研究者詳細

顔写真

ナンゴ　エリコ
南後　恵理子
Eriko Nango
所属
多元物質科学研究所　有機・生命科学研究部門　量子ビーム構造生物化学研究分野
職名
教授
学位

  • 博士（理学）(東京工業大学)

  • 修士（理学）（東京工業大学）

プロフィール

 

経歴 10

  • 2020年7月 ～ 継続中
    東北大学 国際放射光イノベーション・スマート研究センター　教授（兼任）

  • 2020年4月 ～ 継続中
    東北大学　多元物質科学研究所　教授

  • 2021年4月 ～ 2025年3月
    特定国立研究開発法人理化学研究所　放射光科学研究センター　チームリーダー (兼任)

  • 2019年12月 ～ 2020年3月
    京都大学　医学研究科　特定准教授

  • 2019年4月 ～ 2019年11月
    京都大学　医学研究科　助教

  • 2013年 ～ 2019年3月
    理化学研究所　放射光科学総合研究センター　研究員

  • 2010年 ～ 2013年
    理化学研究所　放射光科学総合研究センター　リサーチアソシエイト

  • 2007年 ～ 2010年
    東京工業大学大学院　理工学研究科　助教

  • 2004年 ～ 2007年
    東京工業大学 理工学研究科 助手

  • 2001年 ～ 2004年
    日本学術振興会 特別研究員DC1

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学歴 2

  • 東京工業大学　理工学研究科　化学専攻

    1999年 ～ 2004年

  • 東京工業大学　理学部　化学科

    1995年 ～ 1999年

委員歴 7

  • 日本学術会議　連携会員

    2023年11月 ～ 継続中

  • SPring-8ユーザー協同体（SPRUC）　幹事

    2022年4月 ～ 継続中

  • 日本結晶学会　評議員

    2022年4月 ～ 継続中

  • 日本蛋白質科学会　代議員

    2022年4月 ～ 継続中

  • 日本生物物理学会　理事

    2021年4月 ～ 継続中

  • さきがけ「細胞の動的高次構造体」　領域アドバイザー

    2020年4月 ～ 継続中

  • 大阪大学蛋白質研究所専門委員会　専門委員

    2021年4月 ～ 2023年3月

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所属学協会 4

  • 日本化学会

  • 日本蛋白質科学会

  • 日本生物物理学会

  • 日本結晶学会

研究キーワード 8

  • 酵素反応解析

  • タンパク質結晶構造解析

  • レチナールタンパク質

  • シリアルフェムト秒結晶構造解析

  • X線自由電子レーザー

  • Biochemistry of biosubstances in general

  • Natural Organic compounds

  • Biological Organic Chemistry

研究分野 6

  • ライフサイエンス / 生物物理学 /

  • ライフサイエンス / 構造生物化学 /

  • ライフサイエンス / 生物有機化学 /

  • ナノテク・材料 / 構造有機化学、物理有機化学 /

  • エネルギー / 量子ビーム科学 /

  • ナノテク・材料 / 生物分子化学 /

受賞 6

  1. 第４１回 井上学術賞

    2024年12月　公益財団法人 井上科学振興財団　光感受性タンパク質の動的構造と分子機構解明

  2. 第三回長倉三郎賞

    2023年12月　日本化学会

  3. 第41回学術賞

    2023年12月　日本化学会

  4. 日本学士院学術奨励賞

    2022年1月　日本学士院　X 線自由電子レーザーによるタンパク質分子動画解析

  5. 日本学術振興会賞

    2021年12月　日本学術振興会　X 線自由電子レーザーによるタンパク質分子動画解析

  6. 第3回 保井コノ賞

    2019年3月　お茶の水女子大学　X線自由電子レーザーによるタンパク質の動的構造と機能発現機構の解析

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論文 104

  1. Time-resolved small-angle X-ray scattering system development for the biological macromolecules at SACLA: A pilot study

    Nobutaka Shimizu, Fangjia Luo, Tomoyuki Tanaka, Kensuke Tono, Keiko Yatabe, So Iwata, Eriko Nango

    Biophysics and Physicobiology　2025年3月27日

    DOI： 10.2142/biophysico.bppb-v22.0007 　

  2. Structural effects of high laser power densities on an early bacteriorhodopsin photocycle intermediate. 国際誌 査読有り

    Quentin Bertrand, Przemyslaw Nogly, Eriko Nango, Demet Kekilli, Georgii Khusainov, Antonia Furrer, Daniel James, Florian Dworkowski, Petr Skopintsev, Sandra Mous, Isabelle Martiel, Per Börjesson, Giorgia Ortolani, Chia-Ying Huang, Michal Kepa, Dmitry Ozerov, Steffen Brünle, Valerie Panneels, Tomoyuki Tanaka, Rie Tanaka, Kensuke Tono, Shigeki Owada, Philip J M Johnson, Karol Nass, Gregor Knopp, Claudio Cirelli, Christopher Milne, Gebhard Schertler, So Iwata, Richard Neutze, Tobias Weinert, Jörg Standfuss

    Nature communications　15　(1)　10278-10278　2024年11月27日

    DOI： 10.1038/s41467-024-54422-8 　

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    Time-resolved serial crystallography at X-ray Free Electron Lasers offers the opportunity to observe ultrafast photochemical reactions at the atomic level. The technique has yielded exciting molecular insights into various biological processes including light sensing and photochemical energy conversion. However, to achieve sufficient levels of activation within an optically dense crystal, high laser power densities are often used, which has led to an ongoing debate to which extent photodamage may compromise interpretation of the results. Here we compare time-resolved serial crystallographic data of the bacteriorhodopsin K-intermediate collected at laser power densities ranging from 0.04 to 2493 GW/cm2 and follow energy dissipation of the absorbed photons logarithmically from picoseconds to milliseconds. Although the effects of high laser power densities on the overall structure are small, in the upper excitation range we observe significant changes in retinal conformation and increased heating of the functionally critical counterion cluster. We compare light-activation within crystals to that in solution and discuss the impact of the observed changes on bacteriorhodopsin biology.

  3. Real-time observation of a metal complex-driven reaction intermediate using a porous protein crystal and serial femtosecond crystallography 査読有り

    Basudev Maity, Mitsuo Shoji, Fangjia Luo, Takanori Nakane, Satoshi Abe, Shigeki Owada, Jungmin Kang, Kensuke Tono, Rie Tanaka, Thuc Toan Pham, Mariko Kojima, Yuki Hishikawa, Junko Tanaka, Jiaxin Tian, Misaki Nagama, Taiga Suzuki, Hiroki Noya, Yuto Nakasuji, Asuka Asanuma, Xinchen Yao, So Iwata, Yasuteru Shigeta, Eriko Nango, Takafumi Ueno

    Nature Communications　15　(1)　2024年6月29日

    出版者・発行元： Springer Science and Business Media LLC

    DOI： 10.1038/s41467-024-49814-9 　

    eISSN：2041-1723

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    Abstract Determining short-lived intermediate structures in chemical reactions is challenging. Although ultrafast spectroscopic methods can detect the formation of transient intermediates, real-space structures cannot be determined directly from such studies. Time-resolved serial femtosecond crystallography (TR-SFX) has recently proven to be a powerful method for capturing molecular changes in proteins on femtosecond timescales. However, the methodology has been mostly applied to natural proteins/enzymes and limited to reactions promoted by synthetic molecules due to structure determination challenges. This work demonstrates the applicability of TR-SFX for investigations of chemical reaction mechanisms of synthetic metal complexes. We fix a light-induced CO-releasing Mn(CO)3 reaction center in porous hen egg white lysozyme (HEWL) microcrystals. By controlling light exposure and time, we capture the real-time formation of Mn-carbonyl intermediates during the CO release reaction. The asymmetric protein environment is found to influence the order of CO release. The experimentally-observed reaction path agrees with quantum mechanical calculations. Therefore, our demonstration offers a new approach to visualize atomic-level reactions of small molecules using TR-SFX with real-space structure determination. This advance holds the potential to facilitate design of artificial metalloenzymes with precise mechanisms, empowering design, control and development of innovative reactions.

  4. Structural basis for the minimal bifunctional alginate epimerase AlgE3 from Azotobacter chroococcum. 国際誌 査読有り

    Takaaki Fujiwara, Eriko Mano, Eriko Nango

    FEBS letters　598　(11)　1422-1437　2024年6月

    DOI： 10.1002/1873-3468.14886 　

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    Among the epimerases specific to alginate, some of them in Azotobacter genera convert β-d-mannuronic acid to α-l-guluronic acid but also have lyase activity to degrade alginate. The remarkable characteristics of these epimerases make it a promising enzyme for tailoring alginates to meet specific demands. Here, we determined the structure of the bifunctional mannuronan C-5 epimerase AlgE3 from Azotobacter chroococcum (AcAlgE3) in complex with several mannuronic acid oligomers as well as in apo form, which allowed us to elucidate the binding manner of each mannuronic acid oligomer, and the structural plasticity, which is dependent on calcium ions. Moreover, a comprehensive analysis of the lyase activity profiles of AcAlgE3 combined with structural characteristics explained the preference for different chain length oligomers.

  5. Crystal structure reveals the binding mode and selectivity of a photoswitchable ligand for the adenosine A2A receptor. 国際誌 査読有り

    Tsuyoshi Araya, Yuya Matsuba, Harufumi Suzuki, Tomohiro Doura, Nipawan Nuemket, Eriko Nango, Masaki Yamamoto, Dohyun Im, Hidetsugu Asada, Shigeki Kiyonaka, So Iwata

    Biochemical and biophysical research communications　695　149393-149393　2024年2月5日

    DOI： 10.1016/j.bbrc.2023.149393 　

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    Rational synthetic expansion of photoresponsive ligands is important for photopharmacological studies. Adenosine A2A receptor (A2AR) is stimulated by adenosine and related in Parkinson's disease and other diseases. Here, we report the crystal structure of the A2AR in complex with the novel photoresponsive ligand photoNECA (blue) at 3.34 Å resolution. PhotoNECA (blue) was designed for this structural study and the cell-based assay showed a photoresponsive and receptor selective characteristics of photoNECA (blue) for A2AR. The crystal structure explains the binding mode, photoresponsive mechanism and receptor selectivity of photoNECA (blue). Our study would promote not only the rational design of photoresponsive ligands but also dynamic structural studies of A2AR.

  6. Oxygen-evolving photosystem II structures during S1-S2-S3 transitions. 国際誌 査読有り

    Hongjie Li, Yoshiki Nakajima, Eriko Nango, Shigeki Owada, Daichi Yamada, Kana Hashimoto, Fangjia Luo, Rie Tanaka, Fusamichi Akita, Koji Kato, Jungmin Kang, Yasunori Saitoh, Shunpei Kishi, Huaxin Yu, Naoki Matsubara, Hajime Fujii, Michihiro Sugahara, Mamoru Suzuki, Tetsuya Masuda, Tetsunari Kimura, Tran Nguyen Thao, Shinichiro Yonekura, Long-Jiang Yu, Takehiko Tosha, Kensuke Tono, Yasumasa Joti, Takaki Hatsui, Makina Yabashi, Minoru Kubo, So Iwata, Hiroshi Isobe, Kizashi Yamaguchi, Michihiro Suga, Jian-Ren Shen

    Nature　2024年1月31日

    DOI： 10.1038/s41586-023-06987-5 　

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    Photosystem II (PSII) catalyses the oxidation of water through a four-step cycle of Si states (i = 0-4) at the Mn4CaO5 cluster1-3, during which an extra oxygen (O6) is incorporated at the S3 state to form a possible dioxygen4-7. Structural changes of the metal cluster and its environment during the S-state transitions have been studied on the microsecond timescale. Here we use pump-probe serial femtosecond crystallography to reveal the structural dynamics of PSII from nanoseconds to milliseconds after illumination with one flash (1F) or two flashes (2F). YZ, a tyrosine residue that connects the reaction centre P680 and the Mn4CaO5 cluster, showed structural changes on a nanosecond timescale, as did its surrounding amino acid residues and water molecules, reflecting the fast transfer of electrons and protons after flash illumination. Notably, one water molecule emerged in the vicinity of Glu189 of the D1 subunit of PSII (D1-E189), and was bound to the Ca2+ ion on a sub-microsecond timescale after 2F illumination. This water molecule disappeared later with the concomitant increase of O6, suggesting that it is the origin of O6. We also observed concerted movements of water molecules in the O1, O4 and Cl-1 channels and their surrounding amino acid residues to complete the sequence of electron transfer, proton release and substrate water delivery. These results provide crucial insights into the structural dynamics of PSII during S-state transitions as well as O-O bond formation.

  7. Time-resolved serial crystallography to track the dynamics of carbon monoxide in the active site of cytochrome c oxidase. 国際誌 国際共著 査読有り

    Cecilia Safari, Swagatha Ghosh, Rebecka Andersson, Jonatan Johannesson, Petra Båth, Owens Uwangue, Peter Dahl, Doris Zoric, Emil Sandelin, Adams Vallejos, Eriko Nango, Rie Tanaka, Robert Bosman, Per Börjesson, Elin Dunevall, Greger Hammarin, Giorgia Ortolani, Matthijs Panman, Tomoyuki Tanaka, Ayumi Yamashita, Toshi Arima, Michihiro Sugahara, Mamoru Suzuki, Tetsuya Masuda, Hanae Takeda, Raika Yamagiwa, Kazumasa Oda, Masahiro Fukuda, Takehiko Tosha, Hisashi Naitow, Shigeki Owada, Kensuke Tono, Osamu Nureki, So Iwata, Richard Neutze, Gisela Brändén

    Science advances　9　(49)　eadh4179　2023年12月8日

    DOI： 10.1126/sciadv.adh4179 　

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    Cytochrome c oxidase (CcO) is part of the respiratory chain and contributes to the electrochemical membrane gradient in mitochondria as well as in many bacteria, as it uses the energy released in the reduction of oxygen to pump protons across an energy-transducing biological membrane. Here, we use time-resolved serial femtosecond crystallography to study the structural response of the active site upon flash photolysis of carbon monoxide (CO) from the reduced heme a3 of ba3-type CcO. In contrast with the aa3-type enzyme, our data show how CO is stabilized on CuB through interactions with a transiently ordered water molecule. These results offer a structural explanation for the extended lifetime of the CuB-CO complex in ba3-type CcO and, by extension, the extremely high oxygen affinity of the enzyme.

  8. Visualizing the DNA repair process by a photolyase at atomic resolution. 国際誌 査読有り

    Manuel Maestre-Reyna, Po-Hsun Wang, Eriko Nango, Yuhei Hosokawa, Martin Saft, Antonia Furrer, Cheng-Han Yang, Eka Putra Gusti Ngurah Putu, Wen-Jin Wu, Hans-Joachim Emmerich, Nicolas Caramello, Sophie Franz-Badur, Chao Yang, Sylvain Engilberge, Maximilian Wranik, Hannah Louise Glover, Tobias Weinert, Hsiang-Yi Wu, Cheng-Chung Lee, Wei-Cheng Huang, Kai-Fa Huang, Yao-Kai Chang, Jiahn-Haur Liao, Jui-Hung Weng, Wael Gad, Chiung-Wen Chang, Allan H Pang, Kai-Chun Yang, Wei-Ting Lin, Yu-Chen Chang, Dardan Gashi, Emma Beale, Dmitry Ozerov, Karol Nass, Gregor Knopp, Philip J M Johnson, Claudio Cirelli, Chris Milne, Camila Bacellar, Michihiro Sugahara, Shigeki Owada, Yasumasa Joti, Ayumi Yamashita, Rie Tanaka, Tomoyuki Tanaka, Fangjia Luo, Kensuke Tono, Wiktoria Zarzycka, Pavel Müller, Maisa Alkheder Alahmad, Filipp Bezold, Valerie Fuchs, Petra Gnau, Stephan Kiontke, Lukas Korf, Viktoria Reithofer, Christian Joshua Rosner, Elisa Marie Seiler, Mohamed Watad, Laura Werel, Roberta Spadaccini, Junpei Yamamoto, So Iwata, Dongping Zhong, Jörg Standfuss, Antoine Royant, Yoshitaka Bessho, Lars-Oliver Essen, Ming-Daw Tsai

    Science (New York, N.Y.)　382　(6674)　eadd7795　2023年12月

    DOI： 10.1126/science.add7795 　

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    Photolyases, a ubiquitous class of flavoproteins, use blue light to repair DNA photolesions. In this work, we determined the structural mechanism of the photolyase-catalyzed repair of a cyclobutane pyrimidine dimer (CPD) lesion using time-resolved serial femtosecond crystallography (TR-SFX). We obtained 18 snapshots that show time-dependent changes in four reaction loci. We used these results to create a movie that depicts the repair of CPD lesions in the picosecond-to-nanosecond range, followed by the recovery of the enzymatic moieties involved in catalysis, completing the formation of the fully reduced enzyme-product complex at 500 nanoseconds. Finally, back-flip intermediates of the thymine bases to reanneal the DNA were captured at 25 to 200 microseconds. Our data cover the complete molecular mechanism of a photolyase and, importantly, its chemistry and enzymatic catalysis at work across a wide timescale and at atomic resolution.

  9. Optical control of ultrafast structural dynamics in a fluorescent protein. 国際誌 査読有り

    Christopher D M Hutchison, James M Baxter, Ann Fitzpatrick, Gabriel Dorlhiac, Alisia Fadini, Samuel Perrett, Karim Maghlaoui, Salomé Bodet Lefèvre, Violeta Cordon-Preciado, Josie L Ferreira, Volha U Chukhutsina, Douglas Garratt, Jonathan Barnard, Gediminas Galinis, Flo Glencross, Rhodri M Morgan, Sian Stockton, Ben Taylor, Letong Yuan, Matthew G Romei, Chi-Yun Lin, Jon P Marangos, Marius Schmidt, Viktoria Chatrchyan, Tiago Buckup, Dmitry Morozov, Jaehyun Park, Sehan Park, Intae Eom, Minseok Kim, Dogeun Jang, Hyeongi Choi, HyoJung Hyun, Gisu Park, Eriko Nango, Rie Tanaka, Shigeki Owada, Kensuke Tono, Daniel P DePonte, Sergio Carbajo, Matt Seaberg, Andrew Aquila, Sebastien Boutet, Anton Barty, So Iwata, Steven G Boxer, Gerrit Groenhof, Jasper J van Thor

    Nature chemistry　15　(11)　1607-1615　2023年11月

    DOI： 10.1038/s41557-023-01275-1 　

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    The photoisomerization reaction of a fluorescent protein chromophore occurs on the ultrafast timescale. The structural dynamics that result from femtosecond optical excitation have contributions from vibrational and electronic processes and from reaction dynamics that involve the crossing through a conical intersection. The creation and progression of the ultrafast structural dynamics strongly depends on optical and molecular parameters. When using X-ray crystallography as a probe of ultrafast dynamics, the origin of the observed nuclear motions is not known. Now, high-resolution pump-probe X-ray crystallography reveals complex sub-ångström, ultrafast motions and hydrogen-bonding rearrangements in the active site of a fluorescent protein. However, we demonstrate that the measured motions are not part of the photoisomerization reaction but instead arise from impulsively driven coherent vibrational processes in the electronic ground state. A coherent-control experiment using a two-colour and two-pulse optical excitation strongly amplifies the X-ray crystallographic difference density, while it fully depletes the photoisomerization process. A coherent control mechanism was tested and confirmed the wave packets assignment.

  10. A versatile approach to high-density microcrystals in lipidic cubic phase for room-temperature serial crystallography. 国際誌 査読有り

    James Birch, Tristan O C Kwan, Peter J Judge, Danny Axford, Pierre Aller, Agata Butryn, Rosana I Reis, Juan F Bada Juarez, Javier Vinals, Robin L Owen, Eriko Nango, Rie Tanaka, Kensuke Tono, Yasumasa Joti, Tomoyuki Tanaka, Shigeki Owada, Michihiro Sugahara, So Iwata, Allen M Orville, Anthony Watts, Isabel Moraes

    Journal of applied crystallography　56　(Pt 5)　1361-1370　2023年10月1日

    DOI： 10.1107/S1600576723006428 　

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    Serial crystallography has emerged as an important tool for structural studies of integral membrane proteins. The ability to collect data from micrometre-sized weakly diffracting crystals at room temperature with minimal radiation damage has opened many new opportunities in time-resolved studies and drug discovery. However, the production of integral membrane protein microcrystals in lipidic cubic phase at the desired crystal density and quantity is challenging. This paper introduces VIALS (versatile approach to high-density microcrystals in lipidic cubic phase for serial crystallography), a simple, fast and efficient method for preparing hundreds of microlitres of high-density microcrystals suitable for serial X-ray diffraction experiments at both synchrotron and free-electron laser sources. The method is also of great benefit for rational structure-based drug design as it facilitates in situ crystal soaking and rapid determination of many co-crystal structures. Using the VIALS approach, room-temperature structures are reported of (i) the archaerhodopsin-3 protein in its dark-adapted state and 110 ns photocycle intermediate, determined to 2.2 and 1.7 Å, respectively, and (ii) the human A2A adenosine receptor in complex with two different ligands determined to a resolution of 3.5 Å.

  11. Mapping protein dynamics at high spatial resolution with temperature-jump X-ray crystallography 査読有り

    Alexander M. Wolff, Eriko Nango, Iris D. Young, Aaron S. Brewster, Minoru Kubo, Takashi Nomura, Michihiro Sugahara, Shigeki Owada, Benjamin A. Barad, Kazutaka Ito, Asmit Bhowmick, Sergio Carbajo, Tomoya Hino, James M. Holton, Dohyun Im, Lee J. O’Riordan, Tomoyuki Tanaka, Rie Tanaka, Raymond G. Sierra, Fumiaki Yumoto, Kensuke Tono, So Iwata, Nicholas K. Sauter, James S. Fraser, Michael C. Thompson

    Nature Chemistry　2023年9月18日

    出版者・発行元： Springer Science and Business Media LLC

    DOI： 10.1038/s41557-023-01329-4 　

    ISSN：1755-4330

    eISSN：1755-4349

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    Abstract Understanding and controlling protein motion at atomic resolution is a hallmark challenge for structural biologists and protein engineers because conformational dynamics are essential for complex functions such as enzyme catalysis and allosteric regulation. Time-resolved crystallography offers a window into protein motions, yet without a universal perturbation to initiate conformational changes the method has been limited in scope. Here we couple a solvent-based temperature jump with time-resolved crystallography to visualize structural motions in lysozyme, a dynamic enzyme. We observed widespread atomic vibrations on the nanosecond timescale, which evolve on the submillisecond timescale into localized structural fluctuations that are coupled to the active site. An orthogonal perturbation to the enzyme, inhibitor binding, altered these dynamics by blocking key motions that allow energy to dissipate from vibrations into functional movements linked to the catalytic cycle. Because temperature jump is a universal method for perturbing molecular motion, the method demonstrated here is broadly applicable for studying protein dynamics.

  12. Recent progress in membrane protein dynamics revealed by X-ray free electron lasers: Molecular movies of microbial rhodopsins. 国際誌

    Eriko Nango, So Iwata

    Current opinion in structural biology　81　102629-102629　2023年8月

    DOI： 10.1016/j.sbi.2023.102629 　

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    Microbial rhodopsin is a membrane protein with a domain of seven-transmembrane helices and a retinal chromophore. The main function of this protein is to perform light-induced ion transport, either actively or passively, by acting as pumps, channels, and light sensors. It is widely used for optogenetic application to control the activity of specific cells in living tissues by light. Time-resolved serial femtosecond crystallography (TR-SFX) with the use of X-ray free electron lasers is an effective technique for capturing dynamic ion transport and efflux structures across membranes with high spatial and temporal resolutions. Here, we outline recent TR-SFX studies of microbial rhodopsins, including a pump and a channel. We also discuss differences and similarities observed in the structural dynamics derived from the TR-SFX structures.

  13. Serial Femtosecond Crystallography Reveals that Photoactivation in a Fluorescent Protein Proceeds via the Hula Twist Mechanism 査読有り

    Alisia Fadini, Christopher D.M. Hutchison, Dmitry Morozov, Jeffrey Chang, Karim Maghlaoui, Samuel Perrett, Fangjia Luo, Jeslyn C.X. Kho, Matthew G. Romei, R. Marc L. Morgan, Christian M. Orr, Violeta Cordon-Preciado, Takaaki Fujiwara, Nipawan Nuemket, Takehiko Tosha, Rie Tanaka, Shigeki Owada, Kensuke Tono, So Iwata, Steven G. Boxer, Gerrit Groenhof, Eriko Nango, Jasper J. van Thor

    Journal of the American Chemical Society　145　(29)　15796-15808　2023年7月7日

    出版者・発行元： American Chemical Society (ACS)

    DOI： 10.1021/jacs.3c02313 　

    ISSN：0002-7863

    eISSN：1520-5126

  14. Ambient temperature structure of phosphoketolase from Bifidobacterium longum determined by serial femtosecond X-ray crystallography 査読有り

    Kunio Nakata, Tatsuki Kashiwagi, Naoki Kunishima, Hisashi Naitow, Yoshinori Matsuura, Hiroshi Miyano, Toshimi Mizukoshi, Kensuke Tono, Makina Yabashi, Eriko Nango, So Iwata

    Acta Crystallographica Section D Structural Biology　79　(4)　290-303　2023年3月28日

    出版者・発行元： International Union of Crystallography (IUCr)

    DOI： 10.1107/s2059798323001638 　

    ISSN：2059-7983

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    Phosphoketolase and transketolase are thiamine diphosphate-dependent enzymes and play a central role in the primary metabolism of bifidobacteria: the bifid shunt. The enzymes both catalyze phosphorolytic cleavage of xylulose 5-phosphate or fructose 6-phosphate in the first reaction step, but possess different substrate specificity in the second reaction step, where phosphoketolase and transketolase utilize inorganic phosphate (Pi) and D-ribose 5-phosphate, respectively, as the acceptor substrate. Structures of Bifidobacterium longum phosphoketolase holoenzyme and its complex with a putative inhibitor, phosphoenolpyruvate, were determined at 2.5 Å resolution by serial femtosecond crystallography using an X-ray free-electron laser. In the complex structure, phosphoenolpyruvate was present at the entrance to the active-site pocket and plugged the channel to thiamine diphosphate. The phosphate-group position of phosphoenolpyruvate coincided well with those of xylulose 5-phosphate and fructose 6-phosphate in the structures of their complexes with transketolase. The most striking structural change was observed in a loop consisting of Gln546-Asp547-His548-Asn549 (the QN-loop) at the entrance to the active-site pocket. Contrary to the conformation of the QN-loop that partially covers the entrance to the active-site pocket (`closed form') in the known crystal structures, including the phosphoketolase holoenzyme and its complexes with reaction intermediates, the QN-loop in the current ambient structures showed a more compact conformation with a widened entrance to the active-site pocket (`open form'). In the phosphoketolase reaction, the `open form' QN-loop may play a role in providing the binding site for xylulose 5-phosphate or fructose 6-phosphate in the first step, and the `closed form' QN-loop may help confer specificity for Pi in the second step.

  15. Ultrafast structural changes direct the first molecular events of vision 査読有り

    Thomas Gruhl, Tobias Weinert, Matthew J. Rodrigues, Christopher J. Milne, Giorgia Ortolani, Karol Nass, Eriko Nango, Saumik Sen, Philip J. M. Johnson, Claudio Cirelli, Antonia Furrer, Sandra Mous, Petr Skopintsev, Daniel James, Florian Dworkowski, Petra Båth, Demet Kekilli, Dmitry Ozerov, Rie Tanaka, Hannah Glover, Camila Bacellar, Steffen Brünle, Cecilia M. Casadei, Azeglio D. Diethelm, Dardan Gashi, Guillaume Gotthard, Ramon Guixà-González, Yasumasa Joti, Victoria Kabanova, Gregor Knopp, Elena Lesca, Pikyee Ma, Isabelle Martiel, Jonas Mühle, Shigeki Owada, Filip Pamula, Daniel Sarabi, Oliver Tejero, Ching-Ju Tsai, Niranjan Varma, Anna Wach, Sébastien Boutet, Kensuke Tono, Przemyslaw Nogly, Xavier Deupi, So Iwata, Richard Neutze, Jörg Standfuss, Gebhard Schertler, Valerie Panneels

    Nature　615　(7954)　939-944　2023年3月22日

    出版者・発行元： Springer Science and Business Media LLC

    DOI： 10.1038/s41586-023-05863-6 　

    ISSN：0028-0836

    eISSN：1476-4687

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    Abstract Vision is initiated by the rhodopsin family of light-sensitive G protein-coupled receptors (GPCRs)1. A photon is absorbed by the 11-cis retinal chromophore of rhodopsin, which isomerizes within 200 femtoseconds to the all-trans conformation2, thereby initiating the cellular signal transduction processes that ultimately lead to vision. However, the intramolecular mechanism by which the photoactivated retinal induces the activation events inside rhodopsin remains experimentally unclear. Here we use ultrafast time-resolved crystallography at room temperature3 to determine how an isomerized twisted all-trans retinal stores the photon energy that is required to initiate the protein conformational changes associated with the formation of the G protein-binding signalling state. The distorted retinal at a 1-ps time delay after photoactivation has pulled away from half of its numerous interactions with its binding pocket, and the excess of the photon energy is released through an anisotropic protein breathing motion in the direction of the extracellular space. Notably, the very early structural motions in the protein side chains of rhodopsin appear in regions that are involved in later stages of the conserved class A GPCR activation mechanism. Our study sheds light on the earliest stages of vision in vertebrates and points to fundamental aspects of the molecular mechanisms of agonist-mediated GPCR activation.

  16. Serial femtosecond X-ray crystallography of an anaerobically formed catalytic intermediate of copper amine oxidase. 国際誌 査読有り

    Takeshi Murakawa, Mamoru Suzuki, Kenji Fukui, Tetsuya Masuda, Michihiro Sugahara, Kensuke Tono, Tomoyuki Tanaka, So Iwata, Eriko Nango, Takato Yano, Katsuyuki Tanizawa, Toshihide Okajima

    Acta crystallographica. Section D, Structural biology　78　(Pt 12)　1428-1438　2022年12月1日

    DOI： 10.1107/S2059798322010385 　

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    The mechanisms by which enzymes promote catalytic reactions efficiently through their structural changes remain to be fully elucidated. Recent progress in serial femtosecond X-ray crystallography (SFX) using X-ray free-electron lasers (XFELs) has made it possible to address these issues. In particular, mix-and-inject serial crystallography (MISC) is promising for the direct observation of structural changes associated with ongoing enzymic reactions. In this study, SFX measurements using a liquid-jet system were performed on microcrystals of bacterial copper amine oxidase anaerobically premixed with a substrate amine solution. The structure determined at 1.94 Å resolution indicated that the peptidyl quinone cofactor is in equilibrium between the aminoresorcinol and semiquinone radical intermediates, which accumulate only under anaerobic single-turnover conditions. These results show that anaerobic conditions were well maintained throughout the liquid-jet SFX measurements, preventing the catalytic intermediates from reacting with dioxygen. These results also provide a necessary framework for performing time-resolved MISC to study enzymic reaction mechanisms under anaerobic conditions.

  17. Excited-state intermediates in a designer protein encoding a phototrigger caught by an X-ray free-electron laser. 国際誌 査読有り

    Xiaohong Liu, Pengcheng Liu, Hongjie Li, Zhen Xu, Lu Jia, Yan Xia, Minling Yu, Wenqin Tang, Xiaolei Zhu, Chao Chen, Yuanlin Zhang, Eriko Nango, Rie Tanaka, Fangjia Luo, Koji Kato, Yoshiki Nakajima, Shunpei Kishi, Huaxin Yu, Naoki Matsubara, Shigeki Owada, Kensuke Tono, So Iwata, Long-Jiang Yu, Jian-Ren Shen, Jiangyun Wang

    Nature chemistry　14　(9)　1054-1060　2022年9月

    DOI： 10.1038/s41557-022-00992-3 　

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    One of the primary objectives in chemistry research is to observe atomic motions during reactions in real time. Although X-ray free-electron lasers (XFELs) have facilitated the capture of reaction intermediates using time-resolved serial femtosecond crystallography (TR-SFX), only a few natural photoactive proteins have been investigated using this method, mostly due to the lack of suitable phototriggers. Here we report the genetic encoding of a xanthone amino acid (FXO), as an efficient phototrigger, into a rationally designed human liver fatty-acid binding protein mutant (termed XOM), which undergoes photo-induced C-H bond transformation with high selectivity and quantum efficiency. We solved the structures of XOM before and 10-300 ns after flash illumination, at 1.55-1.70 Å resolutions, and captured the elusive excited-state intermediates responsible for precise C-H bond activation. We expect that most redox enzymes can now be investigated by TR-SFX, using our method, to reveal reaction intermediates key for their efficiency and selectivity.

  18. Lipidic cubic phase serial femtosecond crystallography structure of a photosynthetic reaction centre 査読有り

    Petra Båth, Analia Banacore, Per Börjesson, Robert Bosman, Cecilia Wickstrand, Cecilia Safari, Robert Dods, Swagatha Ghosh, Peter Dahl, Giorgia Ortolani, Tinna Björg Ulfarsdottir, Greger Hammarin, María-José García Bonete, Adams Vallejos, Lucija Ostojić, Petra Edlund, Johanna-Barbara Linse, Rebecka Andersson, Eriko Nango, Shigeki Owada, Rie Tanaka, Kensuke Tono, Yasumasa Joti, Osamu Nureki, Fangjia Luo, Daniel James, Karol Nass, Philip J. M. Johnson, Gregor Knopp, Dmitry Ozerov, Claudio Cirelli, Christopher Milne, So Iwata, Gisela Brändén, Richard Neutze

    Acta Crystallographica Section D Structural Biology　78　(6)　698-708　2022年5月25日

    出版者・発行元： International Union of Crystallography (IUCr)

    DOI： 10.1107/s2059798322004144 　

    ISSN：2059-7983

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    Serial crystallography is a rapidly growing method that can yield structural insights from microcrystals that were previously considered to be too small to be useful in conventional X-ray crystallography. Here, conditions for growing microcrystals of the photosynthetic reaction centre of Blastochloris viridis within a lipidic cubic phase (LCP) crystallization matrix that employ a seeding protocol utilizing detergent-grown crystals with a different crystal packing are described. LCP microcrystals diffracted to 2.25 Å resolution when exposed to XFEL radiation, which is an improvement of 0.15 Å over previous microcrystal forms. Ubiquinone was incorporated into the LCP crystallization media and the resulting electron density within the mobile QB pocket is comparable to that of other cofactors within the structure. As such, LCP microcrystallization conditions will facilitate time-resolved diffraction studies of electron-transfer reactions to the mobile quinone, potentially allowing the observation of structural changes associated with the two electron-transfer reactions leading to complete reduction of the ubiquinone ligand.

  19. Serial crystallography captures dynamic control of sequential electron and proton transfer events in a flavoenzyme 査読有り

    Manuel Maestre-Reyna, Cheng-Han Yang, Eriko Nango, Wei-Cheng Huang, Eka Putra Gusti Ngurah Putu, Wen-Jin Wu, Po-Hsun Wang, Sophie Franz-Badur, Martin Saft, Hans-Joachim Emmerich, Hsiang-Yi Wu, Cheng-Chung Lee, Kai-Fa Huang, Yao-Kai Chang, Jiahn-Haur Liao, Jui-Hung Weng, Wael Gad, Chiung-Wen Chang, Allan H. Pang, Michihiro Sugahara, Shigeki Owada, Yuhei Hosokawa, Yasumasa Joti, Ayumi Yamashita, Rie Tanaka, Tomoyuki Tanaka, Fangjia Luo, Kensuke Tono, Kai-Cheng Hsu, Stephan Kiontke, Igor Schapiro, Roberta Spadaccini, Antoine Royant, Junpei Yamamoto, So Iwata, Lars-Oliver Essen, Yoshitaka Bessho, Ming-Daw Tsai

    NATURE CHEMISTRY　2022年4月

    DOI： 10.1038/s41557-022-00922-3 　

    ISSN：1755-4330

    eISSN：1755-4349

  20. Conformational alterations in unidirectional ion transport of a light-driven chloride pump revealed using X-ray free electron lasers. 国際誌 査読有り

    Toshiaki Hosaka, Takashi Nomura, Minoru Kubo, Takanori Nakane, Luo Fangjia, Shun-Ichi Sekine, Takuhiro Ito, Kazutaka Murayama, Kentaro Ihara, Haruhiko Ehara, Kazuhiro Kashiwagi, Kazushige Katsura, Ryogo Akasaka, Tamao Hisano, Tomoyuki Tanaka, Rie Tanaka, Toshi Arima, Ayumi Yamashita, Michihiro Sugahara, Hisashi Naitow, Yoshinori Matsuura, Susumu Yoshizawa, Kensuke Tono, Shigeki Owada, Osamu Nureki, Tomomi Kimura-Someya, So Iwata, Eriko Nango, Mikako Shirouzu

    Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America　119　(9)　2022年3月1日

    DOI： 10.1073/pnas.2117433119 　

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    Light-driven chloride-pumping rhodopsins actively transport anions, including various halide ions, across cell membranes. Recent studies using time-resolved serial femtosecond crystallography (TR-SFX) have uncovered the structural changes and ion transfer mechanisms in light-driven cation-pumping rhodopsins. However, the mechanism by which the conformational changes pump an anion to achieve unidirectional ion transport, from the extracellular side to the cytoplasmic side, in anion-pumping rhodopsins remains enigmatic. We have collected TR-SFX data of Nonlabens marinus rhodopsin-3 (NM-R3), derived from a marine flavobacterium, at 10-µs and 1-ms time points after photoexcitation. Our structural analysis reveals the conformational alterations during ion transfer and after ion release. Movements of the retinal chromophore initially displace a conserved tryptophan to the cytoplasmic side of NM-R3, accompanied by a slight shift of the halide ion bound to the retinal. After ion release, the inward movements of helix C and helix G and the lateral displacements of the retinal block access to the extracellular side of NM-R3. Anomalous signal data have also been obtained from NM-R3 crystals containing iodide ions. The anomalous density maps provide insight into the halide binding site for ion transfer in NM-R3.

  21. Crystal structure of CmABCB1 multi-drug exporter in lipidic mesophase revealed by LCP-SFX. 国際誌

    Dongqing Pan, Ryo Oyama, Tomomi Sato, Takanori Nakane, Ryo Mizunuma, Keita Matsuoka, Yasumasa Joti, Kensuke Tono, Eriko Nango, So Iwata, Toru Nakatsu, Hiroaki Kato

    IUCrJ　9　(Pt 1)　134-145　2022年1月1日

    DOI： 10.1107/S2052252521011611 　

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    CmABCB1 is a Cyanidioschyzon merolae homolog of human ABCB1, a well known ATP-binding cassette (ABC) transporter responsible for multi-drug resistance in various cancers. Three-dimensional structures of ABCB1 homologs have revealed the snapshots of inward- and outward-facing states of the transporters in action. However, sufficient information to establish the sequential movements of the open-close cycles of the alternating-access model is still lacking. Serial femtosecond crystallography (SFX) using X-ray free-electron lasers has proven its worth in determining novel structures and recording sequential conformational changes of proteins at room temperature, especially for medically important membrane proteins, but it has never been applied to ABC transporters. In this study, 7.7 mono-acyl-glycerol with cholesterol as the host lipid was used and obtained well diffracting microcrystals of the 130 kDa CmABCB1 dimer. Successful SFX experiments were performed by adjusting the viscosity of the crystal suspension of the sponge phase with hy-droxy-propyl methyl-cellulose and using the high-viscosity sample injector for data collection at the SACLA beamline. An outward-facing structure of CmABCB1 at a maximum resolution of 2.22 Å is reported, determined by SFX experiments with crystals formed in the lipidic cubic phase (LCP-SFX), which has never been applied to ABC transporters. In the type I crystal, CmABCB1 dimers interact with adjacent molecules via not only the nucleotide-binding domains but also the transmembrane domains (TMDs); such an interaction was not observed in the previous type II crystal. Although most parts of the structure are similar to those in the previous type II structure, the substrate-exit region of the TMD adopts a different configuration in the type I structure. This difference between the two types of structures reflects the flexibility of the substrate-exit region of CmABCB1, which might be essential for the smooth release of various substrates from the transporter.

  22. スフィンゴシン-1-リン酸受容体におけるバイアスドアゴニズム機構

    前田 信太郎, 椎村 祐樹, 浅田 秀基, 平田 邦生, Luo Fangjia, 南後 恵理子, 井上 飛鳥, 青木 淳賢, 岩田 想, 萩原 正敏

    日本生化学会大会プログラム・講演要旨集　94回　[1T15m-207)]　2021年11月

    出版者・発行元： (公社)日本生化学会

  23. Microcrystal preparation for serial femtosecond X-ray crystallography of bacterial copper amine oxidase

    Takeshi Murakawa, Mamoru Suzuki, Toshi Arima, Michihiro Sugahara, Tomoyuki Tanaka, Rie Tanaka, So Iwata, Eriko Nango, Kensuke Tono, Hideyuki Hayashi, Kenji Fukui, Takato Yano, Katsuyuki Tanizawa, Toshihide Okajima

    Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications　77　(10)　356-363　2021年10月1日

    出版者・発行元： International Union of Crystallography (IUCr)

    DOI： 10.1107/s2053230x21008967 　

    eISSN：2053-230X

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    Recent advances in serial femtosecond X-ray crystallography (SFX) using X-ray free-electron lasers have paved the way for determining radiation-damage-free protein structures under nonfreezing conditions. However, the large-scale preparation of high-quality microcrystals of uniform size is a prerequisite for SFX, and this has been a barrier to its widespread application. Here, a convenient method for preparing high-quality microcrystals of a bacterial quinoprotein enzyme, copper amine oxidase from <italic>Arthrobacter globiformis</italic>, is reported. The method consists of the mechanical crushing of large crystals (5–15 mm3), seeding the crushed crystals into the enzyme solution and standing for 1 h at an ambient temperature of ∼26°C, leading to the rapid formation of microcrystals with a uniform size of 3–5 µm. The microcrystals diffracted X-rays to a resolution beyond 2.0 Å in SFX measurements at the SPring-8 Angstrom Compact Free Electron Laser facility. The damage-free structure determined at 2.2 Å resolution was essentially identical to that determined previously by cryogenic crystallography using synchrotron X-ray radiation.

  24. The three-dimensional structure of Drosophila melanogaster (6-4) photolyase at room temperature. 国際誌 査読有り

    Andrea Cellini, Weixiao Yuan Wahlgren, Léocadie Henry, Suraj Pandey, Swagatha Ghosh, Leticia Castillon, Elin Claesson, Heikki Takala, Joachim Kübel, Amke Nimmrich, Valentyna Kuznetsova, Eriko Nango, So Iwata, Shigeki Owada, Emina A Stojković, Marius Schmidt, Janne A Ihalainen, Sebastian Westenhoff

    Acta crystallographica. Section D, Structural biology　77　(Pt 8)　1001-1009　2021年8月1日

    DOI： 10.1107/S2059798321005830 　

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    (6-4) photolyases are flavoproteins that belong to the photolyase/cryptochrome family. Their function is to repair DNA lesions using visible light. Here, crystal structures of Drosophila melanogaster (6-4) photolyase [Dm(6-4)photolyase] at room and cryogenic temperatures are reported. The room-temperature structure was solved to 2.27 Å resolution and was obtained by serial femtosecond crystallography (SFX) using an X-ray free-electron laser. The crystallization and preparation conditions are also reported. The cryogenic structure was solved to 1.79 Å resolution using conventional X-ray crystallography. The structures agree with each other, indicating that the structural information obtained from crystallography at cryogenic temperature also applies at room temperature. Furthermore, UV-Vis absorption spectroscopy confirms that Dm(6-4)photolyase is photoactive in the crystals, giving a green light to time-resolved SFX studies on the protein, which can reveal the structural mechanism of the photoactivated protein in DNA repair.

  25. Endogenous agonist-bound S1PR3 structure reveals determinants of G protein-subtype bias. 国際誌 査読有り

    Shintaro Maeda, Yuki Shiimura, Hidetsugu Asada, Kunio Hirata, Fangjia Luo, Eriko Nango, Nobuo Tanaka, Masayasu Toyomoto, Asuka Inoue, Junken Aoki, So Iwata, Masatoshi Hagiwara

    Science advances　7　(24)　2021年6月

    DOI： 10.1126/sciadv.abf5325 　

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    Sphingosine-1-phosphate (S1P) regulates numerous important physiological functions, including immune response and vascular integrity, via its cognate receptors (S1PR1 to S1PR5); however, it remains unclear how S1P activates S1PRs upon binding. Here, we determined the crystal structure of the active human S1PR3 in complex with its natural agonist S1P at 3.2-Å resolution. S1P exhibits an unbent conformation in the long tunnel, which penetrates through the receptor obliquely. Compared with the inactive S1PR1 structure, four residues surrounding the alkyl tail of S1P (the "quartet core") exhibit orchestrating rotamer changes that accommodate the moiety, thereby inducing an active conformation. In addition, we reveal that the quartet core determines G protein selectivity of S1PR3. These results offer insight into the structural basis of activation and biased signaling in G protein-coupled receptors and will help the design of biased ligands for optimized therapeutics.

  26. Capturing structural changes of the S1 to S2 transition of photosystem II using time-resolved serial femtosecond crystallography 査読有り

    Hongjie Li, Yoshiki Nakajima, Takashi Nomura, Michihiro Sugahara, Shinichiro Yonekura, Siu Kit Chan, Takanori Nakane, Takahiro Yamane, Yasufumi Umena, Mamoru Suzuki, Tetsuya Masuda, Taiki Motomura, Hisashi Naitow, Yoshinori Matsuura, Tetsunari Kimura, Kensuke Tono, Shigeki Owada, Yasumasa Joti, Rie Tanaka, Eriko Nango, Fusamichi Akita, Minoru Kubo, So Iwata, Jian-Ren Shen, Michihiro Suga

    IUCrJ　8　(3)　431-443　2021年5月1日

    出版者・発行元： International Union of Crystallography (IUCr)

    DOI： 10.1107/s2052252521002177 　

    eISSN：2052-2525

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    Photosystem II (PSII) catalyzes light-induced water oxidation through an S<italic> i </italic>-state cycle, leading to the generation of di-oxygen, protons and electrons. Pump–probe time-resolved serial femtosecond crystallography (TR-SFX) has been used to capture structural dynamics of light-sensitive proteins. In this approach, it is crucial to avoid light contamination in the samples when analyzing a particular reaction intermediate. Here, a method for determining a condition that avoids light contamination of the PSII microcrystals while minimizing sample consumption in TR-SFX is described. By swapping the pump and probe pulses with a very short delay between them, the structural changes that occur during the S1-to-S2 transition were examined and a boundary of the excitation region was accurately determined. With the sample flow rate and concomitant illumination conditions determined, the S2-state structure of PSII could be analyzed at room temperature, revealing the structural changes that occur during the S1-to-S2 transition at ambient temperature. Though the structure of the manganese cluster was similar to previous studies, the behaviors of the water molecules in the two channels (O1 and O4 channels) were found to be different. By comparing with the previous studies performed at low temperature or with a different delay time, the possible channels for water inlet and structural changes important for the water-splitting reaction were revealed.

  27. Time-resolved serial femtosecond crystallography reveals early structural changes in channelrhodopsin. 国際誌 査読有り

    Kazumasa Oda, Takashi Nomura, Takanori Nakane, Keitaro Yamashita, Keiichi Inoue, Shota Ito, Johannes Vierock, Kunio Hirata, Andrés D Maturana, Kota Katayama, Tatsuya Ikuta, Itsuki Ishigami, Tamaki Izume, Rie Umeda, Ryuun Eguma, Satomi Oishi, Go Kasuya, Takafumi Kato, Tsukasa Kusakizako, Wataru Shihoya, Hiroto Shimada, Tomoyuki Takatsuji, Mizuki Takemoto, Reiya Taniguchi, Atsuhiro Tomita, Ryoki Nakamura, Masahiro Fukuda, Hirotake Miyauchi, Yongchan Lee, Eriko Nango, Rie Tanaka, Tomoyuki Tanaka, Michihiro Sugahara, Tetsunari Kimura, Tatsuro Shimamura, Takaaki Fujiwara, Yasuaki Yamanaka, Shigeki Owada, Yasumasa Joti, Kensuke Tono, Ryuichiro Ishitani, Shigehiko Hayashi, Hideki Kandori, Peter Hegemann, So Iwata, Minoru Kubo, Tomohiro Nishizawa, Osamu Nureki

    eLife　10　2021年3月23日

    DOI： 10.7554/eLife.62389 　

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    Channelrhodopsins (ChRs) are microbial light-gated ion channels utilized in optogenetics to control neural activity with light . Light absorption causes retinal chromophore isomerization and subsequent protein conformational changes visualized as optically distinguished intermediates, coupled with channel opening and closing. However, the detailed molecular events underlying channel gating remain unknown. We performed time-resolved serial femtosecond crystallographic analyses of ChR by using an X-ray free electron laser, which revealed conformational changes following photoactivation. The isomerized retinal adopts a twisted conformation and shifts toward the putative internal proton donor residues, consequently inducing an outward shift of TM3, as well as a local deformation in TM7. These early conformational changes in the pore-forming helices should be the triggers that lead to opening of the ion conducting pore.

  28. High-resolution crystal structures of transient intermediates in the phytochrome photocycle. 国際誌 査読有り

    Melissa Carrillo, Suraj Pandey, Juan Sanchez, Moraima Noda, Ishwor Poudyal, Luis Aldama, Tek Narsingh Malla, Elin Claesson, Weixiao Yuan Wahlgren, Denisse Feliz, Vukica Šrajer, Michał Maj, Leticia Castillon, So Iwata, Eriko Nango, Rie Tanaka, Tomoyuki Tanaka, Luo Fangjia, Kensuke Tono, Shigeki Owada, Sebastian Westenhoff, Emina A Stojković, Marius Schmidt

    Structure (London, England : 1993)　2021年3月20日

    DOI： 10.1016/j.str.2021.03.004 　

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    Phytochromes are red/far-red light photoreceptors in bacteria to plants, which elicit a variety of important physiological responses. They display a reversible photocycle between the resting Pr state and the light-activated Pfr state. Light signals are transduced as structural change through the entire protein to modulate its activity. It is unknown how the Pr-to-Pfr interconversion occurs, as the structure of intermediates remains notoriously elusive. Here, we present short-lived crystal structures of the photosensory core modules of the bacteriophytochrome from myxobacterium Stigmatella aurantiaca captured by an X-ray free electron laser 5 ns and 33 ms after light illumination of the Pr state. We observe large structural displacements of the covalently bound bilin chromophore, which trigger a bifurcated signaling pathway that extends through the entire protein. The snapshots show with atomic precision how the signal progresses from the chromophore, explaining how plants, bacteria, and fungi sense red light.

  29. Structure of the dopamine D2 receptor in complex with the antipsychotic drug spiperone 査読有り

    Dohyun Im, Asuka Inoue, Takaaki Fujiwara, Takanori Nakane, Yasuaki Yamanaka, Tomoko Uemura, Chihiro Mori, Yuki Shiimura, Kanako Terakado Kimura, Hidetsugu Asada, Norimichi Nomura, Tomoyuki Tanaka, Ayumi Yamashita, Eriko Nango, Kensuke Tono, Francois Marie Ngako Kadji, Junken Aoki, So Iwata, Tatsuro Shimamura

    Nature Communications　11　(1)　2020年12月

    出版者・発行元： Springer Science and Business Media LLC

    DOI： 10.1038/s41467-020-20221-0 　

    eISSN：2041-1723

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    <title>Abstract</title>In addition to the serotonin 5-HT2A receptor (5-HT2AR), the dopamine D2 receptor (D2R) is a key therapeutic target of antipsychotics for the treatment of schizophrenia. The inactive state structures of D2R have been described in complex with the inverse agonists risperidone (D2Rris) and haloperidol (D2Rhal). Here we describe the structure of human D2R in complex with spiperone (D2Rspi). In D2Rspi, the conformation of the extracellular loop (ECL) 2, which composes the ligand-binding pocket, was substantially different from those in D2Rris and D2Rhal, demonstrating that ECL2 in D2R is highly dynamic. Moreover, D2Rspi exhibited an extended binding pocket to accommodate spiperone’s phenyl ring, which probably contributes to the selectivity of spiperone to D2R and 5-HT2AR. Together with D2Rris and D2Rhal, the structural information of D2Rspi should be of value for designing novel antipsychotics with improved safety and efficacy.

  30. Isoprenoid-chained lipid EROCOC17+4: a new matrix for membrane protein crystallization and a crystal delivery medium in serial femtosecond crystallography 国際誌 査読有り

    Kentaro Ihara, Masakatsu Hato, Takanori Nakane, Keitaro Yamashita, Tomomi Kimura-Someya, Toshiaki Hosaka, Yoshiko Ishizuka-Katsura, Rie Tanaka, Tomoyuki Tanaka, Michihiro Sugahara, Kunio Hirata, Masaki Yamamoto, Osamu Nureki, Kensuke Tono, Eriko Nango, So Iwata, Mikako Shirouzu

    Scientific Reports　10　(1)　19305-19305　2020年12月

    出版者・発行元： Springer Science and Business Media LLC

    DOI： 10.1038/s41598-020-76277-x 　

    eISSN：2045-2322

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    <title>Abstract</title> In meso crystallization of membrane proteins relies on the use of lipids capable of forming a lipidic cubic phase (LCP). However, almost all previous crystallization trials have used monoacylglycerols, with 1-(<italic>cis</italic>-9-octadecanoyl)-<italic>rac</italic>-glycerol (MO) being the most widely used lipid. We now report that EROCOC17+4 mixed with 10% (w/w) cholesterol (Fig. 1) serves as a new matrix for crystallization and a crystal delivery medium in the serial femtosecond crystallography of Adenosine A2A receptor (A2AR). The structures of EROCOC17+4-matrix grown A2AR crystals were determined at 2.0 Å resolution by serial synchrotron rotation crystallography at a cryogenic temperature, and at 1.8 Å by LCP-serial femtosecond crystallography, using an X-ray free-electron laser at 4 and 20 °C sample temperatures, and are comparable to the structure of the MO-matrix grown A2AR crystal (PDB ID: 4EIY). Moreover, X-ray scattering measurements indicated that the EROCOC17+4/water system did not form the crystalline LC phase at least down to − 20 °C, in marked contrast to the equilibrium MO/water system, which transforms into the crystalline LC phase below about 17 °C. As the LC phase formation within the LCP-matrix causes difficulties in protein crystallography experiments in meso, this feature of EROCOC17+4 will expand the utility of the in meso method.

  31. The primary structural photoresponse of phytochrome proteins captured by a femtosecond X-ray laser 国際誌 査読有り

    Elin Claesson, Weixiao Yuan Wahlgren, Heikki Takala, Suraj Pandey, Leticia Castillon, Valentyna Kuznetsova, Léocadie Henry, Matthijs Panman, Melissa Carrillo, Joachim Kübel, Rahul Nanekar, Linnéa Isaksson, Amke Nimmrich, Andrea Cellini, Dmitry Morozov, Michał Maj, Moona Kurttila, Robert Bosman, Eriko Nango, Rie Tanaka, Tomoyuki Tanaka, Luo Fangjia, So Iwata, Shigeki Owada, Keith Moffat, Gerrit Groenhof, Emina A Stojković, Janne A Ihalainen, Marius Schmidt, Sebastian Westenhoff

    eLife　9　2020年3月31日

    出版者・発行元： eLife Sciences Publications, Ltd

    DOI： 10.7554/elife.53514 　

    eISSN：2050-084X

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    Phytochrome proteins control the growth, reproduction, and photosynthesis of plants, fungi, and bacteria. Light is detected by a bilin cofactor, but it remains elusive how this leads to activation of the protein through structural changes. We present serial femtosecond X-ray crystallographic data of the chromophore-binding domains of a bacterial phytochrome at delay times of 1 ps and 10 ps after photoexcitation. The data reveal a twist of the D-ring, which leads to partial detachment of the chromophore from the protein. Unexpectedly, the conserved so-called pyrrole water is photodissociated from the chromophore, concomitant with movement of the A-ring and a key signaling aspartate. The changes are wired together by ultrafast backbone and water movements around the chromophore, channeling them into signal transduction towards the output domains. We suggest that the observed collective changes are important for the phytochrome photoresponse, explaining the earliest steps of how plants, fungi and bacteria sense red light.

  32. A tool for visualizing protein motions in time-resolved crystallography 査読有り

    Cecilia Wickstrand, Gergely Katona, Takanori Nakane, Przemyslaw Nogly, Joerg Standfuss, Eriko Nango, Richard Neutze

    Structural Dynamics　7　(2)　024701-024701　2020年3月

    出版者・発行元： AIP Publishing

    DOI： 10.1063/1.5126921 　

    eISSN：2329-7778

  33. Comparing serial X-ray crystallography and microcrystal electron diffraction (MicroED) as methods for routine structure determination from small macromolecular crystals 査読有り

    Alexander M. Wolff, Iris D. Young, Raymond G. Sierra, Aaron S. Brewster, Michael W. Martynowycz, Eriko Nango, Michihiro Sugahara, Takanori Nakane, Kazutaka Ito, Andrew Aquila, Asmit Bhowmick, Justin T. Biel, Sergio Carbajo, Aina E. Cohen, Saul Cortez, Ana Gonzalez, Tomoya Hino, Dohyun Im, Jake D. Koralek, Minoru Kubo, Tomas S. Lazarou, Takashi Nomura, Shigeki Owada, Avi J. Samelson, Tomoyuki Tanaka, Rie Tanaka, Erin M. Thompson, Henry van den Bedem, Rahel A. Woldeyes, Fumiaki Yumoto, Wei Zhao, Kensuke Tono, Sebastien Boutet, So Iwata, Tamir Gonen, Nicholas K. Sauter, James S. Fraser, Michael C. Thompson

    IUCrJ　7　(2)　306-323　2020年3月1日

    出版者・発行元： International Union of Crystallography (IUCr)

    DOI： 10.1107/s205225252000072x 　

    eISSN：2052-2525

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    Innovative new crystallographic methods are facilitating structural studies from ever smaller crystals of biological macromolecules. In particular, serial X-ray crystallography and microcrystal electron diffraction (MicroED) have emerged as useful methods for obtaining structural information from crystals on the nanometre to micrometre scale. Despite the utility of these methods, their implementation can often be difficult, as they present many challenges that are not encountered in traditional macromolecular crystallography experiments. Here, XFEL serial crystallography experiments and MicroED experiments using batch-grown microcrystals of the enzyme cyclophilin A are described. The results provide a roadmap for researchers hoping to design macromolecular microcrystallography experiments, and they highlight the strengths and weaknesses of the two methods. Specifically, we focus on how the different physical conditions imposed by the sample-preparation and delivery methods required for each type of experiment affect the crystal structure of the enzyme.

  34. Pump-Probe Time-Resolved Serial Femtosecond Crystallography at SACLA: Current Status and Data Collection Strategies 査読有り

    Eriko Nango, Minoru Kubo, Kensuke Tono, So Iwata

    Applied Sciences　9　(24)　5505-5505　2019年12月14日

    出版者・発行元： MDPI AG

    DOI： 10.3390/app9245505 　

    eISSN：2076-3417

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    Structural information on protein dynamics is a critical factor in fully understanding the protein functions. Pump-probe time-resolved serial femtosecond crystallography (TR-SFX) is a recently established technique for visualizing the structural changes or reactions in proteins that are at work with high spatial and temporal resolution. In the pump-probe method, protein microcrystals are continuously delivered from an injector and exposed to an X-ray free-electron laser (XFEL) pulse after a trigger to initiate a reaction, such as light, chemicals, temperature, and electric field, which affords the structural snapshots of intermediates that occur in the protein. We are in the process of developing the device and techniques for pump-probe TR-SFX while using XFEL produced at SPring-8 Angstrom Compact Free-Electron Laser (SACLA). In this paper, we described our current development details and data collection strategies for the optical pump X-ray probe TR-SFX experiment at SACLA and then reported the techniques of in crystallo TR spectroscopy, which is useful in clarifying the nature of reaction that takes place in crystals in advance.

  35. Improvement of Production and Isolation of Human Neuraminidase-1 in Cellulo Crystals

    Kotaro Koiwai, Jun Tsukimoto, Tetsuya Higashi, Fumitaka Mafuné, Ken Miyajima, Takanori Nakane, Naohiro Matsugaki, Ryuichi Kato, Serena Sirigu, Arjen Jakobi, Matthias Wilmanns, Michihiro Sugahara, Tomoyuki Tanaka, Kensuke Tono, Yasumasa Joti, Makina Yabashi, Osamu Nureki, Eiichi Mizohata, Toru Nakatsu, Eriko Nango, So Iwata, Leonard M. G. Chavas, Toshiya Senda, Kohji Itoh, Fumiaki Yumoto

    ACS Applied Bio Materials　2　(11)　4941-4952　2019年11月18日

    出版者・発行元： American Chemical Society (ACS)

    DOI： 10.1021/acsabm.9b00686 　

    ISSN：2576-6422

    eISSN：2576-6422

  36. Toward G protein-coupled receptor structure-based drug design using X-ray lasers. 国際誌 査読有り

    Ishchenko A, Stauch B, Han GW, Batyuk A, Shiriaeva A, Li C, Zatsepin N, Weierstall U, Liu W, Nango E, Nakane T, Tanaka R, Tono K, Joti Y, Iwata S, Moraes I, Gati C, Cherezov V

    IUCrJ　6　(Pt 6)　1106-1119　2019年11月

    DOI： 10.1107/S2052252519013137 　

  37. Bacteriorhodopsin: Structural Insights Revealed Using X-Ray Lasers and Synchrotron Radiation. 査読有り

    Wickstrand C, Nogly P, Nango E, Iwata S, Standfuss J, Neutze R

    Annu Rev Biochem.　88　(1)　59-83　2019年6月20日

    出版者・発行元：

    DOI： 10.1146/annurev-biochem-013118-111327 　

    ISSN：0066-4154

    eISSN：1545-4509

  38. Improving High Viscosity Extrusion of Microcrystals for Time-resolved Serial Femtosecond Crystallography at X-ray Lasers

    Daniel James, Tobias Weinert, Petr Skopintsev, Antonia Furrer, Dardan Gashi, Tomoyuki Tanaka, Eriko Nango, Przemyslaw Nogly, Joerg Standfuss

    Journal of Visualized Experiments　(144)　2019年2月28日

    出版者・発行元： MyJove Corporation

    DOI： 10.3791/59087 　

    eISSN：1940-087X

  39. High-viscosity sample-injection device for serial femtosecond crystallography at atmospheric pressure 査読有り

    Shimazu Y, Tono K, Tanaka T, Yamanaka Y, Nakane T, Mori C, Terakado Kimura K, Fujiwara T, Sugahara M, Tanaka R, Doak RB, Shimamura T, Iwata S, Nango E, Yabashi M

    J. Appl. Cryst.　52　(6)　1280-1288　2019年

    出版者・発行元：

    DOI： 10.1107/S1600576719012846 　

    eISSN：1600-5767

  40. High-resolution crystal structures of a myxobacterial phytochrome at cryo and room temperatures. 国際誌 査読有り

    Sanchez JC, Carrillo M, Pandey S, Noda M, Aldama L, Feliz D, Claesson E, Wahlgren WY, Tracy G, Duong P, Nugent AC, Field A, Šrajer V, Kupitz C, Iwata S, Nango E, Tanaka R, Tanaka T, Fangjia L, Tono K, Owada S, Westenhoff S, Schmidt M, Stojković EA

    Struct Dyn.　6　(5)　054701-054701　2019年

    DOI： 10.1063/1.5120527 　

  41. Time-resolved serial femtosecond crystallography studies at an X-ray free electron laser reveals structural changes in bacteriorhodopsin 査読有り

    Richard Neutze, Eriko Nango, Tomoyuki Tanaka, Takanori Nakane, So Iwata, Antoine Royant, Jörg St, fuss, Przemyslaw Nogly, Cecilia Wickstr

    Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics　1859　2018年9月

    出版者・発行元： Elsevier {BV}

    DOI： 10.1016/j.bbabio.2018.09.087 　

    ISSN：0005-2728

  42. Structural basis for light control of cell development revealed by crystal structures of a myxobacterial phytochrome 国際誌 査読有り

    Woitowich Nicole C, Halavaty Andrei S, Waltz Patricia, Kupitz Christopher, Valera Joseph, Tracy Gregory, Gallagher Kevin D, Claesson Elin, Nakane Takanori, Pandey Suraj, Nelson Garrett, Tanaka Rie, Nango Eriko, Mizohata Eiichi, Owada Shigeki, Tono Kensure, Joti Yasumasa, Nugent Angela C, Patel Hardik, Mapara Ayesha, Hopkins James, Duong Phu, Bizhga Dorina, Kovaleva Svetlana E, St Peter Rachael, Hernandez Cynthia N, Ozarowski Wesley B, Roy-Chowdhuri Shatabdi, Yang Jay-How, Edlund Petra, Takala Heikki, Ihalainen Janne, Brayshaw Jennifer, Norwood Tyler, Poudyal Ishwor, Fromme Petra, Spence John C. H, Moffat Keith, Westenhoff Sebastian, Schmidt Marius, Stojkovic Emina A

    IUCRJ　5　(Pt 5)　619-634　2018年9月

    DOI： 10.1107/S2052252518010631 　

    ISSN：2052-2525

  43. Retinal isomerization in bacteriorhodopsin captured by a femtosecond x-ray laser 査読有り

    Nogly Przemyslaw, Weinert Tobias, James Daniel, Carbajo Sergio, Ozerov Dmitry, Furrer Antonia, Gashi Dardan, Borin Veniamin, Skopintsev Petr, Jaeger Kathrin, Nass Karol, Bath Petra, Bosman Robert, Koglin Jason, Seaberg Matthew, Lane Thomas, Kekilli Demet, Brunle Steffen, Tanaka Tomoyuki, Wu Wenting, Milne Christopher, White Thomas, Barty Anton, Weierstall Uwe, Panneels Valerie, Nango Eriko, Iwata So, Hunter Mark, Schapiro Igor, Schertler Gebhard, Neutze Richard, Standfuss Jorg

    SCIENCE　361　(6398)　145-+　2018年7月13日

    DOI： 10.1126/science.aat0094 　

    ISSN：0036-8075

  44. Three-dimensional Movie of Chemical Reactions in Proteins Captured by X-ray Free Electron Lasers 招待有り

    Nango Eriko

    JOURNAL OF SYNTHETIC ORGANIC CHEMISTRY JAPAN　76　(7)　734-739　2018年7月

    DOI： 10.5059/yukigoseikyokaishi.76.734 　

    ISSN：0037-9980

    eISSN：1883-6526

  45. Serial femtosecond crystallography at the SACLA: breakthrough to dynamic structural biology 査読有り

    Eiichi Mizohata, Takanori Nakane, Yohta Fukuda, Eriko Nango, So Iwata

    Biophysical Reviews　10　(2)　209-218　2018年4月1日

    出版者・発行元： Springer Verlag

    DOI： 10.1007/s12551-017-0344-9 　

    ISSN：1867-2469 1867-2450

  46. Crystal Structures of Human Orexin 2 Receptor Bound to the Subtype-Selective Antagonist EMPA. 国際誌 査読有り

    Ryoji Suno, Kanako Terakado Kimura, Takanori Nakane, Keitaro Yamashita, Junmei Wang, Takaaki Fujiwara, Yasuaki Yamanaka, Dohyun Im, Shoichiro Horita, Hirokazu Tsujimoto, Maki S Tawaramoto, Takatsugu Hirokawa, Eriko Nango, Kensuke Tono, Takashi Kameshima, Takaki Hatsui, Yasumasa Joti, Makina Yabashi, Keiko Shimamoto, Masaki Yamamoto, Daniel M Rosenbaum, So Iwata, Tatsuro Shimamura, Takuya Kobayashi

    Structure (London, England : 1993)　26　(1)　7-19　2018年1月2日

    DOI： 10.1016/j.str.2017.11.005 　

    ISSN：0969-2126

  47. XFEL structures of the influenza M2 proton channel: Room temperature water networks and insights into proton conduction 査読有り

    Jessica L. Thomaston, Rahel A. Woldeyes, Takanori Nakane, Ayumi Yamashita, Tomoyuki Tanaka, Kotaro Koiwai, Aaron S. Brewster, Benjamin A. Barad, Yujie Chen, Thomas Lemmin, Monarin Uervirojnangkoorn, Toshi Arima, Jun Kobayashi, Tetsuya Masuda, Mamoru Suzuki, Michihiro Sugahara, Nicholas K. Sauter, Rie Tanaka, Osamu Nureki, Kensuke Tono, Yasumasa Joti, Eriko Nango, So Iwata, Fumiaki Yumoto, James S. Fraser, William F. DeGrado

    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA　114　(51)　13357-13362　2017年12月

    DOI： 10.1073/pnas.1705624114 　

    ISSN：0027-8424

  48. Two-colour serial femtosecond crystallography dataset from gadoteridol-derivatized lysozyme for MAD phasing 査読有り

    Alexander Gorel, Koji Motomura, Hironobu Fukuzawa, R. Bruce Doak, Marie Luise Gruenbein, Mario Hilpert, Ichiro Inoue, Marco Kloos, Gabriela Nass Kovacs, Eriko Nango, Karol Nass, Christopher M. Roome, Robert L. Shoeman, Rie Tanaka, Kensuke Tono, Lutz Foucar, Yasumasa Joti, Makina Yabashi, So Iwata, Kiyoshi Ueda, Thomas R. M. Barends, Ilme Schlichting

    SCIENTIFIC DATA　4　170188　2017年12月

    DOI： 10.1038/sdata.2017.188 　

    ISSN：2052-4463

  49. A large-scale expression strategy for multimeric extracellular protein complexes using Drosophila S2 cells and its application to the recombinant expression of heterodimeric ligand-binding domains of taste receptor 査読有り

    Atsuko Yamashita, Eriko Nango, Yuji Ashikawa

    PROTEIN SCIENCE　26　(11)　2291-2301　2017年11月

    DOI： 10.1002/pro.3271 　

    ISSN：0961-8368

    eISSN：1469-896X

  50. Capturing an initial intermediate during the P450nor enzymatic reaction using time-resolved XFEL crystallography and caged-substrate 査読有り

    Takehiko Tosha, Takashi Nomura, Takuma Nishida, Naoya Saeki, Kouta Okubayashi, Raika Yamagiwa, Michihiro Sugahara, Takanori Nakane, Keitaro Yamashita, Kunio Hirata, Go Ueno, Tetsunari Kimura, Tamao Hisano, Kazumasa Muramoto, Hitomi Sawai, Hanae Takeda, Eiichi Mizohata, Ayumi Yamashita, Yusuke Kanematsu, Yu Takano, Eriko Nango, Rie Tanaka, Osamu Nureki, Osami Shoji, Yuka Ikemoto, Hironori Murakami, Shigeki Owada, Kensuke Tono, Makina Yabashi, Masaki Yamamoto, Hideo Ago, So Iwata, Hiroshi Sugimoto, Yoshitsugu Shiro, Minoru Kubo

    NATURE COMMUNICATIONS　8　2017年11月

    DOI： 10.1038/s41467-017-01702-1 　

    ISSN：2041-1723

  51. Multi-wavelength anomalous diffraction de novo phasing using a two-colour X-ray free-electron laser with wide tunability 査読有り

    Alexander Gorel, Koji Motomura, Hironobu Fukuzawa, R. Bruce Doak, Marie Luise Gruenbein, Mario Hilpert, Ichiro Inoue, Marco Kloos, Gabriela Kovacsova, Eriko Nango, Karol Nass, Christopher M. Roome, Robert L. Shoeman, Rie Tanaka, Kensuke Tono, Yasumasa Joti, Makina Yabashi, So Iwata, Lutz Foucar, Kiyoshi Ueda, Thomas R. M. Barends, Ilme Schlichting

    NATURE COMMUNICATIONS　8　2017年10月

    DOI： 10.1038/s41467-017-00754-7 　

    ISSN：2041-1723

  52. Experimental phase determination with selenomethionine or mercury-derivatization in serial femtosecond crystallography 査読有り

    Keitaro Yamashita, Naoyuki Kuwabara, Takanori Nakane, Tomohiro Murai, Eiichi Mizohata, Michihiro Sugahara, Dongqing Pan, Tetsuya Masuda, Mamoru Suzuki, Tomomi Sato, Atsushi Kodan, Tomohiro Yamaguchi, Eriko Nango, Tomoyuki Tanaka, Kensuke Tono, Yasumasa Joti, Takashi Kameshima, Takaki Hatsui, Makina Yabashi, Hiroshi Manya, Tamao Endo, Ryuichi Kato, Toshiya Senda, Hiroaki Kato, So Iwata, Hideo Ago, Masaki Yamamoto, Fumiaki Yumoto, Toru Nakatsu

    IUCRJ　4　639-647　2017年9月

    DOI： 10.1107/S2052252517008557 　

    ISSN：2052-2525

  53. Nanosecond pump-probe device for time-resolved serial femtosecond crystallography developed at SACLA 査読有り

    Minoru Kubo, Eriko Nango, Kensuke Tono, Tetsunari Kimura, Shigeki Owada, Changyong Song, Fumitaka Mafune, Ken Miyajima, Yoshihiro Takeda, Jun-ya Kohno, Naoya Miyauchi, Takanori Nakane, Tomoyuki Tanaka, Takashi Nomura, Jan Davidsson, Rie Tanaka, Michio Murata, Takashi Kameshima, Takaki Hatsui, Yasumasa Joti, Richard Neutze, Makina Yabashi, So Iwata

    JOURNAL OF SYNCHROTRON RADIATION　24　1086-1091　2017年9月

    DOI： 10.1107/S160057751701030X 　

    ISSN：1600-5775

  54. Protein-ligand complex structure from serial femtosecond crystallography using soaked thermolysin microcrystals and comparison with structures from synchrotron radiation 査読有り

    Hisashi Naitow, Yoshinori Matsuura, Kensuke Tono, Yasumasa Joti, Takashi Kameshima, Takaki Hatsui, Makina Yabashi, Rie Tanaka, Tomoyuki Tanaka, Michihiro Sugahara, Jun Kobayashi, Eriko Nango, So Iwata, Naoki Kunishima

    ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION D-STRUCTURAL BIOLOGY　73　702-709　2017年8月

    DOI： 10.1107/S2059798317008919 　

    ISSN：2059-7983

  55. Serial femtosecond crystallography structure of cytochrome c oxidase at room temperature 査読有り

    Rebecka Andersson, Cecilia Safari, Robert Dods, Eriko Nango, Rie Tanaka, Ayumi Yamashita, Takanori Nakane, Kensuke Tono, Yasumasa Joti, Petra Bath, Elin Dunevall, Robert Bosman, Osamu Nureki, So Iwata, Richard Neutze, Gisela Branden

    SCIENTIFIC REPORTS　7　2017年7月

    DOI： 10.1038/s41598-017-04817-z 　

    ISSN：2045-2322

  56. Structural basis for perception of diverse chemical substances by T1r taste receptors 査読有り

    Nipawan Nuemket, Norihisa Yasui, Yuko Kusakabe, Yukiyo Nomura, Nanako Atsumi, Shuji Akiyama, Eriko Nango, Yukinari Kato, Mika K. Kaneko, Junichi Takagi, Maiko Hosotani, Atsuko Yamashita

    NATURE COMMUNICATIONS　8　2017年5月

    DOI： 10.1038/ncomms15530 　

    ISSN：2041-1723

  57. Hydroxyethyl cellulose matrix applied to serial crystallography 査読有り

    Michihiro Sugahara, Takanori Nakane, Tetsuya Masuda, Mamoru Suzuki, Shigeyuki Inoue, Changyong Song, Rie Tanaka, Toru Nakatsu, Eiichi Mizohata, Fumiaki Yumoto, Kensuke Tono, Yasumasa Joti, Takashi Kameshima, Takaki Hatsui, Makina Yabashi, Osamu Nureki, Keiji Numata, Eriko Nango, So Iwata

    SCIENTIFIC REPORTS　7　2017年4月

    DOI： 10.1038/s41598-017-00761-0 　

    ISSN：2045-2322

  58. Light-induced structural changes and the site of O=O bond formation in PSII caught by XFEL 査読有り

    Michihiro Suga, Fusamichi Akita, Michihiro Sugahara, Minoru Kubo, Yoshiki Nakajima, Takanori Nakane, Keitaro Yamashita, Yasufumi Umena, Makoto Nakabayashi, Takahiro Yamane, Takamitsu Nakano, Mamoru Suzuki, Tetsuya Masuda, Shigeyuki Inoue, Tetsunari Kimura, Takashi Nomura, Shinichiro Yonekura, Long-Jiang Yu, Tomohiro Sakamoto, Taiki Motomura, Jing-Hua Chen, Yuki Kato, Takumi Noguchi, Kensuke Tono, Yasumasa Joti, Takashi Kameshima, Takaki Hatsui, Eriko Nango, Rie Tanaka, Hisashi Naitow, Yoshinori Matsuura, Ayumi Yamashita, Masaki Yamamoto, Osamu Nureki, Makina Yabashi, Tetsuya Ishikawa, So Iwata, Jian-Ren Shen

    NATURE　543　(7643)　131-+　2017年3月

    DOI： 10.1038/nature21400 　

    ISSN：0028-0836

    eISSN：1476-4687

  59. Atomic resolution structure of serine protease proteinase K at ambient temperature 査読有り

    Tetsuya Masuda, Mamoru Suzuki, Shigeyuki Inoue, Changyong Song, Takanori Nakane, Eriko Nango, Rie Tanaka, Kensuke Tono, Yasumasa Joti, Takashi Kameshima, Takaki Hatsui, Makina Yabashi, Bunzo Mikami, Osamu Nureki, Keiji Numata, So Iwata, Michihiro Sugahara

    SCIENTIFIC REPORTS　7　2017年3月

    DOI： 10.1038/srep45604 　

    ISSN：2045-2322

  60. SACLAにおけるシリアルフェムト秒結晶構造解析の現状と展望

    南後 恵理子, 中根 崇智, 岩田 想

    日本結晶学会誌　59　(1)　12-17　2017年

    出版者・発行元： 日本結晶学会

    DOI： 10.5940/jcrsj.59.12 　

    ISSN：0369-4585 1884-5576

    eISSN：1884-5576

  61. A three-dimensional movie of structural changes in bacteriorhodopsin 査読有り

    Eriko Nango, Antoine Royant, Minoru Kubo, Takanori Nakane, Cecilia Wickstrand, Tetsunari Kimura, Tomoyuki Tanaka, Kensuke Tono, Changyong Song, Rie Tanaka, Toshi Arima, Ayumi Yamashita, Jun Kobayashi, Toshiaki Hosaka, Eiichi Mizohata, Przemyslaw Nogly, Michihiro Sugahara, Daewoong Nam, Takashi Nomura, Tatsuro Shimamura, Dohyun Im, Takaaki Fujiwara, Yasuaki Yamanaka, Byeonghyun Jeon, Tomohiro Nishizawa, Kazumasa Oda, Masahiro Fukuda, Rebecka Andersson, Petra Bath, Robert Dods, Jan Davidsson, Shigeru Matsuoka, Satoshi Kawatake, Michio Murata, Osamu Nureki, Shigeki Owada, Takashi Kameshima, Takaki Hatsui, Yasumasa Joti, Gebhard Schertler, Makina Yabashi, Ana-Nicoleta Bondar, Jorg Standfuss, Richard Neutze, So Iwata

    SCIENCE　354　(6319)　1552-1557　2016年12月

    DOI： 10.1126/science.aah3497 　

    ISSN：0036-8075

    eISSN：1095-9203

  62. Taste substance binding to the ligand-binding domains of T1r taste receptor heterodimer 査読有り

    Atsuko Yamashita, Eriko Nango, Shuji Akiyama, Saori Maki-Yonekura, Yuji Ashikawa, Yuko Kusakabe, Elena Krayukhina, Takahiro Maruno, Susumu Uchiyama, Nipawan Nuemket, Koji Yonekura, Madoka Shimizu, Nanako Atsumi, Norihisa Yasui, Takaaki Hikima, Masaki Yamamoto, Yuji Kobayashi

    CHEMICAL SENSES　41　(9)　E176-E177　2016年11月

    ISSN：0379-864X

    eISSN：1464-3553

  63. Membrane protein structure determination by SAD, SIR, or SIRAS phasing in serial femtosecond crystallography using an iododetergent 査読有り

    Takanori Nakane, Shinya Hanashima, Mamoru Suzuki, Haruka Saiki, Taichi Hayashi, Keisuke Kakinouchi, Shigeru Sugiyama, Satoshi Kawatake, Shigeru Matsuoka, Nobuaki Matsumori, Eriko Nango, Jun Kobayashi, Tatsuro Shimamura, Kanako Kimura, Chihiro Mori, Naoki Kunishima, Michihiro Sugahara, Yoko Takakyu, Shigeyuki Inoue, Tetsuya Masuda, Toshiaki Hosaka, Kensuke Tono, Yasumasa Joti, Takashi Kameshima, Takaki Hatsui, Makina Yabashi, Tsuyoshi Inoue, Osamu Nureki, So Iwata, Michio Murata, Eiichi Mizohata

    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA　113　(46)　13039-13044　2016年11月

    DOI： 10.1073/pnas.1602531113 　

    ISSN：0027-8424

  64. The room temperature crystal structure of a bacterial phytochrome determined by serial femtosecond crystallography 査読有り

    Petra Edlund, Heikki Takala, Elin Claesson, Leocadie Henry, Robert Dods, Heli Lehtivuori, Matthijs Panman, Kanupriya Pande, Thomas White, Takanori Nakane, Oskar Berntsson, Emil Gustavsson, Petra Bath, Vaibhav Modi, Shatabdi Roy-Chowdhury, James Zook, Peter Berntsen, Suraj Pandey, Ishwor Poudyal, Jason Tenboer, Christopher Kupitz, Anton Barty, Petra Fromme, Jake D. Koralek, Tomoyuki Tanaka, John Spence, Mengning Liang, Mark S. Hunter, Sebastien Boutet, Eriko Nango, Keith Moffat, Gerrit Groenhof, Janne Ihalainen, Emina A. Stojkovic, Marius Schmidt, Sebastian Westenhoff

    SCIENTIFIC REPORTS　6　2016年10月

    DOI： 10.1038/srep35279 　

    ISSN：2045-2322

  65. Lipidic cubic phase injector is a viable crystal delivery system for time-resolved serial crystallography 査読有り

    Przemyslaw Nogly, Valerie Panneels, Garrett Nelson, Cornelius Gati, Tetsunari Kimura, Christopher Milne, Despina Milathianaki, Minoru Kubo, Wenting Wu, Chelsie Conrad, Jesse Coe, Richard Bean, Yun Zhao, Petra Bath, Robert Dods, Rajiv Harimoorthy, Kenneth R. Beyerlein, Jan Rheinberger, Daniel James, Daniel DePonte, Chufeng Li, Leonardo Sala, Garth J. Williams, Mark S. Hunter, Jason E. Koglin, Peter Berntsen, Eriko Nango, So Iwata, Henry N. Chapman, Petra Fromme, Matthias Frank, Rafael Abela, Sebastien Boutet, Anton Barty, Thomas A. White, Uwe Weierstall, John Spence, Richard Neutze, Gebhard Schertler, Jorg Standfuss

    NATURE COMMUNICATIONS　7　2016年8月

    DOI： 10.1038/ncomms12314 　

    ISSN：2041-1723

  66. Data processing pipeline for serial femtosecond crystallography at SACLA. 国際誌

    Takanori Nakane, Yasumasa Joti, Kensuke Tono, Makina Yabashi, Eriko Nango, So Iwata, Ryuichiro Ishitani, Osamu Nureki

    Journal of applied crystallography　49　(Pt 3)　1035-1041　2016年6月1日

    ISSN：0021-8898

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    A data processing pipeline for serial femtosecond crystallography at SACLA was developed, based on Cheetah [Barty et al. (2014). J. Appl. Cryst.47, 1118-1131] and CrystFEL [White et al. (2016). J. Appl. Cryst.49, 680-689]. The original programs were adapted for data acquisition through the SACLA API, thread and inter-node parallelization, and efficient image handling. The pipeline consists of two stages: The first, online stage can analyse all images in real time, with a latency of less than a few seconds, to provide feedback on hit rate and detector saturation. The second, offline stage converts hit images into HDF5 files and runs CrystFEL for indexing and integration. The size of the filtered compressed output is comparable to that of a synchrotron data set. The pipeline enables real-time feedback and rapid structure solution during beamtime.

  67. Data processing pipeline for serial femtosecond crystallography at SACLA 査読有り

    Takanori Nakane, Yasumasa Joti, Kensuke Tono, Makina Yabashi, Eriko Nango, So Iwata, Ryuichiro Ishitani, Osamu Nureki

    JOURNAL OF APPLIED CRYSTALLOGRAPHY　49　1035-1041　2016年6月

    DOI： 10.1107/S1600576716005720 　

    ISSN：1600-5767

  68. Taste substance binding elicits conformational change of taste receptor T1r heterodimer extracellular domains 査読有り

    Eriko Nango, Shuji Akiyama, Saori Maki-Yonekura, Yuji Ashikawa, Yuko Kusakabe, Elena Krayukhina, Takahiro Maruno, Susumu Uchiyama, Nipawan Nuemket, Koji Yonekura, Madoka Shimizu, Nanako Atsumi, Norihisa Yasui, Takaaki Hikima, Masaki Yamamoto, Yuji Kobayashi, Atsuko Yamashita

    SCIENTIFIC REPORTS　6　2016年5月

    DOI： 10.1038/srep25745 　

    ISSN：2045-2322

  69. Redox-coupled structural changes in nitrite reductase revealed by serial femtosecond and microfocus crystallography 査読有り

    Yohta Fukuda, Ka Man Tse, Mamoru Suzuki, Kay Diederichs, Kunio Hirata, Takanori Nakane, Michihiro Sugahara, Eriko Nango, Kensuke Tono, Yasumasa Joti, Takashi Kameshima, Changyong Song, Takaki Hatsui, Makina Yabashi, Osamu Nureki, Hiroyoshi Matsumura, Tsuyoshi Inoue, So Iwata, Eiichi Mizohata

    JOURNAL OF BIOCHEMISTRY　159　(5)　527-538　2016年5月

    DOI： 10.1093/jb/mvv133 　

    ISSN：0021-924X

    eISSN：1756-2651

  70. Microcrystal delivery by pulsed liquid droplet for serial femtosecond crystallography 査読有り

    Fumitaka Mafune, Ken Miyajima, Kensuke Tono, Yoshihiro Takeda, Jun-ya Kohno, Naoya Miyauchi, Jun Kobayashi, Yasumasa Joti, Eriko Nango, So Iwata, Makina Yabashi

    ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION D-STRUCTURAL BIOLOGY　72　520-523　2016年4月

    DOI： 10.1107/S2059798316001480 　

    ISSN：2059-7983

  71. Redox-coupled proton transfer mechanism in nitrite reductase revealed by femtosecond crystallography (vol 113, pg 2928, 2016) 査読有り

    Yohta Fukuda, Ka Man Tse, Takanori Nakane, Toru Nakatsu, Mamoru Suzuki, Michihiro Sugahara, Shigeyuki Inoue, Tetsuya Masuda, Fumiaki Yumoto, Naohiro Matsugaki, Eriko Nango, Kensuke Tono, Yasumasa Joti, Takashi Kameshima, Changyong Song, Takaki Hatsui, Makina Yabashi, Osamu Nureki, Michael E. P. Murphy, Tsuyoshi Inoue, So Iwata, Eiichi Mizohata

    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA　113　(15)　E2207-E2207　2016年4月

    DOI： 10.1073/pnas.1604061113 　

    ISSN：0027-8424

  72. Oil-free hyaluronic acid matrix for serial femtosecond crystallography 査読有り

    Michihiro Sugahara, Changyong Song, Mamoru Suzuki, Tetsuya Masuda, Shigeyuki Inoue, Takanori Nakane, Fumiaki Yumoto, Eriko Nango, Rie Tanaka, Kensuke Tono, Yasumasa Joti, Takashi Kameshima, Takaki Hatsui, Makina Yabashi, Osamu Nureki, Keiji Numata, So Iwata

    SCIENTIFIC REPORTS　6　2016年4月

    DOI： 10.1038/srep24484 　

    ISSN：2045-2322

  73. Serial Femtosecond Crystallography and Ultrafast Absorption Spectroscopy of the Photoswitchable Fluorescent Protein IrisFP 査読有り

    Jacques-Philippe Colletier, Michel Sliwa, Francois-Xavier Gallat, Michihiro Sugahara, Virginia Guillon, Giorgio Schiro, Nicolas Coquelle, Joyce Woodhouse, Laure Roux, Guillaume Gotthard, Antoine Royant, Lucas Martinez Uriarte, Cyril Ruckebusch, Yasumasa Joti, Martin Byrdin, Eiichi Mizohata, Eriko Nango, Tomoyuki Tanaka, Kensuke Tono, Makina Yabashi, Virgile Adam, Marco Cammarata, Ilme Schlichting, Dominique Bourgeois, Martin Weik

    JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY LETTERS　7　(5)　882-887　2016年3月

    DOI： 10.1021/acs.jpclett.5b02789 　

    ISSN：1948-7185

  74. Redox-coupled proton transfer mechanism in nitrite reductase revealed by femtosecond crystallography 査読有り

    Yohta Fukuda, Ka Man Tsea, Takanori Nakane, Toru Nakatsu, Mamoru Suzuki, Michihiro Sugahara, Shigeyuki Inoue, Tetsuya Masuda, Fumiaki Yumoto, Naohiro Matsugaki, Eriko Nango, Kensuke Tono, Yasumasa Joti, Takashi Kameshima, Changyong Song, Takaki Hatsui, Makina Yabashi, Osamu Nureki, Michael E. P. Murphy, Tsuyoshi Inoue, So Iwata, Eiichi Mizohata

    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA　113　(11)　2928-2933　2016年3月

    DOI： 10.1073/pnas.1517770113 　

    ISSN：0027-8424

  75. 5B35: Serial Femtosecond Crystallography (SFX) of Ground State Bacteriorhodopsin Crystallized from Bicelles Determined Using 7-keV X-ray Free Electron Laser (XFEL) at SACLA 査読有り

    Nakane T, Hanashima S, Suzuki M, Saiki H, Hayashi T, Kakinouchi K, Sugiyama S, Kawatake S, Matsuoka S, Matsumori N, Nango E, Kobayashi J, Shimamura T, Kimura K, Mori C, Kunishima N, Sugahara M, Takakyu Y, Inoue S, Masuda T, Hosaka T, Tono K, Joti Y, Kameshima T, Hatsui T, Yabashi M, Inoue T, Nureki O, Iwata S, Murata M, Mizohata E

    Worldwide Protein Data Bank　2016年

    DOI： 10.2210/pdb5b35/pdb 　

  76. 4YSD: Room temperature structure of copper nitrite reductase from Geobacillus thermodenitrificans 査読有り

    Fukuda Y, Tse KM, Suzuki M, Diederichs K, Hirata K, Nakane T, Sugahara M, Nango E, Tono K, Joti Y, Kameshima T, Song C, Hatsui T, Yabashi M, Nureki O, Matsumura H, Inoue T, Iwata S, Mizohata E

    Worldwide Protein Data Bank　2016年

    DOI： 10.2210/pdb4ysd/pdb 　

  77. 4YSA: Completely oxidized structure of copper nitrite reductase from Geobacillus thermodenitrificans 査読有り

    Fukuda Y, Tse KM, Suzuki M, Diederichs K, Hirata K, Nakane T, Sugahara M, Nango E, Tono K, Joti Y, Kameshima T, Song C, Hatsui T, Yabashi M, Nureki O, Matsumura H, Inoue T, Iwata S, Mizohata E

    Worldwide Protein Data Bank　2016年

    DOI： 10.2210/pdb4ysa/pdb 　

  78. 5D4I: Intact nitrite complex of a copper nitrite reductase determined by serial femtosecond crystallography 査読有り

    Fukuda Y, Tse KM, Nakane T, Nakatsu T, Suzuki M, Sugahara M, Inoue S, Masuda T, Yumoto F, Matsugaki N, Nango E, Tono K, Joti Y, Kameshima T, Song C, Hatsui T, Yabashi M, Nureki O, Murphy MEP, Inoue T, Iwata S, Mizohata E

    Worldwide Protein Data Bank　2016年

    DOI： 10.2210/pdb5d4i/pdb 　

  79. Native sulfur/chlorine SAD phasing for serial femtosecond crystallography 査読有り

    Takanori Nakane, Changyong Song, Mamoru Suzuki, Eriko Nango, Jun Kobayashi, Tetsuya Masuda, Shigeyuki Inoue, Eiichi Mizohata, Toru Nakatsu, Tomoyuki Tanaka, Rie Tanaka, Tatsuro Shimamura, Kensuke Tono, Yasumasa Joti, Takashi Kameshima, Takaki Hatsui, Makina Yabashi, Osamu Nureki, So Iwata, Michihiro Sugahara

    ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION D-BIOLOGICAL CRYSTALLOGRAPHY　71　2519-2525　2015年12月

    DOI： 10.1107/S139900471501857X 　

    ISSN：1399-0047

  80. An isomorphous replacement method for efficient de novo phasing for serial femtosecond crystallography 査読有り

    Keitaro Yamashita, Dongqing Pan, Tomohiko Okuda, Michihiro Sugahara, Atsushi Kodan, Tomohiro Yamaguchi, Tomohiro Murai, Keiko Gomi, Naoki Kajiyama, Eiichi Mizohata, Mamoru Suzuki, Eriko Nango, Kensuke Tono, Yasumasa Joti, Takashi Kameshima, Jaehyun Park, Changyong Song, Takaki Hatsui, Makina Yabashi, So Iwata, Hiroaki Kato, Hideo Ago, Masaki Yamamoto, Toru Nakatsu

    SCIENTIFIC REPORTS　5　2015年9月

    DOI： 10.1038/srep14017 　

    ISSN：2045-2322

  81. Diverse application platform for hard X-ray diffraction in SACLA (DAPHNIS): application to serial protein crystallography using an X-ray free-electron laser 査読有り

    Kensuke Tono, Eriko Nango, Michihiro Sugahara, Changyong Song, Jaehyun Park, Tomoyuki Tanaka, Rie Tanaka, Yasumasa Joti, Takashi Kameshima, Shun Ono, Takaki Hatsui, Eiichi Mizohata, Mamoru Suzuki, Tatsuro Shimamura, Yoshiki Tanaka, So Iwata, Makina Yabashi

    JOURNAL OF SYNCHROTRON RADIATION　22　532-537　2015年5月

    DOI： 10.1107/S1600577515004464 　

    ISSN：1600-5775

  82. Luciferin-regenerating enzyme solved by SIRAS using XFEL (refined against Hg derivative data) 査読有り

    Yamashita K, Pan D, Okuda T, Sugahara M, Kodan A, Yamaguchi T, Murai T, Gomi K, Kajiyama N, Mizohata E, Suzuki M, Nango E, Tono K, Joti Y, Kameshima T, Park J, Song C, Hatsui T, Yabashi M, Iwata S, Kato H, Ago H, Yamamoto M, Nakatsu T

    Worldwide Protein Data Bank　2015年

    DOI： 10.2210/pdb5d9c/pdb 　

  83. Luciferin-regenerating enzyme solved by SAD using synchrotron radiation at room temperature 査読有り

    Yamashita K, Pan D, Okuda T, Sugahara M, Kodan A, Yamaguchi T, Murai T, Gomi K, Kajiyama N, Mizohata E, Suzuki M, Nango E, Tono K, Joti Y, Kameshima T, Park J, Song C, Hatsui T, Yabashi M, Iwata S, Kato H, Ago H, Yamamoto M, Nakatsu T

    Worldwide Protein Data Bank　2015年

    DOI： 10.2210/pdb5d9d/pdb 　

  84. 4YOP: CRYSTAL STRUCTURE OF HEN EGG-WHITE LYSOZYME 査読有り

    Nakane T, Song C, Suzuki M, Nango E, Kobayashi J, Masuda T, Inoue S, Mizohata E, Nakatsu T, Tanaka T, Tanaka R, Shimamura T, Tono K, Joti Y, Kameshima T, Hatsui T, Yabashi M, Nureki O, Iwata S, Sugahara M

    Worldwide Protein Data Bank　2015年

    DOI： 10.2210/pdb4yop/pdb 　

  85. Grease matrix as a versatile carrier of proteins for serial crystallography 査読有り

    Michihiro Sugahara, Eiichi Mizohata, Eriko Nango, Mamoru Suzuki, Tomoyuki Tanaka, Tetsuya Masudala, Rie Tanaka, Tatsuro Shimamura, Yoshiki Tanaka, Chiyo Suno, Kentaro Ihara, Dongqing Pan, Keisuke Kakinouchi, Shigeru Sugiyama, Michio Murata, Tsuyoshi Inoue, Kensuke Tono, Changyong Song, Jaehyun Park, Takashi Kameshima, Takaki Hatsui, Yasumasa Joti, Makina Yabashi, So Iwata

    NATURE METHODS　12　(1)　61-63　2015年1月

    DOI： 10.1038/NMETH.3172 　

    ISSN：1548-7091

    eISSN：1548-7105

  86. X 線自由電子レーザーを用いたタンパク質の構造解析 招待有り 査読有り

    溝端栄一, 南後恵理子, 菅原道泰, 鈴木守, 岩田想

    日本結晶学会誌　56　(4)　241-246　2014年8月

    出版者・発行元： 日本結晶学会

    DOI： 10.5940/jcrsj.56.241 　

    ISSN：0369-4585

    eISSN：1884-5576

  87. In vivo crystallography at X-ray free-electron lasers: the next generation of structural biology? 査読有り

    Francois-Xavier Gallat, Naohiro Matsugaki, Nathan P. Coussens, Koichiro J. Yagi, Marion Boudes, Tetsuya Higashi, Daisuke Tsuji, Yutaka Tatano, Mamoru Suzuki, Eiichi Mizohata, Kensuke Tono, Yasumasa Joti, Takashi Kameshima, Jaehyun Park, Changyong Song, Takaki Hatsui, Makina Yabashi, Eriko Nango, Kohji Itoh, Fasseli Coulibaly, Stephen Tobe, S. Ramaswamy, Barbara Stay, So Iwata, Leonard M. G. Chavas

    PHILOSOPHICAL TRANSACTIONS OF THE ROYAL SOCIETY B-BIOLOGICAL SCIENCES　369　(1647)　2014年7月

    DOI： 10.1098/rstb.2013.0497 　

    ISSN：0962-8436

    eISSN：1471-2970

  88. Thaumatin structure determined by SPring-8 Angstrom Compact free electron Laser (SACLA) 査読有り

    Masuda T, Nango E, Sugahara M, Mizohata E, Tanaka T, Tanaka R, Suzuki M, Mikami B, Iwata S

    Worldwide Protein Data Bank　2014年

    DOI： 10.2210/pdb3wxs/pdb 　

  89. Serial femtosecond X-ray structure of human fatty acid-binding protein type-3 (FABP3) in complex with stearic acid (C18:0) determined using X-ray free-electron laser at SACLA 査読有り

    Mizohata E, Suzuki M, Kakinouchi K, Sugiyama S, Murata M, Sugahara M, Nango E, Tanaka T, Tanaka R, Tono K, Song C, Hatsui T, Joti Y, Yabashi M, Iwata S

    Worldwide Protein Data Bank　2014年

    DOI： 10.2210/pdb3wxq/pdb 　

  90. 創薬ターゲット蛋白質のXFELによる迅速構造解析法の開発

    南後 恵理子

    日本結晶学会誌　56　(Supplement)　s18-s18　2014年

    出版者・発行元： The Crystallographic Society of Japan

    DOI： 10.5940/jcrsj.56.s18 　

    ISSN：0369-4585

    eISSN：1884-5576

  91. SACLAを利用したXFEL微結晶構造解析

    溝端栄一, 鈴木守, 南後恵理子, 森田能次, 垣之内啓介, 田中里枝, 登野健介, 城地保昌, 亀島敬, Jaehyun Park, Changyong Song, 初井宇記, 矢橋牧名, Thomas A White, 北郷悠, 大洞光司, 石田英子, 廣瀬未果, 杉山成, 村田道雄, 林高史, 高木淳一, 井上豪, 岩田想

    日本結晶学会年会講演要旨集　2013　2013年10月

  92. Structure of Thermus thermophilus homoisocitrate dehydrogenase in complex with a designed inhibitor 査読有り

    Eriko Nango, Takashi Yamamoto, Takashi Kumasaka, Tadashi Eguchi

    JOURNAL OF BIOCHEMISTRY　150　(6)　607-614　2011年12月

    DOI： 10.1093/jb/mvr097 　

    ISSN：0021-924X

    eISSN：1756-2651

  93. Crystallization and preliminary X-ray analysis of isopentenyl diphosphate isomerase from Methanocaldococcus jannaschii 査読有り

    Takeshi Hoshino, Eriko Nango, Seiki Baba, Tadashi Eguchi, Takashi Kumasaka

    ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION F-STRUCTURAL BIOLOGY AND CRYSTALLIZATION COMMUNICATIONS　67　101-103　2011年1月

    DOI： 10.1107/S1744309110046944 　

    ISSN：1744-3091

  94. Roles of a 20 kDa Protein Associated with a Carbocycle-Forming Enzyme Involved in Aminoglycoside Biosynthesis in Primary and Secondary Metabolism

    Hideyuki Tamegai, Hiroshi Sawada, Eriko Nango, Rie Aoki, Haruka Hirakawa, Teruhiko Iino, Tadashi Eguchi

    BIOSCIENCE BIOTECHNOLOGY AND BIOCHEMISTRY　74　(6)　1215-1219　2010年6月

    DOI： 10.1271/bbb.90961 　

    ISSN：0916-8451

    eISSN：1347-6947

  95. Crystal structure of 3-isopropylmalate dehydrogenase in complex with NAD(+) and a designed inhibitor

    Eriko Nango, Takashi Yamamoto, Takashi Kumasaka, Tadashi Eguchi

    BIOORGANIC & MEDICINAL CHEMISTRY　17　(22)　7789-7794　2009年11月

    DOI： 10.1016/j.bmc.2009.09.025 　

    ISSN：0968-0896

  96. Crystallization and preliminary X-ray analysis of vicenisaminyltransferase VinC

    Eriko Nango, Atsushi Minami, Takashi Kumasaka, Tadashi Eguchi

    ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION F-STRUCTURAL BIOLOGY AND CRYSTALLIZATION COMMUNICATIONS　64　(6)　558-560　2008年6月

    DOI： 10.1107/S1744309108014681 　

    ISSN：1744-3091

  97. Structure of 2-deoxy-scyllo-inosose synthase, a key enzyme in the biosynthesis of 2-deoxystreptamine-containing aminoglycoside antibiotics, in complex with a mechanism-based inhibitor and NAD(+)

    Eriko Nango, Takashi Kumasaka, Toshifumi Hirayama, Nobuo Tanaka, Tadashi Eguchi

    PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND BIOINFORMATICS　70　(2)　517-527　2008年2月

    DOI： 10.1002/prot.21526 　

    ISSN：0887-3585

  98. 糖質環化酵素の構造と機能の解明 バイオマスから化学工業資源へ 招待有り

    南後 恵理子, 江口 正

    バイオサイエンスとインダストリー　66　(2)　61-64　2008年

    出版者・発行元： 東京 : バイオインダストリー協会

    ISSN：0914-8981

  99. Crystallization and X-ray analysis of 2-deoxy-scyllo-inosose synthase, the key enzyme in the biosynthesis of 2-deoxystreptamine-containing aminoglycoside antibiotics

    E Nango, T Kumasaka, T Sato, N Tanaka, KA Katsumi, T Eguchi

    ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION F-STRUCTURAL BIOLOGY AND CRYSTALLIZATION COMMUNICATIONS　61　(7)　709-711　2005年7月

    DOI： 10.1107/S1744309105018841 　

    ISSN：1744-3091

  100. Active site mapping of 2-deoxy-scyllo-inosose synthase, the key starter enzyme for the biosynthesis of 2-deoxystreptamine. Mechanism-based inhibition and identification of lysine-141 as the entrapped nucleophile

    E Nango, T Eguchi, K Kakinuma

    JOURNAL OF ORGANIC CHEMISTRY　69　(3)　593-600　2004年2月

    DOI： 10.1021/jo034706y 　

    ISSN：0022-3263

  101. Reaction stereochemistry of 2-deoxy-scyllo-inosose synthase, the key enzyme in the biosynthesis of 2-deoxystreptamine

    E Nango, F Kudo, T Eguchi, K Kakinuma

    CHEMISTRY LETTERS　32　(5)　438-439　2003年5月

    DOI： 10.1246/cl.2003.438 　

    ISSN：0366-7022

    eISSN：1348-0715

  102. Identification of L-glutamine: 2-deoxy-scyllo-inosose aminotransferase required for the biosynthesis of butirosin in Bacillus circulans 査読有り

    H Tamegai, E Nango, M Kuwahara, H Yamamoto, Y Ota, H Kuriki, T Eguchi, K Kakinuma

    JOURNAL OF ANTIBIOTICS　55　(8)　707-714　2002年8月

    DOI： 10.7164/antibiotics.55.707 　

    ISSN：0021-8820

  103. Significance of the 20-kDa subunit of heterodimeric 2-deoxy-scyllo-inosose synthase for the biosynthesis of butirosin antibiotics in Bacillus circulans 査読有り

    H Tamegai, E Nango, A Koike-Takeshita, F Kudo, K Kakinuma

    BIOSCIENCE BIOTECHNOLOGY AND BIOCHEMISTRY　66　(7)　1538-1545　2002年7月

    DOI： 10.1271/bbb.66.1538 　

    ISSN：0916-8451

    eISSN：1347-6947

  104. An expeditious chemo-enzymatic route from glucose to catechol by the use of 2-deoxy-scyllo-inosose synthase 査読有り

    K Kakinuma, E Nango, F Kudo, Y Matsushima, T Eguchi

    TETRAHEDRON LETTERS　41　(12)　1935-1938　2000年3月

    DOI： 10.1016/S0040-4039(00)00064-2 　

    ISSN：0040-4039

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MISC 77

  1. Interview 動くタンパク質を動画で観る : X線自由電子レーザーが捉える化学反応

    南後 恵理子

    現代化学 = Chemistry today　(642)　22-27　2024年9月

    出版者・発行元： 東京 : 東京化学同人

    ISSN： 0386-961X

  2. 特集 高速分子動画:動的構造からタンパク質分子制御へ Ⅰ.高速分子動画装置の開発 時分割実験のための多様な反応誘起システムの開発

    南後 恵理子

    生体の科学　75　(3)　197-201　2024年6月15日

    出版者・発行元： 株式会社医学書院

    DOI： 10.11477/mf.2425201852 　

    ISSN： 0370-9531

    eISSN： 1883-5503

  3. 3 GeV高輝度放射光施設NanoTerasuが拓く創薬研究

    山田 悠介, 山本 雅貴, 南後 恵理子

    ファルマシア　60　(8)　753-757　2024年

    出版者・発行元： 公益社団法人 日本薬学会

    DOI： 10.14894/faruawpsj.60.8_753 　

    ISSN： 0014-8601

    eISSN： 2189-7026

    詳細を見る 詳細を閉じる

    NanoTerasuは東北大学の青葉山キャンパス内に設立された3 GeV高輝度放射光施設であり、2024年から運用を開始した。筆者らは現在、NanoTerasuにおいてタンパク質結晶構造解析用の実験ステーションの整備に取り組んでいる。本稿では、NanoTerasuの概要から医学・薬学分野で期待される様々な実験手法について紹介する。

  4. X線自由電子レーザーで捉えたビフィズス菌酵素の常温構造—特集 多様化するバイオテクノロジーと光技術

    中田 國夫, 柏木 立己, 南後 恵理子, 岩田 想

    光アライアンス / 光アライアンス編集委員会 編　34　(10)　1-4　2023年10月

    出版者・発行元： 東京 : 日本工業出版

    ISSN： 0917-026X

  5. 室温構造解析・時分割構造解析に向けたSPring-8構造生物学ビームラインの高度化

    矢野直峰, 馬場清喜, 奥村英夫, 河村高志, 村上博則, 増永拓也, NIPAWAN Nuemket, NIPAWAN Nuemket, KANG Jungmin, 保坂俊彰, 長谷川和也, 山本雅貴, 南後恵理子, 熊坂崇

    日本結晶学会年会講演要旨集　2023　2023年

  6. 変容

    南後 恵理子

    生物物理　63　(3)　133-133　2023年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.63.133 　

    ISSN： 0582-4052

    eISSN： 1347-4219

  7. X線自由電子レーザーによるタンパク質分子動画解析—Molecular movie analysis of proteins by X-ray free electron lasers—光・量子デバイス研究会・量子ビームによるナノ構造・界面形成とバイオメディカル応用

    南後 恵理子

    電気学会研究会資料. OQD = The papers of technical meeting on optical and quantum devices, IEE Japan / 光・量子デバイス研究会 [編]　2022　(45-51)　23-26　2022年12月27日

    出版者・発行元： 東京 : 電気学会

  8. X線自由電子レーザーを用いた高速分子動画解析法の開発と展望

    南後 恵理子, 藤原 孝彰, 岩田 想

    日本結晶学会誌　64　(4)　290-293　2022年12月15日

    出版者・発行元： 日本結晶学会

    DOI： 10.5940/jcrsj.64.290 　

    ISSN： 0369-4585

    eISSN： 1884-5576

  9. X線自由電子レーザーを用いたタンパク質分子動画解析—Protein Molecular Movie Analysis Using X-Ray Free Electron Lasers—光による化学反応の観測および制御の進展

    南後 恵理子

    光学 = Japanese journal of optics : publication of the Optical Society of Japan　51　(1)　2-7　2022年1月

    出版者・発行元： 東京 : 日本光学会

    ISSN： 0389-6625

  10. 生物物理学を牽引する新技術

    安藤 敏夫, 伊藤 隆, 杉田 有治, 南後 恵理子, 安永 卓生, 岡田 康志, 神田 元紀

    生物物理　61　(2)　111-118　2021年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.61.111 　

    ISSN： 0582-4052

    eISSN： 1347-4219

  11. 二液混合シリアルフェムト秒結晶構造解析による酵素反応追跡

    南後恵理子, 南後恵理子, LUO Fangjia, LUO Fangjia, 木村哲就, 菅原道泰, 中根崇智, 鈴木守, 桝田哲哉, 溝端栄一, 登野健介, 登野健介, 岩田想, 岩田想

    日本結晶学会年会講演要旨集　2021　2021年

  12. 受容体タンパク質を用いた味覚感知初反応の解析と応用

    山下敦子, 芦川雄二, 南後恵理子, 安井典久

    バイオサイエンスとインダストリー　79　(2)　86-89　2021年

    出版者・発行元： 東京 : バイオインダストリー協会

    ISSN： 0914-8981

  13. カルシウム結合型発光タンパク質イクオリンには過酸化状態が存在する

    船橋俊也, 南後恵理子, 南後恵理子, 岩田想, 岩田想, 加藤博章, 加藤博章, 中津亨, 中津亨

    日本薬学会年会要旨集(Web)　141st　2021年

    ISSN： 0918-9823

  14. タンパク質の分子動画はどのようにして得られるのか

    南後恵理子

    アンサンブル　23　(3)　156-160　2021年

    出版者・発行元： 分子シミュレーション学会

    DOI： 10.11436/mssj.23.156 　

    ISSN： 1884-6750

    eISSN： 1884-5088

    詳細を見る 詳細を閉じる

    <tt>最近利用が可能となった</tt>X <tt>線自由電子レーザーは，高輝度フェムト秒パルスの特性を有し，素早く変化するタンパク質の構造を高い空間・時間分解能で捉えることが期待されている．本稿では，</tt>X <tt>線自由電子レーザーを用いたタンパク質結晶構造解析であるシリアルフェムト秒結晶構造解析について取り上げ，分子動画としてどのように構造変化を捉えているのか実験方法を中心に紹介する</tt><tt>． </tt>

  15. X線自由電子レーザーによる分子動画解析

    南後恵理子, 南後恵理子, 岩田想, 岩田想

    生体分子科学討論会講演要旨集　47th　2021年

  16. 微小結晶を利用したRas caged-GTP時分割測定の試み

    河村高志, 槇野義輝, 長谷川和也, 中根崇智, 馬場清喜, 南後恵理子, 南後恵理子, 田中里枝, 田中里枝, 岩田想, 岩田想, 島扶美, 熊坂崇

    日本放射光学会年会・放射光科学合同シンポジウム(Web)　33rd　2020年

  17. X線自由電子レーザーを用いたタンパク質分子動画解析

    南後恵理子

    東北大学多元物質科学研究所研究発表会講演予稿集　20th　2020年

  18. 高速分子動画:タンパク質が機能する際の構造変化を可視化する

    南後恵理子

    日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　43rd　2020年

  19. SACLA,SPring-8並びにNMRを用いた低分子量Gタンパク質RasのGTP加水分解過程における動的構造解析

    佐伯茉帆, 槇野義輝, 松本篤幸, 河村高志, 南後恵理子, 熊坂崇, 島扶美

    日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　43rd　2020年

  20. X線自由電子レーザーによるチャネルロドプシンの時分割構造解析

    小田和正, 野村高志, 野村高志, 中根崇智, 中根崇智, 西澤知宏, 久保稔, 久保稔, 南後恵理子, 南後恵理子, 島村達郎, 石神一貴, 生田達也, 井爪珠希, 江熊龍雲, 岩田想, 岩田想, 濡木理

    日本細胞生物学会大会(Web)　71st　2019年

  21. X線自由電子レーザーによるチャネルロドプシンの時分割構造解析

    小田和正, 野村高志, 野村高志, 中根崇智, 西澤知宏, 久保稔, 久保稔, 南後恵理子, 南後恵理子, 島村達郎, 岩田想, 濡木理

    日本結晶学会年会講演要旨集　2019　2019年

  22. XFELによる光受容タンパク質の構造変化の追跡

    岩田 想, 南後 恵理子

    生物物理　58　(1)　017-021　2018年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.58.017 　 10.2142/biophys.59.205_references_DOI_4EXMEzZXNnD2QvtkJST7yCsvUHq 　

    ISSN： 0582-4052

    eISSN： 1347-4219

  23. 光修復酵素DNAフォトリアーゼのXFEL結晶構造解析

    別所義隆, 別所義隆, 山元淳平, 田中里枝, 田中里枝, 南後恵理子, 南後恵理子, 岩田想, 岩田想, TSAI Ming-Daw, ESSEN Lars-Oliver, MAESTRE-REYNA Manuel

    日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集　18th　2018年

  24. XFELによる光受容タンパク質の構造変化の追跡

    岩田想, 岩田想, 南後恵理子

    生物物理(Web)　58　(1)　2018年

    ISSN： 1347-4219

  25. XFEL分子動画が捉えたタンパク質構造変化

    南後恵理子, 南後恵理子, 岩田想, 岩田想

    日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集　18th　2018年

  26. X線自由電子レーザーで捉えたバクテリオロドプシンの構造変化過程

    田中智之, 田中智之, 南後恵理子, 南後恵理子, 岩田想, 岩田想

    日本結晶学会年会講演要旨集　2018　2018年

  27. SACLA産学連携プログラム/産業利用推進プログラムを通じて

    高橋瑞稀, 南後恵理子, 国島直樹, 登野健介, 登野健介, 城地保昌, 城地保昌, 半沢宏之, 岩田想, 岩田想

    日本放射光学会年会・放射光科学合同シンポジウム(Web)　31st　2018年

  28. Microcrystal-carrier matrices for serial crystallography.

    M. Sugahara, T. Nakane, E. Nango, K. Tono, M. Yabashi, S. Iwata

    J. Biol. Macromol.　18　(2)　15-22　2018年

  29. A molecular movie of structural changes in the light-driven proton pump bacteriorhodopsin

    E. Nango, S. Iwata

    SPring-8/SACLA Research Frontiers 2017　16-17　2018年

  30. バクテリオロドプシンの構造変化を捉えた分子動画 (第5土曜特集 生命現象を観る : 革新的な構造生命科学が観せてくれる世界) -- (XFEL(X線自由電子レーザー))

    南後 恵理子, 岩田 想

    医学のあゆみ　262　(5)　395-399　2017年7月29日

    出版者・発行元： 医歯薬出版

    ISSN： 0039-2359

  31. XFELの創薬利用を目指したタンパク質‐リガンド複合体微結晶のシリアルフェムト秒構造解析

    内藤久志, 松浦祥悟, 登野健介, 登野健介, 城地保昌, 城地保昌, 亀島敬, 亀島敬, 初井宇記, 初井宇記, 矢橋牧名, 矢橋牧名, 田中里枝, 田中智之, 菅原道泰, 小林淳, 南後恵理子, 岩田想, 国島直樹

    日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集　17th　126　2017年5月22日

  32. XFEL施設SACLAでの連続フェムト秒結晶構造解析における微結晶輸送媒体の利用

    菅原道泰, 菅原道泰, 南後恵理子, 南後恵理子, 田中智之, 田中智之, 山下鮎美, 山下鮎美, 有馬登志, 有馬登志, 田中里枝, 田中里枝, 沼田圭司, 岩田想, 岩田想

    日本結晶学会年会講演要旨集　2017　2017年

  33. 酵素反応機構解明のためのX線自由電子レーザーを利用した時間分解結晶構造解析

    當舎武彦, 西田拓真, 西田拓真, 野村高志, 佐伯直哉, 佐伯直哉, 杉本宏, 山下恵太郎, 平田邦生, 吾郷日出夫, 山本雅貴, 中根崇智, 菅原道泰, 菅原道泰, 南後恵理子, 岩田想, 岩田想, 城宜嗣, 城宜嗣, 久保稔, 久保稔

    酸化反応討論会講演要旨集　50th　2017年

  34. X線自由電子レーザーによるバクテリオロドプシン構造変化の分子動画

    南後恵理子, 南後恵理子, 岩田想, 岩田想

    日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集　17th　2017年

  35. 微結晶輸送媒体を利用した連続フェムト秒結晶構造解析

    菅原道泰, 南後恵理子, 南後恵理子, 田中智之, 田中智之, 山本鮎美, 山本鮎美, 有馬登志, 有馬登志, 田中里枝, 田中里枝, 岩田想, 岩田想

    日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集　17th　2017年

  36. SACLAにおけるシリアルフェムト秒結晶構造解析の現状と展望

    南後恵理子, 中根崇智, 岩田想, 岩田想

    日本結晶学会誌　59　(1)　2017年

    ISSN： 0369-4585

  37. X線自由電子レーザーを利用した時間分解X線結晶構造解析による酵素反応の観測

    當舎武彦, 西田拓真, 西田拓真, 野村高志, 佐伯直哉, 佐伯直哉, 杉本宏, 山下恵太郎, 平田邦生, 吾郷日出夫, 山本雅貴, 中根崇智, 菅原道泰, 菅原道泰, 南後恵理子, 岩田想, 岩田想, 城宜嗣, 城宜嗣, 久保稔, 久保稔, 久保稔

    生体分子科学討論会講演要旨集　44th　2017年

  38. X線自由電子レーザーで捉えたバクテリオロドプシンの光反応中間体構造

    南後恵理子

    日本放射光学会年会・放射光科学合同シンポジウム(Web)　30th　2017年

  39. X線自由電子レーザーで捉えたバクテリオロドプシン構造変化の三次元動画 招待有り

    南後恵理子, 久保稔, 岩田想

    放射光　30　(5)　218‐227-227　2017年

    出版者・発行元： 大阪 : 日本放射光学会

    ISSN： 0914-9287

  40. 膜蛋白質のSFXによる迅速位相決定を志向したヨウ素含有界面活性剤の開発

    中根崇智, 花島慎弥, 鈴木守, 鈴木守, 斎木悠, 林太一, 垣之内啓介, 垣之内啓介, 杉山成, 杉山成, 川竹悟史, 川竹悟史, 松岡茂, 松岡茂, 松森信明, 南後恵理子, 小林淳, 島村達郎, 木村香菜子, 森千寿, 国島直樹, 菅原道泰, 高久陽子, 井上茂之, 井上茂之, 桝田哲哉, 桝田哲哉, 保坂俊彰, 登野健介, 城地保昌, 亀島敬, 初井宇記, 矢橋牧名, 井上豪, 濡木理, 岩田想, 岩田想, 村田道雄, 村田道雄, 溝端栄一

    日本結晶学会年会講演要旨集　2016　112　2016年11月17日

  41. 高粘度結晶輸送媒体を利用したXFEL施設SACLAでの連続フェムト秒結晶構造解析

    菅原道泰, 鈴木守, 桝田哲哉, 井上茂之, SONG Changyong, 中根崇智, 溝端栄一, 中津亨, 湯本史明, 南後恵理子, 登野健介, 沼田圭司, 岩田想

    日本結晶学会年会講演要旨集　2016　117　2016年11月

  42. シリアルフェムト秒結晶構造解析における結晶導入法 (小特集 生体高分子の微結晶構造解析における技術革新)

    菅原 道泰, 登野 健介, 南後 恵理子, 岩田 想

    放射光 : 日本放射光学会誌 = Journal of the Japanese Society for Synchrotron Radiation Research　29　(4)　198-203　2016年7月

    出版者・発行元： 日本放射光学会

    ISSN： 0914-9287

  43. X線自由電子レーザーを用いた新規タンパク質の立体構造決定

    山下 恵太郎, 潘 東青, 奥田 智彦, 菅原 道泰, 小段 篤史, 山口 知宏, 村井 智洋, 溝端 栄一, 鈴木 守, 南後 恵理子, 登野 健介, 城地 保昌, 亀島 敬, 初井 宇記, 矢橋 牧名, 岩田 想, 加藤 博章, 吾郷 日出夫, 山本 雅貴, 中津 亨

    日本薬学会年会要旨集　136年会　(2)　249-249　2016年3月

    出版者・発行元： (公社)日本薬学会

    ISSN： 0918-9823

  44. XFELと同期したパルス駆動試料インジェクターの開発

    登野健介, 真船文隆, 宮島謙, 武田佳宏, 河野淳也, 宮内直弥, 小林淳, 城地保昌, 南後恵理子, 岩田想, 岩田想, 矢橋牧名, 矢橋牧名

    日本放射光学会年会・放射光科学合同シンポジウム予稿集　29th　74　2016年1月9日

  45. SACLAにおけるシリアルフェムト秒X線結晶構造解析の技術開発

    田中智之, 菅原道泰, 中根崇智, 木村哲就, 木村哲就, 久保稔, 久保稔, 宮島謙, 宮島謙, 登野健介, 真船文隆, 真船文隆, 南後恵理子, 南後恵理子, 岩田想, 岩田想

    日本結晶学会年会講演要旨集　2016　2016年

  46. SACLAにおけるシリアルフェムト秒結晶構造解析の現状と展望

    南後恵理子, 登野健介

    日本結晶学会年会講演要旨集　2016　(Supplement)　s21-s21　2016年

    出版者・発行元： 日本結晶学会

    DOI： 10.5940/jcrsj.58.s21 　

    ISSN： 0369-4585

    eISSN： 1884-5576

  47. 時分割シリアルフェムト秒X線結晶構造解析によるバクテリオロドプシンの光反応中間体構造

    南後恵理子, 岩田想, 南後恵理子, 岩田想

    日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集　16th　2016年

  48. シリアルフェムト秒X線結晶構造解析のための試料調製方法

    田中智之, 菅原道泰, 山下鮎美, 小林淳, 田中里枝, 登野健介, 城地保昌, 亀島敬, PARK Jaehyun, SONG Changyong, 初井宇記, 矢橋牧名, 潘東青, 島村達郎, 溝端栄一, 岩田想, 南後恵理子

    日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集　15th　95　2015年5月26日

  49. X 線自由電子レーザーを用いたタンパク質 X 線結晶 構造解析

    潘東青, 中津亨, 山口知宏, 小段篤史, 小川和浩, 松嶌一樹, 山下恵太郎, 城地保昌, 登野健介, 矢橋牧名, 鈴木守, 南後恵理子, 岩田想, 加藤博章

    日本薬学会第135年会　135th　2015年3月27日

  50. 甘味タンパク質ソーマチンの連続フェムト秒結晶構造解析

    桝田哲哉, 桝田哲哉, 南後恵理子, 菅原道泰, 鈴木守, 鈴木守, 登野健介, 城地保昌, 亀島敬, PARK Jaehyun, SONG Changyong, 初井宇記, 矢橋牧名, 大久保喬平, 三上文三, 北畠直文, 北畠直文, 谷史人, 岩田想, 岩田想

    日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2015　2015年

    ISSN： 2186-7976

  51. 時分割シリアルフェムト秒X線結晶解析法によるバクテリオロドプシン光反応中間体の構造解析

    南後恵理子, NEUTZE Richard, 久保稔, 久保稔, 木村哲就, 中根崇智, ROYANT Antoine, 登野健介, 岩田想

    日本結晶学会年会講演要旨集　2015　2015年

  52. SACLAによるABCトランスポーターおよびホタル・ルシフェラーゼのX線結晶構造解析(第2報)

    潘東青, 中津亨, 山口知宏, 小段篤史, 小川和浩, 松嶌一樹, 山下恵太郎, 城地保昌, 登野健介, 矢橋牧名, 鈴木守, 南後恵理子, 岩田想, 加藤博章

    平成26年度日本結晶学会年会　14th　2014年11月1日

  53. SACLAによるABCトランスポーターおよびホタル・ルシフェラーゼのX線結晶構造解析(第2報)

    潘東青, 中津亨, 中津亨, 山口知宏, 小段篤史, 小川和浩, 松嶌一樹, 山下恵太郎, 城地保昌, 登野健介, 矢橋牧名, 鈴木守, 鈴木守, 南後恵理子, 岩田想, 岩田想, 加藤博章, 加藤博章

    日本結晶学会年会講演要旨集　2014　2014年

  54. XFEL連続フェムト秒結晶構造解析:構造生物学の新時代

    溝端栄一, 福田庸太, 鈴木守, 鈴木守, 南後恵理子, 菅原道泰, 矢橋牧名, 登野健介, 城地保昌, 島村達郎, PANG Dongqing, CHAVAS Leonard M.G., 西澤知宏, 松村浩由, 林高史, 的場康幸, 杉山成, 村田道雄, 高木淳一, 井上豪, 岩田想

    日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集　14th　2014年

  55. XFELを用いた創薬ターゲット蛋白質の迅速構造解析法の開発

    南後恵理子, 田中智之, 鈴木守, 鈴木守, 桝田哲哉, 桝田哲哉, 山下鮎美, 田中里枝, 登野健介, 城地保昌, 亀島敬, PARK Jaehyun, SONG Changyong, 初井宇記, 矢橋牧名, PAN Dongqing, 島村達郎, 溝端栄一, 北郷悠, 石谷隆一郎, 湯本史明, 岩田想, 岩田想

    日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集　14th　2014年

  56. XFELを用いた迅速タンパク質構造解析システムの開発

    登野健介, 岩田想, 岩田想, 田中里枝, 南後恵理子, 鈴木守, 鈴木守, SONG Changyong, PARK Jaehyun, 亀島敬, 城地保昌, 初井宇記, 矢橋牧名

    日本放射光学会年会・放射光科学合同シンポジウム予稿集　27th　2014年

  57. 自由電子レーザーを用いた膜蛋白質の系統的構造解析

    岩田想, 岩田想, 木村香菜子, 島村達郎, 南後恵理子, 田中智之, 西澤知宏, 濡木理, 田中里枝, 鈴木守, 鈴木守, 桝田哲哉, 桝田哲哉, 菅原道泰, 登野健介, 城地保昌, 亀島敬, SONG Changyong, 初井宇記, 矢橋牧名, 山下恵太郎, 保坂俊彰, 田辺弘明, 羽藤正勝, 有馬登志, 染谷友美, 白水美香子, 潘東青, 中津亨, 加藤博章, 溝端栄一, 北郷悠, 高木淳一, 山中保明, 藤原孝彰, 山下鮎美, 小林淳

    日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　37th　2014年

  58. 創薬ターゲット蛋白質の迅速構造解析法の開発~SACLAにおけるシリアルフェムト秒X線結晶構造解析~

    南後恵理子, 鈴木守, 鈴木守, 田中里枝, 登野健介, 城地保昌, 亀島敬, PARK Jaehyun, SONG Changyong, 初井宇記, 矢橋牧名, 潘東青, 小段篤史, 山口知宏, 中津亨, 加藤博章, 田中良樹, 寿野千代, 伊原健太郎, 豊田洋輔, 島村達郎, 溝端栄一, 北郷悠, 高木淳一, 石谷隆一郎, 濡木理, GALLAT Francois-Xavier, 山田悠介, 松垣直宏, 湯本史明, CHAVAS Leonard M. G., 岩田想, 岩田想

    日本結晶学会年会講演要旨集　2013　2013年

  59. ビセニスタチン生合成における糖転移酵素VinCの結晶構造解析

    南後恵理子, 南篤志, 沼倉真理緒, 熊坂崇, 江口正

    日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)　2013　2013年

    ISSN： 2186-7976

  60. 創薬ターゲット蛋白質の迅速構造解析法の開発~SACLAにおけるシリアルフェムト秒X線結晶構造解析~

    南後恵理子, 鈴木守, 田中里枝, 登野健介, 城地保昌, 亀島敬, PARK Jaehyun, SONG Changyong, 初井宇記, 矢橋牧名, 潘東青, 小段篤史, 山口知宏, 中津亨, 加藤博章, 田中良樹, 寿野千代, 伊原健太郎, 豊田洋輔, 島村達郎, 溝端栄一, 北郷悠, 高木淳一, 石谷隆一郎, 濡木理, GALLAT Francois‐Xavier, 山田悠介, 松垣直宏, 湯本史明, CHAVAS Leonar, M. G, 岩田想

    日本結晶学会年会講演要旨集,2013,92　2014　2013年

  61. 理研ターゲットタンパクビームラインBL32XUの現状

    平田邦生, 河野能顕, 橋本浩一, 上野剛, 引間孝明, 村上博則, 南後恵理子, 熊坂崇, 熊坂崇, 山本雅貴

    日本放射光学会年会・放射光科学合同シンポジウム予稿集　25th　2012年

  62. タンパク質微小結晶自動凍結装置の開発

    引間孝明, 橋本浩一, 村上博則, 河野能顕, 上野剛, 平田邦生, 南後恵理子, 熊坂崇, 熊坂崇, 山本雅貴

    日本放射光学会年会・放射光科学合同シンポジウム予稿集　25th　2012年

  63. メタン生成古細菌由来イソペンテニル二リン酸異性化酵素の構造解析

    星野武司, 南後恵理子, 馬場清喜, 江口正, 熊坂崇

    日本化学会講演予稿集　91st　(4)　2011年

    ISSN： 0285-7626

  64. タンパク質試料結晶の放射線損傷とうまく付き合うために

    平田邦生, 河野能顕, 橋本浩一, 上野剛, 引間孝明, 村上博則, 南後恵理子, 長谷川和也, 奥村英夫, 熊坂崇, 熊坂崇, 山本雅貴

    日本結晶学会年会講演要旨集　2011　2011年

  65. アミノグリコシド抗生物質生合成に関与する糖質環化酵素20kDaサブユニットの生理的意義

    為我井秀行, 澤田博司, 南後恵理子, 青木里恵, 平川暖果, 飯野煕彦, 江口正

    日本農芸化学会大会講演要旨集　2010　2010年

  66. メタン生成古細菌由来イソペンテニル二リン酸異性化酵素の構造解析

    星野武司, 南後恵理子, 馬場清喜, 江口正, 熊坂崇

    日本結晶学会年会講演要旨集　2010　2010年

  67. 必須アミノ酸生合成経路におけるβ-脱炭酸脱水素酵素-阻害剤複合体構造解析

    南後恵理子, 南後恵理子, 山本崇史, 熊坂崇, 江口正

    日本放射光学会年会・放射光科学合同シンポジウム予稿集　23rd　2009年

  68. 糖質環化酵素の構造と機能の解明--バイオマスから化学工業資源へ—Structure and mechanism of 2-deoxy-scyllo-inosose synthase: bioconversion of sugar to versatile chemicals

    南後 恵理子, 江口 正

    バイオサイエンスとインダストリー / バイオサイエンスとインダストリー編集委員会 編　66　(2)　60-64　2008年2月

    出版者・発行元： 東京 : バイオインダストリー協会

    ISSN： 0914-8981

  69. β-脱炭酸脱水素酵素の阻害剤設計

    江口正, 山本崇史, 南後恵理子, 熊坂崇

    天然有機化合物討論会講演要旨集　50th　2008年

  70. ブチロシン生合成におけるアミノ基転移酵素BtrBの機能解析

    遠藤由美恵, 為我井秀行, 沼倉真理緒, 工藤史貴, 南後恵理子, 江口正

    日本化学会講演予稿集　87th　(2)　2007年

    ISSN： 0285-7626

  71. ブチロシン生合成における2-デオキシ-scyllo-イノソース合成酵素の基質認識機構-基質グルコース-6リン酸1位に関して-

    玉城朱理, 南後恵理子, 江口正

    日本化学会講演予稿集　87th　(2)　2007年

    ISSN： 0285-7626

  72. アミノ配糖体抗生物質ブチロシン生合成遺伝子クラスターbtrSの機能解析

    桑原三恵子, 南後恵理子, 山本英樹, 為我井秀行, 江口正, 柿沼勝己

    日本化学会講演予稿集　81st　(2)　2002年

    ISSN： 0285-7626

  73. Bacillius circulansの2-デオキシ-scyllo-イノソース合成酵素 (6) 類縁体による基質認識の考察

    ZHEN H, 南後恵理子, 江口正, 柿沼勝己

    日本化学会講演予稿集　81st　(2)　2002年

    ISSN： 0285-7626

  74. Bacillus circulansの2-デオキシ-scyllo-イノソース合成酵素 (7) 基質認識におけるAsp135の重要性

    大門静絵, 南後恵理子, 為我井秀行, 江口正, 柿沼勝己

    日本化学会講演予稿集　81st　(2)　2002年

    ISSN： 0285-7626

  75. アミノ配糖体抗生物質生合成における糖質環化鍵酵素2-デオキシ-scyllo-イノソース合成酵素の動的解析

    南後恵理子, 為我井秀行, 桑原三恵子, 小池(竹下)あゆみ, 工藤史貴, 江口正, 柿沼勝己

    天然有機化合物討論会講演要旨集　44th　2002年

  76. 抗生物質ブチロシンの生合成 2-デオキシ-scyllo-イノソース合成酵素の機構依存的阻害剤

    南後恵理子, 為我井秀行, 松島芳隆, 江口正, 柿沼勝己

    日本化学会講演予稿集　80th　2001年

    ISSN： 0285-7626

  77. 2-デオキシストレプタミン含有抗生物質生合成系の分子解析

    柿沼勝己, 工藤史貴, 太田康勝, 久力久子, 佐々木聡子, 南後恵理子, 為我井秀行, 松島芳隆, 江口正

    天然有機化合物討論会講演要旨集　42nd　2000年

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書籍等出版物 3

  1. Ultrafast electronic and structural dynamics

    Ueda, Kiyoshi

    Springer　2024年

    ISBN: 9789819729135

  2. X-ray Free Electron Lasers A Revolution in Structural Biology

    Boutet, Sebastien, Fromme, Petra, Hunter, Mark S

    2019年

  3. タンパク質結晶の最前線 = Frontiers of protein crystals

    杉山, 成

    シーエムシー出版　2013年12月

    ISBN: 9784781309293

講演・口頭発表等 70

  1. 分子が機能する瞬間を捉える：X線自由電子レーザーによる分子動画解析 招待有り

    南後 恵理子

    日本化学会第105春季年会　2025年3月26日

  2. X線自由電子レーザーによるタンパク質の動的構造と反応可視化 招待有り

    南後 恵理子

    東京大学物性研究所機能物性セミナー　2025年3月13日

  3. 3 GeV高輝度放射光NanoTerasuが拓く創薬研究 招待有り

    南後 恵理子

    第32回地域を活かす科学技術政策研修会　2025年1月22日

  4. Three-dimensional molecular movies of structural changes in proteins captured by X-ray free electron lasers 招待有り

    Eriko Nango

    IPR International Conference　2025年1月17日

  5. Beyond "Molecular Movies": How can TR-SFX contribute to protein design?

    Eriko Nango

    Generative Design to Unlock the Potential of Protein Function Grant-in-Aid for Transformative Research Areas A (2024-2028) The 2nd Area Meeting　2024年12月16日

  6. Molecular movies of structural changes in proteins captured by X-ray free electron lasers 招待有り

    Eriko Nango

    The 24th RIES-HOKUDAI International Symposium 開（kai）　2024年12月10日

  7. Three-Dimensional Molecular Movies of Structural Changes in Proteins Captured by X-Ray Free Electron Lasers 招待有り

    Eriko Nango

    18th Conference of the Asian Crystallographic Association (AsCA 2024)　2024年12月3日

  8. 放射光で解く機能・構造相関：分子設計への貢献 招待有り

    南後 恵理子

    東北大学Research Showcase 進化する“構造生物学”〜創薬研究への応用〜　2024年11月27日

  9. Structural Dynamics of Microbial Rhodopsins Captured by X-ray Free Electron Lasers 招待有り

    Eriko Nango

    20th International Conference on Retinal Proteins　2024年11月19日

  10. タンパク質の動的挙動を解明する：X線自由電子レーザーの挑戦 招待有り

    南後 恵理子

    日本化学会 CSJ化学フェスタ　2024年10月24日

  11. 放射光で解く機能・構造相関：分子設計への貢献 招待有り

    南後 恵理子

    有機合成化学協会「ニューモダリティと有機合成化学」第12回勉強会　2024年10月7日

  12. タンパク質が機能する瞬間を捉える：X 線自由電子レーザーによる分子動画解析 招待有り

    南後 恵理子

    ブレーンストーミング2024 in 直島　2024年9月28日

  13. 3GeV高輝度放射光NanoTerasuが拓く創薬研究 招待有り

    南後 恵理子

    令和６年度生命科学・創薬研究支援基盤事業公開シンポジウム　2024年9月6日

  14. タンパク質が機能する瞬間を捉える：X 線自由電子レーザーによる分子動画解析 招待有り

    南後 恵理子

    第12回Chem-Bio Joint Seminar 2024 @杜の都 仙台　2024年8月27日

  15. time-resolved SFX-pump-probe approaches at SACLA 招待有り

    Eriko Nango

    UK XFEL Town Hall　2024年7月29日

  16. NanoTerasuの光で見える世界 招待有り

    南後 恵理子

    2024年度みやぎ県民大学 東北大学多元物質科学研究所「生命と化学の接点」　2024年7月26日

  17. 次世代放射光NanoTerasuが拓く創薬研究 招待有り

    南後 恵理子

    第3回HT研究会（ヘルステックカレッジ）　2024年7月23日

  18. Structual Dynamics of Microbial Rhodopsins Captured by X-ray Free Electron Lasers 招待有り

    Eriko Nango

    第21回IUPAB2024　2024年6月27日

  19. X 線自由電子レーザーによる光感受性タンパク質分子動画 招待有り

    南後 恵理子

    量子生命科学会 第６回大会　2024年5月31日

  20. Terpen cyclase intermediates captured by serial femtosecond crystallography 招待有り

    Eriko Nango

    US-Japan seminar 2024 第10回日米生合成セミナー　2024年5月20日

  21. Time-resolved serial femtosecond crystallography for enzymatic reaction analysis 招待有り

    Eriko Nango

    The Protein Society Webinar Series　2024年4月25日

  22. X線自由電子レーザーによる時分割実験の現状と展望 招待有り

    南後 恵理子

    日本農芸化学会大会　2024年3月26日

  23. タンパク質動的解析による反応機構解明 招待有り

    南後 恵理子

    日本化学会第104春季年会　2024年3月18日

  24. Measurement systems for biomolecular movies using X-ray free electron lasers

    Eriko Nango

    SACLA User's Meeting 2023　2024年3月11日

  25. X線自由電子レーザーによる創薬ターゲットタンパク質のダイナミクス解析 招待有り

    南後 恵理子

    中谷財団贈呈式　2024年2月23日

  26. 時分割実験のための多様な反応誘起システムの開発

    南後 恵理子

    令和５年度 新学術領域「高速分子動画」領域会議　2023年12月1日

  27. 室温下のX線結晶構造解析が見せる新たな可能性 招待有り

    南後 恵理子

    日本結晶学会オンライン講演会第１回CrSJ Keynotes　2023年9月20日

  28. Seeing is believing:X線自由電子レーザーによるタンパク質分子動画解析

    南後 恵理子

    生物物理学会若手の会夏の学校　2023年9月6日

  29. 3D movies of structural changes in proteins captured by X-ray free electron lasers 招待有り

    Eriko Nango

    the 9th CWRU x Tohoku Joint Workshop　2023年8月8日

  30. Crystal Structures of AMPA Receptor Complexed With a Ligand by X-ray Free Electron Laser

    Eriko Nango

    Chemisutry summer school 2023 Tohoku Univ.　2023年8月8日

  31. X線自由電子レーザーによるタンパク質分子動画解析 招待有り

    南後 恵理子

    第 17 回 日本分子イメージング学会 総会・学術集会　2023年6月8日

  32. 時分割実験のための多様な反応誘起システムの開発 招待有り

    南後 恵理子

    令和5年度「高速分子動画」シンポジウム・領域会議（横浜）　2023年5月10日

  33. Time-resolved serial femtosecond crystallography of microbial rhodopsins 招待有り

    Eriko Nango

    EMBO Workshop Time-resolved spectroscopy meets time-resolved crystallography: The future of dynamic photobiology　2023年4月19日

  34. Recent activities of biology research fields and requests for facilities 招待有り

    Eriko Nango

    SACLA User's Meeting 2023　2023年3月3日

  35. X線自由電子レーザーによるタンパク質分子動画解析 招待有り

    南後恵理子

    2022年度iBIX-JAXA-KEK物構研-QST合同タンパク質研究会　2023年2月27日

  36. XFELによるタンパク質分子動画解析の現状と今後の展望 招待有り

    南後恵理子

    第３６回日本放射光学会年会・放射光科学合同シンポジウム　2023年1月9日

  37. X 線自由電子レーザーによるタンパク質分子動画解析 招待有り

    南後恵理子

    光・量子デバイス研究会　2022年12月27日

  38. 3D Movies of Structural Changes in Proteins Captured by X-ray Free Electron Lasers 招待有り

    Eriko Nango

    AsBIC10(10th Asian Biological Inorganic Chemistry Conference)　2022年12月1日

  39. 光解離性化合物結合型 AMPA 受容体細胞外ドメインのシリアルフェムト秒結晶構造解 招待有り

    南後恵理子

    日本結晶学会　2022年11月26日

  40. 高速分子動画計測の現状と今後の課題 招待有り

    南後恵理子

    新学術領域会議　2022年11月22日

  41. X 線自由電子レーザーによる 高時空間分解能タンパク質分子動画 招待有り

    南後恵理子

    第８回電子状態理論シンポジウム　2022年11月16日

  42. 高速分子動画法で観るタンパク質構造変化 招待有り

    南後恵理子

    第95回日本生化学会大会　2022年11月11日

  43. Time-resolved serial femtosecond crystallography of microbial rhodopsins 招待有り

    Eriko Nango

    ICRP2022　2022年11月1日

  44. Toward understanding of enzyme reaction mechanism: serial crystallography using mixing injectors 招待有り

    Eriko Nango

    2022 SSRL/LCLS USERS' MEETING　2022年9月28日

  45. 3D movies of structural changes in proteins captured by X-ray free electron lasers 招待有り

    Eriko Nango

    Sendai2022 workshop, An Update on Molecular Machines: Open Challenges and New Perspectives　2022年8月4日

  46. 高速分子動画法で観るタンパク質構造変化 招待有り

    南後恵理子

    Agtechセミナー　2022年7月7日

  47. X線自由電子レーザーを用いた膜タンパク質分子動画解析 招待有り

    南後恵理子

    バイオインタストリー協会「発酵と代謝研究会」第１回勉強会　2022年7月6日

  48. 百聞は一見に如かず：タンパク質分子動画から見えてくる世界 招待有り

    南後恵理子

    LINK-J×東北大学次世代放射光イベント　2022年5月26日

  49. Time-resolved serial femtosecond crystallography of microbial rhodopsins 招待有り

    Eriko Nango

    “The Molecular Movies and beyond” International Symposium 2022　2022年5月13日

  50. 温度ジャンプ法による分子動画解析の技術開発 招待有り

    南後恵理子

    新学術領域「高速分子動画」国際シンポジウム・令和 4 年度領域会議　2022年5月12日

  51. 百聞は一見に如かず：X線自由電子レーザーによる分子動画解析 招待有り

    南後恵理子

    さきがけ領域会議　2022年4月29日

  52. Tracking enzymatic reactions by mix;d-inject serial femtosecond crystallography 招待有り

    Eriko Nango

    Pacifichem2021　2021年12月21日

  53. X線自由電子レーザーによるタンパク質分子動画解析 招待有り

    南後恵理子

    日本化学会東海支部 東海コンファレンス2021　2021年12月3日

  54. SACLAでの時分割構造解析 招待有り

    南後恵理子

    よこはまNMR研究会 第67回ワークショップ　2021年7月30日

  55. Protein structural;dynamics revealed by molecular movie analysis 招待有り

    Eriko Nango

    Protein Society 35th Annual Symposium　2021年7月12日

  56. 高速分子動画が捉えるタンパク質構造ダイナミクス 招待有り

    南後恵理子

    日本顕微鏡学会 第77回学術講演会　2021年6月14日

  57. X線自由電子レーザーによる分子動画解析 招待有り

    南後恵理子

    第47回生体分子科学討論会　2021年6月5日

  58. Time-resolved serial femtosecond crystallography of light-sensitive proteins 招待有り

    Belgian Crystallography Symposium　2021年3月17日

  59. Protein structural dynamics revealed by molecular movie analysis 招待有り

    Eriko Nango, So Iwata

    RIKEN BDR Symposium 2021　2021年3月3日

  60. 高速分子動画：タンパク質が機能する際の構造変化を可視化する 招待有り

    南後恵理子

    第43回日本分子生物学会年会シンポジウム　2020年12月2日

  61. Protein dynamics structures revealed by time-resolved serial femtosecond crystallography 招待有り

    南後恵理子

    第５８回日本生物物理学会年会シンポジウム

  62. A Molecular Movie of Structural Changes in the Light-Driven Proton Pump Bacteriorhodopsin 国際会議 招待有り

    南後 恵理子

    18th International Conference on Retinal Proteins　2018年9月24日

  63. A Molecular Movie of Structural Changes in the Light-Driven Proton Pump Bacteriorhodopsin 国際会議 招待有り

    南後 恵理子

    32nd Annual Symposium of the Protein Society　2018年7月9日

  64. X線自由電子レーザーで捉えたタンパク質リアルタイム動画 招待有り

    南後 恵理子

    第６回放射光産業利用支援講座～ マテリアルインフォマティクスのための放射光科学 と計算科学の融合技術　2018年3月16日

  65. 生命を司る精密な分子機械 招待有り

    南後 恵理子

    第31回日本放射光学会年会（2018/1/8-10, つくば） 市民公開講座「放射光で輝く！女性研究者」　2018年1月8日

  66. A three-dimensional movie of structural changes in bacteriorhodopsin captured by X-ray free electron lasers 招待有り

    南後 恵理子

    University of Hyogo Leading Program International Symposium 2017　2017年12月4日

  67. X 線自由電子レーザーで捉えたバクテリオロドプシン構造変化の三次元動画 招待有り

    南後 恵理子

    第55回日本生物物理学会年会　2017年9月19日

  68. X線自由電子レーザーで捉えたバクテリオロドプシンの三次元動画 招待有り

    南後 恵理子

    第4回大型実験施設とスーパーコンピュータとの連携利用シンポジウム　2017年9月8日

  69. A molecular movie of structural changes in bacteriorhodopsin 国際会議 招待有り

    南後 恵理子

    24th Congress of the International Union of Crystallography　2017年8月21日

  70. A Molecular Movie of Structural Changes in the Light-Driven Proton Pump Bacteriorhodopsin 国際会議 招待有り

    南後 恵理子

    Gordon Research Conference Frontier Science with Forefront Synchrotrons and XFEL Sources　2017年7月30日

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共同研究・競争的資金等の研究課題 7

  1. タンパク質機能のポテンシャルを解放する生成的デザイン学

    林 重彦, 南後 恵理子, 久保 稔, 清中 茂樹

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research

    研究種目：Grant-in-Aid for Transformative Research Areas (A)

    研究機関：Kyoto University

    2024年4月1日 ～ 2029年3月31日

  2. 生成的デザインのための量子ビームタンパク質分子動画解析

    南後 恵理子, 福田 昌弘

    2024年4月1日 ～ 2029年3月31日

  3. XFEL-SFXによる化学反応解明を目指した「反応追跡結晶」の構築

    上野 隆史, 庄司 光男, 南後 恵理子

    2022年4月1日 ～ 2026年3月31日

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    近年の結晶構造解析技術の進歩により、天然タンパク質の反応過程を原子分解能で実時間追跡することが可能となってきた。しかし、その手法を様々な化学反応へと展開するには多くの課題が残されている。本研究では人工反応の高分解能実時間構造追跡に向けた汎用性の高い分子システムの確立に向け、タンパク質結晶を用いた「反応観察結晶」の構築を目指し、結晶中に標的分子を特異的に導入し、結晶内部に一分子反応の追跡を可能とする活性部位を構築した。エックス線自由電子レーザーシリアルフェムト秒結晶解析により、反応過程で刻々と変化する構造を原子レベルで追跡し、正確な中間構造を用いた理論計算によって真の反応の追跡を達成した。

  4. 光駆動型イオンポンプの分子動画解析とその応用

    南後 恵理子, 保坂 俊彰

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research

    研究種目：Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    研究機関：Tohoku University

    2021年4月1日 ～ 2024年3月31日

    詳細を見る 詳細を閉じる

    微生物由来のレチナールタンパク質（ロドプシン）は、光を受容して機能を発揮する膜タンパク質であり、最近ではその光応答性を利用して細胞の光制御を可能とするオプトジェネティクスに利用されるなど応用面でも注目されている。ロドプシンの最も代表的な機能は、一方向にイオンを能動輸送する機能であり、プロトンポンプのバクテリオロドプシン、クロライドイオンを輸送するハロロドプシン、ナトリウムポンプのKR2などが知られている。これらのイオンポンプ機能を持つロドプシンを比較すると、その基本構造は類似しており、構造の類似性にも関わらず電荷の異なるイオンを同一方向に輸送する仕組みに興味が持たれている。今までに、様々なイオンポンプロドプシンが発見されてきた。それらのロドプシンにおいて、部位特異的変異導入及びその活性測定やクライオトラップ法による中間体X線結晶構造解析などが行われてきたが、イオンの選択性やイオン輸送機構の全容は明らかではない。本課題では、光反応の過程をリアルタイム且つ原子レベルで可視化することを目指して、X線自由電子レーザー（XFEL）を用いた時分割実験を実施する。高い空間分解能の動的構造情報を得るには、XFELによるシリアルフェムト秒結晶構造解析が用いられており、微結晶を調製する必要がある。そこで、まずは微生物由来のイオンポンプロドプシンの発現検討を行った。結晶化に必要な量を取得するのに種々の検討が必要であったが、最終的には４つの異なる微生物由来のイオンポンプロドプシンにて発現・単離精製が可能であり、十分量得られることが明らかとなった。

  5. 時分割実験のための多様な反応誘起システムの開発

    南後 恵理子, 清水 伸隆, 大和田 成起, 宮下 治, 庄司 光男, 篠田 恵子

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research

    研究種目：Grant-in-Aid for Scientific Research on Innovative Areas (Research in a proposed research area)

    2019年6月28日 ～ 2024年3月31日

    詳細を見る 詳細を閉じる

    本課題では、X線自由電子レーザー（XFEL）を用いてタンパク質が機能する際の構造変化過程を高い空間・時間分解能で捉える技術の開発を行っている。当該年度は、新たな時分割実験手法として近赤外レーザーによる温度ジャンプ法の開発を引き続き行った。また、結晶を必要とする制約のない溶液を用いた実験を可能とするため、溶液散乱測定系の検討を行った。温度ジャンプ法の開発では、温度上昇量の定量的評価を行うためのナノ秒時間分解顕微温度イメージング装置及び時分割測定装置を開発し、それらを用いて実試料による実証実験を行った。可視光を吸収して熱を発する化合物を添加して温度ジャンプ実験を行ったところ、15℃程度の温度上昇が確認された。また、リゾチーム結晶を用いた測定ではレーザー照射後一定の遅延時間後のXFELによる回折データの解析により格子長の変化が見られることがわかった。溶液散乱実験においては、ベヘン酸銀、ニワトリ卵白アルブミン、ウマ心筋チトクロムCなどを用いて実施した。本来、溶液試料による小角X線散乱測定では、観測可能な最も低角となるビームストッパー脇のビーム強度が最大となるはずだが、その領域の強度が近接する広角側と比べて低くなっていた。この現象に対する原因は、XFELにより試料溶液が蒸発し、ダイレクトビーム周辺に生じた水蒸気の影響で散乱強度が減衰しているのでは無いかと推測された。その状況の検証と緩和のためにヘリウムガスの流量など種々検討を行った。また、流路型二液混合インジェクターを用いた混合実験も実施した。時間に応じて変性構造への変化を示す散乱曲線の変化が観測された。現在、タンパク質試料散乱データ詳細な解析を行っている。

  6. X線自由電子レーザーによるGタンパク質共役型受容体の活性化機構の解明

    南後 恵理子, 浅田 秀基

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research

    研究種目：Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    2018年4月1日 ～ 2021年3月31日

    詳細を見る 詳細を閉じる

    本課題では、Gタンパク質共役型受容体の一つである視覚ロドプシンのX線自由電子レーザーによる動的構造解析を目的として実施した。ロドプシンは非常に微弱な光で結晶が崩壊するため従来の方法では測定が難しく、また高い空間分解能を示す良質な結晶を得ることが困難である問題点があった。そこで、本課題では新たな実験装置開発を行い、光散乱の影響を起こしにくい不連続方式による試料輸送装置を開発した。実際に光感受性のモデル試料でポンププローブ型時分割実験を行ったところ、時間経過に伴う構造変化を確認することができ装置性能を実証するに至った。また、視覚ロドプシンの発現系も各種検討し、数種の条件で結晶が得られた。

  7. 必須アミノ酸生合成におけるβ‐脱炭酸脱水素酵素‐阻害剤複合体の精密構造解析

    南後 恵理子

    2010年 ～ 2010年

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