Details of the Researcher

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Shinichi Sato
Section
Frontier Research Institute for Interdisciplinary Sciences
Job title
Associate Professor
Degree

  • 博士（薬学）（東京大学）

  • 修士（薬学）（東京大学）

e-Rad No.
20633134

Research History 7

  • 2024/04 - Present
    Tohoku University　Frontier Research Institute for Interdisciplinary Sciences　Associate Professor

  • 2020/04 - 2024/03
    Tohoku University　Frontier Research Institute for Interdisciplinary Sciences　Assistant Professor

  • 2016/04 - 2020/03
    Tokyo Institute of Technology　Laboratory for Chemistry and Life Science, Institute of Innovative Research　Assitant Professor

  • 2014/02 - 2016/03
    Tokyo Institute of Technology　Chemical Resources Laboratory　Assistant Professor

  • 2012/04 - 2014/01
    Gakushuin University　Faculty of Science, Department of Chemistry　Assistant Professor

  • 2011/05 - 2012/03
    The Scripps Research Institute

  • 2011/04 - 2012/03
    The University of Tokyo　Institute of Molecular and Cellular Biosciences

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Education 3

  • 東京大学大学院　薬学系研究科　分子薬学専攻 博士後期課程

    2008/04 - 2011/03

  • 東京大学大学院　薬学系研究科　分子薬学専攻 修士課程

    2006/04 - 2008/03

  • Meiji Pharmaceutical University　Faculty of Pharmacy　Department of Medicinal Chemistry

    2002/04 - 2006/03

Committee Memberships 4

  • 東北大学学際科学フロンティア研究所　FRIS CoRE ワーキンググループ

    2024/04 - Present

  • 「生体適合化学の進歩」インタラクティブフォーラム（ABC-info） 幹事

    2021/04 - Present

  • 日本化学会生体機能関連部会　若手の会関東支部幹事

    2018/08 - 2021/03

  • 天然物化学談話会2016実行委員

    2016/04 - 2017/03

Research Interests 5

  • Protein Chemical Labeling

  • Radical Reaction

  • Photocatalyst

  • Tyrosine Modification

  • Antibody Chemical Modification

Research Areas 2

  • Life sciences / Pharmaceuticals - chemistry and drug development /

  • Nanotechnology/Materials / Biochemistry /

Awards 11

  1. 令和5年度科学技術分野の文部科学大臣表彰 若手科学者賞

    2023/04　文部科学省　相互作用解明を実現する触媒的タンパク質化学修飾研究

  2. The Phamaceutical Society of Japan Award for Young Scientists

    2020/11　Development of Tyrosine Chemical Modifications and Elucidation of Biological Function

  3. 日本薬学会 関東支部 奨励賞

    2018/09　（公社）日本薬学会　触媒的タンパク質チロシン残基の化学修飾法の開発と応用

  4. 東京工業大学 挑戦的研究賞

    2018/09　東京工業大学

  5. 日本ケミカルバイオロジー学会第13回年会 ポスター賞

    2018/06　日本ケミカルバイオロジー学会　溶媒接触度依存的なチロシン残基修飾による抗体の部位選択的機能化

  6. The CSJ Award for Young Chemists in Technical Development

    2018/03　The Chemical Society of Japan

  7. 日本化学会2016優秀講演賞（学術）

    2016/04　（公社）日本化学会　ルミノール誘導体を用いたチロシン残基選択的な化学修飾法開発

  8. 1st Asian Conference on Chemosensor and Imaging Probe (Asian-ChIP 2015) poster award

    2015/11　Heme-Catalyzed Tyrosine Click Reaction with Luminol Derivatives

  9. 第25回リバネス研究費多摩川精機賞

    2015/06　株式会社リバネス　FGビーズ表面上での反応場制御によるタンパク質部位特異的な化学修飾法の開発

  10. 味の素研究企画賞

    2014/01　有機合成化学協会　標的タンパク質指向性の一電子酸化触媒に基づく細胞内局所環境でのラジカル生成と反応制御

  11. 第2回光学活性結晶コンクール 銅賞

    2007　乙卯研究所

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Papers 78

  1. Laccase-catalyzed tyrosine click reaction with 1-methyl-4-arylurazole: rapid labeling on protein surfaces. International-journal Peer-reviewed

    Keita Nakane, Chizu Fujimura, Shogo Miyano, Zhengyi Liu, Tatsuya Niwa, Hafumi Nishi, Tetsuya Kadonosono, Hideki Taguchi, Shusuke Tomoshige, Minoru Ishikawa, Shinichi Sato

    Chemical communications (Cambridge, England)　2024/11/12

    DOI： 10.1039/d4cc03802a 　

    More details Close

    Our study demonstrates the exceptional efficiency of 1-methyl-4-arylurazole (MAUra) for tyrosine labeling, optimized with laccase under mild conditions, achieving a high efficiency (kcat/Km = 7.88 × 104 M-1 s-1) with minimal oxidative side reactions and selective labeling of highly exposed tyrosine sites on proteins.

  2. Switching Type I/Type II Reactions by Turning a Photoredox Catalyst into a Photo-Driven Artificial Metalloenzyme Peer-reviewed

    Yasunori Okamoto, Takuya Mabuchi, Keita Nakane, Akiko Ueno, Shinichi Sato

    ACS Catalysis　13　(7)　4134-4141　2023/03/16

    Publisher: American Chemical Society (ACS)

    DOI： 10.1021/acscatal.2c05946 　

    ISSN： 2155-5435

    eISSN： 2155-5435

  3. Intracellular photocatalytic-proximity labeling for profiling protein–protein interactions in microenvironments International-journal Peer-reviewed

    Michihiko Tsushima, Shinichi Sato, Kazuki Miura, Tatsuya Niwa, Hideki Taguchi, Hiroyuki Nakamura

    Chemical Communications　58　(12)　1926-1929　2022

    Publisher: Royal Society of Chemistry (RSC)

    DOI： 10.1039/d1cc05764b 　

    ISSN： 1359-7345

    eISSN： 1364-548X

    More details Close

    Intracellular photocatalytic-proximity labeling (iPPL) was developed to profile protein–protein interactions in the microenvironment of living cells.

  4. Proximity Histidine Labeling by Umpolung Strategy Using Singlet Oxygen International-journal Peer-reviewed

    Keita Nakane, Shinichi Sato, Tatsuya Niwa, Michihiko Tsushima, Shusuke Tomoshige, Hideki Taguchi, Minoru Ishikawa, Hiroyuki Nakamura

    Journal of the American Chemical Society　143　(20)　7726-7731　2021/05/26

    Publisher: American Chemical Society (ACS)

    DOI： 10.1021/jacs.1c01626 　

    ISSN： 0002-7863

    eISSN： 1520-5126

    More details Close

    While electrophilic reagents for histidine labeling have been developed, we report an umpolung strategy for histidine functionalization. A nucleophilic small molecule, 1-methyl-4-arylurazole, selectively labeled histidine under singlet oxygen (1O2) generation conditions. Rapid histidine labeling can be applied for instant protein labeling. Utilizing the short diffusion distance of 1O2 and a technique to localize the 1O2 generator, a photocatalyst in close proximity to the ligand-binding site, we demonstrated antibody Fc-selective labeling on magnetic beads functionalized with a ruthenium photocatalyst and Fc ligand, ApA. Three histidine residues located around the ApA binding site were identified as labeling sites by liquid chromatography-mass spectrometry analysis. This result suggests that 1O2-mediated histidine labeling can be applied to a proximity labeling reaction on the nanometer scale.

  5. Site-Selective Protein Chemical Modification of Exposed Tyrosine Residues Using Tyrosine Click Reaction. International-journal

    Shinichi Sato, Masaki Matsumura, Tetsuya Kadonosono, Satoshi Abe, Takafumi Ueno, Hiroshi Ueda, Hiroyuki Nakamura

    Bioconjugate chemistry　31　(5)　1417-1424　2020/05/20

    DOI： 10.1021/acs.bioconjchem.0c00120 　

    eISSN： 1520-4812

  6. Tyrosine-Specific Chemical Modification with in Situ Hemin-Activated Luminol Derivatives Peer-reviewed

    Sato, S., Nakamura, K., Nakamura, H.

    ACS Chemical Biology　10　(11)　2633-2640　2015

    DOI： 10.1021/acschembio.5b00440 　

    ISSN： 1554-8929

    eISSN： 1554-8937

  7. Ligand-directed selective protein modification based on local single-electron-transfer catalysis Peer-reviewed

    Shinichi Sato, Hiroyuki Nakamura

    Angewandte Chemie - International Edition　52　(33)　8681-8684　2013/08/12

    DOI： 10.1002/anie.201303831 　

    ISSN： 1433-7851

    eISSN： 1521-3773

  8. Catalysis in Chemical Modification of Proteins International-journal International-coauthorship Peer-reviewed

    Seiya Ishizawa, Koki Fujimura, Kounosuke Oisaki, Shinichi Sato, Jun Ohata

    ChemCatChem　2025/04/28

    Publisher: Wiley

    DOI： 10.1002/cctc.202402125 　

    ISSN： 1867-3880

    eISSN： 1867-3899

    More details Close

    Abstract Advancement of catalytic transformations in traditional synthetic organic chemistry have made significant impact on development of novel bioconjugation technologies. While a wide range of applications have become possible through catalytic protein bioconjugation approaches, there has been a lack of literature collectively reviewing advances of chemical modification of proteins through the lens of catalysis. This review article is focused on design principles and chemical strategies of nonenzymatic catalysis for targeting natural protein substrates by identifying seven catalysis patterns as organizing topics: electrocatalysis, photocatalysis, metal catalysis, acid catalysis, organocatalysis, supramolecular catalysis, and heterogeneous catalysis. Many literature examples demonstrated possibility of simple translation of small molecule‐based catalysis into protein bioconjugation methodologies, whereas others demonstrated unique approaches such as dual catalytic systems and polypeptide structure‐specific catalysis design. With a series of successful examples, the survey of catalytic approaches for protein bioconjugation also highlighted the remaining challenges and potential future directions of the area of catalytic bioconjugation.

  9. Detection of C‐Reactive Protein by Electrochemiluminescence‐Based Droplet‐Free Digital Immunoassay with Tyramide Signal Amplification Peer-reviewed

    Hiroya Abe, Shuri Nakamura, Kentaro Ito, Kosuke Ino, Zhengyi Liu, Shinichi Sato, Kumi Y. Inoue, Hitoshi Shiku

    ChemElectroChem　2025/04

    Publisher: Wiley

    DOI： 10.1002/celc.202500024 　

    ISSN： 2196-0216

    eISSN： 2196-0216

    More details Close

    C‐reactive protein (CRP) is a widely used biomarker for monitoring inflammatory processes and assessing disease progression in various conditions, including cardiovascular diseases, infections, and autoimmune disorders. In this study, a simplified droplet‐free digital enzyme‐linked immunosorbent assay (ELISA) system is developed based on electrochemiluminescence (ECL) imaging for the sensitive detection of CRP. This system eliminates the need for droplet or microwell arrays, significantly simplifying the workflow while maintaining high sensitivity. Tyramide signal amplification was employed to enhance signal generation, relying on its localized reaction to achieve precise single‐particle amplification with minimal signal diffusion. The developed assay is capable of detecting poly‐horseradish peroidase at concentrations as low as 1.0 fmol L−1 and successfully adhered to the Poisson distribution model for digital quantification. The application of this system to CRP detection yields a limit of detection of 17.0 pg mL−1 (162 fmol L−1). The ECL bead ratio increases proportionally with CRP concentration, enabling accurate quantification. Moreover, the system exhibits high specificity, showing no response to other biomolecules and maintaining precise detection even in complex biological samples such as human serum. This study highlights the potential of the droplet‐free digital ELISA system for clinical diagnostics and the detection of low‐abundance biomarkers.

  10. Catalytic Serine Labeling in Nonaqueous, Acidic Media International-journal International-coauthorship Peer-reviewed

    Seiya Ishizawa, Chiamaka P. Uzoewulu, Yume Iwakura, Anuja Koirala, Shinichi Sato, Jun Ohata

    Chemistry – A European Journal　31　(12)　2025/02/09

    Publisher: Wiley

    DOI： 10.1002/chem.202404002 　

    ISSN： 0947-6539

    eISSN： 1521-3765

    More details Close

    Abstract Chemoselective modification of alkyl alcohols (e. g., serine residues) on proteins has been a daunting challenge especially in aqueous media. Herein, we report chemical modification of alkyl alcohols in protein and cell lysate samples using carboxylic acid‐based bioconjugation media. The acidic medium is not only useful to suppress reactivity of other nucleophiles in proteins, but the medium also serves as a potentially biomolecule‐compatible solvent. The acid‐catalyzed acylation strategy has a unique selectivity paradigm compared to the common active‐serine‐targeted method and would act as a new strategy for studying biological roles of serine residues.

  11. Profiling of i-motif-binding proteins reveals functional roles of nucleolin in regulation of high-order DNA structures International-journal Peer-reviewed

    Yuki Ban, Yuka Ando, Yuma Terai, Risa Matsumura, Keita Nakane, Shigenori Iwai, Shinichi Sato, Junpei Yamamoto

    Nucleic Acids Research　52　(22)　13530-13543　2024/11/19

    Publisher: Oxford University Press (OUP)

    DOI： 10.1093/nar/gkae1001 　

    ISSN： 0305-1048

    eISSN： 1362-4962

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    Abstract Non-canonical DNA structures, such as the G-quadruplex (G4) and i-motif (iM), are formed at guanine- and cytosine-rich sequences, respectively, in living cells and involved in regulating various biological processes during the cell cycle. Therefore, the formation and resolution of these non-canonical structures must be dynamically regulated by physiological conditions or factors that can bind G4 and iM structures. Although many G4 binding proteins responsible for tuning the G4 structure have been discovered, the structural regulation of iM by iM-binding proteins remains enigmatic. In this study, we developed a protein-labeling DNA probe bearing an alkyne moiety through a reactive linker, for proximity-labeling of nucleic acid-binding proteins, and searched for new iM-binding proteins. Alkyne-modified proteins in the nuclear extract of HeLa cells were labeled with biotin via a click reaction and then captured with streptavidin-coated magnetic beads. This fingerprint-targeting enrichment, followed by proteome analyses, identified new candidate proteins that potentially bind to the iM structure, in addition to the reported iM-binding proteins. Among the newly identified candidates, we characterized a nucleolar protein, nucleolin, that binds to the iM structure and relaxes it, while nucleolin stabilizes the G4 structure.

  12. Tyrosine Bioconjugation Using Stably Preparable Urazole Radicals International-journal Peer-reviewed

    Shinichi Sato, Shogo Miyano, Keita Nakane, Zhengyi Liu, Munehiro Kumashiro, Tomohide Saio, Yuya Tanaka, Akira Shigenaga, Chizu Fujimura, Eri Koyanagi, Hafumi Nishi, Shusuke Tomoshige, Minoru Ishikawa

    Tetrahedron Chem　100111-100111　2024/11

    Publisher: Elsevier BV

    DOI： 10.1016/j.tchem.2024.100111 　

    ISSN： 2666-951X

  13. A small-molecule degron with a phenylpropionic acid scaffold International-journal Peer-reviewed

    Shusuke Tomoshige, Fumiko Komatsu, Tomoko Kikuchi, Miku Sugiyama, Yushi Kawasaki, Kenji Ohgane, Yuuki Furuyama, Shinichi Sato, Minoru Ishikawa, Kouji Kuramochi

    Bioorganic & Medicinal Chemistry　117789-117789　2024/06

    Publisher: Elsevier BV

    DOI： 10.1016/j.bmc.2024.117789 　

    ISSN： 0968-0896

  14. Solo regulates the localization and activity of PDZ-RhoGEF for actin cytoskeletal remodeling in response to substrate stiffness International-journal Peer-reviewed

    Aoi Kunitomi, Shuhei Chiba, Nahoko Higashitani, Atsushi Higashitani, Shinichi Sato, Kensaku Mizuno, Kazumasa Ohashi

    Molecular Biology of the Cell　2024/04/24

    Publisher: American Society for Cell Biology (ASCB)

    DOI： 10.1091/mbc.e23-11-0421 　

    ISSN： 1059-1524

    eISSN： 1939-4586

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    Recent findings indicate that Solo, a RhoGEF, is involved in cellular mechanical stress responses. However, the mechanism of actin cytoskeletal remodeling via Solo remains unclear. Therefore, this study aimed to identify Solo-interacting proteins using the BioID, a proximal-dependent labeling method, and elucidate the molecular mechanisms of function of Solo. We identified PDZ-RhoGEF (PRG) as a Solo-interacting protein. PRG co-localized with Solo in the basal area of cells, depending on Solo localization, and enhanced actin polymerization at the Solo accumulation sites. Additionally, Solo and PRG interaction was necessary for actin cytoskeletal remodeling. Furthermore, the purified Solo itself had little or negligible GEF activity, even the GEF-inactive mutant directly activated the GEF activity of the PRG through interaction. Moreover, overexpression of the Solo and PRG binding domains, respectively, had a dominant-negative effect on actin polymerization and actin stress fiber formation in response to substrate stiffness. Therefore, Solo restricts the localization of PRG and regulates actin cytoskeletal remodeling in synergy with PRG in response to the surrounding mechanical environment.

  15. Hexafluoroisopropanol as a Bioconjugation Medium of Ultrafast, Tryptophan-Selective Catalysis Peer-reviewed

    Mohammad Nuruzzaman, Brandon M. Colella, Chiamaka P. Uzoewulu, Alissa E. Meo, Elizabeth J. Gross, Seiya Ishizawa, Sravani Sana, He Zhang, Meredith E. Hoff, Bryce T. W. Medlock, Emily C. Joyner, Shinichi Sato, Elon A. Ison, Zibo Li, Jun Ohata

    Journal of the American Chemical Society　2024/02/29

    Publisher: American Chemical Society (ACS)

    DOI： 10.1021/jacs.3c13447 　

    ISSN： 0002-7863

    eISSN： 1520-5126

  16. Photocatalytic Structures for Protein Modifications Peer-reviewed

    Zhengyi Liu, Yasunori Okamoto, Shinichi Sato

    ChemCatChem　2024/02/08

    Publisher: Wiley

    DOI： 10.1002/cctc.202301424 　

    ISSN： 1867-3880

    eISSN： 1867-3899

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    Abstract The chemical modification of proteins serves as a fundamental tool for understanding biological processes and enables the design of biofunctional materials. Among the available methodologies, photochemical strategies have garnered significant attention because of their remarkable biocompatibility and precise spatiotemporal reaction control. Developing novel reactions tailored to specific applications necessitates a comprehensive understanding of photoreactive properties, including catalyst structures, appropriate modifiers, and reaction conditions. This review discusses chemical modifications of proteins using an array of catalysts, including photoredox catalysts for single‐electron transfer (SET), catalysts for energy transfer, long‐wavelength excitable photocatalysts, genetically encoded photocatalysts, and artificial metalloenzymes. The discussion covers the unique attributes, mechanisms, practical applications, and future prospects of each catalyst‐driven reaction, shedding light on the evolving landscape of protein chemical modifications.

  17. Allosteric Hsp70 Modulator YM-1 Induces Degradation of BRD4 International-journal Invited Peer-reviewed

    Yugo Mishima, Shusuke Tomoshige, Shinichi Sato, Minoru Ishikawa

    Chemical and Pharmaceutical Bulletin　72　(2)　161-165　2024/02/01

    DOI： 10.1248/cpb.c23-00543 　

  18. Targeted protein degradation in the mitochondrial matrix and its application to chemical control of mitochondrial morphology Peer-reviewed

    Wakana Yamada, Shusuke Tomoshige, Sho Nakamura, Shinichi Sato, Minoru Ishikawa

    Chemical Science　15　(36)　14625-14634　2024

    Publisher: Royal Society of Chemistry (RSC)

    DOI： 10.1039/d4sc03145h 　

    ISSN： 2041-6520

    eISSN： 2041-6539

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    Mitochondrial-targeted protein degradation (mitoTPD) is explored using small-molecule degraders that leverage a mitochondria-localized protease. This approach restored mitochondrial morphology and shows potential for drug discovery.

  19. A Metalloproteinase Cocktail from the Venom of Protobothrops flavoviridis Cleaves Amyloid Beta Peptides at the α-Cleavage Site Peer-reviewed

    Eugene Futai, Hajime Kawasaki, Shinichi Sato, Khadija Daoudi, Masafumi Hidaka, Taisuke Tomita, Tomohisa Ogawa

    Toxins　15　(8)　500-500　2023/08/12

    Publisher: MDPI AG

    DOI： 10.3390/toxins15080500 　

    eISSN： 2072-6651

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    A disintegrin and metalloproteinase (ADAM) family proteins are a major class of membrane-anchored multidomain proteinases that are responsible for the shedding of cell surface protein ectodomains, including amyloid precursor protein (APP). Human ADAM 9, 10, and 17 proteolyze APPs and produce non-amyloid-genic p3 peptides, instead of neurotoxic amyloid-β peptides (Aβs; Aβ40 and Aβ42), which form fibrils and accumulate in the brain of patients with Alzheimer’s disease (AD). The ADAM family is closely related to snake venom metalloproteinases (SVMPs), which are derived from ancestral ADAMs but act as soluble proteinases. To test the therapeutic potential of SVMPs, we purified SVMPs from Protobothrops flavoviridis venom using metal ion affinity and pooled into a cocktail. Thus, 9 out of 11 SVMPs in the P. flavoviridis genome were identified in the cocktail. SVMPs inhibited Aβ secretion when added to human cell culture medium without affecting APP proteolysis. SVMPs degraded synthetic Aβ40 and Aβ42 peptides at the same cleavage site (α-site of APP) as ADAM9, 10, and 17. SVMPs did not degrade Aβ fibrils but interfered with their formation, assessed using thioflavin-T. Thus, SVMPs have therapeutic potential for AD as an Aβ-degrading protease, and the finding adds to the discovery of bioactive peptides from venoms as novel therapeutics.

  20. Photochemical Labeling of Nucleic Acid by Photocatalyst Tethered DNA Probe Peer-reviewed

    Yuuhei Yamano, Kazumitsu Onizuka, Madoka Sasaki, Shinichi Sato, Fumi Nagatsugi

    Chemistry Letters　51　(12)　1121-1124　2022/12/05

    Publisher: The Chemical Society of Japan

    DOI： 10.1246/cl.220397 　

    ISSN： 0366-7022

    eISSN： 1348-0715

  21. Switching of Photocatalytic Tyrosine/Histidine Labeling and Application to Photocatalytic Proximity Labeling Peer-reviewed

    Keita Nakane, Haruto Nagasawa, Chizu Fujimura, Eri Koyanagi, Shusuke Tomoshige, Minoru Ishikawa, Shinichi Sato

    International Journal of Molecular Sciences　23　(19)　11622-11622　2022/10/02

    Publisher: MDPI AG

    DOI： 10.3390/ijms231911622 　

    eISSN： 1422-0067

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    Weak and transient protein interactions are involved in dynamic biological responses and are an important research subject; however, methods to elucidate such interactions are lacking. Proximity labeling is a promising technique for labeling transient ligand–binding proteins and protein–protein interaction partners of analytes via an irreversible covalent bond. Expanding chemical tools for proximity labeling is required to analyze the interactome. We developed several photocatalytic proximity-labeling reactions mediated by two different mechanisms. We found that numerous dye molecules can function as catalysts for protein labeling. We also identified catalysts that selectively modify tyrosine and histidine residues and evaluated their mechanisms. Model experiments using HaloTag were performed to demonstrate photocatalytic proximity labeling. We found that both ATTO465, which catalyzes labeling by a single electron transfer, and BODIPY, which catalyzes labeling by singlet oxygen, catalyze proximity labeling in cells.

  22. Boron Neutron Capture Therapy (BNCT) Mediated by Maleimide-Functionalized Closo-Dodecaborate Albumin Conjugates (MID:BSA) for Oral Cancer: Biodistribution Studies and In Vivo BNCT in the Hamster Cheek Pouch Oral Cancer Model Peer-reviewed

    Andrea Monti Hughes, Jessica A. Goldfinger, Mónica A. Palmieri, Paula Ramos, Iara S. Santa Cruz, Luciana De Leo, Marcela A. Garabalino, Silvia I. Thorp, Paula Curotto, Emiliano C. C. Pozzi, Kazuki Kawai, Shinichi Sato, María E. Itoiz, Verónica A. Trivillin, Juan S. Guidobono, Hiroyuki Nakamura, Amanda Elena Schwint

    Life　12　(7)　1082-1082　2022/07/20

    Publisher: MDPI AG

    DOI： 10.3390/life12071082 　

    eISSN： 2075-1729

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    Background: BNCT (Boron Neutron Capture Therapy) is a tumor-selective particle radiotherapy that combines preferential boron accumulation in tumors and neutron irradiation. Although p-boronophenylalanine (BPA) has been clinically used, new boron compounds are needed for the advancement of BNCT. Based on previous studies in colon tumor-bearing mice, in this study, we evaluated MID:BSA (maleimide-functionalized closo-dodecaborate conjugated to bovine serum albumin) biodistribution and MID:BSA/BNCT therapeutic effect on tumors and associated radiotoxicity in the hamster cheek pouch oral cancer model. Methods: Biodistribution studies were performed at 30 mg B/kg and 15 mg B/kg (12 h and 19 h post-administration). MID:BSA/BNCT (15 mg B/kg, 19 h) was performed at three different absorbed doses to precancerous tissue. Results: MID:BSA 30 mg B/kg protocol induced high BSA toxicity. MID:BSA 15 mg B/kg injected at a slow rate was well-tolerated and reached therapeutically useful boron concentration values in the tumor and tumor/normal tissue ratios. The 19 h protocol exhibited significantly lower boron concentration values in blood. MID:BSA/BNCT exhibited a significant tumor response vs. the control group with no significant radiotoxicity. Conclusions: MID:BSA/BNCT would be therapeutically useful to treat oral cancer. BSA toxicity is a consideration when injecting a compound conjugated to BSA and depends on the animal model studied.

  23. BODIPY Catalyzes Proximity‐Dependent Histidine Labelling Peer-reviewed

    Keita Nakane, Tatsuya Niwa, Michihiko Tsushima, Shusuke Tomoshige, Hideki Taguchi, Hiroyuki Nakamura, Minoru Ishikawa, Shinichi Sato

    ChemCatChem　14　(9)　e202200077　2022/05/06

    Publisher: Wiley

    DOI： 10.1002/cctc.202200077 　

    ISSN： 1867-3880

    eISSN： 1867-3899

  24. Conversion of a PROTAC Mutant Huntingtin Degrader into Small-Molecule Hydrophobic Tags Focusing on Drug-like Properties Peer-reviewed

    Keigo Hirai, Hiroko Yamashita, Shusuke Tomoshige, Yugo Mishima, Tatsuya Niwa, Kenji Ohgane, Mayumi Ishii, Kayoko Kanamitsu, Yui Ikemi, Shinsaku Nakagawa, Hideki Taguchi, Shinichi Sato, Yuichi Hashimoto, Minoru Ishikawa

    ACS Medicinal Chemistry Letters　13　(3)　396-402　2022/03/10

    Publisher: American Chemical Society (ACS)

    DOI： 10.1021/acsmedchemlett.1c00500 　

    ISSN： 1948-5875

    eISSN： 1948-5875

  25. Protein Chemical Modification Using Highly Reactive Species and Spatial Control of Catalytic Reactions Peer-reviewed

    Shinichi Sato

    Chemical and Pharmaceutical Bulletin　70　(2)　95-105　2022/02/01

    Publisher: Pharmaceutical Society of Japan

    DOI： 10.1248/cpb.c21-00915 　

    ISSN： 0009-2363

    eISSN： 1347-5223

  26. Preparation of an antigen-responsive fluorogenic immunosensor by tyrosine chemical modification of the antibody complementarity determining region. International-journal Peer-reviewed

    Shinichi Sato, Masaki Matsumura, Hiroshi Ueda, Hiroyuki Nakamura

    Chemical communications (Cambridge, England)　57　(76)　9760-9763　2021/09/23

    DOI： 10.1039/d1cc03231c 　

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    Full-length pharmaceutical antibodies, trastuzumab and rituximab, were chemically modified into Quenchbody, a fluorescent immunosensor, using a two-step reaction: (1) selective tyrosine residue modification of antibody complementarity determining regions (CDRs), and (2) introduction of fluorescent dye molecules by Cu-free click reaction. Without the need for genetic manipulation and time-consuming examination of protein expression conditions, the antibody-dye combination with good antigen response efficiency was examined in a simple two-hour operation.

  27. Oxidized Phospholipids and Neutrophil Elastase Coordinately Play Critical Roles in NET Formation International-journal Peer-reviewed

    Takuto Tokuhiro, Akane Ishikawa, Haruka Sato, Shunya Takita, Ayuri Yoshikawa, Ryoko Anzai, Shinichi Sato, Ryohei Aoyagi, Makoto Arita, Takumi Shibuya, Yasuaki Aratani, Shigeomi Shimizu, Masato Tanaka, Satoshi Yotsumoto

    Frontiers in Cell and Developmental Biology　9　718586-718586　2021/09/09

    Publisher: Frontiers Media SA

    DOI： 10.3389/fcell.2021.718586 　

    eISSN： 2296-634X

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    Neutrophil extracellular traps (NETs) are web-like structures consisting of decondensed chromatin DNA and contents of granules, such as myeloperoxidase (MPO) and neutrophil elastase (NE). NETs are usually released from neutrophils undergoing NETosis, a neutrophil-specific cell death mode characterized by the collapse and disappearance of cell membranes and nuclear envelopes. It is well known that production of reactive oxygen species (ROS) triggers NETosis and NET formation. However, details of intracellular signaling downstream of ROS production during NETosis and NET formation remains uncertain. Here, we demonstrated that the peroxidation of phospholipids plays a critical role in NETosis and NET formation induced by phorbol 12-myristate13-acetate (PMA) or immune complex <italic>in vitro</italic> and by lipopolysaccharide (LPS) <italic>in vivo</italic>. This phospholipid peroxidation is mediated by the enzymatic activity of MPO. On the other hand, NE, which was previously reported to be released from granules to cytosol by MPO during NET formation, is not required for either the peroxidation of phospholipids or the execution of NETosis, but contributes to chromatin decondensation and nuclear swelling independently of MPO-mediated oxidized phospholipids. Analysis of isolated nuclei clearly demonstrated that oxidized phospholipids and NE differently yet synergistically execute chromatin decondensation and nuclear swelling, and the subsequent release of nuclear contents. These findings indicate the dual roles of MPO in NETosis and NET formation, and provide new insight into the molecular mechanism of these phenomena.

  28. Functionalization of Human Serum Albumin by Tyrosine Click Peer-reviewed

    Satsuki Obara, Keita Nakane, Chizu Fujimura, Shusuke Tomoshige, Minoru Ishikawa, Shinichi Sato

    International Journal of Molecular Sciences　22　(16)　8676-8676　2021/08/12

    Publisher: MDPI AG

    DOI： 10.3390/ijms22168676 　

    eISSN： 1422-0067

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    Human serum albumin (HSA) is a promising drug delivery carrier. Although covalent modification of Cys34 is a well-established method, it is desirable to develop a novel covalent modification method that targets residues other than cysteine to introduce multiple functions into a single HSA molecule. We developed a tyrosine-selective modification of HSA. Three tyrosine selective modification methods, hemin-catalyzed, horseradish peroxidase (HRP)-catalyzed, and laccase-catalyzed reactions were performed, and the modification efficiencies and modification sites of the modified HSAs obtained by these methods were evaluated and compared. We found that the laccase-catalyzed method could efficiently modify the tyrosine residue of HSA under mild reaction conditions without inducing oxidative side reactions. An average of 2.2 molecules of functional groups could be introduced to a single molecule of HSA by the laccase method. Binding site analysis using mass spectrometry suggested Y84, Y138, and Y401 as the main modification sites. Furthermore, we evaluated binding to ibuprofen and found that, unlike the conventional lysine residue modification, the inhibition of drug binding was minimal. These results suggest that tyrosine-residue selective chemical modification is a promising method for covalent drug attachment to HSA.

  29. Labeling of peroxide-induced oxidative stress hotspots by hemin-catalyzed tyrosine click Peer-reviewed

    Sato, S., Nakamura, H.

    Chemical and Pharmaceutical Bulletin　68　(9)　885-890　2020

    Publisher: Pharmaceutical Society of Japan

    DOI： 10.1248/cpb.c20-00434 　

    ISSN： 0009-2363

    eISSN： 1347-5223

  30. Target Protein Identification on Photocatalyst-Functionalized Magnetic Affinity Beads Invited Peer-reviewed

    Tsushima, M., Sato, S., Nakane, K., Nakamura, H.

    Current Protocols in Protein Science　101　(1)　2020

    Publisher: Wiley

    DOI： 10.1002/cpps.108 　

    ISSN： 1934-3655

    eISSN： 1934-3663

  31. Carrier proteins-based boron delivery to tumor Peer-reviewed

    Kikuchi, S., Sato, S., Nakamura, H.

    Applied Radiation and Isotopes　157　109011-109011　2020

    Publisher: Elsevier BV

    DOI： 10.1016/j.apradiso.2019.109011 　

    ISSN： 0969-8043

  32. A laccase-catalysed tyrosine click reaction International-journal Invited Peer-reviewed

    Sato, S., Nakane, K., Nakamura, H.

    Organic and Biomolecular Chemistry　18　(19)　3664-3668　2020

    DOI： 10.1039/d0ob00650e 　

  33. Investigation into the influence of an acrylic acid acceptor in organic D-π-A sensitizers against phototoxicity International-journal Peer-reviewed

    Fuse, S., Moriya, W., Sato, S., Nakamura, H.

    Bioorganic and Medicinal Chemistry　28　(13)　115558-115558　2020

    DOI： 10.1016/j.bmc.2020.115558 　

  34. G-quadruplex-proximity protein labeling based on peroxidase activity International-journal Peer-reviewed

    Masuzawa, T., Sato, S., Niwa, T., Taguchi, H., Nakamura, H., Oyoshi, T.

    Chemical Communications　56　(78)　11641-11644　2020

    DOI： 10.1039/d0cc02571b 　

  35. Cyclic rgd-functionalized closo-dodecaborate albumin conjugates as integrin targeting boron carriers for neutron capture therapy International-journal Peer-reviewed

    Kawai, K., Nishimura, K., Okada, S., Sato, S., Suzuki, M., Takata, T., Nakamura, H.

    Molecular Pharmaceutics　17　(10)　3740-3747　2020

    DOI： 10.1021/acs.molpharmaceut.0c00478 　

  36. Strategic design to create HER2-targeting proteins with target-binding peptides immobilized on a fibronectin type III domain scaffold Peer-reviewed

    Yimchuen, W., Kadonosono, T., Ota, Y., Sato, S., Kitazawa, M., Shiozawa, T., Kuchimaru, T., Taki, M., Ito, Y., Nakamura, H., Kizaka-Kondoh, S.

    RSC Advances　10　(26)　15154-15162　2020

    DOI： 10.1039/d0ra00427h 　

    eISSN： 2046-2069

  37. Design, synthesis, and evaluation of indeno[2,1-c]pyrazolones for use as inhibitors against hypoxia-inducible factor (HIF)-1 transcriptional activity International-journal Peer-reviewed

    Fuse, S., Suzuki, K., Kuchimaru, T., Kadonosono, T., Ueda, H., Sato, S., Kizaka-Kondoh, S., Nakamura, H.

    Bioorganic and Medicinal Chemistry　28　(1)　115207-115207　2020

    DOI： 10.1016/j.bmc.2019.115207 　

  38. Protein Chemical Labeling Using Biomimetic Radical Chemistry Peer-reviewed

    S. Sato, H. Nakamura

    Molecules　24　(21)　3980-3980　2019/11/03

    Publisher: MDPI AG

    DOI： 10.3390/molecules24213980 　

    eISSN： 1420-3049

    More details Close

    Chemical labeling of proteins with synthetic low-molecular-weight probes is an important technique in chemical biology. To achieve this, it is necessary to use chemical reactions that proceed rapidly under physiological conditions (i.e., aqueous solvent, pH, low concentration, and low temperature) so that protein denaturation does not occur. The radical reaction satisfies such demands of protein labeling, and protein labeling using the biomimetic radical reaction has recently attracted attention. The biomimetic radical reaction enables selective labeling of the C-terminus, tyrosine, and tryptophan, which is difficult to achieve with conventional electrophilic protein labeling. In addition, as the radical reaction proceeds selectively in close proximity to the catalyst, it can be applied to the analysis of protein–protein interactions. In this review, recent trends in protein labeling using biomimetic radical reactions are discussed.

  39. Development and Application of Catalytic Tyrosine Chemical Modification

    Shinichi Sato

    YAKUGAKU ZASSHI　139　(11)　1365-1375　2019/11/01

    Publisher: Pharmaceutical Society of Japan

    DOI： 10.1248/yakushi.19-00144 　

    ISSN： 0031-6903

    eISSN： 1347-5231

  40. Imaging of cellular uptake of boron cluster compound by stimulated Raman scattering microscopy

    Asai, T., Liu, H., Ozeki, Y., Sato, S., Hayashi, T., Nakamura, H.

    Applied Physics Express　12　(11)　112004-112004　2019

    Publisher: IOP Publishing

    DOI： 10.7567/1882-0786/ab4a5d 　

    ISSN： 1882-0778

    eISSN： 1882-0786

  41. Design of S-S bond containing maleimide-conjugated: Closo -dodecaborate (SSMID): Identification of unique modification sites on albumin and investigation of intracellular uptake Peer-reviewed

    Ishii, S., Sato, S., Asami, H., Hasegawa, T., Kohno, J.-Y., Nakamura, H.

    Organic and Biomolecular Chemistry　17　(22)　5496-5499　2019

    DOI： 10.1039/c9ob00584f 　

    ISSN： 1477-0520

  42. Raman cell imaging with boron cluster molecules conjugated with biomolecules Peer-reviewed

    Mochizuki, M., Sato, S., Asatyas, S., Leśnikowski, Z.J., Hayashi, T., Nakamura, H.

    RSC Advances　9　(41)　23973-23978　2019

    DOI： 10.1039/c9ra04228h 　

    eISSN： 2046-2069

  43. Catalyst-proximity protein chemical labelling on affinity beads targeting endogenous lectins Peer-reviewed

    Tsushima, M., Sato, S., Niwa, T., Taguchi, H., Nakamura, H.

    Chemical Communications　55　(88)　13275-13278　2019

    DOI： 10.1039/c9cc05231c 　

    ISSN： 1359-7345

    eISSN： 1364-548X

  44. Utilization of single electron transfer reaction in protein chemical labeling Peer-reviewed

    Sato, S., Tsushima, M., Nakamura, H.

    Yuki Gosei Kagaku Kyokaishi/Journal of Synthetic Organic Chemistry　77　(5)　463-471　2019

    DOI： 10.5059/yukigoseikyokaishi.77.463 　

    ISSN： 0037-9980

  45. Elucidating the mode of action for thiophene-based organic D-π-A sensitizers for use in photodynamic therapy Peer-reviewed

    Fuse, S., Takizawa, M., Sato, S., Okazaki, S., Nakamura, H.

    Bioorganic and Medicinal Chemistry　27　(2)　315-321　2019

    DOI： 10.1016/j.bmc.2018.12.006 　

    ISSN： 0968-0896

    eISSN： 1464-3391

  46. N’-acyl-N-methylphenylenediamine as a novel proximity labeling agent for signal amplification in immunohistochemistry Peer-reviewed

    Sato, S., Yoshida, M., Hatano, K., Matsumura, M., Nakamura, H.

    Bioorganic and Medicinal Chemistry　27　(6)　1110-1118　2019

    DOI： 10.1016/j.bmc.2019.01.036 　

    ISSN： 0968-0896

    eISSN： 1464-3391

  47. Development and Application of Catalytic Tyrosine Modification Peer-reviewed

    Shinichi Sato, Michihiko Tsushima, Kosuke Nakamura, Hiroyuki Nakamura

    YAKUGAKU ZASSHI　138　(1)　39-46　2018/01/01

    Publisher: Pharmaceutical Society of Japan

    DOI： 10.1248/yakushi.17-00186-1 　

    ISSN： 0031-6903

    eISSN： 1347-5231

  48. Target-protein-selective inactivation and labelling using an oxidative catalyst

    Shinichi Sato, Michihiko Tsushima, Hiroyuki Nakamura

    Organic &amp; Biomolecular Chemistry　16　(34)　6168-6179　2018

    Publisher: Royal Society of Chemistry (RSC)

    DOI： 10.1039/c8ob01484a 　

    ISSN： 1477-0520

    eISSN： 1477-0539

    More details Close

    <p>Reactive oxygen species (ROS) and radical species generated by oxidative single-electron transfer (SET) catalysts induce local environmental oxidative reactions, resulting in protein inactivation and labelling in proximity to the catalysts.</p>

  49. 1-Methyl-4-aryl-urazole (MAUra) labels tyrosine in proximity to ruthenium photocatalysts Peer-reviewed

    Sato, S., Hatano, K., Tsushima, M., Nakamura, H.

    Chemical Communications　54　(46)　5871-5874　2018

    DOI： 10.1039/c8cc02891e 　

    ISSN： 1359-7345

    eISSN： 1364-548X

  50. Chemical biology for pharmaceutical sciences (Development of practical chemical biotechnology) Peer-reviewed

    Inokuma, T, Sato, S

    Yakugaku Zasshi　138　(1)　37-38　2018

    DOI： 10.1248/yakushi.17-00186-F 　

    ISSN： 0031-6903

    eISSN： 1347-5231

  51. Closo-Dodecaborate-conjugated human serum albumins: Preparation and in vivo selective boron delivery to tumor Peer-reviewed

    Nakamura, H., Kikuchi, S., Kawai, K., Ishii, S., Sato, S.

    Pure and Applied Chemistry　90　(4)　745-753　2018

    DOI： 10.1515/pac-2017-1104 　

    ISSN： 0033-4545

    eISSN： 1365-3075

  52. Synthesis of Pyrazolofuropyrazine via One-Pot S <inf>N</inf> Ar Reaction and Intramolecular Direct C-H Arylation Peer-reviewed

    Fuse, S., Inaba, M., Sato, S., Joshi, M., Nakamura, H.

    Synthesis (Germany)　50　(7)　1493-1498　2018

    DOI： 10.1055/s-0036-1591885 　

    ISSN： 0039-7881

    eISSN： 1437-210X

  53. The design, synthesis, and evaluation of organic dithienopyrrole-based D-π-A dyes for use as sensitizers in photodynamic therapy Peer-reviewed

    Fuse, S., Matsumura, K., Takizawa, M., Sato, S., Nakamura, H.

    Bioorganic and Medicinal Chemistry Letters　28　(18)　3099-3104　2018

    DOI： 10.1016/j.bmcl.2018.07.025 　

    ISSN： 0960-894X

    eISSN： 1464-3405

  54. Metallacarboranes on the Road to Anticancer Therapies: Cellular Uptake, DNA Interaction, and Biological Evaluation of Cobaltabisdicarbollide [COSAN]− Peer-reviewed

    Fuentes, I., García-Mendiola, T., Sato, S., Pita, M., Nakamura, H., Lorenzo, E., Teixidor, F., Marques, F., Viñas, C.

    Chemistry - A European Journal　24　(65)　17239-17254　2018

    DOI： 10.1002/chem.201803178 　

    ISSN： 0947-6539

    eISSN： 1521-3765

  55. Front Cover: Development of Albumin-closo -Dodecaborate Conjugates as Boron Carriers for Neutron-Capture Therapy by Ru(bpy)3 -Photocatalyzed Modification of Tyrosine (Eur. J. Inorg. Chem. 38-39/2017)

    Shinichi Sato, Satomu Ishii, Hiroyuki Nakamura

    European Journal of Inorganic Chemistry　2017　(38-39)　4344-4344　2017/10/25

    Publisher: Wiley-Blackwell

    DOI： 10.1002/ejic.201701117 　

  56. Selective purification and chemical labeling of a target protein on ruthenium photocatalyst-functionalized affinity beads Peer-reviewed

    Tsushima, M., Sato, S., Nakamura, H.

    Chemical Communications　53　(35)　4838-4841　2017

    DOI： 10.1039/c7cc01595j 　

    ISSN： 1359-7345

    eISSN： 1364-548X

  57. Horseradish-Peroxidase-Catalyzed Tyrosine Click Reaction Peer-reviewed

    Sato, S., Nakamura, K., Nakamura, H.

    ChemBioChem　18　(5)　475-478　2017

    DOI： 10.1002/cbic.201600649 　

    ISSN： 1439-4227

    eISSN： 1439-7633

  58. Thiophene-Based Organic D–π–A Dyes as Potent Sensitizers for Photodynamic Therapy Peer-reviewed

    Fuse, S., Takizawa, M., Matsumura, K., Sato, S., Okazaki, S., Nakamura, H.

    European Journal of Organic Chemistry　2017　(34)　5170-5177　2017

    DOI： 10.1002/ejoc.201701019 　

    ISSN： 1434-193X

    eISSN： 1099-0690

  59. Development of Albumin-closo-Dodecaborate Conjugates as Boron Carriers for Neutron-Capture Therapy by Ru(bpy)<inf>3</inf>-Photocatalyzed Modification of Tyrosine Peer-reviewed

    Sato, S., Ishii, S., Nakamura, H.

    European Journal of Inorganic Chemistry　2017　(38)　4406-4410　2017

    DOI： 10.1002/ejic.201700578 　

    ISSN： 1434-1948

    eISSN： 1099-0682

  60. Development of 1-aryl-3-furanyl/thienyl-imidazopyridine templates for inhibitors against hypoxia inducible factor (HIF)-1 transcriptional activity Peer-reviewed

    Fuse, S., Ohuchi, T., Asawa, Y., Sato, S., Nakamura, H.

    Bioorganic and Medicinal Chemistry Letters　26　(24)　5887-5890　2016

    DOI： 10.1016/j.bmcl.2016.11.009 　

    ISSN： 0960-894X

    eISSN： 1464-3405

  61. Maleimide-functionalized closo-dodecaborate albumin conjugates (MID-AC): Unique ligation at cysteine and lysine residues enables efficient boron delivery to tumor for neutron capture therapy Peer-reviewed

    Kikuchi, S., Kanoh, D., Sato, S., Sakurai, Y., Suzuki, M., Nakamura, H.

    Journal of Controlled Release　237　160-167　2016

    DOI： 10.1016/j.jconrel.2016.07.017 　

    ISSN： 0168-3659

    eISSN： 1873-4995

  62. Diaryl-substituted carboranes as inhibitors of hypoxia inducible factor-1 transcriptional activity Peer-reviewed

    Nakamura, H., Tazaki, L., Kanoh, D., Sato, S.

    Pure and Applied Chemistry　87　(2)　143-154　2015

    DOI： 10.1515/pac-2014-0911 　

    ISSN： 0033-4545

    eISSN： 1365-3075

  63. Regulation of target protein knockdown and labeling using ligand-directed Ru(bpy)<inf>3</inf> photocatalyst Peer-reviewed

    Sato, S., Morita, K., Nakamura, H.

    Bioconjugate Chemistry　26　(2)　250-256　2015

    DOI： 10.1021/bc500518t 　

    ISSN： 1043-1802

    eISSN： 1520-4812

  64. Ortho-Carboranylphenoxyacetanilides as inhibitors of hypoxia-inducible factor (HIF)-1 transcriptional activity and heat shock protein (HSP) 60 chaperon activity Peer-reviewed

    Li, G., Azuma, S., Sato, S., Minegishi, H., Nakamura, H.

    Bioorganic and Medicinal Chemistry Letters　25　(13)　2624-2628　2015

    DOI： 10.1016/j.bmcl.2015.04.088 　

    ISSN： 0960-894X

    eISSN： 1464-3405

  65. Localization-dependent cell-killing effects of protoporphyrin (PPIX)-lipid micelles and liposomes in photodynamic therapy Peer-reviewed

    Tachikawa, S., Sato, S., Hazama, H., Kaneda, Y., Awazu, K., Nakamura, H.

    Bioorganic and Medicinal Chemistry　23　(24)　7578-7584　2015

    DOI： 10.1016/j.bmc.2015.11.001 　

    ISSN： 0968-0896

    eISSN： 1464-3391

  66. Synthesis of protoporphyrin-lipids and biological evaluation of micelles and liposomes Peer-reviewed

    Shoji Tachikawa, Mohamed E. El-Zaria, Ryu Inomata, Shinichi Sato, Hiroyuki Nakamura

    Bioorganic and Medicinal Chemistry　22　(17)　4745-4751　2014/09/01

    DOI： 10.1016/j.bmc.2014.07.003 　

    ISSN： 0968-0896

    eISSN： 1464-3391

  67. Diaryl-substituted ortho-carboranes as a new class of hypoxia inducible factor-1α inhibitors Peer-reviewed

    Hiroyuki Nakamura, Lisa Tasaki, Daisuke Kanoh, Shinichi Sato, Hyun Seung Ban

    Dalton Transactions　43　(13)　4941-4944　2014/04

    DOI： 10.1039/c3dt52828f 　

    ISSN： 1477-9226

    eISSN： 1477-9234

  68. Design of photoaffinity probe molecules for identification and modification of target proteins Peer-reviewed

    Nakamura, H., Ban, H.S., Shimizu, K., Minegishi, H., Sato, S.

    Journal of Photopolymer Science and Technology　27　(4)　453-458　2014

    DOI： 10.2494/photopolymer.27.453 　

    ISSN： 0914-9244

    eISSN： 1349-6336

  69. Chemically programmed antibodies as HIV-1 attachment Inhibitors Peer-reviewed

    Shinichi Sato, Tsubasa Inokuma, Nobumasa Otsubo, Dennis R. Burton, Carlos F. Barbas

    ACS Medicinal Chemistry Letters　4　(5)　460-465　2013/05/09

    DOI： 10.1021/ml400097z 　

    eISSN： 1948-5875

  70. YC-1の構造展開による高活性HIF-1α転写阻害剤の創製と作用機構解明

    佐藤 伸一, 竹内 彩乃, 堀 牧人, 潘 鉉承, 口丸 高弘, 近藤 科江, 矢守 隆夫, 中村 浩之

    日本薬学会年会要旨集　133年会　(2)　88-88　2013/03

    Publisher: (公社)日本薬学会

    ISSN： 0918-9823

  71. Development of hypoxia-inducible factor (HIF)-1α inhibitors: Effect of ortho-carborane substituents on HIF transcriptional activity under hypoxia Peer-reviewed

    Hiroyuki Nakamura, Yuka Yasui, Minako Maruyama, Hidemitsu Minegishi, Hyun Seung Ban, Shinichi Sato

    Bioorganic and Medicinal Chemistry Letters　23　(3)　806-810　2013/02/01

    DOI： 10.1016/j.bmcl.2012.11.081 　

    ISSN： 0960-894X

    eISSN： 1464-3405

  72. Small-molecular inhibitors of Ca2+-induced mitochondrial permeability transition (MPT) derived from muscle relaxant dantrolene Peer-reviewed

    Shinpei Murasawa, Katsuya Iuchi, Shinichi Sato, Tomomi Noguchi-Yachide, Mikiko Sodeoka, Tsutomu Yokomatsu, Kosuke Dodo, Yuichi Hashimoto, Hiroshi Aoyama

    Bioorganic and Medicinal Chemistry　20　(21)　6384-6393　2012/11/01

    DOI： 10.1016/j.bmc.2012.08.062 　

    ISSN： 0968-0896

    eISSN： 1464-3391

  73. Synthesis and biological activity of furanylindazoles as inhibitors of hypoxia inducible factor (HIF)-1 transcriptional activity Peer-reviewed

    Ayano Takeuchi, Makihito Hori, Shinichi Sato, Hyun Seung Ban, Takahiro Kuchimaru, Shinae Kizaka-Kondoh, Takao Yamori, Hiroyuki Nakamura

    MedChemComm　3　(11)　1455-1461　2012/11

    DOI： 10.1039/c2md20134h 　

    ISSN： 2040-2503

    eISSN： 2040-2511

  74. Development of target protein-selective degradation inducer for protein knockdown Peer-reviewed

    Yukihiro Itoh, Minoru Ishikawa, Risa Kitaguchi, Shinichi Sato, Mikihiko Naito, Yuichi Hashimoto

    Bioorganic and Medicinal Chemistry　19　(10)　3229-3241　2011/05/15

    DOI： 10.1016/j.bmc.2011.03.057 　

    ISSN： 0968-0896

    eISSN： 1464-3391

  75. Polymethylated γ-carbolines with potent anti-bovine viral diarrhea virus (BVDV) activity Peer-reviewed

    Hiroshi Aoyama, Kumiko Sako, Shinichi Sato, Masahiko Nakamura, Hiroyuki Miyachi, Yukinori Goto, Mika Okamoto, Masanori Baba, Yuichi Hashimoto

    Heterocycles　77　(2)　779-785　2009/02/01

    DOI： 10.3987/COM-08-S(F)68 　

    ISSN： 0385-5414

  76. Demonstration of direct binding of cIAP1 degradation-promoting bestatin analogs to BIR3 domain: Synthesis and application of fluorescent bestatin ester analogs Peer-reviewed

    Shinichi Sato, Hiroshi Aoyama, Hiroyuki Miyachi, Mikihiko Naito, Yuichi Hashimoto

    Bioorganic and Medicinal Chemistry Letters　18　(11)　3354-3358　2008/06/01

    DOI： 10.1016/j.bmcl.2008.04.031 　

    ISSN： 0960-894X

  77. γ-Carboline derivatives with anti-bovine viral diarrhea virus (BVDV) activity Peer-reviewed

    Kumiko Sako, Hiroshi Aoyama, Shinichi Sato, Yuichi Hashimoto, Masanori Baba

    Bioorganic and Medicinal Chemistry　16　(7)　3780-3790　2008/04

    DOI： 10.1016/j.bmc.2008.01.052 　

    ISSN： 0968-0896

  78. Degradation-promoters of cellular inhibitor of apoptosis protein 1 based on bestatin and actinonin Peer-reviewed

    Shinichi Sato, Masashi Tetsuhashi, Keiko Sekine, Hiroyuki Miyachi, Mikihiko Naito, Yuichi Hashimoto, Hiroshi Aoyama

    Bioorganic and Medicinal Chemistry　16　(8)　4685-4698　2008/04

    DOI： 10.1016/j.bmc.2008.02.024 　

    ISSN： 0968-0896

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Misc. 16

  1. 酵素によるタンパク質チロシン残基の化学修飾 Peer-reviewed

    佐藤伸一

    酵素工学ニュース　(92)　10-16　2024/10

  2. Photocatalytic proximity labeling for the identification of G-quadruplex DNA-interacting proteins

    Ahmed Mostafa Abdelhady, Shinichi Sato, Tatsuki Masuzawa, Keishi Deguchi, Keita Nakane, Zhengyi Liu, Kazuki Kuwahara, Fumi Nagatsugi, Takanori Oyoshi, Kazumitsu Onizuka

    ChemRxiv　2024/09/03

    DOI： 10.26434/chemrxiv-2024-909gq 　

  3. 高反応性化学種による触媒の周辺環境でのタンパク質修飾～チロシン残基修飾研究から発見したヒスチジン残基修飾法～ Invited

    佐藤伸一

    電気泳動　63　(3)　2024

  4. ケミカルバイオロジーの冒険(3) 生態を観察するための有機化学 生体直行化学 Invited

    田村朋則, 吉田優, 佐藤 伸一, 清中茂樹

    現代化学　6　(639)　42-51　2024

  5. 細胞内タンパク質間相互作用解析のための光触媒近接タンパク質標識法の開発 Invited

    三浦一輝, 對馬 理彦, 佐藤 伸一, 丹羽達也, 田口英樹, 中村 浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会機関誌「ケミカルバイオロジー」　17　(1)　6-9　2024

  6. ミトコンドリア内タンパク質を標的とするタンパク質分解誘導薬の開発 Invited

    山田若菜, 佐藤伸一, 石川稔, 友重秀介

    MEDCHEM NEW　34　(3)　145-149　2024

    DOI： 10.14894/medchem.34.3_145 　

  7. 抗体の部位選択的化学修飾による機能性付与 Invited

    佐藤伸一

    ファルマシア　59　(10)　893-897　2023/10

  8. チロシン／ヒスチジン残基化学修飾法の開発と触媒的反応制御 Invited

    佐藤伸一, 中根啓太

    MEDCHEM NEWS　33　(2)　79-83　2023/05

  9. Near-Infrared-Light-Activatable Proximity Labeling of Bead-Binding Proteins

    Shinichi Sato, Keita Nakane, Yuki Hoshino, Kosuke Dodo, Shusuke Tomoshige, Minoru Ishikawa, Taniyuki Furuyama

    2023/03/21

    Publisher: American Chemical Society (ACS)

    DOI： 10.26434/chemrxiv-2023-443cj 　

    More details Close

    Photocatalytic proximity labeling has recently undergone significant advances as a valuable tool for understanding protein–protein and cell–cell interactions. This paper reports the first photocatalytic protein-labeling approach in which the reaction can be controlled using near-infrared (NIR) light (810 nm). Magnetic affinity beads with encapsulated sulfur-substituted silicon (IV) phthalocyanine, which produces singlet oxygen upon NIR irradiation, were prepared. We have developed a method in which the histidine residues of proteins bound to the ligands on the beads are selectively oxidized and labeled by the nucleophilic labeling reagent while minimizing nonspecific adsorption to the dye. Beads with aryl sulfamide, lactose, or CZC-8004 ligands immobilized on their surface can be used to label proteins that bind these ligands, as well as their protein–protein interaction partners.

  10. チロシン残基修飾法の開発と抗体の部位選択的修飾 Invited

    佐藤伸一

    「生化学」誌　95　(1)　60-65　2023/02

    DOI： 10.14952/SEIKAGAKU.2023.950060 　

  11. Site Selective Antibody Functionalization Using Solvent-Accessibility-Dependent Tyrosine Modification Invited

    15　(1)　3-6　2022/06

  12. Development of practical fluorescent probes by improving water solubility

    神保大地, 友重秀介, 佐藤伸一, 佐藤伸一, 花岡健二郎, 宮本和範, 松本洋太郎, 石川稔

    メディシナルケミストリーシンポジウム講演要旨集　39th (CD-ROM)　2022

    ISSN： 0919-214X

  13. 若手研究者からのメッセージ

    佐藤伸一

    公益社団法人日本化学会 バイオテクノロジー部会 NEWS LETTER　25　(1)　8-13　2021/08

  14. 高活性なリガンド創出に向けたユビキチンリガーゼcIAP1-BIR3ドメインの結晶構造解析

    岡部真琴, 佐藤伸一, 佐藤伸一, 横山武司, 友重秀介, 石川稔, 田中良和

    日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　43rd　2020

  15. タンパク質ケミカルラベリングにおける一電子移動反応の活用 Invited Peer-reviewed

    佐藤伸一, 對馬理彦, 中村浩之

    有機合成化学協会誌, 77（特集号2019年5月号「ラジカル種の利用最前線―合成・物性・理論」）　463-471　2019/05

  16. ホウ素クラスター化合物の生細胞への取り込みの誘導ラマンイメージング

    浅井卓也, LIU Hanqin, 小関泰之, 林智広, 佐藤伸一, 中村浩之

    応用物理学会春季学術講演会講演予稿集(CD-ROM)　66th　2019

    ISSN： 2436-7613

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Books and Other Publications 4

  1. チロシン残基の網羅的機能解析を可能にするケミカルプロテオミクス

    佐藤伸一

    公益社団法人日本薬学会　2020/08

  2. 蛍光プローブの精密設計によるON/OFF制御とその応用

    佐藤伸一

    共立出版　2016/11

  3. タンパク質の部位特異的な機能修飾―N末端修飾法の開発

    佐藤伸一, 中村浩之

    化学同人　2015/09

  4. リバーシブルな共有結合で酵素を阻害

    佐藤伸一

    公益社団法人日本薬学会　2014/01

Presentations 305

  1. 近接標識を利用した細胞表層糖鎖の編集法の開発とがん免疫療法への展開

    宮川 稜平, 佐藤 伸一, 真鍋 良幸, 深瀬 浩一

    日本化学会第105春季年会　2025/03/29

  2. 核酸を光化学修飾するための光触媒導入型オリゴDNAプローブの開発

    山野 雄平, 鬼塚 和光, 佐藤 伸一, 永次 史

    日本化学会第105春季年会　2025/03/28

  3. Visible-light-induced proximity labeling based on genetically encoded fluorescent proteins

    Zhengyi Liu, Takahiro Kuchimaru, Tetsuya Kadonosono, Shinichi Sato

    2025/03/28

  4. 細胞内タンパク質複合体解析を目的としたturn-ON型近接標識法の開発

    狩谷 拓実, 佐藤 伸一, 中根 啓太, 袖岡 幹子, 闐闐 孝介

    日本薬学会第145年会　2025/03/28

  5. フック効果改善を目指した標的タンパク質分解薬の創製

    佐々木 怜子, 岡部 真琴, 後藤 楓, 友重 秀介, 佐藤 伸一, 田中 良和, 石川 稔

    日本薬学会第145年会　2025/03/27

  6. シャペロンを利用する標的タンパク質分解薬の概念実証と構造活性相関

    三島 祐悟, 友重 秀介, 佐藤 伸一, 大竹 史明, 石川 稔

    日本薬学会第145年会　2025/03/27

  7. 新規グアニン四重鎖結合タンパク質ヘキソキナーゼ1の解析

    中島 匠, 山中 俊史, 松平 和佳奈, Ahmed Abdelhady, 佐藤 伸一, 鬼塚 和光, 永次 史, 大吉 崇文

    日本化学会第105春季年会　2025/03/26

  8. 化学修飾によるタンパク質の状態解析 Invited

    佐藤伸一

    LiHubワークショップ生命創薬ギルド　2024/12/21

  9. シャペロンを利用する標的タンパク質分解法の開発

    三島祐悟, 友重秀介, 佐藤伸一, 大竹史明, 石川稔

    第39回有機合成化学若手研究者の仙台セミナー　2024/12/21

  10. タンパク質凝集構造を共有結合で標識するプローブの開発 Invited

    佐藤伸一

    第24回生命化学研究会ポストコンファレンス　2024/12/16

  11. タンパク質品質管理顆粒からストレス顆粒への液固相転移メカニズムの理解

    渡部マイ, 金村進吾, 鈴木琴乃, 坂和範, 佐藤伸一, 松崎元紀, 稲葉謙次, 中林孝和, 李映昊, 齋尾智英, 奥村 正樹

    第47回分子生物学会　2024/11/28

  12. Chemical Probe Development and Chemical Proteomics for Observing Protein Association International-presentation Invited

    Shinichi Sato

    Organic Seminar, North Carolina State University　2024/11/25

  13. ミトコンドリア内タンパク質を標的とするタンパク質分解誘導薬の開発

    山田若菜, 佐藤伸一, 石川稔, 友重秀介

    第41回メディシナルケミストリーシンポジウム　2024/11/22

  14. ミトコンドリア局在タンパク質分解誘導薬のリンカー構造活性相関

    中村翔, 山田若菜, 友重秀介, 佐藤伸一, 石川稔

    第41回メディシナルケミストリーシンポジウム　2024/11/20

  15. Ruthenium Tris(chelate) Complexes as Anticancer Agents: Unveiling Efficacy Under Dark Conditions in Triple-Negative Breast Cancer International-presentation

    Hitoshi Ishida, Manami Hara, Eri Koyanagi, Shinichi Sato, Yoshiyuki Hirata

    4thSwizerland-Japan Biomolecular Chemistry Symposium (SJBCS2024)　2024/11/07

  16. Development of Tyrosine Footprinting and Identification of Nucleic Acid Binding Proteins

    佐藤伸一, 中根啓太, 大吉崇文

    第61回ペプチド討論会　2024/10/29

  17. Light-induced Selective Histidine Modification Enabled By Immobilized Photocatalysts

    Zhengyi Liu, Keita Nakane, Yuki Hoshino, Kosuke Dodo, Shusuke Tomoshige, Minoru Ishikawa, Taniyuki Furuyama, Shinichi Sato

    第61回ペプチド討論会　2024/10/29

  18. Targeted Protein Degradation in the Mitochondrial Matrix and its Application to Chemical Control of Mitochondrial Morphology International-presentation

    Wakana Yamada, Shusuke Tomoshige, Sho Nakamura, Shinichi Sato, Minoru Ishikawa

    International Chemical Biology Society Annual Meeting 2024　2024/10/28

  19. タンパク質の会合・変性状態を観るためのプローブ分子開発 Invited

    佐藤伸一

    名古屋市立大学 薬学研究科 センサーデバイス開発学　2024/10/10

  20. ルテニウム (II) トリスーキレート型ポリピリジル錯体 の暗所下における抗がん活性

    石田 斉, 原 愛美, 田中 宏一, 小柳 恵理, 佐藤 伸一, 平田 佳之

    錯体化学会第74回討論会　2024/09/20

  21. チロシン残基人工糖修飾によるアミロイドβの凝集性変化

    樋口凛, 中根啓太, 菊池智子, 安田早緒理, 池之上達哉, 佐藤伸一, 友重秀介, 石川稔

    第18回バイオ関連化学シンポジウム　2024/09/13

  22. ルテニウムポリピリジル錯体のトリプルネガティブ乳がんに対する暗所条件下における細胞毒性

    石田 斉, 原 愛美, 田中 宏一, 小柳 恵理, 佐藤 伸一, 平田 佳之

    第18回バイオ関連化学シンポジウム　2024/09/12

  23. タンパク質凝集の部位レベル分析を可能にするプローブ分子

    佐藤伸一

    第12回 Chem-Bio Joint Seminar 2024　2024/08/26

  24. Chemical Proteomics for Aggregation Structure Detection International-presentation Invited

    Shinichi Sato

    FRIS - KKU Joint Symposium 2024 in Sendai　2024/07/24

  25. チロシンフットプリンティングによる核酸結合タンパク質の同定

    佐藤伸一, 中根啓太, 増澤樹, 出口慶至, 大吉崇文

    日本核酸医薬学会第9回年会　2024/07/16

  26. 核酸結合タンパク質の同定を目指した Tyrosine Footprinting 法の開発 Invited

    佐藤伸一

    日本核酸医薬学会 若手シンポジウム　2024/07/15

  27. タンパク質の変性を可視化する蛍光プローブ

    佐藤伸一

    第3回融合の場　2024/07/02

  28. Target Protein Identification of Bioactive Molecules by Photocatalytic Proximity Labeling International-presentation

    Shinichi Sato

    International Cross-Disciplinary Symposium　2024/06/29

  29. Probes for Chemical Proteomics Analysis of Aggregated Proteins International-presentation Invited

    Shinichi Sato

    27th Korean Peptide and Protein Society (KPPS) Annual Symposium　2024/06/24

  30. 近接標識を活⽤する共⽣材料の結合タンパク質網羅解析

    佐藤伸一

    物質共生班会議　2024/06/17

  31. Effects of ROS/RNS on the droplet formation International-presentation

    Mai Watabe, Shingo Kanemura, Kotono Suzuki, Kazunori Ban, Shinichi Sato, Motonori Matsusaki, Kenji Inaba, Takakazu Nakabayashi, Yong-Ho Lee, Tomohide Saio, Masaki Okumura

    2024 Joint Conference - Korean Society for Protein Science (KSPS) & Protein Science Society of Japan (PSSJ)　2024/06/15

  32. Development of novel molecules for detecting protein aggregation International-presentation Invited

    Shinichi Sato

    2024 Joint Conference - Korean Society for Protein Science (KSPS) & Protein Science Society of Japan (PSSJ)　2024/06/14

  33. 小胞体局在酵素の相分離制御に対する活性酸素種および活性窒素種の影響

    渡部マイ, 金村進吾, 鈴木琴乃, 坂和範, 佐藤伸一, 松﨑元紀, 稲葉謙次, 中林孝和, 李映昊, 齋尾智英, 奥村正樹

    第24回 蛋白質科学会　2024/06/11

  34. Development of novel probe molecules for detecting protein aggregation International-presentation Invited

    Shinichi Sato

    UW-TU:AOS Workshop Science and Engineering at the Interface of Chemistry and Biology　2024/06/07

  35. ミトコンドリア内タンパク質選択的な分解誘導技術の開発

    山田若菜, 友重秀介, 中村翔, 佐藤伸一, 石川稔

    ⽇本ケミカルバイオロジー学会第18回年会　2024/05/29

  36. タンパク質凝集構造を標識するプローブ分子の開発と抗体凝集体解析

    佐藤伸一, 闐闐孝介, 小垣考弘, 馬渕拓哉, 齋尾智英, 菅野杏奈, 川越聡一郎, 小柳恵理, 藤村千鶴, 江越脩祐, 中根啓太, 石川稔, 友重秀介, 丸吉京介, 袖岡幹子, 鈴木信幸

    ⽇本ケミカルバイオロジー学会第18回年会　2024/05/28

  37. Near-Infrared-Light-Activatable Proximity Labeling of Bead-Binding Proteins

    Zhengyi Liu, Keita Nakane, Yuki Hoshino, Kosuke Dodo, Shusuke Tomoshige, Minoru Ishikawa, Taniyuki Furuyama, Shinichi Sato

    ⽇本ケミカルバイオロジー学会第18回年会　2024/05/28

  38. ミトコンドリアプロテアーゼClpPを利用したタンパク質分解薬の構造活性相関研究

    中村翔, 山田若菜, 友重秀介, 佐藤伸一, 石川稔

    ⽇本ケミカルバイオロジー学会第18回年会　2024/05/28

  39. Hsp70モジュレーターによるBRD4の分解誘導

    三島祐悟, 友重秀介, 佐藤伸一, 石川稔

    第35回万有仙台シンポジウム　2024/05/18

  40. ミトコンドリアプロテアーゼClpPを利用したタンパク質分解薬の構造活性相関研究

    中村翔, 山田若菜, 友重秀介, 佐藤伸一, 石川稔

    第35回万有仙台シンポジウム前日ミニシンポジウム　2024/05/17

  41. 部位レベルでのタンパク質凝集解析を可能にする化学プローブ Invited

    佐藤伸一

    東北大学 Research Showcase vol.4　2024/05/09

  42. 近赤外光駆動型近接ヒスチジン残基修飾反応の開発 Invited

    佐藤 伸一, 古山 渓行

    日本薬学会第144年会　2024/03/31

  43. 網羅的チロシン残基修飾による核酸結合タンパク質同定 Invited

    佐藤 伸一, 西 羽美, 大吉 崇文

    日本薬学会第144年会　2024/03/30

  44. ユビキチンリガーゼ CHIP を用いたタンパク質分解キメラ化合物の創製

    小澤ときは, 友重秀介, 佐藤伸一, 大竹史明, 石川稔

    日本薬学会第144年会　2024/03/29

  45. ユビキチンリガーゼ CHIPを用いたタンパク質分解キメラ化合物の創製

    小澤 ときは, 友重 秀介, 佐藤 伸一, 大竹 史明, 石川 稔

    日本薬学会第144年会　2024/03/29

  46. 生物活性分子の標的同定を指向したタンパク質熱変性の可視化プローブ開発 Invited

    佐藤伸一

    日本農芸化学会2024年度大会　2024/03/25

  47. 細胞壁多糖α-1,3-グルカン依存的凝集性の評価系構築に向けたα-1,3-グルカノオリゴ糖被覆 ビーズの作製

    竹俣 海志, 宮澤 拳, 小泉 亜未, 吉見 啓, 目黒 康洋, 佐藤 伸一, 岩田 忠久, 木村 聡, 阿部 敬悦

    日本農芸化学会2024年度大会　2024/03/25

  48. 共生マテリアルの結合タンパク質同定を目指した近接標識法開発とfootprinting

    佐藤伸一

    学術変革領域（A）物質共生第3回A02班会議　2023/12/26

  49. 変性タンパク質を解析するためのケミカルプローブ Invited

    佐藤伸一

    「バイオ最先端計測」キックオフミーティング　2023/12/20

  50. タンパク質挙動を観る反応開発： 袖岡研で学んだことを活かして Invited

    佐藤伸一

    袖岡有機合成化学研究室シンポジウム「第15 回 有機合成化学のフロンティア」　2023/11/25

  51. ミトコンドリア内タンパク質を標的とするタンパク質分解誘導薬の開発

    山田若菜, 佐藤伸一, 石川稔, 友重秀介

    第40回メディシナルケミストリーシンポジウム　2023/11/14

  52. タンパク質変性部位を選択的に化学修飾するプローブ分子の開発 Invited

    佐藤伸一

    第96回生化学会大会 ケミカルバイオロジーが挑む生体分子の化学修飾　2023/11/01

  53. Hsp70モジュレーターYM-1はBRD4の分解を誘導する

    三島祐悟, 友重秀介, 佐藤伸一, 石川稔

    第62回日本薬学会東北支部大会　2023/10/28

  54. 共有結合型ユビキチンリガーゼリガンドの構造展開

    佐々木怜子, 岡部真琴, 佐藤伸一, 友重秀介, 田中良和, 石川稔

    第62回日本薬学会東北支部大会　2023/10/28

  55. Lys 選択的凝集アミロイド β 修飾反応の開発

    田中皓史, 佐藤伸一, 友重秀介, 石川稔

    第62回日本薬学会東北支部大会　2023/10/28

  56. Development of Chemical Probes for Identification of Aggregated Proteins International-presentation Invited

    Shinichi Sato

    International Cross-disciplinary Symposium　2023/10/21

  57. 変性タンパク質を検出する化学プローブ Invited

    佐藤伸一

    2023生命創薬ギルド　2023/10/20

  58. 共生マテリアルの結合タンパク質同定を目指した近接標識法開発 Invited

    佐藤伸一

    第13回 CSJ化学フェスタ2023　2023/10/18

  59. チロシン残基修飾反応による糖構造導入を基盤としたアミロイドβの凝集抑制・可溶化

    樋口凛, 中根啓太, 池之上達哉, 佐藤伸一, 友重秀介, 石川稔

    第17回バイオ関連化学シンポジウム　2023/09/09

  60. 水溶性向上による実用的な蛍光プローブの開発

    神保大地, 友重秀介, 佐藤伸一, 宮本和範, 松本洋太郎, 花岡健二郎, 石川稔

    第17回バイオ関連化学シンポジウム　2023/09/09

  61. 不溶性タンパク質結合プローブを用いた改変PKSの効率的スクリーニング法の構築

    加藤愛美, 佐藤伸一, 湯澤賢

    第37回日本放線菌学会大会　2023/09/07

  62. 近赤外光駆動型近接標識の開発とビーズ結合タンパク質解析

    Zhengyi Liu, 佐藤伸一

    JST創発自発的な融合の場 第2回分子生命反応創発討論会　2023/08/25

  63. タンパク質変性部位を特定するプローブ分子の開発

    佐藤伸一

    JST創発自発的な融合の場 第2回分子生命反応創発討論会　2023/08/25

  64. 生物活性分子のプローブ化不要な結合タンパク質網羅的同定

    佐藤伸一

    第二回「融合の場」　2023/07/30

  65. Tyr/His残基化学修飾反応の開発と proximity labeling への応用 Invited

    佐藤伸一

    京都大学薬学研究科 第22回プロテオミクスセミナー　2023/07/04

  66. 近赤外光を駆動力とする近接標識の開発とリガンド結合タンパク質解析への応用

    佐藤伸一, 中根啓太, 星野有輝, 闐闐孝介, 友重秀介, 石川稔, 古山渓行

    日本ケミカルバイオロジー学会第17回年会　2023/05/29

  67. ミトコンドリア内タンパク質を標的とする新規タンパク質分解誘導技術

    山田若菜, 佐藤伸一, 石川稔, 友重秀介

    日本ケミカルバイオロジー学会第17回年会　2023/05/29

  68. 変性部位検出プローブの開発とプロテオミクス解析 Invited

    佐藤伸一

    第74回日本電気泳動学会学術大会　2023/05/18

  69. プロテアーゼClpPのハイジャックによるミトコンドリア内タンパク質の選択的分解技術

    山田 若菜, 佐藤 伸一, 石川 稔, 友重 秀介

    日本薬学会第143年会　2023/03/27

  70. 近赤外光を駆使したアフィニティービーズ表面上で進行する近接標識技術

    中根 啓太, 星野 有輝, 闐闐 孝介, 友重 秀介, 石川 稔, 古山 渓行, 佐藤 伸一

    日本薬学会第143年会　2023/03/27

  71. チロシン残基修飾法の開発とケミカルプロテオミクスへの応用 Invited

    佐藤伸一

    日本薬学会第143年会 有機合成化学の若い力：大志をいだき未開の地を切り拓く　2023/03/26

  72. Photocatalytic profiling of G4 DNA-interacting proteins

    2023/03/23

  73. 光触媒導入DNAプローブを利用した核酸光修飾法の開発

    山野 雄平, 鬼塚 和光, 佐々木 まどか, 佐藤 伸一, 永次 史

    日本化学会第103春季年会(2023)　2023/03/22

  74. チロシン残基の状態観測を目指したケミカルプロテオミクス Invited

    佐藤伸一

    日本農芸化学会2023年度大会 農芸化学分野における『視る・創る』イノベーションの新潮流　2023/03/15

  75. 光触媒を使ったタンパク質修飾法の開発と近接標識 Invited

    佐藤伸一

    大阪大学蛋白質研究所セミナー 「蛋白質に挑戦する化学」　2023/03/02

  76. Development of Near-Infrared-Light-Activatable Proximity Labeling and Analysis of Bead-Binding Proteins

    2023/02/23

  77. Fluorescent probe to visualize protein denaturation／aggregation

    2023/02/21

  78. チロシン／ヒスチジン残基の修飾制御と抗体修飾への応用 Invited

    佐藤伸一

    第37回ケムステVシンポ「抗体修飾法の最前線 〜ADC製造の基盤技術〜」　2023/02/18

  79. Protein Functionalization and Chemical Proteomics Profiling Based on Highly Efficient Tyrosine Labeling Reaction

    Keita Nakane, Tatuya Niwa, Hafumi Nishi, Shusuke Tomoshige, Hideki Taguchi, Minoru Ishikawa, Shinichi Sato

    11th Annual Conference of the International Chemical Biology Society　2022/12/06

  80. Tyrosine Click Using Urazole Radical and Tyrosinome Analysis

    Shinichi Sato, Shogo Miyano, Keita Nakane, Yuya Tanaka, Shusuke Tomoshige, Minoru Ishikawa

    11th Annual Conference of the International Chemical Biology Society　2022/12/06

  81. Development of technology for selective degradation of proteins in mitochondrial matrix

    Wakana Yamada, Shinichi Sato, Minoru Ishikawa, Shusuke Tomoshige

    The International Symposium in Tokyo 2022 Ubiquitin New Frontier　2022/12/03

  82. Photocatalytic Chemical Labeling of Tyrosine/Histidine Residues and Application to Proximity Labeling Invited

    Shinichi Sato

    International Congress on Pure & Applied Chemistry 2022　2022/11/24

  83. チロシン／ヒスチジン残基修飾法の開発と抗体の部位選択的修飾への応用 Invited

    佐藤伸一

    第39回メディシナルケミストリーシンポジウム　2022/11/23

  84. 光照射により細胞膜透過ペプチドの直接膜透過を促進する化合物の研究

    川崎湧至, 森本淳基, 長澤明, 大橋一正, 長尾大輔, 橋本祐一, 友重秀介, 佐藤伸一, 石川稔

    第39回メディシナルケミストリーシンポジウム　2022/11/23

  85. 水溶性向上による実用的な蛍光プローブの開発

    神保大地, 友重秀介, 佐藤伸一, 花岡健二郎, 宮本和範, 松本洋太郎, 石川稔

    第39回メディシナルケミストリーシンポジウム　2022/11/23

  86. チロシン残基修飾反応による糖構造導入を基盤としたアミロイドβの凝集抑制・可溶化

    樋口凜, 中根啓太, 佐藤伸一, 友重秀介, 石川稔

    第39回メディシナルケミストリーシンポジウム　2022/11/23

  87. Protein Functionalization and Chemical Proteomics Profiling Based on Highly Efficient Tyrosine Labeling Reaction

    2022/11/09

  88. 高反応性化学種による触媒近接標識法と核酸結合タンパク質の同定 Invited

    佐藤伸一

    核酸化学若手フォーラム2022　2022/11/05

  89. タンパク質変性を捉える新規化学プローブの開発と応用

    江越脩佑, 佐藤伸一

    理研科技ハブ共同研究ワークショップ　2022/11/04

  90. Nucleic acids modification by photo-catalytic reaction

    Yuuhei Yamano, Kazumitsu Onizuka, Madoka Sasaki, Shinichi Sato, Fumi Nagatsugi

    2022/11/02

  91. Selective photo-catalytic proximity labeling of G4 DNA- interacting proteins for the interaction proteomes of G4 DNA

    2022/11/02

  92. Investigation of Photocatalyst for Tyrosine/Histidine Labeling

    Keita Nakane, Haruto Nagasawa, Shusuke Tomoshige, Minoru Ishikawa, Shinichi Sato

    2022/10/27

  93. Tyrosine Click Using Urazole Radical Reagents

    Shinichi Sato, Shogo Miyano, Keita Nakane, Yuya Tanaka, Shusuke Tomoshige, Minoru Ishikawa

    2022/10/27

  94. 光触媒修飾 DNAプローブを利用した核酸の光修飾法の開発

    山野 雄平, 鬼塚 和光, 佐々木 まどか, 佐藤 伸一, 永次 史

    第16回バイオ関連化学シンポジウム　2022/09/12

  95. ミトコンドリア内タンパク質選択的分解技術の開発

    山田 若菜, 佐藤 伸一, 石川 稔, 友重 秀介

    第16回バイオ関連化学シンポジウム　2022/09/12

  96. 酸化酵素 Laccaseを用いたチロシン残基選択的標識法の開発とTyrosinome解析への応用

    佐藤 伸一, 中根 啓太, 丹羽 達也, 西 羽美, 友重 秀介, 田口 英樹, 石川 稔

    第16回バイオ関連化学シンポジウム　2022/09/11

  97. 光触媒を用いた近接標識法の開発と物質共生マテリアルの結合タンパク質解析

    佐藤伸一

    第2回 物質共生領域会議　2022/08/09

  98. タンパク質変性に注目したケミカルプロテオミクス

    佐藤伸一

    2022 FRIS/TI-FRIS 若手研究者学際融合領域研究会　2022/07/21

  99. シャペロン介在型オートファジー誘導手法の開発

    早川英佑, 山下博子, 佐藤伸一, 橋本祐一, 出水庸介, 石川稔, 友重秀介

    日本ケミカルバイオロジー学会 第16回年会　2022/05/31

  100. 高効率チロシン残基修飾技術の創出とケミカルプロテオミクスへの応用

    中根啓太, 丹羽達也, 宮野翔伍, 田口英樹, 友重秀介, 石川稔, 佐藤伸一

    日本ケミカルバイオロジー学会 第16回年会　2022/05/30

  101. BODIPY Catalyzes Proximity-Dependent Histidine Labeling

    Keita Nakane, Tatsuya Niwa, Michihiko Tsushima, Hideki Taguchi, Hiroyuki Nakamura, Shusuke Tomoshige, Minoru Ishikawa, Shinichi Sato

    2022/05/30

  102. 高反応性化学種によるタンパク質修飾の反応空間制御 Invited

    佐藤伸一

    慶應有機化学若手シンポジウム　2022/05/07

  103. 酸化酵素laccaseを用いた高効率チロシン残基特異的修飾

    中根 啓太, 宮野 翔伍, 友重 秀介, 石川 稔, 佐藤 伸一

    日本薬学会第142年会　2022/03/27

  104. チロシン残基修飾法によるヒト血清アルブミンの機能化

    小原 紗月, 中根 啓太, 藤村 千鶴, 友重 秀介, 石川 稔, 佐藤 伸一

    日本薬学会第142年会　2022/03/27

  105. チロシン残基のグリコシル化を基盤としたAβ凝集抑制手法

    樋口 凜, 中根 啓太, 佐藤 伸一, 友重 秀介, 石川 稔

    日本薬学会第142年会　2022/03/27

  106. 水溶性向上による実用的な蛍光プローブの開発

    神保 大地, 友重 秀介, 佐藤 伸一, 花岡 健二郎, 石川 稔

    日本薬学会第142年会　2022/03/27

  107. 脳移行性改善を指向したPROTACから疎水性タグへの構造展開

    平井 景梧, 山下 博子, 友重 秀介, 三島 祐悟, 大金 賢司, 佐藤 伸一, 橋本 祐一, 石川 稔

    日本薬学会第142年会　2022/03/26

  108. Selective photo-labelling of G4 DNA-binding protein

    Ahmed Mostafa Abdelhady, Kazumitsu Onizuka, Tatsuki Masuzawa, Shinichi Sato, Takanori Oyoshi, Fumi Nagatsugi

    日本化学会第102春季年会　2022/03/25

  109. Development of Highly efficient tyrosine-specific labeling using laccase

    2022/03/17

  110. Intracellular photocatalytic-proximity labeling for profiling proteoin-protein interactions

    Shinichi Sato

    東北大学後期第5回全領域合同研究交流会　2022/02/02

  111. Tyrosine Labeling and Preparation of Antigen-Responsive Fluorogenic Immunosensor Invited

    Korea-Japan Joint Workshop on Biofunctional Chemistry　2022/01/12

  112. 低親和性タンパク質網羅的同定のためのケミカルツール開発

    佐藤伸一

    第1回 学術変革領域研究（A）「物質共生」A02班会議　2022/01/04

  113. 高反応性化学種を活用した抗体の残基・部位選択的武装化 Invited

    佐藤伸一

    星薬科大学—理研—東北大学医薬品開発研究センターシンポジウム 第４回 精密武装抗体の合成と機能評価　2021/12/24

  114. Site-selective antibody fluorescent labeling using single-electron transfer reaction Shinichi Sato Invited

    2021/12/20

  115. Site-specific modification of antibody using enzyme-catalyzed tyrosine click Invited

    Shinichi Sato

    Tohoku University FRIS-Konkuk University Joint Virtual Workshop 2021　2021/12/20

  116. Conversion of A PROTAC Mutant Huntingtin Degrader into Smallmolecule Hydrophobic Tags Focusing on Druglike Properties

    2021/11/30

  117. 核酸結合タンパク質同定のための近接標識法開発

    佐藤伸一, 中根啓太, Ahmed Mostafa Abdelhady, 増澤樹, 大吉崇文, 友重秀介, 石川稔, 永次史, 鬼塚和光

    第8回東北大学若手研究者アンサンブルワークショップ　2021/11/15

  118. Development of proximity labeling via histidine oxidation by singlet oxygen and Fc-selective functionalization of antibody

    Keita Nakane, Tatsuya Niwa, Michihiko Tsushima, Hideki Taguchi, ShusukeTomoshige, Hiroyuki Nakamura, Minoru Ishikawa, Shinichi Sato

    2021/11/11

  119. 低親和性タンパク質網羅的同定のためのケミカルツール開発

    佐藤伸一

    第1回 学術変革領域研究（A）「物質共生」領域会議　2021/11/04

  120. 生理活性ペプチド機能化ツールとしてのチロシン残基化学修飾法の開発 Invited

    佐藤伸一

    第94回日本生化学会大会 シンポジウム「生理活性ペプチドと中分子創薬～新たな創薬ブレイクスルーを目指して」　2021/11/04

  121. 有機化学の力でタンパク質を機能化する Invited

    佐藤伸一

    明治薬科大学 令和3年度 第一回化学系若手研究者講談　2021/11/02

  122. 酸素代謝を活用したタンパク質化学修飾と近接標識への応用 Invited

    佐藤伸一

    第27回医用近赤外線分光法研究会・第25回酸素ダイナミクス研究会 合同研究会　2021/09/25

  123. 疎水性タグ化合物による神経変性疾患関連タンパク質の分解誘導

    平井 景梧, 山下 博子, 友重 秀介, 三島 祐悟, 佐藤伸一, 橋本 祐一, 石川 稔

    第15回バイオ関連化学シンポジウム　2021/09/09

  124. 酸化酵素 laccaseを用いた高効率チロシン残基特異的修飾

    中根啓太, 宮野翔伍, 友重秀介, 石川稔, 佐藤伸一

    第15回バイオ関連化学シンポジウム　2021/09/09

  125. 一重項酸素を活用したヒスチジン残基化学修飾

    佐藤伸一, 中根啓太, 丹羽達也, 對馬理彦, 田口英樹, 中村浩之, 友重秀介, 石川稔

    第15回バイオ関連化学シンポジウム　2021/09/08

  126. 一重項酸素を駆使したヒスチジン残基近接標識法

    中根啓太, 丹羽達也, 對馬理彦, 田口英樹, 友重秀介, 中村浩之, 石川稔, 佐藤 伸一

    第53回ペプチド夏の勉強会　2021/08/09

  127. 酵素を用いたチロシン残基特異的修飾反応

    佐藤伸一, 中根啓太, 宮野翔吾, 友重秀介, 石川稔

    第53回ペプチド夏の勉強会　2021/08/09

  128. 酸化酵素を用いた高効率チロシン残基修飾反応

    中根啓太, 宮野翔伍, 友重秀介, 石川稔, 佐藤伸一

    生体機能関連化学部会若手の会 第32回サマースクール　2021/07/16

  129. 生命科学研究への応用を指向したタンパク質化学修飾反応の開発 Invited

    佐藤伸一

    東北大学生命科学交流ミーティング　2021/07/12

  130. 高反応性化学種を使った抗体の化学修飾

    佐藤伸一

    令和3年度 後期第3回 全領域合同研究交流会　2021/07/07

  131. タンパク質複合体の構造解析を目指した段階的標識法の開発

    佐藤伸一, 闐闐 孝介

    理研-東北大 科学技術ハブ共同研究プログラム 2021年度キックオフ・ワークショップ　2021/07/06

  132. 色素分子のレドックス特性と光増感特性を活用したタンパク質化学修飾 Invited

    佐藤伸一

    第43回日本光医学・光生物学会 シンポジウム 光機能分子の最前線：光と分子ができること　2021/07/02

  133. 一重項酸素を活用したヒスチジン残基近接標識法の開発

    中根啓太, 丹羽達也, 對馬理彦, 田口英樹, 友重秀介, 中村浩之, 石川稔, 佐藤伸一

    日本ケミカルバイオロジー学会 第15回年会　2021/06/23

  134. 細胞内タンパク質間相互作用解析のための光触媒近接タンパク質標識法の開発

    對馬理彦, 三浦一輝, 佐藤伸一, 丹羽達也, 田口英樹, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会 第15回年会　2021/06/21

  135. 中性子捕捉療法のための、インテグリンをターゲットとしたホウ素キャリア、環状RGDペプチド結合型ホウ素化アルブミンの開発

    西村開, 川井一輝, 岡田智, 佐藤伸一, 鈴木実, 高田卓志, 中村浩之

    日本薬学会第141年会　2021/03/29

  136. 疎水性タグ法による凝集性タンパク質のケミカルノックダウン

    平井景梧, 山下博子, 友重秀介, 佐藤伸一, 橋本祐, 石川稔

    日本薬学会第141年会　2021/03/29

  137. チロシン残基化学修飾法の開発による生体機能の解明 Invited

    佐藤伸一

    日本薬学会第141年会　2021/03/28

  138. Ru錯体担持アフィニティービーズを用いた抗体のFc領域選択的ヒスチジン残基修飾法の開発

    中根啓太, 丹羽達也, 對馬理彦, 田口英樹, 友重秀介, 中村浩之, 石川稔, 佐藤伸一

    日本薬学会第141年会　2021/03/28

  139. 新規修飾剤開発によるチロシン残基選択的修飾

    宮野翔伍, 友重秀介, 石川稔, 佐藤 伸一

    日本薬学会第141年会　2021/03/27

  140. 細胞内微小空間で起こるタンパク質間相互作用の解明を可能にする光触媒近接タンパク質ラベル化法の開発

    對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第101春季年会　2021/03/22

  141. Development and Application of Photocatalyst-Proximity Protein Chemical Labeling

    2021/02/12

  142. タンパク質チロシン残基の 化学修飾

    佐藤伸一

    令和2年度 後期第3回 全領域合同研究交流会　2020/12/10

  143. Chemical Approach to Proximity-Labeling Proteomic Profiling

    Sato S

    The 5th FRIS Retreat: Program　2020/11/26

  144. ラジカル的タンパク質化学修飾法の開発と応用による制御 Invited

    佐藤伸一

    東北大学多元物質科学研究所 有機・生命・計測科学研究交流セミナー　2020/10/05

  145. G-quadruplex binding protein selective labeling based on peroxidase-proximity labeling

    Sato S, Masuzawa T, Oyoshi T, Niwa T, Taguchi H, Nakamura H

    2020/09/07

  146. タンパク質表面に露出するチロシン残基に選択的な化学修飾法

    佐藤伸一

    第3回COI学術交流会　2020/07/02

  147. Novel Curcumin Derivatives Generated from SAR Matrix Possess as Amyloid β Inhibitors

    Utomo R, Asawa Y, Sato S, Yoshimori A, Nakmura H

    2020/03/26

  148. 創薬研究を指向したペプチド・タンパク質の化学修飾技術開発

    佐藤伸一

    2019年度LiHub創薬技術革新Gワークショップ 「異分野融合による創薬研究」　2020/01/31

  149. ナノメートルスケールの局所反応場を利用したタンパク質ラベル化反応 による抗体の部位特異的修飾

    佐藤伸一、中根啓太、對馬理彦、中村浩之

    第78回有機合成化学協会関東支部シンポジウム

  150. Site-Selective antibody modification using radical-mediated tyrosine click reaction Invited

    佐藤伸一

    第56回ペプチド討論会　2019/10/24

  151. Photocatalyst-Proximity-Dependent Protein Chemical Modification

  152. Photocatalyst-Proximity-Dependent Protein Chemical Modification

    Shinichi Sato

    10th RSC-CSJ Joint Symposium – Chemistry for Complex Biological Systems –　2019/09/07

  153. チロシン残基修飾による抗体の部位選択的修飾と蛍光免疫センサー分子作成法への応用

    佐藤伸一, 松村 雅喜, 上田 宏, 中村 浩之

    第13回バイオ関連化学シンポジウム2019

  154. Ru光触媒担持アフィニティービーズを駆使した 抗体のFc領域選択的化学修飾の開発

    中根啓太, 對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    第13回バイオ関連化学シンポジウム2019

  155. 抗体の部位選択的チロシン残基修飾に基づく蛍光免疫センサー分子の作成技術

    佐藤伸一, 松村雅喜, 上田宏, 中村浩之

  156. アフィニティービーズ上での触媒‐近接標識のためのラベル化剤開発

    對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会第14回年会

  157. Ru光触媒担持アフィニティービーズを用いた抗体のFcr領域選択的修飾法の開発

    中根啓太, 對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会第14回年会

  158. Photocatalyst-Proximity-Dependent Protein Chemical Labeling Invited

    Shinichi Sato

    The 2nd Organic Radical Chemisty Symposium of China　2019/04/14

  159. アフィニティービーズ表面での 局所的タンパク質ケミカルラベリング法の開発

    佐藤 伸一, 對馬 理彦, 中村 浩之

    日本薬学会第139年会

  160. Proximity-dependent labeling on ruthenium photocatalyst-functionalized affinity beads

    TSUSHIMA, Michihiko, SATO, Shinichi, NAKAMURA, Hiroyuki

  161. チロシン残基ラベル化反応による抗体の相補性決定領域選択的修飾

    佐藤 伸一, 松村 雅喜, 中村 浩之

    2019/03/17

  162. 中性子捕捉療法を志向した腫瘍アクティブターゲティングのための cyclic RGD ペプチド結合ホウ素化アルブミンの開発

    川井 一輝, 佐藤 伸一, 中村 浩之

    日本化学会 第99春季年会　2019/03/17

  163. Ru光触媒担持アフィニティービーズを用いた抗体の部位選択的修飾法の開発

    中根 啓太, 對馬 理彦, 佐藤 伸一, 中村 浩之

    日本化学会 第99春季年会　2019/03/17

  164. ホウ素クラスター化合物の生細胞への吸着および取り込みの誘導ラマンイメージング

    浅井卓也, 劉寒沁, 小関泰之, 林智広, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本光学会年次学術講演会Optics&PhotonicsJapan2018(東京)

  165. Selective Purification and Labeling of Ligand－Binding Proteins on Ruthenium Photocatalyst Functionalized Affinity Beads”

  166. Development and Application of Tyrosine Click Reaction

  167. 触媒的タンパク質チロシン残基の化学修飾法の開発と応用

    佐藤伸一

    第62回日本薬学会関東支部大会（帝京平成大学） 日本薬学会関東支部奨励賞受賞講演　2018/09/15

  168. 光触媒を担持したアフィニティービーズ上におけるタンパク質ラベル化

    對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    第12回バイオ関連化学シンポジウム（大阪大学,大阪）

  169. チロシン残基修飾による抗体の部位特異的修飾

    佐藤伸一, 松村雅喜, 中村浩之

    第12回バイオ関連化学シンポジウム

  170. 溶媒接触度依存的なチロシン残基修飾による抗体の部位選択的機能化

    佐藤伸一, 松村雅喜, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会第１３回年会（東京医科歯科大学　2018/06/13

  171. Ru光触媒を担持したアフィニティービーズを用いたリガンド結合タンパク質の網羅的なラベル化

    對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会第１３回年会（東京医科歯科大学　2018/06/12

  172. タンパク質夾雑空間解析を可能とする光触媒‐近接標識法の開発

    中村浩之, 佐藤伸一

    第2回「分子夾雑化学」新学術領域会議、口頭発表（福岡）

  173. チロシン残基選択的ラベル化反応を利用したPTP活性測定法の開発

    藤牧寛城, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第98春季年会（日本大学船橋キャンパス

  174. HRP触媒によるチロシン残基ラベル化反応におけるラベル化可能範囲評価法の確立

    吉田正輝, 羽田野兼資, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第98春季年会（日本大学船橋キャンパス

  175. Ru光触媒を担持したアフィニティービーズ上での標的タンパク質選択的ラベル化

    對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第98春季年会（日本大学船橋キャンパス

  176. チロシン残基ラベル化によるタンパク質機能化のための反応条件の検討

    松村雅喜, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第98春季年会（日本大学船橋キャンパス

  177. イソオキサゾールの光分解反応を利用したタンパク質の新規ラベル化法の開発

    盛田大輝, 佐藤伸一, 布施新一郎, 中村浩之

    日本化学会第98春季年会（日本大学船橋キャンパス

  178. 低酸素誘導因子(HIF-1)を標的としたα―ヘリックス模倣PPI阻害低分子の設計・合成・生物活性評価

    植田大樹, 佐藤伸一, 布施新一郎, 中村浩之

    日本化学会第98春季年会（日本大学船橋キャンパス

  179. 中性子捕捉療法のためのアルブミンを基軸としたホウ素送達法の開発

    石井里武, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第98春季年会（日本大学船橋キャンパス

  180. 低酸素誘導因子(HIF)阻害剤を志向した新規インデノピラゾロンの短段階合成と生物活性評価

    鈴木健介, 布施新一郎, 川村淳, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第98春季年会（日本大学船橋キャンパス

  181. 中性子捕捉療法のためのホウ素クラスター含有水溶性葉酸誘導体の開発

    中川史子, 川島英久, 神津咲, 盛田大輝, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第98春季年会（日本大学船橋キャンパス

  182. Development and Application of Catalytic Protein Labeling Based on Radical Reactions

    佐藤伸一

    日本化学会第98春季年会 若い世代の特別講演会（日本大学船橋キャンパス）

  183. Proximity-Dependent Tyrosine Chemical Labeling Invited

    International Congress on Pure and Applied Chemistry　2018/03/09

  184. Development of Albumin-based Boron Delivery Systems for Neutron Capture Therapy”

  185. Catalystic Labeling of Ligand-Binding Proteins on Ruthenium Photocatalyst-Functionalized Affinity Beads”

  186. Photocatalyst-Proximity-Dependent Protein Chemical Labeling

  187. Development of disulfide-bridged boron cluster maleimide (SSMID) and identification of its conjugation site on albumin”

  188. Development of boron cluster containing water-soluble folate derivatives for Boron Neutron Capture Therapy”

  189. チロシン修飾反応を利用した新規PTP活性測定法の開発

    藤牧寛城, 佐藤伸一, 中村浩之

    第35回メディシナルケミストリーシンポジウム（名古屋大学

  190. 中性子捕捉療法のためのホウ素クラスター含有水溶性葉酸誘導体の開発

    中川史子, 川島英久, 神津咲, 盛田大輝, 佐藤伸一, 中村浩之

    第14回日本中性子捕捉療法学会学術大会(郡山ビューホテルアネックス

  191. ジスルフィド結合をリンカー部位に持つホウ素クラスターマレイミド(SSMID)を用いたアルブミン結合部位の同定

    石井里武, 佐藤伸一, 中村浩之

    第14回日本中性子捕捉療法学会学術大会(郡山ビューホテルアネックス

  192. HRPによって活性化される新規チロシン残基ラベル化剤の開発と修飾条件の検討

    松村雅喜, 佐藤伸一, 中村浩之

    第11回バイオ関連化学シンポジウム（東京大学

  193. 触媒的タンパク質ラベル化法の開発と応用

    佐藤伸一, 對馬理彦, 羽田野兼資, 中村浩之

    第11回バイオ関連化学シンポジウム（東京大学

  194. Diaryl-substituted carboranes as inhibitors of hypoxia inducible factor-1 transcriptional activity”

  195. Target-selective Protein Modification Using Ligand-conjugated Ru(bpy)3 Catalyst”

  196. タンパク質チロシン残基の触媒的ラベル化法の開発 Invited

    佐藤伸一

    平成29年度若手研究者のためのセミナー　2017/07/08

  197. ヘム鉄の酸化を駆動力とするタンパク質チロシン残基選択的なラベル化反応

    佐藤伸一, 中村公亮, 中村浩之

    第70回日本酸化ストレス学会学術集会（つくば国際会議場

  198. アルブミンをキャリアに用いたホウ素デリバリーシステムの構築

    中村浩之, 佐藤伸一

    第21回日本がん分子標的治療学会（九州大学

  199. タンパク質の精製と機能化を同時に可能とするRu光触媒を担持したアフィニティービーズの開発

    對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会第12回年会（北海道大学

  200. 修飾剤のラジカル寿命制御に基づく触媒的タンパク質ラベル化の反応場制御

    佐藤伸一, 羽田野兼資, 對馬理彦, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会第12回年会（北海道大学

  201. Ru光触媒固定化アフィニティービーズを用いた標的選択的なタンパク質修飾法の開発

    對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    第73回有合化関東支部シンポジウム（学習院大学　2017/05/20

  202. ジスルフィド結合をリンカー部位に持つホウ素クラスターマレイミド(SSMID)の合成とそのアルブミン修飾部位の同定

    石井里武, 佐藤伸一, 中村浩之

    第73回有合化関東支部シンポジウム（学習院大学　2017/05/20

  203. 触媒的チロシン残基修飾法の応用 Invited

    佐藤伸一, 對馬理彦, 中村公亮, 中村浩之

    日本薬学会第137年会 薬学における生命指向型化学（実用的ケミカルバイオテクノロジーの開発を目指して）　2017/03/27

  204. 触媒的チロシン残基修飾法の応用

    佐藤伸一, 對馬理彦, 中村公亮, 中村浩之

    日本薬学会第137年会 一般シンポジウム”薬学における生命指向型化学（実用的ケミカルバイオテクノロジーの開発をめざして）”（仙台）

  205. HIF阻害剤の創出を指向したベンゾフロピラゾールおよびピラゾロフロピラジンの合成法開発と生物活性評価

    稲葉恵, 峯岸秀充, 布施新一郎, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第97回年会（慶應義塾大学）

  206. 創薬を指向した新規インデノピラゾロンの短段階合成法の開発と生物活性評価

    鈴木健介, 布施新一郎, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第97回年会（慶應義塾大学）

  207. 多環性オルトキノン化合物の短段階合成法を指向したPd触媒による脱水素型環化反応の開発

    石井秀一, 布施新一郎, 佐藤伸一, 中野洋文, 中村浩之

    日本化学会第97回年会（慶應義塾大学）

  208. アフィニティービーズ上における標的選択的なタンパク質機能化法の開発

    對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第97回年会（慶應義塾大学）

  209. Ru光触媒を用いたチロシン残基修飾法のための新規修飾剤の開発

    羽田野兼資, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第97回年会（慶應義塾大学）

  210. ジスルフィド結合をリンカー部位に持つホウ素クラスターマレイミド（SSMID）の合成とそのアルブミン修飾部位の同定

    石井里武, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第97回年会（慶應義塾大学）

  211. タンパク質の触媒的化学修飾法の開発と応用 Invited

    佐藤伸一

    徳島大学薬学部 第3回BRIGHT symposium　2017/03/07

  212. Target-Selective Protein-Modification using Ru(bpy)3 Catalyst Immobilized on Affinity Beads”

  213. タンシノンIIAを基盤とした新規HIF-1α阻害剤の開発

    石井秀一, 布施新一郎, 佐藤伸一, 中野洋文, 中村浩之

    第5回次世代がん治療推進専門家養成プランシンポジウム（東京）　2016/12/03

  214. 酵素Horseradish Peroxidaseを利用したタンパク質化学修飾

    佐藤伸一, 中村公亮, 中村浩之

    ファイブスターアソシエーション・ダイナミックアライアンスG3分科会　2016/12/02

  215. 天然物タンシノンIIAを基盤とした新規HIF-1α阻害剤の開発研究

    石井秀一, 布施新一郎, 佐藤伸一, 中野洋文, 中村浩之

    第14回がんとハイポキシア研究会（岐阜）

  216. タンパク質チロシン残基の触媒的ケミカルラベリング Invited

    佐藤伸一

    静岡大学理学部講演会　2016/10/27

  217. 生体内ヘムの鉄酸化状態変化を利用したタンパク質ラベリング Invited

    佐藤伸一, 中村公亮, 中村浩之

    第89回日本生化学会大会　2016/09/25

  218. Horseradish Peroxidaseを触媒として利用したタンパク質チロシン残基ラベル化反応

    佐藤伸一, 中村公亮, 中村浩之

    第10回バイオ関連化学シンポジウム　2016/09/07

  219. 顕微ラマン分光イメージング法による単一細胞中のホウ素化合物の濃度分布の可視化

    望月誠仁, 佐藤伸一, Syifa Asatyas, 林智広, 中村浩之

    第13回日本中性子捕捉療法学会学術大会（東京）

  220. 新規ホウ素キャリアを指向したホウ素修飾アルブミンの開発―チロシン残基修飾法の利用―

    石井里武, 菊地俊介, 佐藤伸一, 中村浩之

    第13回日本中性子捕捉療法学会学術大会（東京）

  221. 新規ホウ素キャリアを指向したホウ素修飾アルブミンの開発―ホウ素クラスター共役マレイミドの利用―

    佐藤伸一, 菊地俊介, 石井里武, 中村浩之

    第13回日本中性子捕捉療法学会学術大会　2016/08/06

  222. タンパク質チロシン残基の触媒的化学修飾法の開発 Invited

    佐藤伸一

    理研シンポジウム第11回有機合成化学のフロンティア　2016/06/24

  223. ビーズ固相表面における一電子酸化的なタンパク質修飾法の開発

    對馬理彦, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本ケミカルバイロジー学会第11回年会（京都）

  224. Horseradish Peroxidaseを触媒としたチロシン残基選択的なタンパク質ラベル化反応

    佐藤伸一, 中村公亮, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会第11回年会

  225. Ru(bpy)3触媒によるチロシン残基修飾法の分子機構の解明研究

    羽田野兼資, 佐藤伸一, 中村浩之

    第109回有機合成シンポジウム（東京工業大学）

  226. ベンゾフロピラゾール類縁体の設計、合成およびHIF-1阻害能評価

    稲葉恵, 峯岸秀充, 佐藤伸一, 布施新一郎, 中村浩之

    第109回有機合成シンポジウム（東京工業大学）

  227. ベンゾフロピラゾール類縁体の設計、合成およびHIF-1阻害能評価

    稲葉恵, 峯岸 秀充, 佐藤 伸一, 中村 浩之

    第20回日本がん分子標的治療学会学術集会（大分）

  228. 活性化ヘム検出に立脚した活性酸素誘導性細胞死の評価系開発

    佐藤伸一, 中村公亮, 中村浩之

    新学術領域「ダイイングコード」平成28年班会議

  229. 光触媒/ラジカル的酸化反応を使ったタンパク質化学修飾 Invited

    佐藤伸一

    金沢大学若手講演会　2016/05/19

  230. 光触媒を用いたTyr残基修飾反応における一電子移動範囲の解明

    羽田野兼資, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第96回年会（同志社大学）

  231. チロシン残基選択的化学修飾法を用いたチロシンホスファターゼ活性スクリーニング法の開発

    佐藤伸一, 中村公亮, 中野洋文, 中村浩之

    日本化学会第96回年会（同志社大学）

  232. ルミノール誘導体を用いたチロシン残基選択的な化学修飾法開発

    佐藤伸一, 中村公亮, 中村浩之

    日本化学会第96回年会（同志社大学）

  233. ヘムを触媒とする酸化的チロシン修飾法開発とその応用

    佐藤伸一, 中村公亮, 中村浩之

    新学術領域「酸素生物学」＆「ダイイングコード」合同若手会議

  234. Heme-CatalyzedTyrosineClickReaction

  235. Use of serum albumin as an efficient boron delivery carrier for neutron capture therapy”

  236. Tyrosine-selectivechemicalmodificationusingsingle-electron-transfercatalyst

  237. Target Protein-Selective Labeling and Inactivation Using Ligand-Directed Ru(bpy)3 Photocatalysts”

  238. Heme-CatalyzedTyrosineClickReactionwithLuminolDerivatives

  239. Tyrosine-selectiveChemicalModificationusingSingle-electron-transferCatalyst

  240. 血清アルブミンを用いた新しいホウ素送達法の開発

    菊地俊介, 佐藤伸一, 中村浩之

    第12回日本中性子捕捉療法学会学術大会（神戸学院大学

  241. ポルフィリン脂質リポソームの細胞内局在とPDT効果

    立川将士, 佐藤伸一, 間久直, 金田安史, 粟津邦男, 中村浩之

    第25回日本光線力学学会学術講演会（新宿）

  242. 活性化ヘム検出に立脚した活性酸素誘導性細胞死の評価系開発

    佐藤伸一

    新学術領域ダイイングコード 細胞死を起点とする生体制御ネットワークの解明 第一回領域班会議

  243. カルボラン骨格を有する新規Hsp60阻害剤の開発

    李廣哲, 峯岸 秀充, 佐藤 伸一, 中村 浩之

    第19回日本がん分子標的治療学会学術集会（松山）

  244. ルミノール誘導体を用いたチロシン残基に選択的な共有結合形成反応の開発

    佐藤伸一, 中村公亮, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会第10回年会（東北大学

  245. Luminol誘導体を用いた鉄触媒存在下でのTyr残基高選択的ラベル化反応

    中村公亮, 佐藤伸一, 中村浩之

    第69回有機合成化学協会関東支部会シンポジウム（横浜）　2015/05/16

  246. 中性子補足療法のための血清アルブミンを用いた新しいホウ素送達法の開発

    菊地俊介, 加納大輔, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第95回年会（船橋）

  247. 中性子捕捉療法のための血清アルブミンを用いた新しいホウ素送達法の開発

    菊地俊介, 加納大輔, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本化学会第95春季年会

  248. ルミノール誘導体を用いた鉄触媒存在下でのTyr残基特異的タンパク質ラベル化反応

    中村公亮, 佐藤 伸一, 中村浩之

    日本化学会第95春季年会

  249. リガンド連結型Ru光触媒を用いたタンパク質ノックダウンとラベル化の制御

    佐藤伸一, 森田耕平, 中村浩之

    日本薬学会第135回年会

  250. DevelopmentofLigand-directedRu(bpy)3PhotocatalystsforTargetProteinKnockdownandLabeling

  251. 標的タンパク質のラベル化を指向した一電子酸化的チロシン残基修飾反応の開発

    佐藤伸一, 中村浩之

    第68回有機合成化学協会関東支部シンポジウム（新潟シンポジウム）

  252. Target-selective Protein Modification Based on Local Environmental Single Electron Transfer Catalysis Invited

    Malaysian International Chemical Congress, 18-MICC　2014/11/03

  253. 一電子酸化触媒を用いたタンパク質のチロシン残基修飾法開発と応用

    佐藤伸一

    第1回 資源研フォーラム

  254. カルボラン骨格を有する新規Hsp60阻害剤の開発東礎代子

    李廣哲, 佐藤伸一, 中村浩之

    創薬懇親会2014（岐阜）

  255. がん光線力学的治療のためのポルフィリン脂質の開発とナノキャリアへの応用

    立川将士, 佐藤伸一, 間久直, 粟津邦男, 金田安史, 中村浩之

    創薬懇親会2014（岐阜

  256. Design of Photoaffinity Proble Molecules for Identification and Modification of Target Proteins”

  257. 生体高分子をキャリアとしたホウ素デリバリーシステム：マレイミドドデカボレート（MID）の開発と生物活性評価

    加納大輔, 立川将士, 佐藤伸一, 近藤夏子, 鈴木実, 桜井良憲, 小野公二, 中村浩之

    第11回日本中性子捕捉療法学会学術大会（大阪）

  258. Development of Albumin-bound closo-Dodecaborate and its Promising Boron Delivery Efficacy to Tumor”

  259. Luminol誘導体を用いた鉄触媒存在下でのTyr残基高選択的ラベル化反応

    中村公亮, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会第9回年会（大阪）

  260. リガンド連結型Ru(bpy)3触媒を用いた標的選択的タンパク質光分解とラベル化反応の制御

    佐藤伸一, 森田耕平, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会 第9回年会　2014/06/11

  261. 光触媒を利用した生体内標的タンパク質ラベル化法の開発

    佐藤伸一, 中村浩之

    新学術領域研究「天然物ケミカルバイオロジー～分子標的と活性制御～」 第６回公開シンポジウム

  262. インデノピラゾール化合物による低酸素応答および細胞増殖に対する効果

    峯岸秀充, 深代真司, 佐藤伸一, 中村浩之

    文科省新学術領域研究・がん支援「化学療法基盤支援活動」第3回シンポジウム（沖縄）　2014/05/12

  263. カルボラン骨格を基盤とした新規Hsp60阻害剤の開発

    東礎代子, 佐藤伸一, 安井友香, 丸山美菜子, 潘鉉承, 中村浩之

    文科省新学術領域研究・がん支援「化学療法基盤支援活動」第3回シンポジウム　2014/05/12

  264. がん光線力学的療法のためのPpIX脂質導入ナノキャリアの開発とその効果

    立川将士, 佐藤伸一, 山内将哉, 間久直, 粟津邦男, 金田安史, 中村浩之

    日本薬学会第134年会（熊本）

  265. インデノピラゾール化合物によるHIF-1阻害活性および細胞増殖抑制作用機序の解明

    峯岸秀充, 深代真司, 潘鉉承, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本薬学会第134年会（熊本）

  266. 一電子酸化反応に基づくチロシン残基修飾法の開発と標的タンパク質選択的ラベル化法への応用

    佐藤伸一, 中村 浩之

    日本薬学会第134年会

  267. ジフェニルウレア骨格を有するSENP1阻害剤の開発

    松川卓也, 佐藤伸一, 山乙教之, 広野修一, 中村浩之

    第66回有機合成化学協会関東支部シンポジウム（東京）　2013/11/30

  268. Target-selectiveProteinLabelingBasedonLocalSingleElectronTransferCatalysis

  269. Ligand-directedSelectiveProteinModificationBasedonLocalEnvironmentalSingleElectronTransferCatalysis

  270. 標的指向性Ru(bpy)3錯体をもちいた局所環境での一電子酸化反応の制御と標的タンパク質選択ラベル化法への応用

    佐藤伸一, 中村 浩之

    第60回有機金属討論会

  271. 生体高分子への簡便なホウ素導入法の開発とDDSへの展開

    加納大輔, 立川将士, 佐藤伸一, 中村 浩之

    第10回日本中性子捕捉学会（岡山）

  272. 小分子化合物標的タンパク同定のための温和な条件下で切断可能なリンカー開発とその応用

    森田耕平, 峯岸秀充, 佐藤伸一, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会第8回年会（東京）

  273. 局所環境での一電子酸化反応を利用した標的タンパク質選択的ラベル化法の開発

    佐藤伸一, 中村浩之

    日本ケミカルバイオロジー学会第8回年会

  274. がん光線力学的治療のためのポルフィリン脂質の開発とナノキャリアーへの応用

    立川将士, 佐藤伸一, 中村浩之

    第23回日本光線力学学会学術講演会(旭川)

  275. 小分子化合物標的タンパク同定のための温和な条件下で切断可能なリンカー開発とその応用

    森田耕平, 峯岸秀充, 佐藤伸一, 中村浩之

    新学術領域「天然物ケミカルバイオロジー～分子標的と活性制御～」第4回公開シンポジウム（つくば）

  276. Manassantin骨格を模倣したカルボラン含有低酸素誘導因子阻害剤の開発

    中村浩之, 松川卓也, 佐藤 伸一

    新学術領域「天然物ケミカルバイオロジー～分子標的と活性制御～」第4回公開シンポジウム

  277. 温和な条件で切断可能な小分子化合物標的タンパク同定リンカーの開発とその応用

    森田耕平, 佐藤伸一, 中村浩之

    第133回日本薬学会年会(横浜)

  278. インデノピラゾール骨格を有するHIF‐1阻害剤の作用機序解明

    深代真司, 峯岸秀充, 佐藤伸一, 中村浩之

    第133回日本薬学会年会(横浜)

  279. がん光線力学治療のためのポルフィリン脂質の開発とナノキャリアーへの応用

    立川将士, 佐藤伸一, 中村浩之

    第133回日本薬学会年会(横浜)

  280. コンピューターリガンドドッキングによる新規SENP1選択的阻害剤GN6958複合体の相互作用解析

    山乙教之, 松川卓也, 佐藤伸一, 中村浩之, 広野修一

    第133回日本薬学会年会(横浜)

  281. インデノピラゾール化合物の高い細胞増殖抑制作用とその機序解明

    峯岸秀充, 佐藤伸一, 中村浩之

    第133回日本薬学会年会(横浜)

  282. YC-1の構造展開による高活性HIF-1α転写阻害剤の創製と作用機構解明

    佐藤伸一, 竹内彩乃, 堀牧人, 潘 鉉承, 口丸 高弘, 近藤 科江, 矢守 隆夫, 中村浩之

    第133回日本薬学会年会

  283. 低酸素誘導因子（HIF）転写阻害活性カルボラン化合物は熱ショックタンパク60を阻害してHIF-1αを分解へ誘導する

    中村浩之, 潘鉉承, 清水一希, 東礎代子, 安井友香, 佐藤伸一

    日本化学会第93春季年会(滋賀)

  284. HIF-1αの分解に関わるHsp60のシャペロン活性を阻害するカルボラン化合物の開発

    東礎代子, 佐藤伸一, 中村浩之

    第10回がんとハイポキシア研究会(横浜)

  285. カルボラン骨格を基軸としたHIF-1阻害剤の開発

    峯岸秀充, 安井友香, 丸山美菜子, 潘鉉承, 佐藤伸一, 中村浩之

    第10回がんとハイポキシア研究会(横浜)

  286. カルボラン含有低酸素誘導因子HIF-1α阻害剤の開発

    東礎代子, 安井友香, 峯岸秀充, 佐藤伸一, 中村浩之

    第30回メディシナルケミストリーシンポジウム（京都）

  287. カルボラン骨格を基盤とした新規Hsp60阻害剤の開発

    佐藤伸一, 安井友香, 丸山美菜子, 峯岸秀充, 潘鉉承, 中村浩之

    第30回メディシナルケミストリーシンポジウム

  288. HIF-1α転写阻害剤YC-1の誘導展開と作用機構解析

    佐藤伸一, 竹内彩乃, 堀牧人, 潘鉉承, 口丸高弘, 近藤科江, 矢守隆夫, 中村浩之

    新学術領域研究「天然物ケミカルバイオロジー：分子標的と活性制御」第 1回若手研究者ワークショップ　2012/06/16

  289. Developmentandmechanisticstudyofnovelcelldeathinducer:Elucidationofthemolecularmechanismofoxidative-stress-inducednecrosis

    2010/12/18

  290. 新規細胞死誘導剤NecroTriggerをツールとしたネクローシス分子機構解明

    佐藤伸一, 闐闐孝介, 滕玉鴎, 紙透伸治, 橋本祐一, 袖岡幹子

    日本薬学会　2010/03/01

  291. ネクローシスの分子機構解明を目指した新規細胞死誘導剤の開発

    佐藤伸一, 闐闐孝介, 滕 玉鴎, 橋本 祐一, 袖岡 幹子

    日本ケミカルバイオロジー学会 第4回年会　2009/05/01

  292. ネクローシスの分子機構解明を目指した新規細胞死誘導剤の創製、

    佐藤伸一, 闐闐孝介, 滕 玉鴎, 橋本 祐一, 袖岡 幹子

    日本薬学会 第129回年会、　2009/03/01

  293. Developmentofnovelcelldeathinducertoelucidatethemolecularmechanismofnecrosis

    2009/02/01

  294. がん剤耐性克服を目指した非アポトーシス型細胞死誘導剤の創製研究、

    佐藤伸一, 闐闐孝介, 滕玉鴎, 橋本祐一, 袖岡幹子

    メディシナルケミストリーシンポジウム　2008/11/01

  295. 抗BVDV活性を指標とした?-Carbolineを骨格とする新規抗C型肝炎ウイルス剤の創製

    迫久美子, 佐藤 伸一, 青山 洋史, 馬場 昌範, 橋本 祐一

    日本薬学会第128年会（横浜）　2008/03/01

  296. タンパク質寿命制御に立脚した新規アポトーシス誘導剤創製研究、

    佐藤伸一, 青山洋史, 鉄橋正士, 宮地弘幸, 内藤幹彦, 橋本祐一

    日本薬学会 第128年会　2008/03/01

  297. cIAP1減少を介した新規アポトーシス誘導剤の合成研究

    佐藤伸一, 青山 洋史, 棚谷 綾, 内藤 幹彦, 宮地 弘幸, 橋本 祐一

    第33回反応と合成の進歩シンポジウム　2007/11/01

  298. cIAP1減少を介した新規アポトーシス誘導剤創製研究、

    佐藤伸一, 青山 洋史, 棚谷 綾, 内藤 幹彦, 宮地 弘幸, 橋本 祐一

    第26回メディシナルケミストリーシンポジウム、　2007/11/01

  299. Pummerer反応を利用したStrychnineの合成研究

    樋口和宏, 浅見春佳, 佐藤伸一, 柴田陽奈, 小柴隆宏, 川崎知己

    日本薬学会127年会（富山）　2007/03/01

  300. 新規アポトーシス誘導剤としてのベスタチン誘導体の創製研究

    佐藤伸一, 青山 洋史, 棚谷 綾, 内藤 幹彦, 宮地 弘幸, 橋本 祐一

    日本薬学会 第127年会　2007/03/01

  301. Pummerer反応を利用したStrychnineの合成研究

    樋口和宏, 浅見春佳, 佐藤伸一, 柴田陽奈, 小柴隆宏, 川崎知己

    第50回日本薬学会関東支部会（新潟）　2006/10/01

  302. Pummerer反応を利用したStrychnineの合成研究

    樋口和宏, 浅見春佳, 佐藤伸一, 柴田春奈, 小柴隆宏, 川崎知己

    第50回日本薬学会関東支部会（新潟）　2006/10/01

  303. NormalおよびAbnormalPummerer反応を利用したstrychnineの全合成研究

    樋口和宏, 浅見春佳, 佐藤伸一, 柴田陽奈, 小柴隆宏, 川崎知己

    日本薬学会126年会（仙台）　2006/03/01

  304. Site-selective tyrosine labeling of antibody on catalyst-functionalized affinity beads

    Nakane K, Sato S, Tsushima M, Niwa T, Taguchi H, Nakamura H

    2020/03/22

  305. Comparative evaluation of catalytic and electrochemical tyrosine click reactions

    Shinichi Sato, Hiroyuki Nakamura

    2020/03/22

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Research Projects 13

  1. Intracellular reaction control of photocatalytic proximity labeling and target identification of bioacitive molecules

    Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

    System: Grants-in-Aid for Scientific Research

    Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    Institution: Tohoku University

    2023/04 - 2027/03

  2. Comprehensive analysis of binding proteins of symbiotic materials utilizing proximity labeling

    Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

    System: Grants-in-Aid for Scientific Research

    Category: Grant-in-Aid for Transformative Research Areas (A)

    Institution: Tohoku University

    2023/04 - 2025/03

  3. 生物活性分子のプローブ化不要な結合タンパク質網羅的同定

    Offer Organization: 国立研究開発法人科学技術振興機構

    System: 創発的研究支援事業

    2021/04 - 2024/03

  4. Target identification of bioactive molecules based on detection of protein denaturation state

    Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

    System: Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    Institution: Tokyo Institute of Technology

    2019/04/01 - 2023/03/31

  5. Comprehensive chemical labeling and identification of low-affinity protein interactions

    Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

    System: Grants-in-Aid for Scientific Research

    Category: Grant-in-Aid for Transformative Research Areas (A)

    Institution: Tohoku University

    2021/09 - 2023/03

  6. Idenfication of cell death-inducing signal in reactive oxygen species-induced necrosis

    Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

    System: Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research on Innovative Areas (Research in a proposed research area)

    Category: Grant-in-Aid for Scientific Research on Innovative Areas (Research in a proposed research area)

    Institution: Tokyo Institute of Technology

    2017/04/01 - 2019/03/31

  7. Catalytic protein labeling on nano meter scale and its application to the analysis of intracellular protein structure

    Shinichi Sato

    Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

    System: Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Young Scientists (A)

    Category: Grant-in-Aid for Young Scientists (A)

    Institution: Tokyo Institute of Technology

    2015/04/01 - 2019/03/31

    More details Close

    The chemical labeling of proteins with synthetic small compound is a key technique in chemical biology, protein-based therapy, and material science. In this study, the novel methodologies were developed based on oxidative tyrosine labeling, which has been inspired by single-electron transfer reaction in biological systems. The tyrosine residue in close proximity to the redox catalyst was labeled with small compounds. These methods were applied to target- and site-selective protein modification.

  8. Site Specific Antibody Modification Using Catalyst-Functionalized Affinity Beads

    Sato Shinichi

    Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

    System: Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Challenging Exploratory Research

    Category: Grant-in-Aid for Challenging Exploratory Research

    Institution: Tokyo Institute of Technology

    2015/04/01 - 2018/03/31

    More details Close

    We developed the protein modification technique which take place in the proximity of a few nanometers around the ruthenium photocatalyst. The two types of small molecules, the Ru / dcbpy complex and the ligand molecule of the target protein, were modified on the beads. This ruthenium photocatalyst-functionalized affinity beads enable the target selective purification from protein mixture and chemical labeling simultaneously without significant non-specific binding proteins to the beads. In addition, (1) the high sensitive detection of ligand binding protein with chemical labeling, (2) the detection of low affinity ligand binding protein that is difficult to be detected by conventional affinity chromatography method, (3) antibody purification and chemical labeling were achieved.

  9. 活性化ヘム検出に立脚した活性酸素誘導性細胞死の評価系開発

    佐藤 伸一

    Offer Organization: 日本学術振興会

    System: 科学研究費助成事業 新学術領域研究(研究領域提案型)

    Category: 新学術領域研究(研究領域提案型)

    Institution: 東京工業大学

    2015/04/01 - 2017/03/31

    More details Close

    ある種の細胞死と活性酸素種の深い関連性が近年注目されている。例えば、フェロトーシスは細胞内の鉄の酸化挙動と脂質の過酸化反応がその細胞死誘導に密接にかかわることが分かっている。申請者らは生体に存在するヘムタンパク質の鉄原子の酸化的活性化に応じて触媒される化学的なタンパク質ラベル化反応を見出しており、これを酸化ストレス誘導性細胞死の分子機構解明に活用すること目的とした。研究期間を通して、以下の事を明らかにすることできた。 １．ヘムタンパク質のPeroxidase活性に相関してラベル化反応が促進されること、過酸化水素でなくとも、ヘム鉄が酸化される条件であれば、ラベル化反応が進行することを見出した。 2． タンパク質ラベル化剤として数種類の有機化合物骨格を有用なラベル化剤母骨格として見出した。また、ラベル化剤の構造から酸化力に対する応答性がそれぞれ異なることが分かった。さらに、既存の酸化ストレスによる細胞死の抑制剤の一種はタンパク質ラベル化剤としても機能した。この細胞死抑制剤が、一電子酸化に立脚したメカニズムでタンパク質をラベル化できることを新たに発見した。 当初目標としていた「細胞死誘導刺激時に特定の細胞内タンパク質をラベル化する」には至っていないが、これまでの実験結果から考察するに、「我々が実証に用いた細胞死において、本手法論が適用できるほどの強度の遊離ヘム・ヘムタンパク質の活性化が起きていない」ことが原因であると考察している。そこで、弱い酸化ストレスシグナルも観測できるようなラベル化剤の探索を行ったところ、ある種の細胞死抑制剤はヘム鉄の酸化に応じてタンパク質ラベル剤としても機能することを見出した。この知見は、細胞死抑制剤のタンパク質ラベル化を基軸とする細胞死抑制剤のメカニズム解明や高活性な細胞抑制剤創出における評価系、細胞死に関連する酸化ストレスの可視化技術に繋がると期待できる。

  10. Development of Boronated Cholesterols and their Highly Functionalized Nano Carriers for New Generation Neutron Capture Therapy

    Nakamura Hiroyuki

    Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

    System: Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    Institution: Tokyo Institute of Technology

    2014/04/01 - 2017/03/31

    More details Close

    Boronated cholesterols were successfully synthesized. Using these cholesterol, high content boron liposomes were developed for new generation neutron capture therapy. A counter cation of boron ion clusters (closo-dodecaborates) was found to be essential for the encapsulation efficacy of boronated liposomes: a sperimidinium form of closo-dodecaborates was highly encapsulated into liposomes prepared from phospholipids. Furthermore, boron imaging technologies in the cells have been developed using a combination of in cell click fluorescent imaging technique and Raman imaging technology. Biopolymer-based boron delivery system was also developed for selective and efficient delivery of boron to tumor in vivo based on the EPR effect. Maleimide-closo-dodecaborate (MID) was successfully synthesized. MID conjugated not only a free SH group of cysteine residues but also lysine residues in proteins and its serum albumin conjugates were found to be accumulated into tumor selectively.

  11. Ligand-Directed Selective Protein Modification Based on Local Single- Electron-Transfer Catalysis

    SATO Shinichi

    Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

    System: Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Young Scientists (B)

    Category: Grant-in-Aid for Young Scientists (B)

    Institution: Tokyo Institute of Technology

    2013/04/01 - 2015/03/31

    More details Close

    The chemical modification of proteins with synthetic probes is an important technique in chemical biology, protein-based therapy, and material science. It is an essential tool for the development of antibody-drug conjugates and protein-based drug delivery agents. Furthermore, The target-protein-selective chemical modification with small-molecule probes has received much interest as a powerful method for the study of individual proteins in their native environments. We developed tyrosine-selective bioconjugation reaction using single-electron-transfer (SET) reaction. We found tyrosine modification reaction using a Ru(bpy)3 photocatalyst as a SET catalyst. N’-acetyl-N,N-dimethyl-1,4-phenylenediamine was found to be a suitable tyrosine modifier under the reaction condition with Ru(bpy)3 and visible light irradiation even in mild pH conditions (pH 6.0-7.4). The target-selective protein modification was achieved using a ligand-conjugated Ru(bpy)3.

  12. Development of Boron Delivery System for Neutron Capture Therapy as a Minimally Invasive Cancer Therapy

    NAKAMURA Hiroyuki, SATO Shinichi, SUZUKI Minoru, BAN Hyun Seung

    Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

    System: Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    2011/04/01 - 2015/03/31

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    Boron neutron capture therapy (BNCT) is based on the capture reaction of thermal neutrons and nonradioactive 10B, which produces an α-particle and a lithium-7 nuclei ion with approximately 2.4 MeV. We developed the liposomes with high boron contents as efficient boron delivery vehicles for BNCT. We optimized DSBL contents in the liposome preparation and found that 10% DSBL liposome is stable in blood circulation. Furthermore, we succeeded in encapsulation of BSH into the vacant inner of the 10% DSBL liposomes, producing the liposomes with high boron contents. We examined boron biodistribution in the tumor-bearing mice by injection of BSH-encapsulating DSBL liposomes via the tail vein. High boron accumulation was observed in the tumor tissue 36 h after injection of the liposomes. Significant tumor growth suppression was observed in the boron-loaded mice after neutron irradiation.

  13. 新規細胞死制御剤創製によるネクローシス実行因子の同定

    佐藤 伸一

    Offer Organization: 日本学術振興会

    System: 科学研究費助成事業 特別研究員奨励費

    Category: 特別研究員奨励費

    Institution: 東京大学

    2010 - 2011

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    平成24年度開始までに、我々が独自に開発したネクローシス誘導剤を鍵とした標的タンパク質の同定、タンパク質の機能解析により酸化的ストレス誘導性ネクローシスの制御機構を示唆する結果を得ている。我々の開発したネクローシス誘導剤はタンパク質を求電子的に分子修飾するという特性を持っていているが、結合の安定性が低く結合解析時に解離することが懸念されていた。より詳細な制御機構解明のため、目的の異なる他の結合タンパク質解析のためにはタンパク質分子修飾法の拡張が望まれる。今年度からは、新規タンパク質の分子修飾法の開発を目指し、米国Scripps研究所Carlos Barbas III教授の研究室で研究を行った。 生理活性化合物のタンパク質分子修飾の有用性を示すため、HIVウィルスの表面タンパク質と親和性のある低分子化合物と抗体を共有結合により分子修飾し、Chemically Programmed Antibodyを作成した。Chemically Programmed Antibodyは望み通り強力なHIV中和活性を示した。また、生理活性低分子をタンパク質に共有結合によって修飾することで、生体内での代謝安定性が劇的に向上することが知られている。現在は本HIV中和抗体の代謝安定性向上を共同研究者とともにin vivo試験において評価している。また、求電子的タンパク質分子修飾法に焦点を当てて、研究を行った。特定の配列を持つタンパク質に選択的に結合するラベル化剤をデザイン、合成し評価を行った。

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