を利用したタンパク質の新規ラベル化法の開発

    盛田大輝, 佐藤伸一, 布施新一郎, 中村浩之

    日本化学会第98春季年会（日本大学船橋キャンパス

  178. 低酸素誘導因子(HIF-1)を標的としたα―ヘリックス模倣PPI阻害低分子の設計・合成・生物活性評価

    植田大樹, 佐藤伸一, 布施新一郎, 中村浩之

    日本化学会第98春季年会（日本大学船橋キャンパス

  179. 中性子捕捉療法のためのアルブミンを基軸としたホウ素送達法の開発

    石井里武, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第98春季年会（日本大学船橋キャンパス

  180. 低酸素誘導因子(HIF)阻害剤を志向した新規インデノピラゾロンの短段階合成と生物活性評価

    鈴木健介, 布施新一郎, 川村淳, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第98春季年会（日本大学船橋キャンパス

  181. 中性子捕捉療法のためのホウ素クラスター含有水溶性葉酸誘導体の開発

    中川史子, 川島英久, 神津咲, 盛田大輝, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第98春季年会（日本大学船橋キャンパス

  182. Development and Application of Catalytic Protein Labeling Based on Radical Reactions

    佐藤伸一

    日本化学会第98春季年会 若い世代の特別講演会（日本大学船橋キャンパス）

  183. Proximity-Dependent Tyrosine Chemical Labeling 招待有り

    佐藤伸一, 對馬理彦, 羽田野兼資, 中村浩之

    International Congress on Pure and Applied Chemistry (Cambodia, Siem Reap)　2018年3月9日

  184. Development of Albumin-based Boron Delivery Systems for Neutron Capture Therapy”

    石井里武, 佐藤伸一, 中村浩之

    International CLS Forum 2018

  185. Catalystic Labeling of Ligand-Binding Proteins on Ruthenium Photocatalyst-Functionalized Affinity Beads”

    對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    International CLS Forum 2018

  186. Photocatalyst-Proximity-Dependent Protein Chemical Labeling

    佐藤伸一, 對馬理彦, 中村浩之

    International CLS Forum 2018

  187. Development of disulfide-bridged boron cluster maleimide (SSMID) and identification of its conjugation site on albumin”

    石井里武, 佐藤伸一, 中村浩之

    9th Young Researchers’ BNCT Meeting

  188. Development of boron cluster containing water-soluble folate derivatives for Boron Neutron Capture Therapy”

    中川史子, 川島英久, 神津咲, 森田大輝, 佐藤伸一, 中村浩之

    9th Young Researchers’ BNCT Meeting

  189. チロシン修飾反応を利用した新規PTP活性測定法の開発

    藤牧寛城, 佐藤伸一, 中村浩之

    第35回メディシナルケミストリーシンポジウム（名古屋大学

  190. 中性子捕捉療法のためのホウ素クラスター含有水溶性葉酸誘導体の開発

    中川史子, 川島英久, 神津咲, 盛田大輝, 佐藤伸一, 中村浩之

    第14回日本中性子捕捉療法学会学術大会(郡山ビューホテルアネックス

  191. ジスルフィド結合をリンカー部位に持つホウ素クラスターマレイミド(SSMID)を用いたアルブミン結合部位の同定

    石井里武, 佐藤伸一, 中村浩之

    第14回日本中性子捕捉療法学会学術大会(郡山ビューホテルアネックス

  192. HRPによって活性化される新規チロシン残基ラベル化剤の開発と修飾条件の検討

    松村雅喜, 佐藤伸一, 中村浩之

    第11回バイオ関連化学シンポジウム（東京大学

  193. 触媒的タンパク質ラベル化法の開発と応用

    佐藤伸一, 對馬理彦, 羽田野兼資, 中村浩之

    第11回バイオ関連化学シンポジウム（東京大学

  194. Diaryl-substituted carboranes as inhibitors of hypoxia inducible factor-1 transcriptional activity”

    中村浩之, 田崎理沙, 加納大輔, 佐藤伸一, H. S. Ban

    XV Internationl Meeting of Boron Chemistry,Key Note Lecture

  195. Target-selective Protein Modification Using Ligand-conjugated Ru(bpy)3 Catalyst”

    中村浩之, 佐藤伸一

    XXVI International Congress of Organometallic Chemistry (ICOMC-XXVI)

  196. タンパク質チロシン残基の触媒的ラベル化法の開発 招待有り

    佐藤伸一

    平成29年度若手研究者のためのセミナー　2017年7月8日

  197. ヘム鉄の酸化を駆動力とするタンパク質チロシン残基選択的なラベル化反応

    佐藤伸一, 中村公亮, 中村浩之

    第70回日本酸化ストレス学会学術集会（つくば国際会議場

  198. アルブミンをキャリアに用いたホウ素デリバリーシステムの構築

    中村浩之, 佐藤伸一

    第21回日本がん分子標的治療学会（九州大学

  199. タンパク質の精製と機能化を同時に可能とするRu光触媒を担持したアフィニティービーズの開発

    對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会第12回年会（北海道大学

  200. 修飾剤のラジカル寿命制御に基づく触媒的タンパク質ラベル化の反応場制御

    佐藤伸一, 羽田野兼資, 對馬理彦, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会第12回年会（北海道大学

  201. Ru光触媒固定化アフィニティービーズを用いた標的選択的なタンパク質修飾法の開発

    對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    第73回有合化関東支部シンポジウム（学習院大学　2017年5月20日

  202. ジスルフィド結合をリンカー部位に持つホウ素クラスターマレイミド(SSMID)の合成とそのアルブミン修飾部位の同定

    石井里武, 佐藤伸一, 中村浩之

    第73回有合化関東支部シンポジウム（学習院大学　2017年5月20日

  203. 触媒的チロシン残基修飾法の応用 招待有り

    佐藤伸一, 對馬理彦, 中村公亮, 中村浩之

    日本薬学会第137年会 薬学における生命指向型化学（実用的ケミカルバイオテクノロジーの開発を目指して）　2017年3月27日

  204. 触媒的チロシン残基修飾法の応用

    佐藤伸一, 對馬理彦, 中村公亮, 中村浩之

    日本薬学会第137年会 一般シンポジウム”薬学における生命指向型化学（実用的ケミカルバイオテクノロジーの開発をめざして）”（仙台）

  205. HIF阻害剤の創出を指向したベンゾフロピラゾールおよびピラゾロフロピラジンの合成法開発と生物活性評価

    稲葉恵, 峯岸秀充, 布施新一郎, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第97回年会（慶應義塾大学）

  206. 創薬を指向した新規インデノピラゾロンの短段階合成法の開発と生物活性評価

    鈴木健介, 布施新一郎, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第97回年会（慶應義塾大学）

  207. 多環性オルトキノン化合物の短段階合成法を指向したPd触媒による脱水素型環化反応の開発

    石井秀一, 布施新一郎, 佐藤伸一, 中野洋文, 中村浩之

    日本化学会第97回年会（慶應義塾大学）

  208. アフィニティービーズ上における標的選択的なタンパク質機能化法の開発

    對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第97回年会（慶應義塾大学）

  209. Ru光触媒を用いたチロシン残基修飾法のための新規修飾剤の開発

    羽田野兼資, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第97回年会（慶應義塾大学）

  210. ジスルフィド結合をリンカー部位に持つホウ素クラスターマレイミド（SSMID）の合成とそのアルブミン修飾部位の同定

    石井里武, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第97回年会（慶應義塾大学）

  211. タンパク質の触媒的化学修飾法の開発と応用 招待有り

    佐藤伸一

    徳島大学薬学部 第3回BRIGHT symposium　2017年3月7日

  212. Target-Selective Protein-Modification using Ru(bpy)3 Catalyst Immobilized on Affinity Beads”

    對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    10th Workshop of Organic Chemistry for Junior Chemists (WOCJC10)

  213. タンシノンIIAを基盤とした新規HIF-1α阻害剤の開発

    石井秀一, 布施新一郎, 佐藤伸一, 中野洋文, 中村浩之

    第5回次世代がん治療推進専門家養成プランシンポジウム（東京）　2016年12月3日

  214. 酵素Horseradish Peroxidaseを利用したタンパク質化学修飾

    佐藤伸一, 中村公亮, 中村浩之

    ファイブスターアソシエーション・ダイナミックアライアンスG3分科会　2016年12月2日

  215. 天然物タンシノンIIAを基盤とした新規HIF-1α阻害剤の開発研究

    石井秀一, 布施新一郎, 佐藤伸一, 中野洋文, 中村浩之

    第14回がんとハイポキシア研究会（岐阜）

  216. タンパク質チロシン残基の触媒的ケミカルラベリング 招待有り

    佐藤伸一

    静岡大学理学部講演会　2016年10月27日

  217. 生体内ヘムの鉄酸化状態変化を利用したタンパク質ラベリング 招待有り

    佐藤伸一, 中村公亮, 中村浩之

    第89回日本生化学会大会　2016年9月25日

  218. Horseradish Peroxidaseを触媒として利用したタンパク質チロシン残基ラベル化反応

    佐藤伸一, 中村公亮, 中村浩之

    第10回バイオ関連化学シンポジウム　2016年9月7日

  219. 顕微ラマン分光イメージング法による単一細胞中のホウ素化合物の濃度分布の可視化

    望月誠仁, 佐藤伸一, Syifa Asatyas, 林智広, 中村浩之

    第13回日本中性子捕捉療法学会学術大会（東京）

  220. 新規ホウ素キャリアを指向したホウ素修飾アルブミンの開発―チロシン残基修飾法の利用―

    石井里武, 菊地俊介, 佐藤伸一, 中村浩之

    第13回日本中性子捕捉療法学会学術大会（東京）

  221. 新規ホウ素キャリアを指向したホウ素修飾アルブミンの開発―ホウ素クラスター共役マレイミドの利用―

    佐藤伸一, 菊地俊介, 石井里武, 中村浩之

    第13回日本中性子捕捉療法学会学術大会　2016年8月6日

  222. タンパク質チロシン残基の触媒的化学修飾法の開発 招待有り

    佐藤伸一

    理研シンポジウム第11回有機合成化学のフロンティア　2016年6月24日

  223. ビーズ固相表面における一電子酸化的なタンパク質修飾法の開発

    對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本ケミカルバイロジー学会第11回年会（京都）

  224. Horseradish Peroxidaseを触媒としたチロシン残基選択的なタンパク質ラベル化反応

    佐藤伸一, 中村公亮, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会第11回年会

  225. Ru(bpy)3触媒によるチロシン残基修飾法の分子機構の解明研究

    羽田野兼資, 佐藤伸一, 中村浩之

    第109回有機合成シンポジウム（東京工業大学）

  226. ベンゾフロピラゾール類縁体の設計、合成およびHIF-1阻害能評価

    稲葉恵, 峯岸秀充, 佐藤伸一, 布施新一郎, 中村浩之

    第109回有機合成シンポジウム（東京工業大学）

  227. ベンゾフロピラゾール類縁体の設計、合成およびHIF-1阻害能評価

    稲葉恵, 峯岸 秀充, 佐藤 伸一, 中村 浩之

    第20回日本がん分子標的治療学会学術集会（大分）

  228. 活性化ヘム検出に立脚した活性酸素誘導性細胞死の評価系開発

    佐藤伸一, 中村公亮, 中村浩之

    新学術領域「ダイイングコード」平成28年班会議

  229. 光触媒/ラジカル的酸化反応を使ったタンパク質化学修飾 招待有り

    佐藤伸一

    金沢大学若手講演会　2016年5月19日

  230. 光触媒を用いたTyr残基修飾反応における一電子移動範囲の解明

    羽田野兼資, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第96回年会（同志社大学）

  231. チロシン残基選択的化学修飾法を用いたチロシンホスファターゼ活性スクリーニング法の開発

    佐藤伸一, 中村公亮, 中野洋文, 中村浩之

    日本化学会第96回年会（同志社大学）

  232. ルミノール誘導体を用いたチロシン残基選択的な化学修飾法開発

    佐藤伸一, 中村公亮, 中村浩之

    日本化学会第96回年会（同志社大学）

  233. ヘムを触媒とする酸化的チロシン修飾法開発とその応用

    佐藤伸一, 中村公亮, 中村浩之

    新学術領域「酸素生物学」＆「ダイイングコード」合同若手会議

  234. Heme-CatalyzedTyrosineClickReaction

    佐藤伸一, 中村公亮, 中村浩之

    The 8th Takeda Science Foundation Symposium on PharmaSciences

  235. Use of serum albumin as an efficient boron delivery carrier for neutron capture therapy”

    菊地俊介, 加納大輔, 佐藤伸一, 中村浩之

    The International Chemical Congress of Pacific Basin Societies 2015 (Pacifichem 2015)

  236. Tyrosine-selectivechemicalmodificationusingsingle-electron-transfercatalyst

    佐藤伸一, K. Nakamura, H. Nakamura

    The International Chemical Congress of Pacific Basin Societies 2015 (Pacifichem 2015)

  237. Target Protein-Selective Labeling and Inactivation Using Ligand-Directed Ru(bpy)3 Photocatalysts”

    中村浩之, 佐藤伸一, 森田耕平

    1st Asian Conference on Chemosensors &; Imaging Probes

  238. Heme-CatalyzedTyrosineClickReactionwithLuminolDerivatives

    佐藤伸一, 中村公亮, 中村浩之

    1st Asian Conference on Chemosensors & Imaging Probes, Invited Lecture

  239. Tyrosine-selectiveChemicalModificationusingSingle-electron-transferCatalyst

    佐藤伸一

    2015 Cheimal Resources Laboratory Forum International

  240. 血清アルブミンを用いた新しいホウ素送達法の開発

    菊地俊介, 佐藤伸一, 中村浩之

    第12回日本中性子捕捉療法学会学術大会（神戸学院大学

  241. ポルフィリン脂質リポソームの細胞内局在とPDT効果

    立川将士, 佐藤伸一, 間久直, 金田安史, 粟津邦男, 中村浩之

    第25回日本光線力学学会学術講演会（新宿）

  242. 活性化ヘム検出に立脚した活性酸素誘導性細胞死の評価系開発

    佐藤伸一

    新学術領域ダイイングコード 細胞死を起点とする生体制御ネットワークの解明 第一回領域班会議

  243. カルボラン骨格を有する新規Hsp60阻害剤の開発

    李廣哲, 峯岸 秀充, 佐藤 伸一, 中村 浩之

    第19回日本がん分子標的治療学会学術集会（松山）

  244. ルミノール誘導体を用いたチロシン残基に選択的な共有結合形成反応の開発

    佐藤伸一, 中村公亮, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会第10回年会（東北大学

  245. Luminol誘導体を用いた鉄触媒存在下でのTyr残基高選択的ラベル化反応

    中村公亮, 佐藤伸一, 中村浩之

    第69回有機合成化学協会関東支部会シンポジウム（横浜）　2015年5月16日

  246. 中性子補足療法のための血清アルブミンを用いた新しいホウ素送達法の開発

    菊地俊介, 加納大輔, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第95回年会（船橋）

  247. 中性子捕捉療法のための血清アルブミンを用いた新しいホウ素送達法の開発

    菊地俊介, 加納大輔, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第95春季年会

  248. ルミノール誘導体を用いた鉄触媒存在下でのTyr残基特異的タンパク質ラベル化反応

    中村公亮, 佐藤 伸一, 中村浩之

    日本化学会第95春季年会

  249. リガンド連結型Ru光触媒を用いたタンパク質ノックダウンとラベル化の制御

    佐藤伸一, 森田耕平, 中村浩之

    日本薬学会第135回年会

  250. DevelopmentofLigand-directedRu(bpy)3PhotocatalystsforTargetProteinKnockdownandLabeling

    佐藤伸一, 森田耕平 中村浩之

    An International Symposium on Recent Advances in Chemistry (REACH-2015), Plenary Lecture

  251. 標的タンパク質のラベル化を指向した一電子酸化的チロシン残基修飾反応の開発

    佐藤伸一, 中村浩之

    第68回有機合成化学協会関東支部シンポジウム（新潟シンポジウム）

  252. Target-selective Protein Modification Based on Local Environmental Single Electron Transfer Catalysis 招待有り

    佐藤伸一, 中村浩之

    Malaysian International Chemical Congress, 18-MICC (Malyasia, Kuala Lumpur)　2014年11月3日

  253. 一電子酸化触媒を用いたタンパク質のチロシン残基修飾法開発と応用

    佐藤伸一

    第1回 資源研フォーラム

  254. カルボラン骨格を有する新規Hsp60阻害剤の開発東礎代子

    李廣哲, 佐藤伸一, 中村浩之

    創薬懇親会2014（岐阜）

  255. がん光線力学的治療のためのポルフィリン脂質の開発とナノキャリアへの応用

    立川将士, 佐藤伸一, 間久直, 粟津邦男, 金田安史, 中村浩之

    創薬懇親会2014（岐阜

  256. Design of Photoaffinity Proble Molecules for Identification and Modification of Target Proteins”

    中村浩之, H. S. Ban, 清水一希, 峯岸秀充, 佐藤伸一

    The 31st International Conference of Photopolymer Science and Technology Materials & Processes for Advanced Microlithography,Nanotechnology and Phototechnology (ICPST-31)

  257. 生体高分子をキャリアとしたホウ素デリバリーシステム：マレイミドドデカボレート（MID）の開発と生物活性評価

    加納大輔, 立川将士, 佐藤伸一, 近藤夏子, 鈴木実, 桜井良憲, 小野公二, 中村浩之

    第11回日本中性子捕捉療法学会学術大会（大阪）

  258. Development of Albumin-bound closo-Dodecaborate and its Promising Boron Delivery Efficacy to Tumor”

    加納大輔, 立川将司, 佐藤伸一, 中村浩之

    16th International Congress on Neutron Capture Therapy

  259. Luminol誘導体を用いた鉄触媒存在下でのTyr残基高選択的ラベル化反応

    中村公亮, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会第9回年会（大阪）

  260. リガンド連結型Ru(bpy)3触媒を用いた標的選択的タンパク質光分解とラベル化反応の制御

    佐藤伸一, 森田耕平, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会 第9回年会　2014年6月11日

  261. 光触媒を利用した生体内標的タンパク質ラベル化法の開発

    佐藤伸一, 中村浩之

    新学術領域研究「天然物ケミカルバイオロジー～分子標的と活性制御～」 第６回公開シンポジウム

  262. インデノピラゾール化合物による低酸素応答および細胞増殖に対する効果

    峯岸秀充, 深代真司, 佐藤伸一, 中村浩之

    文科省新学術領域研究・がん支援「化学療法基盤支援活動」第3回シンポジウム（沖縄）　2014年5月12日

  263. カルボラン骨格を基盤とした新規Hsp60阻害剤の開発

    東礎代子, 佐藤伸一, 安井友香, 丸山美菜子, 潘鉉承, 中村浩之

    文科省新学術領域研究・がん支援「化学療法基盤支援活動」第3回シンポジウム　2014年5月12日

  264. がん光線力学的療法のためのPpIX脂質導入ナノキャリアの開発とその効果

    立川将士, 佐藤伸一, 山内将哉, 間久直, 粟津邦男, 金田安史, 中村浩之

    日本薬学会第134年会（熊本）

  265. インデノピラゾール化合物によるHIF-1阻害活性および細胞増殖抑制作用機序の解明

    峯岸秀充, 深代真司, 潘鉉承, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本薬学会第134年会（熊本）

  266. 一電子酸化反応に基づくチロシン残基修飾法の開発と標的タンパク質選択的ラベル化法への応用

    佐藤伸一, 中村 浩之

    日本薬学会第134年会

  267. ジフェニルウレア骨格を有するSENP1阻害剤の開発

    松川卓也, 佐藤伸一, 山乙教之, 広野修一, 中村浩之

    第66回有機合成化学協会関東支部シンポジウム（東京）　2013年11月30日

  268. Target-selectiveProteinLabelingBasedonLocalSingleElectronTransferCatalysis

    佐藤伸一, 中村浩之

    The 2nd International Symposium on Chemical Biology of Natural Products: Target ID and Regulation of Bioactivity

  269. Ligand-directedSelectiveProteinModificationBasedonLocalEnvironmentalSingleElectronTransferCatalysis

    佐藤伸一, 中村浩之

    International Chemical Biology Society 2nd Annual Conference ICBS2013

  270. 標的指向性Ru(bpy)3錯体をもちいた局所環境での一電子酸化反応の制御と標的タンパク質選択ラベル化法への応用

    佐藤伸一, 中村 浩之

    第60回有機金属討論会

  271. 生体高分子への簡便なホウ素導入法の開発とDDSへの展開

    加納大輔, 立川将士, 佐藤伸一, 中村 浩之

    第10回日本中性子捕捉学会（岡山）

  272. 小分子化合物標的タンパク同定のための温和な条件下で切断可能なリンカー開発とその応用

    森田耕平, 峯岸秀充, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会第8回年会（東京）

  273. 局所環境での一電子酸化反応を利用した標的タンパク質選択的ラベル化法の開発

    佐藤伸一, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会第8回年会

  274. がん光線力学的治療のためのポルフィリン脂質の開発とナノキャリアーへの応用

    立川将士, 佐藤伸一, 中村浩之

    第23回日本光線力学学会学術講演会(旭川)

  275. 小分子化合物標的タンパク同定のための温和な条件下で切断可能なリンカー開発とその応用

    森田耕平, 峯岸秀充, 佐藤伸一, 中村浩之

    新学術領域「天然物ケミカルバイオロジー～分子標的と活性制御～」第4回公開シンポジウム（つくば）

  276. Manassantin骨格を模倣したカルボラン含有低酸素誘導因子阻害剤の開発

    中村浩之, 松川卓也, 佐藤 伸一

    新学術領域「天然物ケミカルバイオロジー～分子標的と活性制御～」第4回公開シンポジウム

  277. 温和な条件で切断可能な小分子化合物標的タンパク同定リンカーの開発とその応用

    森田耕平, 佐藤伸一, 中村浩之

    第133回日本薬学会年会(横浜)

  278. インデノピラゾール骨格を有するHIF‐1阻害剤の作用機序解明

    深代真司, 峯岸秀充, 佐藤伸一, 中村浩之

    第133回日本薬学会年会(横浜)

  279. がん光線力学治療のためのポルフィリン脂質の開発とナノキャリアーへの応用

    立川将士, 佐藤伸一, 中村浩之

    第133回日本薬学会年会(横浜)

  280. コンピューターリガンドドッキングによる新規SENP1選択的阻害剤GN6958複合体の相互作用解析

    山乙教之, 松川卓也, 佐藤伸一, 中村浩之, 広野修一

    第133回日本薬学会年会(横浜)

  281. インデノピラゾール化合物の高い細胞増殖抑制作用とその機序解明

    峯岸秀充, 佐藤伸一, 中村浩之

    第133回日本薬学会年会(横浜)

  282. YC-1の構造展開による高活性HIF-1α転写阻害剤の創製と作用機構解明

    佐藤伸一, 竹内彩乃, 堀牧人, 潘 鉉承, 口丸 高弘, 近藤 科江, 矢守 隆夫, 中村浩之

    第133回日本薬学会年会

  283. 低酸素誘導因子（HIF）転写阻害活性カルボラン化合物は熱ショックタンパク60を阻害してHIF-1αを分解へ誘導する

    中村浩之, 潘鉉承, 清水一希, 東礎代子, 安井友香, 佐藤伸一

    日本化学会第93春季年会(滋賀)

  284. HIF-1αの分解に関わるHsp60のシャペロン活性を阻害するカルボラン化合物の開発

    東礎代子, 佐藤伸一, 中村浩之

    第10回がんとハイポキシア研究会(横浜)

  285. カルボラン骨格を基軸としたHIF-1阻害剤の開発

    峯岸秀充, 安井友香, 丸山美菜子, 潘鉉承, 佐藤伸一, 中村浩之

    第10回がんとハイポキシア研究会(横浜)

  286. カルボラン含有低酸素誘導因子HIF-1α阻害剤の開発

    東礎代子, 安井友香, 峯岸秀充, 佐藤伸一, 中村浩之

    第30回メディシナルケミストリーシンポジウム（京都）

  287. カルボラン骨格を基盤とした新規Hsp60阻害剤の開発

    佐藤伸一, 安井友香, 丸山美菜子, 峯岸秀充, 潘鉉承, 中村浩之

    第30回メディシナルケミストリーシンポジウム

  288. HIF-1α転写阻害剤YC-1の誘導展開と作用機構解析

    佐藤伸一, 竹内彩乃, 堀牧人, 潘鉉承, 口丸高弘, 近藤科江, 矢守隆夫, 中村浩之

    新学術領域研究「天然物ケミカルバイオロジー：分子標的と活性制御」第 1回若手研究者ワークショップ　2012年6月16日

  289. Developmentandmechanisticstudyofnovelcelldeathinducer:Elucidationofthemolecularmechanismofoxidative-stress-inducednecrosis

    佐藤伸一, 闐闐孝介, Y. Teng, 紙透伸治, 橋本祐一, 袖岡幹子

    Pacifichem 2010　2010年12月18日

  290. 新規細胞死誘導剤NecroTriggerをツールとしたネクローシス分子機構解明

    佐藤伸一, 闐闐孝介, 滕玉鴎, 紙透伸治, 橋本祐一, 袖岡幹子

    日本薬学会　2010年3月1日

  291. ネクローシスの分子機構解明を目指した新規細胞死誘導剤の開発

    佐藤伸一, 闐闐孝介, 滕 玉鴎, 橋本 祐一, 袖岡 幹子

    日本ケミカルバイオロジー学会 第4回年会　2009年5月1日

  292. ネクローシスの分子機構解明を目指した新規細胞死誘導剤の創製、

    佐藤伸一, 闐闐孝介, 滕 玉鴎, 橋本 祐一, 袖岡 幹子

    日本薬学会 第129回年会、　2009年3月1日

  293. Developmentofnovelcelldeathinducertoelucidatethemolecularmechanismofnecrosis

    佐藤伸一, 闐闐孝介, Y. Teng, 橋本祐一, 袖岡幹子

    Proceedings of Inauguration Symposium　2009年2月1日

  294. がん剤耐性克服を目指した非アポトーシス型細胞死誘導剤の創製研究、

    佐藤伸一, 闐闐孝介, 滕玉鴎, 橋本祐一, 袖岡幹子

    メディシナルケミストリーシンポジウム　2008年11月1日

  295. 抗BVDV活性を指標とした?-Carbolineを骨格とする新規抗C型肝炎ウイルス剤の創製

    迫久美子, 佐藤 伸一, 青山 洋史, 馬場 昌範, 橋本 祐一

    日本薬学会第128年会（横浜）　2008年3月1日

  296. タンパク質寿命制御に立脚した新規アポトーシス誘導剤創製研究、

    佐藤伸一, 青山洋史, 鉄橋正士, 宮地弘幸, 内藤幹彦, 橋本祐一

    日本薬学会 第128年会　2008年3月1日

  297. cIAP1減少を介した新規アポトーシス誘導剤の合成研究

    佐藤伸一, 青山 洋史, 棚谷 綾, 内藤 幹彦, 宮地 弘幸, 橋本 祐一

    第33回反応と合成の進歩シンポジウム　2007年11月1日

  298. cIAP1減少を介した新規アポトーシス誘導剤創製研究、

    佐藤伸一, 青山 洋史, 棚谷 綾, 内藤 幹彦, 宮地 弘幸, 橋本 祐一

    第26回メディシナルケミストリーシンポジウム、　2007年11月1日

  299. Pummerer反応を利用したStrychnineの合成研究

    樋口和宏, 浅見春佳, 佐藤伸一, 柴田陽奈, 小柴隆宏, 川崎知己

    日本薬学会127年会（富山）　2007年3月1日

  300. 新規アポトーシス誘導剤としてのベスタチン誘導体の創製研究

    佐藤伸一, 青山 洋史, 棚谷 綾, 内藤 幹彦, 宮地 弘幸, 橋本 祐一

    日本薬学会 第127年会　2007年3月1日

  301. Pummerer反応を利用したStrychnineの合成研究

    樋口和宏, 浅見春佳, 佐藤伸一, 柴田陽奈, 小柴隆宏, 川崎知己

    第50回日本薬学会関東支部会（新潟）　2006年10月1日

  302. Pummerer反応を利用したStrychnineの合成研究

    樋口和宏, 浅見春佳, 佐藤伸一, 柴田春奈, 小柴隆宏, 川崎知己

    第50回日本薬学会関東支部会（新潟）　2006年10月1日

  303. NormalおよびAbnormalPummerer反応を利用したstrychnineの全合成研究

    樋口和宏, 浅見春佳, 佐藤伸一, 柴田陽奈, 小柴隆宏, 川崎知己

    日本薬学会126年会（仙台）　2006年3月1日

  304. アフィニティー担体上でのチロシン残基修飾による抗体の部位選択的修飾

    中根啓太, 佐藤伸一, 對馬理彦, 丹羽 達也, 田口英樹, 中村浩之

    ⽇本化学会第100春季年会　2020年3月22日

  305. チロシン残基ラベル化における触媒的手法と電気化学的手法の比較

    佐藤 伸一, 中村 浩之

    ⽇本化学会第100春季年会　2020年3月22日

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共同研究・競争的資金等の研究課題 13

  1. 光触媒近接標識の細胞内制御による生物活性分子の標的解析法

    佐藤 伸一

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research

    研究種目：Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    研究機関：Tohoku University

    2023年4月 ～ 2027年3月

  2. 近接標識を活用する共生材料の結合タンパク質網羅解析

    佐藤 伸一

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research

    研究種目：Grant-in-Aid for Transformative Research Areas (A)

    研究機関：Tohoku University

    2023年4月 ～ 2025年3月

  3. 生物活性分子のプローブ化不要な結合タンパク質網羅的同定

    2021年4月 ～ 2024年3月

  4. タンパク質熱変性状態の検出に立脚した生物活性物質の標的同定法

    佐藤 伸一

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    研究種目：Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    研究機関：Tokyo Institute of Technology

    2019年4月1日 ～ 2023年3月31日

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    タンパク質の変性を検出する手法や、変性度を定量する手法を開発することを目指した。タンパク質の熱変性を検出手法は、生物活性物質の標的タンパク質同定に貢献し、その作用メカニズムを明らかにする目的で有用な手法となる。 非変性時においては、一般的にタンパク質構造中の疎水性構造はタンパク質内部構造に埋もれているが、熱変性過程において、タンパク質の表面に露出することが知られている。我々はタンパク質の疎水性アミノ酸残基の一つであるチロシン残基に着目し、これまで研究を行ってきた。我々の開発したチロシン残基特異的ラベル化反応はタンパク質表面に露出したチロシン残基上で選択的に起きるため、タンパク質の熱変性度を高精度に可視化できる手法になると考えた。従来のチロシン残基修飾剤は試薬を添加した瞬間に反応が完結するものの、水中で求電子性の分解物が生じるため、チロシン残基以外のアミノ酸残基を修飾してしまう副反応が問題であった。そこで、ウラゾール骨格の化合物の誘導化とペプチドを用いた評価実験を通じて、本研究目的に適したチロシン残基修飾剤を見出すことに成功した。 また、昨年度の本研究の副次的な成果によって、タンパク質のヒスチジン残基を修飾する手法の開発に成功した。チロシン残基、ヒスチジン残基修飾法のそれぞれの反応条件を検討し、反応効率の向上、実験操作簡便性の向上に成功した。それぞれの芳香族アミノ酸残基修飾法について、被標識残基をタンパク質部位レベルで解析し、タンパク質表面への残基露出度との相関性が示唆される結果を得た。

  5. 低親和性タンパク質網羅的同定のためのケミカルツール開発

    佐藤 伸一

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research

    研究種目：Grant-in-Aid for Transformative Research Areas (A)

    研究機関：Tohoku University

    2021年9月 ～ 2023年3月

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    どのようなタンパク質が解析対象のリガンドと相互作用していたかを追跡することで、物質共生を達成し得るマテリアルがどのようなタンパク質によって認識されるのかを明らかにすることが可能である。本研究では、マテリアルと相互作用するタンパク質を親和性の強弱に関わらず同定できる手法、ケミカルツールを開発することを目指した。一重項酸素の発生を介して進行するタンパク質修飾反応を活用し、触媒分子の周辺数ナノメートルの空間で完結するタンパク質化学修飾法を開発した。マテリアルと触媒を連結した分子を用いて、その分子の近接空間で標識されたタンパク質、ペプチド断片を質量分析で同定する方法を開発した。弱い結合を介して、一過的にリガンドと相互作用するタンパク質、分子の結合部位解析に取り組み、以下の研究成果を得た。 1．近赤外光で駆動するアフィニティービーズ上での結合タンパク質解析法の開発：近赤外光に応答して一重項酸素を発生さえる触媒を磁気ビーズ表面に内封した。ビーズ表面の制限された空間で特異的に発生する一重項酸素を活用し、ビーズ表面に担持した任意のリガンドに結合するタンパク質を網羅的に解析する手法の開発に成功した。 2．一重項酸素産生能を有するシンプルな触媒構造の探索：リガンド結合タンパク質の同定手法を生細胞内のタンパク質を標的とした手法へと拡張すべく、細胞膜透過性の優れた触媒分子を探索した。その結果、蛍光プローブとして知られるBODIPY構造が効率的にタンパク質修飾の触媒として機能することを発見した。 また、領域内共同研究を行い、各種のマテリアルと触媒分子を連結した分子を合成し、以下の研究目的で、未知のマテリアル結合タンパク質、結合部位を明らかにすること目指した。・免疫寛容を誘導するマテリアルを認識するタンパク質の同定・抗PEG抗体のPEGの認識機構解明

  6. 活性酸素誘導性ネクローシスにおける細胞死誘導シグナルの捕捉と可視化

    佐藤 伸一

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research on Innovative Areas (Research in a proposed research area)

    研究種目：Grant-in-Aid for Scientific Research on Innovative Areas (Research in a proposed research area)

    研究機関：Tokyo Institute of Technology

    2017年4月1日 ～ 2019年3月31日

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    本研究では活性酸素種（Reactive Oxygen Species, ROS）が関与するプログラム細胞の誘導機構解明を目指した。近年、様々な計画的ネクローシスの誘導機構が明らかとなりつつあり、その多くがROSの発生を介した機構が提唱されている。しかし、ROSには様々な活性種が存在し、どのようなROS活性種がどのような生体分子との反応を介して細胞死誘導機構が制御されているのかは、現在においても解明が困難である。研究代表者はROS誘導性の細胞死を制御する低分子化合物を用いた以下2つのアプローチにより研究を行った。 1．細胞死抑制活性とタンパク質ラベル化能を併せ持つプローブの合成 2015年度からの新学術領域「ダイイングコード」公募班としての研究課題において、我々は、生体内の一電子移動反応に応答してタンパク質と共有結合を形成（ラベル化）する低分子化合物を見出していた。一電子移動はROS誘導性の細胞死の制御に重要であることから、様々な構造の化合物を合成し、ROS誘導性の細胞死抑制活性とタンパク質ラベル化能を評価した。両活性を併せ持つ化合物を見出した。 ２．NET阻害剤の標的分子同定による細胞死制御機構の解明 好中球が感染時にROSを介して核内のクロマチンを細胞外に放出することが近年注目されている。このクロマチン網はneutrophil extracellular traps (NET)と呼ばれ、新たなタイプの細胞死として注目されている。そこで、本新学術領域内の共同研究者が見出したNET阻害剤の標的タンパク質同定を目指した。我々が独自に開発したタンパク質ラベル化技術を応用し、低分子性のNET阻害剤の標的タンパク質候補を同定した。

  7. ナノメートル単位での触媒的反応空間制御と細胞内のタンパク質構造解析への応用

    佐藤 伸一

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Young Scientists (A)

    研究種目：Grant-in-Aid for Young Scientists (A)

    研究機関：Tokyo Institute of Technology

    2015年4月1日 ～ 2019年3月31日

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    触媒を用いたラジカル反応によるタンパク質ラベル化において、タンパク質ラベル化反応を触媒周辺の数nm～数十nmの範囲内で制御することを目標とした。Peroxidaseを触媒とした手法、光レドックス触媒を用いた方法の2つのアプローチにより、ラジカル反応でタンパク質をラベル化できる低分子のラベル化剤を開発した。また、ラベル化剤のラジカル特性を精査しつつ触媒からのラベル化有効距離を評価することで、ナノメートル単位での触媒的反応空間を制御し、タンパク質の会合状態やリガンド‐タンパク質間相互作用を解析できる基盤技術を確立した。

  8. 固相表面上の局所環境反応制御による抗体の部位特異的修飾

    佐藤 伸一

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Challenging Exploratory Research

    研究種目：Grant-in-Aid for Challenging Exploratory Research

    研究機関：Tokyo Institute of Technology

    2015年4月1日 ～ 2018年3月31日

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    我々が独自に開発したRu光触媒を用いたタンパク質修飾技術は触媒の周辺数nmという限定された空間で選択的に反応が進行する。Ru / dcbpy錯体と標的タンパク質に対するリガンド分子の2種類の低分子構造をビーズに担持させることで、タンパク質の非特異的吸着を抑制しつつ、リガンド結合タンパク質を精製すると同時に、共有結合形成による化学修飾を達成した。また、①タンパク質混在系からリガンド結合タンパク質を高感度に検出する技術、②従来のアフィニティークロマトグラフィー法では解析が困難な低親和性のリガンド結合タンパク質を解析する手法、③抗体を精製して機能化する手法を見出した。

  9. 活性化ヘム検出に立脚した活性酸素誘導性細胞死の評価系開発

    佐藤 伸一

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research on Innovative Areas (Research in a proposed research area)

    研究種目：Grant-in-Aid for Scientific Research on Innovative Areas (Research in a proposed research area)

    研究機関：Tokyo Institute of Technology

    2015年4月1日 ～ 2017年3月31日

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    ある種の細胞死と活性酸素種の深い関連性が近年注目されている。例えば、フェロトーシスは細胞内の鉄の酸化挙動と脂質の過酸化反応がその細胞死誘導に密接にかかわることが分かっている。申請者らは生体に存在するヘムタンパク質の鉄原子の酸化的活性化に応じて触媒される化学的なタンパク質ラベル化反応を見出しており、これを酸化ストレス誘導性細胞死の分子機構解明に活用すること目的とした。研究期間を通して、以下の事を明らかにすることできた。 １．ヘムタンパク質のPeroxidase活性に相関してラベル化反応が促進されること、過酸化水素でなくとも、ヘム鉄が酸化される条件であれば、ラベル化反応が進行することを見出した。 2． タンパク質ラベル化剤として数種類の有機化合物骨格を有用なラベル化剤母骨格として見出した。また、ラベル化剤の構造から酸化力に対する応答性がそれぞれ異なることが分かった。さらに、既存の酸化ストレスによる細胞死の抑制剤の一種はタンパク質ラベル化剤としても機能した。この細胞死抑制剤が、一電子酸化に立脚したメカニズムでタンパク質をラベル化できることを新たに発見した。 当初目標としていた「細胞死誘導刺激時に特定の細胞内タンパク質をラベル化する」には至っていないが、これまでの実験結果から考察するに、「我々が実証に用いた細胞死において、本手法論が適用できるほどの強度の遊離ヘム・ヘムタンパク質の活性化が起きていない」ことが原因であると考察している。そこで、弱い酸化ストレスシグナルも観測できるようなラベル化剤の探索を行ったところ、ある種の細胞死抑制剤はヘム鉄の酸化に応じてタンパク質ラベル剤としても機能することを見出した。この知見は、細胞死抑制剤のタンパク質ラベル化を基軸とする細胞死抑制剤のメカニズム解明や高活性な細胞抑制剤創出における評価系、細胞死に関連する酸化ストレスの可視化技術に繋がると期待できる。

  10. ホウ素化コレステロールとナノキャリア高機能化による次世代中性子捕捉療法の構築

    中村 浩之, 布施 新一郎, 佐藤 伸一

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    研究種目：Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    研究機関：Tokyo Institute of Technology

    2014年4月1日 ～ 2017年3月31日

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    ホウ素化コレステロールの合成に成功し、次世代中性子捕捉療法のためのホウ素高集積化リポソームの開発に成功した。ホウ素クラスターカウンターカチオンに多価カチオン性のスペルミジニウムカチオンを用いた時に最も効率よくリポソームに内封されることを見出した。さらに、細胞内ホウ素クラスターの局在イメージングに、蛍光イメージング技術とラマン分光イメージング技術を確立した。また、腫瘍への高効率ホウ素デリバリーシステム構築のために、マレイミド結合型ホウ素クラスター（MID）の開発に成功し、MIDが生理条件下においてシステインだけでなくリジンにも結合することを見出した。

  11. リガンド連結型一電子酸化触媒による標的タンパク質選択的ケミカルラベリング法の開発

    佐藤 伸一

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Young Scientists (B)

    研究種目：Grant-in-Aid for Young Scientists (B)

    研究機関：Tokyo Institute of Technology

    2013年4月1日 ～ 2015年3月31日

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    タンパク質の分子修飾は生命科学の研究において有用な手法であるにもかかわらず、現在汎用されている手法は求電子的修飾剤との共有結合形成反応に限られ、求電子的な反応以外の方法で天然のアミノ酸残基と特異的に効率良く変換を起こす反応の開発は挑戦的な課題である。 Ru(bpy)3錯体を用いた一電子移動型の反応により、芳香族アミノ酸チロシン残基に対する修飾法を開発した。生体内環境への調和性の高いRu(bpy)3触媒の特徴を活かし、標的タンパク質の親和性リガンドとRu(bpy)3触媒の共役した分子を用いることで、タンパク質の混在系や細胞内環境での標的タンパク質の選択的ラベル化反応に応用できることを明らかにした。

  12. 低侵襲型がん治療を可能とするホウ素送達システム

    中村 浩之, 佐藤 伸一, 鈴木 実, 潘 鉉承

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    研究種目：Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    2011年4月1日 ～ 2015年3月31日

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    中性子捕捉療法は、低エネルギーである熱・熱外中性子がホウ素との核反応により生ずる強力な粒子線を用いてがん細胞を殺傷する治療法であり、正常組織へのダメージもきわめて低く、治療後の患者への負担が極めて小さい特徴をもつ。本研究では、蛍光標識ホウ素脂質を合成し、そのリポソームを用いて生体内局在を明らかにした。また、ホウ素脂質DSBLを10％含むホウ素ナノカプセルが血中滞留性が最も良いことが分かった。BSHを内封したホウ素ナノカプセルをがん移植マウスに投与したところ、このホウ素リポソームは高濃度で腫瘍内に蓄積し、中性子照射によって高い抗腫瘍効果が得られた。

  13. 新規細胞死制御剤創製によるネクローシス実行因子の同定

    佐藤 伸一

    2010年 ～ 2011年

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    平成24年度開始までに、我々が独自に開発したネクローシス誘導剤を鍵とした標的タンパク質の同定、タンパク質の機能解析により酸化的ストレス誘導性ネクローシスの制御機構を示唆する結果を得ている。我々の開発したネクローシス誘導剤はタンパク質を求電子的に分子修飾するという特性を持っていているが、結合の安定性が低く結合解析時に解離することが懸念されていた。より詳細な制御機構解明のため、目的の異なる他の結合タンパク質解析のためにはタンパク質分子修飾法の拡張が望まれる。今年度からは、新規タンパク質の分子修飾法の開発を目指し、米国Scripps研究所Carlos Barbas III教授の研究室で研究を行った。 生理活性化合物のタンパク質分子修飾の有用性を示すため、HIVウィルスの表面タンパク質と親和性のある低分子化合物と抗体を共有結合により分子修飾し、Chemically Programmed Antibodyを作成した。Chemically Programmed Antibodyは望み通り強力なHIV中和活性を示した。また、生理活性低分子をタンパク質に共有結合によって修飾することで、生体内での代謝安定性が劇的に向上することが知られている。現在は本HIV中和抗体の代謝安定性向上を共同研究者とともにin vivo試験において評価している。また、求電子的タンパク質分子修飾法に焦点を当てて、研究を行った。特定の配列を持つタンパク質に選択的に結合するラベル化剤をデザイン、合成し評価を行った。

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