研究者詳細

顔写真

タカハシ　サトシ
髙橋　聡
Satoshi Takahashi
所属
多元物質科学研究所　有機・生命科学研究部門　生命分子ダイナミクス研究分野
職名
教授
学位

  • 博士（理学） （総合研究大学院大学）

経歴 6

  • 2003年4月 ～ 2009年3月
    大阪大学蛋白質研究所　助教授および准教授

  • 1996年8月 ～ 2003年3月
    京都大学大学院工学研究科分子工学専攻　助手

  • 1995年11月 ～ 1996年7月
    理化学研究所　基礎科学特別研究員

  • 1993年2月 ～ 1995年10月
    米国AT&T ベル研究所　博士研究員

  • 1992年4月 ～ 1993年1月
    岡崎共同研究機構 分子科学研究所　日本学術振興会特別研究員

  • 2009年4月 ～
    東北大学多元物質科学研究所　教授

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学歴 2

  • 総合研究大学院大学　数物科学研究科　機能分子科学専攻

    ～ 1992年3月31日

  • 東北大学　理学部　化学

    ～ 1987年3月31日

委員歴 5

  • 日本生物物理学会　会長

    2023年6月 ～ 2025年6月

  • 日本生物物理学会　日本生物物理学会学会誌「生物物理」編集委員長

    2020年1月 ～ 2021年12月

  • 日本生物物理学会　第59回日本生物物理学会年会・年会長

    ～ 2021年12月

  • 米国タンパク質学会　執行役員

    2016年1月 ～ 2018年12月

  • 日本生物物理学会　日本生物物理学会・副会長

    2015年6月 ～ 2017年5月

所属学協会 5

  • Protein Society

    2016年 ～ 継続中

  • 日本生物物理学会

    1996年 ～ 継続中

  • Biophysical Society

    1993年 ～ 継続中

  • 日本蛋白質科学会

    ～ 継続中

  • 日本化学会

    ～ 継続中

研究キーワード 4

  • 物理化学

  • 蛋白質科学

  • 分子分光学

  • 生物物理学

研究分野 5

  • 自然科学一般 / 生物物理、化学物理、ソフトマターの物理 /

  • ライフサイエンス / 機能生物化学 /

  • ライフサイエンス / 構造生物化学 /

  • ナノテク・材料 / 基礎物理化学 /

  • ライフサイエンス / 生物物理学 /

論文 97

  1. Single-molecule microscopy reveals that importin α slides along DNA while transporting cargo molecules

    Trishit Banerjee, Kazuya Jibiki, Hinata Sugasawa, Saori Kanbayashi, Taiki Niikura, Eriko Mano, Shigeru Chaen, Takashi S. Kodama, Satoshi Takahashi, Noriko Yasuhara, Kiyoto Kamagata

    Biochemical and Biophysical Research Communications　748　151320-151320　2025年2月

    出版者・発行元： Elsevier BV

    DOI： 10.1016/j.bbrc.2025.151320 　

    ISSN：0006-291X

  2. A single dimer of the SARS-CoV-2 N protein can associate with multiple fragments of single-stranded and stem-loop RNAs

    Naoya Kaneda, Leo Suzuki, Shun Endo, Syamil Muharror Ahsanul Husna, Shion Ishikawa, Hiroto Takahashi, Hiroyuki Oikawa, Yuji Itoh, Satoshi Takahashi

    2025年1月24日

    出版者・発行元： Cold Spring Harbor Laboratory

    DOI： 10.1101/2025.01.23.634602 　

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    Abstract The nucleocapsid (N) protein of SARS-CoV-2 associates with the viral genomic RNA (gRNA) and forms the ribonucleoprotein (RNP) granules. However, the detailed molecular structures of RNP and their formation mechanism are largely unknown. We used circular dichroism (CD) spectroscopy, fluorescence correlation spectroscopy (FCS) and single-molecule Förster resonance energy transfer (sm-FRET) spectroscopy to understand the interaction between the N protein and different structural units of RNA. We chose polyadenylate chains with 40, 30 and 20 bases possessing a single-stranded structure and three stem loops with 50, 41 and 29 bases selected from gRNA, and labeled their 5’ and 3’ ends by Alexa488 and Alexa647, respectively, for the FCS and sm-FRET measurements. We found that the N protein started to bind to the single-stranded RNAs at the concentrations between 10 and 100 nM. The binding of the N protein to one of the stem loops occurred at the concentration less than 10 nM without melting the stem loop. For all the samples, the binding of multiple molecules of the RNA fragments to a single dimer of the N protein was observed. These results demonstrate that the N protein acts as a non-specific binder to both single-stranded and stem-loop structures of RNA, and that the N protein might contract a long RNA chain by bridging its multiple segments. We propose that the RNP granules might be folded by the association of the numerous stem loops of gRNA triggered by the assembly of the N protein.

  3. Thermostable nucleoid protein Cren7 slides along DNA and rapidly dissociates from DNA while not inhibiting the sliding of other DNA-binding protein. 国際誌

    Trishit Banerjee, K Geethika, Saori Kanbayashi, Satoshi Takahashi, Soumit S Mandal, Kiyoto Kamagata

    Journal of molecular biology　168803-168803　2024年9月24日

    DOI： 10.1016/j.jmb.2024.168803 　

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    A nucleoid protein Cren7 compacts DNA, contributing to the living of Crenarchaeum in high temperature environment. In this study, we investigated the dynamic behavior of Cren7 on DNA and its functional relation using single-molecule fluorescence microscopy. We found two mobility modes of Cren7, sliding along DNA and pausing on it, and the rapid dissociation kinetics from DNA. The salt dependence analysis suggests a sliding with continuous contact to DNA, rather than hopping/jumping. The mutational analysis demonstrates that Cren7 slides along DNA while Trp (W26) residue interacts with the DNA. Furthermore, Cren7 does not impede the target search by a model transcription factor p53, implying no significant interference to other DNA-binding proteins on DNA. At high concentration of Cren7, the molecules form large clusters on DNA via bridging, which compacts DNA. We discuss how the dynamic behavior of Cren7 on DNA enables DNA-compaction and protein-bypass functions.

  4. Simple and Efficient Detection Scheme of Two-Color Fluorescence Correlation Spectroscopy for Protein Dynamics Investigation from Nanoseconds to Milliseconds. 国際誌 査読有り

    Yutaka Sano, Yuji Itoh, Supawich Kamonprasertsuk, Leo Suzuki, Atsuhito Fukasawa, Hiroyuki Oikawa, Satoshi Takahashi

    ACS physical chemistry Au　4　(1)　85-93　2024年1月24日

    DOI： 10.1021/acsphyschemau.3c00040 　

    eISSN：2694-2445

  5. Citrullinated fibrinogen-SAAs complex causes vascular metastagenesis. 国際誌 査読有り

    Yibing Han, Takeshi Tomita, Masayoshi Kato, Norihiro Ashihara, Yumiko Higuchi, Hisanori Matoba, Weiyi Wang, Hikaru Hayashi, Yuji Itoh, Satoshi Takahashi, Hiroshi Kurita, Jun Nakayama, Nobuo Okumura, Sachie Hiratsuka

    Nature communications　14　(1)　4960-4960　2023年8月24日

    DOI： 10.1038/s41467-023-40371-1 　

    eISSN：2041-1723

  6. Hyper-mobile Water and Raman 2900 cm-1 Peak Band of Water Observed around Backbone Phosphates of Double Stranded DNA by High-Resolution Spectroscopies and MD Structural Feature Analysis of Water. 国際誌 査読有り

    Makoto Suzuki, Akira Tsuchiko, Yoshiyuki Tanaka, Nobuyuki Matubayasi, George Mogami, Nobuyuki Uozumi, Satoshi Takahashi

    The journal of physical chemistry. B　127　(1)　285-299　2022年12月27日

    DOI： 10.1021/acs.jpcb.2c06952 　

    ISSN：1520-6106

    eISSN：1520-5207

  7. Flexible Target Recognition of the Intrinsically Disordered DNA-Binding Domain of CytR Monitored by Single-Molecule Fluorescence Spectroscopy 国際誌 査読有り

    Shrutarshi Mitra, Hiroyuki Oikawa, Divya Rajendran, Toshiyuki Kowada, Shin Mizukami, Athi N. Naganathan, Satoshi Takahashi

    The Journal of Physical Chemistry B　126　(33)　6136-6147　2022年8月25日

    出版者・発行元： American Chemical Society (ACS)

    DOI： 10.1021/acs.jpcb.2c02791 　

    ISSN：1520-6106

    eISSN：1520-5207

  8. Quantification of Entropic Excluded Volume Effects Driving Crowding-Induced Collapse and Folding of a Disordered Protein 査読有り

    Divya Rajendran, Shrutarshi Mitra, Hiroyuki Oikawa, Kulkarni Madhurima, Ashok Sekhar, Satoshi Takahashi, Athi N. Naganathan

    The Journal of Physical Chemistry Letters　13　(13)　3112-3120　2022年4月7日

    出版者・発行元： American Chemical Society (ACS)

    DOI： 10.1021/acs.jpclett.2c00316 　

    ISSN：1948-7185

    eISSN：1948-7185

  9. Molecular principles of recruitment and dynamics of guest proteins in liquid droplets. 国際誌 査読有り

    Kiyoto Kamagata, Nanako Iwaki, Milan Kumar Hazra, Saori Kanbayashi, Trishit Banerjee, Rika Chiba, Seiji Sakomoto, Virginie Gaudon, Bertrand Castaing, Hiroto Takahashi, Michiko Kimura, Hiroyuki Oikawa, Satoshi Takahashi, Yaakov Levy

    Scientific reports　11　(1)　19323-19323　2021年9月29日

    DOI： 10.1038/s41598-021-98955-0 　

    eISSN：2045-2322

  10. Extracellular mRNA transported to the nucleus exerts translation-independent function. 国際誌 査読有り

    Takeshi Tomita, Masayoshi Kato, Taishi Mishima, Yuta Matsunaga, Hideki Sanjo, Ken-Ichi Ito, Kentaro Minagawa, Toshimitsu Matsui, Hiroyuki Oikawa, Satoshi Takahashi, Toshifumi Takao, Noriki Iwai, Takashi Mino, Osamu Takeuchi, Yoshiro Maru, Sachie Hiratsuka

    Nature communications　12　(1)　3655-3655　2021年6月16日

    DOI： 10.1038/s41467-021-23969-1 　

    eISSN：2041-1723

  11. The HMGB chromatin protein Nhp6A can bypass obstacles when traveling on DNA 国際誌 査読有り

    Kiyoto Kamagata, Kana Ouchi, Cheng Tan, Eriko Mano, Sridhar Mandali, Yining Wu, Shoji Takada, Satoshi Takahashi, Reid C Johnson

    Nucleic Acids Research　48　(19)　10820-10831　2020年11月4日

    出版者・発行元： Oxford University Press (OUP)

    DOI： 10.1093/nar/gkaa799 　

    ISSN：0305-1048

    eISSN：1362-4962

  12. Unique Electronic Structures of the Highly Ruffled Hemes in Heme-Degrading Enzymes of Staphylococcus aureus, IsdG and IsdI, by Resonance Raman and Electron Paramagnetic Resonance Spectroscopies 国際誌 査読有り

    Satoshi Takahashi, Shusuke Nambu, Toshitaka Matsui, Hiroshi Fujii, Haruto Ishikawa, Yasuhisa Mizutani, Kouhei Tsumoto, Masao Ikeda-Saito

    Biochemistry　59　(40)　3918-3928　2020年10月13日

    出版者・発行元： American Chemical Society (ACS)

    DOI： 10.1021/acs.biochem.0c00731 　

    ISSN：0006-2960

    eISSN：1520-4995

  13. Transient binding and jumping dynamics of p53 along DNA revealed by sub-millisecond resolved single-molecule fluorescence tracking. 国際誌 査読有り

    Dwiky Rendra Graha Subekti, Agato Murata, Yuji Itoh, Satoshi Takahashi, Kiyoto Kamagata

    Scientific reports　10　(1)　13697-13697　2020年8月13日

    DOI： 10.1038/s41598-020-70763-y 　

    eISSN：2045-2322

  14. Liquid-like droplet formation by tumor suppressor p53 induced by multivalent electrostatic interactions between two disordered domains 査読有り

    Kamagata K, Kanbayashi S, Honda M, Itoh Y, Takahashi H, Kameda T, Nagatsugi F, Takahashi S

    Scientific Reports　10　(1)　580　2020年1月

    DOI： 10.1038/s41598-020-57521-w 　

    ISSN：2045-2322

    eISSN：2045-2322

  15. Intrinsically disordered domain of tumor suppressor p53 facilitates target search by ultrafast transfer between different DNA strands. 国際誌 査読有り

    Yuji Itoh, Agato Murata, Satoshi Takahashi, Kiyoto Kamagata

    Nucleic acids research　46　(14)　7261-7269　2018年8月21日

    DOI： 10.1093/nar/gky586 　

    ISSN：0305-1048

    eISSN：1362-4962

  16. Hypothesis: structural heterogeneity of the unfolded proteins originating from the coupling of the local clusters and the long-range distance distribution 招待有り 査読有り

    Satoshi Takahashi, Aya Yoshida, Hiroyuki Oikawa

    Biophysical Reviews　10　(2)　363-373　2018年4月1日

    出版者・発行元： Springer Verlag

    DOI： 10.1007/s12551-018-0405-8 　

    ISSN：1867-2469 1867-2450

    eISSN：1867-2469

  17. Microsecond resolved single-molecule FRET time series measurements based on the line confocal optical system combined with hybrid photodetectors 査読有り

    Hiroyuki Oikawa, Takumi Takahashi, Supawich Kamonprasertsuk, Satoshi Takahashi

    Physical Chemistry Chemical Physics　20　(5)　3277-3285　2018年

    出版者・発行元： Royal Society of Chemistry (RSC)

    DOI： 10.1039/c7cp06268k 　

    ISSN：1463-9076

    eISSN：1463-9084

  18. Non-Native α-Helices in the Initial Folding Intermediate Facilitate the Ordered Assembly of the β-Barrel in β-Lactoglobulin. 査読有り

    Sakurai K, Yagi M, Konuma T, Takahashi S, Nishimura C, Goto Y

    Biochemistry　56　(36)　4799-4807　2017年9月

    DOI： 10.1021/acs.biochem.7b00458 　

    ISSN：0006-2960

    eISSN：1520-4995

  19. The Disordered Linker in p53 Participates in Nonspecific Binding to and One-Dimensional Sliding along DNA Revealed by Single-Molecule Fluorescence Measurements 査読有り

    Dwiky Rendra Graha Subekti, Agato Murata, Yuji Itoh, Satoshi Fukuchi, Hiroto Takahashi, Saori Kanbayashi, Satoshi Takahashi, Kiyoto Kamagata

    BIOCHEMISTRY　56　(32)　4134-4144　2017年8月

    DOI： 10.1021/acs.biochem.7b00292 　

    ISSN：0006-2960

    eISSN：1520-4995

  20. Probing native metal ion association sites through quenching of fluorophores in the nucleotide-binding domains of the ABC transporter MsbA 査読有り

    Daiki Tatsumi, Kei Nanatani, Yuto Koike, Kiyoto Kamagata, Satoshi Takahashi, Ayumu Konno, Tadaomi Furuta, Minoru Sakurai, Nobuyuki Uozumi

    BIOCHEMICAL JOURNAL　474　(12)　1993-2007　2017年6月

    DOI： 10.1042/BCJ20161051 　

    ISSN：0264-6021

    eISSN：1470-8728

  21. Highly Heterogeneous Nature of the Native and Unfolded States of the B Domain of Protein A Revealed by Two-Dimensional Fluorescence Lifetime Correlation Spectroscopy 査読有り

    Takuhiro Otosu, Kunihiko Ishii, Hiroyuki Oikawa, Munehito Arai, Satoshi Takahashi, Tahei Tahara

    JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY B　121　(22)　5463-5473　2017年6月

    DOI： 10.1021/acs.jpcb.7b00546 　

    ISSN：1520-6106

    eISSN：1520-5207

  22. One-Dimensional Search Dynamics of Tumor Suppressor p53 Regulated by a Disordered C-Terminal Domain 査読有り

    Agato Murata, Yuji Itoh, Eriko Mano, Saori Kanbayashi, Chihiro Igarashi, Hiroto Takahashi, Satoshi Takahashi, Kiyoto Kamagata

    BIOPHYSICAL JOURNAL　112　(11)　2301-2314　2017年6月

    DOI： 10.1016/j.bpj.2017.04.038 　

    ISSN：0006-3495

    eISSN：1542-0086

  23. Characterization of facilitated diffusion of tumor suppressor p53 along DNA using single-molecule fluorescence imaging 招待有り 査読有り

    Kiyoto Kamagata, Agato Murata, Yuji Itoh, Satoshi Takahashi

    JOURNAL OF PHOTOCHEMISTRY AND PHOTOBIOLOGY C-PHOTOCHEMISTRY REVIEWS　30　36-50　2017年3月

    DOI： 10.1016/j.jphotochemrev.2017.01.004 　

    ISSN：1389-5567

    eISSN：1873-2739

  24. Raman optical activity of tetra-alanine in the poly(L-proline) II type peptide conformation 査読有り

    Masakazu Furuta, Tomotsumi Fujisawa, Hiroyasu Urago, Takahiro Eguchi, Takahito Shingae, Satoshi Takahashi, Ewan W. Blanch, Masashi Unno

    PHYSICAL CHEMISTRY CHEMICAL PHYSICS　19　(3)　2078-2086　2017年1月

    DOI： 10.1039/c6cp07828a 　

    ISSN：1463-9076

    eISSN：1463-9084

  25. DNA Garden: A Simple Method for Producing Arrays of Stretchable DNA for Single-Molecule Fluorescence Imaging of DNA-Binding Proteins 査読有り

    Chihiro Igarashi, Agato Murata, Yuji Itoh, Dwiky Rendra, Graha Subekti, Satoshi Takahashi, Kiyoto Kamagata

    BULLETIN OF THE CHEMICAL SOCIETY OF JAPAN　90　(1)　34-43　2017年1月

    DOI： 10.1246/bcsj.20160298 　

    ISSN：0009-2673

    eISSN：1348-0634

  26. Significant Heterogeneity and Slow Dynamics of the Unfolded Ubiquitin Detected by the Line Confocal Method of Single-Molecule Fluorescence Spectroscopy 査読有り

    Masataka Saito, Supawich Kamonprasertsuk, Satomi Suzuki, Kei Nanatani, Hiroyuki Oikawa, Keiichiro Kushiro, Madoka Takai, Po-ting Chen, Eric H. -L. Chen, Rita P. -Y. Chen, Satoshi Takahashi

    JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY B　120　(34)　8818-8829　2016年9月

    DOI： 10.1021/acs.jpcb.6b05481 　

    ISSN：1520-6106

    eISSN：1520-5207

  27. Activation of p53 Facilitates the Target Search in DNA by Enhancing the Target Recognition Probability 査読有り

    Yuji Itoh, Agato Murata, Seiji Sakamoto, Kei Nanatani, Takehiko Wada, Satoshi Takahashi, Kiyoto Kamagata

    JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY　428　(14)　2916-2930　2016年7月

    DOI： 10.1016/j.jmb.2016.06.001 　

    ISSN：0022-2836

    eISSN：1089-8638

  28. Unique coupling of mono- and dioxygenase chemistries in a single active site promotes heme degradation 査読有り

    Toshitaka Matsui, Shusuke Nambu, Celia W. Goulding, Satoshi Takahashi, Hiroshi Fujii, Masao Ikeda-Saito

    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA　113　(14)　3779-3784　2016年4月

    DOI： 10.1073/pnas.1523333113 　

    ISSN：0027-8424

    eISSN：1091-6490

  29. Where the complex things are: single molecule and ensemble spectroscopic investigations of protein folding dynamics 招待有り 査読有り

    Satoshi Takahashi, Kiyoto Kamagata, Hiroyuki Oikawa

    CURRENT OPINION IN STRUCTURAL BIOLOGY　36　1-9　2016年2月

    DOI： 10.1016/j.sbi.2015.11.006 　

    ISSN：0959-440X

    eISSN：1879-033X

  30. Highly Collapsed Conformation of the Initial Folding Intermediates of β-Lactoglobulin with Non-Native α-Helix 査読有り

    Tsuyoshi Konuma, Kazumasa Sakurai, Masanori Yagi, Yuji Goto, Teturo Fujisawa, Satoshi Takahashi

    Journal of Molecular Biology　427　(19)　3158-3165　2015年9月

    DOI： 10.1016/j.jmb.2015.07.018 　

    ISSN：0022-2836

    eISSN：1089-8638

  31. One-Dimensional Sliding of p53 Along DNA Is Accelerated in the Presence of Ca2+ or Mg2+ at Millimolar Concentrations 査読有り

    Agato Murata, Yuji Ito, Risa Kashima, Saori Kanbayashi, Kei Nanatani, Chihiro Igarashi, Masaki Okumura, Kenji Inaba, Takashi Tokino, Satoshi Takahashi, Kiyoto Kamagata

    JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY　427　(16)　2663-2678　2015年8月

    DOI： 10.1016/j.jmb.2015.06.016 　

    ISSN：0022-2836

    eISSN：1089-8638

  32. Complexity of the Folding Transition of the B Domain of Protein A Revealed by the High-Speed Tracking of Single-Molecule Fluorescence Time Series 査読有り

    Hiroyuki Oikawa, Kiyoto Kamagata, Munehito Arai, Satoshi Takahashi

    JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY B　119　(20)　6081-6091　2015年5月

    DOI： 10.1021/acs.jpcb.5b00414 　

    ISSN：1520-6106

    eISSN：1520-5207

  33. Tip-enhanced Raman spectroscopy of 4, 4'-bipyridine and 4,4′-bipyridine N,N'-dioxide adsorbed on gold thin films 査読有り

    I.I. RzeŹnicka, H.Horino, N. Kikkawa, S. Sakaguchi, A.Morita, S. Takahashi, T. Komeda, H. Fukumura, T. Yamada, M. Kawai

    Surface Science　617　1-9　2013年11月

    DOI： 10.1016/j.susc.2013.08.010 　

    ISSN：0039-6028

    eISSN：1879-2758

  34. Serum amyloid A3 binds MD-2 to activate p38 and NF-κB pathways in a MyD88-dependent manner 査読有り

    Atsuko Deguchi, Takeshi Tomita, Tsutomu Omori, Akiko Komatsu, Umeharu Ohto, Satoshi Takahashi, Natsuko Tanimura, Sachiko Akashi-Takamura, Kensuke Miyake, Yoshiro Maru

    Journal of Immunology　191　(4)　1856-1864　2013年8月15日

    DOI： 10.4049/jimmunol.1201996 　

    ISSN：0022-1767 1550-6606

    eISSN：1550-6606

  35. Microsecond dynamics of an unfolded protein by a line confocal tracking of single molecule fluorescence 査読有り

    Hiroyuki Oikawa, Yuta Suzuki, Masataka Saito, Kiyoto Kamagata, Munehito Arai, Satoshi Takahashi

    SCIENTIFIC REPORTS　3　2151　2013年7月

    DOI： 10.1038/srep02151 　

    ISSN：2045-2322

    eISSN：2045-2322

  36. A New Way to Degrade Heme THE MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS ENZYME MhuD CATALYZES HEME DEGRADATION WITHOUT GENERATING CO 査読有り

    Shusuke Nambu, Toshitaka Matsui, Celia W. Goulding, Satoshi Takahashi, Masao Ikeda-Saito

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　288　(14)　10101-10109　2013年4月

    DOI： 10.1074/jbc.M112.448399 　

    ISSN：0021-9258

    eISSN：1083-351X

  37. Hydration-State Change of Horse Heart Cytochrome c Corresponding to Trifluoroacetic-Acid-Induced Unfolding 査読有り

    Yusuke Miyashita, Tetsuichi Wazawa, George Mogami, Satoshi Takahashi, Yoshihiro Sambongi, Makoto Suzuki

    BIOPHYSICAL JOURNAL　104　(1)　163-172　2013年1月

    DOI： 10.1016/j.bpj.2012.11.3825 　

    ISSN：0006-3495

    eISSN：1542-0086

  38. Long-Term Observation of Fluorescence of Free Single Molecules To Explore Protein-Folding Energy Landscapes 査読有り

    Kiyoto Kamagata, Toshifumi Kawaguchi, Yoshitomo Iwahashi, Akinori Baba, Kazuya Fujimoto, Tamiki Komatsuzaki, Yoshihiro Sambongi, Yuji Goto, Satoshi Takahashi

    JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY　134　(28)　11525-11532　2012年7月

    DOI： 10.1021/ja3020555 　

    ISSN：0002-7863

    eISSN：1520-5126

  39. Staring at a Protein : Ensemble and Single-Molecule Inbestigations on Protein-Folding Dynamics 招待有り 査読有り

    Satoshi Takahashi, Kiyoto Kamagata

    Advances in Chemical Physics　146　1-22　2011年11月

    DOI： 10.1002/9781118131374.ch1 　

    ISSN：0065-2385

  40. Time-Resolved Small-Angle X-ray Scattering Study of the Folding Dynamics of Barnase 査読有り

    Tsuyoshi Konuma, Tetsunari Kimura, Shuzo Matsumoto, Yuji Got, Tetsuro Fujisawa, Alan R. Fersht, Satoshi Takahashi

    JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY　405　(5)　1284-1294　2011年2月

    DOI： 10.1016/j.jmb.2010.11.052 　

    ISSN：0022-2836

  41. Dehydration of main-chain amides in the final folding step of single-chain monellin revealed by time-resolved infrared spectroscopy 査読有り

    Tetsunari Kimura, Akio Maeda, Shingo Nishiguchi, Koichiro Ishimori, Isao Morishima, Takashi Konno, Yuji Goto, Satoshi Takahashi

    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA　105　(36)　13391-13396　2008年9月

    DOI： 10.1073/pnas.0801316105 　

    ISSN：0027-8424

    eISSN：1091-6490

  42. Hierarchical folding mechanism of apomyoglobin revealed by ultra-fast H/D exchange coupled with 2D NMR 査読有り

    Takanori Uzawa, Chiaki Nishimura, Shuji Akiyama, Koichiro Ishimori, Satoshi Takahashi, H. Jane Dyson, Peter E. Wright

    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA　105　(37)　13859-13864　2008年9月

    DOI： 10.1073/pnas.0804033105 　

    ISSN：0027-8424

    eISSN：1091-6490

  43. Solvation and desolvation dynamics in apomyoglobin folding monitored by time-resolved infrared spectroscopy 査読有り

    Shingo Nishiguchi, Yuji Goto, Satoshi Takahashi

    JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY　373　(2)　491-502　2007年10月

    DOI： 10.1016/j.jmb.2007.08.003 　

    ISSN：0022-2836

  44. Development of a technique for the investigation of folding dynamics of single proteins for extended time periods 査読有り

    Masahito Kinoshita, Kiyoto Kamagata, Akio Maeda, Yuji Goto, Tamiki Komatsuzaki, Satoshi Takahashi

    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA　104　(25)　10453-10458　2007年6月

    DOI： 10.1073/pnas.0700267104 　

    ISSN：0027-8424

  45. A rapid flow mixer with 11-mu s mixing time microfabricated by a pulsed-laser ablation technique: Observation of a barrier-limited collapse in cytochrome c folding 査読有り

    Shuzo Matsumoto, Akira Yane, Satoru Nakashima, Masaki Hashida, Masayuki Fujita, Yuji Goto, Satoshi Takahashi

    JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY　129　(13)　3840-+　2007年4月

    DOI： 10.1021/ja0660958 　

    ISSN：0002-7863

  46. Cores and pH-dependent dynamics of ferredoxin-NADP(+) reductase revealed by hydrogen/deuterium exchange 査読有り

    Young-Ho Lee, Kosuke Tamura, Masahiro Maeda, Masaru Hoshino, Kazumasa Sakurai, Satoshi Takahashi, Takahisa Ikegami, Toshiharu Hase, Yuji Goto

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　282　(8)　5959-5967　2007年2月

    DOI： 10.1074/jbc.M608417200 　

    ISSN：0021-9258

    eISSN：1083-351X

  47. 3D structure of amyloid protofilaments of beta(2)-microglobulin fragment probed by solid-state NMR 査読有り

    Kentaro Iwata, Toshimichi Fujiwara, Yoh Matsuki, Hideo Akutsu, Satoshi Takahashi, Hironobu Naiki, Yuji Goto

    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA　103　(48)　18119-18124　2006年11月

    DOI： 10.1073/pnas.0607180103 　

    ISSN：0027-8424

  48. Time-resolved small-angle X-ray scattering investigation of the folding dynamics of heme oxygenase: Implication of the scaling relationship for the submillisecond intermediates of protein folding 査読有り

    T Uzawa, T Kimura, K Ishimori, Morishima, I, T Matsui, M Ikeda-Saito, S Takahashi, S Akiyama, T Fujisawa

    JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY　357　(3)　997-1008　2006年3月

    DOI： 10.1016/j.jmb.2005.12.089 　

    ISSN：0022-2836

    eISSN：1089-8638

  49. Absence of a detectable intermediate in the compound I formation of horseradish peroxidase at ambient temperature 査読有り

    M Shintaku, K Matsuura, S Yoshioka, S Takahashi, K Ishimori, Morishima, I

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　280　(49)　40934-40938　2005年12月

    DOI： 10.1074/jbc.M503472200 　

    ISSN：0021-9258

    eISSN：1083-351X

  50. Specifically collapsed intermediate in the early stage of the folding of ribonuclease A 査読有り

    T Kimura, S Akiyama, T Uzawa, K Ishimori, Morishima, I, T Fujisawa, S Takahashi

    JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY　350　(2)　349-362　2005年7月

    DOI： 10.1016/j.jmb.2005.04.074 　

    ISSN：0022-2836

  51. Nuclear magnetic resonance characterization of the refolding intermediate of beta(2)-microglobulin trapped by non-native prolyl peptide bond 査読有り

    A Kameda, M Hoshino, T Higurashi, S Takahashi, H Naiki, Y Goto

    JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY　348　(2)　383-397　2005年4月

    DOI： 10.1016/j.jmb.2005.02.050 　

    ISSN：0022-2836

  52. Specific collapse followed by slow hydrogen-bond formation of beta-sheet in the folding of single-chain monellin 査読有り

    T Kimura, T Uzawa, K Ishimori, Morishima, I, S Takahashi, T Konno, S Akiyama, T Fujisawa

    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA　102　(8)　2748-2753　2005年2月

    DOI： 10.1073/pnas.0407982102 　

    ISSN：0027-8424

  53. NO reduction by nitric-oxide reductase from denitrifying bacterium Pseudomonas aeruginosa - Characterization of reaction intermediates that appear in the single turnover cycle 査読有り

    H Kumita, K Matsuura, T Hino, S Takahashi, H Hori, Y Fukumori, Morishima, I, Y Shiro

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　279　(53)　55247-55254　2004年12月

    DOI： 10.1074/jbc.M409996200 　

    ISSN：0021-9258

  54. Steric effects of isoleucine 107 on heme reorientation reaction in human myoglobin 査読有り

    H Ishikawa, S Takahashi, K Ishimori, Morishima, I

    BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS　324　(3)　1095-1100　2004年11月

    DOI： 10.1016/j.bbrc.2004.09.163 　

    ISSN：0006-291X

  55. Direct observation of A beta amyloid fibril growth and inhibition 査読有り

    T Ban, M Hoshino, S Takahashi, D Hamada, K Hasegawa, H Naiki, Y Goto

    JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY　344　(3)　757-767　2004年11月

    DOI： 10.1016/j.jmb.2004.09.078 　

    ISSN：0022-2836

  56. Structural and functional characterization of "laboratory evolved" cytochrome P450cam mutants showing enhanced naphthalene oxygenation activity 査読有り

    K Matsuura, T Tosha, S Yoshioka, S Takahashi, K Ishimori, Morishima, I

    BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS　323　(4)　1209-1215　2004年10月

    DOI： 10.1016/j.bbrc.2004.08.221 　

    ISSN：0006-291X

  57. Refolding processes of cytochrome P450(cam) from ferric and ferrous acid forms to the native conformation - Formations of folding intermediates with non-native heme coordination state 査読有り

    T Egawa, T Hishiki, Y Ichikawa, Y Kanamori, H Shimada, S Takahashi, T Kitagawa, Y Ishimura

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　279　(31)　32008-32017　2004年7月

    DOI： 10.1074/jbc.M310810200 　

    ISSN：0021-9258

  58. Dioxygen reduction by bo-type quinol oxidase from Escherichia coli studied by submillisecond-resolved freeze-quench EPR spectroscopy 査読有り

    K Matsuura, S Yoshioka, S Takahashi, K Ishimori, T Mogi, H Hori, Morishima, I

    BIOCHEMISTRY　43　(8)　2288-2296　2004年3月

    DOI： 10.1021/bi0355490 　

    ISSN：0006-2960

  59. Identification of crucial histidines for heme binding in the N-terminal domain of the heme-regulated eIF2 alpha kinase 査読有り

    T Inuzuka, BG Yun, H Ishikawa, S Takahashi, H Hori, RL Matts, K Ishimori, Morishima, I

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　279　(8)　6778-6782　2004年2月

    DOI： 10.1074/jbc.C300464200 　

    ISSN：0021-9258

  60. Collapse and search dynamics of apomyoglobin folding revealed by submillisecond observations of alpha-helical content and compactness 査読有り

    T Uzawa, S Akiyama, T Kimura, S Takahashi, K Ishimori, Morishima, I, T Fujisawa

    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA　101　(5)　1171-1176　2004年2月

    DOI： 10.1073/pnas.0305376101 　

    ISSN：0027-8424

  61. In situ observation on the protein folding dynamics by small angle X-ray scattering 査読有り

    Satoshi Takahashi, Takanori Uzawa, Tetsuro Fujisawa

    Tanpakushitsu kakusan koso. Protein, nucleic acid, enzyme　49　(2)　135-140　2004年1月

    ISSN：0039-9450

  62. NMR study on the structural changes of cytochrome P450cam upon the complex formation with putidaredoxin - Functional significance of the putidaredoxin-induced structural changes 査読有り

    T Tosha, S Yoshioka, S Takahashi, K Ishimori, H Shimada, Morishima, I

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　278　(41)　39809-39821　2003年10月

    DOI： 10.1074/jbc.M304265200 　

    ISSN：0021-9258

  63. Kinetic and spectroscopic characterization of a hydroperoxy compound in the reaction of native myoglobin with hydrogen peroxide 査読有り

    T Egawa, S Yoshioka, S Takahashi, H Hori, S Nagano, H Shimada, K Ishimori, Morishima, I, M Suematsu, Y Ishimura

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　278　(43)　41597-41606　2003年10月

    DOI： 10.1074/jbc.M210383200 　

    ISSN：0021-9258

  64. The observation of the dioxygen activation of cytochrome bo from Escherichia coli by submillisecond-resolved freeze quench EPR spectroscopy 査読有り

    Koji Matsuura, Shiro Yoshioka, Satoshi Takahashi, Koichiro Ishimori, Tatsushi Mogi, Hiroshi Hori, Isao Morishima

    Journal of Inorganic Biochemistry　96　(1)　188　2003年7月

    出版者・発行元： Elsevier {BV}

    DOI： 10.1016/s0162-0134(03)80705-5 　

  65. Activation of hydrogen peroxide in horseradish peroxidase occurs within similar to 200 mu s observed by a new freeze-quench device 査読有り

    M Tanaka, K Matsuura, S Yoshioka, S Takahashi, K Ishimori, H Hori, Morishima, I

    BIOPHYSICAL JOURNAL　84　(3)　1998-2004　2003年3月

    DOI： 10.1016/S0006-3495(03)75008-5 　

    ISSN：0006-3495

  66. Activation of hydrogen peroxide in horseradish peroxidase occurs within approximately 200 micro s observed by a new freeze-quench device. 国際誌 査読有り

    Motomasa Tanaka, Koji Matsuura, Shiro Yoshioka, Satoshi Takahashi, Koichiro Ishimori, Hiroshi Hori, Isao Morishima

    Biophysical journal　84　(3)　1998-2004　2003年3月

    ISSN：0006-3495

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    To observe the formation process of compound I in horseradish peroxidase (HRP), we developed a new freeze-quench device with approximately 200 micro s of the mixing-to-freezing time interval and observed the reaction between HRP and hydrogen peroxide (H(2)O(2)). The developed device consists of a submillisecond solution mixer and rotating copper or silver plates cooled at 77 K; it freezes the small droplets of mixed solution on the surface of the rotating plates. The ultraviolet-visible spectra of the sample quenched at approximately 1 ms after the mixing of HRP and H(2)O(2) suggest the formation of compound I. The electron paramagnetic resonance spectra of the same reaction quenched at approximately 200 micro s show a convex peak at g = 2.00, which is identified as compound I due to its microwave power and temperature dependencies. The absence of ferric signals in the electron paramagnetic resonance spectra of the quenched sample indicates that compound I is formed within approximately 200 micro s after mixing HRP and H(2)O(2). We conclude that the activation of H(2)O(2) in HRP at ambient temperature completes within approximately 200 micro s. The developed device can be generally applied to investigate the electronic structures of short-lived intermediates of metalloenzymes.

  67. Roles of the proximal hydrogen bonding network in cytochrome P450(cam)-catalyzed oxygenation 査読有り

    S Yoshioka, T Tosha, S Takahashi, K Ishimori, H Hori, Morishima, I

    JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY　124　(49)　14571-14579　2002年12月

    DOI： 10.1021/ja0265409 　

    ISSN：0002-7863

  68. NO-induced activation mechanism of the heme-regulated eIF2 alpha kinase 査読有り

    H Ishikawa, BG Yun, S Takahashi, H Hori, RL Matts, K Ishimori, Morishima, I

    JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY　124　(46)　13696-13697　2002年11月

    DOI： 10.1021/ja0272336 　

    ISSN：0002-7863

  69. Molecular mechanism of the electron transfer reaction in cytochrome P450(cam)-putidaredoxin: Roles of glutamine 360 at the heme proximal site 査読有り

    T Tosha, S Yoshioka, H Hori, S Takahashi, K Ishimori, Morishima, I

    BIOCHEMISTRY　41　(47)　13883-13893　2002年11月

    DOI： 10.1021/bi0261037 　

    ISSN：0006-2960

  70. Direct observation of the multistep helix formation of poly-L-glutamic acids 査読有り

    T Kimura, S Takahashi, S Akiyama, T Uzawa, K Ishimori, Morishima, I

    JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY　124　(39)　11596-11597　2002年10月

    DOI： 10.1021/ja026639f 　

    ISSN：0002-7863

  71. Conformational landscape of cytochrome c folding studied by microsecond-resolved small-angle x-ray scattering 査読有り

    S Akiyama, S Takahashi, T Kimura, K Ishimori, Morishima, I, Y Nishikawa, T Fujisawa

    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA　99　(3)　1329-1334　2002年2月

    DOI： 10.1073/pnas.012458999 　

    ISSN：0027-8424

  72. Pressure Effects on the Intramolecular Electron Transfer Reactions in Hemoproteins 査読有り

    Yoshiaki Furukawa, Yoichi Sugiyama, Satoshi Takahashi, Koichiro Ishimori, Isao Morishima

    187　2002年

    出版者・発行元： Springer Nature

    DOI： 10.1007/978-3-662-04802-3_9 　

  73. Time dependence of the catalytic intermediates in cytochrome c oxidase 査読有り

    S Han, S Takahashi, DL Rousseau

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　275　(3)　1910-1919　2000年1月

    DOI： 10.1074/jbc.275.3.1910 　

    ISSN：0021-9258

  74. CD measurements on the early folding intermediate of cytochrome c using the fast flow mixer 査読有り

    S Takahashi, S Akiyama, K Ishimori, Morishima, I

    OLD AND NEW VIEWS OF PROTEIN FOLDING　1194　75-84　1999年

    ISSN：0531-5131

  75. Detection of a tryptophan radical as an intermediate species in the reaction of horseradish peroxidase mutant (Phe-221 → Trp) and hydrogen peroxide 査読有り

    Morimoto A, Tanaka M, Takahashi S, Ishimori K, Hori H, Morishima I, Pond A.E, Dawson J.H

    Chemtracts　12　(2)　87-95　1999年

    ISSN：1431-9268

  76. Sequence-specific changes in the metal site of ferric bleomycin induced by the binding of DNA 査読有り

    JW Sam, S Takahashi, Lippai, I, J Peisach, DL Rousseau

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　273　(26)　16090-16097　1998年6月

    DOI： 10.1074/jbc.273.26.16090 　

    ISSN：0021-9258

  77. Heme oxygenase: A central enzyme of oxygen-dependent heme catabolism and carbon monoxide synthesis 査読有り

    M Ikeda-Saito, H Fujii, KM Matera, S Takahashi, CT Migita, DL Rousseau, T Yoshida

    OXYGEN HOMEOSTASIS AND ITS DYNAMICS　1　304-314　1998年

  78. Heme degradation mechanism by heme oxygenase: Conversion of alpha-meso-hydroxyheme to verdoheme IX alpha 査読有り

    H Fujii, KM Matera, S Takahashi, CT Migita, H Zhou, T Yoshida, M Ikeda-Saito

    OXYGEN HOMEOSTASIS AND ITS DYNAMICS　1　315-321　1998年

  79. Stereochemistry of the Fe(II)- and Fe(III)-cyanide complexes of the homodimeric Scapharca inaequivalvis hemoglobin. A resonance Raman and FTIR study 査読有り

    A Boffi, E Chiancone, S Takahashi, DL Rousseau

    BIOCHEMISTRY　36　(15)　4505-4509　1997年4月

    DOI： 10.1021/bi9618880 　

    ISSN：0006-2960

  80. Submillisecond protein folding kinetics studied by ultrarapid mixing 査読有り

    CK Chan, Y Hu, S Takahashi, DL Rousseau, WA Eaton, J Hofrichter

    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA　94　(5)　1779-1784　1997年3月

    DOI： 10.1073/pnas.94.5.1779 　

    ISSN：0027-8424

  81. The unique heme-heme interactions of the homodimeric Scapharca inaequivalvis hemoglobin as probed in the protein reconstituted with unnatural 2,4 heme derivatives 査読有り

    C Zamparelli, D Verzili, A Boffi, E Chiancone, S Takahashi, DL Rousseau, R Regan, QH Gibson

    ARCHIVES OF BIOCHEMISTRY AND BIOPHYSICS　339　(2)　275-282　1997年3月

    DOI： 10.1006/abbi.1996.9829 　

    ISSN：0003-9861

  82. Resonance Raman spectroscopic characterization of alpha-hydroxyheme and verdoheme complexes of heme oxygenase 査読有り

    S Takahashi, KM Matera, H Fujii, H Zhou, K Ishikawa, T Yoshida, M IkedaSaito, DL Rousseau

    BIOCHEMISTRY　36　(6)　1402-1410　1997年2月

    DOI： 10.1021/bi962361q 　

    ISSN：0006-2960

  83. Folding of cytochrome c initiated by submillisecond mixing 査読有り

    S Takahashi, Yeh, SR, TK Das, CK Chan, DS Gottfried, DL Rousseau

    NATURE STRUCTURAL BIOLOGY　4　(1)　44-50　1997年1月

    DOI： 10.1038/nsb0197-44 　

    ISSN：1072-8368

  84. Ligand exchange during cytochrome c folding 査読有り

    Yeh, SR, S Takahashi, BC Fan, DL Rousseau

    NATURE STRUCTURAL BIOLOGY　4　(1)　51-56　1997年1月

    DOI： 10.1038/nsb0197-51 　

    ISSN：1072-8368

  85. Oxygen and one reducing equivalent are both required for the conversion of alpha-hydroxyhemin to verdoheme in heme oxygenase 査読有り

    KM Matera, S Takahashi, H Fujii, H Zhou, K Ishikawa, T Yoshimura, DL Rousseau, T Yoshida, M IkedaSaito

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　271　(12)　6618-6624　1996年3月

    DOI： 10.1074/jbc.271.12.6618 　

    ISSN：0021-9258

  86. REACTION OF CYTOCHROME BO3 WITH OXYGEN - EXTRA REDOX CENTER(S) ARE PRESENT IN THE PROTEIN 査読有り

    JL WANG, J RUMBLEY, YC CHING, S TAKAHASHI, RB GENNIS, DL ROUSSEAU

    BIOCHEMISTRY　34　(47)　15504-15511　1995年11月

    DOI： 10.1021/bi00047a016 　

    ISSN：0006-2960

    eISSN：1520-4995

  87. IDENTIFICATION OF THE OVERTONE OF THE FE-CO STRETCHING MODE IN HEME-PROTEINS - A PROBE OF THE HEME ACTIVE-SITE 査読有り

    JL WANG, S TAKAHASHI, DL ROUSSEAU

    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA　92　(20)　9402-9406　1995年9月

    DOI： 10.1073/pnas.92.20.9402 　

    ISSN：0027-8424

  88. 2 CONFORMATIONS OF THE CATALYTIC SITE IN THE AA(3)-TYPE CYTOCHROME-C-OXIDASE FROM RHODOBACTER-SPHAEROIDES 査読有り

    JL WANG, S TAKAHASHI, JP HOSLER, DM MITCHELL, S FERGUSONMILLER, RB GENNIS, DL ROUSSEAU

    BIOCHEMISTRY　34　(31)　9819-9825　1995年8月

    DOI： 10.1021/bi00031a001 　

    ISSN：0006-2960

  89. MICROSECOND GENERATION OF OXYGEN-BOUND CYTOCHROME-C-OXIDASE BY RAPID SOLUTION MIXING 査読有り

    S TAKAHASHI, YC CHING, JL WANG, DL ROUSSEAU

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　270　(15)　8405-8407　1995年4月

    DOI： 10.1074/jbc.270.15.8405 　

    ISSN：0021-9258

  90. HEME OXYGENASE-2 - PROPERTIES OF THE HEME COMPLEX OF THE PURIFIED TRYPTIC FRAGMENT OF RECOMBINANT HUMAN HEME OXYGENASE-2 査読有り

    K ISHIKAWA, N TAKEUCHI, S TAKAHASHI, KM MATERA, M SATO, S SHIBAHARA, DL ROUSSEAU, M IKEDASAITO, T YOSHIDA

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　270　(11)　6345-6350　1995年3月

    DOI： 10.1074/jbc.270.11.6345 　

    ISSN：0021-9258

  91. STRUCTURAL CHARACTERIZATION OF OXIDIZED DIMERIC SCAPHARCA-INAEQUIVALVIS HEMOGLOBIN BY RESONANCE RAMAN-SPECTROSCOPY 査読有り

    A BOFFI, S TAKAHASHI, C SPAGNUOLO, DL ROUSSEAU, E CHIANCONE

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　269　(32)　20437-20440　1994年8月

    ISSN：0021-9258

  92. HEME-HEME OXYGENASE COMPLEX - STRUCTURE AND PROPERTIES OF THE CATALYTIC SITE FROM RESONANCE RAMAN-SCATTERING 査読有り

    S TAKAHASHI, JL WANG, DL ROUSSEAU, K ISHIKAWA, T YOSHIDA, N TAKEUCHI, M IKEDASAITO

    BIOCHEMISTRY　33　(18)　5531-5538　1994年5月

    DOI： 10.1021/bi00184a023 　

    ISSN：0006-2960

    eISSN：1520-4995

  93. HEME-HEME OXYGENASE COMPLEX STRUCTURE OF THE CATALYTIC SITE AND ITS IMPLICATION FOR OXYGEN ACTIVATION 査読有り

    S TAKAHASHI, JL WANG, DL ROUSSEAU, K ISHIKAWA, T YOSHIDA, HOST, JR, M IKEDASAITO

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　269　(2)　1010-1014　1994年1月

    ISSN：0021-9258

  94. TIME-RESOLVED RESONANCE RAMAN ELUCIDATION OF THE PATHWAY FOR DIOXYGEN REDUCTION BY CYTOCHROME-C-OXIDASE 査読有り

    T OGURA, S TAKAHASHI, S HIROTA, K SHINZAWAITOH, S YOSHIKAWA, EH APPELMAN, T KITAGAWA

    JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY　115　(19)　8527-8536　1993年9月

    DOI： 10.1021/ja00072a002 　

    ISSN：0002-7863

    eISSN：1520-5126

  95. THE MOLECULAR-FEATURES AND CATALYTIC ACTIVITY OF CU(A)-CONTAINING ACO3-TYPE CYTOCHROME-C-OXIDASE FROM A FACULTATIVE ALKALOPHILIC BACILLUS 査読有り

    YUMOTO, I, S TAKAHASHI, T KITAGAWA, Y FUKUMORI, T YAMANAKA

    JOURNAL OF BIOCHEMISTRY　114　(1)　88-95　1993年7月

    DOI： 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a124145 　

    ISSN：0021-924X

  96. RESONANCE RAMAN STUDIES ON THE CU(A) SITE OF CYTOCHROME-C-OXIDASE USING A MULTICHANNEL SCANNING RAMAN SPECTROMETER WITH A CCD DETECTOR 査読有り

    S TAKAHASHI, T OGURA, K SHINZAWAITOH, S YOSHIKAWA, T KITAGAWA

    BIOCHEMISTRY　32　(14)　3664-3670　1993年4月

    DOI： 10.1021/bi00065a020 　

    ISSN：0006-2960

    eISSN：1520-4995

  97. OBSERVATION OF THE FE-4+=O STRETCHING RAMAN BAND FOR CYTOCHROME-OXIDASE COMPOUND-B AT AMBIENT-TEMPERATURE 査読有り

    T OGURA, S TAKAHASHI, K SHINZAWAITOH, S YOSHIKAWA, T KITAGAWA

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　265　(25)　14721-14723　1990年9月

    ISSN：0021-9258

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MISC 107

  1. 一分子蛍光顕微鏡によるp53変異体の標的配列探索ダイナミクスの観察

    伊藤優志, 村田崇人, 坂本清志, 七谷圭, 和田健彦, 高橋聡, 鎌形清人

    日本化学会講演予稿集　95th　(3)　869　2015年3月11日

    ISSN： 0285-7626

  2. Development of the Line Confocal System for the Single Molecule Tracking of Fast Folding Dynamics of Proteins

    Hiroyuki Oikawa, Kiyoto Kamagata, Munehito Arai, Atsuhito Fukasawa, Hiroaki Yokota, Toru Ide, Satoshi Takahashi

    BIOPHYSICAL JOURNAL　108　(2)　50A-51A　2015年1月

    DOI： 10.1016/j.bpj.2014.11.309 　

    ISSN： 0006-3495

    eISSN： 1542-0086

  3. マイクロ秒分解一分子蛍光測定で観るタンパク質の構造変化 招待有り 査読有り

    小井川浩之, 齊藤雅嵩, 高橋聡

    生物物理　54　(5)　276-279　2014年9月

    DOI： 10.2142/biophys.54.276 　

  4. ライン共焦点顕微鏡を用いた高速一分子蛍光観察 招待有り 査読有り

    小井川 浩之, 高橋 聡

    分光研究　62　(5)　232-234　2013年10月15日

    出版者・発行元： 日本分光学会

    ISSN： 0038-7002

  5. 2P289 流体力学的絞込みを用いた一分子ソーターセルの開発(26.計測,ポスター,日本生物物理学会年会第51回(2013年度))

    Kubota Toshihiko, Oikawa Hiroyuki, Kamagata Kiyoto, Takahashi Satoshi

    生物物理　53　(1)　S206　2013年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.53.S206_6 　

  6. 2P061 一分子蛍光分光法によるユビキチンの折り畳みダイナミクスの測定(01C.蛋白質:物性,ポスター,日本生物物理学会年会第51回(2013年度))

    Saito Masataka, Chen Hsin-Liang, Chen Rita, Kamagata Kiyoto, Oikawa Hiroyuki, Takahashi Satoshi

    生物物理　53　(1)　S169　2013年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.53.S169_1 　

  7. 2P062 プロテインA-Bドメインの高速折り畳みダイナミクスの追跡を目指したライン共焦点顕微鏡の改良(01C.蛋白質:物性,ポスター,日本生物物理学会年会第51回(2013年度))

    Oikawa Hiroyuki, Kamagata Kiyoto, Arai Munehito, Takahashi Satoshi

    生物物理　53　(1)　S169　2013年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.53.S169_2 　

  8. 2P026 Direct observation of the multiple sliding modes of a tumor suppressor p53(01B. Protein: Structure & Function,Poster)

    Murata Agato, Kashima Risa, Itoh Yuji, Tokino Takashi, Takahashi Satoshi, Kamagata Kiyoto

    生物物理　53　(1)　S163　2013年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.53.S163_2 　

  9. 2E1412 走査型プローブ顕微鏡を用いた癌抑制因子p53の一分子構造解析(蛋白質-物性II,口頭発表,日本生物物理学会第50回年会(2012年度))

    Takahashi Seiya, Sainoo Yasuyuki, Kashima Risa, Tokino Takashi, Komeda Tadahiro, Takahashi Satoshi, Kamagata Kiyoto

    生物物理　52　S45-S46　2012年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.52.S45_5 　

  10. 1PT222 一分子蛍光ソーティングを目指したマイクロ流体システムの構築(日本生物物理学会第50回年会(2012年度))

    Saitoh Sho, Oikawa Hiroyuki, Kamagata Kiyoto, Takahashi Satoshi

    生物物理　52　S106　2012年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.52.S106_2 　

  11. 1PT152 マイクロ秒分解 : 分子FRET測定による蛋白質折り畳み運動の追跡(日本生物物理学会第50回年会(2012年度))

    Oikawa Hiroyuki, Suzuki Yuta, Kamagata Kiyoto, Arai Munehito, Takahashi Satoshi

    生物物理　52　S94　2012年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.52.S94_5 　

  12. 長時間一分子蛍光測定による緑膿菌由来シトクロムcのフォールディング機構の研究

    川口敏史, 鎌形清人, 小井川浩之, 三本木至宏, 馬場昭典, 小松崎民樹, 高橋聡

    日本化学会講演予稿集　92nd　(3)　2012年

    ISSN： 0285-7626

  13. 新規一分子蛍光観測法による蛋白質の折り畳みの自由エネルギー地形の探索

    鎌形清人, 川口敏史, 馬場昭典, 三本木至宏, 小松崎民樹, 高橋聡

    日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集　12th　2012年

  14. 一分子蛍光観察法を用いたタンパク質フォールディングの解明

    小井川浩之, 鎌形清人, 高橋聡

    高分子　60　(11)　801-803　2011年11月

    出版者・発行元： 高分子学会

    ISSN： 0454-1138

  15. 地域と世界に貢献する東北大学多元物質科学研究所 タンパク質ダイナミクスからみた生命現象

    高橋聡, 鎌形清人

    Mater Integr　24　(4/5)　33-37　2011年6月1日

    ISSN： 1344-7858

  16. Flow and Stop Protocol for the Long-Time Observation of Fluorescence from Free Single Molecules: Application to the Time-Series Analysis of Protein Folding

    Kiyoto Kamagata, Akinori Baba, Tamiki Komatsuzaki, Satoshi Takahashi

    BIOPHYSICAL JOURNAL　100　(3)　212-213　2011年2月

    ISSN： 0006-3495

  17. 3H1322 P25 マイクロ秒分解一分子蛍光検出による蛋白質構造変化の追跡(3H 蛋白質_物性5,日本生物物理学会第49回年会)

    Oikawa Hiroyuki, Kamagata Kiyoto, Iijima Issei, Hohsaka Takahiro, Sambongi Yoshihiro, Takahashi Satoshi

    生物物理　51　S134　2011年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.51.S134_4 　

  18. 3H1124 一分子計測法によるβ-ラクトグロブリンの観測(3H 蛋白質_物性4,日本生物物理学会第49回年会)

    Ando Shion, Oikawa Hiroyuki, Kamagata Kiyoto, Sakurai Kazumasa, Goto Yuji, Takahashi Satoshi

    生物物理　51　S134　2011年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.51.S134_3 　

  19. 2SG-02 ライン型共焦点顕微鏡によるタンパク質フォールディングや基質結合過程のサブミリ秒ダイナミクス(2SG 生命分子の揺らぎを探る新たなアプローチ,日本生物物理学会第49回年会(2011年度))

    Oikawa Hiroyuki, Kamagata Kiyoto, Iijima Issei, Hohsaka Takahiro, Sambongi Yoshihiro, 高橋 聡

    生物物理　51　S19　2011年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.51.S19_1 　

  20. See how they run : exploring the energy landscape of protein folding using time-series detection of fluorescence of free single molecules

    Takahashi Satoshi, Kamagata Kiyoto

    社団法人日本分光学会年次講演会　(2011)　25-28　2011年

    出版者・発行元： [日本分光学会]

  21. 新規-分子蛍光観測法による蛋白質の自由エネルギー地形の解析

    鎌形清人, 川口敏史, 馬場昭典, 三本木至宏, 小松崎民樹, 高橋聡

    日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集　11th　2011年

  22. 3I1434 蛋白質の長時間一分子測定を目指した蛍光色素の褪色抑制添加剤(3I 蛋白質_計測・解析の方法論2,日本生物物理学会第49回年会)

    Itabashi Hironao, Mano Eriko, Oikawa Hiroyuki, Araki Yasuyuki, Kamagata Kiyoto, Wada Takehiko, Takahashi Satoshi

    生物物理　51　(0)　S139　2011年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.51.S139_1 　

    ISSN： 0582-4052

  23. 新しいタンパク質科学の可能性-新時代を切り拓くマルチタレントDavid Baker-

    鎌形清人, 高橋聡

    化学　2011年1月

  24. 2P081 二重標識したマルトース結合タンパク質の基質結合の一分子観察(蛋白質-機能(反応機構,生物活性など),第48回日本生物物理学会年会)

    Yada Tetsuya, Yamamori Akihiro, Iijima Issei, Hohsaka Takahiro, Oikawa Hiroyuki, Kamagata Kiyoto, Takahashi Satoshi

    生物物理　50　(2)　S96　2010年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.50.S96_3 　

  25. 3P051 誘電緩和分光法による、トリフルオロ酢酸による酸変性シトクロムcの水和特性解析(蛋白質-物性(安定性,折れたたみなど),第48回日本生物物理学会年会)

    Miyashita Yusuke, Wazawa Tetsuichi, Kamagata Kiyoto, Sambongi Yoshihiro, Takahashi Satoshi, Suzuki Makoto

    生物物理　50　(2)　S153-S154　2010年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.50.S153_7 　

  26. 3P064 高時間分解能一分子測定による緑膿菌由来シトクロムcの変性状態内の運動観察(蛋白質-物性(安定性,折れたたみなど),第48回日本生物物理学会年会)

    Kawaguchi Toshifumi, Kamagata Kiyoto, Oikawa Hiroyuki, Sambongi Yoshihiro, Takahashi Satoshi

    生物物理　50　(2)　S156　2010年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.50.S156_2 　

  27. 3P062 一分子蛍光検出による蛋白質折り畳みのマイクロ秒分解時間追跡(蛋白質物性(安定性,折れたたみなど),第48回日本生物物理学会年会)

    Oikawa Hiroyuki, Kamagata Kiyoto, Takahashi Satoshi

    生物物理　50　(2)　S155-S156　2010年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.50.S155_5 　

  28. 3P074 一分子測定法によるβ-ラクトグロブリンの蛍光強度変化と拡散の観測(蛋白質-物性(安定性,折れたたみなど),第48回日本生物物理学会年会)

    Ando Shion, Kamagata Kiyoto, Oikawa Hiroyuki, Sakurai Kazumasa, Goto Yuji, Takahashi Satoshi

    生物物理　50　(2)　S157-S158　2010年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.50.S157_6 　

  29. 2SD0905 蛋白質-分子の長時間蛍光観察法の開発 : 蛋白質の折りたたみへの応用(2SD 一分子生物物理学とシステムバイオロジーのかけ橋:実験家と理論家の挑戦,第48回日本生物物理学会年会)

    鎌形 清人, Baba Akinori, Komatsuzaki Tamiki, Takahashi Satoshi

    生物物理　50　(2)　S12　2010年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.50.S12_1 　

  30. 1分子測定によるタンパク質の折りたたみ研究の展開 招待有り 査読有り

    鎌形 清人, 木下 雅仁, 高橋 聡

    生物物理　49　(6)　282-286　2009年12月

    出版者・発行元： 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.49.282 　

    ISSN： 0582-4052 1347-4219

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    To understand the molecular mechanism of protein folding, it is necessary to reveal the dynamics of single proteins from the unfolded state to the folding transition state. We therefore developed a new system that can detect fluorescence signals from free single proteins for extended time periods. The system enabled us to characterize a slow conformational dynamics for the unfolded state of cytochrome c. Furthermore, we proposed a method to estimate the equilibration time for the intermediate state of protein folding.

  31. 蛋白質・混合・微細加工 : 高速混合流路を用いた蛋白質の折り畳み過程の観察

    高橋 聡

    レーザー研究　37　(7)　515-520　2009年7月15日

    出版者・発行元： The Laser Society of Japan

    DOI： 10.2184/lsj.37.515 　

    ISSN： 0387-0200

    詳細を見る 詳細を閉じる

    device by femtosecond pulsed laser ablation technique. To detect elementary processes involved in

  32. X線小角散乱と一分子蛍光観察によるタンパク質の折り畳みダイナミクスの観察

    高橋 聡

    日本結晶学会誌　51　(1)　52-54　2009年2月28日

    出版者・発行元： 日本結晶学会

    ISSN： 0369-4585

  33. 蛋白質を基板から解き放つ--蛋白質の折り畳み運動の解明を目指した--分子観察法の開発 (特集 生命機能を解き明かす最新計測技術)

    高橋 聡, 鎌形 清人

    バイオインダストリー　26　(2)　7-14　2009年2月

    出版者・発行元： シーエムシー出版

    ISSN： 0910-6545

  34. 1YP1-02 キャピラリー内トラップによる一分子の長時間観察 : 蛋白質の折り畳みへの応用(1YP1 日本生物物理学会若手奨励賞選考会,第47回日本生物物理学会年会)

    鎌形 清人, 後藤 祐児, 高橋 聡

    生物物理　49　S1　2009年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.49.S1_2 　

  35. 3P-042 ライン共焦点顕微鏡による蛋白質折り畳みのマイクロ秒分解一分子追跡(蛋白質-物性(安定性,折れたたみなど),第47回日本生物物理学会年会)

    Oikawa Hiroyuki, Kamagata Kiyoto, Goto Yuji, Takahashi Satoshi

    生物物理　49　S158　2009年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.49.S158_1 　

  36. 1P-057 キャピラリー内トラップによる一分子の長時間観察 : 蛋白質の折り畳みへの応用(蛋白質-物性(安定性,折れたたみなど),第47回日本生物物理学会年会)

    Kamagata Kiyoto, Goto Yuji, Takahashi Satoshi

    生物物理　49　S72　2009年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.49.S72_2 　

  37. 1P-064 二重標識したマルトース結合蛋白質の基質結合と折りたたみの一分子観測(蛋白質-機能(反応機構,生物活性など),第47回日本生物物理学会年会)

    Yamamori Akihiro, Kamagata Kiyoto, Iijima Issei, Hohsaka Takahiro, Goto Yuji, Takahashi Satoshi

    生物物理　49　S73　2009年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.49.S73_1 　

  38. 2P-050 一分子測定法による乳性蛋白質β-ラクトグロブリンの折り畳み過程の観測(蛋白質-物性(安定性,折れたたみなど),第47回日本生物物理学会年会)

    Kadota Takayuki, Kamagata Kiyoto, Oikawa Hiroyuki, Sakurai Kazumasa, Goto Yuji, Takahashi Satoshi

    生物物理　49　S114　2009年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.49.S114_4 　

  39. 「一分子測定法による蛋白質の折り畳み研究の展開」

    鎌形清人, 木下雅仁, 高橋聡

    生物物理　2009年

  40. 22pWB-7 フロー型連続検出法による蛋白質の折り畳み過程の一分子解析(22pWB 領域12シンポジウム:単一分子分光の最前線,領域12(ソフトマター物理,化学物理,生物物理))

    高橋 聡

    日本物理学会講演概要集　63　(2)　331-331　2008年8月25日

    出版者・発行元： 一般社団法人日本物理学会

    ISSN： 1342-8349

  41. 3P-022 一分子測定法を用いた緑濃菌由来シトクロムcの変性状態内の運動観察(蛋白質・物性(3),第46回日本生物物理学会年会)

    Fujimoto Kazuya, Kinoshita Masahito, Kamagata Kiyoto, Goto Yuji, Sambongi Yoshihiro, Baba Akinori, Komatsuzaki Tamiki, Takahashi Satoshi

    生物物理　48　S131　2008年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.48.S131_2 　

  42. 2P-098 新しいさや流セルを使用した蛋白質一分子の折り畳み軌跡の観測(蛋白質・物性(2),第46回日本生物物理学会年会)

    Kamagata Kiyoto, Kinoshita Masahito, Goto Yuji, Takahashi Satoshi

    生物物理　48　S90　2008年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.48.S90_3 　

  43. 蛋白質の折り畳み運動を一分子レベルで観測するための新手法の開発

    木下雅仁, 鎌形清人, 鎌形清人, 前田晃央, 後藤祐児, 後藤祐児, 小松崎民樹, 高橋聡, 高橋聡

    日本化学会講演予稿集　88th　(2)　2008年

    ISSN： 0285-7626

  44. 一分子測定法を用いた緑膿菌由来シトクロムcの折り畳み運動の解明

    藤本和也, 木下雅仁, 鎌形清人, 鎌形清人, 後藤祐児, 三本木至宏, 三本木至宏, 馬場昭典, 馬場昭典, 小松崎民樹, 小松崎民樹, 高橋聡, 高橋聡

    生体分子科学討論会講演要旨集　35th　2008年

  45. 蛋白質の折り畳み運動を観測するための一分子測定手法の開発(Development of a technique for the investigation of folding dynamics of single proteins for extended time periods)

    木下 雅仁, 鎌形 清人, 前田 晃央, 後藤 祐児, 小松崎 民樹, 高橋 聡

    生物物理　47　(Suppl.1)　S139-S139　2007年11月

    出版者・発行元： (一社)日本生物物理学会

    ISSN： 0582-4052

    eISSN： 1347-4219

  46. Protein folding dynamics detected by time-resolved synchrotron X-ray small-angle scattering technique

    Tetsuro Fujisawa, Satoshi Takahashi

    AIP Conference Proceedings　902　89-92　2007年5月

    DOI： 10.1063/1.2723630 　

    ISSN： 0094-243X

    eISSN： 1551-7616

  47. 2P100 高速混合によるアポミオグロビン折り畳み初期収縮の観察(蛋白質(物性(安定性、折れ畳みなど)),ポスター発表,第45回日本生物物理学会年会)

    辰巳 哲馬, 木下 雅仁, 後藤 祐児, 高橋 聡

    生物物理　47　S138　2007年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.47.S138_1 　

  48. 2P094 非平衡条件下の蛋白質-分子の折りたたみ軌跡の直接観察(蛋白質(物性(安定性、折れ畳みなど)),口頭発表,第45回日本生物物理学会年会)

    鎌形 清人, 木下 雅仁, 後藤 裕児, 高橋 聡

    生物物理　47　S136　2007年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.47.S136_3 　

  49. 2P078 時分割X線小角散乱法によるバルナーゼの折り畳み中間体の研究(蛋白質(物性(安定性、折れ畳みなど)),ポスター発表,第45回日本生物物理学会年会)

    小沼 剛, 木村 哲就, 松本 周三, 後藤 祐児, 藤澤 哲郎, 高橋 聡

    生物物理　47　S132　2007年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.47.S132_3 　

  50. 2P104 蛋白質の折り畳み運動を観測するための一分子測定手法の開発(蛋白質(物性(安定性、折れ畳みなど)),ポスター発表,第45回日本生物物理学会年会)

    木下 雅仁, 鎌形 清人, 前田 晃央, 後藤 祐児, 小松崎 民樹, 高橋 聡

    生物物理　47　(0)　S139　2007年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.47.S139_1 　

    ISSN： 0582-4052

  51. サブミリ秒H/D交換法とNMRによって観測されたアポミオグロビンの折り畳み中間体の構造ゆらぎ

    鵜澤尊規, 西村千秋, 秋山修志, 石森浩一郎, 高橋聡, DYSON H. Jane, WRIGHT Peter E

    Abstracts. Annual Meeting of the NMR Society of Japan　45th　38-39　2006年11月20日

  52. S3f1-4 Generality of Initial Collapse Demonstrated by Scaling Relationship for Submillisecond Intermediates of Protein Folding(S3-f1: "Hydration Effects on Structure and Thermodynamics of Proteins,Symposia,Abstract,Meeting Program of EABS & BSJ 2006)

    Uzawa Takanori, Kimura Tetsunari, Ishimori Koichiro, Morishima Isao, Matsui Toshitaka, Ikeda-Saito Masao, Takahashi Satoshi, Akiyama Shuji, Fujisawa Tetsuro

    生物物理　46　(2)　S139　2006年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.46.S139_1 　

  53. 1P112 Multiple time scales in the folding dynamics of single chain monellin revealed by single molecule measurements(3. Protein folding and misfolding (1),Poster Session,Abstract,Meeting Program of EABS & BSJ 2006)

    Maeda Akio, Kinoshita Masahito, Kamagata Kiyoto, Konno Takashi, Goto Yuji, Takahashi Satoshi

    生物物理　46　(2)　S174　2006年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.46.S174_4 　

  54. 1P108 Development of sheath-flow system to observe protein folding events at a single-molecule level(3. Protein folding and misfolding (I),Poster Session,Abstract,Meeting Program of EABS & BSJ 2006)

    Kamagata Kiyoto, Kinoshita Masahito, Goto Yuji, Takahashi Satoshi

    生物物理　46　(2)　S173　2006年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.46.S173_4 　

  55. 蛋白質の折り畳みダイナミクス : バルク観察からの知見と一分子観測の可能性(複雑な多谷ポテンシャルエネルギー面上で生起する動力学諸問題-タンパク質とその周辺-,研究会報告)

    高橋 聡, 木下 雅仁

    物性研究　86　(1)　52-55　2006年

    出版者・発行元： 物性研究刊行会

    ISSN： 0525-2997

  56. 2P089 シトクロムcの折り畳み初期収縮過程における蛍光および共鳴ラマン散乱の時分割測定(蛋白質 C) 物性(安定性、折れたたみなど)))

    松本 周三, 屋根 晃, 後藤 祐児, 橋田 昌樹, 藤田 雅之, 中島 聡, 高橋 聡

    生物物理　45　S142　2005年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.45.S142_1 　

  57. 2P085 蛋白質の折り畳み運動の長時間測定を目指した一分子蛍光検出装置の開発(蛋白質 C) 物性(安定性、折れたたみなど)))

    前田 晃央, 木下 雅仁, 今野 卓, 後藤 祐児, 高橋 聡

    生物物理　45　S141　2005年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.45.S141_1 　

  58. 1P087 酵母シトクロムcの折り畳み過程の一分子測定(蛋白質 C) 物生(安定性、折れたたみなど)))

    木下 雅仁, 後藤 祐児, 高橋 聡

    生物物理　45　S53　2005年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.45.S53_3 　

  59. 3P065 サブミリ秒分割H/D交換とNMRを用いたアポミオグロビンの折り畳みにおけるヘリックス形成機構(蛋白質 C) 物性(安定性、折れたたみなど)))

    鵜澤 尊規, 西村 千秋, 秋山 修志, 石森 浩一郎, 高橋 聡, Dyson Jane, Wright Peter

    生物物理　45　(0)　S220　2005年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.45.S220_1 　

    ISSN： 0582-4052

  60. タンパク質フォールディングの昼と夜

    後藤 祐児, 高橋 聡

    現代化学　(402)　26-33　2004年9月

    出版者・発行元： 東京化学同人

    ISSN： 0386-961X

  61. 3P019 フェムト秒レーザー加工を利用した高速混合装置の改良とシトクロムcの折り畳み初期収縮の解明(蛋白質 C) 物性 : 安定性、折れたたみなど)

    松本 周三, 屋根 晃, 後藤 祐児, 高橋 聡, 橋田 昌樹, 藤田 雅之, 中島 聡

    生物物理　44　S194　2004年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.44.S194_3 　

  62. 3P022 時分割IR分光法を使ったアポミオグロビンのフォールディング中間体におけるヘリックス環境(蛋白質 C) 物性 : 安定性、折れたたみなど)

    西口 慎吾, 後藤 祐児, 高橋 聡

    生物物理　44　S195　2004年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.44.S195_2 　

  63. 3P023 ヘムオキシゲナーゼの折れ畳みにみるオリゴマー形成と初期収縮の意義(蛋白質 C) 物性 : 安定性、折れたたみなど)

    鵜澤 尊規, 木村 哲就, 高橋 聡, 石森 浩一郎, 秋山 修志, 藤澤 哲郎, 松井 敏高, 齋藤 正男

    生物物理　44　S195　2004年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.44.S195_3 　

  64. 3P020 新規一分子測定を用いたシトクロムcの折り畳み転移の研究(蛋白質 C) 物性 : 安定性、折れたたみなど)

    木下 雅仁, 後藤 祐児, 高橋 聡

    生物物理　44　S194　2004年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.44.S194_4 　

  65. 高橋 聡・鵜澤尊規・秋山修志・藤澤哲郎「サブミリ秒分割X線小角散乱法の開発と蛋白質の折り畳み過程の研究」

    放射光（日本放射光学会誌）　17,/,　2004年

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    2004 予定

  66. 高橋 聡「赤外吸収およびラマン散乱分光法とそれらの利用」

    生物工学ハンドブック　4章2-8節　2004年

  67. 高橋 聡・鵜澤尊規・藤澤哲郎「X線小角散乱を使った蛋白質の折りたたみ運動のリアルタイム観察」

    高橋 聡, 鵜澤 尊規, 藤澤 哲郎

    蛋白質核酸酵素　49, 135-140/,　(2)　135-140　2004年

    出版者・発行元： 共立出版

    ISSN： 0039-9450

  68. Direct observation of the multistep helix formation of poly-L-glutamic acids using microsecond-resolved FTIR and CD spectroscopies.

    T Kimura, S Takahashi, S Akiyama, T Uzawa, K Ishimori, Morishima, I

    BIOPHYSICAL JOURNAL　84　(2)　162A-162A　2003年2月

    ISSN： 0006-3495

  69. 金属イオン結合ループを導入したミオグロビンでの酸素結合制御機構の解明

    谷口 修平, 伊原 正喜, 高橋 聡, 石森 浩一郎, 森島 績

    生物物理　43　(0)　S77　2003年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.43.S77_3 　

    ISSN： 0582-4052

  70. シトクロムcの折れ畳み初期に形成する疎水性クラスターの性質

    屋根 晃, 高橋 聡, 石森 浩一郎, 森島 績

    生物物理　43　S59　2003年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.43.S59_2 　

  71. アポミオグロビンの折れ畳み過程における主鎖の収縮と三次構造の構築

    鵜澤 尊規, 木村 哲就, 高橋 聡, 石森 浩一郎, 森島 績, 秋山 修志, 藤澤 哲郎

    生物物理　43　S60　2003年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.43.S60_2 　

  72. コイルドコイルGCN4-p1'の折り畳み過程における揺らぎ領域の役割

    木下 雅仁, 木村 哲就, 高橋 聡, 石森 浩一郎, 森島 績

    生物物理　43　S61　2003年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.43.S61_3 　

  73. 一本鎖モネリンの折り畳み機構に関する研究 : 二次構造形成過程と疎水性残基パッキング過程の追跡

    木村 哲就, 高橋 聡, 今野 卓, 石森 浩一郎, 森島 績

    生物物理　43　S59　2003年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.43.S59_3 　

  74. 高橋 聡「蛋白質の折り畳み研究の展開」

    生化学（日本生化学会誌）　75, 54-59/,　2003年

  75. 「顕微赤外分光法と高速混合装置を使った蛋白質の折り畳み過程の研究」

    高橋 聡, 木村哲就

    「顕微赤外分光法」アイピーシー社（編集 西岡利勝・寺前紀夫）　第4章2節(211-224ページ)　2003年

  76. Recent progress in protein folding research 査読有り

    S Takahashi

    SEIKAGAKU　75　(1)　54-59　2003年1月

    ISSN： 0037-1017

  77. 1L1700 高いカタラーゼ活性を有する西洋ワサビペルオキシダーゼの作製とそのカタラーゼ活性上昇機構の解明(1.蛋白質(D)機能,一般演題,日本生物物理学会第40回年会)

    広瀬 修市, 当舎 武彦, 島田 秀夫, 高橋 聡, 石森 浩一郎, 森島 績

    生物物理　42　(2)　S72　2002年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.42.S72_4 　

  78. Molecular mechanism of nitric oxide reduction catalyzed by fungal nitric oxide reductase 査読有り

    E Obayashi, H Shimizu, S Park, H Nakamura, S Takahashi, H Shoun, Y Shiro

    OXYGEN AND LIFE: OXYGENASES, OXIDASE AND LIPID MEDIATORS　1233　(C)　59-62　2002年

    DOI： 10.1016/S0531-5131(02)00508-3 　

    ISSN： 0531-5131

  79. 1K0945 高速凍結EPR法を用いたシトクロムboの酸素還元反応における酸化還元中心の挙動(2.ヘム蛋白質,一般演題,日本生物物理学会第40回年会)

    松浦 宏治, 吉岡 資郎, 高橋 聡, 石森 浩一郎, 森島 績, 茂木 立志, 堀 洋

    生物物理　42　(2)　S60　2002年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.42.S60_3 　

  80. 3M1030 マイクロ秒分割FTIR分光法による一本鎖モネリンの折り畳み過程の観測(1.蛋白質(C)物性,一般講演,日本生物物理学会第40回年会)

    木村 哲就, 高橋 聡, 今野 卓, 石森 浩一郎, 森島 績

    生物物理　42　(2)　S190　2002年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.42.S190_1 　

  81. 蛋白質の折りたたみ運動をとらえる (新世紀における蛋白質科学の進展) -- (第2部 蛋白質の構造・物性・進化)

    高橋 聡, 秋山 修志

    蛋白質核酸酵素　46　(11)　1545-1552　2001年8月

    出版者・発行元： 共立出版

    ISSN： 0039-9450

  82. 3P029サブミリ秒X線小角散乱測定を用いたアポミオグロビンの折れ畳み過程の研究

    鵜澤 尊規, 秋山 修志, 木村 哲就, 高橋 聡, 石森 浩一郎, 森島 績, 西川 幸宏, 藤沢 哲郎

    生物物理　41　S166　2001年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.41.S166_1 　

  83. 2P040ペルオキシダーゼ類における反応中間体Compound Iのラジカル位置の制御

    広瀬 修市, 新宅 将人, 吉岡 資郎, 高橋 聡, 石森 浩一郎, 森島 績, 堀 洋

    生物物理　41　S105　2001年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.41.S105_4 　

  84. 高橋 聡・秋山修志「たんぱく質の折りたたみ運動をとらえる」

    蛋白質核酸酵素 増刊：「新世紀における蛋白質科学の進展」　46, 1514-1552/,　2001年

  85. 3A0930 高速液体混合装置を用いたリボヌクレアーゼA折れ畳み初期過程の研究

    木村 哲就, 秋山 修志, 高橋 聡, 原田 最之, 石森 浩一郎, 森島 績

    生物物理　40　S161　2000年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.40.S161_1 　

    ISSN： 0582-4052

  86. 1F1345 ヘモグロビンβ鎖におけるLeu28の酸素親和性制御メカニズムの解明

    小西 一誠, 石川 春人, 高橋 聡, 石森 浩一郎, 森島 績

    生物物理　40　S45　2000年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.40.S45_3 　

    ISSN： 0582-4052

  87. 3G1045 異種蛋白質間モジュール置換による新規人工蛋白質の作成に関する研究

    伊原 正喜, 高橋 聡, 石森 浩一郎, 森島 績

    生物物理　40　S187　2000年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.40.S187_3 　

    ISSN： 0582-4052

  88. 3G1015 金属イオン結合ループを導入したミオグロビンの設計とその機能

    西山 敦子, 伊原 正喜, 高橋 聡, 石森 浩一郎, 森島 績

    生物物理　40　S187　2000年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.40.S187_1 　

    ISSN： 0582-4052

  89. 3PA002 高速液体混合装置を利用したシトクロムc折れ畳み初期過程における時分割CDスペクトル測定

    秋山 修志, 高橋 聡, 石森 浩一郎, 森島 績

    生物物理　39　S149　1999年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.39.S149_2 　

    ISSN： 0582-4052

  90. 2PA087 ヘモグロビンβ鎖の疎水性残基Leu28による配位子結合反応の制御に関する研究

    小西 一誠, 石川 春人, 近藤 詩乃, 高橋 聡, 石森 浩一郎, 森島 績

    生物物理　39　S122　1999年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.39.S122_3 　

    ISSN： 0582-4052

  91. 2PA094 転写調節因子CooAの機能発現に関与するヘム軸配位子の研究

    山本 克彦, 石川 春人, 高橋 聡, 石森 浩一郎, 森島 績, 中島 洋, 青野 重利

    生物物理　39　S124　1999年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.39.S124_2 　

    ISSN： 0582-4052

  92. 1SF04 高速溶液ミキサーを使って調べた蛋白質の折れ畳みダイナミクス (<シンポジウム>タンパク質のフォールディング問題 : 立体構造予測から分子病理まで)

    高橋 聡, 秋山 修志, 石森 浩一郎, 森島 績

    生物物理　39　S13　1999年

    出版者・発行元： 一般社団法人 日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.39.S13_2 　

    ISSN： 0582-4052

  93. "蛋白質の折れ畳みダイナミクスの研究:最近の進歩と論争点"

    高橋 聡

    生物物理　39　(2)　70-75　1999年

    出版者・発行元： 一般社団法人日本生物物理学会

    DOI： 10.2142/biophys.39.70 　

    ISSN： 0582-4052 1347-4219

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    The experimental studies of protein folding dynamics have made remarkable advances lately. This is attributed to the development of new experimental methods that enable to detect submillisecond dynamics of protein folding as well as to the characterization of folding transition states of small single domain proteins. The characterization of folding intermediates, the elucidation of the processes involved before the formation of folding nucleus and the experimental confirmation of the energy landscape theory are several of important problems that are currently discussed.

  94. 高橋 聡「コンピュータが畳むたんぱく質」

    化学　54, 66-67/,　1999年

  95. 蛍光消光を用いたミオグロビンの巻き戻り中間状態の構造解析

    谷岡 弘章, 秋山 修志, 稲葉 謙次, 高橋 聡, 石森 浩一郎, 森島 績

    生物物理　38　(2)　S161　1998年9月7日

    出版者・発行元： 一般社団法人日本生物物理学会

    ISSN： 0582-4052

  96. 高速液体混合装置を使った生体反応研究の新展開

    化学と工業　51　(2)　155　1998年

  97. 高速液体混合装置を使った生体反応研究の新展開

    高橋 聡

    化学と工業 = Chemistry and chemical industry　51　(2)　155-162　1998年

    出版者・発行元： 日本化学会

    ISSN： 0022-7684

  98. CO依存型転写調節因子CooAのヘム近傍構造およびCO結合反応

    内田 毅, 石川 春人, 高橋 聡, 石森 浩一郎, 森島 績, 大久保 敬, 中島 洋, 下野 武司, 青野 重利

    生物物理　37　S175　1997年10月

    出版者・発行元： 一般社団法人日本生物物理学会

    ISSN： 0582-4052

  99. シトクロムb_5変異体H39Lの構造と機能

    伊原 正喜, 高橋 聡, 石森 浩一郎, 森島 績

    生物物理　37　S181　1997年10月

    出版者・発行元： 一般社団法人日本生物物理学会

    ISSN： 0582-4052

  100. 脊椎動物ヘモグロビンにおけるアロステリック協同性の進化

    片岡 宏隆, 高橋 聡, 石森 浩一郎, 森島 績

    生物物理　37　S177　1997年10月

    出版者・発行元： 一般社団法人日本生物物理学会

    ISSN： 0582-4052

  101. Characterization of iron coordination structure of nitric oxide reductase, cytochrome P450nor

    E Obayashi, Y Shiro, S Takahashi, T Iizuka, H Shoun

    FASEB JOURNAL　11　(9)　A807-A807　1997年7月

    ISSN： 0892-6638

  102. Cytochrome c folding initiated by submillisecond mixing and probed by resonance Raman scattering

    Yeh, SR, S Takahashi, TK Das, BC Fan, DS Gottfried, DL Rousseau

    BIOPHYSICAL JOURNAL　72　(2)　MPMC4-MPMC4　1997年2月

    ISSN： 0006-3495

    eISSN： 1542-0086

  103. Submillisecond protein folding kinetics studied by ultrafast mixing

    CK Chan, Y Hu, S Takahashi, DL Rousseau, WA Eaton, J Hofrichter

    ABSTRACTS OF PAPERS OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY　212　149-PHYS　1996年8月

    ISSN： 0065-7727

  104. Conversion of alpha-hydroxyhemin to verdoheme in heme oxygenase.

    KM Matera, S Takahashi, H Fujii, H Zhou, K Ishikawa, T Yoshimura, DL Rousseau, T Yoshida, M IkedaSaito

    BIOPHYSICAL JOURNAL　70　(2)　WP342-WP342　1996年2月

    ISSN： 0006-3495

    eISSN： 1542-0086

  105. Protein folding kinetics studied by ultrafast mixing.

    CK Chang, Y Hu, S Takahashi, DL Rousseau, WA Eaton, J Hofrichter

    BIOPHYSICAL JOURNAL　70　(2)　MP140-MP140　1996年2月

    ISSN： 0006-3495

    eISSN： 1542-0086

  106. 高橋 聡・Denis L. Rousseau 「フローミキサーとラマン散乱法を使った、マイクロ秒領域のヘム蛋白反応の測定」

    高橋 聡, Rousseau Denis L.

    生物物理　35, 81-82/,　(2)　31-32　1995年

    出版者・発行元： 一般社団法人日本生物物理学会

    ISSN： 0582-4052

  107. STRUCTURAL CHARACTERIZATION OF IRON-BLEOMYCIN BY RESONANCE RAMAN-SPECTROSCOPY

    S TAKAHASHI, JW SAM, J PEISACH, DL ROUSSEAU

    BIOPHYSICAL JOURNAL　66　(2)　A374-A374　1994年2月

    ISSN： 0006-3495

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書籍等出版物 5

  1. 相分離生物学の全貌

    髙橋 聡, 小井川浩之

    東京化学同人　2020年11月

    ISBN: 9784807913466

  2. 揺らぎ・ダイナミクスと生体機能～物理化学的視点から見た生体分子～

    小井川浩之, 鎌形清人, 高橋聡

    化学同人　2013年9月

  3. Protein Folding and Misfolding Shining Light by Infrared Spectroscpy

    Satoshi Takahashi, Tetsunari KImura

    2011年9月

  4. タンパク質の立体構造入門：基礎から構造バイオインフォマティクスへ

    高橋聡

    2010年12月

  5. 蛋白質のはたらきを知る一分子機能と生体作用

    高橋聡

    化学同人　2009年

講演・口頭発表等 39

  1. 単一分子計測から見た分子システム化学： タンパク質とRNAの構造形成 招待有り

    高橋 聡

    日本化学会春季年会：オープンシンポジウム「次世代分子システムが拓く未来の化学」　2026年3月17日

  2. 蛍光相関分光法と⼀分⼦FRET分光法によるSARS-CoV-2のNタンパク質リンカー領域のRNAへの結合における役割の解明

    石川史恩, 木村貴洋, 齋藤真之介, 伊藤優志, 高橋聡

    2025年度生物物理学会北海道支部－東北支部合同例会　2026年3月6日

  3. The characteristic RNA structure of SARS-CoV-2 is modulated by nucleocapsid proteins

    T. Kimura, Y. Itoh, S. Ishikawa, Y. Yamano, K. Onizuka, F. Nagatsugi, S. Takahashi

    2025年度第一回蛋白質科学若手研究者交流会　2026年2月24日

  4. Investigation of the structure and dynamics of short and long RNA sequences using single-molecule FRET and fluorescence correlation spectroscopies 招待有り

    Satoshi Takahashi

    The East Asian Single- Molecule Biophysics Symposium 2025　2025年11月24日

  5. 酵素反応を用いたタンパク質の部位特異的蛍光色素ラベル化法の開発

    Ai Hanano, Saori Kanbayashi, Cassidy Schmi, Hiroyuki Oikawa, Tateki Suzuki, Takao Hashiguchi, Yuji Itoh, Satoshi Takahashi

    第63回日本生物物理学会年会　2025年9月25日

  6. ナノ秒蛍光相関分光法を用いたタンパク質とRNAの高速ダイナミクスの観測

    Yuji Itoh, Yutaka Sano, Ibuki Soshino, Shrutarshi Mitra, Divya Rajendran, Athi N. Naganathan, Satoshi Takahashi

    第63回日本生物物理学会年会　2025年9月25日

  7. sm-FRETおよび蛍光相関分光法によるSARS-CoV-2のNタンパク質リンカー領域のRNAへの結合における役割の解明

    Shion Ishikawa, Takahiro Kimura, Takuya Katayama, Syamil MA Husna, Yuji Itoh, Satoshi Takahashi

    第63回日本生物物理学会年会　2025年9月24日

  8. 一分子FRET分光法が示すSARS-CoV-2のゲノムRNAの構造

    T. Kimura, Y. Itoh, T. Katayama, Y. Yamano, K. Onizuka, F. Nagatsugi, S. Takahashi

    第63回日本生物物理学会年会　2025年9月24日

  9. Investigation of the structure and dynamics of short and long RNA sequences using single-molecule FRET and fluorescence correlation spectroscopies 招待有り

    Satoshi Takahashi

    Telluride workshop Protein Dynamics 2025　2025年7月30日

  10. 一分子FRET分光法と蛍光相関分光法によるSARS-CoV-2 Nタンパク質のG215C変異とリン酸化模倣変異のRNA結合性および構造の解析

    石川 史恩, 片山 拓也, Syamil MA Husna, 伊藤 優志, 高橋 聡

    第25回日本蛋白質科学会年会　2025年6月19日

  11. SARS-CoV-2のヌクレオカプシドタンパク質によるゲノムRNAの折り畳みの解明

    伊藤 優志, 木村 貴洋, 片山 拓也, 石川 史恩, 金田 直也, 高橋 聡

    第25回日本蛋白質科学会年会　2025年6月18日

  12. Local interaction and non-local interaction: Folding of proteins, RNAs and a scientist. 招待有り

    Satoshi Takahashi

    IISER Mohali Chemistry Day　2025年3月10日

  13. Single-molecule FRET investigation on the long-range contact formation in the folding of a gRNA granule of SARS-CoV-2

    T. Kimura, Y. Itoh, T. Katayama, Y. Yamano, K. Onizuka, F. Nagatsugi, S. Takahashi

    Indian Biophysical Society Meeting　2025年3月7日

  14. Single-molecule FRET and FCS investigation of the interaction between SARS-CoV2 N protein and RNA 招待有り

    Satoshi Takahashi

    47th Indian Biophysical Society Meeting　2025年3月7日

  15. 近い相互作用と遠い相互作用：タンパク質とRNAの構造形成 招待有り

    高橋 聡

    第64回生物物理若手の会 夏の学校 in 北海道　2024年8月26日

  16. Conformational dynamics of SARS-CoV-2 spike protein investigated by single molecule fluorescence spectroscopy

    Yuji Itoh, Taisei Mori, Tateki Suzuki, Takao Hashiguchi, Satoshi Takahashi

    21st IUPAB and 62nd BSJ Joint Congress 2024　2024年6月27日

  17. Elucidating fusion dynamics of FUS protein droplets using fluorescence microscopy and optical tweezers

    Syamil Muharror Ahsanul Husna, Atsumi Hando, Saori Kanbayashi, Satoshi Takahashi, Kiyoto Kamagata

    2024年6月27日

  18. Observation of the compaction process ribonucleoprotein complex formed by SARS-CoV-2 genome RNA and N protein by using fluorescence correlation spectroscopy

    Takuya Katayama, Yuji Itoh, Naoya Kaneda, Satoshi Takahashi

    21st IUPAB and 62nd BSJ Joint Congress 2024　2024年6月26日

  19. Exploring the design rules for artificial phase-separating peptides based on natural phase-separating protein sequences

    Joe Mori, Atsumi Hando, Satoshi Takahashi, Keisuke Ikeda, Kiyoto Kamagata

    21st IUPAB and 62nd BSJ Joint Congress 2024　2024年6月26日

  20. Simple and Efficient Detection Scheme of Two-Color Fluorescence Correlation Spectroscopy for Protein Dynamics Investigation from Nanoseconds to Milliseconds

    Yutaka Sano, Yuji Itoh, Atsuhito Fukasawa, Hiroyuki Oikawa, Satoshi Takahashi

    21st IUPAB and 62nd BSJ Joint Congress 2024　2024年6月26日

  21. Single-molecule FRET and FCS investigation of the interaction between SARS-CoV2 N protein and RNA 招待有り

    Satoshi Takahashi

    DIJON COMPLEXBIODYN　2024年6月12日

  22. 蛍光分光法によるSARS-COV2のNタンパク質とRNAの相互作用解析

    伊藤優志, Shrutarshi Mitra, 金田直也, 片山拓也, 高橋聡

    第24回日本蛋白質科学会　2024年6月11日

  23. Single-molecule FRET and FCS investigation of the interaction between SARS-CoV2 N protein and RNA 招待有り

    Satoshi Takahashi

    Protein Society Zoom Webinar　2024年4月25日

  24. Conformational elucidation of SARS-CoV2 genomic RNA elements by single-molecule FRET measurements

    第61回日本生物物理学会年会　2023年11月15日

  25. ウイルスRNA構造の理解のためのRNA構造の測定と推定

    伊藤 優志, 片山 拓也, 高橋 聡

    第61回日本生物物理学会年会　2023年11月15日

  26. 全光子記録方式による二色蛍光相関分光法：ナノ秒からミリ秒領域におけるタンパク質ダイナミクスの観測

    佐野豊, 伊藤優志, 小井川浩之, 高橋聡

    第61回日本生物物理学会年会　2023年11月14日

  27. SARS-CoV-2スパイクタンパク質の二重蛍光ラベル化とラベル化試料の一分子蛍光分光法による構造ダイナミクスの解明

    森 大晟, 伊藤 優志, 鈴木 干城, 橋口 隆生, 高橋 聡

    第61回日本生物物理学会年会　2023年11月

  28. 一分子蛍光測定を用いたSARS-CoV-2 Nタンパク質とRNAの結合様式の解明

    金田 直也, 遠藤 隼, 鈴木 怜和, 伊藤 優志, 小井川 浩之, 高橋 聡

    第61回日本生物物理学会年会　2023年11月

  29. Single-molecule FRET and FCS investigation of the interaction between SARS-CoV2 N protein and RNA: Does the formation of ribonucleoprotein granule resemble protein folding? 招待有り

    Satoshi Takahashi

    8th Asian Spectroscopy Conference 2023　2023年9月4日

  30. タイムタグ光子測定方式によるナノ秒蛍光相関分光測定システムの開発

    佐野豊, 伊藤優志, 小井川浩之, 高橋聡

    日本生物物理学会東北支部会　2023年3月4日

  31. ポストAlphaFold時代のフォールディング研究 招待有り

    髙橋 聡

    日本生物物理学会東北支部会　2023年3月4日

  32. 一分子蛍光測定を目指した SARS-CoV2 の N 蛋白質の精製及びラベル化

    第60回日本生物物理学会年会　2022年9月29日

  33. タイムタグ光子測定方式によるナノ秒蛍光相関分光測定システムの開発

    第60回日本生物物理学会年会　2022年9月28日

  34. AlphaFold時代にこそ重要性を増す蛋白質分光学の基礎講座：概論 招待有り

    髙橋 聡

    第22回日本蛋白質科学会年会　2022年6月7日

  35. AlphaFold時代にこそ重要性を増すアンサンブルおよび一分子蛍光分光法の基礎 招待有り

    髙橋 聡

    第22回日本蛋白質科学会年会　2022年6月8日

  36. Single molecule fluorescence investigations on the structure transitions of LAF1- RGG upon the RNA binding and the droplet formation

    Kanna Fujita, Michiko Kimura, Hiroto Takahashi, Satoshi Takahashi, Hiroyuki Oikawa

    The 59th Annual Meeting of the Biophysical Society　2021年11月27日

  37. Structural Characterization of RNA upon the binding with SARS-CoV-2 N Protein by Single Molecule Fluorescence Measurements

    Leo Suzuki, Hiroyuki Oikawa, Satoshi Takahashi

    The 59th Annual Meeting of the Biophysical Society　2021年11月26日

  38. Conformational dynamics of E. coil Cytidine Repressor DNA Binding domain studied by Single-molecule Fluorescence Spectroscopy

    Shrutarshi Mitra, Hiroyuki Oikawa, Divya Rajendran, Athi N.Naganathan, Satoshi Takahashi

    The 59th Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan　2021年11月26日

  39. Protein Folding Problem: Efforts to solve the simple but notoriously difficult puzzle are now revolutionizing life sciences 招待有り

    髙橋 聡

    2023年7月10日

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共同研究・競争的資金等の研究課題 28

  1. 新型コロナウィルスgRNAの構造形成：gRNAのフォールディング仮説の証明と展開

    高橋 聡

    2024年4月1日 ～ 2027年3月31日

  2. SARS-CoV2のタンパク質Nによる液滴とRNAタンパク質複合体の形成機構

    高橋 聡

    2021年4月 ～ 2024年3月

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    新型コロナウイルスは約3万塩基もの長さを持つRNAをウイルス内にコンパクトにパッキングし、遺伝情報として維持している。ウイルスにおいて、本来不安定なRNAを安定化しコンパクトに収縮させる役割を持つと考えられるのが、Nタンパク質である。今年度も、Nタンパク質と短いRNAが形成する複合体の構造を、一分子蛍光分光法と蛍光相関分光法を用いて調べる研究を継続した。用いた試料は、一本鎖構造を持ち、長さが20塩基、30塩基、40塩基のポリアデニル酸と、ステムループ構造を作る複数のRNA配列である。これらの試料の5'および3'末端を蛍光色素でラベル化し、Nタンパク質を滴定し、試料に引き起こされた構造変化を一分子蛍光分光法により観察した。その結果、これらの試料は、RNAが二次構造を持つかどうかに関わらず、Nタンパク質がRNAに対して高い親和性を持ち、不均一な構造を形成することを見出した。ステムループ構造を作る試料の場合、ステムループがある程度引き伸ばされた構造が形成された。これらの結果は、Nタンパク質がRNAと結合することで非特異的な構造変化を引き起こすことを示している。同じ試料を蛍光色素一つでラベル化し、蛍光相関分光法を用いて解析した結果も、RNAとNの高い親和性を示した。 数百ベースを超える長鎖RNAをin vitro転写により合成する方法を確立し、さらに、合成した長鎖RNAに蛍光色素をラベル化する方法を開発した。この試料を用いて、RNAのコンパクト化を調べることを可能とした。

  3. 一分子蛍光による生体分子のダイナミクス解明に資する全光子タイムタグ計測法の確立

    高橋 聡

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Challenging Research (Exploratory)

    研究種目：Grant-in-Aid for Challenging Research (Exploratory)

    研究機関：Tohoku University

    2020年7月30日 ～ 2022年3月31日

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    蛍光の強度ゆらぎを観測する蛍光相関分光法は、タンパク質の高速ダイナミクスを解明する有用な手法である。本研究では、ハイブリッド光検出器（HPD）とデジタル型計数ボードを組み合わせた全光子time-tag測定法を開発し、蛍光相関を高精度で検出することを目的とした。装置開発の結果得られた相関データには多数のスパイク状のノイズが見られた。このノイズは、HPDが示すアフターパルスに由来することを突き止め、相関データからノイズをキャンセルすることに成功した。以上の努力により、従来法では一晩以上の必要だったデータの積算時間が短縮され、一時間程度の測定で10ナノ秒以降の蛍光相関の測定が可能になった。

  4. 溶液混合を引き金としたマイクロ秒分解一分子蛍光観察実験の確立

    高橋 聡

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    研究種目：Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    研究機関：Tohoku University

    2018年4月1日 ～ 2021年3月31日

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    本研究では、一分子蛍光分光法を用いることで、生体中で揺らぎ運動を起こしながら機能を果たすタンパク質の構造とダイナミクスの解明を目指した。そのために、一分子計測用溶液混合セルを開発し、一分子蛍光観察装置と組み合わせた抗時間分解能の蛍光観測を可能にした。さらに、高速一分子蛍光計測システムやナノ秒領域蛍光相関システムなど数々の装置開発を行った。開発した装置を用いることで、野生型F1-ATPaseの構造変化ダイナミクス、ポリアラニンペプチドにおける蛍光強度変化ダイナミクス、液滴形成タンパク質LAF1のRGGドメインの一分子構造解析などを実施した。

  5. 一分子蛍光測定によるタンパク質折り畳み遷移経路の追跡

    小井川 浩之, 高橋 聡

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Young Scientists (B)

    研究種目：Grant-in-Aid for Young Scientists (B)

    研究機関：Tohoku University

    2017年4月1日 ～ 2019年3月31日

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    一分子蛍光共鳴エネルギー移動(FRET)測定によりタンパク質の折り畳みの際の遷移経路を追跡することを目指した。これまで開発してきたライン共焦点光学系とマイクロ流路を組み合わせた装置は時間分解能が不十分であった。そこでハイブリッド光検出器を導入し、時間分解能を劇的に改善した。装置評価のため二重蛍光標識した分子モーターF1-ATPaseの構造変化追跡を試みた。10マイクロ秒分解能で10ミリ秒の長さの一分子FRET効率時系列が得られた。残念ながらATP加水分解に伴うF1-ATPaseの速いFRET効率変化はとらえられなかったが、生体高分子構造変化の遷移経路を追跡可能な一分子測定手法が確立できた。

  6. DNA結合蛋白質の機能解析のためのマイクロ秒時分割単分子計測技術の創出

    鎌形 清人, 高橋 聡

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

    研究種目：Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

    研究機関：Tohoku University

    2016年4月1日 ～ 2019年3月31日

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    DNA結合蛋白質は、膨大なDNAの中から標的配列を探し出し、結合する。DNA結合蛋白質の標的配列の探索には、実験的に検証しにくい“ホッピング”や“セグメント間移動”などの探索機構が存在する可能性がある。本研究では、サブミリ秒の時間分解能の単分子蛍光装置、及びDNA整列固定法を開発し、DNA上におけるDNA結合蛋白質の動きを単分子レベルで可視化し、その標的配列探索機構を調べた。開発する装置を用いて、がん抑制の機能を持つp53がホッピングやセグメント間移動を使って、標的配列の探索を行っていることを明らかにした。さらに、標的配列の認識の正確さやDNA上の障害物を回避する仕組みを明らかにした。

  7. 理論と実験の協奏による柔らかな分子系の機能の科学の国際活動支援

    田原 太平, 神取 秀樹, 水谷 泰久, 北尾 彰朗, 藤井 正明, 森田 明弘, 林 重彦, 高橋 聡, 村橋 哲郎, 中西 尚志

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research

    研究種目：Grant-in-Aid for Scientific Research on Innovative Areas (Research in a proposed research area)

    研究機関：Institute of Physical and Chemical Research

    2015年11月6日 ～ 2018年3月31日

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    「柔らかな分子系」では次世代の研究を支える若手の人材育成のため国際活動支援班を組織し、①若手海外派遣プログラム、②共同研究のための研究者派遣および外国人研究者の招へいを行った。①については総括班予算によりすでに平成25年度から行ってきたが、本予算により20名の若手を国際会議に派遣した。派遣に際しては研究室訪問など積極的な研究交流を強く推奨したが、その成果は報告を義務付けた領域ニュースレターでの若手の活き活きとした姿からうかがい知ることができる。②については6件の派遣と7件の招へいを行い、その結果としてNat. Commun., PNASなどに6報の国際共同研究論文を発表することができた。

  8. 高度化した一分子蛍光計測によるタンパク質の構造形成運動の解明

    高橋 聡, 鎌形 清人, 小井川 浩之, 間野 絵梨子

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research on Innovative Areas (Research in a proposed research area)

    研究種目：Grant-in-Aid for Scientific Research on Innovative Areas (Research in a proposed research area)

    研究機関：Tohoku University

    2013年6月28日 ～ 2018年3月31日

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    本研究は、先端的な分光計測法を開発することで、タンパク質のフォールディング過程と、発ガン抑制タンパク質であるp53がDNA上を探索する過程を解明することを目的とした。マイクロ秒の時間領域におけるタンパク質運動を一分子レベルで追跡する一分子蛍光観察装置を開発し、フォールディング計測に応用した。また、DNAの上をp53がすべり運動する過程を観察する蛍光顕微鏡法を開発し、p53のターゲット探索のさまざまな側面を解明した。本研究の成果をもとに、実験データと分子動力学計算結果の同化や、核内を模した環境におけるDNA結合タンパク質の運動解明など、分野のさらなる展開が期待される。

  9. 一分子選択による人工タンパク質の新規デザイン戦略の創製

    高橋 聡, 坂本 清志

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    研究種目：Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    研究機関：Tohoku University

    2014年4月1日 ～ 2017年3月31日

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    少しずつアミノ酸配列が異なるタンパク質を提示したファージのライブラリーの中から、特定の特性を持つタンパク質を提示したファージを、蛍光強度を手がかりに選別する手法を創出することで、新規タンパク質のデザイン方法の確立を目指した。当初用いたファージでは十分な蛍光強度が得られなかったため、100倍以上の蛍光強度をもつファージを作製した。また、蛍光観察装置の感度を上げるために光学系の全面的な改良を行った。これらの努力により、ファージ一個体ごとに蛍光強度を測定し、選別した後に大腸菌培地に回収し、コロニーを作らせることに成功した。

  10. ハイブリッド光検出器を使った高速度一分子蛍光観察法の開発

    高橋 聡, 鎌形 清人

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Challenging Exploratory Research

    研究種目：Grant-in-Aid for Challenging Exploratory Research

    研究機関：Tohoku University

    2014年4月1日 ～ 2016年3月31日

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    一分子蛍光分光法は、タンパク質の運動を観察し機能を理解するための強力な手法である。しかし、従来の手法では、ミリ秒よりも短い時間領域で起きる現象の検出は不可能だった。本研究では、我々がこれまでに開発してきたラインフォーカス型共焦点顕微鏡にハイブリッド光検出器を組み合わせることで、一分子が発する蛍光信号を10マイクロ秒の時間分解能で10ミリ秒の長さにわたって一分子検出することを可能にした。さらに、開発した装置を使ってBdpAと呼ばれるタンパク質についての高速測定を行い、変性状態のBdpAがさまざまな運動を示していることを明らかにした。開発した手法は、さまざまなタンパク質の研究に応用可能である。

  11. タンパク質の高速揺らぎ運動と細胞内における安定性の一分子観測

    高橋 聡

    2011年4月1日 ～ 2013年3月31日

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    本研究は、タンパク質の示す運動を一分子レベルで高速観察すること、さらに、細胞内でのタンパク質の一分子観察を可能にすることを目的として計画した。第一のタンパク質運動を高速測定する装置に関しては、二色の蛍光の同時観察が可能なラインフォーカス型の共焦点顕微鏡を開発し、一分子継続蛍光観察の時間分解能を数十マイクロ秒にまで短縮した。B domain of protein A（BdpA）と呼ばれるタンパク質について、変性過程の一分子観察を行った。その結果、変性状態においてさまざまな構造と運動性を持つ状態が存在することを見いだした。特に、装置の観察時間の5ms程度の間、大きく構造を変えない複数の状態の存在が示唆された。この成果を、Nature系のオンライン誌であるScientific Reportsに投稿し、現在リバイスの過程である。さらに、この装置を用いて、ユビキチンの変性過程についての高速一分子測定を行った。驚くことに、BdpAで観察された複数の構造状態がユビキチンの変性状態にも存在することを見いだした。また、マルトース結合タンパク質について、試料流路と試料との相互作用が、観測に影響を与えることを観察し、装置を使った観測のためには、流路内面の親水的なコーティングが重要であることを見いだした。そのため、流路内面をBSAなどを用いて親水コーティングする手法を開発した。以上のように、本年度の努力により、ラインフォーカス型高速一分子観察装置は、蛍光色素をラベル化した試料さえあれば誰でも簡単に一分子観察が可能な装置として、実用的な装置として完成させることができた。第二の細胞内のタンパク質の観察については、共焦点顕微鏡を開発し、ドナー蛍光とアクセプター蛍光の両方を観察しながら基板においた蛍光試料のイメージングを可能にした。この装置を用いることで、細胞のイメージングが可能になった。

  12. 一分子蛍光観察用ライトガイド型フローセルの開発

    高橋 聡, 鎌形 清人

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Challenging Exploratory Research

    研究種目：Grant-in-Aid for Challenging Exploratory Research

    研究機関：Tohoku University

    2011年 ～ 2012年

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    本研究では、ライトガイド型フローセルを開発し、光学基板に固定せずに、タンパク質一分子が発する蛍光を継続的に観測することを目的とした。特に、微細加工技術により、さや流型フローセルと、溶液混合型フローセルの製作を行った。後者では、一分子観察のための浅い流路に、適度な流速により溶液混合を可能にするセルの設計を行った。これにより、溶液混合後の試料の一分子観察が可能になると予想される。

  13. 一分子観察法による生体分子の並進拡散運動と分子内構造変化の相関の解明

    高橋 聡

    2009年 ～ 2011年

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    本研究では、タンパク質が一分子レベルで溶液中を拡散する過程を直接観察し、タンパク質の流体力学的半径を計測する方法を開発すること、さらに、タンパク質の構造変化を同時観測することで分子内の構造変化と溶媒との衝突によって引き起こされる並進運動の関わりを計測することを目的とした。研究実施項目として、タンパク質の拡散運動を計測するために、セルの前後に取り付けたバルブをコントロールすることで溶液をセル中で完全に止める実験方法を確立した。次に、蛍光色素の位置の時間変化を確定し、位置の時間変化から拡散定数を求めるための方法を検討した。その結果、一般に行われている平均二乗変位の時間変化をプロットする方法よりも、拡散幅の分布関数をガウスフィットして幅を求め、その時間変化をプロットする方法の方がより正確な拡散定数を求められることを見いだした。以上の基礎データを積み重ねた後に、蛍光色素、蛍光ピース、βラクトグロブリンなどについて、一分子レベルでの拡散運動観察を行った。まず、蛍光色素単体と蛍光ビーズの拡散運動を観察したところ、それぞれに期待される分子量に応じた拡散運動の違いが確認された。次に、βラクトグロブリンを蛍光色素でラベルし、さまざまな変性状態において拡散運動を観察したところ、拡散運動を早く示す成分と遅く示す成分があり、それぞれ蛍光強度が異なることを見いだした。これは、一分子レベルで拡散運動を観察することで、試料の不均一性を見いだしたはじめての例である。

  14. 高度化した一分子観察法による蛋白質の折り畳みダイナミクスの解明

    高橋 聡, 鎌形 清人, 小井川 浩之

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    研究種目：Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    研究機関：Tohoku University

    2009年 ～ 2011年

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    本申請研究では、蛋白質のフォールディング現象を理解するために、第一に、一分子を長時間観察するための球面鏡システムを開発した。この装置を用いて、変性したシトクロムcのエネルギー地形を解析する研究を進めた。第二に、一分子の蛍光強度データを高時間分解能で観察するためのラインフォーカス型の共焦点顕微鏡を開発した。この装置をBdpAに適応することで、変性状態に複数の副順位が存在することを明らかにした。今後、開発した手法を新しい試料に応用することが期待される。

  15. 蛋白質翻訳過程の一分子観察法の確立

    高橋 聡

    2008年 ～ 2009年

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    蛋白質は、細胞の中においてリボソームにより合成される。この過程は、構造を持たないポリペプチド鎖が特定の形に折り畳む過程でもある。しかし、この過程で生合成途中のポリペプチド鎖がどのような構造と運動特性を持つのかを調べる研究はほとんどなされていない。本申請研究は、申請者が開発してきた一分子観察法を用いることで、合成途中の蛋白質の性質を調べ、真の折り畳み過程を解明することを目的とする。特に、申請者が開発した蛋白質の一分子運動の観察装置を用いて、研究の難しかった蛋白質合成過程の観察を行う。この実験のために、北陸先端大の芳坂博士が開発された蛋白質のN末端残基を蛍光ラベル化する技術を用いる。本年度は,N末端に蛍光色素をラベルしたマルトース結合蛋白質の一分子観察を行い,全長を合成した状態における揺らぎ運動の解析を行った。本申請研究の終了後も,マルトース結合蛋白質を用いたタンパク質合成過程の観察を続ける予定である。

  16. 一分子計測法による蛋白質の折り畳み運動の観測

    高橋 聡

    2006年 ～ 2007年

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    本研究では、新しい一分子観察法を提案し、実際の蛋白質を対象に手法の有用性を示した。この手法では、蛍光色素でラベルした蛋白質を、レーザー照射したキャピラリーにー分子ごとに流し、分子が発する蛍光を輝線として検出する。 この手法を使い、シトクロムcが折り畳み転移する様子の観察を行った。得られた-分子の蛍光強度の頻度分布には、中間状態と変性状態に対応する二つのピークが見られた。さらに、時系列データの自己相関関数を計算したところ、中間状態はミリ秒以内に減衰を示した一方で、変性状態の減衰は15ミリ秒程度だった。この結果は、変性蛋白質の運動が、従来考えられていたよりも遅いことを示唆する(発表論文1)。 新しい装置開発として、二重のキャピラリーを持つ「鞘流セル」を制作した。このセルでは、蛋白質資料の位置を流路の中心部のみに制限することで、データのS/N比の向上と試料の吸着を減らした観測が可能になった。さらに、溶液混合を用いた非平衡状態での観測が可能となった。このセルを用いることで、変性状態からpHジャンプを起こした後のシトクロムcの運動について、予備的な観測を行った。 アポミオグロビンの折り畳み過程について、時間分解赤外吸収観測を行った。蛋白質のアミドI領域を観察することで、さまざまな二次構造要素の分別が可能である。特に、疎水的環境に埋もれたヘリックス構造と、水に接触した水和ヘリックスの区別が可能である。折り畳み開始直後から水和したヘリックスの含量が大きく増え、折り畳みの律速段階で量を減らした。アポミオグロビンが水を巻き込んだ形で折り畳み中間体を作り、その水が脱水和することで折り畳み構造が作られることを示している(発表論文2)。

  17. 新しい一分子計測法による蛋白質の折り畳みダイナミクス

    高橋 聡

    2004年 ～ 2005年

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    蛋白質の折り畳みダイナミクスを一分子レベルで観察する新しい手法を開発し、シトクロムcなどの折り畳み過程を解析することが本研究の目的である。本年度は、実験装置の開発とデータ取得条件の最適化を検討した。 1)一分子蛍光観測用光学システムの開発:一分子観測のためのシステムとして、レーザーとイメージインテンシファイアー、CCDカメラによる系を構築した。また、レーザー光を変調することでデータに時間マーカーを入れるためのEO変調素子を導入した。以上の開発により、一分子の蛍光トレースを観測することが可能になった。2)一分子の蛍光観察のための「さや流セル」の開発:一分子レベルの試料を扱うためには、フローセル内面に試料が吸着を起こさずに、一定流速で流れることが必要だった。そのために、セルの中心部分にのみ試料を流すためのさや流セルを開発した。今年度は、ベイバイオサイエンス社(神戸)に依頼し、セルソーターに使われるさや流セルを、特別に我々の実験目的に合うようにデザインした。このセルを用いることで、試料の吸着などの問題をある程度回避できるようになった。3)平衡条件下における折り畳み過程の一分子観測:蛍光ラベルしたシトクロムcを用いて、平衡条件下で折り畳み転移の観察を行った。得られた一分子の蛍光トレースは、様々な強度の間を比較的ゆっくりと行き来した。蛍光強度の頻度分布を計算したところ、集団変性観察から推定されたN、I、U状態に対応する三つのピークが確認された。ピーク分布のグアニジン濃度依存性も、分子集団観察の結果と一致した。従って、今回観察された蛍光強度トレースは、ラベル化試料の特性を正しく反映すると推論できた。以上のように、本研究を行うことで、我々は一分子の蛍光観察にはじめて成功したと考えている。

  18. 蛋白質の階層的な折り畳み運動の実験的研究

    高橋 聡

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research

    研究種目：Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    研究機関：Osaka University

    2003年 ～ 2005年

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    本研究では、蛋白質の階層的な折り畳み運動を高い時間分解能で分光学的あるいはX線散乱法を用いて観察することを目的とした。これまでの研究によりよって得られた成果のうち、最終年度の平成17年度分の成果だけをまとめると、1)フェムト秒レーザー加工技術を用いて微細な流路を工作し、10マイクロ秒の混合時間をもっ溶液混合装置を開発した。この装置を用いることで、蛋白質の折り畳みの初期凝集過程を追跡することが可能になった。2)開発した溶液混合装置を用いて、シトクロムcの初期凝集過程についての蛍光および共鳴ラマン散乱法による実時間測定を行なった。この実験により、シトクロムcがある程度の特異的な構造を作りながら収縮することが実証された。3)ヘムオキシゲザーゼというアミノ酸残基数が200を超える蛋白質の折り畳み過程を、時分割X線小角散乱、および、円二色性分光法により観察した。得られた結果は、高分子に一般的に期待されるコイル・グロビュール転移により、蛋白質の凝集が説明できることを示唆している。本研究結果は、」.Mo1.Biol.誌に受理された。4)時分割赤外分光法による一本鎖モネリンの折り畳み過程の観察。一本鎖モネリンについて、時分割赤外分光法による観察を行なった。得られた結果は、折り畳み初期の状態で、緩んだβシート構造ができていることを示している。5)リボヌクレアーゼAの折り畳み初期状態の構造特性を、時分割X線小角散乱、および、蛍光観察により調べた。得られた結果は、」.Mo1.Biol.誌に受理された。以上のように、本研究計画により数々の成果を挙げることができた。

  19. ヘムを情報伝達分子とする蛋白質の構造と機能及びそのシグナル伝達機構の解明

    石森 浩一郎, 高橋 聡, 若杉 桂輔

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    研究種目：Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    2003年 ～ 2005年

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    本研究の遂行により,以前はその蛋白質構造や機能発現機構が明らかではなかった鉄代謝制御蛋白質(IRP2)と鉄濃度依存性転写因子(Irr)について,共鳴ラマン,紫外可視吸収,パルスラジオリシス等の物理化学的手法を駆使して,以下の点を明らかにすることができた. 1.ヘム鉄へのCys残基の配位の分光学的確認とヘム近傍構造の検討 IRP2,Irrともに鉄が3価の状態のヘムはHeme Regulatory Motifとよばれる配列中に存在するCys残基に配位することを,共鳴ラマンスペクトルを用いてそのFe-Cys結合の伸縮振動を観測することで,分光学的に初めて確認した.また,そのFe-Cys伸縮振動の波数から,ヘム-Cys間の結合は,従来報告されているCys配位のヘム蛋白質の結合よりもはるかに弱いことを明らかにした. 2.ヘム鉄の酸化状態に依存したヘム軸配位子交換 いずれの蛋白質もヘム鉄の還元により軸配位子であるCysは解離し,その代わりにこのCys残基付近に位置するHisが配位することを,紫外可視吸収,共鳴ラマンスペクトルを用いて分光学的に明らかにした.共鳴ラマンスペクトルにおけるFe-His伸縮振動の波数は中性のHisが配位していることを示し,酸素貯蔵ヘム蛋白質であるミオグロビンの値と類似であった.一方,CO付加体におけるFe-CおよびFeC-O伸縮振動の波数は,ヘム鉄に配位した気体分子と周辺のアミノ酸残基との相互作用は弱い場合に対応し,ミオグロビンのように安定な酸素付加体は形成しないことが示された.さらにパルスラジオリシスの実験から,この軸配位子置換の際には過渡的にHisが配位した5配位のヘムが存在し,このHis配位5配位ヘムに分子状酸素が結合することで,ポリペプチドの酸化修飾やその分解につながる活性酸素種が産生されることを提案した. 以上の結果は,これら2つの蛋白質の機能発現機構の解明において重要な指針を与えると考えられる.

  20. 急速凍結分光法を使った金属酵素およびセンサー蛋白質の反応機構の研究

    石森 浩一郎, 高橋 聡, 堀 洋, 若杉 桂輔

    2003年 ～ 2004年

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    本研究課題で得られた成果は以下のとおりである. 1.P450酵素における活性阻害剤の結合様式の検討 ヘム酵素であるP450はバクテリアから高等動物まで広く分布し,種々の薬物の代謝において重要な役割を担っている.したがって,感染症の原因となる真菌類のP450の機能を選択的に阻害できれば抗菌剤として有望な薬剤の開発が期待できる.そこで本研究課題では結核菌とヒトのP450(CYP51)に対する活性阻害剤であるいくつかのアゾール化合物について,その活性阻害様式を共鳴ラマンスペクトルやEPRを用いることで,構造化学的に検討した.その結果,アゾール環の置換基の立体障害とその疎水性度を制御することによって結核菌のP450のみ選択的に結合するアゾール化合物の分子設計が可能であることを示した. 2.ヘム酸化酵素中間体におけるラジカル位置の制御 ヘムを含む酸化酵素であるペルオキシターゼ類は多くの動植物に存在し,種々の酸化反応を触媒している.これらの酵素はその反応中間体としてラジカル種を形成するが,そのラジカルの位置については基質の大きさに依存して異なることが知られている.つまり,小さな基質の場合は蛋白質に埋め込まれたポルフィリン環上に,大きな基質の場合は蛋白質表面に露出したアミノ酸上に形成される.われわれは既に小さな基質に対する酸化酵素である西洋わさびペルオキシターゼ(HRP)について,蛋白質表面に芳香族アミノ酸を導入することで、ラジカル位置をポルフィリン環上から導入した芳香族アミノ酸に移動できることを報告してきた.今回,その移動したラジカル種による活性を検証するために,野生型のHRPでは反応性が低い立体障害の大きな基質を用いて検討したところ,蛋白質表面にラジカル種を有する変異体ではその活性が数十倍に増大し,ラジカル位置の制御によってヘム酵素の基質特異性が制御できることが示された.

  21. 構造及び機能単位としてのモジュールを組み合わせた新規蛋白質の分子設計と創製

    森島 績, 若杉 桂輔, 高橋 聡, 石森 浩一郎

    2000年 ～ 2003年

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    1.モジュール間相互作用の再生を目指した方法論の開発 ヘモグロビンα鎖のヘム結合モジュールをシトクロムb_5の対応する領域に導入したb_5αb_5を作製し、ランダム変異導入後、ヘム親和性を指標に構造力安定化している蛋白質のスクリーニングを行ったところ、ヘム結合モジュールに近接する特定の部位に変異が集中していた。そこで、構造上の歪みがかかっていると考えられるこれら残基に範囲をしぼってランダム変異を導入した変異体集団を作製し、さらに、スクリーニング過程に、崩れた構造の変異蛋白質を蛋白質分解酵素により除去するプロセスを新たに加え方法論の改良を行ったところ、モジュール置換蛋白質の安定性の向上に成功した。 2.新規機能性蛋白質の創製に成功 ヒトのトリプトファニルtRNA合成酵素(TrpRS)と相互作用する蛋白質を探索したところ、解糖系の酵素であるグリセルアルデヒド3-リン酸デヒドロゲナーゼ(GapDH)がTrpRSと結合することが明らかになった。TrpRSと結合するGapDHの結合部位の特定を試みるために、様々なキメラ蛋白質を作製した。ミオグロビン(Mb)のN末端側にGapDHのあるモジュールを融合したキメラ蛋白質は、野生型Mb同様、酸素を可逆的に配位でき、またGAPDH同様にTrpRSと会合する安定な新規蛋白質であることが明らかになった。 3.酸化ストレス応答性新規グロビン蛋白質の分子機構の解明とその知見に基づく人工蛋白質の設計 「ニューログロビン(Ngb)」には酸化ストレスに伴う神経細胞死を抑制する働きがあると指摘されている。今回、このNgbが脳神経系においてシグナル伝達系を制御する分子として機能しているという仮説を立て、Ngbが関与する脳神経シグナル伝達系を明らかにすることを目指した。その結果、酸化ストレス下で生成する鉄3価Ngbが細胞内シグナル伝達蛋白質であるGαと特異的に結合すること、他方、通常の酸素正常状態の鉄2価NgbはGαとは相互作用しないことを発見した。また、Ngbは酸化ストレス応答性のセンサー蛋白質として働き、酸化ストレスを受けた時のみGαと結合し、GαのGDP/GTP交換反応抑制蛋白質として機能することにより、神経細胞死を抑制することを明らかにした。さらに、Ngbに関しモジュール置換した種々のキメラ蛋白質を作製し、それらの解析を行うことにより、制御メカニズムを分子レベルで明らかにすることに成功した。

  22. αヘリックスの形成過程に注目した蛋白質の折れ畳み機構の実験的研究

    高橋 聡

    2000年 ～ 2001年

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    蛋白質の折り畳み過程を詳しく観察することで、蛋白質のアミノ酸配列から折り畳み構造を予測するための手がかりが得られると期待できる。本研究は、蛋白質を構成する基本構造であるαヘリックスが作られる動的過程を、実験的に観察することを目的とした。具体的には以下の三つのテーマの実験を行い、成果を挙げることができた。 1)シトクロムcの折り畳み過程の測定。独自に開発した溶液混合セルを用いて、シトクロムcの折り畳み過程の時分割測定を、100μsの時間分解能で行った。シトクロムcが、二次構造とコンパクトさを同期させて折り畳みを進めることを明らかにした。本研究の成果は、Nature Stuct. Biol.誌や、PNAS誌に受理された。 2)ポリグルタミン酸のコイルヘリックス転移過程の観察。比較的短いポリペプチドが、αヘリックスが形成する過程を、溶液混合装置を使って追跡した。測定の結果、ポリグルタミン酸のコイルヘリックス転移には、いったん形成した短いヘリックス構造が連結して、長いヘリックスを作る運動の相があることを明らかにした。本研究の成果を、JACS誌に投稿すべく現在準備中である。 3)アポミオグロビンの折り畳み過程の時分割測定。アポミオグロビンは7本のヘリックスを持つ蛋白質である。これらのヘリックスが段階的に形成する様子を、時分割測定により明らかにした。特に、折り畳み開始後の100μs以内に超高速のヘリックス形成過程があることを実証した。

  23. 蛋白質の折れ畳み過程を追跡するための高速分光システムの開発

    高橋 聡, 石森 浩一郎, 原田 最之

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research

    研究種目：Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    研究機関：KYOTO UNIVERSITY

    2000年 ～ 2001年

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    蛋白質の折り畳み過程を詳しく観察することで、蛋白質アミノ酸配列から折り畳み構造を予測するための手がかりを得ることを目的として、以下の装置開発を行った。1)蛋白質の折り畳み過程を開始するための高速の溶液混合装置の開発。石英板の間にミキシングプレートを挟み込むデザインのセルを開発し、約50マイクロ秒の溶液混合時間を、再現性良く達成することに成功した。このセルは、各種の分光測定が容易であるという特徴も持っている。2)高速の時分割CD測定装置の開発。蛋白質の二次構造の成長を観察するために、CDスペクトルの測定装置の開発を行った。高いスループットをもつプリズム分光器を開発し、光学遅延板を使ったCD測定を行った。開発した装置を使って、標準試料のCDスペクトルを測定することに成功したが、ミキシングセルと組み合わせることには成功していない。セルの光学歪みをできるだけ減らす工夫が必要である。 以上の装置開発をもとに、以下の研究成果をあげた。1)シトクロムcの折り畳み過程の時分割X線小角散乱の測定。開発した溶液混合セルを用いて、シトクロムcの折り畳み過程の時分割測定を行った。シトクロムcが、二次構造とコンパクトさを同期させて折り畳みを進めることを明らかにした。2)ポリグルタミン酸のコイルヘリックス転移過程の観察。蛋白質を構成する基本構造であるヘリックスが形成する過程を、開発した溶液混合装置を使って追跡した。測定の結果、コイルヘリックス転移には、いったん形成した短いヘリックス構造が、連結して長いヘリックスを作る過程があることを新しく明らかにした。3)アポミオグロビンの折り畳み過程の時分割測定。アポミオグロビンは7本のヘリックスを持つ蛋白質である。これらのヘリックスが段階的に形成する様子を、時分割測定により明らかにした。

  24. 金属酵素の不安定中間体を観測するための高速溶液混合実験システムの開発

    森島 績, 高橋 聡, 石森 浩一郎

    1999年 ～ 2000年

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    平成12年度はペルオキシターゼの活性中間体であるCompound Iの生成機構を検討するため,独自に開発した高速混合装置を用いて,西洋ワサビペルオキシターゼ(HRP)と過酸化水素との反応を追跡した。装置としては,本研究者らが開発した高速混合装置を改良することにより,時間分解能50マイクロ秒で可視紫外吸収スペクトルことに成功した。この装置を用いて,上記反応を追跡したところ,HRPの休止状態からCompound Iへのスペクトル変化が,ほぼ等吸収点をとりながら観測できた。このことは休止状態からCompound Iの変化において中間体が存在しないことを意味しているが,過酸化水素の濃度に対するCompound I生成速度の依存性は,速度論的な中間体が存在する明らかに飽和現象を示し,Michaelis-Menten型の解析をすることで,その寿命(半減期)が約10μ秒であることが明らかとなった。さらにこの値をもとに,このような寿命を持つ中間体を仮定したモデルを考え,反応後50マイクロ秒後の中間体の存在割合を求めたところ,約15%と見積もられ,その推定される紫外可視スペクトルは休止状態に類似した鉄3価高スピン型であった。このことは,Compound I生成の中間体として,従来想定されていた3価のヘム鉄にアニオン化した過酸化水素(HOO^-)が結合した鉄3価低スピン型ではなく,中性の過酸化水素(HOOH)が結合した状態であると推定できた。このような中間体を形成する反応機構として,中性の過酸化水素がヘム鉄に結合できるように,ヘム近傍の遠位ヒスチジンと遠位アルギニンが同時に過酸化水素と相互作用しているモデルを新たに提出した。

  25. 蛋白質構造の「揺らぎ」による電子移動過程の制御

    森島 績, 若杉 桂輔, 高橋 聡, 石森 浩一郎

    1999年 ～ 2000年

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    平成12年度は電子伝達蛋白質のモデル系として,亜鉛置換ミオグロビンとチトクロムb_5の系を構築し,レーザー光の照射による光誘起電子移動反応を検討することで,この電子移動反応における電子移動複合体に構造について考察を行った。従来,この系は電子移動反応を元にした会合定数が,等温適定実験からの会合定数よりはるかに小さいことが予想されており,電子移動を行える会合体は全会合体の一部であると考えられてきた。しかし,この系では,その会合が弱いことから電子移動反応を元にした正確な会合定数は,報告されておらず,実際に一部の会合体しか電子移動を行えないのかどうかは明確ではない。そこで,本研究ではこの系の会合における相互作用が静電的相互作用であることに注目し,イオン強度を下げることにより,Michaelis-Menten型の解析から,その会合定数を8.0x10^4M^<-1>と決定できた。一方,すべての会合体に対する結合定数を求めるために,亜鉛ミオグロビンの蛍光がチトクロムb_5により消光されることに注目した。その結果,会合定数は4.0x10^4M^<-1>と求めることができ,この値は,電子移動反応から求められた値とほぼ同程度であった。以上の結果は,亜鉛置換ミオグロビンとチトクロムb_5における電子移動はほとんどすべての会合体で起こっていることになり,従来の予想を否定する結果となった。さらに,電子移動反応のイオン強度依存性の結果から,この会合体は両蛋白質のヘム面が向かい合った状態であることが示唆され,これはマーカスの式から予想される電子移動反応の距離ともほぼ一致した。

  26. 二量体アポミオグロビンをモデルに使った蛋白質の折れ畳み初期過程の研究

    高橋 聡

    1997年 ～ 1998年

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    本研究では,蛋白質の折れ畳み初期過程で働く相互作用の種類を知るために,アポミオグロビンの二量体を遺伝子工学の方法で合成し,単量体との性質の違いを調べることを目的とした.以下の成果を得た. 1. 二量体アポミオグロビンの合成.二つのミオグロビンのNとC末端を遺伝子工学の方法を使ってつなぎ,二量体化した.遺伝子の作成に手間がかかったが,二量体蛋白質の合成に成功し,性質の決定を行っている. これまでの結果は,ミオグロビンは二量体化しても,安定性が単量体と比べてあまり落ちていない.すなわち,蛋白質が折れ畳む速度は,単量体と二量体であまり変わらないようにみえる.今後,実際の折れ畳み速度の測定を行い観察を確かめた上で,学会発表する予定である. 2. 高速CD測定装置の開発.二量体ミオグロビンの折れ畳み過程測定の手段として,サブミリ秒の時間分解能で折れ畳み中間体のCDスペクトルを測定する装置の開発を行った.いくつかの問題点を解決することで,約500μsの時間分解能を持つ装置を作ることに成功した. 二量体アポミオグロビンの合成が遅れたため,チトクロムcを使い,折れ畳み過程のCD測定を行った.得られた結果は,チトクロムcが折れ畳む際に,いったん蛋白質全体が収縮した後に,二次構造が増加することを示している.この結果は,本年度の谷口シンポジウムで発表した. 本研究を通じ,蛋白質の折れ畳み初期過程について,いくつかの重要な知見を得ることに成功した.ミオグロビンの結果は局所的な相互作用が働くこと,チトクロムcの結果は非局所的な相互作用が働くことを示している.今後,実験を重ねることで,総合的な知見を得ることが必要である.結果の論文化が遅れているが,半年以内に公表する予定である.

  27. モジュール置換に基づく新機能ヘム蛋白質分子の設計と合成

    森島 績, 高橋 聡, 石森 浩一郎

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research

    研究種目：Grant-in-Aid for Scientific Research (A)

    研究機関：KYOTO UNIVERSITY

    1995年 ～ 1997年

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    本研究課題で得られた主な研究成果は以下の2点である。 1)グロビン蛋白質間及びペルオキシターゼ類間でのモジュール置換ヘモグロビンサブユニット間、ヘモグロビンサブユニットとミオグロビン間、西洋わさびペルオキシターゼとシトクロムcペルオキシターゼ間でモジュール置換を行い、そのモジュール置換グロビンの構造安定性、構造解析、会合特性、酵素活性などのキャラクタリゼーションを行った。その結果、モジュール置換は多くの場合蛋白質構造の著しい不安定化をもたらし、期待される構造や機能の発現に至らなかった。このことは、構造、機能変換を目指したモジュール置換においては単にモジュールを交換するだけではなく、モジュール間の相互作用も十分考慮する必要があることを示している。 2)グロビン蛋白質における新たなモジュール構造の同定従来のモジュールの境界面とは異なった部位を境界面とする、新たなアミノ酸配列の単位でグロビン鎖の組換えを行ったところ、従来提唱されていたモジュールは最小の構造単位ではなく、さらにそれぞれのモジュールが2個に分割できることを実験的に示唆することができた。そこで実際に、従来の約半分の長さのアミノ酸配列の単位(サブモジュール)のうち、ヘム鉄に配位したヒスチジンを含む領域(サブモジュールm6)に注目し、いくつかのサブモジュールm6置換グロビン蛋白質を作製したところ、このサブモジュールm6の置換はヘムの電子状態やヘム鉄に配位したヒスチジンの配向に大きな影響を与えることが明らかになった。このことはサブモジュールm6が「ヘム結合モジュール」というべき構造単位であることを示している。

  28. 高圧多次元NMR法の開発と応用

    森島 績, 高橋 聡, 石森 浩一郎

    提供機関：Japan Society for the Promotion of Science

    制度名：Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (A)

    研究種目：Grant-in-Aid for Scientific Research (A)

    研究機関：KYOTO UNIVERSITY

    1995年 ～ 1997年

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    本研究課題による主な研究成果は以下の通りである。 1)高圧多次元NMR法の測定条件の検討 本申請者らが従来応用してきたガラスキャピラリー(内径1mm以下)を用いて多次元NMRが測定可能かどうか検討した。常圧下での実験の結果、試料濃度10mM以上、積算時間約数十時間でプロトン核の2次元NMRが測定可能であることが結論づけられた。しかし、現有のプローブではプローブの底が浅く、従来用いていたガラスキャピラリーをそのまま使用することは不可能で、プローブ底の改造が必要であることがわかった。増圧機から直接耐圧試料管に圧力を伝達する方式も検討したが、実現は困難であった。 2)高圧レーザーフラッシュフォトリシスを用いた蛋白質の動的特性の解析 圧力は蛋白質構造の「揺らぎ」に摂動を与え、配位子結合反応などの動的特性に影響を与えることが知られている。そこで、ヘム蛋白質(ミオグロビン)における酵素やCOなどの配位子結合反応の分子機構を明らかにするため、高圧下でのレーザーフラッシュフォトリシスを検討した。その結果、ヘム近傍の疎水性アミノ酸残基がヘムポケット内の疎水性を調節することによって、配位子結合を制御していることが明らかになった。また、蛋白質中の電子移動反応についても同様に構造の「揺らぎ」の効果を検討するため、高圧下でのレーザーフラッシュフォトリシスを応用した。その結果、電子移動反応における移動経路や自由エネルギー差が蛋白質構造の「揺らぎ」によって影響され、反応速度が制御されうることを示した。

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