研究者詳細

顔写真

ワタベ　マイ
渡部　マイ
Mai Watabe
所属
高等研究機構学際科学フロンティア研究所　新領域創成研究部　先端基礎科学研究領域
職名
特任助教（研究）
学位

  • 博士(生命科学) （東北大学）

e-Rad 研究者番号
01042845

経歴 1

  • 2026年4月 ～ 継続中
    東北大学　学際科学フロンティア研究所　特任助教

学歴 3

  • 東北大学　大学院生命科学研究科　分子化学生物学専攻

    2023年4月 ～ 2026年3月

  • 岩手大学　農学研究科

    2007年4月 ～ 2009年3月

  • 岩手大学　農学部　農業生命科学科

    2003年4月 ～ 2007年3月

受賞 4

  1. 生命科学研究科長賞

    2026年3月　東北大学大学院

  2. 2025年度 学生優秀発表賞

    2026年3月　日本生物物理学会北海道支部－東北支部合同例会

  3. 2024年度 学生優秀発表賞

    2025年2月　日本生物物理学会北海道支部－東北支部合同例会

  4. Best Award

    2024年6月　2024 Joint Conference-Korean Society for Protein Science & Protein Science Society of Japan

論文 7

  1. Lipids Contribute to Heterochromatin Condensation Revealed by Quantitative Raman–Brillouin Microscopy 査読有り

    Masato Machida, Shinji Kajimoto, Ren Shibuya, Mayu Isono, Mai Watabe, Yukako Oma, Kayo Hibino, Kentaro Fujii, Masaki Okumura, Masahiko Harata, Atsushi Shibata, Takakazu Nakabayashi

    JACS Au　2026年4月24日

    出版者・発行元： American Chemical Society (ACS)

    DOI： 10.1021/jacsau.6c00082 　

    ISSN：2691-3704

    eISSN：2691-3704

  2. Ca2+-driven PDIA6 biomolecular condensation ensures proinsulin folding 査読有り

    Young-Ho Lee, Tomohide Saio, Mai Watabe, Motonori Matsusaki, Shingo Kanemura, Yuxi Lin, Taro Mannen, Tsubura Kuramochi, Yuka Kamada, Katsuya Iuchi, Michiko Tajiri, Kotono Suzuki, Yan Li, Yunseok Heo, Kotone Ishii, Kenta Arai, Kazunori Ban, Mayuko Hashimoto, Shuichiro Oshita, Satoshi Ninagawa, Yoshikazu Hattori, Hiroyuki Kumeta, Airu Takeuchi, Shinji Kajimoto, Hiroya Abe, Eiichiro Mori, Takahiro Muraoka, Takakazu Nakabayashi, Satoko Akashi, Tsukasa Okiyoneda, Michele Vendruscolo, Kenji Inaba, Masaki Okumura

    Nature Cell Biology　27　(11)　1952-1964　2025年11月11日

    出版者・発行元： Springer Science and Business Media LLC

    DOI： 10.1038/s41556-025-01794-8 　

    ISSN：1465-7392

    eISSN：1476-4679

  3. Zinc finger domains bind low-complexity domain polymers 査読有り

    Naohiko Iguchi, Noriyoshi Isozumi, Yoshikazu Hattori, Tomohiro Imamura, Takeshi Yokoyama, Masatomo So, Hitoki Nanaura, Takao Kiriyama, Nobuyuki Eura, Minako Yamaoka, Naoki Iwasa, Tomo Shiota, Mari Nakanishi, Nanako Konishi, Haruka Ito, Akihito Takeuchi, Masashi Mori, Shinya Ohki, Hiroyuki Kumeta, Hironori Koga, Mai Watabe, Takuya Mabuchi, Shingo Kanemura, Masaki Okumura, Yoshikazu Tanaka, Ken Morishima, Masaaki Sugiyama, Fumika Ide, Hiroyoshi Matsumura, Takuya Yoshizawa, Ichiro Ota, Naoki Suzuki, Masashi Aoki, Yoshito Yamashiro, Tomohide Saio, Kazuma Sugie, Eiichiro Mori

    Nature Communications　16　(1)　2025年10月16日

    出版者・発行元： Springer Science and Business Media LLC

    DOI： 10.1038/s41467-025-64382-2 　

    eISSN：2041-1723

  4. Lipids Are Involved in Heterochromatin Condensation: A Quantitative Raman and Brillouin Microscopy Study

    Masato Machida, Shinji Kajimoto, Ren Shibuya, Mayu Isono, Mai Watabe, Yukako Oma, Kayo Hibino, Kentaro Fujii, Masaki Okumura, Masahiko Harata, Atsushi Shibata, Takakazu Nakabayashi

    2025年3月2日

    出版者・発行元： Cold Spring Harbor Laboratory

    DOI： 10.1101/2025.02.26.640449 　

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    Abstract Chromatin, a fundamental component of eukaryotic genomes, is categorized into euchromatin and heterochromatin, which play distinct roles in gene regulation. Although these two chromatin states are distinguished by their degree of condensation, quantitatively measuring the degree of chromatin condensation, as well as the physical properties of chromatin in living cells, remains challenging. In this study, label-freein situquantitative imaging was performed using a Raman-Brillouin microscope to visualize the spatial distribution of molecular concentration and viscoelasticity within the nuclear environment of a living cell. A quantitative concentration distribution image of each intracellular biomolecule was obtained by combining Raman imaging with multivariate curve resolution analysis, using a water Raman band as an internal standard. Simultaneous Raman-Brillouin imaging enables the quantitative visualization of viscoelasticity within a cell. Using this approach, we found that, in addition to DNA, heterochromatin is enriched in lipids and that lipids play a critical role in heterochromatin formation, determining its mechanical properties. These findings provide new insights into the mechanism of heterochromatin formation and its chemical and physical properties, leading to a comprehensive understanding of gene regulation and nuclear organization.

  5. A unique leucine-valine adhesive motif supports structure and function of protein disulfide isomerase P5 via dimerization 査読有り

    Masaki Okumura, Shingo Kanemura, Motonori Matsusaki, Misaki Kinoshita, Tomohide Saio, Dai Ito, Chihiro Hirayama, Hiroyuki Kumeta, Mai Watabe, Yuta Amagai, Young-Ho Lee, Shuji Akiyama, Kenji Inaba

    Structure　29　(12)　1357-1370.e6　2021年12月

    出版者・発行元： Elsevier BV

    DOI： 10.1016/j.str.2021.03.016 　

    ISSN：0969-2126

  6. Functional Interplay between P5 and PDI/ERp72 to Drive Protein Folding 査読有り

    Motonori Matsusaki, Rina Okada, Yuya Tanikawa, Shingo Kanemura, Dai Ito, Yuxi Lin, Mai Watabe, Hiroshi Yamaguchi, Tomohide Saio, Young-Ho Lee, Kenji Inaba, Masaki Okumura

    Biology　10　(11)　1112-1112　2021年10月28日

    出版者・発行元： MDPI AG

    DOI： 10.3390/biology10111112 　

    eISSN：2079-7737

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    P5 is one of protein disulfide isomerase family proteins (PDIs) involved in endoplasmic reticulum (ER) protein quality control that assists oxidative folding, inhibits protein aggregation, and regulates the unfolded protein response. P5 reportedly interacts with other PDIs via intermolecular disulfide bonds in cultured cells, but it remains unclear whether complex formation between P5 and other PDIs is involved in regulating enzymatic and chaperone functions. Herein, we established the far-western blot method to detect non-covalent interactions between P5 and other PDIs and found that PDI and ERp72 are partner proteins of P5. The enzymatic activity of P5-mediated oxidative folding is up-regulated by PDI, while the chaperone activity of P5 is stimulated by ERp72. These findings shed light on the mechanism by which the complex formations among PDIs drive to synergistically accelerate protein folding and prevents aggregation. This knowledge has implications for understanding misfolding-related pathology.

  7. Novel Propeptin Analog, Propeptin-2, Missing Two Amino Acid Residues from the Propeptin C-Terminus Loses Antibiotic Potency 査読有り

    Ken-ichi Kimura, Mai Yamazaki, Noriko Sasaki, Tetsuro Yamashita, Shigenori Negishi, Takemichi Nakamura, Hiroyuki Koshino

    The Journal of Antibiotics　60　(8)　519-523　2007年8月

    出版者・発行元： Springer Science and Business Media LLC

    DOI： 10.1038/ja.2007.66 　

    ISSN：0021-8820

    eISSN：1881-1469

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MISC 2

  1. Ca 2+ -driven PDIA6 phase separation to ensure proinsulin quality control

    Young-Ho Lee, Tomohide Saio, Mai Watabe, Motonori Matsusaki, Shingo Kanemura, Yuxi Lin, Taro Mannen, Tsubura Kuramochi, Katsuya Iuchi, Michiko Tajiri, Kotono Suzuki, Yan Li, Yunseok Heo, Yuka Kamada, Kenta Arai, Mayuko Hashimoto, Satoshi Ninagawa, Yoshikazu Hattori, Hiroyuki Kumeta, Airu Takeuchi, Hiroya Abe, Eiichiro Mori, Takahiro Muraoka, Tsukasa Okiyoneda, Satoko Akashi, Michele Vendruscolo, Kenji Inaba, Masaki Okumura

    2024年7月30日

    出版者・発行元： openRxiv

    DOI： 10.1101/2024.07.30.605722 　

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    Abstract The endoplasmic reticulum (ER) plays key roles in protein quality control 1,2 and dynamic Ca 2+ storage 3,4 in eukaryotic cells. However, the protein homeostasis (proteostasis) system that regulates these ER functions is still incompletely characterised. Previous study revealed the importance of oligomerization in the function PDIA1, an ER-resident disulfide isomerase and molecular chaperone, regulates oligomeric states in accordance with client folding 5 . This result suggests that at least some of the 20 members of other PDI family may undergo regulated self-assembly in order to optimally function. Here, we show that Ca 2+ triggers the phase separation of PDIA6 into liquid-like condensates. In contrast to the condensation mechanism observed for proteins containing low-complexity domains, our results indicate that transient but specific electrostatic interactions occur between the first and the third folded thioredoxin-like domains of PDIA6. We further show that the Ca 2+ -driven condensation of PDIA6 recruits PDIA3 and proinsulin, thus increasing their local concentrations. This process results in the 30-fold enhancement of proinsulin folding and in the inhibition of proinsulin aggregation. Our findings shed light on a condensation-driven Ca 2+ -mediated proteostasis cascade in the ER by revealing how the efficiency of the protein folding process can be enhanced within quality control granules.

  2. Conserved loop of a phase modifier endows protein condensates with fluidity

    Honoka Kawamukai, Motonori Matsusaki, Takanari Tanimoto, Mai Watabe, Ken Morishima, Shunsuke Tomita, Yoichi Shinkai, Tatsuya Niwa, Taro Mannen, Hiroyuki Kumeta, Hitoki Nanaura, Kotona Kato, Takuya Mabuchi, Yuichiro Aiba, Takeru Uehara, Noriyoshi Isozumi, Yoshika Hara, Shingo Kanemura, Hiroyoshi Matsumura, Kazuma Sugie, Koichiro Ishimori, Takahiro Muraoka, Masaaki Sugiyama, Masaki Okumura, Eiichiro Mori, Takuya Yoshizawa, Tomohide Saio

    2024年7月4日

    出版者・発行元： openRxiv

    DOI： 10.1101/2024.07.03.601791 　

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    Abstract Dipeptide repeats (DPRs) that are gene products from abnormal hexanucleotide repeat expansion in C9orf72 trigger amyotrophic lateral sclerosis (ALS) through unknown mechanism. This study highlights, importin Karyopherinβ2 (Kapβ2), which is responsible for nuclear transport and phase modification of RNA-binding proteins (RBPs), as a major DPR target. We demonstrate DPR accumulation in the nucleus via Kapβ2-mediated transport, which results in dose-dependent toxicity observed in nematode and yeast models. In vitro interaction studies exploiting chemical probe arrays and biophysical measurements reveal multivalent DPR binding to Kapβ2, including at the conserved acidic loop. Refractive index and fluorescence imaging coupled with biochemical assays unveiled that binding of excess DPRs to the acidic loop turns a phase modifier Kapβ2 into phase disrupter, resulting more condensed and viscous RBP condensates. Our findings provides molecular insight into C9orf72 -ALS related to age and repeat expansion.

書籍等出版物 2

  1. 小胞体内におけるタンパク質品質管理の新区画の発見

    渡部マイ, 倉持円来, 奥村正樹

    バイオサイエンスとインダストリー B&I 2026 Vol.84 No.4　2026年7月

  2. 生物学的相分離の多元的理解～屈折率表示を例に～

    渡部マイ, 金村進吾, 李映昊, 奥村正樹

    月刊細胞 特集「LC（Low-Complexity）ドメインの生物学」　2023年12月

講演・口頭発表等 40

  1. Newly identified ER compartmentalization from protein quality control granules to stress granules

    渡部マイ, 奥村正樹

    第26回日本蛋白質科学会年会　2026年6月19日

  2. Newly identified ER compartmentalization 招待有り

    Mai Watabe, Masaki Okumura

    Vita-Salute San Raffaele Medical School San and Scientific Institute seminar　2026年6月5日

  3. PDIA6 biomolecular condensates essential for insulin quality control

    Mai Watabe, Masaki Okumura

    CSHL　2026年4月23日

  4. フォールディング補助因子による集合化はフォールディング触媒の加速と酸化ストレス低減に働く

    渡部マイ, 奥村正樹

    2025年度生物物理北海道・東北支部合同例会★優秀発表賞受賞　2026年3月6日

  5. 小胞体内タンパク質品質管理顆粒の発見と制御 招待有り

    渡部マイ, 奥村正樹

    産総研セミナー　2026年2月18日

  6. 細胞外PDIファミリー酵素によるウイルス感染抑制機構の解明

    金村進吾, 橋本里菜, 松﨑元紀, 馬渕拓哉, 渡部マイ, 齋尾智英, 高山和雄, 李映昊, 奥村正樹

    第1回日本疾患幹細胞学会　2026年2月17日

  7. 小胞体内区画化研究の最前線 招待有り

    渡部マイ, 奥村正樹

    JST ASPIRE 第一回目班会議　2025年12月6日

  8. 小胞体内局在酵素による区画化の役割 招待有り

    渡部マイ, 奥村正樹

    タタバイオ分子クラブ　2025年9月29日

  9. Oxidative stress sensor PDIA6 condensates in the ER

    Mai Watabe, Tsubura Kuramochi, Shingo Kanemura, Motonori Matsusaki, Taro Mannen, Kazunori Ban, Yuka Kamada, Satoshi Ninagawa, Yoshikazu Hattori, Hiroyuki Kumeta, Kentaro Noi, Takahiro Muraoka, Shinichi Sato, Tsukasa Okiyoneda, Takakazu Nakabayashi, Tomohide Saio, Young-Ho Lee, Masaki Okumura

    EMBO Workshop: Thiol-based Redox Switches: From Chemistry to Physiology and Pathology

  10. Understanding the compartmentalization within the endoplasmic reticulum; from protein quality control granule to stress granule

    Mai Watabe, Masaki Okumura

    AMED International Symposium “Proteostasis in Biology and Medicine

  11. 小胞体内ストレス顆粒形成の理解

    渡部マイ, 奥村正樹

    第25回蛋白質科学会

  12. レドックス酵素によるウイルス不活化の機構的理解

    金村進吾, 橋本里菜, 松崎元紀, 馬渕拓哉, 渡部マイ, 齋尾智英, 高山和雄, 李映昊, 奥村正樹

    学際高等研究教育院・学際科学フロンティア研究所共催 全領域合同研究交流会

  13. 微小プローブを用いたタンパク質溶液の内部分析手法の検討

    鶴田柚, 林元嘉, 渡部マイ, 伊野浩介, 珠玖仁, 奥村正樹, 阿部博弥

    化学とマイクロ・ナノシステム学会第51回研究会(CHEMINAS51)

  14. Newly identified compartmentalization in the ER; from protein quality control granule to stress granule

    Mai Watabe, Masaki Okumura

    ER redox club meeting

  15. 酸化ストレスによる小胞体内タンパク質品質管理顆粒の機能破綻

    渡部マイ, 奥村正樹

    AMED CREST;班会議;ケミカルプロテオスタシス

  16. 小胞体内ストレス顆粒の理解

    渡部マイ, 金村進吾, 鈴木琴乃, 坂和範, 佐藤伸一, 松﨑元紀, Lin Yuxi, 萬年太郎, 野井健太郎, 稲葉謙次, 中林孝和, 李映昊, 齋尾智英, 奥村正樹

    2024年度生物物理北海道・東北支部合同例会★優秀発表賞受賞

  17. 細胞外レドックス酵素によるウイルス失活化機構の解明

    金村進吾, 橋本里菜, 松崎元紀, 馬渕拓哉, 渡部マイ, 齋尾智英, 高山和雄, 李映昊, 奥村正樹

    第7回遅延制御超分子化学研究会

  18. タンパク質品質管理顆粒からストレス顆粒への液固相転移メカニズムの理解

    渡部マイ, 金村進吾, 鈴木琴乃, 坂和範, 佐藤伸一, 松﨑元紀, 稲葉謙次, 中林孝和, 李映昊, 齋尾智英, 奥村正樹

    第7回遅延制御超分子化学研究会

  19. PDIファミリー酵素ERp57を中心とした酸化的フォールディング触媒の解明

    武内愛留, 渡部マイ, 金村進吾, 奥村正樹

    第7回遅延制御超分子化学研究会

  20. タンパク質品質管理顆粒からストレス顆粒への液固相転移メカニズムの理解

    渡部マイ, 金村進吾, 鈴木琴乃, 坂和範, 佐藤伸一, 松崎元紀, 稲葉謙次, 中林孝和, 李映昊, 齋尾智英, 奥村 正樹

    第47回分子生物学会

  21. Analysis of protein droplets using microelectrodes and micropipettes

    Lin Y., Tsuruta Y., Watabe M., Ino K., Shiku H., Okumura M., Abe H.

    The 15th Asian Conference on Chemical Sensors

  22. 酸化還元酵素によるウイルス失活化の分子機構解明

    金村進吾, 橋本里菜, 松崎元紀, 馬渕拓哉, 渡部マイ, 齋尾智英, 高山和雄, 李映昊, 奥村正樹

    学際高等研究教育院・学際科学フロンティア研究所共催 全領域合同研究交流会

  23. Understanding the mechanism of viral inactivation by extracellular redox enzymes

    Shingo Kanemura, Rina Hashimoto, Motonori Matsusaki, Takuya Mabuchi, Mai Watabe, Tomohide Saio, Kazuo Takayama, Young-Ho Lee, Masaki Okumura

    EMBO meeting on The endoplasmic reticulum – guardian of cellular homeostasis

  24. Ca2+-driven protein quality control granule formation to ensure proinsulin folding fidelity

    Young-Ho Lee, Tomohide Saio, Mai Watabe, Motonori Matsusaki, Shingo Kanemura, Yuxi Lin, Taro Mannen, Tsubura Kuramochi, Katsuya Iuchi, Michiko Tajiri, Kotono Suzuki, Yan Li, Yunseok Heo, Yuka Kamada, Kotone Ishii, Kenta Arai, Mayuko Hashimoto, Satoshi Ninagawa, Yoshikazu Hattori, Hiroyuki Kumeta, Airu Takeuchi, Hiroya Abe, Eiichiro Mori, Takahiro Muraoka, Tsukasa Okiyoneda, Satoko Akashi, Michele Vendruscolo, Kenji Inaba, Masaki Okumura

    EMBO meeting on The endoplasmic reticulum – guardian of cellular homeostasis

  25. 微小プローブ電極を用いたタンパク質液滴の電気化学的計測

    林元嘉, 鶴田柚, 渡部マイ, 伊野浩介, 珠玖仁, 奥村正樹, 阿部博弥

    令和6年度日本分析化学会東北支部若手交流会

  26. 新興感染症に対峙するウイルスの選択的ジスルフィド結合切断酵素の理解

    金村進吾, 橋本里菜, 松崎元紀, 馬渕拓哉, 渡部マイ, 齋尾智英, 高山和雄, 李映昊, 奥村正樹

    第6回遅延制御超分子化学研究会

  27. 小胞体局在酵素の相分離制御に対する活性酸素種および活性窒素種の影響

    渡部マイ, 金村進吾, 鈴木琴乃, 坂和範, 佐藤伸一, 松﨑元紀, 稲葉謙次, 中林孝和, 李映昊, 齋尾智英, 奥村正樹

    第6回遅延制御超分子化学研究会

  28. Effects of ROS/RNS on the droplet formation

    Mai Watabe, Shingo Kanemura, Kotono Suzuki, Kazunori Ban, Shinichi Sato, Motonori Matsusaki, Kenji Inaba, Takakazu Nakabayashi, Yong-Ho Lee, Tomohide Saio, Masaki Okumura

    2024 Joint Conference - Korean Society for Protein Science (KSPS) & Protein Science Society of Japan (PSSJ) ★Best Award

  29. 細胞外酸化還元酵素によるウイルス感染抑制機構の解明

    金村進吾, 橋本里菜, 松崎元紀, 真物拓哉, 渡部マイ, 齋尾智英, 高山和雄, Lee YH, 奥村正樹

    第24回 蛋白質科学会

  30. 小胞体局在酵素の相分離制御に対する活性酸素種および活性窒素種の影響

    渡部マイ, 金村進吾, 鈴木琴乃, 坂和範, 佐藤伸一, 松﨑元紀, 稲葉謙次, 中林孝和, 李映昊, 齋尾智英, 奥村正樹

    第24回 蛋白質科学会

  31. タンパク質液滴の電気化学的計測に向けた微小プローブ電極の開発

    林元嘉, 阿部博弥, 渡部マイ, 奥村正樹, 伊野浩介, 珠玖仁

    第91回電気化学会

  32. 小胞体内顆粒形成メカニズムの理解

    渡部マイ, 奥村正樹

    AMED CREST 班会議 ケミカルプロテオスタシス

  33. 細胞外レドックス酵素によるウイルス失活化機構の解明

    金村進吾, 橋本里菜, 松崎元紀, 馬渕拓哉, 渡部マイ, 齋尾智英, 高山和雄, 李映昊, 奥村正樹

    第46回分子生物学会

  34. ⼩胞体局在酵素の酸化還元依存的相分離制御の理解

    鈴木琴乃, 金村進吾, 松﨑元紀, 渡部マイ, 齋尾智英, 李映昊, 中林孝和, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第46回 日本分子生物学会

  35. 小胞体局在酵素の相分離制御に対する活性酸素種および活性窒素種の影響

    渡部マイ, 金村進吾, 鈴木琴乃, 松﨑元紀, 稲葉謙次, 李映昊, 齋尾智英, 奥村正樹

    第96回生化学会

  36. Elucidating the enzymatic reductive unfolding mechanism of spike/envelope proteins to guide anti-virus activities

    Kanemura, S., Hashimoto, R., Matsusaki, M., Mabuchi, T., Watabe, M., Saio, T., Takayama, K., Lee Y. -H., Okumura, M.

    International Cross-disciplinary Symposium

  37. Elucidating the enzymatic reductive unfolding mechanism of spike/envelope proteins to guide anti-virus activities

    Shingo Kanemura, Rina Hashimoto, Motonori Matsusaki, Takuya Mabuchi, Mai Watabe, Tomohide Saio, Kazuo Takayama, Young-Ho Lee, Masaki Okumura

    第23回 日本蛋白質科学会 ★若手奨励賞受賞講演

  38. 活性酸素種および活性窒素種による小胞体局在酵素の相分離形成機序の理解

    渡部マイ, 金村進吾, 鈴木琴乃, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第23回 日本蛋白質科学会

  39. 小胞体局在酵素の酸化還元依存的相分離制御の理解

    鈴木琴乃, 金村進吾, 松﨑元紀, 渡部マイ, 齋尾智英, 李映昊, 中林孝和, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第45回 日本分子生物学会

  40. レドックス依存的相分離制御の理解

    鈴木琴乃, 金村進吾, 松﨑元紀, 渡部マイ, 稲葉謙次, 奥村 正樹

    第22回 日本蛋白質科学会

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産業財産権 1

  1. タンパク質品質管理方法、及びこれを用いたタンパク質産生方法

    奥村正樹, 渡部マイ, 村岡貴博

    産業財産権の種類: 特許権