TOHOKU UNIVERSITY Researchers

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Shuhei Chiba

Section

Graduate School of Life Sciences

Job title

Assistant Professor

Degree

博士（生命科学）（東北大学）
修士（生命科学）（東北大学）

researchmap

https://researchmap.jp/7000022982

J-GLOBAL ID

201801003740576205

e-Rad No.

60572493

Research History 9

2023/07 - Present

東北大学プロミネントリサーチフェロー
2022/04 - Present

東北大学大学院生命科学研究科　助教
2017/04 - 2022/03

Osaka City University　Graduate School of Medicine Basic Medicine Course　Lecturer
2016/10/01 - 2017/03/31

大阪大学大学院　医学系研究科　助教
2014/01/01 - 2016/09/30

大阪大学大学院　医学系研究科　特任助教(常勤)
2013/04/01 - 2013/12/31

東北大学大学院　生命科学研究科　助教 (研究特任)
2011/04/01 - 2013/03/31

東北大学大学院　医学系研究科　助教
2009/11/01 - 2011/03/31

東北大学大学院　生命科学研究科　助教
2005/04/01 - 2008/03/31

日本学術振興会　東北大学生命科学研究科　特別研究員 (DC1)

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Education 1

Tohoku University　Graduate School, Division of Life Science

Professional Memberships 4

アメリカ細胞生物学会
日本細胞生物学会
日本生化学会
日本分子生物学会

Research Interests 11

細胞間コミュニケーション
Transition zone
Expansion Microscopy
ゲノム編集
細胞内シグナル伝達
超解像イメージング
中心体-基底小体変換
中心体
細胞周期
基底小体
一次繊毛

Research Areas 2

Life sciences / Molecular biology /
Life sciences / Cell biology /

Awards 4

ベストポスター賞

2023/09　学術変革領域(A) 多細胞生物自律性第3回領域会議
東北大学生命科学会長賞

2009/03
東北大学総長賞

2009/03
東北大学グローバルCOE『Network Medicine 創生拠点』冬合宿ポスター賞

2009/02

Papers 27

Coordinated roles of the CEP164 homodimer and TTBK2 are required for recruitment of the IFT machinery to the mother centriole for ciliogenesis. International-journal

Kohei Mori, Shingo Yamazaki, Kosei Yoshida, Rin Shirota, Shuhei Chiba, Hye-Won Shin, Yohei Katoh, Kazuhisa Nakayama

Molecular biology of the cell　mbcE24120536　2025/04/30

DOI： 10.1091/mbc.E24-12-0536 　

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Primary cilia are composed of axonemal microtubules that extend from the mother centriole-derived basal body and are sheathed by the ciliary membrane. Distal appendages (DAPs) of the mother centriole play crucial roles as a scaffold to initiate ciliogenesis. Although previous studies indicated that the DAP proteins CEP164 and Tau tubulin kinase 2 (TTBK2) participate in key events of ciliogenesis, including removal of CP110 from the mother centriole and recruitment of the intraflagellar transport (IFT) machinery to the mother centriole, the overall process involving these DAP proteins remains unclear. We here established CEP164-knockout and TTBK2-knockout cells, and expressed various CEP164 and TTBK2 constructs in these cells. Our results showed that the interaction of TTBK2 with CEP164 and TTBK2 kinase activity are required for the recruitment of IFT machinery components (IFT-A, IFT-B, and dynein-2 complexes) to and removal of CP110 from the mother centriole. However, CP110 removal is not always coupled with IFT protein recruitment. Analysis using chimeric constructs of CEP164 and TTBK2 indicated that CEP164 homodimerization via its central coiled-coil region is necessary for its mother centriole localization and subsequent TTBK2 recruitment, which are required for the recruitment of IFT machinery components to the mother centriole to trigger ciliogenesis.
Mutually independent and cilia-independent assembly of IFT-A and IFT-B complexes at mother centriole. International-journal

Koshi Tasaki, Yuuki Satoda, Shuhei Chiba, Hye-Won Shin, Yohei Katoh, Kazuhisa Nakayama

Molecular biology of the cell　36　(4)　ar48　2025/04/01

DOI： 10.1091/mbc.E24-11-0509 　

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The intraflagellar transport (IFT) machinery, containing the IFT-A and IFT-B complexes and powered by dynein-2 and kinesin-2 motors, is crucial for bidirectional trafficking of ciliary proteins and their import/export across the transition zone (TZ). Stepwise assembly of anterograde IFT trains was proposed previously; that is, the IFT-B complex first forms a TZ-tethered scaffold with sequential incorporation of IFT-A, dynein-2, and finally kinesin-2. However, IFT-A and IFT-B complexes also demonstrate distinct localization to the basal body/mother centriole. We show that IFT-A, IFT-B, and dynein-2 complexes are recruited to the mother centriole independently of ciliogenesis. Furthermore, mother centriole recruitment of IFT-A and IFT-B can occur in the absence of IFT-B and IFT-A, respectively, and dynein-2 recruitment is independent of IFT-A and IFT-B. Expansion microscopy revealed that the IFT-A/IFT-B pool at the basal body is distinct from that at the TZ. We conclude that IFT-A and IFT-B are recruited to the mother centriole in a mutually independent and ciliogenesis-independent manner before IFT train assembly.
TXNDC15, an ER-localized thioredoxin-like transmembrane protein, contributes to ciliary transition zone integrity. International-journal

Shingo Yamazaki, Taiju Fujii, Shuhei Chiba, Hye-Won Shin, Kazuhisa Nakayama, Yohei Katoh

Journal of cell science　137　(24)　2024/12/15

DOI： 10.1242/jcs.262123 　

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Primary cilia have specific proteins on their membrane to fulfill their sensory functions. Preservation of the specific protein composition of cilia relies on the barrier function of the transition zone (TZ) located at the ciliary base. Defects in cilia and the TZ cause ciliopathies, which have diverse clinical manifestations, including Meckel syndrome (MKS). Many of the proteins mutated in individuals with MKS are known to constitute the MKS module of the TZ. Although TXNDC15 (also known as MKS14) is a thioredoxin-related transmembrane protein that is localized mainly in the endoplasmic reticulum (ER) and is mutated in individuals with MKS, its role at the TZ or within cilia has not been characterized. Here, we show that TXNDC15-knockout cells have defects in MKS module assembly and in ciliary membrane protein localization. These defects in TXNDC15-knockout cells were not rescued by exogenous expression of any of the TXNDC15 constructs with MKS variations in the thioredoxin domain. Furthermore, TXNDC15 with mutations of two cysteine residues within the thioredoxin domain failed to rescue defects in TXNDC15-knockout cells, suggesting that TXNDC15 controls the TZ integrity from outside the TZ via its thioredoxin domain.
Solo regulates the localization and activity of PDZ-RhoGEF for actin cytoskeletal remodeling in response to substrate stiffness. International-journal Peer-reviewed

Aoi Kunitomi, Shuhei Chiba, Nahoko Higashitani, Atsushi Higashitani, Shinichi Sato, Kensaku Mizuno, Kazumasa Ohashi

Molecular biology of the cell　35　(6)　mbcE23110421　2024/04/24

DOI： 10.1091/mbc.E23-11-0421 　

ISSN： 1059-1524

eISSN： 1939-4586
Roles of the Dbl family of RhoGEFs in mechanotransduction - a review. International-journal

Kazumasa Ohashi, Aoi Kunitomi, Shuhei Chiba, Kensaku Mizuno

Frontiers in cell and developmental biology　12　1485725-1485725　2024

DOI： 10.3389/fcell.2024.1485725 　

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Rho guanine nucleotide exchange factors (RhoGEFs) comprise a wide range of proteins with a common domain responsible for the activation of the Rho family of small GTPases and various domains in other regions. The evolutionary divergence of RhoGEFs enables actin cytoskeletal reorganization, leading to complex cellular responses in higher organisms. In this review, we address the involvement of RhoGEFs in the mechanical stress response of mammalian cells. The cellular mechanical stress response is essential for the proper and orderly regulation of cell populations, including the maintenance of homeostasis, tissue morphogenesis, and adaptation to the mechanical environment. In particular, this review focuses on the recent findings regarding the Dbl family of RhoGEFs involved in mechanical stress responses at the cell-cell and cell-substrate adhesion sites, and their molecular mechanisms underlying actin cytoskeleton remodeling and signal transduction.
Calcium influx promotes PLEKHG4B localization to cell-cell junctions and regulates the integrity of junctional actin filaments. International-journal Peer-reviewed

Komaki Ninomiya, Kai Ohta, Ukyo Kawasaki, Shuhei Chiba, Takanari Inoue, Erina Kuranaga, Kazumasa Ohashi, Kensaku Mizuno

Molecular biology of the cell　35　(2)　mbcE23050154　2023/12/13

DOI： 10.1091/mbc.E23-05-0154 　

ISSN： 1059-1524

eISSN： 1939-4586
Double mutation of claudin-1 and claudin-3 causes alopecia in infant mice. International-journal Peer-reviewed

Koya Suzuki, Kosuke Yamaga, Reitaro Tokumasu, Tatsuya Katsuno, Hiroo Tanaka, Shuhei Chiba, Takeshi Yagi, Ichiro Katayama, Atsushi Tamura, Hiroyuki Murota, Sachiko Tsukita

Annals of the New York Academy of Sciences　1523　(1)　51-61　2023/03/31

DOI： 10.1111/nyas.14980 　

ISSN： 0077-8923

eISSN： 1749-6632
Multiple interactions of the dynein-2 complex with the IFT-B complex are required for effective IFT. International-journal Peer-reviewed

Shunya Hiyamizu, Hantian Qiu, Laura Vuolo, Nicola L Stevenson, Caroline Shak, Kate J Heesom, Yuki Hamada, Yuta Tsurumi, Shuhei Chiba, Yohei Katoh, David J Stephens, Kazuhisa Nakayama

Journal of cell science　136　(5)　2023/01/12

DOI： 10.1242/jcs.260462 　

ISSN： 0021-9533

eISSN： 1477-9137
DOPAnization of tyrosine in α-synuclein by tyrosine hydroxylase leads to the formation of oligomers. International-journal

Mingyue Jin, Sakiko Matsumoto, Takashi Ayaki, Hodaka Yamakado, Tomoyuki Taguchi, Natsuko Togawa, Ayumu Konno, Hirokazu Hirai, Hiroshi Nakajima, Shoji Komai, Ryuichi Ishida, Syuhei Chiba, Ryosuke Takahashi, Toshifumi Takao, Shinji Hirotsune

Nature communications　13　(1)　6880-6880　2022/11/12

DOI： 10.1038/s41467-022-34555-4 　

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Parkinson's disease is a progressive neurodegenerative disorder characterized by the preferential loss of tyrosine hydroxylase (TH)-expressing dopaminergic neurons in the substantia nigra. Although the abnormal accumulation and aggregation of α-synuclein have been implicated in the pathogenesis of Parkinson's disease, the underlying mechanisms remain largely elusive. Here, we found that TH converts Tyr136 in α-synuclein into dihydroxyphenylalanine (DOPA; Y136DOPA) through mass spectrometric analysis. Y136DOPA modification was clearly detected by a specific antibody in the dopaminergic neurons of α-synuclein-overexpressing mice as well as human α-synucleinopathies. Furthermore, dopanized α-synuclein tended to form oligomers rather than large fibril aggregates and significantly enhanced neurotoxicity. Our findings suggest that the dopanization of α-synuclein by TH may contribute to oligomer and/or seed formation causing neurodegeneration with the potential to shed light on the pathogenesis of Parkinson's disease.
ARL3 and ARL13B GTPases participate in distinct steps of INPP5E targeting to the ciliary membrane. International-journal Peer-reviewed

Sayaka Fujisawa, Hantian Qiu, Shohei Nozaki, Shuhei Chiba, Yohei Katoh, Kazuhisa Nakayama

Biology open　10　(9)　2021/08/27

DOI： 10.1242/bio.058843 　

eISSN： 2046-6390
Molecular basis of ciliary defects caused by compound heterozygous IFT144/WDR19 mutations found in cranioectodermal dysplasia. International-journal Peer-reviewed

Yamato Ishida, Takuya Kobayashi, Shuhei Chiba, Yohei Katoh, Kazuhisa Nakayama

Human molecular genetics　30　(3-4)　213-225　2021/01/30

DOI： 10.1093/hmg/ddab034 　

ISSN： 0964-6906

eISSN： 1460-2083
Formation of the B9-domain protein complex MKS1-B9D2-B9D1 is essential as a diffusion barrier for ciliary membrane proteins. International-journal Peer-reviewed

Misato Okazaki, Takuya Kobayashi, Shuhei Chiba, Ryota Takei, Luxiaoxue Liang, Kazuhisa Nakayama, Yohei Katoh

Molecular biology of the cell　31　(20)　2259-2268　2020/09/15

DOI： 10.1091/mbc.E20-03-0208 　

ISSN： 1059-1524

eISSN： 1939-4586
Practical method for superresolution imaging of primary cilia and centrioles by expansion microscopy using an amplibody for fluorescence signal amplification. International-journal Peer-reviewed

Yohei Katoh, Shuhei Chiba, Kazuhisa Nakayama

Molecular biology of the cell　31　(20)　2195-2206　2020/09/15

DOI： 10.1091/mbc.E20-04-0250 　

ISSN： 1059-1524

eISSN： 1939-4586
Dynamic Remodeling of Membrane Composition Drives Cell Cycle through Primary Cilia Excision. International-journal Peer-reviewed

Siew Cheng Phua, Shuhei Chiba, Masako Suzuki, Emily Su, Elle C Roberson, Ganesh V Pusapati, Stéphane Schurmans, Mitsutoshi Setou, Rajat Rohatgi, Jeremy F Reiter, Koji Ikegami, Takanari Inoue

Cell　178　(1)　261-261　2019/06/27

DOI： 10.1016/j.cell.2019.06.015 　

eISSN： 1097-4172
Cep128 associates with Odf2 to form the subdistal appendage of the centriole. International-journal Peer-reviewed

Hiroka Kashihara, Shuhei Chiba, Shin-Ichiro Kanno, Koya Suzuki, Tomoki Yano, Sachiko Tsukita

Genes to cells : devoted to molecular & cellular mechanisms　24　(3)　231-243　2019/03

DOI： 10.1111/gtc.12668 　

ISSN： 1356-9597

eISSN： 1365-2443
RABL2 positively controls localization of GPCRs in mammalian primary cilia International-journal Peer-reviewed

Izumi Dateyama, Yoshihiro Sugihara, Shuhei Chiba, Reo Ota, Risa Nakagawa, Tetsuo Kobayashi, Hiroshi Itoh

Journal of Cell Science　132　(2)　2018/12

DOI： 10.1242/jcs.224428 　

ISSN： 0021-9533

eISSN： 1477-9137
Glucose deprivation induces primary cilium formation through mTORC1 inactivation International-journal Peer-reviewed

Kengo Takahashi, Tomoaki Nagai, Shuhei Chiba, Keiko Nakayama, Kensaku Mizuno

Journal of Cell Science　131　(1)　2018/01/01
Publisher: Company of Biologists Ltd
DOI： 10.1242/jcs.208769 　

ISSN： 1477-9137 0021-9533

eISSN： 1477-9137
Dynamic Remodeling of Membrane Composition Drives Cell Cycle through Primary Cilia Excision International-journal Peer-reviewed

Siew Cheng Phua, Shuhei Chiba, Masako Suzuki, Emily Su, Elle C. Roberson, Ganesh V. Pusapati, Mitsutoshi Setou, Rajat Rohatgi, Jeremy F. Reiter, Koji Ikegami, Takanari Inoue

CELL　168　(1-2)　264-+　2017/01

DOI： 10.1016/j.cell.2016.12.032 　

ISSN： 0092-8674

eISSN： 1097-4172
Binding to Cep164, but not EB1, is essential for centriolar localization of TTBK2 and its function in ciliogenesis International-journal Peer-reviewed

Toshiaki Oda, Shuhei Chiba, Tomoaki Nagai, Kensaku Mizuno

GENES TO CELLS　19　(12)　927-940　2014/12

DOI： 10.1111/gtc.12191 　

ISSN： 1356-9597

eISSN： 1365-2443
Genetically encoded calcium indicator illuminates calcium dynamics in primary cilia International-journal Peer-reviewed

Steven Su, Siew Cheng Phua, Robert Derose, Shuhei Chiba, Keishi Narita, Peter N. Kalugin, Toshiaki Katada, Kenji Kontani, Sen Takeda, Takanari Inoue

Nature Methods　10　(11)　1105-1109　2013/11

DOI： 10.1038/nmeth.2647 　

ISSN： 1548-7091 1548-7105

eISSN： 1548-7105
Furry promotes acetylation of microtubules in the mitotic spindle by inhibition of SIRT2 tubulin deacetylase International-journal Peer-reviewed

Tomoaki Nagai, Masanori Ikeda, Shuhei Chiba, Shin-ichiro Kanno, Kensaku Mizuno

JOURNAL OF CELL SCIENCE　126　(19)　4369-4380　2013/10

DOI： 10.1242/jcs.127209 　

ISSN： 0021-9533

eISSN： 1477-9137
NDR2-mediated Rabin8 phosphorylation is crucial for ciliogenesis by switching binding specificity from phosphatidylserine to Sec15 International-journal Peer-reviewed

Shuhei Chiba, Yuta Amagai, Yuta Homma, Mitsunori Fukuda, Kensaku Mizuno

EMBO JOURNAL　32　(6)　874-885　2013/03

DOI： 10.1038/emboj.2013.32 　

ISSN： 0261-4189

eISSN： 1460-2075
Cancer susceptibility and embryonic lethality in Mob1a/1b double-mutant mice International-journal Peer-reviewed

Miki Nishio, Koichi Hamada, Kohichi Kawahara, Masato Sasaki, Fumihito Noguchi, Shuhei Chiba, Kensaku Mizuno, Satoshi O. Suzuki, Youyi Dong, Masaaki Tokuda, Takumi Morikawa, Hiroki Hikasa, Jonathan Eggenschwiler, Norikazu Yabuta, Hiroshi Nojima, Kentaro Nakagawa, Yutaka Hata, Hiroshi Nishina, Koshi Mimori, Masaki Mori, Takehiko Sasaki, Tak W. Mak, Toru Nakano, Satoshi Itami, Akira Suzuki

JOURNAL OF CLINICAL INVESTIGATION　122　(12)　4505-4518　2012/12

DOI： 10.1172/JCI63735 　

ISSN： 0021-9738

eISSN： 1558-8238
Furry Protein Promotes Aurora A-mediated Polo-like Kinase 1 Activation International-journal Peer-reviewed

Masanori Ikeda, Shuhei Chiba, Kazumasa Ohashi, Kensaku Mizuno

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　287　(33)　27670-27681　2012/08

DOI： 10.1074/jbc.M112.378968 　

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
CAMP (C13orf8, ZNF828) is a novel regulator of kinetochore-microtubule attachment International-journal Peer-reviewed

Go Itoh, Shin-ichiro Kanno, Kazuhiko S. K. Uchida, Shuhei Chiba, Shiro Sugino, Kana Watanabe, Kensaku Mizuno, Akira Yasui, Toru Hirota, Kozo Tanaka

EMBO JOURNAL　30　(1)　130-144　2011/01

DOI： 10.1038/emboj.2010.276 　

ISSN： 0261-4189

eISSN： 1460-2075
MST2-and Furry-Mediated Activation of NDR1 Kinase Is Critical for Precise Alignment of Mitotic Chromosomes International-journal Peer-reviewed

Shuhei Chiba, Masanori Ikeda, Kokichi Katsunuma, Kazumasa Ohashi, Kensaku Mizuno

CURRENT BIOLOGY　19　(8)　675-681　2009/04

DOI： 10.1016/j.cub.2009.02.054 　

ISSN： 0960-9822
A pathway of neuregulin-induced activation of cofilin-phosphatase Slingshot and cofilin in lamellipodia. International-journal Peer-reviewed

Kyoko Nagata-Ohashi, Yusaku Ohta, Kazumichi Goto, Shuhei Chiba, Reiko Mori, Michiru Nishita, Kazumasa Ohashi, Kazuyoshi Kousaka, Akihiro Iwamatsu, Ryusuke Niwa, Tadashi Uemura, Kensaku Mizuno

The Journal of cell biology　165　(4)　465-71　2004/05/24

DOI： 10.1083/jcb.200401136 　

ISSN： 0021-9525

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Misc. 10

Super-resolution imaging of intracellular molecules using Expansion microscopy Invited Peer-reviewed

2025/08
Observation of primary cilia and centrioles by expansion microscopy

加藤洋平, 千葉秀平, 中山和久

実験医学　40　(16)　2022

ISSN： 0288-5514
Imaging of cilia and centrosome by Expansion Microscopy

千葉秀平, 加藤洋平, 中山和久

Bio Clinica　37　(11)　999-1003　2022
Publisher: (株)北隆館
ISSN： 0919-8237
Superresolution imaging of primary cilia by expansion microscopy using an amplibody for fluorescence signal amplification

加藤洋平, 千葉秀平, 中山和久

生化学　94　(4)　616-622　2022
Publisher: (公社)日本生化学会
DOI： 10.14952/SEIKAGAKU.2022.940616 　

ISSN： 0037-1017

eISSN： 2189-0544
Super-resolution imaging of structure and assembly mechanism of the ciliary transition zone in mammalian cells.

千葉秀平, 加藤洋平, 中山和久

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　44th　2021
【一次繊毛の世界細胞から突き出した1本の毛を巡る論争】超解像度技術と一次繊毛解析への応用 Peer-reviewed

千葉秀平

(株)羊土社実験医学　36　(6)　970-971　2018/04
Publisher: (株)羊土社
ISSN： 0288-5514
一次繊毛の世界小さいことゆえの特殊な実験手法 3 超解像度技術と一次繊毛解析への応用

千葉秀平

実験医学　36　(6)　2018

ISSN： 0288-5514
Cep164, but not EB1, is critical for centriolar localization of TTBK2 and its function in ciliogenesis

Kensaku Mizuno, Tomoaki Nagai, Shuhei Chiba, Toshiaki Oda

Cilia　4　2015/07/13
Publisher: Springer Science and Business Media LLC
DOI： 10.1186/2046-2530-4-s1-p66 　

eISSN： 2046-2530

More details Close

Objective Primary cilia play crucial roles in sensing and transducing external signals. They extend the axoneme from the mother centriole-derived basal body. A centrosomal protein CP110 blocks axoneme extension and is removed from the mother centriole at the onset of ciliogenesis. TTBK2 is recruited to the mother centriole in response to serum starvation and is required for CP110 removal and ciliogenesis. To elucidate the mechanism of centriolar recruitment of TTBK2, we examined the roles of two TTBK2-binding proteins, EB1 and Cep164, in TTBK2 recruitment.
クローズアップ実験法遺伝子コード型インジケータによる細胞局所Ca2+ダイナミクスの可視化 Peer-reviewed

千葉秀平, 井上尊生

(株)羊土社実験医学　32　(8)　1275-1280　2014/05
Publisher: (株)羊土社
ISSN： 0288-5514
【ヒトと医学のステージへ拡大する細胞周期2013 がん治療と生命現象の解明をめざして】(第2章)細胞周期と高次な生命現象とのかかわり一次繊毛形成と細胞周期のクロストーク Peer-reviewed

千葉秀平, 天貝佑太, 水野健作

(株)羊土社実験医学　31　(2)　252-256　2013/02
Publisher: (株)羊土社
ISSN： 0288-5514

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Presentations 61

Super-resolution imaging of subcellular structures by Expansion microscopy Invited

2025/06/10
繊毛形成非依存的で互いに独立したIFT-A複合体とIFT-B複合体の母中心小体への集合機構

田崎晃司, 里田裕紀, 申惠媛, 千葉秀平, 加藤洋平, 加藤洋平, 中山和久

次世代を担う若手のためのファーマ・バイオフォーラム講演要旨集　2024
一次繊毛のトランジション・ゾーンにおけるTMEM218とTXNDC15の役割および繊毛病との関連性の解明

加藤洋平, 加藤洋平, 藤居大樹, 山崎慎悟, 千葉秀平, 中山和久

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　2024
SoloはPDZ-RhoGEFを制御することで基質の硬さに合わせてアクチン骨格を再構築する

國富葵, 千葉秀平, 東谷なほ子, 東谷篤志, 水野健作, 大橋一正

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　2024
上皮細胞間接着部位のケラチン繊維構造の再構築におけるRhoGEF,Soloの機能解析

丸田陸, 川崎右京, 野村真佑, 千葉秀平, 水野健作, 大橋一正

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　2024
Soloによる上皮細胞の集団移動時におけるケラチン繊維構造再構築の機能解析

川崎右京, 丸田陸, 野村真佑, 千葉秀平, 水野健作, 大橋一正

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　2024
IFT装置の母中心小体へのリクルートと一次繊毛形成におけるCEP164とTTBK2の役割

森康平, 山崎慎吾, 吉田康晟, 千葉秀平, 申恵媛, 加藤洋平, 中山和久

日本生化学会大会(Web)　2024
膨張顕微鏡法によるIFT-A複合体とIFT-B複合体の母中心小体へのリクルート機構の解明

田崎晃司, 里田裕紀, 千葉秀平, 加藤洋平, 申惠媛, 中山和久

日本生化学会大会(Web)　2024
膨張顕微鏡を駆使した細胞内タンパク質の空間配置解析と細胞内微細構造の可視化

千葉秀平

学術変革領域(A) 競合的コミュニケーションから迫る多細胞生命システムの自律性第3回領域班会議　2023/09/06
膨張顕微鏡法による一次繊毛の超解像イメージング: ProExMとU-ExMの比較および抗体適用性の評価

加藤洋平, 里田裕紀, 田崎晃司, 千葉秀平, 中山和久

第75回日本細胞生物学会大会　2023/06/29
メカノストレス応答に関与するRhoGEF, SoloはPDZ-RhoGEFと共役してアクチン骨格を制御する

國富葵, 千葉秀平, 東谷篤志, 東谷なほ子, 水野健作, 大橋一正

第75回日本細胞生物学会　2023/06/28
Functions and molecular mechanisms of Solo, a RhoGEF, in mechanical stress responses

Kazumasa Ohashi, Aoi Kunitomi, Ukyo Kawasaki, Riku Maruta, Shuhei Chiba, Kensaku Mizuno

International Symposium on Mechanobiology for Human Health: 8 years progress in The AMED-CREST/PRIME project on mechanobiology　2023/03/22
膨らませれば見えてくる膨張顕微鏡を用いた一次繊毛の超解像イメージング

千葉秀平

第10回細胞競合コロキウム　2023/03/15
SoloとPDZ-RhoGEFの相互作用を介したメカノストレス応答におけるアクチン骨格の制御機構

國富葵, 千葉秀平, 東谷篤志, 東谷なほ子, 水野健作, 大橋一正

日本生化学会大会(Web)　2023
Super-resolution imaging of structure and assembly mechanism of the ciliary transition zone in mammalian cells. Invited

2021/12/02
繊毛形成と繊毛内タンパク質の輸送基盤 Invited

中山和久, 加藤洋平, 千葉秀平

第94回日本生化学会大会　2021/11/03
繊毛形成と繊毛内タンパク質輸送の分子基盤

中山和久, 加藤洋平, 千葉秀平

日本生化学会大会(Web)　2021
繊毛膜タンパク質に対する拡散障壁を構成するB9ドメインタンパク質複合体の役割

加藤洋平, 岡崎美聖, 千葉秀平, 中山和久

第72回日本細胞生物学会大会　2020/06/09
Super-resolution imaging of primary cilia by expansion microscopy

Katoh, Y, Chiba, S, Nakayama

2018/06/05
膨張顕微鏡法を用いた一次繊毛の超解像イメージング

加藤洋平, 千葉秀平, 中山和久

生命科学系学会合同年次大会　2017/12
中心体機能制御インターフェースとしてアペンデージ構造の分子基盤

柏原宏香, 千葉秀平, 菅野新一郎, 月田早智子

第 69 回日本細胞生物学会　2017/06
中心体機能制御基盤としてのアペンデージ構造の役割

柏原宏香, 千葉秀平, 菅野新一郎, 月田早智子

第 64 回日本生化学会近畿支部例会　2017/05
分子の集合・離脱がつかさどる動的な細胞機能中心体機能制御インターフェースとしてのアペンデージ構造の分子基盤

柏原宏香, 千葉秀平, 菅野新一郎, 月田早智子

日本細胞生物学会大会講演要旨集　2017/05
Molecular basis and hierarchical assembly of the centriole/basal body appendage in mammalian cells Invited

Shuhei Chiba, Hiroka Kashihara, Sachiko Tsukita

第 39 回日本分子生物学会　2016/11
シリア・中心体系が織りなす生体システムのダイナミズム分化中の多繊毛細胞における基底小体の方向の調整長期間生細胞イメージングにより明らかになった機序(Coordination of basal body orientation in differentiating multiciliated cells: Mechanism revealed by longterm live imaging)

Herawati Elisa, Taniguchi Daisuke, 加納初穂, 立石和博, Chiba Shuhei, Ogura Yuki, 矢野智樹, 田村淳, 石原秀至, 月田早智子

日本生化学会大会・日本分子生物学会年会合同大会講演要旨集　2015/12
Primary cilia PI(4,5)P2 levels orchestrate ciliary F-actin assembly and cilia shaft separation」 FASEB Science Research Conferences International-presentation

Phua S. C, Chiba S, Garcia F, Reiter J, Inoue T

Biology of Cilia & Flagella　2015/07
細胞増殖抑制時の一次繊毛形成における TTBK2 キナーゼの機能解析

永井友朗, 小田聡明, 千葉秀平, 水野健作

日本生化学会東北支部第81回例会・シンポジウム　2015/05
中心体アペンデージ構造と多繊毛細胞の基底小体整列機構の解析

月田早智子, Elisa Herawati, 千葉秀平

新学術研究領域「シリア・中心体による生体情報フローの制御」第4回領域会議　2014/07
細胞周期依存的な中心体-基小体変換機構

水野健作, 小田聡明, 永井友朗, 千葉秀平

新学術研究領域「シリア・中心体による生体情報フローの制御」第3回領域会議　2014/07
一次繊毛形成におけるEB1の機能

小田聡明, 千葉秀平, 永井友朗, 水野健作

第5回繊毛研究会　2014/05
TTBK2はCep164と結合することで中心体に局在し,一次繊毛形成を促進する

小田聡明, 千葉秀平, 永井友朗, 水野健作

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　2014
一次繊毛形成を担うRabin8のリン酸化制御解析

千葉秀平, 天貝佑太, 本間裕太, 福田光則, 水野健作

第86回日本生化学会大会　2013/09
メンブレントラフィックの新局面多様な細胞現象との連携による生理機能の制御 NDR2によるRabin8のリン酸化と一次繊毛形成における機能

千葉秀平, 天貝佑太, 本間悠太, 福田光則, 水野健作

日本生化学会大会プログラム・講演要旨集　2013/09
NDR2 によるRabin8 のリン酸化と一次繊毛形成における機能

千葉秀平, 天貝佑太, 本間悠太, 福田光則, 水野健作

日本生化学会東北支部第79回例会　2013/05
細胞骨格研究の新しい局面 Furryはチューブリン脱アセチル化酵素SIRT2の阻害を介して、分裂期紡錘体の微小管アセチル化を促進する(Frontiers in Cytoskeleton Research Furry promotes acetylation of microtubules in the mitotic spindle via inhibition of SIRT2 tubulin deacetylase)

Nagai Tomoaki, Chiba Shuhei, Ikeda Masanori, Kanno Shin-ichiro, Mizuno Kensaku

日本細胞生物学会大会講演要旨集　2013/05
NDR によるRabin8 のリン酸化と一次繊毛形成における機能解析

天貝佑太, 千葉秀平, 本間悠太, 菅野新一郎, 安井明, 福田光則, 水野健作

新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」第4回班会議　2012/06
一次繊毛形成を担うRabin8のリン酸化制御解析

千葉秀平, 天貝佑太, 本間裕太, 菅野新一郎, 安井明, 福田光則, 水野健作

第3回繊毛研究会　2012/06
NDR kinase is required for ciliogenesis through the phosphorylation of Rabin8.

Homma, Y, Chiba, S, Amagai, Y, Kanno, S, Yasui, A, Fukuda, M, Mizuno, K

第45回日本発生生物学会・第64回日本細胞生物学会・合同大会　2012/05
微小管結合蛋白質Furryによる微小管アセチル化制御機構

永井友朗, 千葉秀平, 池田真教, 菅野新一郎, 水野健作

日本生化学会東北支部第78回例会　2012/05
分裂期紡錘体形成における微小管結合タンパク質Furryの役割

池田真教, 千葉秀平, 大橋一正, 水野健作

日本生化学会東北支部第78回例会　2012/05
上皮細胞の一次繊毛構築を制御するシグナル伝達機構の解析

千葉秀平

新学術領域（上皮管腔組織形成）第２回班会議　2012/02
NDRによるRabin8のリン酸化と繊毛形成における役割

天貝佑太, 千葉秀平, 菅野新一郎, 安井明, 福田光則, 水野健作

東北大学グローバルCOE「Network Medicine創生拠点」冬の合宿　2012/02
微小管結合タンパク質FurryはPlk1の活性化を介して双極性紡錘体形成を制御する

池田真教, 千葉秀平, 大橋一正, 水野健作

第29回染色体ワークショップ　2012/01
Function of CAMP (C13orf8, ZNF828) in kinetochore-microtubule attachment

Itoh G, Kanno S, Uchida K, Chiba S, Mizuno K, Yasui A, Hirota T, Tanaka K

第34回日本分子生物学会年会　2011/12
NDR is required for ciliogenesis through the phosphorylation of Rabin8

Amagai Y, Chiba S, Kanno S, Yasui A, Fukuda M, Mizuno K

第34回日本分子生物学会年会　2011/12
Furry is involved in bipolar spindle formation through Plk1 activation

Ikeda M, Chiba S, Ohashi K, Mizuno K

第34回日本分子生物学会年会　2011/12
一次繊毛形成におけるRabin8のリン酸化とその機能

天貝佑太, 千葉秀平, 菅野新一郎, 安井明, 福田光則, 水野健作

第77回日本生化学会東北支部例会　2011/07/23
NDR-mediated Rabin8 phosphorylation is required for ciliogenesis International-presentation

Shuhei Chiba, Yuta Amagai, Shinichiro Kanno, Akira Yasui, Mitsunori Fukuda, Kensaku Mizuno

50th American Society for Cell Biology Annual meeting　2010/12/10
Rabin8のリン酸化制御と一次繊毛形成における機能解析

天貝佑太, 千葉秀平, 菅野祐哉, 菅野新一郎, 安井明, 福田光則, 水野健作

日本生化学会大会・日本分子生物学会年会合同大会講演要旨集　2010/12
Furryの紡錘体微小管への局在化の制御(Regulation of Furry localization to spindle microtubules)

池田真教, 千葉秀平, 大橋一正, 水野健作

日本生化学会大会・日本分子生物学会年会合同大会講演要旨集　2010/12
CAMP(C13orf8、ZNF828)は動原体-微小管結合の新しい制御分子である(CAMP (C13orf8, ZNF828) is a novel regulator of kinetochore-microtubule attachment)

伊藤剛, 菅野新一郎, 内田和彦, 千葉秀平, 水野健作, 安井明, 広田徹, 田中耕三

日本生化学会大会・日本分子生物学会年会合同大会講演要旨集　2010/12
MST2- and Furry-mediated activation of NDR1 kinase is critical for precise alignment of mitotic chromosomes. International-presentation

Chiba, S, Ikeda, M, Ohashi, K, Mizuno, K

The 49th Annual Meeting of The American Society for Cell Biology　2009/12
NDRキナーゼの活性化制御機構と分裂期染色体整列における機能 Invited

千葉秀平, 大橋一正, 水野健作

第６回東北大学バイオサイエンスシンポジウム　2009/06/16
MST2とFurryによるNDR1の活性化は分裂期染色体の赤道面への整列に必要である

千葉秀平, 池田真教, 勝沼功吉, 大橋一正, 水野健作

第61回日本細胞生物学会大会　2009/06/04
NDRキナーゼの活性化制御機構と分裂期染色体整列における機能

千葉秀平, 大橋一正, 水野健作

東北大学グローバルCOE「Network Medicine創生拠点」冬の合宿　2009/02/14
FurryによるNDR1の活性化とその中心体複製における役割

千葉秀平, 勝沼功吉, 長尾弘典, 鈴木恵一郎, 青木皓平, 大橋一正, 水野健作

第３０回日本分子生物学会年会、第８０回日本分子生物学会大会合同大会　2007/12/11
Interaction between mNDR1 and Furry in mammalian cells. International-presentation

S. Chiba, K. Katsunuma, H. Nagao, K. Ohashi, K. Mizuno

20th IUBMB International Congress of Biochemistry and Molecular Biology　2006/06/18
ニューレグリン刺激によるラメリポディアでのコフィリンホスファターゼSlingshotとコフィリンの活性化経路

千葉秀平, 大橋-永田恭子, 太田裕作, 後藤一路, 森玲子, 西田満, 大橋一正, 高坂和芳, 岩松明彦, 丹羽隆介, 上村匡, 水野健作

第７７回日本生化学会大会　2004/10/13
ニューレグリン刺激依存的なコフィリンの脱リン酸化制御機構

千葉秀平, 後藤一路, 大橋ー永田恭子, 太田裕作, 西田満, 大橋一正, 高坂和芳, 岩松明彦, 丹羽隆介, 上村匡, 水野健作

日本生化学会東北支部第70回例会　2004/05
14-3-3タンパク質によるコフィリン脱リン酸化酵素Slingshotの活性制御

千葉秀平, 太田裕作, 森玲子, 西田満, 高坂和芳, 岩松明彦, 丹羽隆介, 米倉淳一郎, 上村匡, 水野健作

第２６回日本分子生物学会年会　2003/12/10
一次繊毛の機能的区画化におけるトランジションゾーンの役割の解析

高橋佑太, 喜田拓音, 大橋一正, 水野健作, 加藤洋平, 中山和久, 千葉秀平

日本生化学会東北支部第89回例会・シンポジウム　2023/06/03

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Research Projects 9

Comprehensive understanding of ciliopathies caused by abnormal intraflagellar transport from the molecular level to the cellular differentiation level

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research

Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

Institution: Kyoto University

2024/04/01 - 2027/03/31
繊毛由来細胞外小胞による細胞間情報伝達機構の解明

System: 東レ科学振興会東レ科学技術研究助成

2024/04 - 2027/03
繊毛由来細胞外小胞による細胞間情報伝達機構の解析

Offer Organization: 東北大学大学院理学研究科

System: 2024年度理学研究科研究ステップアップ奨励事業

Institution: 東北大学

2025/04 - 2026/03
Functional analysis of ciliary transition zone by combinatorial use of expansion microscopy and super-resolution microscopy

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

Institution: Tohoku University

2022/04/01 - 2025/03/31
Super-resolution imaging analysis of the novel actin structure found on the centrosome during ciliogenesis.

Chiba Shuhei

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

Institution: Osaka City University

2019/04/01 - 2022/03/31

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Expansion microscopy (ExM) is a novel superresolution (SR) technique that uses a swellable hydrogel that enables the physical expansion of specimens. In this study, we applied ExM to observe ciliary and centriolar proteins and compared the acquired images with those obtained using structured illumination microscopy. We also established multi-color SR imaging with the outstanding optical resolution achieved by the combinatorial use of ExM and airyscan microscopy. Using this imaging technique, we analyzed a novel actin skeleton found in the vicinity of the centrosome and examined its role in ciliogenesis. Although we could not find the molecular systems that control the centriolar actin structures, ExM-Airyscan made it possible to analyze the spatial arrangement of cilia-associated molecules during ciliogenesis.
Novel cell cycle monitoring system constructed by primary cilia-related factors

Chiba Shuhei

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Young Scientists (A)

Category: Grant-in-Aid for Young Scientists (A)

2015/04/01 - 2019/03/31

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The centrosome acts as a microtubule-organizing center at interphase phases; it can mature into a spindle pole during mitosis and transition into a cilium by elongating microtubules from the basal body on cell differentiation or cell cycle arrest. In this study, I identified hierarchical organization of the Subdistal appendages, which play a role for the stability of centrosomal microtubules. I also found that the basal body and primary cilia-related factors regulate various aspects of cell cycle progression. Furthermore, I found that cell cycle regulators, which direct involvement has not been reported so far, may regulate structural transformation of centrosome.
Regulation of primary ciliogenesis by Hippo signalling

CHIBA Shuhei

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Young Scientists (B)

Category: Grant-in-Aid for Young Scientists (B)

Institution: Osaka University

2013/04/01 - 2015/03/31

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NDR2, an effector molecule for mammalian Hippo signalling, was identified as the causal gene for a canine ciliopathy, early retinal degeneration. Little is known how NDR2 regulates cilium formation. Ciliary membranes are generated by transport and fusion of Golgi-derived vesicles to the pericentrosome, a process requiring Rab11-mediated recruitment of Rabin8, subsequent activation of Rab8 and Rabin8 binding to Sec15. I found that NDR2 phosphorylates Rabin8 and defects in this phosphorylation impair preciliary membrane assembly and ciliogenesis. NDR2-mediated Rabin8 phosphorylation is crucial for ciliogenesis by triggering the switch in binding specificity of Rabin8 from PS to Sec15, thereby promoting local activation of Rab8 and ciliary membrane formation. Additionally, I identified a certain member of lipid kinase as a new physiological substrate for NDR2. These results suggest that the NDR2 is crucial for ciliogenesis by regulating intracellular vesicle trafficking.
Functions of Mob1A/1B in development and oncogenesis

NISHIO Miki, SUZUKI Akira, ITAMI Satoshi, MIZUNO Kensaku, CHIBA Syuhei

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Young Scientists (B)

Category: Grant-in-Aid for Young Scientists (B)

Institution: Kyushu University

2012/04/01 - 2014/03/31

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The Hippo pathway is evolutionarily conserved, and the vertebrate Hippo pathway has been implicated in regulating cell contact inhibition, organ size, and tumorigenesis. The Mob1A/1B are the binding partners and strong co-activators of Lats kinases family, and the members of the Hippo pathway.However, the normal functions of Mob1A/1B proteins in vivo had been unknown.To define the functions of mammarian Mob1A/1B, we generated Mob1A and 1B null mutant mice. We showed Mob1A/1B double homozygous mutant mice died at gastrulation.Thus, Mob1A/B is essential for murine embryogenesis. Partially mutants developed a variety of tumors. Moreover, half of human trichilemmal carcinoma samples showed Mob1A/1B inactivation and YAP activation.These observations suggest that the loss of Hippo signaling molecules can be an important driver of cancer progression.
ニューレグリン刺激依存的な細胞運動におけるコフィリンの活性制御機構の解明

千葉秀平

Offer Organization: 日本学術振興会

System: 科学研究費助成事業特別研究員奨励費

Category: 特別研究員奨励費

Institution: 東北大学

2005 - 2007

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細胞移動にはアクチン細胞骨格の柔軟な変化が必要であり、アクチン脱重合・切断因子であるコフィリンの活性が重要な役割を担っている。コフィリンの活性は3番目のセリン残基のリン酸化により負に制御されている。LIMキナーゼ1はリン酸化によりコフィリンを不活性化し、Slingshot(SSH)は脱リン酸化してコフィリンを活性化する。SSH-1Lの活性抑制タンパク質として14-3-3を同定しており、ニューレグリン(NRG)刺激依存的なコフィリン、SSH-1Lの活性化には14-3-3による適時適所での制御が必要であると考えられる。これまでに、NRG刺激依存的な細胞移動には、Rho family GTPaseであるRacの活性化によるSSH-1Lの活性化が必要であることを明らかにした。さらに、SSH-1L結合タンパク質として同定した14-3-3はリン酸化依存的にSSH-1Lに結合し、SSH-1Lの活性を負に制御することを明らかにした。しかし、Racの活性化によるSSH-1L活性化経路の詳細やSSHファミリーであるSSH-2L,SSH-3Lと14-3-3の相互作用については不明であった。そこで、Racの下流エフェクター分子であるPAKが直接SSH-1Lの活性調節を行っている可能性をin vitroで検証した。この結果PAKの活性変化によるSSH-1Lの活性変化はみられなかった。さらにLatruncullin Aを用いて細胞内のアクチン重合を阻害したところ、NRG刺激依存的なSSHの活性化が阻害された。以上より、Racの活性による細胞先導端に形成された重合アクチンへのSSH-1Lの結合がNRG刺激依存的なSSH-1Lの活性化に必要であることが明らかになった。さらに、SSH-1LのアイソフォームであるSSH-2L,SSH-3Lについても14-3-3との結合を検証した結果、in vitroで14-3-3がSSH-2L,SSH-3L配列中の2カ所のセリン残基を介して結合することが明らかになった。

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Teaching Experience 12

生物化学IA　東北大学理学部
東北大学理学部教育科目化学系演習　東北大学理学部
全学教育科目理科系自然科学総合実験　東北大学
医基礎医学推進コースレポート評価担当教員　大阪市立大学医学部
修業実習　大阪市立大学医学部
分子系実習生体物質代謝・生化学コース (生化)　大阪市立大学医学部
選択必修癌生物学　大阪大学
基礎医学体験実習基礎医学教室体験　大阪大学大学院医学系研究科
基礎配属　大阪大学大学院医学系研究科
Basic Medical Functional Systems Practice　Osaka University
理学部教育科目生物学演習　東北大学
全学教育科目理科系自然科学総合実験　東北大学

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Social Activities 1

化学の力でミクロの細胞内構造の謎を明らかにする

宮城県仙台第三高等学校進路講演会

2023/05/26 -