TOHOKU UNIVERSITY Researchers

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Masafumi Hidaka

Section

Graduate School of Agricultural Science

Job title

Assistant Professor

Degree

researchmap

https://researchmap.jp/read0142084

J-GLOBAL ID

200901001174119583

Research History 6

2024/07 - Present

International Center for Synchrotron Radiation Innovation Smart Tohoku University
2011/05 - Present

Tohoku University　Graduate School of Agricultural Science
2010/04 - 2011/04

Tohoku University
2008/04 - 2010/03

The University of Tokyo
2005/04 - 2008/03

日本学術振興会特別研究員･PD (独)食品総合研究所
2003/04 - 2005/03

日本学術振興会特別研究員･DC2 東京大学

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Education 3

The University of Tokyo

- 2005
The University of Tokyo

- 2002
The University of Tokyo

- 2000

Committee Memberships 1

日本農芸化学会　日本農芸化学会東北支部幹事

2017/04 - 2019/03

Professional Memberships 6

日本食品化学工学会
日本放射光学会
生物工学会
日本応用糖質科学会
日本蛋白質科学会
日本農芸化学会

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Research Interests 2

応用生物化学
構造生物化学

Research Areas 2

Life sciences / Applied biochemistry /
Life sciences / Structural biochemistry /

Papers 68

Elucidation of the structure and molecular mechanisms of the aspartate antiporter

Kei Nanatani, Lan Guan, Ryo Kanno, Takeshi Kawabata, Satoshi Watanabe, Satoshi Katsube, Parameswaran Hariharan, Masafumi Hidaka, Takashi Yamanaka, Keita Toda, Takashi Fujiki, Kota Kunii, Akari Miyamoto, Fumika Chiba, Satoshi Ogasawara, Takeshi Murata, Kenji Inaba, Kaoru Mitsuoka, Keietsu Abe, Masayuki Yamamoto, Seizo Koshiba

Communications Biology　2025/09/25

DOI： 10.1038/s42003-025-08676-7 　
Effect of preharvest boron spraying on the firmness and microstructure of winter-harvested frozen broccoli among maturity types. International-journal

Chotika Viriyarattanasak, Yuji Takemura, Tomoko Hashimoto, Kanako Hase, Yasumasa Ando, Namiko Nishida, Megumu Takahashi, Manato Ohishi, Masahiko Harata, Yuki Takayama, Masafumi Hidaka

Journal of the science of food and agriculture　105　(10)　5258-5267　2025/08/15

DOI： 10.1002/jsfa.14249 　

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BACKGROUND: Softening of winter-harvested frozen broccoli is a challenge. Application of boron (B) can improve fruit texture, but its effects on processed vegetables remain unexplored. This study is the first to investigate the impact of preharvest B spraying [0 (unsprayed), 195, 390, and 585 mg B L-1] on the firmness and microstructure of frozen broccoli, utilizing different cultivars harvested during the winter season. RESULT: In the unsprayed group, 'Pixel' florets exhibited the highest firmness, followed by 'Ohayo', 'Konnichiwa', and 'Kombanwa', depending on the extent of low-temperature exposure before harvest. Application of B did not enhance the firmness of 'Pixel' or 'Ohayo' florets after freeze-thawing, despite reducing water-soluble pectin levels. Conversely, spraying with 585 mg B L-1 improved the firmness of freeze-thawed 'Konnichiwa' and 'Kombanwa' florets exposed to temperatures < 0 °C before harvesting by improving cell wall integrity via increased sodium carbonate (Na2CO3)-soluble or chelator-soluble pectin. Synchrotron X-ray computed tomography analyses suggested the frozen state has a more ordered cell structure, whereas scanning electron microscopy revealed less cellular structure damage in the thawed state for 'Konnichiwa' florets sprayed with 585 mg B L-1 compared with unsprayed florets. Nevertheless, freeze-thawed 'Konnichiwa' and 'Kombanwa' florets sprayed with 585 mg B L-1 were considerably less firm than unsprayed 'Pixel' or 'Ohayo' florets. CONCLUSION: Preharvest B spraying enhances the firmness of freeze-thawed broccoli grown at low temperatures by increasing cell wall rigidity and minimizing cell structure damage. Nonetheless, B application cannot fully overcome the consequences of exposure to low temperatures before harvest. © 2025 Society of Chemical Industry.
Saccharomyces cerevisiae Models of Alzheimer's Disease to Screen Genes, Mutations, and Chemicals Affecting Amyloid Beta Production by γ-Secretase. International-journal

Eugene Futai, Mio Shiina, Ying Dai, Khadija Daoudi, Masafumi Hidaka, Tomohisa Ogawa

Journal of visualized experiments : JoVE　(220)　2025/06/24

DOI： 10.3791/67733 　

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γ-Secretase is a protease complex embedded in the cell membrane, consisting of the catalytic presenilin subunits (PS1 or PS2) and three additional co-factors: nicastrin, Aph-1, and Pen2. It cleaves the transmembrane domains of type-I transmembrane proteins, such as the amyloid precursor protein (APP) and Notch. The cleavage of APP generates the amyloid β peptides (Aβ), which accumulate in patients with Alzheimer's disease. Despite significant research, the exact mechanism of this unique proteolysis, which occurs within the lipid bilayers, is still not fully understood. To study the enzymatic properties of γ-secretase, we have established a yeast reporter system using artificial γ-secretase substrates containing APP or Notch fragments fused to the transcriptional activator Gal4. The γ-secretase activity was evaluated by transcriptional activation of reporter genes upon Gal4 release from the membrane-bound substrates, as assessed by the growth of yeast or β-galactosidase activity. Furthermore, we have developed an in vitro assay to identify the different forms of Aβ produced from yeast microsomes. These yeast models provide a platform to screen mutations, genes, and compounds that affect γ-secretase function. By studying the loss of function properties of PS1 familial Alzheimer's disease (FAD) mutants, it is possible to screen for FAD suppressor mutations and γ-secretase modulators (GSMs), in addition to γ-secretase inhibitors (GSIs). In this report, we describe the genetic and biochemical methods used to study γ-secretase activity in the yeast system with the essential steps of the protocol for the video.
農産物・食品の放射光測定 Invited

日高將文, 高山裕貴, 原田昌彦

九州シンクロトロン光研究センター 2023 年報　2025/06
Effects of Wood Ash Fertilizer on Element Dynamics in Soil Solution and Crop Uptake

Chuanzhen Jian, Toru Hamamoto, Chihiro Inoue, Mei-Fang Chien, Hiroshi Naganuma, Takehito Mori, Akihiro Sawada, Masafumi Hidaka, Hiroyuki Setoyama, Tomoyuki Makino

Agronomy　15　(5)　1097-1097　2025/04/30
Publisher: MDPI AG
DOI： 10.3390/agronomy15051097 　

eISSN： 2073-4395

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Wood ash, a byproduct of woody biomass power generation, has potential as an alternative K fertilizer due to its high K content and pH-raising properties. However, concerns remain about heavy metal contaminants like Cr and the limited understanding of element dynamics in soil–solution–crop systems after wood ash’s application. This study examined the effects of 1% (w/w) wood ash on element dynamics and komatsuna (Brassica rapa var. perviridis) uptake in low-K soil through a pot experiment. XRD was used to analyze mineral composition, SEM-EDS to observe surface and elemental properties, and XANES to examine Cr speciation in wood ash. Soil solution analysis covered macro- and micronutrients, heavy metals, anions, pH, and DOC, while crop element concentrations and aboveground dry weight were also quantified. The chemical speciation of Cu and Cr in a soil solution was modeled using Visual MINTEQ. Wood ash significantly increased K concentrations (from 17 mg/L to 650 mg/L) in the soil solution, along with Ca, Mg, P, and Mo, while reducing Ni, Mn, Zn, and Cd levels. Komatsuna K uptake surged from 123 mg/kg to 559 mg/kg, leading to a 3.31-fold biomass increase. Notably, the Cd concentration in the crops dropped significantly from 0.709 to 0.057 mg/kg, well below the Codex standard of 0.2 mg/kg. Although Cu and Cr concentrations rose in the soil solution, crop uptake remained low due to >99% complexation with fulvic acid, as confirmed by Visual MINTEQ modeling. This study confirms that wood ash is an effective K fertilizer, but emphasizes the need for risk mitigation strategies to ensure safe and sustainable agricultural application.
次世代放射光施設「NanoTerasu」のバイオサイエンスでの活用

高山裕貴, 原田昌彦, 村松淳司, 日高將文

バイオサイエンスとインダストリー　83　(1)　2025

ISSN： 0914-8981
A thermostable and highly active fungal GH3 β-glucosidase generated by random and saturation mutagenesis

Chiaki MATSUZAKI, Masafumi HIDAKA, Yukari NAKASHIMA, Yuji HONDA, Takashi KOYANAGI, Kazuhiko ISHIKAWA, Toshihiko KATOH, Takane KATAYAMA, Hidehiko KUMAGAI

Proceedings of the Japan Academy, Series B　2025

DOI： 10.2183/pjab.101.011 　
State analysis of a biobased hydrogel subjected to freeze and thaw processes by X ray absorption spectroscopy using synchrotron radiation. International-journal

Kana Monta, Masafumi Hidaka, Daitaro Ishikawa, Tomoyuki Fujii

Scientific reports　14　(1)　26731-26731　2024/11/05

DOI： 10.1038/s41598-024-76152-z 　

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Freezing hydrogels can compromise their network structures and modify their properties as a result of ice crystal formation. Therefore, understanding the internal structure, including ice crystals and the state of chemical components within hydrogels, is essential. In this study, we evaluated the elemental distribution in bio-based hydrogels subjected to freezing-thaw process using X-ray absorption spectroscopy with synchrotron radiation. A bio-based hydrogel, prepared from Alaska pollock, underwent both slow and rapid freezing processes. Tomographic images and linear X-ray absorption coefficient distributions of the rapidly frozen hydrogel displayed a uniform image with a mean absorption coefficient of 2.81 cm-1. Conversely, the slowly frozen sample exhibited distinct contrasts with peaks at 2.516 cm-1 (dark) and 3.691 cm-1 (bright), occupying 28% and 72% of the image, respectively. The mean absorption coefficient of the slowly frozen sample was comparable to that of the rapidly frozen sample, indicating no elemental loss. The elements within the hydrogel were categorized into organic elements, macrominerals, and trace elements. The bright areas in the images were attributed to the concentration of macrominerals. Notably, Cl and Na were the primary contributors to the absorption coefficients among the elements present, signifying salt migration during freezing. These findings suggest that the contrast observed in X-ray computed tomography images after freezing reflects the elemental distribution within the hydrogel and successfully demonstrates element localization due to cryoconcentration.
Microcystis viridis NIES-102 Cyanobacteria Lectin (MVL) Interacts with SARS-CoV-2 Spike Protein Receptor Binding Domains (RBDs) via Protein-Protein Interaction. International-journal

Zhengguang Wang, Zhihan Yang, Mami Shishido, Khadija Daoudi, Masafumi Hidaka, Hiroaki Tateno, Eugene Futai, Tomohisa Ogawa

International journal of molecular sciences　25　(12)　2024/06/18

DOI： 10.3390/ijms25126696 　

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The emergence of coronavirus disease 2019 (COVID-19) posed a major challenge to healthcare systems worldwide, especially as mutations in the culprit Severe Acute Respiratory Syndrome Coronavirus 2 (SARS-CoV-2) complicated the development of vaccines and antiviral drugs. Therefore, the search for natural products with broad anti-SARS-CoV-2 capabilities is an important option for the prevention and treatment of similar infectious diseases. Lectins, which are widely recognized as antiviral agents, could contribute to the development of anti-SARS-CoV-2 drugs. This study evaluated the binding affinity of six lectins (including the cyanobacterial lectin from Microcystis viridis NIES-102 (MVL), and Jacalin, a lectin from the breadfruit, Artocarpus altilis) to the receptor binding domain (RBD) of the spike protein on the original (wild) SARS-CoV-2 and three of its mutants: Alpha, Delta, and Omicron. MVL and Jacalin showed distinct binding affinity to the RBDs of the four SARS-CoV-2 strains. The remaining four lectins (DB1, ConA, PHA-M and CSL3) showed no such binding affinity. Although the glycan specificities of MVL and Jacalin were different, they showed the same affinity for the spike protein RBDs of the four SARS-CoV-2 strains, in the order of effectiveness Alpha > Delta > original > Omicron. The verification of glycan-specific inhibition revealed that both lectins bind to RBDs by glycan-specific recognition, but, in addition, MVL binds to RBDs through protein-protein interactions.
A Metalloproteinase Cocktail from the Venom of Protobothrops flavoviridis Cleaves Amyloid Beta Peptides at the α-Cleavage Site

Eugene Futai, Hajime Kawasaki, Shinichi Sato, Khadija Daoudi, Masafumi Hidaka, Taisuke Tomita, Tomohisa Ogawa

Toxins　15　(8)　500-500　2023/08/12
Publisher: MDPI AG
DOI： 10.3390/toxins15080500 　

eISSN： 2072-6651

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A disintegrin and metalloproteinase (ADAM) family proteins are a major class of membrane-anchored multidomain proteinases that are responsible for the shedding of cell surface protein ectodomains, including amyloid precursor protein (APP). Human ADAM 9, 10, and 17 proteolyze APPs and produce non-amyloid-genic p3 peptides, instead of neurotoxic amyloid-β peptides (Aβs; Aβ40 and Aβ42), which form fibrils and accumulate in the brain of patients with Alzheimer’s disease (AD). The ADAM family is closely related to snake venom metalloproteinases (SVMPs), which are derived from ancestral ADAMs but act as soluble proteinases. To test the therapeutic potential of SVMPs, we purified SVMPs from Protobothrops flavoviridis venom using metal ion affinity and pooled into a cocktail. Thus, 9 out of 11 SVMPs in the P. flavoviridis genome were identified in the cocktail. SVMPs inhibited Aβ secretion when added to human cell culture medium without affecting APP proteolysis. SVMPs degraded synthetic Aβ40 and Aβ42 peptides at the same cleavage site (α-site of APP) as ADAM9, 10, and 17. SVMPs did not degrade Aβ fibrils but interfered with their formation, assessed using thioflavin-T. Thus, SVMPs have therapeutic potential for AD as an Aβ-degrading protease, and the finding adds to the discovery of bioactive peptides from venoms as novel therapeutics.
Substrate recognition mode of a glycoside hydrolase family 42 β-galactosidase from Bifidobacterium longum subspecies infantis (BiBga42A) revealed by crystallographic and mutational analyses Peer-reviewed

Aina Gotoh, Masafumi Hidaka, Haruko Sakurama, Mamoru Nishimoto, Motomitsu Kitaoka, Mikiyasu Sakanaka, Shinya Fushinobu, Takane Katayama

Microbiome Research Reports　2　20　2023/05

DOI： 10.20517/mrr.2023.14 　
Specific Mutations near the Amyloid Precursor Protein Cleavage Site Increase γ-Secretase Sensitivity and Modulate Amyloid-β Production

Ryota Suzuki, Haruka Takahashi, Chika Yoshida, Masafumi Hidaka, Tomohisa Ogawa, Eugene Futai

International Journal of Molecular Sciences　24　(4)　3970-3970　2023/02/16
Publisher: MDPI AG
DOI： 10.3390/ijms24043970 　

eISSN： 1422-0067

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Amyloid-β peptides (Aβs) are produced via cleavage of the transmembrane region of the amyloid precursor protein (APP) by γ-secretase and are responsible for Alzheimer’s disease. Familial Alzheimer’s disease (FAD) is associated with APP mutations that disrupt the cleavage reaction and increase the production of neurotoxic Aβs, i.e., Aβ42 and Aβ43. Study of the mutations that activate and restore the cleavage of FAD mutants is necessary to understand the mechanism of Aβ production. In this study, using a yeast reconstruction system, we revealed that one of the APP FAD mutations, T714I, severely reduced the cleavage, and identified secondary APP mutations that restored the cleavage of APP T714I. Some mutants were able to modulate Aβ production by changing the proportions of Aβ species when introduced into mammalian cells. Secondary mutations include proline and aspartate residues; proline mutations are thought to act through helical structural destabilization, while aspartate mutations are thought to promote interactions in the substrate binding pocket. Our results elucidate the APP cleavage mechanism and could facilitate drug discovery.
Cleavage of α-1,4-Glycosidic Linkages by the Glycosylphosphatidylinositol-Anchored α-Amylase AgtA Decreases the Molecular Weight of Cell Wall α-1,3-Glucan in Aspergillus oryzae Peer-reviewed

Ami Koizumi, Ken Miyazawa, Makoto Ogata, Yuzuru Takahashi, Shigekazu Yano, Akira Yoshimi, Motoaki Sano, Masafumi Hidaka, Takanori Nihira, Hiroyuki Nakai, Satoshi Kimura, Tadahisa Iwata, Keietsu Abe

Frontiers in Fungal Biology　3　10.3389/ffunb.2022.1061841　2023/01/10
Publisher: Frontiers Media SA
DOI： 10.3389/ffunb.2022.10618 　

eISSN： 2673-6128

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Aspergillus fungi contain α-1,3-glucan with a low proportion of α-1,4-glucan as a major cell wall polysaccharide. Glycosylphosphatidylinositol (GPI)-anchored α-amylases are conserved in Aspergillus fungi. The GPI-anchored α-amylase AmyD in Aspergillus nidulans has been reported to directly suppress the biosynthesis of cell wall α-1,3-glucan but not to degrade it in vivo. However, the detailed mechanism of cell wall α-1,3-glucan biosynthesis regulation by AmyD remains unclear. Here we focused on AoAgtA, which is encoded by the Aspergillus oryzae agtA gene, an ortholog of the A. nidulans amyD gene. Similar to findings in A. nidulans, agtA overexpression in A. oryzae grown in submerged culture decreased the amount of cell wall α-1,3-glucan and led to the formation of smaller hyphal pellets in comparison with the wild-type strain. We analyzed the enzymatic properties of recombinant (r)AoAgtA produced in Pichia pastoris and found that it degraded soluble starch, but not linear bacterial α-1,3-glucan. Furthermore, rAoAgtA cleaved 3-α-maltotetraosylglucose with a structure similar to the predicted boundary structure between the α-1,3-glucan main chain and a short spacer composed of α-1,4-linked glucose residues in cell wall α-1,3-glucan. Interestingly, rAoAgtA randomly cleaved only the α-1,4-glycosidic bonds of 3-α-maltotetraosylglucose, indicating that AoAgtA may cleave the spacer in cell wall α-1,3-glucan. Consistent with this hypothesis, heterologous overexpression of agtA in A. nidulans decreased the molecular weight of cell wall α-1,3-glucan. These in vitro and in vivo properties of AoAgtA suggest that GPI-anchored α-amylases can degrade the spacer α-1,4-glycosidic linkages in cell wall α-1,3-glucan before its insolubilization, and this spacer cleavage decreases the molecular weight of cell wall α-1,3-glucan in vivo.
Oligomeric state of the aspartate:alanine transporter from Tetragenococcus halophilus

Akari Miyamoto, Takashi Yamanaka, Satomi Suzuki, Kota Kunii, Kenichiro Kurono, Akira Yoshimi, Masafumi Hidaka, Satoshi Ogasawara, Kei Nanatani, Keietsu Abe

The Journal of Biochemistry　172　(4)　217-224　2022/07/11
Publisher: Oxford University Press (OUP)
DOI： 10.1093/jb/mvac057 　

ISSN： 0021-924X

eISSN： 1756-2651

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Abstract The aspartate:alanine exchanger family of membrane transporters includes industrially important transporters such as succinate exporter and glutamate exporter. No high-resolution structure is available from this family so far, and the transport mechanism of these transporters also remains unclear. In the present study, we focus on the oligomeric status of the aspartate:alanine antiporter (AspT) of Tetragenococcus halophilus, which is the prototype of this family. To investigate the oligomeric structure of AspT, we established a system that produces high yields of highly purified AspT and determined the oligomeric structure of AspT by analysis with size exclusion chromatography coupled with multi-angle light scattering and blue native PAGE and by comparison of the wild-type AspT with a single-cysteine mutant that forms spontaneous inter-molecular thiol crosslinking. All the results consistently support the notion that AspT is a homodimer in solutions and in membranes.
High-Resolution X-ray Phase-Contrast Imaging and Sensory and Rheometer Tests in Cooked Edamame. International-journal

Masafumi Hidaka, Shuhei Miyashita, Naoto Yagi, Masato Hoshino, Yukiya Kogasaka, Tomoyuki Fujii, Yoshinori Kanayama

Foods (Basel, Switzerland)　11　(5)　2022/03/01

DOI： 10.3390/foods11050730 　

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Although several reports exist on the use of X-ray analysis in vegetables and fruits to examine internal disorders, cavities, and porosity, information on X-ray analysis of qualities, such as texture, is lacking as well as information on X-ray analysis of legumes. Therefore, this study aimed to perform X-ray analysis with sensory and rheometer tests in cooked vegetable soybean (edamame). Edamame is popular worldwide due to its deliciousness and nutritional value. Vascular structures and cracks around them were clearly visualized using X-ray phase-contrast computed tomography (CT) imaging. In addition, we observed the fine structure of the seed coat, which could be important for seed development, germination, and processing. The density in the edamame beans declined as the boiling time increased, promoting a reduction in hardness described in sensory and rheometer tests. The reduction in density proceeded from the gap between cotyledons, the opposite side of the hypocotyl, and the crack. Collectively, the findings show that the high-resolution X-ray phase-contrast CT imaging conducted in a nondestructive manner may help in effectively evaluating the quality of vegetables and in observing the internal structures related to plant development.
Specific Mutations in Aph1 Cause γ-Secretase Activation. International-journal

Hikari Watanabe, Chika Yoshida, Masafumi Hidaka, Tomohisa Ogawa, Taisuke Tomita, Eugene Futai

International journal of molecular sciences　23　(1)　2022/01/03

DOI： 10.3390/ijms23010507 　

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Amyloid beta peptides (Aβs) are generated from amyloid precursor protein (APP) through multiple cleavage steps mediated by γ-secretase, including endoproteolysis and carboxypeptidase-like trimming. The generation of neurotoxic Aβ42/43 species is enhanced by familial Alzheimer's disease (FAD) mutations within the catalytic subunit of γ-secretase, presenilin 1 (PS1). FAD mutations of PS1 cause partial loss-of-function and decrease the cleavage activity. Activating mutations, which have the opposite effect of FAD mutations, are important for studying Aβ production. Aph1 is a regulatory subunit of γ-secretase; it is presumed to function as a scaffold of the complex. In this study, we identified Aph1 mutations that are active in the absence of nicastrin (NCT) using a yeast γ-secretase assay. We analyzed these Aph1 mutations in the presence of NCT; we found that the L30F/T164A mutation is activating. When introduced in mouse embryonic fibroblasts, the mutation enhanced cleavage. The Aph1 mutants produced more short and long Aβs than did the wild-type Aph1, without an apparent modulatory function. The mutants did not change the amount of γ-secretase complex, suggesting that L30F/T164A enhances catalytic activity. Our results provide insights into the regulatory function of Aph1 in γ-secretase activity.
High cellulolytic potential of the Ktedonobacteria lineage revealed by genome-wide analysis of CAZymes.

Yu Zheng, Mayumi Maruoka, Kei Nanatani, Masafumi Hidaka, Naoki Abe, Jun Kaneko, Yasuteru Sakai, Keietsu Abe, Akira Yokota, Shuhei Yabe

Journal of bioscience and bioengineering　131　(6)　622-630　2021/06

DOI： 10.1016/j.jbiosc.2021.01.008 　

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Traditionally, filamentous fungi and actinomycetes are well-known cellulolytic microorganisms that have been utilized in the commercial production of cellulase enzyme cocktails for industrial-scale degradation of plant biomass. Noticeably, the Ktedonobacteria lineage (phylum Chloroflexi) with actinomycetes-like morphology was identified and exhibited diverse carbohydrate utilization or degradation abilities. In this study, we performed genome-wide profiling of carbohydrate-active enzymes (CAZymes) in the filamentous Ktedonobacteria lineage. Numerous CAZymes (153-290 CAZymes, representing 63-131 glycoside hydrolases (GHs) per genome), including complex mixtures of endo- and exo-cellulases, were predicted in 15 available Ktedonobacteria genomes. Of note, 4-28 CAZymes were predicted to be extracellular enzymes, whereas 3-29 CAZymes were appended with carbohydrate-binding modules (CBMs) that may promote their binding to insoluble carbohydrate substrates. This number far exceeded other Chloroflexi lineages and were comparable to the cellulolytic actinomycetes. Six multi-modular extracellular GHs were cloned from the thermophilic Thermosporothrix hazakensis SK20-1T strain and heterologously expressed. The putative endo-glucanases of ThazG5-1, ThazG9, and ThazG12 exhibited strong cellulolytic activity, whereas the putative exo-glucanases ThazG6 and ThazG48 formed weak but observable halos on carboxymethyl cellulose plates, indicating their potential biotechnological application. The purified recombinant ThazG12 had near-neutral pH (optimal 6.0), high thermostability (60°C), and broad specificity against soluble and insoluble polysaccharide substrates. It also represented described a novel thermostable bacterial β-1,4-glucanase in the GH12 family. Together, this research revealed the underestimated cellulolytic potential of the Ktedonobacteria lineage and highlighted its potential biotechnological utility as a promising microbial resource for the discovery of industrially useful cellulases.
Focused Proteomics Analysis of Habu Snake (Protobothrops flavoviridis) Venom Using Antivenom-Based Affinity Chromatography Reveals Novel Myonecrosis-Enhancing Activity of Thrombin-Like Serine Proteases. International-journal

Tomohisa Ogawa, Yu Tobishima, Shizuka Kamata, Youhei Matsuda, Koji Muramoto, Masafumi Hidaka, Eugene Futai, Takeshi Kuraishi, Shinichi Yokota, Motonori Ohno, Shosaku Hattori

Frontiers in pharmacology　12　766406-766406　2021

DOI： 10.3389/fphar.2021.766406 　

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Snakebites are one of the major causes of death and long-term disability in the developing countries due to the presence of various bioactive peptides and proteins in snake venom. In Japan, the venom of the habu snake (Protobothrops flavoviridis) causes severe permanent damage due to its myonecrotic toxins. Antivenom immunoglobulins are an effective therapy for snakebites, and antivenom was recently developed with effective suppressive activity against myonecrosis induced by snake venom. To compare the properties of an antivenom having anti-myonecrotic activity with those of conventional antivenom with no anti-myonecrotic activity, this study applied focused proteomics analysis of habu venom proteins using 2D gel electrophoresis. As a target protein for antivenom immunoglobulins with anti-myonecrotic activity, we identified a thrombin-like serine protease, TLSP2 (TLf2), which was an inactive proteolytic isoform due to the replacement of the active site, His43 with Arg. Additionally, we identified the unique properties and a novel synergistic function of pseudoenzyme TLf2 as a myonecrosis-enhancing factor. To our knowledge, this is the first report of a function of a catalytically inactive snake serine protease.
Preparation of domoic acid analogues using a bioconversion system, and their toxicity in mice International-journal

Yukari Maeno, Yuichi Kotaki, Ryuta Terada, Masafumi Hidaka, Yuko Cho, Keiichi Konoki, Mari Yotsu-Yamashita

Organic & Biomolecular Chemistry　19　(36)　7894-7902　2021
Publisher: Royal Society of Chemistry (RSC)
DOI： 10.1039/d1ob01378e 　

ISSN： 1477-0520

eISSN： 1477-0539

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Domoic acid analogues were prepared by chemical synthesis and enzymatic stereoselective cyclization using a bioconversion system. The 7’-carbonyl group in the terminus of the side chain was suggested to be crucial for the toxicity in mice.
Synthesis of C12‐Keto Saxitoxin Derivatives with Unusual Inhibitory Activity Against Voltage‐Gated Sodium Channels

Kanna Adachi, Tomoshi Yamada, Hayate Ishizuka, Mana Oki, Shunsuke Tsunogae, Noriko Shimada, Osamu Chiba, Tatsuya Orihara, Masafumi Hidaka, Takatsugu Hirokawa, Minami Odagi, Keiichi Konoki, Mari Yotsu‐Yamashita, Kazuo Nagasawa

Chemistry – A European Journal　26　(9)　2025-2033　2020/02/03
Publisher: Wiley
DOI： 10.1002/chem.201904184 　

ISSN： 0947-6539

eISSN： 1521-3765

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Abstract A novel series of C12‐keto‐type saxitoxin (STX) derivatives bearing an unusual nonhydrated form of the ketone at C12 has been synthesized, and their Na_V‐inhibitory activity has been evaluated in a cell‐based assay as well as whole‐cell patch‐clamp recording. Among these compounds, 11‐benzylidene STX (3 a) showed potent inhibitory activity against neuroblastoma Neuro 2A in both cell‐based and electrophysiological analyses, with EC₅₀ and IC₅₀ values of 8.5 and 30.7 nm, respectively. Interestingly, the compound showed potent inhibitory activity against tetrodotoxin‐resistant subtype of Na_V1.5, with an IC₅₀ value of 94.1 nm. Derivatives 3 a–d and 3 f showed low recovery rates from Na_V1.2 subtype (ca 45–79 %) compared to natural dcSTX (2), strongly suggesting an irreversible mode of interaction. We propose an interaction model for the C12‐keto derivatives with Na_V in which the enone moiety in the STX derivatives 3 works as Michael acceptor for the carboxylate of Asp¹⁷¹⁷.
Fluorescent resonance energy transfer -based biosensor for detecting conformational changes of Pin1

Masafumi Hidaka, Emiko Okabe, Kodai Hatakeyama, Heather Zook, Chiyoko Uchida, Takafumi Uchida

Biochemical and Biophysical Research Communications　505　(2)　399-404　2018/10
Publisher: Elsevier BV
DOI： 10.1016/j.bbrc.2018.09.123 　

ISSN： 0006-291X
Food polyphenols targeting peptidyl prolyl cis/trans isomerase Pin1 International-journal Peer-reviewed

Masafumi Hidaka, Keita Kosaka, Saori Tsushima, Chiyoko Uchida, Katsuhiko Takahashi, Noriko Takahashi, Masayoshi Tsubuki, Yukihiko Hara, Takafumi Uchida

Biochemical and Biophysical Research Communications　499　(3)　681-687　2018/05/15
Publisher: Elsevier B.V.
DOI： 10.1016/j.bbrc.2018.03.212 　

ISSN： 1090-2104 0006-291X
Visualization of NO3−/NO2− Dynamics in Living Cells by Fluorescence Resonance Energy Transfer (FRET) Imaging Employing a Rhizobial Two-component Regulatory System

Masafumi Hidaka, Aina Gotoh, Taiki Shimizu, Kiwamu Minamisawa, Hiromi Imamura, Takafumi Uchida

Journal of Biological Chemistry　291　(5)　2260-2269　2016/01

DOI： 10.1074/jbc.m115.687632 　

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
The nitrate-sensing NasST system regulates nitrous oxide reductase and periplasmic nitrate reductase in Bradyrhizobium japonicum International-journal Peer-reviewed

Cristina Sanchez, Manabu Itakura, Takashi Okubo, Takashi Matsumoto, Hirofumi Yoshikawa, Aina Gotoh, Masafumi Hidaka, Takafumi Uchida, Kiwamu Minamisawa

ENVIRONMENTAL MICROBIOLOGY　16　(10)　3263-3274　2014/10

DOI： 10.1111/1462-2920.12546 　

ISSN： 1462-2912

eISSN： 1462-2920
A high-throughput screen for inhibitors of the prolyl isomerase, Pin1, identifies a seaweed polyphenol that reduces adipose cell differentiation International-journal Peer-reviewed

Tadashi Mori, Masafumi Hidaka, Hiroko Ikuji, Ibuki Yoshizawa, Haruhiko Toyohara, Toru Okuda, Chiyoko Uchida, Tomoichiro Asano, Mari Yotsu-Yamashita, Takafumi Uchida

BIOSCIENCE BIOTECHNOLOGY AND BIOCHEMISTRY　78　(5)　832-838　2014/05

DOI： 10.1080/09168451.2014.905189 　

ISSN： 0916-8451

eISSN： 1347-6947
Role of Prolyl Isomerase Pin1 in Pathogenesis of Diseases and Remedy for the Diseases from Natural Products International-journal Peer-reviewed

Katsuhiko Takahashi, Taiki Shimizu, Keita Kosaka, Masafumi Hidaka, Chiyoko Uchida, Takafumi Uchida

CURRENT DRUG TARGETS　15　(10)　973-981　2014

DOI： 10.2174/1389450115666140903110724 　

ISSN： 1389-4501

eISSN： 1873-5592
Directed evolution to enhance thermostability of galacto-N-biose/lacto-N-biose I phosphorylase International-journal Peer-reviewed

Yoshiyuki Koyama, Masafumi Hidaka, Mamoru Nishimoto, Motomitsu Kitaoka

PROTEIN ENGINEERING DESIGN & SELECTION　26　(11)　755-761　2013/11

DOI： 10.1093/protein/gzt049 　

ISSN： 1741-0126

eISSN： 1741-0134
Gas7b (Growth Arrest Specific Protein 7b) Regulates Neuronal Cell Morphology by Enhancing Microtubule and Actin Filament Assembly International-journal Peer-reviewed

Aina Gotoh, Masafumi Hidaka, Keiko Hirose, Takafumi Uchida

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　288　(48)　34699-34706　2013/11

DOI： 10.1074/jbc.M113.513119 　

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
Alzheimer's disease-related protein hGas7b interferes with kinesin motility International-journal Peer-reviewed

Masafumi Hidaka, Tomoe Koga, Aina Gotoh, Mariko Sanada, Keiko Hirose, Takafumi Uchida

JOURNAL OF BIOCHEMISTRY　151　(6)　593-598　2012/06

DOI： 10.1093/jb/mvs038 　

ISSN： 0021-924X
1,3-1,4-α-l-Fucosynthase That Specifically Introduces Lewis a/x Antigens into Type-1/2 Chains

Haruko Sakurama, Shinya Fushinobu, Masafumi Hidaka, Erina Yoshida, Yuji Honda, Hisashi Ashida, Motomitsu Kitaoka, Hidehiko Kumagai, Kenji Yamamoto, Takane Katayama

Journal of Biological Chemistry　287　(20)　16709-16719　2012/05

DOI： 10.1074/jbc.m111.333781 　

ISSN： 0021-9258
Relationship between the Structures of Taxane Derivatives and Their Microtubule Polymerization Activity International-journal

Masafumi Hidaka, Tomoe Koga, Hiromasa Kiyota, Tohru Horiguchi, Qing-Wen Shi, Keiko Hirose, Takafumi Uchida

BIOSCIENCE BIOTECHNOLOGY AND BIOCHEMISTRY　76　(2)　349-352　2012/02

DOI： 10.1271/bbb.110797 　

ISSN： 0916-8451

eISSN： 1347-6947
An Energy-Saving Strategy in Archaea: One Enzyme Catalyzing Two Distinct Reactions

Masafumi Hidaka

Trends in Glycoscience and Glycotechnology　24　(137)　129-131　2012

DOI： 10.4052/tigg.24.129 　

ISSN： 0915-7352

eISSN： 1883-2113
Identification of amino acid residues that determine the substrate preference of 1,3-beta-ga1actosyl-N-acetylhexosamine phosphorylase

Mamoru Nishimoto, Masafumi Hidaka, Masahiro Nakajima, Shinya Fushinobu, Motomitsu Kitaoka

JOURNAL OF MOLECULAR CATALYSIS B-ENZYMATIC　74　(1-2)　97-102　2012/01

DOI： 10.1016/j.molcatb.2011.09.004 　

ISSN： 1381-1177
A dual inhibitor against prolyl isomerase Pin1 and cyclophilin discovered by a novel real-time fluorescence detection method International-journal

Tadashi Mori, Masafumi Hidaka, Yi-Chin Lin, Ibuki Yoshizawa, Takayoshi Okabe, Shinichiro Egashira, Hirotatsu Kojima, Tetsuo Nagano, Mamoru Koketsu, Mad Takamiya, Takafumi Uchida

BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS　406　(3)　439-443　2011/03

DOI： 10.1016/j.bbrc.2011.02.066 　

ISSN： 0006-291X

eISSN： 1090-2104
Interactions between Glycoside Hydrolase Family 94 Cellobiose Phosphorylase and Glucosidase Inhibitors

Shinya Fushinobu, Masafumi Hidaka, Andressa M. Hayashi, Takayoshi Wakagi, Hirofumi Shoun, Motomitsu Kitaoka

Journal of Applied Glycoscience　58　(3)　91-97　2011
Publisher: The Japanese Society of Applied Glycoscience
DOI： 10.5458/jag.jag.jag-2010_022 　

ISSN： 1344-7882

eISSN： 1880-7291
Crystallography of enzymes in the unique sugar metabolism of Bifidobacteria

Masafumi Hidaka, Ryuichiro Suzuki, Takane Katayama, Motomitsu Kitaoka, Takayoshi Wakagi, Hirofumi Shoun, Hisashi Ashida, Kenji Yamamoto, Shinya Fushinobu

Photon Factory Activity Report 2009　27　(B)　250-250　2010/12
Role of a PA14 domain in determining substrate specificity of a glycoside hydrolase family 3 beta-glucosidase from Kluyveromyces marxianus International-journal

Erina Yoshida, Masafumi Hidaka, Shinya Fushinobu, Takashi Koyanagi, Hiromichi Minami, Hisanori Tamaki, Motomitsu Kitaoka, Takane Katayama, Hidehiko Kumagai

BIOCHEMICAL JOURNAL　431　(Part 1)　39-49　2010/10

DOI： 10.1042/BJ20100351 　

ISSN： 0264-6021

eISSN： 1470-8728
Preparation of Protein Transduction Domain-Fused Peptidyl Prolyl cis/trans Isomerase Pin1 International-journal

Tsubasa Ohashi, Sumito Teshima, Masafumi Hidaka, Takafumi Uchida

BIOSCIENCE BIOTECHNOLOGY AND BIOCHEMISTRY　74　(10)　2067-2070　2010/10

DOI： 10.1271/bbb.100372 　

ISSN： 0916-8451

eISSN： 1347-6947
Structural explanation for the acquisition of glycosynthase activity International-journal

Masafumi Hidaka, Shinya Fushinobu, Yuji Honda, Takayoshi Wakagi, Hirofumi Shoun, Motomitsu Kitaoka

JOURNAL OF BIOCHEMISTRY　147　(2)　237-244　2010/02

DOI： 10.1093/jb/mvp159 　

ISSN： 0021-924X
Creation of lactose phosphorylase by site-directed mutagenesis

Nihira Takanori, Ogawa Noriyuki, Hidaka Masafumi, Fushinobu Shinya, Katayama Takane, Kitaoka Motomitsu

Journal of Applied Glycoscience Supplement　2010　(0)　81-81　2010
Publisher: 日本応用糖質科学会
ISSN： 1344-7882
Unexpected Close Structural Relationships between Inverting and Retaining Glycoside Hydrolases

Masafumi Hidaka

TRENDS IN GLYCOSCIENCE AND GLYCOTECHNOLOGY　22　(123-24)　41-44　2010/01

DOI： 10.4052/tigg.22.41 　

ISSN： 0915-7352
Purification, crystallization and preliminary X-ray analysis of β-glucosidase fromKluyveromyces marxianusNBRC1777

Erina Yoshida, Masafumi Hidaka, Shinya Fushinobu, Takashi Koyanagi, Hiromichi Minami, Hisanori Tamaki, Motomitsu Kitaoka, Takane Katayama, Hidehiko Kumagai

Acta Crystallographica Section F Structural Biology and Crystallization Communications　65　(11)　1190-1192　2009/10/30

DOI： 10.1107/s1744309109042948 　

ISSN： 1744-3091

eISSN： 1744-3091
The Crystal Structure of Galacto-N-biose/Lacto-N-biose I Phosphorylase A LARGE DEFORMATION OF A TIM BARREL SCAFFOLD International-journal

Masafumi Hidaka, Mamoru Nishimoto, Motomitsu Kitaoka, Takayoshi Wakagi, Hirofumi Shoun, Shinya Fushinobu

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　284　(11)　7273-7283　2009/03

DOI： 10.1074/jbc.M808525200 　

ISSN： 0021-9258
Conversion of an Inverting Glycoside Hydrolase into Glycosynthase

Yuji Honda, Shinya Fushinobu, Masafumi Hidaka, Takayoshi Wakagi, Hirofumi Shoun, Hajime Taniguchi, Motomitsu Kitaoka

Journal of Applied Glycoscience　56　(2)　119-125　2009
Publisher: The Japanese Society of Applied Glycoscience
DOI： 10.5458/jag.56.119 　

ISSN： 1344-7882

eISSN： 1880-7291
Crystal structures of a phosphorylase involved in degradation of human milk oligosaccharide by Bifidobacteria.

Hidaka, M, Fushinobu, S

Photon Factory News　27　(2)　18-21　2009
Conversion of inverting glycoside hydrolases into catalysts for synthesizing glycosides employing a glycosynthase strategy

Motomitsu Kitaoka, Yuji Honda, Shinya Fushinobu, Masafumi Hidaka, Takane Katayama, Kenji Yamamoto

TRENDS IN GLYCOSCIENCE AND GLYCOTECHNOLOGY　21　(117)　23-39　2009/01

DOI： 10.4052/tigg.21.23 　

ISSN： 0915-7352
Computational analyses of the conformational itinerary along the reaction pathway of GH94 cellobiose phosphorylase International-journal

Shinya Fushinobu, Blake Mertz, Anthony D. Hill, Masafumi Hidaka, Motomitsu Kitaoka, Peter J. Reilly

CARBOHYDRATE RESEARCH　343　(6)　1023-1033　2008/05

DOI： 10.1016/j.carres.2008.02.026 　

ISSN： 0008-6215
Alternative strategy for converting an inverting glycoside hydrolase into a glycosynthase International-journal

Yuji Honda, Shinya Fushinobu, Masafumi Hidaka, Takayoshi Wakagi, Hirofumi Shoun, Hajime Taniguchi, Motomitsu Kitaoka

GLYCOBIOLOGY　18　(4)　325-330　2008/04

DOI： 10.1093/glycob/cwn011 　

ISSN： 0959-6658

eISSN： 1460-2423
Conversion of an inverting glycoside hydrolase into glycosynthase

Honda Yuji, Fushinobu Shinya, Hidaka Masafumi, Wakagi Takayoshi, Shoun Hirofumi, Taniguchi Hajime, Kitaoka Motomitsu

Journal of Applied Glycoscience Supplement　2008　(0)　149-149　2008
Publisher: 日本応用糖質科学会
ISSN： 1344-7882
Interactions between GH94 cellobiose phosphorylase and glucosidase inhibitors

Fushinobu Shinya, Hidaka Masafumi, Hayashi Andressa Manami, Kitaoka Motomitsu

Journal of Applied Glycoscience Supplement　2008　(0)　117-117　2008
Publisher: 日本応用糖質科学会
DOI： 10.5458/jag.jag.JAG-2010_022 　

ISSN： 1344-7882
Identification of the regions determining the substrate specifisity of β-1,3-N-acetylhexosamine phosphorylase

Nishimoto Mamoru, Nakajima Masahiro, Hidaka Masafumi, Fushinobu Shinya, Kitaoka Motomitsu

Journal of Applied Glycoscience Supplement　2008　105-105　2008
Publisher: The Japanese Society of Applied Glycoscience
DOI： 10.11541/jsag.2008.0.105.0 　

ISSN： 1344-7882
Strategy for Converting an Inverting Glycoside Hydrolase into a Glycosynthase

Motomitsu Kitaoka, Yuji Honda, Masafumi Hidaka, Shinya Fushinobu

Carbohydrate-Active Enzymes: Structure, Function and Applications　193-205　2008
Publisher: Elsevier Ltd.
DOI： 10.1533/9781845695750.2.193 　
Discovery and application of reducing-end xylose releasing exooligoxylanase (Rex)

HONDA Yuji, FUSHINOBU Shinya, HIDAKA Masafumi, WAKAGI Takayoshi, SHOUN Hirofumi, TANIGUCHI Hajime, KITAOKA Motomitsu

キチン・キトサン研究 = Chitin and chitosan research　13　(2)　80-81　2007/08/01

ISSN： 1340-9778
New Structural Insights on Carbohydrate-active Enzymes

Shinya Fushinobu, Masafumi Hidaka, Akimasa Miyanaga, Hiromi Imamura

Journal of Applied Glycoscience　54　(2)　95-102　2007
Publisher: The Japanese Society of Applied Glycoscience
DOI： 10.5458/jag.54.95 　

ISSN： 1344-7882

eISSN： 1880-7291

More details Close

Studies of the structure and function of Carbohydrate-Active enZymes (CAZymes) have made a great deal of progress over the last decade. The glycoside hydrolase (GH) family is a prominent class of CAZymes. There are more than 100 GH families, with wide variations in their 3 D structures (folds). This review focuses on the recently determined crystal structures of 4 GH families: GH42, GH57, GH54 and GH94. Possible evolutionary relationships between apparently unrelated GH families are discussed based on structural and mechanistic similarities.
Structural dissection of the reaction mechanism of cellobiose phosphorylase International-journal

Masafumi Hidaka, Motomitsu Kitaoka, Kiyoshi Hayashi, Takayoshi Wakagi, Hirofumi Shoun, Shinya Fushinobu

BIOCHEMICAL JOURNAL　398　(1)　37-43　2006/08

DOI： 10.1042/BJ20060274 　

ISSN： 0264-6021

eISSN： 1470-8728
Structural Basis for the Specificity of the Reducing End Xylose-releasing Exo-oligoxylanase from Bacillus halodurans C-125

Shinya Fushinobu, Masafumi Hidaka, Yuji Honda, Takayoshi Wakagi, Hirofumi Shoun, Motomitsu Kitaoka

Journal of Biological Chemistry　280　(17)　17180-17186　2005/04

DOI： 10.1074/jbc.m413693200 　

ISSN： 0021-9258
Crystallization and preliminary X-ray analysis of reducing-end xylose-releasing exo-oligoxylanase fromBacillus haloduransC-125

Yuji Honda, Shinya Fushinobu, Masafumi Hidaka, Takayoshi Wakagi, Hirofumi Shoun, Motomitsu Kitaoka

Acta Crystallographica Section F Structural Biology and Crystallization Communications　61　(3)　291-292　2005/02/12

DOI： 10.1107/s1744309105003635 　

ISSN： 1744-3091

eISSN： 1744-3091
Reaction Mechanism and Substrate Recognition of GH-94 Phosphorolytic Enzymes

Masafumi Hidaka, Yuji Honda, Motomitsu Kitaoka, Satoru Nirasawa, Kiyoshi Hayashi, Takayoshi Wakagi, Hirofumi Shoun, Shinya Fushinobu

Journal of Applied Glycoscience　52　(2)　191-196　2005
Publisher: The Japanese Society of Applied Glycoscience
DOI： 10.5458/jag.52.191 　

ISSN： 1344-7882

eISSN： 1880-7291
A Series of Crystal Structures of ameta-Cleavage Product Hydrolase fromPseudomonas fluorescensIP01 (CumD) Complexed with Various Cleavage Products

Shinya FUSHINOBU, So-Young JUN, Masafumi HIDAKA, Hideaki NOJIRI, Hisakazu YAMANE, Hirofumi SHOUN, Toshio OMORI, Takayoshi WAKAGI

Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry　69　(3)　491-498　2005/01

DOI： 10.1271/bbb.69.491 　

ISSN： 0916-8451

eISSN： 1347-6947
Crystallization and preliminary X-ray analysis of cellobiose phosphorylase fromCellvibrio gilvus

Masafumi Hidaka, Motomitsu Kitaoka, Kiyoshi Hayashi, Takayoshi Wakagi, Hirofumi Shoun, Shinya Fushinobu

Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography　60　(10)　1877-1878　2004/09/23

DOI： 10.1107/s0907444904017767 　

ISSN： 0907-4449
Reaction mechanism of chitobiose phosphorylase from Vibrio proteolyticus

HONDA Y, KITAOKA M, HIDAKA M, FUSHINOBU S, HAYASHI K

キチン・キトサン研究 = Chitin and chitosan research　10　(2)　90-91　2004/07/01

ISSN： 1340-9778
Chitobiose Phosphorylase from Vibrio proteolyticus, a Member of Glycosyl Transferase Family 36, Has a Clan GH-L-like (α/α)6 Barrel Fold

Masafumi Hidaka, Yuji Honda, Motomitsu Kitaoka, Satoru Nirasawa, Kiyoshi Hayashi, Takayoshi Wakagi, Hirofumi Shoun, Shinya Fushinobu

Structure　12　(6)　937-947　2004/06

DOI： 10.1016/j.str.2004.03.027 　

ISSN： 0969-2126
Crystal structure of Thermococcus litoralis phosphoglucose isomerase

J.-J. Jeong, S. Fushinobu, S. Ito, M. Hidaka, H. Shoun, T. Wakagi

2004/02/24
Publisher: Worldwide Protein Data Bank
DOI： 10.2210/pdb1j3p/pdb 　
Reclassification of inverting phosphorylases based on structure determination

M. Hidaka, Y. Honda, M. Kitaoka, T. Wakagi, H. Shoun, S. Fushinobu

Photon Factory Activity Report　22　43-44　2004
Barrel structures of glycosyl hydrolases: crystal structures of family 42 and 57 enzymes

S. Fushinobu, M. Hidaka, H. Imamura

J. Struct. Biol. Sakabe Project.　8　(3)　6-15　2003
Trimeric Crystal Structure of the Glycoside Hydrolase Family 42 β-Galactosidase from Thermus thermophilus A4 and the Structure of its Complex with Galactose

Masafumi Hidaka, Shinya Fushinobu, Naomi Ohtsu, Hidemasa Motoshima, Hiroshi Matsuzawa, Hirofumi Shoun, Takayoshi Wakagi

Journal of Molecular Biology　322　(1)　79-91　2002/09

DOI： 10.1016/s0022-2836(02)00746-5 　

ISSN： 0022-2836
Crystal structures of a meta‐cleavage product hydrolase from Pseudomonas fluorescens IP01 (CumD) complexed with cleavage products

Shinya Fushinobu, Takashi Saku, Masafumi Hidaka, So‐Young Jun, Hideaki Nojiri, Hisakazu Yamane, Hirofumi Shoun, Toshio Omori, Takayoshi Wakagi

Protein Science　11　(9)　2184-2195　2002/09

DOI： 10.1110/ps.0209602 　

ISSN： 0961-8368

eISSN： 1469-896X
X-ray Crystallography of a Novel Thermostable .BETA.-Galactosidase from Thermus thermophilus A4, and Its Complex Structure with Galactose.

Masafumi Hidaka, Shinya Fushinobu, Naomi Ohtsu, Hidemasa Motoshima, Hiroshi Matsuzawa, Hirofumi Shoun, Takayoshi Wakagi

Journal of Applied Glycoscience　49　(2)　175-180　2002
Publisher: The Japanese Society of Applied Glycoscience
DOI： 10.5458/jag.49.175 　

ISSN： 1344-7882

eISSN： 1880-7291

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Misc. 111

Microcystis viridis NIES-102 Cyanobacteria Lectin (MVL) Interacts with SARS-CoV-2 Spike Protein Receptor Binding Domains (RBDs) via Protein-Protein Interaction. International-journal

Zhengguang Wang, Zhihan Yang, Mami Shishido, Khadija Daoudi, Masafumi Hidaka, Hiroaki Tateno, Eugene Futai, Tomohisa Ogawa

International journal of molecular sciences　25　(12)　2024/06/18

DOI： 10.3390/ijms25126696 　

More details Close

The emergence of coronavirus disease 2019 (COVID-19) posed a major challenge to healthcare systems worldwide, especially as mutations in the culprit Severe Acute Respiratory Syndrome Coronavirus 2 (SARS-CoV-2) complicated the development of vaccines and antiviral drugs. Therefore, the search for natural products with broad anti-SARS-CoV-2 capabilities is an important option for the prevention and treatment of similar infectious diseases. Lectins, which are widely recognized as antiviral agents, could contribute to the development of anti-SARS-CoV-2 drugs. This study evaluated the binding affinity of six lectins (including the cyanobacterial lectin from Microcystis viridis NIES-102 (MVL), and Jacalin, a lectin from the breadfruit, Artocarpus altilis) to the receptor binding domain (RBD) of the spike protein on the original (wild) SARS-CoV-2 and three of its mutants: Alpha, Delta, and Omicron. MVL and Jacalin showed distinct binding affinity to the RBDs of the four SARS-CoV-2 strains. The remaining four lectins (DB1, ConA, PHA-M and CSL3) showed no such binding affinity. Although the glycan specificities of MVL and Jacalin were different, they showed the same affinity for the spike protein RBDs of the four SARS-CoV-2 strains, in the order of effectiveness Alpha > Delta > original > Omicron. The verification of glycan-specific inhibition revealed that both lectins bind to RBDs by glycan-specific recognition, but, in addition, MVL binds to RBDs through protein-protein interactions.
放射光X線CTによる低含水率小麦粉食品の内部状態評価

石川大太郎, 伊藤柚香, 山田栞菜, 楊嘉敏, 日高將文, 佐藤秀則, 藤井智幸

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　159th (Web)　2024
ハブ由来3本指型毒素によるγセクレターゼ阻害の解析

推名美桜, 鈴木那知, 榊原里奈, 日高將文, 二井勇人, 小川智久

日本病態プロテアーゼ学会学術集会プログラム抄録集　29th (CD-ROM)　2024
A mutant fungal GH3 β-glucosidase with a T_m value of 80°C, generated by random and saturation mutagenesis

松崎千秋, 日高將文, 中島由香里, 本多裕司, 小柳喬, 石川一彦, 加藤紀彦, 熊谷英彦, 片山高嶺

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2024　2024

ISSN： 2186-7976
Fluorocarbon solvents affect the iron uptake and growth of E.coli

細木亮輔, 井澤克秋, 山重貴久, 川田晃士, 日高將文, 尾間由佳子, 菊池正二郎, 瀬戸山寛之, 廣沢一郎, 原田昌彦

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2024　2024

ISSN： 2186-7976
鉄に着目した,フッ素系不活性溶媒添加による微生物増殖促進メカニズムの解析

井澤克秋, 細木亮輔, 山重貴久, 川田晃士, 日高將文, 尾間由佳子, 菊池正二郎, 小川雄一, 瀬戸山寛之, 廣沢一郎, 原田昌彦

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　47th　2024
クライオ電子顕微鏡単粒子構造解析による微生物由来アミノ酸トランスポーターの基質結合構造の解明

七谷圭, 七谷圭, 七谷圭, 菅野亮, 川端猛, 渡部聡, 山中空, 宮本あかり, 日高將文, 小笠原諭, 村田武士, 稲葉謙次, GUAN Lan, 光岡薫, 阿部敬悦, 山本雅之, 山本雅之, 小柴生造, 小柴生造

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　47th　2024
インテグリンの活性を特異的に制御するハブ毒由来ペプチドの開発

佐藤拓郎, 二井勇人, 日高將文, DAOUDI Khadija, 小川智久

日本生化学会大会(Web)　97th　2024
Analysis of the biomineralization mechanism of jacalin-like matrix protein lectins (PPL2A, PPL4) in yeast

何楠, 二井勇人, 丹野健徳, 日高将文, 小川智久

日本生化学会大会(Web)　97th　2024
ネギ(Allium fistulosum L.)由来のリコンビナントレクチンの発現と機能解析

ヨウシカン, 王正光, 日高將文, 二井勇人, 小川智久

日本生化学会大会(Web)　97th　2024
低含水率小麦粉食品の乾燥プロセスの解析

伊藤柚香, 山田栞菜, 楊嘉敏, 日高將文, 石川大太郎, 藤井智幸

日本食品科学工学会大会講演集　71st (CD-ROM)　2024

ISSN： 2759-3843
Analysis of the enzymatic and biological functions of GPI-anchored α-amylase, AgtA, that regulates biosynthesis of cell wall α-1,3-glucan in Aspergillus oryzae

小泉亜未, 宮澤拳, 宮澤拳, 尾形慎, 矢野成和, 吉見啓, 吉見啓, 佐野元昭, 日高將文, 仁平高則, 中井博之, 木村聡, 岩田忠久, 阿部敬悦, 阿部敬悦

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2023　2023

ISSN： 2186-7976
Functional analysis of the extracellular domain of α-glucan synthase in α-glucan biosynthesis in the model filamentous fungus Aspergillus nidulans

田代裕登, 蒲池悠佳, 宮澤拳, 宮澤拳, 吉見啓, 吉見啓, 日高將文, 中島佑, 阿部敬悦, 阿部敬悦

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2023　2023

ISSN： 2186-7976
ヘビ毒成分はアルツハイマー病治療薬の候補となりうるか?

小川智久, 榊原里奈, 川崎創, 日高將文, 二井勇人

トキシンシンポジウム予稿集　69th　2023

ISSN： 1344-9346
放射光X線CTイメージングによる冷凍魚類筋肉品質の観察

中村優太, 中野俊樹, 日高將文, 落合芳博

日本水産学会大会講演要旨集(CD-ROM)　2023　2023
Single-Particle Analysis of Microbial Amino Acid Transporter by Cryo-Electron Microscopy

七谷圭, 七谷圭, 七谷圭, 菅野亮, 菅野亮, 日高將文, 山中空, 宮本あかり, 渡部聡, 稲葉謙次, 川端猛, GUAN Lan, 光岡薫, 阿部敬悦, 小柴生造, 小柴生造

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　46th　2023
出芽酵母を用いたC9orf72連鎖性筋萎縮性側索硬化症および前頭側頭型認知症におけるAUG非依存性翻訳機構解析系の構築

伊藤匠, 日高將文, 小川智久, 二井勇人

日本生化学会大会(Web)　96th　2023
Phosphorylation of 26 kDa matrix protein regulates bio-mineralization in pearl shell

鈴木優香, 日高將文, 二井勇人, 小川智久

日本生化学会大会(Web)　96th　2023
Brevibacillus expression system is efficient for producing Dioscorea batatas mannose binding lectin DB1

宍戸茉美, 小川紗也加, 日高將文, 二井勇人, 小川智久, 小川智久

日本生化学会大会(Web)　96th　2023
Specific presenilin mutation near the substrate binding site modulate γ-secretase activity

山口晶也, 鈴木涼太, 日高將文, 小川智久, 二井勇人

日本生化学会大会(Web)　96th　2023
ベノミクス研究により明らかになった毒蛇ハブの新規毒成分の機能と毒関連特殊機能の進化

小川智久, 柴田弘紀, 上田直子, 佐藤矩行, 服部正策, 日高將文, 二井勇人

日本生化学会大会(Web)　96th　2023
放射光X線領域と農芸化学の連携構築~事例と展望~

日高將文

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　158th (CD-ROM)　2023
フッ素系不活性溶媒添加による微生物・細胞増殖促進メカニズム解析

井澤克秋, 細木亮輔, 山重貴久, 川田晃士, 日高將文, 尾間由佳子, 菊池正二郎, 小川雄一, 瀬戸山寛之, 廣沢一郎, 原田昌彦

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　158th (CD-ROM)　2023
The anti-COVID-19 function research of lectins from microalgae

王正光, 楊しかん, 日高將文, 二井勇人, 小川智久

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　158th (CD-ROM)　2023
γセクレターゼ活性化変異体の立体構造解析に向けた大量発現・精製系の構築

井上大輝, 日高將文, 小川智久, 二井勇人

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　158th (CD-ROM)　2023
インテグリンの活性を制御するハブ毒ディスインテグリンの探索

佐藤拓郎, 二井勇人, 日高將文, 小川智久

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　158th (CD-ROM)　2023
黄麹菌のデンプン分解酵素生産に関与する転写因子FlbCの大腸菌発現・精製系の構築

松畑達哉, 小嶋慧, 青西洋平, 小川智久, 二井勇人, 五味勝也, 日高將文

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　158th (CD-ROM)　2023
Recombinant expression and functional analysis of Allium fistulosum lectin

楊しかん, 王正光, 日高將文, 二井勇人, 小川智久

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　158th (CD-ROM)　2023
Construction of expression system and functional analysis of the venom derived Protein Disulfide Isomerase family proteins in habu snake

竹林聖純, 磯本明子, 日高將文, 二井勇人, 柴田弘紀, 小川智久

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2022　2022

ISSN： 2186-7976
The cis-element analysis of the transcription factor FlbC involved in solid-state culture-specific gene expression in Aspergillus oryzae

大沼司, 荒井啓, 小嶋慧, 藤田翔貴, 日高將文, 新谷尚弘, 五味勝也

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2022　2022

ISSN： 2186-7976
放射光X線CTイメージングによる水産物の品質評価について

中野俊樹, 日高將文, 上田壮真, 徐燕麗, 落合芳博, 秋山繁

日本水産学会大会講演要旨集(CD-ROM)　2022　2022
Quantification of Compressed Baby Milk Powder Structure under Different Humidifying and Drying Conditions using X-ray CT

羽生圭吾, 小井ひかり, 市村武文, 山川忠則, 田村明, 大崎雄介, 日高將文, 原田昌彦

SPring-8/SACLA利用研究成果集(Web)　10　(4)　2022

ISSN： 2187-6886
アミロイド前駆体タンパク質の切断感受性上昇変異の獲得とその解析

鈴木涼太, 高橋春香, 日高將文, 小川智久, 二井勇人

日本病態プロテアーゼ学会学術集会プログラム抄録集　27th　2022
食品研究における放射光のポテンシャル次世代放射光施設活用に向けた取り組み

日高將文, 原田昌彦

化学と生物　60　(10)　2022

ISSN： 0453-073X
農芸化学分野における放射光測定事例と次世代放射光施設・ナノテラス利活用の展望

日高將文, 日高將文, 原田昌彦, 原田昌彦, 原田昌彦

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　2022　2022
γセクレターゼの切断活性を変化させる基質結合部位の構造的要因の解析

山口晶也, 日高將文, 小川智久, 二井勇人

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　2022　2022
真珠新規26kDaマトリックスタンパク質の精製とリン酸化による機能制御

鈴木優香, 日高將文, 二井勇人, 小川智久

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　2022　2022
Identification of γ-secretase inhibitory peptides from habu venomics and analysis of their mechanism

榊原里奈, 關正義, 日高將文, 二井勇人, 小川智久

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　45th　2022
Functional analysis of Protein Disulfide Isomerase family proteins from venom gland of habu snake

竹林聖純, 磯本明子, 磯本明子, 日高將文, 二井勇人, 柴田弘紀, 小川智久

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　45th　2022
Snake venom metalloproteinase proteolyze Amyloid β at α-cleavage site.

川崎創, 日高將文, 小川智久, 二井勇人

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　45th　2022
The identification of specific mutations in amyloid precursor protein modulating γ-secretase cleavage.

鈴木涼太, 高橋春香, 日高將文, 小川智久, 二井勇人

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　45th　2022
細胞壁α-1,3-グルカン生合成に寄与する麹菌のα-アミラーゼAgtAの特性解析

小泉亜未, 尾形慎, 矢野成和, 宮澤拳, 吉見啓, 吉見啓, 佐野元昭, 日高將文, 仁平高則, 中井博之, 木村聡, 岩田忠久, 阿部敬悦, 阿部敬悦

応用糖質科学　12　(1)　2022

ISSN： 2185-6427
細胞壁α-1,3-グルカン生合成に寄与する麹菌のα-アミラーゼAgtAの特性解析

小泉亜未, 尾形慎, 矢野成和, 宮澤拳, 吉見啓, 吉見啓, 佐野元昭, 日高將文, 仁平高則, 中井博之, 木村聡, 岩田忠久, 阿部敬悦, 阿部敬悦

応用糖質科学　11　(3)　2021

ISSN： 2185-6427
Functional analysis of γ-secretase subunit Aph1 in the yeast reconstitution system

渡辺ひかり, 吉田知加, 蔡哲夫, 日高將文, 小川智久, 富田泰輔, 二井勇人

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2021　2021

ISSN： 2186-7976
Analysis of the enzymatic property of α-amylase, AgtA, involved in biosynthesis of cell wall α-1,3-glucan in Aspergillus oryzae

小泉亜未, 尾形慎, 矢野成和, 宮澤拳, 吉見啓, 吉見啓, 佐野元昭, 日高將文, 仁平高則, 中井博之, 木村聡, 岩田忠久, 阿部敬悦, 阿部敬悦

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2021　2021

ISSN： 2186-7976
Construction of expression and purification system in yeast for analysis of γ-secretase mutant

関正義, 小川智久, 日高將文, 二井勇人

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2021　2021

ISSN： 2186-7976
Construction of expression and purification system with the aim of crystallography for functional analysis of MalR of Aspergillus oryzae

小嶋慧, 小川智久, 二井勇人, 五味勝也, 日高將文

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2021　2021

ISSN： 2186-7976
Elucidation of physiological function and substrate search of Saccharomyces cerevisiae rhomboid Pcp1p

角田俊揮, 日高將文, 小川智久, 新谷尚弘, 二井勇人

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2021　2021

ISSN： 2186-7976
すり身ゲルの凍結・解凍による状態変化

藤井智幸, 日高將文, 門田佳奈, 石川大太郎

日本食品科学工学会大会講演集　68th　2021

ISSN： 2759-3843
ハブメタロプロテアーゼのアミロイドβに対する分解活性

川崎創, 日高將文, 小川智久, 二井勇人

日本病態プロテアーゼ学会学術集会プログラム抄録集　26th　2021
Visualization of mineral distribution in biological materials and foods using synchrotron radiation X-ray.

日高將文, 門田佳奈, 藤井智幸

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2021　2021

ISSN： 2186-7976
Feasibility studies in the food and agriculture fields

日高將文

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2021　2021

ISSN： 2186-7976
γセクレターゼによる切断感受性を変化させるアミロイド前駆体タンパク質の配列要因

鈴木涼太, 高橋春香, 日高將文, 小川智久, 二井勇人

Dementia Japan　35　(4)　2021

ISSN： 1342-646X
生合成酵素を用いたドウモイ酸類縁体の調製と構造活性相関

前野優香理, 小瀧裕一, 寺田竜太, 日高將文, 長由扶子, 此木敬一, 山下まり

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　156th (CD-ROM)　2021
アミロイド前駆体タンパク質の切断感受性変異の獲得と解析

鈴木涼太, 高橋春香, 日高將文, 小川智久, 二井勇人

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　156th (CD-ROM)　2021
モデル糸状菌Aspergillus nidulansにおけるα-1,3-グルカン合成酵素の細胞外ドメインによるα-1,3-グルカン分子量制御機構の解析

蒲池悠佳, 宮澤拳, 吉見啓, 吉見啓, 日高將文, 中島佑, 阿部敬悦, 阿部敬悦

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　156th (CD-ROM)　2021
Assessment of an approach using X-ray to evaluate the quality of edamame

金山喜則, 日高將文, 宮下脩平, 八木直人, 小賀坂行也, 藤井智幸

園芸学研究別冊　20　(2)　2021

ISSN： 1881-8307
東北大・農学研究科の放射光利用と産学連携の取り組み

日高將文, 金山喜則, 原健士朗, 中野俊樹, 宮下脩平, 田雑征治, 日尾彰宏, 原田昌彦

KEK Proceedings (Web)　(2019-8)　2020
放射光X線CTによる冷凍水産物の品質評価と放射光の水産分野への応用について

中野俊樹, 日高將文, 山口敏康, 渡邊康一, 落合芳博, 竹岡芳成, 秋山繁

日仏海洋学会学術研究発表会講演要旨集　2020　2020
出芽酵母ロンボイドPcp1pの生理機能解明と基質探索

角田俊揮, 日高將文, 小川智久, 新谷尚弘, 二井勇人

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　155th (CD-ROM)　2020
γセクレターゼ複合体構成因子Aph1による活性調節機構の解析

渡辺ひかり, 吉田知加, 蔡哲夫, 日高將文, 小川智久, 富田泰輔, 二井勇人

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　155th (CD-ROM)　2020
Inhibition of Voltage-gated Sodium Channel Subtypes (Na_v1.1-Na_v1.7) by Tetrodotoxin Analogues

塚本匡顕, 千葉雪絵, 若森実, 日高將文, 山田智士, 角替俊輔, 長由扶子, 榊原良, 今津拓也, 所聖太, 佐竹佳樹, 安立昌篤, 西川俊夫, 山下まり, 此木敬一

天然有機化合物討論会講演要旨集(Web)　60th　2018

ISSN： 2433-1856
Ten years of CAZypedia: a living encyclopedia of carbohydrate-active enzymes

Wade Abbott, Orly Alber, Ed Bayer, Jean-Guy Berrin, Alisdair Boraston, Harry Brumer, Ryszard Brzezinski, Anthony Clarke, Beatrice Cobucci-Ponzano, Darrell Cockburn, Pedro Coutinho, Mirjam Czjzek, Bareket Dassa, Gideon John Davies, Vincent Eijsink, Jens Eklof, Alfons Felice, Elizabeth Ficko-Blean, Geoff Pincher, Thierry Fontaine, Zui Fujimoto, Kiyotaka Fujita, Shinya Fushinobu, Harry Gilbert, Tracey Gloster, Ethan Goddard-Borger, Ian Greig, Jan-Hendrik Hehemann, Glyn Hemsworth, Bernard Henrissat, Masafumi Hidaka, Ramon Hurtado-Guerrero, Kiyohiko Igarashi, Takuya Ishida, Stefan Janecek, Seino Jongkees, Nathalie Juge, Satoshi Kaneko, Takane Katayama, Motomitsu Kitaoka, Naotake Konno, Daniel Kracher, Anna Kulminskaya, Alicia Lammerts van Bueren, Sine Larsen, Junho Lee, Markus Linder, Leila LoLeggio, Roland Ludwig, Ana Luis, Mirko Maksimainen, Brian Mark, Richard McLean, Gurvan Michel, Gurvan Michel, Cedric Montanier, Marco Moracci, Haruhide Mori, Hiroyuki Nakai, Wim Nerinckx, Takayuki Ohnuma, Richard Pickersgill, Kathleen Piens, Tirso Pons, Etienne Rebuffet, Peter Reilly, Magali Remaud-Simeon, Brian Rempel, Kyle Robinson, David Rose, Juha Rouvinen, Wataru Saburi, Yuichi Sakamoto, Mats Sandgren, Fathima Shaikh, Yuval Shoham, Franz St John, Jerry Stahlberg, Michael Suits, Gerlind Sulzenbacher, Tomomi Sumida, Ryuichiro Suzuki, Birte Svensson, Toki Taira, Ed Taylor, Takashi Tonozuka, Breeanna Urbanowicz, Gustav Vaaje-Kolstad, Wim Van den Ende, Annabelle Varrot, Maxime Versluys, Florence Vincent, David Vocadlo, Warren Wakarchuk, Tom Wennekes, Rohan Williams, Spencer Williams, David Wilson, Stephen Withers, Katsuro Yaoi, Vivian Yip, Ran Zhang

GLYCOBIOLOGY　28　(1)　3-8　2018/01

DOI： 10.1093/glycob/cwx089 　

ISSN： 0959-6658

eISSN： 1460-2423
プロリン異性化酵素Pin1阻害ポリフェノールの発見

對馬早織, 日高將文, 高橋典子, 津吹政可, 内田隆史

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2016　2016

ISSN： 2186-7976
微生物環境応答システムの速度論的解析と応用開発

日高將文, 後藤愛那, 清水泰希, 南澤究, 今村博臣, 内田隆史

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2016　2016

ISSN： 2186-7976
Pin1はCamKIIの活性を低下させることでTauの機能制御を行う

菅原佑衣, 金井研太, 清水泰希, 広瀬恵子, 日高將文, 内田千代子, 内田隆史

日本生化学会大会(Web)　89th　2016
Growth arrest specific protein7b(Gas7b)によるTau機能の制御

清水泰希, 藤田彩子, 秋山弘匡, 日高將文, 内田隆史

日本生化学会大会(Web)　89th　2016
c-Mycとの相互作用によるPin1の構造変化を解析できるFRET法の確立

畠山皓大, 岡部恵美子, 日高將文, 内田隆史

日本生化学会大会(Web)　89th　2016
プロリン異性化酵素Pin1によるタウキナーゼの活性制御の解析

馬場貴大, 金井研太, 日高將文, 内田隆史

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2015　2015

ISSN： 2186-7976
海藻ポリフェノールはPin1活性を阻害しマウスの脂肪量を低下させた

鈴木充子, 宮下拓也, 秋吉皓太, 鈴木寿弥, 日高将文, 内田隆史, 内田千代子

日本生化学会大会(Web)　88th　2015
ダイズ根粒菌高N₂O還元活性株のゲノム解析による脱窒遺伝子の新規転写制御因子の発見

板倉学, SANCHEZ Cristina, 松本貴嗣, 吉川博文, 後藤愛那, 日高将文, 内田隆史, 南澤究

日本ゲノム微生物学会年会要旨集　8th　2014
超好熱性微生物由来の無機ピロリン酸依存性ホスホフルクトキナーゼの結晶構造解析とリン酸供与体の認識機構

SONG Hyunjin, 日高将文, 荒川隆俊, 伏信進矢, 若木高善

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2014　2014

ISSN： 2186-7976
FRETを用いた硝酸センサータンパク質の開発

後藤愛那, 日高將文, 岡部恵美子, 金井研太, 小坂啓太, 板倉学, CRISTINA Sanchez, 南澤究, 内田隆史

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2014　2014

ISSN： 2186-7976
FRET法を用いたPin1構造変化の可視化

岡部恵美子, 日高將文, 内田隆史

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2014　2014

ISSN： 2186-7976
ポリフェノールによるプロリン異性化酵素(Pin1,Cyp,FKBP)の活性制御

小坂啓太, 生地紘子, 日高將文, 内田隆史

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2014　2014

ISSN： 2186-7976
Growth arrest specific protein b(Gas7b)によるリン酸化Tau量の調節機構

乗田理恵, 清水泰希, 秋山弘匡, 広瀬恵子, 後藤愛那, 日高將文, 内田隆史

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2014　2014

ISSN： 2186-7976
根粒菌の二成分制御システムを利用したNO₃^-/NO₂^-バイオセンサーの開発

後藤愛那, 日高將文, 清水泰希, 板倉学, クリスチーナサンチェス, 南澤究, 今村博臣, 内田隆史

日本生化学会大会(Web)　87th　2014
Pin1阻害剤としてのポリフェノール類の構造・機能解析

小坂啓太, 生地絋子, 日高將文, 内田隆史

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　37th　2014
Pin1の構造変化を可視化するFRETセンサータンパク質の改良

岡部恵美子, 日高將文, 内田隆史

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　37th　2014
プロリン異性化酵素Pin1による脳内CaMKIIの活性と安定性制御

金井研太, 馬場貴大, 日高將文, 内田隆史

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　37th　2014
Role of Prolyl Isomerase Pin1 in Pathogenesis of Diseases and Remedy for the Diseases from Natural Products

Katsuhiko Takahashi, Taiki Shimizu, Keita Kosaka, Masafumi Hidaka, Chiyoko Uchida, Takafumi Uchida

CURRENT DRUG TARGETS　15　(10)　973-981　2014

DOI： 10.2174/1389450115666140903110724 　

ISSN： 1389-4501

eISSN： 1873-5592
リン酸化Tauの微小管重合促進能を回復させる因子Pin1およびhGas7

清水泰希, 小坂啓太, 林悠太, 岡部恵美子, 藤田彩子, 後藤愛那, 日高將文, 内田隆史

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2013　2013

ISSN： 2186-7976
c-mycに作用し構造変化するPin1-FRET法の構築

岡部恵美子, 日高將文, 内田隆史

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2013　2013

ISSN： 2186-7976
プロリン異性化酵素Pin1の脳関連キナーゼCaMKIIへの影響

金井研太, 小坂啓太, 堤貴明, 後藤愛那, 二井勇人, 二井勇人, 日高將文, 日高將文, 内田隆史, 内田隆史

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2013　2013

ISSN： 2186-7976
Bifidobacterium longum subsp.infantis由来1,3-1,4-α-L-フコシダーゼが有するユニークな基質特異性の構造学的基盤

櫻間晴子, 伏信進矢, 北岡本光, 日高將文, 芦田久, 山本憲二, 熊谷英彦, 片山高嶺

腸内細菌学雑誌　26　(2)　2012

ISSN： 1343-0882
1,3-1,4-α-L-フコシダーゼの結晶構造解析に基づく基質特異性の構造学的基盤

櫻間晴子, 伏信進矢, 北岡本光, 日高將文, 芦田久, 片山高嶺, 山本憲二, 熊谷英彦

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2012　2012

ISSN： 2186-7976
FRET法を利用したPin1-リン酸化ペプチド相互作用の可視化

岡部恵美子, 日高將文, 内田隆史

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　35th　2012
超好熱性古細菌由来ホスホフルクトキナーゼの結晶構造解析

宋賢珍, 日高将文, 伏信進矢, 若木高善

日本農芸化学会大会講演要旨集　2011　2011
糖質加水分解酵素ファミリー3(GH3)Kluyveromyces marxianus由来β-グルコシダーゼ(KmBglI)のX線結晶構造解析

日高將文, 吉田永史奈, 伏信進矢, 北岡本光, 片山高嶺, 熊谷英彦

日本農芸化学会大会講演要旨集　2010　2010
Thermoproteus tenaxのホスホフルクキナーゼ結晶構造解析

宋賢珍, 宋賢珍, 遠山真理, 遠山真理, 日高将文, 日高将文, 伏信進也, 伏信進也, 祥雲弘文, 祥雲弘文, 若木高善, 若木高善

日本農芸化学会大会講演要旨集　2010　2010
最近の研究からビフィズス菌のヒトミルクオリゴ糖分解に関わるホスホリラーゼの結晶構造

日高將文, 伏信進矢

Photon Factory News　27　(2)　2009

ISSN： 0916-0604
アノマー反転型β-キシロシダーゼのグライコシンターゼ化

本多裕司, 片山高嶺, 谷口肇, 熊谷英彦, 日高將文, 伏信進矢, 北岡本光

日本農芸化学会大会講演要旨集　2009　2009
ビフィズス菌由来ガラクト-N-ビオース/ラクト-N-ビオースIホスホリラーゼの結晶構造解析

日高將文, 日高將文, 西本完, 中島将博, 北岡本光, 若木高善, 祥雲弘文, 伏信進矢

PFシンポジウム要旨集　26th　2009
ビフィズス菌のヒトミルクオリゴ糖代謝関連酵素の構造生物学

伏信進矢, 日高將文, 鈴木龍一郎

日本農芸化学会大会講演要旨集　2008　2008
ビフィズス菌由来ガラクト-N-ビオース/ラクト-N-ビオースIホスホリラーゼの構造解析:基質結合によるTIMバレル骨格の構造変化

日高將文, 西本完, 北岡本光, 伏信進矢

日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集　8th　2008
ビフィズス菌の選択的生育に関わる新規ホスホリラーゼの構造解析

日高將文, 伏信進矢, 西本完, 北岡本光, 若木高善, 祥雲弘文

日本農芸化学会関東支部講演要旨集　2008　(Oct)　2008
ビフィズス菌由来ガラクト-N-ビオース/ラクト-N-ビオースIホスホリラーゼの構造と機能

日高將文, 伏信進矢, 西本完, 中島将博, 北岡本光

日本乳酸菌学会誌　19　(2)　2008

ISSN： 1343-327X
糖質ホスホリラーゼの立体構造からわかる加水分解酵素との進化的関連（一筋縄ではいかないグリコシダーゼの反応機構と分類）

伏信進矢, 日高將文, 北岡本光

化学と生物　46　(5)　308-309　2008

DOI： 10.1271/kagakutoseibutsu.46.308 　

ISSN： 0453-073X
合目的変異導入によるラクトースホスホリラーゼの創出

新井健司, 伏信進矢, 鈴木龍一郎, 日高将文, 片山高嶺, 北岡本光, 若木高善, 祥雲弘文

日本農芸化学会大会講演要旨集　2007　2007
コンピュータ解析で明らかにするGH94セロビオースホスホリラーゼの反応機構

伏信進矢, MERTZ Blake, HILL Anthony D., 日高將文, 北岡本光, 若木高善, 祥雲弘文, REILLY Peter J.

Journal of Applied Glycoscience　54　(Suppl.)　2007

ISSN： 1344-7882
還元末端オリゴキシラナーゼ(Rex)によるグライコシンターゼ反応の高効率化

本多裕司, 伏信進矢, 日高將文, 若木高善, 祥雲弘文, 谷口肇, 北岡本光

Journal of Applied Glycoscience　54　(Suppl.)　2007

ISSN： 1344-7882
新規構造の解明による糖質関連酵素の分類の再編成

伏信進矢, 日高将文, 宮永顕正, 若木高善, 祥雲弘文

日本農芸化学会大会講演要旨集　2005　2005
Cellvibrio gilvus由来セロビオースホスホリラーゼの構造と反応特異性

日高将文, 日高将文, 伏信進矢, 林清, 祥雲弘文, 若木高善, 北岡本光

Journal of Applied Glycoscience　52　(Suppl.)　2005

ISSN： 1344-7882
還元末端エキソオリゴキシラナーゼ(REX)のX線結晶構造解析

伏信進矢, 日高将文, 日高将文, 本多裕司, 若木高善, 祥雲弘文, 北岡本光

Journal of Applied Glycoscience　52　(Suppl.)　2005

ISSN： 1344-7882
還元末端エキソオリゴキシラナーゼ(REX)の還元末端β-アノメリック水酸基認識機構

本多裕司, 伏信進矢, 日高将文, 日高将文, 若木高善, 祥雲弘文, 北岡本光

Journal of Applied Glycoscience　52　(Suppl.)　2005

ISSN： 1344-7882
糖質加水分解酵素のバレル構造: ファミリー42と57のX線結晶構造解析

伏信進矢, 日高将文, 今村博臣, 山本雅貴, 熊坂崇, 松沢洋, 若木高善, 祥雲弘文

日本農芸化学会大会講演要旨集　2003　2003
ジオキシゲナーゼCumA1A2複合体の発現と結晶化

董雪松, 伏信進矢, 日高将文, 福田英理子, 野尻秀昭, 山根久和, 大森俊雄, 祥雲弘文, 若木高善

日本農芸化学会大会講演要旨集　2003　2003
芳香族化合物分解系加水分解酵素CumDの基質特異性の構造的基盤

伏信進矢, 日高将文, 全昭映, 佐久敬, 野尻秀昭, 山根久和, 大森俊雄, 若木高善

日本農芸化学会大会講演要旨集　2002　2002
芳香族化合物分解系加水分解酵素の基質特異性の構造的基盤

伏信進矢, 佐久敬, 日高将文, 野尻秀昭, 山根久和, 大森俊雄, 若木高善

日本農芸化学会誌　75　2001

ISSN： 0002-1407
芳香族化合物分解系加水分解酵素の基質特異性の構造的基盤

佐久敬, 伏信進矢, 日高将文, 野尻秀昭, 山根久和, 大森俊雄, 若木高善

生化学　72　(8)　2000

ISSN： 0037-1017
難分解性物質代謝酵素CumDのX線結晶構造解析

佐久敬, 伏信進矢, 日高将文, 野尻秀明, 山根久和, 大森俊雄, 若木高善

タンパク質構造討論会講演要旨集　51st　2000

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Books and Other Publications 3

Marine biochemistry : isolations and techniques

Toshiki Nakano, Masafumi Hidaka

CRC Press　2023

ISBN: 9781032300306
放射光利用の手引き

日高將文, 七谷圭

アグネ技術センター　2019/02
Strategy for converting an inverting hydrolase into a glycosynthase

M. Kitaoka, Y. Honda, M. Hidaka, S. Fushinobu

2008

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Carbohydrate-active enzymes: Structure, function and applications (Proceedings of 2008 Agricultural Biotechnology Symposium; Park K.-H., ed), pp. 193-205 (2008), Woodhead Publishing Ltd., Cambridge, England

Presentations 93

グルテンの放射光分析の可能性

日高將文

第15回グルテン研究会　2025/03/04
食品研究における中性子とX線の利用例と両者の連携の必要性～農・食分野での放射光利用で見えてきた量子ビーム連携への期待～

日高將文

中性子産業利用推進協議会有機・高分子材料研究会　2025/01/20
農・食領域から放射光へのアプローチ Invited

日高將文, 高山裕貴, 村松淳司, 原田昌彦

日本放射光学会年会　2025/01/11
Food science with synchrotron radiation at NanoTerasu Invited

International workshop for “Application of Quantum Beam to Food Science”　2024/12/17
食品・農産物における放射光の活用可能性について

日高將文

令和6年度 NanoTerasu利用推進協議会放射光利用講演会－ナノテラスの活用に向けて－　2024/11/20
X線で透視! 食品の品質管理や生体組織代謝の評価に期待

日高將文

東北大学NanoTerasu戦略的活用推進支援制度等報告会　2024/11/13
次世代放射光施設ナノテラスを活用した糖鎖研究の展望

日高將文, 高山裕貴, 村松淳司, 原田昌彦

第18回東北糖鎖研究会　2024/10/06
Synchrotron Radiation Application in Agriculture and Food Conducted by A-Sync

Masafumi Hidaka

Tohoku Forum for Creativity Thematic Program 2024 Synchrotron Light for Future Foods　2024/09/17
第４世代放射光“ナノテラス"を用いた食品イメージング研究

日高將文

食品物性談話会　2024/07/24
農産物・食品分野における放射光測定事例の紹介これまでのアプローチとこれからのビジョン Invited

日高將文

令和５年度 KCみやぎ産学共同研究会　2024/03/13
放射光X線領域と農芸化学の連携構築～事例と展望～ Invited

日高將文

農芸化学会東北支部大会『農芸化学のネットワーキングに活かす次世代放射光施設NanoTerasu』　2023/12/02
農芸化学ｘ放射光＝？？？ Invited

日高將文

農芸化学会東北支部 2023年度若手の会　2023/12/01
東北大学大学院農学研究科の農・食分野の放射光測定事例 Invited

日高將文

量子ビーム利用食品研究会(中性子科学会サテライト会議)　2023/09/12
東北大学農学研究科における農・食研究への放射光利用の取り組み

日高將文, 高山裕貴, 原田昌彦

SPring-8産業利用報告会　2023/09/08
Recombinant expression and functional analysis of Allium fistulosum lectin

楊しかん, 王正光, 日高將文, 二井勇人, 小川智久

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　2023/12/02
黄麹菌のデンプン分解酵素生産に関与する転写因子FlbCの大腸菌発現・精製系の構築

松畑達哉, 小嶋慧, 青西洋平, 小川智久, 二井勇人, 五味勝也, 日高將文

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　2023/12/02
インテグリンの活性を制御するハブ毒ディスインテグリンの探索

佐藤拓郎, 二井勇人, 日高將文, 小川智久

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　2023/12/02
γセクレターゼ活性化変異体の立体構造解析に向けた大量発現・精製系の構築

井上大輝, 日高將文, 小川智久, 二井勇人

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　2023/12/02
The anti-COVID-19 function research of lectins from microalgae

王正光, 楊しかん, 日高將文, 二井勇人, 小川智久

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　2023/12/02
フッ素系不活性溶媒添加による微生物・細胞増殖促進メカニズム解析

井澤克秋, 細木亮輔, 山重貴久, 川田晃士, 日高將文, 尾間由佳子, 菊池正二郎, 小川雄一, 瀬戸山寛之, 廣沢一郎, 原田昌彦

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　2023/12/02
ベノミクス研究により明らかになった毒蛇ハブの新規毒成分の機能と毒関連特殊機能の進化

小川智久, 柴田弘紀, 上田直子, 佐藤矩行, 服部正策, 日高將文, 二井勇人

日本生化学会大会(Web)　2023/10/31
Specific presenilin mutation near the substrate binding site modulate γ-secretase activity

山口晶也, 鈴木涼太, 日高將文, 小川智久, 二井勇人

日本生化学会大会(Web)　2023/10/31
Brevibacillus expression system is efficient for producing Dioscorea batatas mannose binding lectin DB1

宍戸茉美, 小川紗也加, 日高將文, 二井勇人, 小川智久, 小川智久

日本生化学会大会(Web)　2023/10/31
Phosphorylation of 26 kDa matrix protein regulates bio-mineralization in pearl shell

鈴木優香, 日高將文, 二井勇人, 小川智久

日本生化学会大会(Web)　2023/10/31
出芽酵母を用いたC9orf72連鎖性筋萎縮性側索硬化症および前頭側頭型認知症におけるAUG非依存性翻訳機構解析系の構築

伊藤匠, 日高將文, 小川智久, 二井勇人

日本生化学会大会(Web)　2023/10/31
Single-Particle Analysis of Microbial Amino Acid Transporter by Cryo-Electron Microscopy

七谷圭, 七谷圭, 七谷圭, 菅野亮, 菅野亮, 日高將文, 山中空, 宮本あかり, 渡部聡, 稲葉謙次, 川端猛, GUAN Lan, 光岡薫, 阿部敬悦, 小柴生造, 小柴生造

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　2023/12/06
放射光X線CTイメージングによる冷凍魚類筋肉品質の観察

中村優太, 中野俊樹, 日高將文, 落合芳博

日本水産学会大会講演要旨集(CD-ROM)　2023/09/19
ヘビ毒成分はアルツハイマー病治療薬の候補となりうるか?

小川智久, 榊原里奈, 川崎創, 日高將文, 二井勇人

トキシンシンポジウム予稿集　2023/09/07
Functional analysis of the extracellular domain of α-glucan synthase in α-glucan biosynthesis in the model filamentous fungus Aspergillus nidulans

田代裕登, 蒲池悠佳, 宮澤拳, 宮澤拳, 吉見啓, 吉見啓, 日高將文, 中島佑, 阿部敬悦, 阿部敬悦

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2023
Analysis of the enzymatic and biological functions of GPI-anchored α-amylase, AgtA, that regulates biosynthesis of cell wall α-1,3-glucan in Aspergillus oryzae

小泉亜未, 宮澤拳, 宮澤拳, 尾形慎, 矢野成和, 吉見啓, 吉見啓, 佐野元昭, 日高將文, 仁平高則, 中井博之, 木村聡, 岩田忠久, 阿部敬悦, 阿部敬悦

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2023
モデル糸状菌Aspergillus nidulansにおけるα-1,3-グルカン合成酵素の細胞外ドメインによるα-1,3-グルカン分子量制御機構の解析

蒲池悠佳, 宮澤拳, 吉見啓, 吉見啓, 日高將文, 中島佑, 阿部敬悦, 阿部敬悦

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　2021/09
アミロイド前駆体タンパク質の切断感受性変異の獲得と解析

鈴木涼太, 高橋春香, 日高將文, 小川智久, 二井勇人

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　2021/09
生合成酵素を用いたドウモイ酸類縁体の調製と構造活性相関

前野優香理, 小瀧裕一, 寺田竜太, 日高將文, 長由扶子, 此木敬一, 山下まり

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　2021/09
γセクレターゼによる切断感受性を変化させるアミロイド前駆体タンパク質の配列要因

鈴木涼太, 高橋春香, 日高將文, 小川智久, 二井勇人

Dementia Japan　2021/09
Feasibility studies in the food and agriculture fields

日高將文

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2021/03
Visualization of mineral distribution in biological materials and foods using synchrotron radiation X-ray.

日高將文, 門田佳奈, 藤井智幸

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2021/03
ハブメタロプロテアーゼのアミロイドβに対する分解活性

川崎創, 日高將文, 小川智久, 二井勇人

日本病態プロテアーゼ学会学術集会プログラム抄録集　2021/07
すり身ゲルの凍結・解凍による状態変化

藤井智幸, 日高將文, 門田佳奈, 石川大太郎

日本食品科学工学会大会講演集　2021/08
Elucidation of physiological function and substrate search of Saccharomyces cerevisiae rhomboid Pcp1p

角田俊揮, 日高將文, 小川智久, 新谷尚弘, 二井勇人

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2021/03
Construction of expression and purification system with the aim of crystallography for functional analysis of MalR of Aspergillus oryzae

小嶋慧, 小川智久, 二井勇人, 五味勝也, 日高將文

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2021/03
Construction of expression and purification system in yeast for analysis of γ-secretase mutant

関正義, 小川智久, 日高將文, 二井勇人

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2021/03
Analysis of the enzymatic property of α-amylase, AgtA, involved in biosynthesis of cell wall α-1,3-glucan in Aspergillus oryzae

小泉亜未, 尾形慎, 矢野成和, 宮澤拳, 吉見啓, 吉見啓, 佐野元昭, 日高將文, 仁平高則, 中井博之, 木村聡, 岩田忠久, 阿部敬悦, 阿部敬悦

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2021/03
Functional analysis of γ-secretase subunit Aph1 in the yeast reconstitution system

渡辺ひかり, 吉田知加, 蔡哲夫, 日高將文, 小川智久, 富田泰輔, 二井勇人

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2021/03
細胞壁α-1,3-グルカン生合成に寄与する麹菌のα-アミラーゼAgtAの特性解析

小泉亜未, 尾形慎, 矢野成和, 宮澤拳, 吉見啓, 吉見啓, 佐野元昭, 日高將文, 仁平高則, 中井博之, 木村聡, 岩田忠久, 阿部敬悦, 阿部敬悦

応用糖質科学　2021/09
γセクレターゼ複合体構成因子Aph1による活性調節機構の解析

渡辺ひかり, 吉田知加, 蔡哲夫, 日高將文, 小川智久, 富田泰輔, 二井勇人

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　2020/09
出芽酵母ロンボイドPcp1pの生理機能解明と基質探索

角田俊揮, 日高將文, 小川智久, 新谷尚弘, 二井勇人

日本農芸化学会東北支部大会プログラム・講演要旨集　2020/09
放射光X線CTによる冷凍水産物の品質評価と放射光の水産分野への応用について

中野俊樹, 日高將文, 山口敏康, 渡邊康一, 落合芳博, 竹岡芳成, 秋山繁

日仏海洋学会学術研究発表会講演要旨集　2020/08
東北大・農学研究科の放射光利用と産学連携の取り組み

日高將文, 金山喜則, 原健士朗, 中野俊樹, 宮下脩平, 田雑征治, 日尾彰宏, 原田昌彦

KEK Proceedings (Web)　2020/02
Inhibition of Voltage-gated Sodium Channel Subtypes (Na_v1.1-Na_v1.7) by Tetrodotoxin Analogues

塚本匡顕, 千葉雪絵, 若森実, 日高將文, 山田智士, 角替俊輔, 長由扶子, 榊原良, 今津拓也, 所聖太, 佐竹佳樹, 安立昌篤, 西川俊夫, 山下まり, 此木敬一

天然有機化合物討論会講演要旨集(Web)　2018/09
c‐Mycとの相互作用によるPin1の構造変化を解析できるFRET法の確立

畠山皓大, 岡部恵美子, 日高將文, 内田隆史

日本生化学会大会(Web)　2016/12
Growth arrest specific protein7b(Gas7b)によるTau機能の制御

清水泰希, 藤田彩子, 秋山弘匡, 日高將文, 内田隆史

日本生化学会大会(Web)　2016/12
Pin1はCamKIIの活性を低下させることでTauの機能制御を行う

菅原佑衣, 金井研太, 清水泰希, 広瀬恵子, 日高將文, 内田千代子, 内田隆史

日本生化学会大会(Web)　2016/12
Growth arrest specific protein 7b(Gas7b)によるTau機能の制御

清水泰希, 藤田彩子, 秋山弘匡, 日高將文, 内田隆史

日本生化学会大会プログラム・講演要旨集　2016/09
プロリン異性化酵素Pin1阻害ポリフェノールの発見

對馬早織, 日高將文, 高橋典子, 津吹政可, 内田隆史

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2016/03/05
微生物環境応答システムの速度論的解析と応用開発

日高將文, 後藤愛那, 清水泰希, 南澤究, 今村博臣, 内田隆史

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2016/03/05
海藻ポリフェノールはPin1活性を阻害しマウスの脂肪量を低下させた

鈴木充子, 宮下拓也, 秋吉皓太, 鈴木寿弥, 日高将文, 内田隆史, 内田千代子

日本生化学会大会・日本分子生物学会年会合同大会講演要旨集　2015/12
プロリン異性化酵素Pin1によるタウキナーゼの活性制御の解析

馬場貴大, 金井研太, 日高將文, 内田隆史

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2015/03/05
根粒菌の二成分制御システムを利用したNO3-/NO2-バイオセンサーの開発

後藤愛那, 日高將文, 清水泰希, 板倉学, クリスチーナ・サンチェス, 南澤究, 今村博臣, 内田隆史

日本生化学会大会プログラム・講演要旨集　2014/10
FRET法を用いたPin1構造変化の可視化

岡部恵美子, 日高將文, 内田隆史

日本農芸化学会　2014/03/27
ポリフェノールによるプロリン異性化酵素(Pin1, Cyp, FKBP)の活性制御

小坂啓太, 生地紘子, 日高將文, 内田隆史

日本農芸化学会　2014/03/27
FRETを用いた硝酸センサータンパク質の開発

後藤愛那, 日高將文, 岡部恵美子, 金井研太, 小坂啓太, 板倉学, クリスチーナサンチェス, 南澤究, 内田隆史

日本農芸化学会　2014/03/27
Growth arrest specific protein b(Gas7b)によるリン酸化Tau量の調節機構

乗田理恵, 清水泰希, 秋山弘匡, 広瀬恵子, 後藤愛那, 日高將文, 内田隆史

日本農芸化学会　2014/03/27
超好熱性微生物由来の無機ピロリン酸依存性ホスホフルクトキナーゼの結晶構造解析とリン酸供与体の認識機構

宋賢珍, 日高将文, 荒川隆俊, 伏信進矢, 若木高善

日本農芸化学会　2014/03/27
Growth arrest specific protein b(Gas7b)によるリン酸化Tau量の調節機構

乗田理恵, 清水泰希, 秋山弘匡, 広瀬恵子, 後藤愛那, 日高將文, 内田隆史

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2014/03/05
ポリフェノールによるプロリン異性化酵素(Pin1,Cyp,FKBP)の活性制御

小坂啓太, 生地紘子, 日高將文, 内田隆史

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2014/03/05
FRET法を用いたPin1構造変化の可視化

岡部恵美子, 日高將文, 内田隆史

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2014/03/05
FRETを用いた硝酸センサータンパク質の開発

後藤愛那, 日高將文, 岡部恵美子, 金井研太, 小坂啓太, 板倉学, CRISTINA Sanchez, 南澤究, 内田隆史

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2014/03/05
ダイズ根粒菌高N₂O還元活性株のゲノム解析による脱窒遺伝子の新規転写制御因子の発見

板倉学, SANCHEZ Cristina, 松本貴嗣, 吉川博文, 後藤愛那, 日高将文, 内田隆史, 南澤究

日本ゲノム微生物学会年会要旨集　2014/03
プロリン異性化酵素Pin1の脳関連キナーゼCaMKIIへの影響

金井研太, 小坂啓太, 堤貴明, 後藤愛那, 二井勇人, 二井勇人, 日高將文, 日高將文, 内田隆史, 内田隆史

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2013/12
c-mycに作用し構造変化するPin1-FRET法の構築

岡部恵美子, 日高將文, 内田隆史

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2013/03
FRET法を利用したPin1-リン酸化ペプチド相互作用の可視化

岡部恵美子, 日高將文, 内田隆史

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　2012/12
1,3-1,4-α-L-フコシダーゼの結晶構造解析に基づく基質特異性の構造学的基盤

櫻間晴子, 伏信進矢, 北岡本光, 日高將文, 芦田久, 片山高嶺, 山本憲二, 熊谷英彦

日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2012/03
超好熱性古細菌由来ホスホフルクトキナーゼの結晶構造解析

宋賢珍, 日高将文, 伏信進矢, 若木高善

日本農芸化学会大会講演要旨集　2011/03
hGas7b Enhances Microtubule Polymerization but Blocks Kinesin Movement on Microtubule International-presentation

Masafumi Hidaka, Tomoe Koga, Aina Goto, Hideo Higuchi, Takafumi Uchida

The 4th Mechanobiology Workshop and Biophysical Society Joint Meeting　2010/11/09

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本人の発表
Thermoproteus tenaxのホスホフルクキナーゼ結晶構造解析

宋賢珍, 宋賢珍, 遠山真理, 遠山真理, 日高将文, 日高将文, 伏信進也, 伏信進也, 祥雲弘文, 祥雲弘文, 若木高善, 若木高善

日本農芸化学会大会講演要旨集　2010/03
糖質加水分解酵素ファミリー3(GH3)Kluyveromyces marxianus由来β-グルコシダーゼ(KmBglI)のX線結晶構造解析

日高將文, 吉田永史奈, 伏信進矢, 北岡本光, 片山高嶺, 熊谷英彦

日本農芸化学会大会講演要旨集　2010/03
ビフィズス菌由来ガラクト-N-ビオース/ラクト-N-ビオースIホスホリラーゼの結晶構造解析

日高將文, 日高將文, 西本完, 中島将博, 北岡本光, 若木高善, 祥雲弘文, 伏信進矢

PFシンポジウム要旨集　2009/03
アノマー反転型β-キシロシダーゼのグライコシンターゼ化

本多裕司, 片山高嶺, 谷口肇, 熊谷英彦, 日高將文, 伏信進矢, 北岡本光

日本農芸化学会大会講演要旨集　2009/03
Inverting galacto‐N‐biose/ lacto‐N‐biose I phosphorylase hasa retaining GH‐like TIM barrel fold

International Carbohydrate Symposium, Oslo, Norway　2008/08
ビフィズス菌由来ガラクト-N-ビオース/ラクト-N-ビオースIホスホリラーゼの構造と機能

日高將文, 伏信進矢, 西本完, 中島将博, 北岡本光

日本乳酸菌学会誌　2008/07
ビフィズス菌の選択的生育に関わる新規ホスホリラーゼの構造解析

日高將文, 伏信進矢, 西本完, 北岡本光, 若木高善, 祥雲弘文

日本農芸化学会関東支部講演要旨集　2008/06
ビフィズス菌由来ガラクト-N-ビオース/ラクト-N-ビオースIホスホリラーゼの構造解析:基質結合によるTIMバレル骨格の構造変化

日高將文, 西本完, 北岡本光, 伏信進矢

日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集　2008/06
ビフィズス菌のヒトミルクオリゴ糖代謝関連酵素の構造生物学

伏信進矢, 日高將文, 鈴木龍一郎

日本農芸化学会大会講演要旨集　2008/03
Structural Basis for a Substrate Specificity of a GH-94 Laminaribiose Phosphorylase

Carbohydrate Bioengineering Meeting, Braunschweig, Germany　2007/04
合目的変異導入によるラクトースホスホリラーゼの創出

新井健司, 伏信進矢, 鈴木龍一郎, 日高将文, 片山高嶺, 北岡本光, 若木高善, 祥雲弘文

日本農芸化学会大会講演要旨集　2007/03
Structural Analyses of a GH-94 Cellobiose Phosphorylase

International Carbohydrate Symposium, Whistler, Canada　2006/08
新規構造の解明による糖質関連酵素の分類の再編成

伏信進矢, 日高将文, 宮永顕正, 若木高善, 祥雲弘文

日本農芸化学会大会講演要旨集　2005/03
Structure and function relationship of family 42 beta-galactosidase from Thermus thermophilus A4

Carbohydrate Bioengineering Meeting, Groningen, Netherlands　2003/04
ジオキシゲナーゼCumA1A2複合体の発現と結晶化

董雪松, 伏信進矢, 日高将文, 福田英理子, 野尻秀昭, 山根久和, 大森俊雄, 祥雲弘文, 若木高善

日本農芸化学会大会講演要旨集　2003/04
糖質加水分解酵素のバレル構造: ファミリー42と57のX線結晶構造解析

伏信進矢, 日高将文, 今村博臣, 山本雅貴, 熊坂崇, 松沢洋, 若木高善, 祥雲弘文

日本農芸化学会大会講演要旨集　2003/03
芳香族化合物分解系加水分解酵素CumDの基質特異性の構造的基盤

伏信進矢, 日高将文, 全昭映, 佐久敬, 野尻秀昭, 山根久和, 大森俊雄, 若木高善

日本農芸化学会大会講演要旨集　2002/03
難分解性物質代謝酵素CumDのX線結晶構造解析

佐久敬, 伏信進矢, 日高将文, 野尻秀明, 山根久和, 大森俊雄, 若木高善

タンパク質構造討論会講演要旨集　2000/03
Feasibility Study on Synchrotron Radiation Application in Agriculture and Food: Our Approach with a View to Utilization of NanoTerasu

Masafumi Hidaka

Future Prospects in Agriculture based on Immunity, Food Science, and Synchrotron Light　2023/01/16

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Research Projects 17

Identification and functional characterization of phase transition factors during the fruit development stage using grape berries

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research

Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

Institution: Kyoto University

2025/04/01 - 2029/03/31
Development of a local structure analysis method for complex oxides composed of light elements using a synchrotron soft X-ray light source

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research

Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (A)

Institution: Tohoku University

2024/04/01 - 2029/03/31
Hierarchical structure analysis of food samples using synchrotron radiation

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research

Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

Institution: Tohoku University

2024/04/01 - 2027/03/31
産業微生物の転写因子研究の分子レベルアプローチ

日高將文

Offer Organization: 日本学術振興会

System: 科学研究費助成事業基盤研究(C)

Category: 基盤研究(C)

Institution: 東北大学

2020/04 - 2024/03

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微生物は生育環境中の栄養源、ストレス源などの濃度変化を感知し、増殖や生存のため遺伝子・タンパク質の発現量を増減させる。そのメカニズムを追求していくと、どのタンパク質が関与しているのか？については分かってくる。では、それらのタンパク質はどのように物質濃度を感知しているのか？その感知した情報をどのように発現レベルにつなげているか？発現制御の分子メカニズムは、いわばブラックボックスとなっているものが多く、微生物の応用を妨げる一因ともなっている。このブラックボックスの解明には、タンパク質分子レベルの研究が不可欠である。本研究は、これまでの微生物学を含む農学研究であまり用いられることがなかった放射光の測定技術を積極的に導入し、分子レベルの微生物の発現制御メカニズム解明にアプローチする。そのための研究ターゲットとして、麹菌の4種の転写因子、AmyR、MalR、CreA、FlbCを選び、機能解析、構造解析を目指す。2021年度は、AmyR、MalRについて、機能解析、構造解析を目指して大腸菌による発現系の構築を試みた。大腸菌で発現したAmyR、MalRは封入態を形成し、可溶な状態で獲得ができなかったことから、変性剤の添加による可溶化、ならびに除去によるリフォールディング条件を検討したところ、添加剤存在下で可溶化することが分かった。リフォールディングの条件を検討することで、大腸菌1リットル培養当たり数ミリグラムのタンパク質獲得に成功した。現在、リフォールディング後のタンパク質の機能について解析を進めている。
Screening of the voltage-gated sodium channel blockers to discover the lead compounds for therapeutic purposes

Konoki Keiichi

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

Institution: Tohoku University

2017/04/01 - 2021/03/31

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We examined the sensitivity of Nav1.1-1.7 to TTX analogues provided by a collaborator and found that 1) chiriquitoxin (CHTX) exhibits low affinity to Nav1.7 due to steric repulsion against isoleucine residues in the TTX binding site, 2) contrary to previous reports, 4,9-anhydroTTX exhibits low affinity to Nav1.6, 3) the deoxy analogues exhibit low affinity to any Nav subtype. We investigated the Nav inhibitory activity of various natural and non-natural TTX and STX derivatives provided by other collaborators and found that the one of the derivatives showed high affinity for Nav1.5, which is normally insensitive to TTX or STX. We found arachidonic acid as an inhibitor of Nav expressed in mouse neuroblastoma Neuro 2A from the marine sponge Halichondria okadai, and investigated the details of the inhibition mechanism.
Elucidation of physiological role of nitrate/nitrite/NO dynamics and development of drugs

Hidaka Masafumi

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

Institution: Tohoku University

2017/04/01 - 2020/03/31

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The aim of this study was to visualize the dynamics of NO in living cells using sNOOOpy (sensor for NO2/NO3 in physiology), a sensor protein system that detects changes in the concentration of nitrate and nitrite in cells, and to elucidate the physiological dynamics of NO using changes in the concentration of NO3/NO2 as an indicator. The sNOOOpy system was not sensitive enough to detect changes in NO3/NO2 concentration in living cells. In this study, we identified the complex structure of the sNOOOpy system's protein, NasS, with NO3 and NO2, and combined it with protein-level characterization to obtain information on the structural basis at the molecular level.
Human milk oligosaccharides as the bifidus factor: the mechanism underlying how bifidus flora is established in infant guts

Katayama Takane

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

Institution: Kyoto University

2015/04/01 - 2018/03/31

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It has long been known that bifidobaceria-rich microbiota (bifidus flora) is formed in breast-fed infant intestines; however the underlying mechanism has not been elucidated. We have found that infant gut-associated bifidobacteria have an ability to assimilate human milk oligosaccharides (HMOs) that comprises the third most abundant solid component. In this study, we focused on lacto-N-biosidase, which hydrolyzes lacto-N-tetraose (the most abundant core HMO structure ), and revealed that the enzyme plays an important role in bifidus flora formation in infants. In addition, we succeeded in developing an efficient method to synthesize lacto-N-tetraose by mutating a relevant enzyme. The compound can be used for formula milk fortification.
Structure and function relationships of NasS-NasT, a novel two-component system in root nodule bacteria

Hidaka Masafumi

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Young Scientists (B)

Category: Grant-in-Aid for Young Scientists (B)

Institution: Tohoku University

2014/04/01 - 2017/03/31

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Root nodule bacteria control expression levels of protein involved in nitrate assimilation, and the sensing is regulated by protein complex of NasS and NasT. This project tried to reveal nitrate sensing mechanism of NasS-NasT at molecular level, and develop bio-sensor of nitrate in the cells by utilizing NasS-NasT. To clarify structure and function relationships of NasS-NasT, crystallographic approach was attempted. After successful construction of expression and purification system of NasS-NasT, these proteins were subjected to crystallization and X-ray analysis. Finally, novel crystal structure of NasS was solved. In this project, sNOOOpy, sensor for NO3/NO2 in physiology, was developed. This system utilizing NasS-NasT protein enabled us to visualize the changes of nitrate and nitrite level in mammalian cells.
Milk oligosaccharides-mediated symbiosis and co-evolution between bifidobacteria and humans

KATAYAMA Takane, HIDAKA Masafumi, HIROSE Junko

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

Institution: Ishikawa Prefectural University

2012/04/01 - 2015/03/31

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Breast-fed infant intestines generally have microbiota rich in bifidobacteria, and the population of the bacteria in the ecosystem drastically decreases after weaning. This suggests that human milk has a bifidogenic compound; however, the mechanism underlying it remains elusive. We have reecntly found that infant gut-associated bifidobacteria are equipped with genetic and enzymatic sets dedicated to the utilization of oligosaccharides contained in human milk (human milk oligosaccharides, HMOs). In this study, we aimed to obtain a comprehensive understanding of the HMOs assimilation pathway of bifidobacteria.
Visualization of structure and function change of phosphorylatad protein.

HIDAKA Masafumi

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Young Scientists (B)

Category: Grant-in-Aid for Young Scientists (B)

Institution: Tohoku University

2012/04/01 - 2015/03/31

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Proteins are altered their structure by phosphorylation, and their functions are changed. Thus, the phosphorylation is key mechanism that involved in regulation of physiological functions. However, relationships between structural-switch and functional-switch by phosphorylation are still unclear. Elucidations of these relationships are expected to facilitate to elucidate mechanisms of phosphrylation-related diseases including cancer. We employed the structural switch of Pin1, that binds to phosphorylated proteins, to develop a novel detection system of phosphorylation-induced structural switch. Characterizations of the Pin1-dirived sensor protein indicated that this sensor protein can detect structural switch of Pin1 induced by phosphorylated sequence.
リン酸化蛋白質の構造と機能の変化の可視化 Competitive

System: Grant-in-Aid for Scientific Research

2012/04 - 2014/03
Drug Discovery of Alzheimer Disease from Molecules- Regulating Microtubule Polymerization Competitive

UCHIDA Takafumi, UCHIDA Chiyoko, YAMASHITA Mari, HIROSE Keiko, OKUDA Toru

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (S)

Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (S)

Institution: Tohoku University

2008/05/12 - 2013/03/31

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Based on the hypothesis that Alzheimer disease is caused by the defect of microtubule polymerization, we have studied the functions of the newly identified the microtubule- regulatory molecules, Pin1 and Gas7b (the proteins consisting of the similar sequence to the WW domain of Pin1). We suggested that Pin1 and Gas7b are useful to the diagnosis and treatment of the age-related diseases. We succeeded in establishing the high throughput screening technology for the low molecular inhibitors of Pin1 and identifying DTM, TME-1 and seaweed polyphenol (974B). We showed that Gas7b accelerates microtubule polymerization by binding phosphorylated tau, regulates neuronal cell morphology by regulating the bundling of microtubules and cross linking of microtubule and actin filament, and exists less level in the brains of patients with Alzheimer disease. (original papers; 41)
膜透過性ペプチド結合型の「タンパク質創薬」に関する実用化研究

日高將文

System: 産学が連携した研究開発成果の展開研究成果展開事業研究成果最適展開支援プログラム(A-STEP) 探索タイプ

Institution: 東北大学

2011 - 2012

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我々は、リン酸化タンパク質の構造・機能を制御することで様々な生命現象に関わる酵素・Pin1に着目し、細胞中のPin1量を制御することが、タンパク質のリン酸化が引き金となる癌やアルツハイマー病に対する予防・治療へつながると考えている。本研究開発は、Pin1に膜透過性ペプチドを融合した人工タンパク質を開発し、Pin1を細胞内に取り込ませる蛋白質薬剤として応用することを目標としている。本期間(平成23年12月~平成24年7月)では、Pin1に融合する膜透過性ペプチドの検討、「膜透過性ペプチド融合型Pin1」を1グラム合成すること、を最終目標に設定し研究を行った。今後は、タンパク質の大量生産を目指した培養系・精製系の確立を目指す。
酵素デザインを活用したミルクオリゴ糖の実用的生産技術の開発 Competitive

System: 新技術・新分野創出のための基礎研究推進事業

2005 - 2009

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ビフィズス菌の持つミルクオリゴ糖分解酵素を合成酵素に改変して利用することにより、ミルクオリゴ糖を食品として使用可能な安価なコストで生産する技術の開発を目指す。目的の酵素は立体構造情報に基づき機能改変のデザインを行って合成する。
有用オリゴ糖合成酵素の構造機能解析

日高將文

Offer Organization: 日本学術振興会

System: 科学研究費助成事業特別研究員奨励費

Category: 特別研究員奨励費

2005 - 2007

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本研究は糖鎖の伸長・分解を触媒する糖質関連酵素についてX線結晶構造解析により反応機構・基質特異性の構造基盤を獲得し、タンパク質工学的手法を用いた有用オリゴ糖合成への応用を目的としている。ビフィズス菌はラクト-N-ビオース(Ga1-β1,3-GlcNAc)を資化するユニークな代謝経路を持つが、その資化能は加リン酸分解酵素(LNBP)のラクト-N-ビオース分解能に由来する。Bifidobacterium longumのLNBPについて構造解析を行い、基質との複合体構造解析およびドッキングシミュレーションにより反応機構を決定した。LNBPの立体構造は糖質加水分解酵素と類縁の構造を有し、その加リン酸分解は加水分解と類似の機構で進行することが分かった。一方既知の加水分解酵素には見られない特徴として、基質の結合状態によって大きく構造を変化させることを明らかにした。
糖質関連酵素の結晶構造解析

日高將文

Offer Organization: 日本学術振興会

System: 科学研究費助成事業特別研究員奨励費

Category: 特別研究員奨励費

Institution: 東京大学

2003 - 2004

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糖鎖の伸長、分解に関連する酵素は、アミノ酸配列に基づいて5つの群、100以上のファミリーに分類されているが、多くのファミリー間で立体構造の相同性が見出されている。本研究は、糖質関連酵素の立体構造を解明することで、ファミリー間の構造機能相関を明らかにすることを目的としている。本年度は、前年度に明らかにした糖質加水分解酵素群ファミリー94(GH-94)に分類される加リン酸分解酵素Vibrio proteolyticus由来キトビオースホスホリラーゼ(ChBP)の立体構造を基に、同じくGH-94に分類される加リン酸分解酵素Cellvibrio gilvus由来セロビオースホスリラーゼ(CgCBP)の構造解析を行った。その結果、CgCBPのグルコース・硫酸複合体構造を2.0Å、グルコース・グリセロール・リン酸複合体構造を2.1Å分解能で明らかにした。後者は、GH-94で初めてのリン酸複合体構造であり、これまで不明だったGH-94のリン酸認識残基を同定した。また、ChBPとCgCBPの構造比較から、両者の基質特異性を決定しているアミノ酸残基を特定した。 CgCBPはGH-94酵素では最も詳細な解析が行われてきた酵素であり、セロビオースや分岐三糖など有用オリゴ糖合成への応用が考案されている。本研究による立体構造の解明により、更なる研究の発展が期待される。 CgCBPの結晶化およびX線回折データ測定の結果は、科学誌Acta Crystallographica Section Dに発表した。またCgCBPの構造解析の結果について、投稿準備中である。
糖質関連酵素の構造機能相関 Competitive

System: その他の研究制度

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枝豆の美味しさに放射光で迫る

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膜透過性ペプチド結合型の「タンパク質創薬」に関する実用化研究

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