TOHOKU UNIVERSITY Researchers

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Mitsunori Fukuda

Section

Graduate School of Life Sciences

Job title

Professor

Degree

博士（医学）（東京大学）
修士（理学）（東北大学）

researchmap

https://researchmap.jp/7000022375

J-GLOBAL ID

201801007420881633

e-Rad No.

50311361

ORCID

https://orcid.org/0000-0002-8620-5853

Researcher ID

I-1511-2015

Research History 5

2006/04 - Present

Graduate School of Life Sciences, Tohoku University　Professor
2007/09 - 2012/03

グローバルCOEプログラム・生命科学「脳神経科学を社会へ還流する教育研究拠点」　事業担当者（評価対象者）企画広報委員会室長
2002/04 - 2007/03

Fukuda Initiative Research Unit, RIKEN　Initiative Research Scientist
1998/04 - 2002/03

Brain Science Institute, RIKEN　Research Scientist
1996/04 - 1998/03

The institute of Medical Science, The University of Tokyo　日本学術振興会特別研究員

Education 3

The University of Tokyo　Graduate School, Division of Medical Sciences　第二基礎医学専攻

- 1996/03/29
Tohoku University　Graduate School, Division of Natural Science　生物学専攻

- 1992/03/27
Tohoku University　Faculty of Science　生物学科

- 1990/03/28

Committee Memberships 21

F1000Research　Advisory Board member

2014/12 - Present
Faculty Opinions/F1000Prime　Faculty member

2014/07 - Present
一般財団法人杜の邦育英会　評議員

2014/06 - Present
日本細胞生物学会　理事

2014/04 - Present
Cell Structure and Function　Associate editor

2011/01 - Present
International Journal of Medical Engineering and Informatics　Editorial Board member

2007/10 - Present
日本色素細胞学会　評議員

2006/04 - Present
日本生化学会　評議員

2006/04 - Present
日本細胞生物学会　評議員

2006/04 - Present
日本色素細胞学会　理事

2013/04 - 2023/11
Journal of Biochemistry　Associate Editor

2014/01 - 2018/12
第89回日本生化学会大会　プログラム委員

2015/07 - 2016/09
Cell Structure and Function　Associate editor

2011/01 - 2012/12
独立行政法人日本学術振興会　科学研究費委員会専門委員（書面審査）

2010/04 - 2012/03
第34回日本神経科学大会　プログラム委員

2009/12 - 2011/09
Journal of Biochemistry　Advisory Board Member

2008/03 - 2010/12
独立行政法人日本学術振興会　特別研究員-RPD審査委員会専門委員（書面審査）

2008/04 - 2010/03
文部科学省　科学技術・学術審議会専門委員

2007/12 - 2009/12
独立行政法人日本学術振興会　特別研究員審査会専門委員（書面審査）

2006/04 - 2008/03
独立行政法人日本学術振興会　国際事業委員会委員（書面審査）

2006/04 - 2008/03
Calcium Binding Proteins　Associate editor

2005/01 - 2008/03

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Professional Memberships 5

Japanese Society for Pigment Cell Research
The Molecular Biology Society of Japan
American Society for Biochemistry and Molecular Biology
Japanese Biochemical Society
Japan Society for Cell Biology

Research Interests 13

neurotransmitter release
synaptic vesicle
calcium sensor
endocytosis
exocytosis
synaptotagmin
synaptotagmin-like protein
Griscelli syndrome
secretion
melanin
Rab effector
membrane traffic
small GTPase

Research Areas 5

Life sciences / Medical biochemistry /
Life sciences / Molecular biology /
Life sciences / Pathobiochemistry /
Life sciences / Neuroscience - general /
Life sciences / Cell biology /

Awards 7

優秀論文賞

2023/06　日本生化学会東北支部　TBC1D18によるRab5不活性化を介したエンドソーム成熟機構の解明
令和4年度清寺眞記念賞

2022/11　一般財団法人リディアオリリー記念ピアス皮膚科学振興財団
Takeuchi Medal

2020/06　IFPCS　Essential roles of Rab small GTPases in melanosome biogenesis and transport.
第5回日本分子生物学会三菱化学奨励賞

2007/12　日本分子生物学会　低分子量Gタンパク質Rab27Aによる膜輸送制御の分子基盤の解明
花王研究奨励賞

2006/05　財団法人花王芸術・科学財団　Rab27Aエフェクター分子群によるメラノソーム輸送の分子メカニズムの解明
日本唾液腺学会奨励賞

2004/12/11　日本唾液腺学会　ラット耳下腺腺房細胞のアミラーゼ分泌におけるRab27およびSlac2-cによる制御
日本生化学会奨励賞

2004/10　日本生化学会　シナプトタグミン及びその類似蛋白質による膜輸送制御の分子メカニズム

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Papers 365

Identification of Rab <scp>GTPase</scp>‐Activating Proteins Required for Tubular Endosome Formation Peer-reviewed

Shumpei Nakashima, Mitsunori Fukuda

Traffic　26　(4-6)　2025/04/16
Publisher: Wiley
DOI： 10.1111/tra.70007 　

ISSN： 1398-9219

eISSN： 1600-0854

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ABSTRACT In certain kinds of cells, clathrin‐independently endocytosed cargo proteins are recycled back to the plasma membrane via specialized tubular‐shaped endosomes, so‐called tubular endosomes. Several regulators, including Rab small GTPases, have previously been reported to control tubular endosome structures, and one of the regulators, Rab22A, controls cargo sorting and tubule elongation. Since Rab activity is generally controlled by a guanine nucleotide exchange factor (GEF) and a GTPase‐activating protein (GAP), these upstream regulators would also be involved in tubular endosome formation. However, although we have previously reported that Vps9d1 is a Rab22A‐GEF that controls tubular endosome formation, there have been no reports of Rab‐GAPs that are required for tubular endosome formation. Here, we demonstrated by comprehensive screening of TBC/Rab‐GAPs that four Rab‐GAPs, TBC1D10B, TBC1D18, TBC1D22B and EVI5, are involved in tubular endosome formation in HeLa cells in a GAP‐activity‐dependent manner. Knockdown or overexpression of each of these Rab‐GAPs resulted in the same phenotype, that is, reduced tubular endosome structures. Since one of these four Rab‐GAPs, TBC1D10B, was able to reduce the amount of active Rab22A and the size of Rab22A‐positive early endosomes, it is the most probable candidate for a Rab22A‐GAP. Our findings suggest that a proper GTPase cycle is important for the control of tubular endosome formation.
メラノソームの形成・輸送のしくみとその破綻による遺伝性疾患 Peer-reviewed

福田光則

実験医学増刊号「皮膚健康と疾患のサイエンス」　43　(7)　45-51　2025/04
メラノソームの色素細胞内輸送と表皮内移送 Invited Peer-reviewed

菅原翠, 福田光則

Cosmetic Science　4　60-67　2025/04
The conserved K3 residue in the N-terminal region of Rab10 small GTPase is required for tubular endosome formation: N-terminal tagging causes Rab10 dysfunction International-journal International-coauthorship Peer-reviewed

Rinka Hata, Akira Sugawara, Mitsunori Fukuda

Journal of Cell Science　138　(3)　JCS263649　2025/01/09
Publisher: The Company of Biologists
DOI： 10.1242/jcs.263649 　

ISSN： 0021-9533

eISSN： 1477-9137

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Various N-terminal tags have often been used to identify the functions and localization of Rab small GTPases, but their impact on Rab proteins themselves has been poorly investigated. Here, we used a knockout (KO)–rescue approach to systematically evaluate the effect of N-terminal tagging of two Rabs, Rab10 and Rab27A, on Rab10-KO HeLa cells and Rab27A-deficient melanocytes (melan-ash cells), respectively. The results showed that all of the N-terminal-tagged Rab27A proteins mediated actin-based melanosome transport in the melan-ash cells, but none of the N-terminal-tagged Rab10 proteins fully rescued the defect in tubular endosome formation in the Rab10-KO cells. Although the N-terminal-tagged Rab10 proteins had the ability to localize tubular endosomes in wild-type HeLa cells, they sometimes exhibited a dominant-negative effect on tubular endosome formation. We also found that a conserved lysine residue at amino acid position 3 (K3) in the Rab10 proteins of different species is required for tubular endosome formation. Thus, it will be important to determine whether other Rab isoforms with N-terminal tags behave similarly to their corresponding untagged isoforms by performing appropriate KO–rescue experiments in future studies.
細胞外小胞の生合成機構 Invited

福田光則

医学のあゆみ「細胞外小胞・エクソソームの医療応用の未来」　291　(9)　644-648　2024/11/30
Publisher: 医歯薬出版株式会社
Two roads diverged in a cell: Insights from differential exosome regulation in polarized cells. International-journal Invited Peer-reviewed

Tadayuki Komori, MItsunori Fukuda

Front Cell Dev. Biol.　12　1451988　2024/09

DOI： 10.3389/fcell.2024.1451988 　
Comprehensive knockout analysis of the RAB family small GTPases reveals an overlapping role of RAB2 and RAB14 in autophagosome maturation International-journal Peer-reviewed

Kentaro Haga, Mitsunori Fukuda

Autophagy　21　(1)　21-36　2024/07/10
Publisher: Informa UK Limited
DOI： 10.1080/15548627.2024.2374699 　

ISSN： 1554-8627

eISSN： 1554-8635
Mast cell secretory granule fusion with amphisomes coordinates their homotypic fusion and release of exosomes International-coauthorship Peer-reviewed

Sewar Omari, Amit Roded, Maggie Eisenberg, Hydar Ali, Mitsunori Fukuda, Stephen J. Galli, Ronit Sagi-Eisenberg

Cell Reports　43　(7)　114482-114482　2024/07
Publisher: Elsevier BV
DOI： 10.1016/j.celrep.2024.114482 　

ISSN： 2211-1247
Establishment of a synchronized tyrosinase transport system revealed a role of Tyrp1 in efficient melanogenesis by promoting tyrosinase targeting to melanosomes International-journal Peer-reviewed

Hikari Nakamura, Mitsunori Fukuda

Scientific Reports　14　(1)　2529　2024/01/30
Publisher: Springer Science and Business Media LLC
DOI： 10.1038/s41598-024-53072-6 　

eISSN： 2045-2322

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Abstract Tyrosinase (Tyr) is a key enzyme in the process of melanin synthesis that occurs exclusively within specialized organelles called melanosomes in melanocytes. Tyr is synthesized and post-translationally modified independently of the formation of melanosome precursors and then transported to immature melanosomes by a series of membrane trafficking events that includes endoplasmic reticulum (ER)-to-Golgi transport, post-Golgi trafficking, and endosomal transport. Although several important regulators of Tyr transport have been identified, their precise role in each Tyr transport event is not fully understood, because Tyr is present in several melanocyte organelles under steady-state conditions, thereby precluding the possibility of determining where Tyr is being transported at any given moment. In this study, we established a novel synchronized Tyr transport system in Tyr-knockout B16-F1 cells by using Tyr tagged with an artificial oligomerization domain FM4 (named Tyr-EGFP-FM4). Tyr-EGFP-FM4 was initially trapped at the ER under oligomerized conditions, but at 30 min after chemical dissociation into monomers, it was transported to the Golgi and at 9 h reached immature melanosomes. Melanin was then detected at 12 h after the ER exit of Tyr-EGFP-FM4. By using this synchronized Tyr transport system, we were able to demonstrate that Tyr-related protein 1 (Tyrp1), another melanogenic enzyme, is a positive regulator of efficient Tyr targeting to immature melanosomes. Thus, the synchronized Tyr transport system should serve as a useful tool for analyzing the molecular mechanism of each Tyr transport event in melanocytes as well as in the search for new drugs or cosmetics that artificially regulate Tyr transport.
The Underlying Rab Network of MRGPRX2-Stimulated Secretion Unveils the Impact of Receptor Trafficking on Secretory Granule Biogenesis and Secretion International-journal International-coauthorship Peer-reviewed

Pia Lazki-Hagenbach, Elisabeth Kleeblatt, Mitsunori Fukuda, Hydar Ali, Ronit Sagi-Eisenberg

Cells　13　(1)　93-93　2024/01/01
Publisher: MDPI AG
DOI： 10.3390/cells13010093 　

eISSN： 2073-4409

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MRGPRX2, the human member of the MAS-related G-protein-coupled receptors (GPCRs), mediates the immunoglobulin E (IgE)-independent responses of a subset of mast cells (MCs) that are associated with itch, pain, neurogenic inflammation, and pseudoallergy to drugs. The mechanisms underlying the responses of MRGPRX2 to its multiple and diverse ligands are still not completely understood. Given the close association between GPCR location and function, and the key role played by Rab GTPases in controlling discrete steps along vesicular trafficking, we aimed to reveal the vesicular pathways that directly impact MRGPRX2-mediated exocytosis by identifying the Rabs that influence this process. For this purpose, we screened 43 Rabs for their functional and phenotypic impacts on MC degranulation in response to the synthetic MRGPRX2 ligand compound 48/80 (c48/80), which is often used as the gold standard of MRGPRX2 ligands, or to substance P (SP), an important trigger of neuroinflammatory MC responses. Results of this study highlight the important roles played by macropinocytosis and autophagy in controlling MRGPRX2-mediated exocytosis, demonstrating a close feedback control between the internalization and post-endocytic trafficking of MRGPRX2 and its triggered exocytosis.
RAB1A haploinsufficiency phenocopies the 2p14–p15 microdeletion and is associated with impaired neuronal differentiation International-journal International-coauthorship Peer-reviewed

Jonathan J. Rios, Yang Li, Nandina Paria, Ryan J. Bohlender, Chad Huff, Jill A. Rosenfeld, Pengfei Liu, Weimin Bi, Kentaro Haga, Mitsunori Fukuda, Shayal Vashisth, Kiran Kaur, Maria H. Chahrour, Michael B. Bober, Angela L. Duker, Farah A. Ladha, Neil A. Hanchard, Kristhen Atala, Anas M. Khanshour, Linsley Smith, Carol A. Wise, Mauricio R. Delgado

The American Journal of Human Genetics　110　(12)　2103-2111　2023/12
Publisher: Elsevier BV
DOI： 10.1016/j.ajhg.2023.10.009 　

ISSN： 0002-9297
Rab32 and Rab38 maintain bone homeostasis by regulating intracellular traffic in osteoclasts Peer-reviewed

Kanako Tokuda, Shiou-Ling Lu, Zhang Zidi, Yumiko Kato, Siyu Chen, Kazuya Noda, Katsutoshi Hirose, Yu Usami, Narikazu Uzawa, Shinya Murakami, Satoru Toyosawa, Mitsunori Fukuda, Ge-Hong Sun-Wada, Yoh Wada, Takeshi Noda

Cell Structure and Function　2023/10
Publisher: Japan Society for Cell Biology
DOI： 10.1247/csf.23061 　

ISSN： 0386-7196 1347-3700
VAMP5 and distinct sets of cognate Q-SNAREs mediate exosome release Peer-reviewed

Takahide Matsui, Yuriko Sakamaki, Shu Hiragi, Mitsunori Fukuda

Cell Structure and Function　48　(2)　187-198　2023/09
Publisher: Japan Society for Cell Biology
DOI： 10.1247/csf.23067 　

ISSN： 0386-7196

eISSN： 1347-3700
Characterization of Rab32- and Rab38-positive lysosome-related organelles in osteoclasts and macrophages International-journal Peer-reviewed

Kazuya Noda, Shiou-Ling Lu, Siyu Chen, Kanako Tokuda, Yangjie Li, Feike Hao, Yoh Wada, Ge-Hong Sun-Wada, Shinya Murakami, Mitsunori Fukuda, Takashi Itoh, Takeshi Noda

Journal of Biological Chemistry　299　(10)　105191-105191　2023/08
Publisher: ASBMB
DOI： 10.1016/j.jbc.2023.105191 　

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Both the biogenesis and functions of osteoclasts and macrophages involves dynamic membrane traffic. We screened transcript levels for Rab family small GTPases related to osteoclasts and identified Rab38. Rab38 expression is upregulated during osteoclast differentiation and maturation. In osteoclasts, both Rab38 and its paralogue, Rab32, colocalize to lysosome-related organelles (LROs). In macrophages, Rab32 is also found in LROs. LROs are part of the endocytic pathway but are distinct from lysosomes. After receptor activator of NF-κB ligand stimulation, LROs contain cathepsin K and tartrate-resistant acid phosphatase inside and help both proteins to accumulate around bone resorption pits. After osteoclast maturation, these enzymes are hardly found within LROs. In macrophages derived from Rab32 and Rab38 double knockout mice, both acidification and V-ATPase a3 localization were severely compromised. Both the double knockout macrophage and bafilomycin-treated wild-type macrophage show an increase in Lamp1-positive organelles, implying that biogenesis of lysosomes and LROs are related. These results indicate that Rab32 and Rab38 both play a crucial role in LRO biogenesis in macrophages and in osteoclasts.
Sortilin acts as an endocytic receptor for α-synuclein fibril. International-journal Peer-reviewed

Shun Ishiyama, Takafumi Hasegawa, Naoto Sugeno, Junpei Kobayashi, Shun Yoshida, Yasuo Miki, Koichi Wakabayashi, Mitsunori Fukuda, Yasushi Kawata, Takaaki Nakamura, Kazuki Sato, Michinori Ezura, Akio Kikuchi, Atsushi Takeda, Masashi Aoki

FASEB journal　37　(7)　e23017　2023/07

DOI： 10.1096/fj.202201605RR 　

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Cell-to-cell spreading of misfolded α-synuclein (αSYN) is supposed to play a key role in the pathological progression of Parkinson's disease (PD) and other synucleinopathies. Receptor-mediated endocytosis has been shown to contributes to the uptake of αSYN in both neuronal and glial cells. To determine the receptor involved in αSYN endocytosis on the cell surface, we performed unbiased, and comprehensive screening using a membrane protein library of the mouse whole brain combined with affinity chromatography and mass spectrometry. The candidate molecules hit in the initial screening were validated by co-immunoprecipitation using cultured cells; sortilin, a vacuolar protein sorting 10 protein family sorting receptor, exhibited the strongest binding to αSYN fibrils. Notably, the intracellular uptake of fibrillar αSYN was slightly but significantly altered, depending on the expression level of sortilin on the cell surface, and time-lapse image analyses revealed the concomitant internalization and endosomal sorting of αSYN fibrils and sortilin. Domain deletion in the extracellular portion of sortilin revealed that the ten conserved cysteines (10CC) segment of sortilin was involved in the binding and endocytosis of fibrillar αSYN; importantly, pretreatment with a 10CC domain-specific antibody significantly hindered αSYN fibril uptake. The presence of sortilin in the core structure of Lewy bodies and glial cytoplasmic inclusions in the brain of synucleinopathy patients was confirmed via immunohistochemistry, and the expression level of sortilin in mesencephalic dopaminergic neurons may be altered with disease progression. These results provide compelling evidence that sortilin acts as an endocytic receptor for pathogenic form of αSYN, and yields important insight for the development of disease-modifying targets for synucleinopathies.
Phosphorylation of Rab29 at Ser185 regulates its localization and role in the lysosomal stress response in concert with LRRK2. Invited

Tadayuki Komori, Tomoki Kuwahara, Tetta Fujimoto, Maria Sakurai, Ikuko Koyama-Honda, Mitsunori Fukuda, Takeshi Iwatsubo

Journal of Cell Science　136　jcs.261003　2023/06/27
Publisher: The Company of Biologists
DOI： 10.1242/jcs.261003 　

ISSN： 0021-9533

eISSN： 1477-9137

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Rab proteins are small GTPases that regulate a myriad of intracellular membrane trafficking events. Rab29 is one of the Rab proteins phosphorylated by leucine-rich repeat kinase 2 (LRRK2), a Parkinson's disease-associated kinase. Recent studies suggest that Rab29 regulates LRRK2, whereas the mechanism by which Rab29 is regulated remained unclear. Here we report a novel phosphorylation in Rab29 that is not mediated by LRRK2 and occurs under lysosomal overload stress. Mass spectrometry analysis identified the phosphorylation site of Rab29 as Ser185, and cellular expression studies of phosphomimetic mutants of Rab29 at Ser185 unveiled the involvement of this phosphorylation in counteracting lysosomal enlargement. PKCα and PKCδ were deemed to be involved in this phosphorylation and control the lysosomal localization of Rab29 in concert with LRRK2. These results implicate PKCs in the lysosomal stress response pathway comprised of Rab29 and LRRK2, and further underscore the importance of this pathway in the mechanisms underlying lysosomal homeostasis.
Immunodeficiency with susceptibility to lymphoma with complex genotype affecting energy metabolism (FBP1, ACAD9) and vesicle trafficking (RAB27A) International-journal International-coauthorship Peer-reviewed

Nina Brauer, Yuto Maruta, Miriam Lisci, Katharina Strege, Ilske Oschlies, Hikari Nakamura, Svea Böhm, Kai Lehmberg, Leon Brandhoff, Stephan Ehl, Nima Parvaneh, Wolfram Klapper, Mitsunori Fukuda, Gillian M. Griffiths, Hans Christian Hennies, Tim Niehues, Sandra Ammann

Frontiers in Immunology　14　1151166　2023/06/14
Publisher: Frontiers Media SA
DOI： 10.3389/fimmu.2023.1151166 　

eISSN： 1664-3224

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Introduction Inborn errors of immunity (IEI) are characterized by a dysfunction of the immune system leading to increased susceptibility to infections, impaired immune regulation and cancer. We present a unique consanguineous family with a history of Hodgkin lymphoma, impaired EBV control and a late onset hemophagocytic lymphohistiocytosis (HLH). Methods and results Overall, family members presented with variable impairment of NK cell and cytotoxic T cell degranulation and cytotoxicity. Exome sequencing identified homozygous variants in RAB27A, FBP1 (Fructose-1,6-bisphosphatase 1) and ACAD9 (Acyl-CoA dehydrogenase family member 9). Variants in RAB27A lead to Griscelli syndrome type 2, hypopigmentation and HLH predisposition. Discussion Lymphoma is frequently seen in patients with hypomorphic mutations of genes predisposing to HLH. We hypothesize that the variants in FBP1 and ACAD9 might aggravate the clinical and immune phenotype, influence serial killing and lytic granule polarization by CD8 T cells. Understanding of the interplay between the multiple variants identified by whole exome sequencing (WES) is essential for correct interpretation of the immune phenotype and important for critical treatment decisions.
Intracellular molecular mechanisms of exosome release Invited Peer-reviewed

SEIKAGAKU　95　(1)　55-59　2023/02/25

DOI： 10.14952/SEIKAGAKU.2023.950055 　
Vps9d1 regulates tubular endosome formation through specific activation of Rab22A Peer-reviewed

Shumpei Nakashima, Takahide Matsui, Mitsunori Fukuda

Journal of Cell Science　136　(6)　jcs260522　2023/02/10
Publisher: The Company of Biologists
DOI： 10.1242/jcs.260522 　

ISSN： 0021-9533

eISSN： 1477-9137

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The small GTPase Rab22A is an important regulator of the formation of tubular endosomes, which are one of the types of recycling endosome compartments of the clathrin-independent endocytosis pathway. In order to regulate tubular endosome formation, Rab22A must be activated by a specific guanine nucleotide exchange factor (GEF); however, all of the GEFs that have been reported to exhibit Rab22A-GEF activity in vitro also activate Rab5A, an essential regulator of the clathrin-mediated endocytosis pathway, and no Rab22A-specific GEF has ever been identified. Here, we identified Vps9d1, a previously uncharacterized VPS9 protein, as a novel Rab22A-GEF. Tubular endosome structures were found to be severely impaired in Vps9d1-depleted HeLa cells, but Rab5A localization was unaffected. Expression of a constitutively active Rab22A mutant in Vps9d1-depleted HeLa cells restored tubular endosomes, but expression of a GEF-activity-deficient Vps9d1 mutant did not. Moreover, Vps9d1 depletion altered the distribution of clathrin-independent endocytosed cargos and impaired their recycling. Our findings indicated that Vps9d1 promotes tubular endosome formation by specifically activating Rab22A.
Rab21 regulates caveolin‐1‐mediated endocytic trafficking to promote immature neurite pruning International-journal Invited Peer-reviewed

Mima Shikanai, Shiho Ito, Yoshiaki V Nishimura, Remi Akagawa, Mitsunori Fukuda, Michisuke Yuzaki, Yo‐ichi Nabeshima, Takeshi Kawauchi

EMBO reports　24　(3)　e51475　2023/01/23
Publisher: EMBO
DOI： 10.15252/embr.202254701 　

ISSN： 1469-221X

eISSN： 1469-3178

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Transmembrane proteins are internalized by clathrin- and caveolin-dependent endocytosis. Both pathways converge on early endosomes and are thought to share the small GTPase Rab5 as common regulator. In contrast to this notion, we show here that the clathrin- and caveolin-mediated endocytic pathways are differentially regulated. Rab5 and Rab21 localize to distinct populations of early endosomes in cortical neurons and preferentially regulate clathrin- and caveolin-mediated pathways, respectively, suggesting heterogeneity in the early endosomes, rather than a converging point. Suppression of Rab21, but not Rab5, results in decreased plasma membrane localization and total protein levels of caveolin-1, which perturbs immature neurite pruning of cortical neurons, an in vivo-specific step of neuronal maturation. Taken together, our data indicate that clathrin- and caveolin-mediated endocytic pathways run in parallel in early endosomes, which show different molecular regulation and physiological function.
TBC1D18 is a Rab5-GAP that coordinates endosome maturation together with Mon1 Peer-reviewed

Shu Hiragi, Takahide Matsui, Yuriko Sakamaki, Mitsunori Fukuda

Journal of Cell Biology　221　(12)　e202201114　2022/12/05
Publisher: Rockefeller University Press
DOI： 10.1083/jcb.202201114 　

ISSN： 0021-9525

eISSN： 1540-8140

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Rab5 and Rab7 are known to regulate endosome maturation, and a Rab5-to-Rab7 conversion mediated by a Rab7 activator, Mon1–Ccz1, is essential for progression of the maturation process. However, the importance and mechanism of Rab5 inactivation during endosome maturation are poorly understood. Here, we report a novel Rab5-GAP, TBC1D18, which is associated with Mon1 and mediates endosome maturation. We found that increased active Rab5 (Rab5 hyperactivation) in addition to reduced active Rab7 (Rab7 inactivation) occurs in the absence of Mon1. We present evidence showing that the severe defects in endosome maturation in Mon1-KO cells are attributable to Rab5 hyperactivation rather than to Rab7 inactivation. We then identified TBC1D18 as a Rab5-GAP by comprehensive screening of TBC-domain-containing Rab-GAPs. Expression of TBC1D18 in Mon1-KO cells rescued the defects in endosome maturation, whereas its depletion attenuated endosome formation and degradation of endocytosed cargos. Moreover, TBC1D18 was found to be associated with Mon1, and it localized in close proximity to lysosomes in a Mon1-dependent manner.
Rab32/38-dependent and -independent transport of tyrosinase to melanosomes in B16-F1 melanoma cells. International-journal Invited Peer-reviewed

Aya Nishizawa, Yuto Maruta, Mitsunori Fukuda

Int. J. Mol. Sci.　23　(22)　14144　2022/11/16

DOI： 10.3390/ijms232214144 　
Large Rab GTPase Rab44 regulates microtubule-dependent retrograde melanosome transport in melanocytes Peer-reviewed

Yuto Maruta, Mitsunori Fukuda

Journal of Biological Chemistry　298　(11)　102508-102508　2022/09
Publisher: Elsevier BV
DOI： 10.1016/j.jbc.2022.102508 　

ISSN： 0021-9258
Tip-end fusion of a rod-shaped secretory organelle Peer-reviewed

Johannes Naß, Sophia N. Koerdt, Anja Biesemann, Tarek Chehab, Takao Yasuda, Mitsunori Fukuda, Fernando Martín-Belmonte, Volker Gerke

Cellular and Molecular Life Sciences　79　(6)　344　2022/06
Publisher: Springer Science and Business Media LLC
DOI： 10.1007/s00018-022-04367-2 　

ISSN： 1420-682X

eISSN： 1420-9071

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Abstract Weibel–Palade bodies (WPB) are elongated, rod-like secretory organelles unique to endothelial cells that store the pro-coagulant von-Willebrand factor (VWF) and undergo regulated exocytosis upon stimulation with Ca²⁺- or cAMP-raising agonists. We show here that WPB preferentially initiate fusion with the plasma membrane at their tips and identify synaptotagmin-like protein 2-a (Slp2-a) as a positive regulator of VWF secretion most likely mediating this topological selectivity. Following secretagogue stimulation, Slp2-a accumulates at one WPB tip before fusion occurs at this site. Depletion of Slp2-a reduces Ca²⁺-dependent secretion of highly multimeric VWF and interferes with the formation of actin rings at WPB–plasma membrane fusion sites that support the expulsion of the VWF multimers and most likely require a tip-end fusion topology. Phosphatidylinositol (4,5)-bisphosphate [PI(4,5)P₂] binding via the C2A domain of Slp2-a is required for accumulation of Slp2-a at the tip ends of fusing WPB, suggesting that Slp2-a mediates polar exocytosis by initiating contacts between WPB tips and plasma membrane PI(4,5)P₂.
Rab39 and its effector UACA regulate basolateral exosome release from polarized epithelial cells Peer-reviewed

Takahide Matsui, Yuriko Sakamaki, Shumpei Nakashima, Mitsunori Fukuda

Cell Reports　39　(9)　110875-110875　2022/05
Publisher: Elsevier BV
DOI： 10.1016/j.celrep.2022.110875 　

ISSN： 2211-1247
Establishment and analysis of conditional Rab1- and Rab5-knockout cells using the auxin-inducible degron system Peer-reviewed

Yuki Hatoyama, Yuta Homma, Shu Hiragi, Mitsunori Fukuda

Journal of Cell Science　134　(24)　jcs259184　2021/12/15
Publisher: The Company of Biologists
DOI： 10.1242/jcs.259184 　

ISSN： 0021-9533

eISSN： 1477-9137

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<title>ABSTRACT</title> Two small GTPases, Rab1 and Rab5, are key membrane trafficking regulators that are conserved in all eukaryotes. They have recently been found to be essential for cell survival and/or growth in cultured mammalian cells, thereby precluding the establishment of Rab1-knockout (KO) and Rab5-KO cells, making it extremely difficult to assess the impact of complete Rab1 or Rab5 protein depletion on cellular functions. Here, we generated and analyzed cell lines with conditional KO (CKO) of either Rab1 (Rab1A and Rab1B) or Rab5 (Rab5A, Rab5B and Rab5C) by using the auxin-inducible protein degradation system. Rab1 CKO and Rab5 CKO led to eventual cell death from 18 h and 48 h, respectively, after auxin exposure. After acute Rab1 protein depletion, the Golgi stack and ribbon structures were completely disrupted, and endoplasmic reticulum (ER)-to-Golgi trafficking was severely inhibited. Moreover, we discovered a novel Rab1-depletion phenotype: perinuclear clustering of early endosomes and delayed transferrin recycling. In contrast, acute Rab5 protein depletion resulted in loss of early endosomes and late endosomes, but lysosomes appeared to be normal. We also observed a dramatic reduction in the intracellular signals of endocytic cargos via receptor-mediated or fluid-phase endocytosis in Rab5-depleted cells.
Lemur tail kinase 1 (LMTK1) regulates the endosomal localization of β-secretase BACE1 International-journal Peer-reviewed

Keisuke Komaki, Tetsuya Takano, Yutaka Sato, Akiko Asada, Shikito Ikeda, Kaoru Yamada, Ran Wei, Anni Huo, Aoi Fukuchi, Taro Saito, Kanae Ando, Shigeo Murayama, Wataru Araki, Fuyuki Kametani, Masato Hasegawa, Takeshi Iwatsubo, Mineko Tomomura, Mitsunori Fukuda, Shin-ichi Hisanaga

The Journal of Biochemistry　170　(6)　729-738　2021/12
Publisher: Oxford University Press (OUP)
DOI： 10.1093/jb/mvab094 　

ISSN： 0021-924X

eISSN： 1756-2651

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<title>Abstract</title> Lemur tail kinase 1 (LMTK1), previously called apoptosis-associated tyrosine kinase (AATYK), is an endosomal Ser/Thr kinase. We recently reported that LMTK1 regulates axon outgrowth, dendrite arborization and spine formation via Rab11-mediated vesicle transport. Rab11, a small GTPase regulating recycling endosome trafficking, is shown to be associated with late-onset Alzheimer’s disease (LOAD). In fact, genome-wide association studies identified many proteins regulating vesicle transport as risk factors for LOAD. Furthermore, LMTK1 has been reported to be a risk factor for frontotemporal dementia. Then, we hypothesized that LMTK1 contributes to AD development through vesicle transport and examined the effect of LMTK1 on the cellular localization of AD-related proteins, amyloid precursor protein (APP) and β-site APP cleaving enzyme 1 (BACE1). The β-cleavage of APP by BACE1 is the initial and rate-limiting step in Aβ generation. We found that LMTK1 accumulated BACE1, but not APP, to the perinuclear endosomal compartment, whereas the kinase-negative(kn) mutant of LMTK1A did not. The β-C-terminal fragment was prone to increase under overexpression of LMTK1A kn. Moreover, the expression level of LMTK1A was reduced in AD brains. These results suggest the possibility that LMTK1 is involved in AD development through the regulation of the proper endosomal localization of BACE1.
Biochemical and structural insights into Rab12 interactions with RILP and its family members Peer-reviewed

Jana Omar, Efrat Rosenbaum, Adi Efergan, Bayan Abu Sneineh, Adva Yeheskel, Yuto Maruta, Mitsunori Fukuda, Ronit Sagi-Eisenberg

Scientific Reports　11　(1)　10317　2021/12
Publisher: Springer Science and Business Media LLC
DOI： 10.1038/s41598-021-89394-y 　

eISSN： 2045-2322

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<title>Abstract</title>Alongside its biosynthetic functions, the small GTPase Rab12 negatively regulates mast cell (MC) exocytosis by its interaction with RILP to promote retrograde transport of the MC secretory granules. Given the role of Rab effectors in mediating Rab functions, in this study we used biochemical and in silico tools to decipher Rab12 interactions with its RILP family effectors. We show that Rab12 interacts with RILP, RILP-L1 and RILP-L2 independently of each other, whereby lysine-71, in mouse Rab12, is critical for Rab12 interactions with RILP-L1 or RILP-L2, but is dispensable for the binding of RILP. Focusing on RILP, and relying on molecular dynamics simulations, functional mutational analyses and peptide inhibition assays, we propose a model for the Rab12-RILP complex, consisting of a RILP homodimer and a single molecule of active Rab12, that interacts with the RILP homology domain (RHD) of one RILP monomer and a C-terminal threonine in the other monomer via its switch I and switch II regions. Mutational analyses of RILP RHD also demonstrate its involvement in the regulation of MC secretory granule transport. Jointly, our results provide structural and functional insights into the Rab12-RILP complex on the basis of which new tools could be generated for decoding Rab12 functions.
The endocytic pathway taken by cationic substances requires Rab14 but not Rab5 and Rab7 Peer-reviewed

Evgeniya Trofimenko, Yuta Homma, Mitsunori Fukuda, Christian Widmann

Cell Reports　37　(5)　109945-109945　2021/11/02
Methods for Establishing Rab Knockout MDCK Cells Invited Peer-reviewed

Riko Kinoshita, Yuta Homma, Mitsunori Fukuda

Methods in Molecular Biology　2293　243-256　2021/08
Publisher: Springer US
DOI： 10.1007/978-1-0716-1346-7_17 　

ISSN： 1064-3745

eISSN： 1940-6029
Rab34 GTPase mediates ciliary membrane formation in the intracellular ciliogenesis pathway Peer-reviewed

Anil Kumar Ganga, Margaret C. Kennedy, Mai E. Oguchi, Shawn Gray, Kendall E. Oliver, Tracy A. Knight, Enrique M. De La Cruz, Yuta Homma, Mitsunori Fukuda, David K. Breslow

Current Biology　31　(13)　2895-2905.e7　2021/07
Publisher: Elsevier BV
DOI： 10.1016/j.cub.2021.04.075 　

ISSN： 0960-9822
Knockout analysis of Rab6 effector proteins revealed the role of VPS52 in the secretory pathway Peer-reviewed

Yuta Homma, Mitsunori Fukuda

Biochemical and Biophysical Research Communications　561　151-157　2021/07
Publisher: Elsevier BV
DOI： 10.1016/j.bbrc.2021.05.009 　

ISSN： 0006-291X
RBD11, a bioengineered Rab11-binding module for visualizing and analyzing endogenous Rab11 Peer-reviewed

Futaba Osaki, Takahide Matsui, Shu Hiragi, Yuta Homma, Mitsunori Fukuda

Journal of Cell Science　134　(7)　jcs.257311-jcs.257311　2021/05
Publisher: The Company of Biologists
DOI： 10.1242/jcs.257311 　

ISSN： 0021-9533

eISSN： 1477-9137

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The small GTPase Rab11 plays pivotal roles in diverse physiological phenomena, including the recycling of membrane proteins, cytokinesis, neurite outgrowth, and epithelial morphogenesis. One effective method of analyzing the function of endogenous Rab11 is to overexpress a Rab11-binding domain of one of its effectors, e.g., the C-terminal domain of Rab11-FIP2 (Rab11-FIP2-C), as a dominant-negative construct. However, the drawback of this method is the broader Rab binding specificity of the effector domain, because Rab11-FIP2-C binds to Rabs other than Rab11, e.g., to Rab14 and Rab25. In this study, we bioengineered an artificial Rab11-specific binding domain, named RBD11. Expression of RBD11 visualized endogenous Rab11 without affecting its localization or function, whereas expression of a tandem RBD11, named 2×RBD11, inhibited epithelial morphogenesis and induced a multi-lumen phenotype characteristic of Rab11-deficient cysts. We also developed two tools for temporally and reversibly analyzing Rab11-dependent membrane trafficking: tetracycline-inducible 2×RBD11 and an artificially oligomerized domain (FM)-tagged RBD11.
ALIX and ceramide differentially control polarized small extracellular vesicle release from epithelial cells Peer-reviewed

Takahide Matsui, Futaba Osaki, Shu Hiragi, Yuriko Sakamaki, Mitsunori Fukuda

EMBO reports　22　(5)　e51475　2021/05
Publisher: EMBO
DOI： 10.15252/embr.202051475 　

ISSN： 1469-221X

eISSN： 1469-3178
The N-terminal Leu-Pro-Gln sequence of Rab34 is required for ciliogenesis in hTERT-RPE1 cells

Mai E Oguchi, Yuta Homma, Mitsunori Fukuda

Small GTPases　1-7　2021/04/16
Publisher: Informa UK Limited
DOI： 10.1080/21541248.2021.1894910 　

ISSN： 2154-1248

eISSN： 2154-1256
Rab GTPases: Key players in melanosome biogenesis, transport, and transfer Invited Peer-reviewed

Mitsunori Fukuda

Pigment Cell & Melanoma Research　34　(2)　222-235　2021/03
Publisher: Wiley
DOI： 10.1111/pcmr.12931 　

ISSN： 1755-1471

eISSN： 1755-148X
Tuba Activates Cdc42 during Neuronal Polarization Downstream of the Small GTPase Rab8a Peer-reviewed

Pamela J. Urrutia, Felipe Bodaleo, Daniel A. Bórquez, Yuta Homma, Victoria Rozes-Salvador, Cristopher Villablanca, Cecilia Conde, Mitsunori Fukuda, Christian González-Billault

The Journal of Neuroscience　41　(8)　1636-1649　2021/02/24
Publisher: Society for Neuroscience
DOI： 10.1523/jneurosci.0633-20.2020 　

ISSN： 0270-6474

eISSN： 1529-2401
Guidelines for the use and interpretation of assays for monitoring autophagy (4th edition). International-journal

Daniel J Klionsky, Amal Kamal Abdel-Aziz, Sara Abdelfatah, Mahmoud Abdellatif, Asghar Abdoli, Steffen Abel, Hagai Abeliovich, Marie H Abildgaard, Yakubu Princely Abudu, Abraham Acevedo-Arozena, Iannis E Adamopoulos, Khosrow Adeli, Timon E Adolph, Annagrazia Adornetto, Elma Aflaki, Galila Agam, Anupam Agarwal, Bharat B Aggarwal, Maria Agnello, Patrizia Agostinis, Javed N Agrewala, Alexander Agrotis, Patricia V Aguilar, S Tariq Ahmad, Zubair M Ahmed, Ulises Ahumada-Castro, Sonja Aits, Shu Aizawa, Yunus Akkoc, Tonia Akoumianaki, Hafize Aysin Akpinar, Ahmed M Al-Abd, Lina Al-Akra, Abeer Al-Gharaibeh, Moulay A Alaoui-Jamali, Simon Alberti, Elísabet Alcocer-Gómez, Cristiano Alessandri, Muhammad Ali, M Abdul Alim Al-Bari, Saeb Aliwaini, Javad Alizadeh, Eugènia Almacellas, Alexandru Almasan, Alicia Alonso, Guillermo D Alonso, Nihal Altan-Bonnet, Dario C Altieri, Élida M C Álvarez, Sara Alves, Cristine Alves da Costa, Mazen M Alzaharna, Marialaura Amadio, Consuelo Amantini, Cristina Amaral, Susanna Ambrosio, Amal O Amer, Veena Ammanathan, Zhenyi An, Stig U Andersen, Shaida A Andrabi, Magaiver Andrade-Silva, Allen M Andres, Sabrina Angelini, David Ann, Uche C Anozie, Mohammad Y Ansari, Pedro Antas, Adam Antebi, Zuriñe Antón, Tahira Anwar, Lionel Apetoh, Nadezda Apostolova, Toshiyuki Araki, Yasuhiro Araki, Kohei Arasaki, Wagner L Araújo, Jun Araya, Catherine Arden, Maria-Angeles Arévalo, Sandro Arguelles, Esperanza Arias, Jyothi Arikkath, Hirokazu Arimoto, Aileen R Ariosa, Darius Armstrong-James, Laetitia Arnauné-Pelloquin, Angeles Aroca, Daniela S Arroyo, Ivica Arsov, Rubén Artero, Dalia Maria Lucia Asaro, Michael Aschner, Milad Ashrafizadeh, Osnat Ashur-Fabian, Atanas G Atanasov, Alicia K Au, Patrick Auberger, Holger W Auner, Laure Aurelian, Riccardo Autelli, Laura Avagliano, Yenniffer Ávalos, Sanja Aveic, Célia Alexandra Aveleira, Tamar Avin-Wittenberg, Yucel Aydin, Scott Ayton, Srinivas Ayyadevara, Maria Azzopardi, Misuzu Baba, Jonathan M Backer, Steven K Backues, Dong-Hun Bae, Ok-Nam Bae, Soo Han Bae, Eric H Baehrecke, Ahruem Baek, Seung-Hoon Baek, Sung Hee Baek, Giacinto Bagetta, Agnieszka Bagniewska-Zadworna, Hua Bai, Jie Bai, Xiyuan Bai, Yidong Bai, Nandadulal Bairagi, Shounak Baksi, Teresa Balbi, Cosima T Baldari, Walter Balduini, Andrea Ballabio, Maria Ballester, Salma Balazadeh, Rena Balzan, Rina Bandopadhyay, Sreeparna Banerjee, Sulagna Banerjee, Ágnes Bánréti, Yan Bao, Mauricio S Baptista, Alessandra Baracca, Cristiana Barbati, Ariadna Bargiela, Daniela Barilà, Peter G Barlow, Sami J Barmada, Esther Barreiro, George E Barreto, Jiri Bartek, Bonnie Bartel, Alberto Bartolome, Gaurav R Barve, Suresh H Basagoudanavar, Diane C Bassham, Robert C Bast Jr, Alakananda Basu, Henri Batoko, Isabella Batten, Etienne E Baulieu, Bradley L Baumgarner, Jagadeesh Bayry, Rupert Beale, Isabelle Beau, Florian Beaumatin, Luiz R G Bechara, George R Beck Jr, Michael F Beers, Jakob Begun, Christian Behrends, Georg M N Behrens, Roberto Bei, Eloy Bejarano, Shai Bel, Christian Behl, Amine Belaid, Naïma Belgareh-Touzé, Cristina Bellarosa, Francesca Belleudi, Melissa Belló Pérez, Raquel Bello-Morales, Jackeline Soares de Oliveira Beltran, Sebastián Beltran, Doris Mangiaracina Benbrook, Mykolas Bendorius, Bruno A Benitez, Irene Benito-Cuesta, Julien Bensalem, Martin W Berchtold, Sabina Berezowska, Daniele Bergamaschi, Matteo Bergami, Andreas Bergmann, Laura Berliocchi, Clarisse Berlioz-Torrent, Amélie Bernard, Lionel Berthoux, Cagri G Besirli, Sebastien Besteiro, Virginie M Betin, Rudi Beyaert, Jelena S Bezbradica, Kiran Bhaskar, Ingrid Bhatia-Kissova, Resham Bhattacharya, Sujoy Bhattacharya, Shalmoli Bhattacharyya, Md Shenuarin Bhuiyan, Sujit Kumar Bhutia, Lanrong Bi, Xiaolin Bi, Trevor J Biden, Krikor Bijian, Viktor A Billes, Nadine Binart, Claudia Bincoletto, Asa B Birgisdottir, Geir Bjorkoy, Gonzalo Blanco, Ana Blas-Garcia, Janusz Blasiak, Robert Blomgran, Klas Blomgren, Janice S Blum, Emilio Boada-Romero, Mirta Boban, Kathleen Boesze-Battaglia, Philippe Boeuf, Barry Boland, Pascale Bomont, Paolo Bonaldo, Srinivasa Reddy Bonam, Laura Bonfili, Juan S Bonifacino, Brian A Boone, Martin D Bootman, Matteo Bordi, Christoph Borner, Beat C Bornhauser, Gautam Borthakur, Jürgen Bosch, Santanu Bose, Luis M Botana, Juan Botas, Chantal M Boulanger, Michael E Boulton, Mathieu Bourdenx, Benjamin Bourgeois, Nollaig M Bourke, Guilhem Bousquet, Patricia Boya, Peter V Bozhkov, Luiz H M Bozi, Tolga O Bozkurt, Doug E Brackney, Christian H Brandts, Ralf J Braun, Gerhard H Braus, Roberto Bravo-Sagua, José M Bravo-San Pedro, Patrick Brest, Marie-Agnès Bringer, Alfredo Briones-Herrera, V Courtney Broaddus, Peter Brodersen, Jeffrey L Brodsky, Steven L Brody, Paola G Bronson, Jeff M Bronstein, Carolyn N Brown, Rhoderick E Brown, Patricia C Brum, John H Brumell, Nicola Brunetti-Pierri, Daniele Bruno, Robert J Bryson-Richardson, Cecilia Bucci, Carmen Buchrieser, Marta Bueno, Laura Elisa Buitrago-Molina, Simone Buraschi, Shilpa Buch, J Ross Buchan, Erin M Buckingham, Hikmet Budak, Mauricio Budini, Geert Bultynck, Florin Burada, Joseph R Burgoyne, M Isabel Burón, Victor Bustos, Sabrina Büttner, Elena Butturini, Aaron Byrd, Isabel Cabas, Sandra Cabrera-Benitez, Ken Cadwell, Jingjing Cai, Lu Cai, Qian Cai, Montserrat Cairó, Jose A Calbet, Guy A Caldwell, Kim A Caldwell, Jarrod A Call, Riccardo Calvani, Ana C Calvo, Miguel Calvo-Rubio Barrera, Niels Os Camara, Jacques H Camonis, Nadine Camougrand, Michelangelo Campanella, Edward M Campbell, François-Xavier Campbell-Valois, Silvia Campello, Ilaria Campesi, Juliane C Campos, Olivier Camuzard, Jorge Cancino, Danilo Candido de Almeida, Laura Canesi, Isabella Caniggia, Barbara Canonico, Carles Cantí, Bin Cao, Michele Caraglia, Beatriz Caramés, Evie H Carchman, Elena Cardenal-Muñoz, Cesar Cardenas, Luis Cardenas, Sandra M Cardoso, Jennifer S Carew, Georges F Carle, Gillian Carleton, Silvia Carloni, Didac Carmona-Gutierrez, Leticia A Carneiro, Oliana Carnevali, Julian M Carosi, Serena Carra, Alice Carrier, Lucie Carrier, Bernadette Carroll, A Brent Carter, Andreia Neves Carvalho, Magali Casanova, Caty Casas, Josefina Casas, Chiara Cassioli, Eliseo F Castillo, Karen Castillo, Sonia Castillo-Lluva, Francesca Castoldi, Marco Castori, Ariel F Castro, Margarida Castro-Caldas, Javier Castro-Hernandez, Susana Castro-Obregon, Sergio D Catz, Claudia Cavadas, Federica Cavaliere, Gabriella Cavallini, Maria Cavinato, Maria L Cayuela, Paula Cebollada Rica, Valentina Cecarini, Francesco Cecconi, Marzanna Cechowska-Pasko, Simone Cenci, Victòria Ceperuelo-Mallafré, João J Cerqueira, Janete M Cerutti, Davide Cervia, Vildan Bozok Cetintas, Silvia Cetrullo, Han-Jung Chae, Andrei S Chagin, Chee-Yin Chai, Gopal Chakrabarti, Oishee Chakrabarti, Tapas Chakraborty, Trinad Chakraborty, Mounia Chami, Georgios Chamilos, David W Chan, Edmond Y W Chan, Edward D Chan, H Y Edwin Chan, Helen H Chan, Hung Chan, Matthew T V Chan, Yau Sang Chan, Partha K Chandra, Chih-Peng Chang, Chunmei Chang, Hao-Chun Chang, Kai Chang, Jie Chao, Tracey Chapman, Nicolas Charlet-Berguerand, Samrat Chatterjee, Shail K Chaube, Anu Chaudhary, Santosh Chauhan, Edward Chaum, Frédéric Checler, Michael E Cheetham, Chang-Shi Chen, Guang-Chao Chen, Jian-Fu Chen, Liam L Chen, Leilei Chen, Lin Chen, Mingliang Chen, Mu-Kuan Chen, Ning Chen, Quan Chen, Ruey-Hwa Chen, Shi Chen, Wei Chen, Weiqiang Chen, Xin-Ming Chen, Xiong-Wen Chen, Xu Chen, Yan Chen, Ye-Guang Chen, Yingyu Chen, Yongqiang Chen, Yu-Jen Chen, Yue-Qin Chen, Zhefan Stephen Chen, Zhi Chen, Zhi-Hua Chen, Zhijian J Chen, Zhixiang Chen, Hanhua Cheng, Jun Cheng, Shi-Yuan Cheng, Wei Cheng, Xiaodong Cheng, Xiu-Tang Cheng, Yiyun Cheng, Zhiyong Cheng, Zhong Chen, Heesun Cheong, Jit Kong Cheong, Boris V Chernyak, Sara Cherry, Chi Fai Randy Cheung, Chun Hei Antonio Cheung, King-Ho Cheung, Eric Chevet, Richard J Chi, Alan Kwok Shing Chiang, Ferdinando Chiaradonna, Roberto Chiarelli, Mario Chiariello, Nathalia Chica, Susanna Chiocca, Mario Chiong, Shih-Hwa Chiou, Abhilash I Chiramel, Valerio Chiurchiù, Dong-Hyung Cho, Seong-Kyu Choe, Augustine M K Choi, Mary E Choi, Kamalika Roy Choudhury, Norman S Chow, Charleen T Chu, Jason P Chua, John Jia En Chua, Hyewon Chung, Kin Pan Chung, Seockhoon Chung, So-Hyang Chung, Yuen-Li Chung, Valentina Cianfanelli, Iwona A Ciechomska, Mariana Cifuentes, Laura Cinque, Sebahattin Cirak, Mara Cirone, Michael J Clague, Robert Clarke, Emilio Clementi, Eliana M Coccia, Patrice Codogno, Ehud Cohen, Mickael M Cohen, Tania Colasanti, Fiorella Colasuonno, Robert A Colbert, Anna Colell, Miodrag Čolić, Nuria S Coll, Mark O Collins, María I Colombo, Daniel A Colón-Ramos, Lydie Combaret, Sergio Comincini, Márcia R Cominetti, Antonella Consiglio, Andrea Conte, Fabrizio Conti, Viorica Raluca Contu, Mark R Cookson, Kevin M Coombs, Isabelle Coppens, Maria Tiziana Corasaniti, Dale P Corkery, Nils Cordes, Katia Cortese, Maria do Carmo Costa, Sarah Costantino, Paola Costelli, Ana Coto-Montes, Peter J Crack, Jose L Crespo, Alfredo Criollo, Valeria Crippa, Riccardo Cristofani, Tamas Csizmadia, Antonio Cuadrado, Bing Cui, Jun Cui, Yixian Cui, Yong Cui, Emmanuel Culetto, Andrea C Cumino, Andrey V Cybulsky, Mark J Czaja, Stanislaw J Czuczwar, Stefania D'Adamo, Marcello D'Amelio, Daniela D'Arcangelo, Andrew C D'Lugos, Gabriella D'Orazi, James A da Silva, Hormos Salimi Dafsari, Ruben K Dagda, Yasin Dagdas, Maria Daglia, Xiaoxia Dai, Yun Dai, Yuyuan Dai, Jessica Dal Col, Paul Dalhaimer, Luisa Dalla Valle, Tobias Dallenga, Guillaume Dalmasso, Markus Damme, Ilaria Dando, Nico P Dantuma, April L Darling, Hiranmoy Das, Srinivasan Dasarathy, Santosh K Dasari, Srikanta Dash, Oliver Daumke, Adrian N Dauphinee, Jeffrey S Davies, Valeria A Dávila, Roger J Davis, Tanja Davis, Sharadha Dayalan Naidu, Francesca De Amicis, Karolien De Bosscher, Francesca De Felice, Lucia De Franceschi, Chiara De Leonibus, Mayara G de Mattos Barbosa, Guido R Y De Meyer, Angelo De Milito, Cosimo De Nunzio, Clara De Palma, Mauro De Santi, Claudio De Virgilio, Daniela De Zio, Jayanta Debnath, Brian J DeBosch, Jean-Paul Decuypere, Mark A Deehan, Gianluca Deflorian, James DeGregori, Benjamin Dehay, Gabriel Del Rio, Joe R Delaney, Lea M D Delbridge, Elizabeth Delorme-Axford, M Victoria Delpino, Francesca Demarchi, Vilma Dembitz, Nicholas D Demers, Hongbin Deng, Zhiqiang Deng, Joern Dengjel, Paul Dent, Donna Denton, Melvin L DePamphilis, Channing J Der, Vojo Deretic, Albert Descoteaux, Laura Devis, Sushil Devkota, Olivier Devuyst, Grant Dewson, Mahendiran Dharmasivam, Rohan Dhiman, Diego di Bernardo, Manlio Di Cristina, Fabio Di Domenico, Pietro Di Fazio, Alessio Di Fonzo, Giovanni Di Guardo, Gianni M Di Guglielmo, Luca Di Leo, Chiara Di Malta, Alessia Di Nardo, Martina Di Rienzo, Federica Di Sano, George Diallinas, Jiajie Diao, Guillermo Diaz-Araya, Inés Díaz-Laviada, Jared M Dickinson, Marc Diederich, Mélanie Dieudé, Ivan Dikic, Shiping Ding, Wen-Xing Ding, Luciana Dini, Jelena Dinić, Miroslav Dinic, Albena T Dinkova-Kostova, Marc S Dionne, Jörg H W Distler, Abhinav Diwan, Ian M C Dixon, Mojgan Djavaheri-Mergny, Ina Dobrinski, Oxana Dobrovinskaya, Radek Dobrowolski, Renwick C J Dobson, Jelena Đokić, Serap Dokmeci Emre, Massimo Donadelli, Bo Dong, Xiaonan Dong, Zhiwu Dong, Gerald W Dorn Ii, Volker Dotsch, Huan Dou, Juan Dou, Moataz Dowaidar, Sami Dridi, Liat Drucker, Ailian Du, Caigan Du, Guangwei Du, Hai-Ning Du, Li-Lin Du, André du Toit, Shao-Bin Duan, Xiaoqiong Duan, Sónia P Duarte, Anna Dubrovska, Elaine A Dunlop, Nicolas Dupont, Raúl V Durán, Bilikere S Dwarakanath, Sergey A Dyshlovoy, Darius Ebrahimi-Fakhari, Leopold Eckhart, Charles L Edelstein, Thomas Efferth, Eftekhar Eftekharpour, Ludwig Eichinger, Nabil Eid, Tobias Eisenberg, N Tony Eissa, Sanaa Eissa, Miriam Ejarque, Abdeljabar El Andaloussi, Nazira El-Hage, Shahenda El-Naggar, Anna Maria Eleuteri, Eman S El-Shafey, Mohamed Elgendy, Aristides G Eliopoulos, María M Elizalde, Philip M Elks, Hans-Peter Elsasser, Eslam S Elsherbiny, Brooke M Emerling, N C Tolga Emre, Christina H Eng, Nikolai Engedal, Anna-Mart Engelbrecht, Agnete S T Engelsen, Jorrit M Enserink, Ricardo Escalante, Audrey Esclatine, Mafalda Escobar-Henriques, Eeva-Liisa Eskelinen, Lucile Espert, Makandjou-Ola Eusebio, Gemma Fabrias, Cinzia Fabrizi, Antonio Facchiano, Francesco Facchiano, Bengt Fadeel, Claudio Fader, Alex C Faesen, W Douglas Fairlie, Alberto Falcó, Bjorn H Falkenburger, Daping Fan, Jie Fan, Yanbo Fan, Evandro F Fang, Yanshan Fang, Yognqi Fang, Manolis Fanto, Tamar Farfel-Becker, Mathias Faure, Gholamreza Fazeli, Anthony O Fedele, Arthur M Feldman, Du Feng, Jiachun Feng, Lifeng Feng, Yibin Feng, Yuchen Feng, Wei Feng, Thais Fenz Araujo, Thomas A Ferguson, Álvaro F Fernández, Jose C Fernandez-Checa, Sonia Fernández-Veledo, Alisdair R Fernie, Anthony W Ferrante Jr, Alessandra Ferraresi, Merari F Ferrari, Julio C B Ferreira, Susan Ferro-Novick, Antonio Figueras, Riccardo Filadi, Nicoletta Filigheddu, Eduardo Filippi-Chiela, Giuseppe Filomeni, Gian Maria Fimia, Vittorio Fineschi, Francesca Finetti, Steven Finkbeiner, Edward A Fisher, Paul B Fisher, Flavio Flamigni, Steven J Fliesler, Trude H Flo, Ida Florance, Oliver Florey, Tullio Florio, Erika Fodor, Carlo Follo, Edward A Fon, Antonella Forlino, Francesco Fornai, Paola Fortini, Anna Fracassi, Alessandro Fraldi, Brunella Franco, Rodrigo Franco, Flavia Franconi, Lisa B Frankel, Scott L Friedman, Leopold F Fröhlich, Gema Frühbeck, Jose M Fuentes, Yukio Fujiki, Naonobu Fujita, Yuuki Fujiwara, Mitsunori Fukuda, Simone Fulda, Luc Furic, Norihiko Furuya, Carmela Fusco, Michaela U Gack, Lidia Gaffke, Sehamuddin Galadari, Alessia Galasso, Maria F Galindo, Sachith Gallolu Kankanamalage, Lorenzo Galluzzi, Vincent Galy, Noor Gammoh, Boyi Gan, Ian G Ganley, Feng Gao, Hui Gao, Minghui Gao, Ping Gao, Shou-Jiang Gao, Wentao Gao, Xiaobo Gao, Ana Garcera, Maria Noé Garcia, Verónica E Garcia, Francisco García-Del Portillo, Vega Garcia-Escudero, Aracely Garcia-Garcia, Marina Garcia-Macia, Diana García-Moreno, Carmen Garcia-Ruiz, Patricia García-Sanz, Abhishek D Garg, Ricardo Gargini, Tina Garofalo, Robert F Garry, Nils C Gassen, Damian Gatica, Liang Ge, Wanzhong Ge, Ruth Geiss-Friedlander, Cecilia Gelfi, Pascal Genschik, Ian E Gentle, Valeria Gerbino, Christoph Gerhardt, Kyla Germain, Marc Germain, David A Gewirtz, Elham Ghasemipour Afshar, Saeid Ghavami, Alessandra Ghigo, Manosij Ghosh, Georgios Giamas, Claudia Giampietri, Alexandra Giatromanolaki, Gary E Gibson, Spencer B Gibson, Vanessa Ginet, Edward Giniger, Carlotta Giorgi, Henrique Girao, Stephen E Girardin, Mridhula Giridharan, Sandy Giuliano, Cecilia Giulivi, Sylvie Giuriato, Julien Giustiniani, Alexander Gluschko, Veit Goder, Alexander Goginashvili, Jakub Golab, David C Goldstone, Anna Golebiewska, Luciana R Gomes, Rodrigo Gomez, Rubén Gómez-Sánchez, Maria Catalina Gomez-Puerto, Raquel Gomez-Sintes, Qingqiu Gong, Felix M Goni, Javier González-Gallego, Tomas Gonzalez-Hernandez, Rosa A Gonzalez-Polo, Jose A Gonzalez-Reyes, Patricia González-Rodríguez, Ing Swie Goping, Marina S Gorbatyuk, Nikolai V Gorbunov, Kıvanç Görgülü, Roxana M Gorojod, Sharon M Gorski, Sandro Goruppi, Cecilia Gotor, Roberta A Gottlieb, Illana Gozes, Devrim Gozuacik, Martin Graef, Markus H Gräler, Veronica Granatiero, Daniel Grasso, Joshua P Gray, Douglas R Green, Alexander Greenhough, Stephen L Gregory, Edward F Griffin, Mark W Grinstaff, Frederic Gros, Charles Grose, Angelina S Gross, Florian Gruber, Paolo Grumati, Tilman Grune, Xueyan Gu, Jun-Lin Guan, Carlos M Guardia, Kishore Guda, Flora Guerra, Consuelo Guerri, Prasun Guha, Carlos Guillén, Shashi Gujar, Anna Gukovskaya, Ilya Gukovsky, Jan Gunst, Andreas Günther, Anyonya R Guntur, Chuanyong Guo, Chun Guo, Hongqing Guo, Lian-Wang Guo, Ming Guo, Pawan Gupta, Shashi Kumar Gupta, Swapnil Gupta, Veer Bala Gupta, Vivek Gupta, Asa B Gustafsson, David D Gutterman, Ranjitha H B, Annakaisa Haapasalo, James E Haber, Aleksandra Hać, Shinji Hadano, Anders J Hafrén, Mansour Haidar, Belinda S Hall, Gunnel Halldén, Anne Hamacher-Brady, Andrea Hamann, Maho Hamasaki, Weidong Han, Malene Hansen, Phyllis I Hanson, Zijian Hao, Masaru Harada, Ljubica Harhaji-Trajkovic, Nirmala Hariharan, Nigil Haroon, James Harris, Takafumi Hasegawa, Noor Hasima Nagoor, Jeffrey A Haspel, Volker Haucke, Wayne D Hawkins, Bruce A Hay, Cole M Haynes, Soren B Hayrabedyan, Thomas S Hays, Congcong He, Qin He, Rong-Rong He, You-Wen He, Yu-Ying He, Yasser Heakal, Alexander M Heberle, J Fielding Hejtmancik, Gudmundur Vignir Helgason, Vanessa Henkel, Marc Herb, Alexander Hergovich, Anna Herman-Antosiewicz, Agustín Hernández, Carlos Hernandez, Sergio Hernandez-Diaz, Virginia Hernandez-Gea, Amaury Herpin, Judit Herreros, Javier H Hervás, Daniel Hesselson, Claudio Hetz, Volker T Heussler, Yujiro Higuchi, Sabine Hilfiker, Joseph A Hill, William S Hlavacek, Emmanuel A Ho, Idy H T Ho, Philip Wing-Lok Ho, Shu-Leong Ho, Wan Yun Ho, G Aaron Hobbs, Mark Hochstrasser, Peter H M Hoet, Daniel Hofius, Paul Hofman, Annika Höhn, Carina I Holmberg, Jose R Hombrebueno, Chang-Won Hong Yi-Ren Hong, Lora V Hooper, Thorsten Hoppe, Rastislav Horos, Yujin Hoshida, I-Lun Hsin, Hsin-Yun Hsu, Bing Hu, Dong Hu, Li-Fang Hu, Ming Chang Hu, Ronggui Hu, Wei Hu, Yu-Chen Hu, Zhuo-Wei Hu, Fang Hua, Jinlian Hua, Yingqi Hua, Chongmin Huan, Canhua Huang, Chuanshu Huang, Chuanxin Huang, Chunling Huang, Haishan Huang, Kun Huang, Michael L H Huang, Rui Huang, Shan Huang, Tianzhi Huang, Xing Huang, Yuxiang Jack Huang, Tobias B Huber, Virginie Hubert, Christian A Hubner, Stephanie M Hughes, William E Hughes, Magali Humbert, Gerhard Hummer, James H Hurley, Sabah Hussain, Salik Hussain, Patrick J Hussey, Martina Hutabarat, Hui-Yun Hwang, Seungmin Hwang, Antonio Ieni, Fumiyo Ikeda, Yusuke Imagawa, Yuzuru Imai, Carol Imbriano, Masaya Imoto, Denise M Inman, Ken Inoki, Juan Iovanna, Renato V Iozzo, Giuseppe Ippolito, Javier E Irazoqui, Pablo Iribarren, Mohd Ishaq, Makoto Ishikawa, Nestor Ishimwe, Ciro Isidoro, Nahed Ismail, Shohreh Issazadeh-Navikas, Eisuke Itakura, Daisuke Ito, Davor Ivankovic, Saška Ivanova, Anand Krishnan V Iyer, José M Izquierdo, Masanori Izumi, Marja Jäättelä, Majid Sakhi Jabir, William T Jackson, Nadia Jacobo-Herrera, Anne-Claire Jacomin, Elise Jacquin, Pooja Jadiya, Hartmut Jaeschke, Chinnaswamy Jagannath, Arjen J Jakobi, Johan Jakobsson, Bassam Janji, Pidder Jansen-Dürr, Patric J Jansson, Jonathan Jantsch, Sławomir Januszewski, Alagie Jassey, Steve Jean, Hélène Jeltsch-David, Pavla Jendelova, Andreas Jenny, Thomas E Jensen, Niels Jessen, Jenna L Jewell, Jing Ji, Lijun Jia, Rui Jia, Liwen Jiang, Qing Jiang, Richeng Jiang, Teng Jiang, Xuejun Jiang, Yu Jiang, Maria Jimenez-Sanchez, Eun-Jung Jin, Fengyan Jin, Hongchuan Jin, Li Jin, Luqi Jin, Meiyan Jin, Si Jin, Eun-Kyeong Jo, Carine Joffre, Terje Johansen, Gail V W Johnson, Simon A Johnston, Eija Jokitalo, Mohit Kumar Jolly, Leo A B Joosten, Joaquin Jordan, Bertrand Joseph, Dianwen Ju, Jeong-Sun Ju, Jingfang Ju, Esmeralda Juárez, Delphine Judith, Gábor Juhász, Youngsoo Jun, Chang Hwa Jung, Sung-Chul Jung, Yong Keun Jung, Heinz Jungbluth, Johannes Jungverdorben, Steffen Just, Kai Kaarniranta, Allen Kaasik, Tomohiro Kabuta, Daniel Kaganovich, Alon Kahana, Renate Kain, Shinjo Kajimura, Maria Kalamvoki, Manjula Kalia, Danuta S Kalinowski, Nina Kaludercic, Ioanna Kalvari, Joanna Kaminska, Vitaliy O Kaminskyy, Hiromitsu Kanamori, Keizo Kanasaki, Chanhee Kang, Rui Kang, Sang Sun Kang, Senthilvelrajan Kaniyappan, Tomotake Kanki, Thirumala-Devi Kanneganti, Anumantha G Kanthasamy, Arthi Kanthasamy, Marc Kantorow, Orsolya Kapuy, Michalis V Karamouzis, Md Razaul Karim, Parimal Karmakar, Rajesh G Katare, Masaru Kato, Stefan H E Kaufmann, Anu Kauppinen, Gur P Kaushal, Susmita Kaushik, Kiyoshi Kawasaki, Kemal Kazan, Po-Yuan Ke, Damien J Keating, Ursula Keber, John H Kehrl, Kate E Keller, Christian W Keller, Jongsook Kim Kemper, Candia M Kenific, Oliver Kepp, Stephanie Kermorgant, Andreas Kern, Robin Ketteler, Tom G Keulers, Boris Khalfin, Hany Khalil, Bilon Khambu, Shahid Y Khan, Vinoth Kumar Megraj Khandelwal, Rekha Khandia, Widuri Kho, Noopur V Khobrekar, Sataree Khuansuwan, Mukhran Khundadze, Samuel A Killackey, Dasol Kim, Deok Ryong Kim, Do-Hyung Kim, Dong-Eun Kim, Eun Young Kim, Eun-Kyoung Kim, Hak-Rim Kim, Hee-Sik Kim, Hyung-Ryong Kim, Jeong Hun Kim, Jin Kyung Kim, Jin-Hoi Kim, Joungmok Kim, Ju Hwan Kim, Keun Il Kim, Peter K Kim, Seong-Jun Kim, Scot R Kimball, Adi Kimchi, Alec C Kimmelman, Tomonori Kimura, Matthew A King, Kerri J Kinghorn, Conan G Kinsey, Vladimir Kirkin, Lorrie A Kirshenbaum, Sergey L Kiselev, Shuji Kishi, Katsuhiko Kitamoto, Yasushi Kitaoka, Kaio Kitazato, Richard N Kitsis, Josef T Kittler, Ole Kjaerulff, Peter S Klein, Thomas Klopstock, Jochen Klucken, Helene Knævelsrud, Roland L Knorr, Ben C B Ko, Fred Ko, Jiunn-Liang Ko, Hotaka Kobayashi, Satoru Kobayashi, Ina Koch, Jan C Koch, Ulrich Koenig, Donat Kögel, Young Ho Koh, Masato Koike, Sepp D Kohlwein, Nur M Kocaturk, Masaaki Komatsu, Jeannette König, Toru Kono, Benjamin T Kopp, Tamas Korcsmaros, Gözde Korkmaz, Viktor I Korolchuk, Mónica Suárez Korsnes, Ali Koskela, Janaiah Kota, Yaichiro Kotake, Monica L Kotler, Yanjun Kou, Michael I Koukourakis, Evangelos Koustas, Attila L Kovacs, Tibor Kovács, Daisuke Koya, Tomohiro Kozako, Claudine Kraft, Dimitri Krainc, Helmut Krämer, Anna D Krasnodembskaya, Carole Kretz-Remy, Guido Kroemer, Nicholas T Ktistakis, Kazuyuki Kuchitsu, Sabine Kuenen, Lars Kuerschner, Thomas Kukar, Ajay Kumar, Ashok Kumar, Deepak Kumar, Dhiraj Kumar, Sharad Kumar, Shinji Kume, Caroline Kumsta, Chanakya N Kundu, Mondira Kundu, Ajaikumar B Kunnumakkara, Lukasz Kurgan, Tatiana G Kutateladze, Ozlem Kutlu, SeongAe Kwak, Ho Jeong Kwon, Taeg Kyu Kwon, Yong Tae Kwon, Irene Kyrmizi, Albert La Spada, Patrick Labonté, Sylvain Ladoire, Ilaria Laface, Frank Lafont, Diane C Lagace, Vikramjit Lahiri, Zhibing Lai, Angela S Laird, Aparna Lakkaraju, Trond Lamark, Sheng-Hui Lan, Ane Landajuela, Darius J R Lane, Jon D Lane, Charles H Lang, Carsten Lange, Ülo Langel, Rupert Langer, Pierre Lapaquette, Jocelyn Laporte, Nicholas F LaRusso, Isabel Lastres-Becker, Wilson Chun Yu Lau, Gordon W Laurie, Sergio Lavandero, Betty Yuen Kwan Law, Helen Ka-Wai Law, Rob Layfield, Weidong Le, Herve Le Stunff, Alexandre Y Leary, Jean-Jacques Lebrun, Lionel Y W Leck, Jean-Philippe Leduc-Gaudet, Changwook Lee, Chung-Pei Lee, Da-Hye Lee, Edward B Lee, Erinna F Lee, Gyun Min Lee, He-Jin Lee, Heung Kyu Lee, Jae Man Lee, Jason S Lee, Jin-A Lee, Joo-Yong Lee, Jun Hee Lee, Michael Lee, Min Goo Lee, Min Jae Lee, Myung-Shik Lee, Sang Yoon Lee, Seung-Jae Lee, Stella Y Lee, Sung Bae Lee, Won Hee Lee, Ying-Ray Lee, Yong-Ho Lee, Youngil Lee, Christophe Lefebvre, Renaud Legouis, Yu L Lei, Yuchen Lei, Sergey Leikin, Gerd Leitinger, Leticia Lemus, Shuilong Leng, Olivia Lenoir, Guido Lenz, Heinz Josef Lenz, Paola Lenzi, Yolanda León, Andréia M Leopoldino, Christoph Leschczyk, Stina Leskelä, Elisabeth Letellier, Chi-Ting Leung, Po Sing Leung, Jeremy S Leventhal, Beth Levine, Patrick A Lewis, Klaus Ley, Bin Li, Da-Qiang Li, Jianming Li, Jing Li, Jiong Li, Ke Li, Liwu Li, Mei Li, Min Li, Min Li, Ming Li, Mingchuan Li, Pin-Lan Li, Ming-Qing Li, Qing Li, Sheng Li, Tiangang Li, Wei Li, Wenming Li, Xue Li, Yi-Ping Li, Yuan Li, Zhiqiang Li, Zhiyong Li, Zhiyuan Li, Jiqin Lian, Chengyu Liang, Qiangrong Liang, Weicheng Liang, Yongheng Liang, YongTian Liang, Guanghong Liao, Lujian Liao, Mingzhi Liao, Yung-Feng Liao, Mariangela Librizzi, Pearl P Y Lie, Mary A Lilly, Hyunjung J Lim, Thania R R Lima, Federica Limana, Chao Lin, Chih-Wen Lin, Dar-Shong Lin, Fu-Cheng Lin, Jiandie D Lin, Kurt M Lin, Kwang-Huei Lin, Liang-Tzung Lin, Pei-Hui Lin, Qiong Lin, Shaofeng Lin, Su-Ju Lin, Wenyu Lin, Xueying Lin, Yao-Xin Lin, Yee-Shin Lin, Rafael Linden, Paula Lindner, Shuo-Chien Ling, Paul Lingor, Amelia K Linnemann, Yih-Cherng Liou, Marta M Lipinski, Saška Lipovšek, Vitor A Lira, Natalia Lisiak, Paloma B Liton, Chao Liu, Ching-Hsuan Liu, Chun-Feng Liu, Cui Hua Liu, Fang Liu, Hao Liu, Hsiao-Sheng Liu, Hua-Feng Liu, Huifang Liu, Jia Liu, Jing Liu, Julia Liu, Leyuan Liu, Longhua Liu, Meilian Liu, Qin Liu, Wei Liu, Wende Liu, Xiao-Hong Liu, Xiaodong Liu, Xingguo Liu, Xu Liu, Xuedong Liu, Yanfen Liu, Yang Liu, Yang Liu, Yueyang Liu, Yule Liu, J Andrew Livingston, Gerard Lizard, Jose M Lizcano, Senka Ljubojevic-Holzer, Matilde E LLeonart, David Llobet-Navàs, Alicia Llorente, Chih Hung Lo, Damián Lobato-Márquez, Qi Long, Yun Chau Long, Ben Loos, Julia A Loos, Manuela G López, Guillermo López-Doménech, José Antonio López-Guerrero, Ana T López-Jiménez, Óscar López-Pérez, Israel López-Valero, Magdalena J Lorenowicz, Mar Lorente, Peter Lorincz, Laura Lossi, Sophie Lotersztajn, Penny E Lovat, Jonathan F Lovell, Alenka Lovy, Péter Lőw, Guang Lu, Haocheng Lu, Jia-Hong Lu, Jin-Jian Lu, Mengji Lu, Shuyan Lu, Alessandro Luciani, John M Lucocq, Paula Ludovico, Micah A Luftig, Morten Luhr, Diego Luis-Ravelo, Julian J Lum, Liany Luna-Dulcey, Anders H Lund, Viktor K Lund, Jan D Lünemann, Patrick Lüningschrör, Honglin Luo, Rongcan Luo, Shouqing Luo, Zhi Luo, Claudio Luparello, Bernhard Lüscher, Luan Luu, Alex Lyakhovich, Konstantin G Lyamzaev, Alf Håkon Lystad, Lyubomyr Lytvynchuk, Alvin C Ma, Changle Ma, Mengxiao Ma, Ning-Fang Ma, Quan-Hong Ma, Xinliang Ma, Yueyun Ma, Zhenyi Ma, Ormond A MacDougald, Fernando Macian, Gustavo C MacIntosh, Jeffrey P MacKeigan, Kay F Macleod, Sandra Maday, Frank Madeo, Muniswamy Madesh, Tobias Madl, Julio Madrigal-Matute, Akiko Maeda, Yasuhiro Maejima, Marta Magarinos, Poornima Mahavadi, Emiliano Maiani, Kenneth Maiese, Panchanan Maiti, Maria Chiara Maiuri, Barbara Majello, Michael B Major, Elena Makareeva, Fayaz Malik, Karthik Mallilankaraman, Walter Malorni, Alina Maloyan, Najiba Mammadova, Gene Chi Wai Man, Federico Manai, Joseph D Mancias, Eva-Maria Mandelkow, Michael A Mandell, Angelo A Manfredi, Masoud H Manjili, Ravi Manjithaya, Patricio Manque, Bella B Manshian, Raquel Manzano, Claudia Manzoni, Kai Mao, Cinzia Marchese, Sandrine Marchetti, Anna Maria Marconi, Fabrizio Marcucci, Stefania Mardente, Olga A Mareninova, Marta Margeta, Muriel Mari, Sara Marinelli, Oliviero Marinelli, Guillermo Mariño, Sofia Mariotto, Richard S Marshall, Mark R Marten, Sascha Martens, Alexandre P J Martin, Katie R Martin, Sara Martin, Shaun Martin, Adrián Martín-Segura, Miguel A Martín-Acebes, Inmaculada Martin-Burriel, Marcos Martin-Rincon, Paloma Martin-Sanz, José A Martina, Wim Martinet, Aitor Martinez, Ana Martinez, Jennifer Martinez, Moises Martinez Velazquez, Nuria Martinez-Lopez, Marta Martinez-Vicente, Daniel O Martins, Joilson O Martins, Waleska K Martins, Tania Martins-Marques, Emanuele Marzetti, Shashank Masaldan, Celine Masclaux-Daubresse, Douglas G Mashek, Valentina Massa, Lourdes Massieu, Glenn R Masson, Laura Masuelli, Anatoliy I Masyuk, Tetyana V Masyuk, Paola Matarrese, Ander Matheu, Satoaki Matoba, Sachiko Matsuzaki, Pamela Mattar, Alessandro Matte, Domenico Mattoscio, José L Mauriz, Mario Mauthe, Caroline Mauvezin, Emanual Maverakis, Paola Maycotte, Johanna Mayer, Gianluigi Mazzoccoli, Cristina Mazzoni, Joseph R Mazzulli, Nami McCarty, Christine McDonald, Mitchell R McGill, Sharon L McKenna, BethAnn McLaughlin, Fionn McLoughlin, Mark A McNiven, Thomas G McWilliams, Fatima Mechta-Grigoriou, Tania Catarina Medeiros, Diego L Medina, Lynn A Megeney, Klara Megyeri, Maryam Mehrpour, Jawahar L Mehta, Alfred J Meijer, Annemarie H Meijer, Jakob Mejlvang, Alicia Meléndez, Annette Melk, Gonen Memisoglu, Alexandrina F Mendes, Delong Meng, Fei Meng, Tian Meng, Rubem Menna-Barreto, Manoj B Menon, Carol Mercer, Anne E Mercier, Jean-Louis Mergny, Adalberto Merighi, Seth D Merkley, Giuseppe Merla, Volker Meske, Ana Cecilia Mestre, Shree Padma Metur, Christian Meyer, Hemmo Meyer, Wenyi Mi, Jeanne Mialet-Perez, Junying Miao, Lucia Micale, Yasuo Miki, Enrico Milan, Małgorzata Milczarek, Dana L Miller, Samuel I Miller, Silke Miller, Steven W Millward, Ira Milosevic, Elena A Minina, Hamed Mirzaei, Hamid Reza Mirzaei, Mehdi Mirzaei, Amit Mishra, Nandita Mishra, Paras Kumar Mishra, Maja Misirkic Marjanovic, Roberta Misasi, Amit Misra, Gabriella Misso, Claire Mitchell, Geraldine Mitou, Tetsuji Miura, Shigeki Miyamoto, Makoto Miyazaki, Mitsunori Miyazaki, Taiga Miyazaki, Keisuke Miyazawa, Noboru Mizushima, Trine H Mogensen, Baharia Mograbi, Reza Mohammadinejad, Yasir Mohamud, Abhishek Mohanty, Sipra Mohapatra, Torsten Möhlmann, Asif Mohmmed, Anna Moles, Kelle H Moley, Maurizio Molinari, Vincenzo Mollace, Andreas Buch Møller, Bertrand Mollereau, Faustino Mollinedo, Costanza Montagna, Mervyn J Monteiro, Andrea Montella, L Ruth Montes, Barbara Montico, Vinod K Mony, Giacomo Monzio Compagnoni, Michael N Moore, Mohammad A Moosavi, Ana L Mora, Marina Mora, David Morales-Alamo, Rosario Moratalla, Paula I Moreira, Elena Morelli, Sandra Moreno, Daniel Moreno-Blas, Viviana Moresi, Benjamin Morga, Alwena H Morgan, Fabrice Morin, Hideaki Morishita, Orson L Moritz, Mariko Moriyama, Yuji Moriyasu, Manuela Morleo, Eugenia Morselli, Jose F Moruno-Manchon, Jorge Moscat, Serge Mostowy, Elisa Motori, Andrea Felinto Moura, Naima Moustaid-Moussa, Maria Mrakovcic, Gabriel Muciño-Hernández, Anupam Mukherjee, Subhadip Mukhopadhyay, Jean M Mulcahy Levy, Victoriano Mulero, Sylviane Muller, Christian Münch, Ashok Munjal, Pura Munoz-Canoves, Teresa Muñoz-Galdeano, Christian Münz, Tomokazu Murakawa, Claudia Muratori, Brona M Murphy, J Patrick Murphy, Aditya Murthy, Timo T Myöhänen, Indira U Mysorekar, Jennifer Mytych, Seyed Mohammad Nabavi, Massimo Nabissi, Péter Nagy, Jihoon Nah, Aimable Nahimana, Ichiro Nakagawa, Ken Nakamura, Hitoshi Nakatogawa, Shyam S Nandi, Meera Nanjundan, Monica Nanni, Gennaro Napolitano, Roberta Nardacci, Masashi Narita, Melissa Nassif, Ilana Nathan, Manabu Natsumeda, Ryno J Naude, Christin Naumann, Olaia Naveiras, Fatemeh Navid, Steffan T Nawrocki, Taras Y Nazarko, Francesca Nazio, Florentina Negoita, Thomas Neill, Amanda L Neisch, Luca M Neri, Mihai G Netea, Patrick Neubert, Thomas P Neufeld, Dietbert Neumann, Albert Neutzner, Phillip T Newton, Paul A Ney, Ioannis P Nezis, Charlene C W Ng, Tzi Bun Ng, Hang T T Nguyen, Long T Nguyen, Hong-Min Ni, Clíona Ní Cheallaigh, Zhenhong Ni, M Celeste Nicolao, Francesco Nicoli, Manuel Nieto-Diaz, Per Nilsson, Shunbin Ning, Rituraj Niranjan, Hiroshi Nishimune, Mireia Niso-Santano, Ralph A Nixon, Annalisa Nobili, Clevio Nobrega, Takeshi Noda, Uxía Nogueira-Recalde, Trevor M Nolan, Ivan Nombela, Ivana Novak, Beatriz Novoa, Takashi Nozawa, Nobuyuki Nukina, Carmen Nussbaum-Krammer, Jesper Nylandsted, Tracey R O'Donovan, Seónadh M O'Leary, Eyleen J O'Rourke, Mary P O'Sullivan, Timothy E O'Sullivan, Salvatore Oddo, Ina Oehme, Michinaga Ogawa, Eric Ogier-Denis, Margret H Ogmundsdottir, Besim Ogretmen, Goo Taeg Oh, Seon-Hee Oh, Young J Oh, Takashi Ohama, Yohei Ohashi, Masaki Ohmuraya, Vasileios Oikonomou, Rani Ojha, Koji Okamoto, Hitoshi Okazawa, Masahide Oku, Sara Oliván, Jorge M A Oliveira, Michael Ollmann, James A Olzmann, Shakib Omari, M Bishr Omary, Gizem Önal, Martin Ondrej, Sang-Bing Ong, Sang-Ging Ong, Anna Onnis, Juan A Orellana, Sara Orellana-Muñoz, Maria Del Mar Ortega-Villaizan, Xilma R Ortiz-Gonzalez, Elena Ortona, Heinz D Osiewacz, Abdel-Hamid K Osman, Rosario Osta, Marisa S Otegui, Kinya Otsu, Christiane Ott, Luisa Ottobrini, Jing-Hsiung James Ou, Tiago F Outeiro, Inger Oynebraten, Melek Ozturk, Gilles Pagès, Susanta Pahari, Marta Pajares, Utpal B Pajvani, Rituraj Pal, Simona Paladino, Nicolas Pallet, Michela Palmieri, Giuseppe Palmisano, Camilla Palumbo, Francesco Pampaloni, Lifeng Pan, Qingjun Pan, Wenliang Pan, Xin Pan, Ganna Panasyuk, Rahul Pandey, Udai B Pandey, Vrajesh Pandya, Francesco Paneni, Shirley Y Pang, Elisa Panzarini, Daniela L Papademetrio, Elena Papaleo, Daniel Papinski, Diana Papp, Eun Chan Park, Hwan Tae Park, Ji-Man Park, Jong-In Park, Joon Tae Park, Junsoo Park, Sang Chul Park, Sang-Youel Park, Abraham H Parola, Jan B Parys, Adrien Pasquier, Benoit Pasquier, João F Passos, Nunzia Pastore, Hemal H Patel, Daniel Patschan, Sophie Pattingre, Gustavo Pedraza-Alva, Jose Pedraza-Chaverri, Zully Pedrozo, Gang Pei, Jianming Pei, Hadas Peled-Zehavi, Joaquín M Pellegrini, Joffrey Pelletier, Miguel A Peñalva, Di Peng, Ying Peng, Fabio Penna, Maria Pennuto, Francesca Pentimalli, Cláudia Mf Pereira, Gustavo J S Pereira, Lilian C Pereira, Luis Pereira de Almeida, Nirma D Perera, Ángel Pérez-Lara, Ana B Perez-Oliva, María Esther Pérez-Pérez, Palsamy Periyasamy, Andras Perl, Cristiana Perrotta, Ida Perrotta, Richard G Pestell, Morten Petersen, Irina Petrache, Goran Petrovski, Thorsten Pfirrmann, Astrid S Pfister, Jennifer A Philips, Huifeng Pi, Anna Picca, Alicia M Pickrell, Sandy Picot, Giovanna M Pierantoni, Marina Pierdominici, Philippe Pierre, Valérie Pierrefite-Carle, Karolina Pierzynowska, Federico Pietrocola, Miroslawa Pietruczuk, Claudio Pignata, Felipe X Pimentel-Muiños, Mario Pinar, Roberta O Pinheiro, Ronit Pinkas-Kramarski, Paolo Pinton, Karolina Pircs, Sujan Piya, Paola Pizzo, Theo S Plantinga, Harald W Platta, Ainhoa Plaza-Zabala, Markus Plomann, Egor Y Plotnikov, Helene Plun-Favreau, Ryszard Pluta, Roger Pocock, Stefanie Pöggeler, Christian Pohl, Marc Poirot, Angelo Poletti, Marisa Ponpuak, Hana Popelka, Blagovesta Popova, Helena Porta, Soledad Porte Alcon, Eliana Portilla-Fernandez, Martin Post, Malia B Potts, Joanna Poulton, Ted Powers, Veena Prahlad, Tomasz K Prajsnar, Domenico Praticò, Rosaria Prencipe, Muriel Priault, Tassula Proikas-Cezanne, Vasilis J Promponas, Christopher G Proud, Rosa Puertollano, Luigi Puglielli, Thomas Pulinilkunnil, Deepika Puri, Rajat Puri, Julien Puyal, Xiaopeng Qi, Yongmei Qi, Wenbin Qian, Lei Qiang, Yu Qiu, Joe Quadrilatero, Jorge Quarleri, Nina Raben, Hannah Rabinowich, Debora Ragona, Michael J Ragusa, Nader Rahimi, Marveh Rahmati, Valeria Raia, Nuno Raimundo, Namakkal-Soorappan Rajasekaran, Sriganesh Ramachandra Rao, Abdelhaq Rami, Ignacio Ramírez-Pardo, David B Ramsden, Felix Randow, Pundi N Rangarajan, Danilo Ranieri, Hai Rao, Lang Rao, Rekha Rao, Sumit Rathore, J Arjuna Ratnayaka, Edward A Ratovitski, Palaniyandi Ravanan, Gloria Ravegnini, Swapan K Ray, Babak Razani, Vito Rebecca, Fulvio Reggiori, Anne Régnier-Vigouroux, Andreas S Reichert, David Reigada, Jan H Reiling, Theo Rein, Siegfried Reipert, Rokeya Sultana Rekha, Hongmei Ren, Jun Ren, Weichao Ren, Tristan Renault, Giorgia Renga, Karen Reue, Kim Rewitz, Bruna Ribeiro de Andrade Ramos, S Amer Riazuddin, Teresa M Ribeiro-Rodrigues, Jean-Ehrland Ricci, Romeo Ricci, Victoria Riccio, Des R Richardson, Yasuko Rikihisa, Makarand V Risbud, Ruth M Risueño, Konstantinos Ritis, Salvatore Rizza, Rosario Rizzuto, Helen C Roberts, Luke D Roberts, Katherine J Robinson, Maria Carmela Roccheri, Stephane Rocchi, George G Rodney, Tiago Rodrigues, Vagner Ramon Rodrigues Silva, Amaia Rodriguez, Ruth Rodriguez-Barrueco, Nieves Rodriguez-Henche, Humberto Rodriguez-Rocha, Jeroen Roelofs, Robert S Rogers, Vladimir V Rogov, Ana I Rojo, Krzysztof Rolka, Vanina Romanello, Luigina Romani, Alessandra Romano, Patricia S Romano, David Romeo-Guitart, Luis C Romero, Montserrat Romero, Joseph C Roney, Christopher Rongo, Sante Roperto, Mathias T Rosenfeldt, Philip Rosenstiel, Anne G Rosenwald, Kevin A Roth, Lynn Roth, Steven Roth, Kasper M A Rouschop, Benoit D Roussel, Sophie Roux, Patrizia Rovere-Querini, Ajit Roy, Aurore Rozieres, Diego Ruano, David C Rubinsztein, Maria P Rubtsova, Klaus Ruckdeschel, Christoph Ruckenstuhl, Emil Rudolf, Rüdiger Rudolf, Alessandra Ruggieri, Avnika Ashok Ruparelia, Paola Rusmini, Ryan R Russell, Gian Luigi Russo, Maria Russo, Rossella Russo, Oxana O Ryabaya, Kevin M Ryan, Kwon-Yul Ryu, Maria Sabater-Arcis, Ulka Sachdev, Michael Sacher, Carsten Sachse, Abhishek Sadhu, Junichi Sadoshima, Nathaniel Safren, Paul Saftig, Antonia P Sagona, Gaurav Sahay, Amirhossein Sahebkar, Mustafa Sahin, Ozgur Sahin, Sumit Sahni, Nayuta Saito, Shigeru Saito, Tsunenori Saito, Ryohei Sakai, Yasuyoshi Sakai, Jun-Ichi Sakamaki, Kalle Saksela, Gloria Salazar, Anna Salazar-Degracia, Ghasem H Salekdeh, Ashok K Saluja, Belém Sampaio-Marques, Maria Cecilia Sanchez, Jose A Sanchez-Alcazar, Victoria Sanchez-Vera, Vanessa Sancho-Shimizu, J Thomas Sanderson, Marco Sandri, Stefano Santaguida, Laura Santambrogio, Magda M Santana, Giorgio Santoni, Alberto Sanz, Pascual Sanz, Shweta Saran, Marco Sardiello, Timothy J Sargeant, Apurva Sarin, Chinmoy Sarkar, Sovan Sarkar, Maria-Rosa Sarrias, Surajit Sarkar, Dipanka Tanu Sarmah, Jaakko Sarparanta, Aishwarya Sathyanarayan, Ranganayaki Sathyanarayanan, K Matthew Scaglione, Francesca Scatozza, Liliana Schaefer, Zachary T Schafer, Ulrich E Schaible, Anthony H V Schapira, Michael Scharl, Hermann M Schatzl, Catherine H Schein, Wiep Scheper, David Scheuring, Maria Vittoria Schiaffino, Monica Schiappacassi, Rainer Schindl, Uwe Schlattner, Oliver Schmidt, Roland Schmitt, Stephen D Schmidt, Ingo Schmitz, Eran Schmukler, Anja Schneider, Bianca E Schneider, Romana Schober, Alejandra C Schoijet, Micah B Schott, Michael Schramm, Bernd Schröder, Kai Schuh, Christoph Schüller, Ryan J Schulze, Lea Schürmanns, Jens C Schwamborn, Melanie Schwarten, Filippo Scialo, Sebastiano Sciarretta, Melanie J Scott, Kathleen W Scotto, A Ivana Scovassi, Andrea Scrima, Aurora Scrivo, David Sebastian, Salwa Sebti, Simon Sedej, Laura Segatori, Nava Segev, Per O Seglen, Iban Seiliez, Ekihiro Seki, Scott B Selleck, Frank W Sellke, Joshua T Selsby, Michael Sendtner, Serif Senturk, Elena Seranova, Consolato Sergi, Ruth Serra-Moreno, Hiromi Sesaki, Carmine Settembre, Subba Rao Gangi Setty, Gianluca Sgarbi, Ou Sha, John J Shacka, Javeed A Shah, Dantong Shang, Changshun Shao, Feng Shao, Soroush Sharbati, Lisa M Sharkey, Dipali Sharma, Gaurav Sharma, Kulbhushan Sharma, Pawan Sharma, Surendra Sharma, Han-Ming Shen, Hongtao Shen, Jiangang Shen, Ming Shen, Weili Shen, Zheni Shen, Rui Sheng, Zhi Sheng, Zu-Hang Sheng, Jianjian Shi, Xiaobing Shi, Ying-Hong Shi, Kahori Shiba-Fukushima, Jeng-Jer Shieh, Yohta Shimada, Shigeomi Shimizu, Makoto Shimozawa, Takahiro Shintani, Christopher J Shoemaker, Shahla Shojaei, Ikuo Shoji, Bhupendra V Shravage, Viji Shridhar, Chih-Wen Shu, Hong-Bing Shu, Ke Shui, Arvind K Shukla, Timothy E Shutt, Valentina Sica, Aleem Siddiqui, Amanda Sierra, Virginia Sierra-Torre, Santiago Signorelli, Payel Sil, Bruno J de Andrade Silva, Johnatas D Silva, Eduardo Silva-Pavez, Sandrine Silvente-Poirot, Rachel E Simmonds, Anna Katharina Simon, Hans-Uwe Simon, Matias Simons, Anurag Singh, Lalit P Singh, Rajat Singh, Shivendra V Singh, Shrawan K Singh, Sudha B Singh, Sunaina Singh, Surinder Pal Singh, Debasish Sinha, Rohit Anthony Sinha, Sangita Sinha, Agnieszka Sirko, Kapil Sirohi, Efthimios L Sivridis, Panagiotis Skendros, Aleksandra Skirycz, Iva Slaninová, Soraya S Smaili, Andrei Smertenko, Matthew D Smith, Stefaan J Soenen, Eun Jung Sohn, Sophia P M Sok, Giancarlo Solaini, Thierry Soldati, Scott A Soleimanpour, Rosa M Soler, Alexei Solovchenko, Jason A Somarelli, Avinash Sonawane, Fuyong Song, Hyun Kyu Song, Ju-Xian Song, Kunhua Song, Zhiyin Song, Leandro R Soria, Maurizio Sorice, Alexander A Soukas, Sandra-Fausia Soukup, Diana Sousa, Nadia Sousa, Paul A Spagnuolo, Stephen A Spector, M M Srinivas Bharath, Daret St Clair, Venturina Stagni, Leopoldo Staiano, Clint A Stalnecker, Metodi V Stankov, Peter B Stathopulos, Katja Stefan, Sven Marcel Stefan, Leonidas Stefanis, Joan S Steffan, Alexander Steinkasserer, Harald Stenmark, Jared Sterneckert, Craig Stevens, Veronika Stoka, Stephan Storch, Björn Stork, Flavie Strappazzon, Anne Marie Strohecker, Dwayne G Stupack, Huanxing Su, Ling-Yan Su, Longxiang Su, Ana M Suarez-Fontes, Carlos S Subauste, Selvakumar Subbian, Paula V Subirada, Ganapasam Sudhandiran, Carolyn M Sue, Xinbing Sui, Corey Summers, Guangchao Sun, Jun Sun, Kang Sun, Meng-Xiang Sun, Qiming Sun, Yi Sun, Zhongjie Sun, Karen K S Sunahara, Eva Sundberg, Katalin Susztak, Peter Sutovsky, Hidekazu Suzuki, Gary Sweeney, J David Symons, Stephen Cho Wing Sze, Nathaniel J Szewczyk, Anna Tabęcka-Łonczynska, Claudio Tabolacci, Frank Tacke, Heinrich Taegtmeyer, Marco Tafani, Mitsuo Tagaya, Haoran Tai, Stephen W G Tait, Yoshinori Takahashi, Szabolcs Takats, Priti Talwar, Chit Tam, Shing Yau Tam, Davide Tampellini, Atsushi Tamura, Chong Teik Tan, Eng-King Tan, Ya-Qin Tan, Masaki Tanaka, Motomasa Tanaka, Daolin Tang, Jingfeng Tang, Tie-Shan Tang, Isei Tanida, Zhipeng Tao, Mohammed Taouis, Lars Tatenhorst, Nektarios Tavernarakis, Allen Taylor, Gregory A Taylor, Joan M Taylor, Elena Tchetina, Andrew R Tee, Irmgard Tegeder, David Teis, Natercia Teixeira, Fatima Teixeira-Clerc, Kumsal A Tekirdag, Tewin Tencomnao, Sandra Tenreiro, Alexei V Tepikin, Pilar S Testillano, Gianluca Tettamanti, Pierre-Louis Tharaux, Kathrin Thedieck, Arvind A Thekkinghat, Stefano Thellung, Josephine W Thinwa, V P Thirumalaikumar, Sufi Mary Thomas, Paul G Thomes, Andrew Thorburn, Lipi Thukral, Thomas Thum, Michael Thumm, Ling Tian, Ales Tichy, Andreas Till, Vincent Timmerman, Vladimir I Titorenko, Sokol V Todi, Krassimira Todorova, Janne M Toivonen, Luana Tomaipitinca, Dhanendra Tomar, Cristina Tomas-Zapico, Sergej Tomić, Benjamin Chun-Kit Tong, Chao Tong, Xin Tong, Sharon A Tooze, Maria L Torgersen, Satoru Torii, Liliana Torres-López, Alicia Torriglia, Christina G Towers, Roberto Towns, Shinya Toyokuni, Vladimir Trajkovic, Donatella Tramontano, Quynh-Giao Tran, Leonardo H Travassos, Charles B Trelford, Shirley Tremel, Ioannis P Trougakos, Betty P Tsao, Mario P Tschan, Hung-Fat Tse, Tak Fu Tse, Hitoshi Tsugawa, Andrey S Tsvetkov, David A Tumbarello, Yasin Tumtas, María J Tuñón, Sandra Turcotte, Boris Turk, Vito Turk, Bradley J Turner, Richard I Tuxworth, Jessica K Tyler, Elena V Tyutereva, Yasuo Uchiyama, Aslihan Ugun-Klusek, Holm H Uhlig, Marzena Ułamek-Kozioł, Ilya V Ulasov, Midori Umekawa, Christian Ungermann, Rei Unno, Sylvie Urbe, Elisabet Uribe-Carretero, Suayib Üstün, Vladimir N Uversky, Thomas Vaccari, Maria I Vaccaro, Björn F Vahsen, Helin Vakifahmetoglu-Norberg, Rut Valdor, Maria J Valente, Ayelén Valko, Richard B Vallee, Angela M Valverde, Greet Van den Berghe, Stijn van der Veen, Luc Van Kaer, Jorg van Loosdregt, Sjoerd J L van Wijk, Wim Vandenberghe, Ilse Vanhorebeek, Marcos A Vannier-Santos, Nicola Vannini, M Cristina Vanrell, Chiara Vantaggiato, Gabriele Varano, Isabel Varela-Nieto, Máté Varga, M Helena Vasconcelos, Somya Vats, Demetrios G Vavvas, Ignacio Vega-Naredo, Silvia Vega-Rubin-de-Celis, Guillermo Velasco, Ariadna P Velázquez, Tibor Vellai, Edo Vellenga, Francesca Velotti, Mireille Verdier, Panayotis Verginis, Isabelle Vergne, Paul Verkade, Manish Verma, Patrik Verstreken, Tim Vervliet, Jörg Vervoorts, Alexandre T Vessoni, Victor M Victor, Michel Vidal, Chiara Vidoni, Otilia V Vieira, Richard D Vierstra, Sonia Viganó, Helena Vihinen, Vinoy Vijayan, Miquel Vila, Marçal Vilar, José M Villalba, Antonio Villalobo, Beatriz Villarejo-Zori, Francesc Villarroya, Joan Villarroya, Olivier Vincent, Cecile Vindis, Christophe Viret, Maria Teresa Viscomi, Dora Visnjic, Ilio Vitale, David J Vocadlo, Olga V Voitsekhovskaja, Cinzia Volonté, Mattia Volta, Marta Vomero, Clarissa Von Haefen, Marc A Vooijs, Wolfgang Voos, Ljubica Vucicevic, Richard Wade-Martins, Satoshi Waguri, Kenrick A Waite, Shuji Wakatsuki, David W Walker, Mark J Walker, Simon A Walker, Jochen Walter, Francisco G Wandosell, Bo Wang, Chao-Yung Wang, Chen Wang, Chenran Wang, Chenwei Wang, Cun-Yu Wang, Dong Wang, Fangyang Wang, Feng Wang, Fengming Wang, Guansong Wang, Han Wang, Hao Wang, Hexiang Wang, Hong-Gang Wang, Jianrong Wang, Jigang Wang, Jiou Wang, Jundong Wang, Kui Wang, Lianrong Wang, Liming Wang, Maggie Haitian Wang, Meiqing Wang, Nanbu Wang, Pengwei Wang, Peipei Wang, Ping Wang, Ping Wang, Qing Jun Wang, Qing Wang, Qing Kenneth Wang, Qiong A Wang, Wen-Tao Wang, Wuyang Wang, Xinnan Wang, Xuejun Wang, Yan Wang, Yanchang Wang, Yanzhuang Wang, Yen-Yun Wang, Yihua Wang, Yipeng Wang, Yu Wang, Yuqi Wang, Zhe Wang, Zhenyu Wang, Zhouguang Wang, Gary Warnes, Verena Warnsmann, Hirotaka Watada, Eizo Watanabe, Maxinne Watchon, Anna Wawrzyńska, Timothy E Weaver, Grzegorz Wegrzyn, Ann M Wehman, Huafeng Wei, Lei Wei, Taotao Wei, Yongjie Wei, Oliver H Weiergräber, Conrad C Weihl, Günther Weindl, Ralf Weiskirchen, Alan Wells, Runxia H Wen, Xin Wen, Antonia Werner, Beatrice Weykopf, Sally P Wheatley, J Lindsay Whitton, Alexander J Whitworth, Katarzyna Wiktorska, Manon E Wildenberg, Tom Wileman, Simon Wilkinson, Dieter Willbold, Brett Williams, Robin S B Williams, Roger L Williams, Peter R Williamson, Richard A Wilson, Beate Winner, Nathaniel J Winsor, Steven S Witkin, Harald Wodrich, Ute Woehlbier, Thomas Wollert, Esther Wong, Jack Ho Wong, Richard W Wong, Vincent Kam Wai Wong, W Wei-Lynn Wong, An-Guo Wu, Chengbiao Wu, Jian Wu, Junfang Wu, Kenneth K Wu, Min Wu, Shan-Ying Wu, Shengzhou Wu, Shu-Yan Wu, Shufang Wu, William K K Wu, Xiaohong Wu, Xiaoqing Wu, Yao-Wen Wu, Yihua Wu, Ramnik J Xavier, Hongguang Xia, Lixin Xia, Zhengyuan Xia, Ge Xiang, Jin Xiang, Mingliang Xiang, Wei Xiang, Bin Xiao, Guozhi Xiao, Hengyi Xiao, Hong-Tao Xiao, Jian Xiao, Lan Xiao, Shi Xiao, Yin Xiao, Baoming Xie, Chuan-Ming Xie, Min Xie, Yuxiang Xie, Zhiping Xie, Zhonglin Xie, Maria Xilouri, Congfeng Xu, En Xu, Haoxing Xu, Jing Xu, JinRong Xu, Liang Xu, Wen Wen Xu, Xiulong Xu, Yu Xue, Sokhna M S Yakhine-Diop, Masamitsu Yamaguchi, Osamu Yamaguchi, Ai Yamamoto, Shunhei Yamashina, Shengmin Yan, Shian-Jang Yan, Zhen Yan, Yasuo Yanagi, Chuanbin Yang, Dun-Sheng Yang, Huan Yang, Huang-Tian Yang, Hui Yang, Jin-Ming Yang, Jing Yang, Jingyu Yang, Ling Yang, Liu Yang, Ming Yang, Pei-Ming Yang, Qian Yang, Seungwon Yang, Shu Yang, Shun-Fa Yang, Wannian Yang, Wei Yuan Yang, Xiaoyong Yang, Xuesong Yang, Yi Yang, Ying Yang, Honghong Yao, Shenggen Yao, Xiaoqiang Yao, Yong-Gang Yao, Yong-Ming Yao, Takahiro Yasui, Meysam Yazdankhah, Paul M Yen, Cong Yi, Xiao-Ming Yin, Yanhai Yin, Zhangyuan Yin, Ziyi Yin, Meidan Ying, Zheng Ying, Calvin K Yip, Stephanie Pei Tung Yiu, Young H Yoo, Kiyotsugu Yoshida, Saori R Yoshii, Tamotsu Yoshimori, Bahman Yousefi, Boxuan Yu, Haiyang Yu, Jun Yu, Jun Yu, Li Yu, Ming-Lung Yu, Seong-Woon Yu, Victor C Yu, W Haung Yu, Zhengping Yu, Zhou Yu, Junying Yuan, Ling-Qing Yuan, Shilin Yuan, Shyng-Shiou F Yuan, Yanggang Yuan, Zengqiang Yuan, Jianbo Yue, Zhenyu Yue, Jeanho Yun, Raymond L Yung, David N Zacks, Gabriele Zaffagnini, Vanessa O Zambelli, Isabella Zanella, Qun S Zang, Sara Zanivan, Silvia Zappavigna, Pilar Zaragoza, Konstantinos S Zarbalis, Amir Zarebkohan, Amira Zarrouk, Scott O Zeitlin, Jialiu Zeng, Ju-Deng Zeng, Eva Žerovnik, Lixuan Zhan, Bin Zhang, Donna D Zhang, Hanlin Zhang, Hong Zhang, Hong Zhang, Honghe Zhang, Huafeng Zhang, Huaye Zhang, Hui Zhang, Hui-Ling Zhang, Jianbin Zhang, Jianhua Zhang, Jing-Pu Zhang, Kalin Y B Zhang, Leshuai W Zhang, Lin Zhang, Lisheng Zhang, Lu Zhang, Luoying Zhang, Menghuan Zhang, Peng Zhang, Sheng Zhang, Wei Zhang, Xiangnan Zhang, Xiao-Wei Zhang, Xiaolei Zhang, Xiaoyan Zhang, Xin Zhang, Xinxin Zhang, Xu Dong Zhang, Yang Zhang, Yanjin Zhang, Yi Zhang, Ying-Dong Zhang, Yingmei Zhang, Yuan-Yuan Zhang, Yuchen Zhang, Zhe Zhang, Zhengguang Zhang, Zhibing Zhang, Zhihai Zhang, Zhiyong Zhang, Zili Zhang, Haobin Zhao, Lei Zhao, Shuang Zhao, Tongbiao Zhao, Xiao-Fan Zhao, Ying Zhao, Yongchao Zhao, Yongliang Zhao, Yuting Zhao, Guoping Zheng, Kai Zheng, Ling Zheng, Shizhong Zheng, Xi-Long Zheng, Yi Zheng, Zu-Guo Zheng, Boris Zhivotovsky, Qing Zhong, Ao Zhou, Ben Zhou, Cefan Zhou, Gang Zhou, Hao Zhou, Hong Zhou, Hongbo Zhou, Jie Zhou, Jing Zhou, Jing Zhou, Jiyong Zhou, Kailiang Zhou, Rongjia Zhou, Xu-Jie Zhou, Yanshuang Zhou, Yinghong Zhou, Yubin Zhou, Zheng-Yu Zhou, Zhou Zhou, Binglin Zhu, Changlian Zhu, Guo-Qing Zhu, Haining Zhu, Hongxin Zhu, Hua Zhu, Wei-Guo Zhu, Yanping Zhu, Yushan Zhu, Haixia Zhuang, Xiaohong Zhuang, Katarzyna Zientara-Rytter, Christine M Zimmermann, Elena Ziviani, Teresa Zoladek, Wei-Xing Zong, Dmitry B Zorov, Antonio Zorzano, Weiping Zou, Zhen Zou, Zhengzhi Zou, Steven Zuryn, Werner Zwerschke, Beate Brand-Saberi, X Charlie Dong, Chandra Shekar Kenchappa, Zuguo Li, Yong Lin, Shigeru Oshima, Yueguang Rong, Judith C Sluimer, Christina L Stallings, Chun-Kit Tong

Autophagy　17　(1)　1-382　2021/02/08

DOI： 10.1080/15548627.2020.1797280 　

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In 2008, we published the first set of guidelines for standardizing research in autophagy. Since then, this topic has received increasing attention, and many scientists have entered the field. Our knowledge base and relevant new technologies have also been expanding. Thus, it is important to formulate on a regular basis updated guidelines for monitoring autophagy in different organisms. Despite numerous reviews, there continues to be confusion regarding acceptable methods to evaluate autophagy, especially in multicellular eukaryotes. Here, we present a set of guidelines for investigators to select and interpret methods to examine autophagy and related processes, and for reviewers to provide realistic and reasonable critiques of reports that are focused on these processes. These guidelines are not meant to be a dogmatic set of rules, because the appropriateness of any assay largely depends on the question being asked and the system being used. Moreover, no individual assay is perfect for every situation, calling for the use of multiple techniques to properly monitor autophagy in each experimental setting. Finally, several core components of the autophagy machinery have been implicated in distinct autophagic processes (canonical and noncanonical autophagy), implying that genetic approaches to block autophagy should rely on targeting two or more autophagy-related genes that ideally participate in distinct steps of the pathway. Along similar lines, because multiple proteins involved in autophagy also regulate other cellular pathways including apoptosis, not all of them can be used as a specific marker for bona fide autophagic responses. Here, we critically discuss current methods of assessing autophagy and the information they can, or cannot, provide. Our ultimate goal is to encourage intellectual and technical innovation in the field.
Rab family of small GTPases: an updated view on their regulation and functions Invited Peer-reviewed

Yuta Homma, Shu Hiragi, Mitsunori Fukuda

The FEBS Journal　288　(1)　36-55　2021/01
Publisher: Wiley
DOI： 10.1111/febs.15453 　

ISSN： 1742-464X

eISSN： 1742-4658
Griscelli Syndrome Type 2 Sine Albinism: Unraveling Differential RAB27A Effector Engagement Invited Peer-reviewed

Yuta Ohishi, Sandra Ammann, Vahid Ziaee, Katharina Strege, Miriam Groß, Carla Vazquez Amos, Mohammad Shahrooei, Parisa Ashournia, Anahita Razaghian, Gillian M. Griffiths, Stephan Ehl, Mitsunori Fukuda, Nima Parvaneh

Frontiers in Immunology　11　612977　2020/12/10
Publisher: Frontiers Media SA
DOI： 10.3389/fimmu.2020.612977 　

eISSN： 1664-3224

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Griscelli syndrome type 2 (GS-2) is an inborn error of immunity characterized by partial albinism and episodes of hemophagocytic lymphohistiocytosis (HLH). It is caused by <italic>RAB27A</italic> mutations that encode RAB27A, a member of the Rab GTPase family. RAB27A is expressed in many tissues and regulates vesicular transport and organelle dynamics. Occasionally, GS-2 patients with <italic>RAB27A</italic> mutation display normal pigmentation. The study of such variants provides the opportunity to map distinct binding sites for tissue-specific effectors on RAB27A. Here we present a new case of GS-2 without albinism (GS-2 sine albinism) caused by a novel missense mutation (Val143Ala) in the RAB27A and characterize its functional cellular consequences. Using pertinent animal cell lines, the Val143Ala mutation impairs both the RAB27A–SLP2-A interaction and RAB27A–MUNC13-4 interaction, but it does not affect the RAB27A–melanophilin (MLPH)/SLAC2-A interaction that is crucial for skin and hair pigmentation. We conclude that disruption of the RAB27A–MUNC13-4 interaction in cytotoxic lymphocytes leads to the HLH predisposition of the GS-2 patient with the Val143Ala mutation. Finally, we include a review of GS-2 sine albinism cases reported in the literature, summarizing their genetic and clinical characteristics.
A Novel Method for Visualizing Melanosome and Melanin Distribution in Human Skin Tissues Invited Peer-reviewed

Chikako Yoshikawa-Murakami, Yuki Mizutani, Akemi Ryu, Eiji Naru, Takashi Teramura, Yuta Homma, Mitsunori Fukuda

International Journal of Molecular Sciences　21　(22)　8514-8514　2020/11/12
Publisher: MDPI AG
DOI： 10.3390/ijms21228514 　

eISSN： 1422-0067

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Melanin incorporated into keratinocytes plays an important role in photoprotection; however, abnormal melanin accumulation causes hyperpigmentary disorders. To understand the mechanism behind the accumulation of excess melanin in the skin, it is essential to clarify the spatial distribution of melanosomes or melanin in the epidermis. Although several markers have been used to detect melanosomes or melanin, no suitable markers to determine the precise localization of melanin in the epidermis have been reported. In this study, we showed that melanocore-interacting Kif1c-tail (M-INK), a recently developed fluorescent probe for visualizing mature melanosomes, binds to purified melanin in vitro, and applied it for detecting melanin in human skin tissues. Frozen skin sections from different phototypes were co-stained for the hemagglutinin (HA)-tagged M-INK probe and markers of melanocytes or keratinocytes, and a wide distribution of melanin was observed in the epidermis. Analysis of the different skin phototypes indicated that the fluorescent signals of HA-M-INK correlated well with skin color. The reconstruction of three-dimensional images of epidermal sheets enabled us to observe the spatial distribution of melanin in the epidermis. Thus, the HA-M-INK probe is an ideal tool to individually visualize melanin (or melanosome) distribution in melanocytes and in keratinocytes in skin tissues.
An autophagy-dependent tubular lysosomal network synchronizes degradative activity required for muscle remodeling Peer-reviewed

Tadayoshi Murakawa, Amy A. Kiger, Yuriko Sakamaki, Mitsunori Fukuda, Naonobu Fujita

Journal of Cell Science　133　(21)　jcs248336-jcs248336　2020/11/01
Publisher: The Company of Biologists
DOI： 10.1242/jcs.248336 　

ISSN： 0021-9533

eISSN： 1477-9137

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<title>ABSTRACT</title>Lysosomes are compartments for the degradation of both endocytic and autophagic cargoes. The shape of lysosomes changes with cellular degradative demands; however, there is limited knowledge about the mechanisms or significance that underlies distinct lysosomal morphologies. Here, we found an extensive tubular autolysosomal network in <italic>Drosophila</italic> abdominal muscle remodeling during metamorphosis. The tubular network transiently appeared and exhibited the capacity to degrade autophagic cargoes. The tubular autolysosomal network was uniquely marked by the autophagic SNARE protein Syntaxin17 and its formation depended on both autophagic flux and degradative function, with the exception of the Atg12 and Atg8 ubiquitin-like conjugation systems. Among <italic>ATG</italic>-deficient mutants, the efficiency of lysosomal tubulation correlated with the phenotypic severity in muscle remodeling. The lumen of the tubular network was continuous and homogeneous across a broad region of the remodeling muscle. Altogether, we revealed that the dynamic expansion of a tubular autolysosomal network synchronizes the abundant degradative activity required for developmentally regulated muscle remodeling.
Roles of lysosomotropic agents on LRRK2 activation and Rab10 phosphorylation International-journal Peer-reviewed

Tomoki Kuwahara, Kai Funakawa, Tadayuki Komori, Maria Sakurai, Gen Yoshii, Tomoya Eguchi, Mitsunori Fukuda, Takeshi Iwatsubo

Neurobiology of Disease　145　105081-105081　2020/11
Publisher: Elsevier BV
DOI： 10.1016/j.nbd.2020.105081 　

ISSN： 0969-9961

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Leucine-rich repeat kinase 2 (LRRK2), the major causative gene product of autosomal-dominant Parkinson's disease, is a protein kinase that phosphorylates a subset of Rab GTPases. Since pathogenic LRRK2 mutations increase its ability to phosphorylate Rab GTPases, elucidating the mechanisms of how Rab phosphorylation is regulated by LRRK2 is of great importance. We have previously reported that chloroquine-induced lysosomal stress facilitates LRRK2 phosphorylation of Rab10 to maintain lysosomal homeostasis. Here we reveal that Rab10 phosphorylation by LRRK2 is potently stimulated by treatment of cells with a set of lysosome stressors and clinically used lysosomotropic drugs. These agents commonly promoted the formation of LRRK2-coated enlarged lysosomes and extracellular release of lysosomal enzyme cathepsin B, the latter being dependent on LRRK2 kinase activity. In contrast to the increase in Rab10 phosphorylation, treatment with lysosomotropic drugs did not increase the enzymatic activity of LRRK2, as monitored by its autophosphorylation at Ser1292 residue, but rather enhanced the molecular proximity between LRRK2 and its substrate Rab GTPases on the cytosolic surface of lysosomes. Lysosomotropic drug-induced upregulation of Rab10 phosphorylation was likely a downstream event of Rab29 (Rab7L1)-mediated enzymatic activation of LRRK2. These results suggest a regulated process of Rab10 phosphorylation by LRRK2 that is associated with lysosomal overload stress, and provide insights into the novel strategies to halt the aberrant upregulation of LRRK2 kinase activity.
Rab35 and its effectors promote formation of tunneling nanotubes in neuronal cells Peer-reviewed

Shaarvari Bhat, Nina Ljubojevic, Seng Zhu, Mitsunori Fukuda, Arnaud Echard, Chiara Zurzolo

Scientific Reports　10　(1)　16803　2020/10
Publisher: Springer Science and Business Media LLC
DOI： 10.1038/s41598-020-74013-z 　

eISSN： 2045-2322

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<title>Abstract</title> Tunneling nanotubes (TNTs) are F-actin rich structures that connect distant cells, allowing the transport of many cellular components, including vesicles, organelles and molecules. Rab GTPases are the major regulators of vesicle trafficking and also participate in actin cytoskeleton remodelling, therefore, we examined their role in TNTs. Rab35 functions with several proteins that are involved in vesicle trafficking such as ACAP2, MICAL-L1, ARF6 and EHD1, which are known to be involved in neurite outgrowth. Here we show that Rab35 promotes TNT formation and TNT-mediated vesicle transfer in a neuronal cell line. Furthermore, our data indicates that Rab35-GTP, ACAP2, ARF6-GDP and EHD1 act in a cascade mechanism to promote TNT formation. Interestingly, MICAL-L1 overexpression, shown to be necessary for the action of Rab35 on neurite outgrowth, showed no effect on TNTs, indicating that TNT formation and neurite outgrowth may be processed through similar but not identical pathways, further supporting the unique identity of these cellular protrusions.
A comprehensive analysis of Rab GTPases reveals a role for Rab34 in serum starvation-induced primary ciliogenesis Peer-reviewed

Mai E. Oguchi, Koki Okuyama, Yuta Homma, Mitsunori Fukuda

Journal of Biological Chemistry　295　(36)　12674-12685　2020/09/04
Publisher: American Society for Biochemistry & Molecular Biology (ASBMB)
DOI： 10.1074/jbc.ra119.012233 　

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X

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Primary cilia are sensors of chemical and mechanical signals in the extracellular environment. The formation of primary cilia (<italic>i.e.</italic> ciliogenesis) requires dynamic membrane trafficking events, and several Rab small GTPases, key regulators of membrane trafficking, have recently been reported to participate in ciliogenesis. However, the precise mechanisms of Rab-mediated membrane trafficking during ciliogenesis remain largely unknown. In the present study, we used a collection of siRNAs against 62 human Rabs to perform a comprehensive knockdown screening for Rabs that regulate serum starvation-induced ciliogenesis in human telomerase reverse transcriptase retinal pigment epithelium 1 (hTERT-RPE1) cells and succeeded in identifying Rab34 as an essential Rab. Knockout (KO) of Rab34, but not of Rabs previously reported to regulate ciliogenesis (<italic>e.g.</italic> Rab8 and Rab10) in hTERT-RPE1 cells, drastically impaired serum starvation-induced ciliogenesis. Rab34 was also required for serum starvation-induced ciliogenesis in NIH/3T3 cells and MCF10A cells but not for ciliogenesis in Madin-Darby canine kidney (MDCK)-II cysts. We then attempted to identify a specific region(s) of Rab34 that is essential for ciliogenesis by performing deletion and mutation analyses of Rab34. Unexpectedly, instead of a specific sequence in the switch II region, which is generally important for recognizing effector proteins (<italic>e.g.</italic> Rab interacting lysosomal protein [RILP]), a unique long N-terminal region of Rab34 before the conserved GTPase domain was found to be essential. These findings suggest that Rab34 is an atypical Rab that regulates serum starvation-induced ciliogenesis through its unique N-terminal region.
Androgen Receptor Signaling Reduces the Efficacy of Bacillus Calmette-Guérin Therapy for Bladder Cancer via Modulating Rab27b-induced Exocytosis. International-journal Peer-reviewed

Taichi Mizushima, Guiyang Jiang, Takashi Kawahara, Peng Li, Bin Han, Satoshi Inoue, Hiroki Ide, Ikuma Kato, Mehrsa Jalalizadeh, Etsuko Miyagi, Mitsunori Fukuda, Leonardo O Reis, Hiroshi Miyamoto

Molecular cancer therapeutics　19　(9)　1930-1942　2020/09/02

DOI： 10.1158/1535-7163.MCT-20-0050 　

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Although intravesical BCG immunotherapy has been the gold standard for non-surgical management of non-muscle-invasive bladder cancer (BC), a considerable number of patients exhibit resistance to the adjuvant treatment with unexplained mechanisms. This study aimed to investigate whether and how androgen receptor (AR) signals modulate BCG cytotoxicity in BC. AR knockdown or overexpression in BC lines resulted in induction or reduction, respectively, in intracellular BCG quantity and its cytotoxic activity. Microarray screening identified Rab27b, a small GTPase known to mediate bacterial exocytosis, which was up-regulated in BCG-resistant cells and down-regulated in AR-shRNA cells. Knockdown of Rab27b or its effector SYTL3, or overexpression of Rab27b also induced or reduced, respectively, BCG quantity and cytotoxicity. Additionally, treatment with GW4869, which was previously shown to inhibit Rab27b-dependent secretion, induced them and reduced Rab27b expression in BC cells. Meanwhile, AR expression was up-regulated in BCG-resistant lines, compared with respective controls. In a mouse orthotopic xenograft model, Rab27b/SYTL3 knockdown or GW4869 treatment enhanced the amount of BCG within tumors and its suppressive effect on tumor growth. Moreover, in non-muscle-invasive BC specimens from patients subsequently undergoing BCG therapy, positivity of AR/Rab27b expression was associated with significantly higher risks of tumor recurrence. AR activation thus correlates with resistance to BCG treatment, presumably via up-regulating Rab27b expression. Mechanistically, it is suggested that BCG elimination from urothelial cells is induced by Rab27b/SYTL3-mediated exocytosis. Accordingly, Rab27b inactivation, potentially via anti-androgenic drugs, and/or exocytosis inhibition are anticipated to sensitize the efficacy of BCG therapy, especially in patients with BCG-refractory AR/Rab27b-positive BC.
The dynamic structure of Rab35 is stabilized in the presence of GTP under physiological conditions. International-journal Peer-reviewed

Takuya Murata, Yuka Unno, Mitsunori Fukuda, Naoko Utsunomiya-Tate

Biochemistry and biophysics reports　23　100776-100776　2020/09
Publisher: Elsevier BV
DOI： 10.1016/j.bbrep.2020.100776 　

ISSN： 2405-5808

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Rab proteins, a family of small guanosine triphosphatases, play key roles in intracellular membrane trafficking and the regulation of various cellular processes. As a Rab isoform, Rab35 is crucial for recycling endosome trafficking, cytokinesis and neurite outgrowth. In this report, we analyzed dynamic structural changes and physicochemical features of Rab35 in response to different external conditions, including temperature, pH, salt concentration and guanosine triphosphate (GTP), by circular dichroism (CD) spectroscopy. CD spectra revealed that the α-helix content of Rab35 varies under different conditions considerably. The addition of GTP increases the α-helix content of Rab35 when the temperature, pH and salt concentration match physiological conditions. The results suggest that the external environment affects the secondary structure of Rab35. In particular, the presence of GTP stabilized the α-helices of Rab35 under physiological conditions. These structural changes may translate to changes in Rab35 function and relate to its role in membrane trafficking.
Isoform-dependent subcellular localization of LMTK1A and LMTK1B and their roles in axon outgrowth and spine formation Peer-reviewed

Ran Wei, Arika Sugiyama, Yuta Sato, Motohiro Nozumi, Hironori Nishino, Miyuki Takahashi, Taro Saito, Kanae Ando, Mitsunori Fukuda, Mineko Tomomura, Michihiro Igarashi, Shin-ichi Hisanaga

The Journal of Biochemistry　168　(1)　23-32　2020/07/01
Publisher: Oxford University Press (OUP)
DOI： 10.1093/jb/mvaa019 　

ISSN： 0021-924X

eISSN： 1756-2651

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<title>Abstract</title> Lemur kinase 1 (LMTK1) is a membrane-bound Ser/Thr kinase that is expressed in neurons. There are two splicing variants of LMTK1 with different membrane binding modes, viz., cytosolic LMTK1A that binds to membranes through palmitoylation at the N-terminal cysteines and LMTK1B, an integral membrane protein with transmembrane sequences. We recently reported that LMTK1A regulates axon outgrowth and spine formation in neurons. However, data about LMTK1B are scarce. We analysed the expression and cellular localization of LMTK1B along with its role in axon and spine formation. We found that both LMTK1B and LMTK1A were expressed equally in the cerebral cortex and cerebellum of the mouse brain. Similar to LMTK1A, the wild type of LMTK1B was localized to Rab11-positive pericentrosomal compartment. The kinase negative (kn) mutant of LMTK1B was found to be associated with an increase in the tubular form of endoplasmic reticulum (ER), which was not the case with LMTK1A kn. Furthermore, unlike LMTK1A kn, LMTK1B kn did not stimulate the axon outgrowth and spine formation. These results suggest that while LMTK1A and LMTK1B share a common function in recycling endosomal trafficking at the pericentrosomal compartment, LMTK1B has an additional unique function in vesicle transport in the ER region.
Recent advances in understanding the molecular basis of melanogenesis in melanocytes International-journal Peer-reviewed

Norihiko Ohbayashi, Mitsunori Fukuda

F1000Research　9　608-608　2020/06/15
Publisher: F1000 Research Ltd
DOI： 10.12688/f1000research.24625.1 　

eISSN： 2046-1402

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<ns4:p>Melanin pigments are responsible for human skin and hair color, and they protect the body from harmful ultraviolet light. The black and brown melanin pigments are synthesized in specialized lysosome-related organelles called melanosomes in melanocytes. Mature melanosomes are transported within melanocytes and transferred to adjacent keratinocytes, which constitute the principal part of human skin. The melanosomes are then deposited inside the keratinocytes and darken the skin (a process called tanning). Owing to their dark color, melanosomes can be seen easily with an ordinary light microscope, and melanosome research dates back approximately 150 years; since then, biochemical studies aimed at isolating and purifying melanosomes have been conducted. Moreover, in the last two decades, hundreds of molecules involved in regulating melanosomal functions have been identified by analyses of the genes of coat-color mutant animals and patients with genetic diseases characterized by pigment abnormalities, such as hypopigmentation. In recent years, dynamic analyses by more precise microscopic observations have revealed specific functions of a variety of molecules involved in melanogenesis. This review article focuses on the latest findings with regard to the steps (or mechanisms) involved in melanosome formation and transport of mature melanosomes within epidermal melanocytes. Finally, we will touch on current topics in melanosome research, particularly on the "melanosome transfer" and "post-transfer" steps, and discuss future directions in pigment research.</ns4:p>
ノックアウト解析により加速する低分子量Gタンパク質Rabの生理機能の解明 Invited Peer-reviewed

本間悠太, 福田光則

生化学　92　(3)　447-452　2020/06
Rab7B/42 is functionally involved in protein degradation on melanosomes in keratinocytes. Peer-reviewed

Marubashi, S. and Fukuda, M.

Cell Struct. Funct.　45　(1)　45-55　2020/03/18
Rab35–GEFs, DENND1A and folliculin differentially regulate podocalyxin trafficking in two- and three-dimensional epithelial cell cultures. Peer-reviewed

Kinoshita, R., Homma, Y. and Fukuda, M.

J. Biol. Chem.　295　(11)　3652-3663　2020/03
ALS2, the small GTPase Rab17-interacting protein, regulates maturation and sorting of Rab17-associated endosomes. Peer-reviewed

Ono, S., Otomo, A., Murakoshi S., Mitsui, S., Sato, K., Fukuda, M, Hadano, S.

Biochem. Biophys. Res. Commun.　523　(4)　908-915　2020/03

DOI： 10.1016/j.bbrc.2019.12.122 　

ISSN： 0006-291X

eISSN： 1090-2104
Unveiling the interaction between the molecular motor Myosin Vc and the small GTPase Rab3A. Peer-reviewed

Dolce, L. G, Ohbayashi, N, da Silva, D. F. C, Ferrari, A. J. R, Pirolla, R. A. S, Schwarzer, A. C. de A. P, Zanphorlin, L. M, Cabral, L, Fioramonte, M, Ramos, C. H. I, Gozzo, F. C, Fukuda, M, de Giuseppe P. O, Murakami, M. T

J. Proteomics　212　103549　2020/02

DOI： 10.1016/j.jprot.2019.103549 　
エクソソームの生合成機構 Invited

松井貴英、福田光則

医学のあゆみ「エクソソームと疾患医学」　272　(4)　293-298　2020/01
An ultra-stable cytoplasmic antibody engineered for in vivo applications. International-journal Peer-reviewed

Kabayama, H, Takeuchi, M, Tokushige, N, Muramatsu, S. I, Kabayama, M, Fukuda, M, Yamada, Y, Mikoshiba, K

Nat. Commun.　11　(1)　336-336　2020/01

DOI： 10.1038/s41467-019-13654-9 　

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Targeting cytoplasmic protein-protein interactions with antibodies remains technically challenging, since antibodies expressed in the cytosol frequently form insoluble aggregates. Existing engineering methods are based on the notion that the estimated net charge at pH 7.4 affects stability; as such, they are unable to overcome this problem. Herein, we report a versatile method for engineering an ultra-stable cytoplasmic antibody (STAND), with a strong estimated net negative charge at pH 6.6, by fusing peptide tags with a highly negative charge and a low isoelectric point. Without the need for complicated amino acid substitutions, we convert aggregation-prone antibodies to STANDs that are useful for inhibiting in vivo transmitter release, modulating animal behaviour, and inhibiting in vivo cancer proliferation driven by mutated Kras-long recognised as an "undruggable" oncogenic protein. The STAND method shows promise for targeting endogenous cytoplasmic proteins in basic biology and for developing future disease treatments.
The LMTK1–TBC1D9B–Rab11A cascade regulates dendritic spine formation via endosome trafficking. International-journal Peer-reviewed

Nishino, H, Saito, T, Wei, R, Takano, T, Tsutsumi, K, Taniguchi, M, Ando, K, Tomomura, M, Fukuda, M, Hisanaga, S.-I

J. Neurosci.　39　(48)　9491-9502　2019/11

DOI： 10.1523/JNEUROSCI.3209-18.2019 　

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Dendritic spines are postsynaptic protrusions at excitatory synapses that are critical for proper neuronal synaptic transmission. While lipid and protein membrane components are necessary for spine formation, it is largely unknown how they are recruited to developing spines. Endosomal trafficking is one mechanism that may influence this development. We recently reported that Lemur kinase 1A (LMTK1A), a membrane-bound Ser/Thr kinase, regulates trafficking of endosomes in neurons. LMTK1 has been shown to be a p35 Cdk5 activator-binding protein and a substrate for Cdk5-p35; however, its neuronal function has not been sufficiently studied. Here, we investigate the role of LMTK1 in spine formation. Depletion of LMTK1 increases spine formation, maturation, and density in primary cultured neurons and in mouse brain of either sex. Additionally, expression of kinase-negative LMTK1 stimulates spine formation in primary neurons and in vivo LMTK1 controls spine formation through Rab11, a regulator of recycling endosome trafficking. We identify TBC1D9B, a Rab11A GTPase-activating protein (Rab11A GAP), as a LMTK1 binding protein, and find that TBC1D9B mediates LMTK1 activity on Rab11A. TBC1D9B inactivates Rab11A under the control of LMTK1A. Further, by analyzing the effect of decreased TBC1D9B expression in primary neurons, we demonstrate that TBC1D9B indeed regulates spine formation. This is the first demonstration of the biological function of TBC1D9B. Together, with the regulation of LMTK1 by Cdk5-p35, we propose the Cdk5-LMTK1-TBC1D9B-Rab11A cascade as a novel signaling mechanism regulating endosomal transport for synapse formation and function.SIGNIFICANCE STATEMENT Dendritic spines are postsynaptic specializations essential for synaptic transmission. However, it is not known how critical membrane components are recruited to spines for their formation. Endosomal trafficking is one such mechanism that may mediate this process. Here we investigate regulators of endosomal trafficking and their contribution to spine formation. We identify two novel factors, LMTK1 and TBC1D9B, which regulate spine formation upstream of Rab11A, a small GTPase. LMTK1 is a membrane bound Ser/Thr kinase regulated by Cdk5-p35, and TBC1D9B is a recently identified Rab11 GAP. LMTK1 controls the GAP activity of TBC1D9B on Rab11A, and TBC1D9B mediates the LMTK1 activity on Rab11A. We propose the Cdk5-LMTK1-TBC1D9B-Rab11A cascade as a novel mechanism controlling spine formation and function.
Extracellular α-synuclein enters dopaminergic cells by modulating flotillin-1-assisted dopamine transporter endocytosis. International-journal Peer-reviewed

Junpei Kobayashi, Takafumi Hasegawa, Naoto Sugeno, Shun Yoshida, Tetsuya Akiyama, Koki Fujimori, Hiroyasu Hatakeyama, Yasuo Miki, Arata Tomiyama, Yasushi Kawata, Mitsunori Fukuda, Ichiro Kawahata, Tohru Yamakuni, Michinori Ezura, Akio Kikuchi, Toru Baba, Atsushi Takeda, Makoto Kanzaki, Koichi Wakabayashi, Hideyuki Okano, Masashi Aoki

FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology　33　(9)　10240-10256　2019/09

DOI： 10.1096/fj.201802051R 　

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The neuropathological hallmarks of Parkinson's disease (PD) include the appearance of α-synuclein (α-SYN)-positive Lewy bodies (LBs) and the loss of catecholaminergic neurons. Thus, a potential mechanism promoting the uptake of extracellular α-SYN may exist in susceptible neurons. Of the various differentially expressed proteins, we are interested in flotillin (FLOT)-1 because this protein is highly expressed in the brainstem catecholaminergic neurons and is strikingly up-regulated in PD brains. In this study, we found that extracellular monomeric and fibrillar α-SYN can potentiate FLOT1-dopamine transporter (DAT) binding and pre-endocytic clustering of DAT on the cell surface, thereby facilitating DAT endocytosis and down-regulating its transporter activity. Moreover, we demonstrated that α-SYN itself exploited the DAT endocytic process to enter dopaminergic neuron-like cells, and both FLOT1 and DAT were found to be the components of LBs. Altogether, these findings revealed a novel role of extracellular α-SYN on cellular trafficking of DAT and may provide a rationale for the cell type-specific, functional, and pathologic alterations in PD.-Kobayashi, J., Hasegawa, T., Sugeno, N., Yoshida, S., Akiyama, T., Fujimori, K., Hatakeyama, H., Miki, Y., Tomiyama, A., Kawata, Y., Fukuda, M., Kawahata, I., Yamakuni, T., Ezura, M., Kikuchi, A., Baba, T., Takeda, A., Kanzaki, M., Wakabayashi, K., Okano, H., Aoki, M. Extracellular α-synuclein enters dopaminergic cells by modulating flotillin-1-assisted dopamine transporter endocytosis.
Small Interfering RNA Screening for the Small GTPase Rab Proteins Identifies Rab5B as a Major Regulator of Hepatitis B Virus Production. International-journal Peer-reviewed

Jun Inoue, Masashi Ninomiya, Teruyuki Umetsu, Takuya Nakamura, Takayuki Kogure, Eiji Kakazu, Tomoaki Iwata, Satoshi Takai, Akitoshi Sano, Mitsunori Fukuda, Koichi Watashi, Masanori Isogawa, Yasuhito Tanaka, Tooru Shimosegawa, Mark A McNiven, Atsushi Masamune

Journal of virology　93　(15)　e00621-19　2019/08/01

DOI： 10.1128/JVI.00621-19 　

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Viruses are considered to use vesicular trafficking in infected cells, but the details of assembly/release pathways of hepatitis B virus (HBV) are still unknown. To identify key regulators of HBV production, we performed short interfering RNA (siRNA) screening for Rab proteins, which are considered to act as molecular switches in vesicular trafficking using HepG2.2.15 cells. Among 62 Rab proteins, the suppression of Rab5B most significantly increased HBV DNA in the culture supernatant. Surprisingly, 5 days after the transfection of Rab5B siRNA, HBV DNA in the supernatant was increased more than 30-fold, reflecting the increase of infectious HBV particles. Northern blotting showed that transcription of 2.4/2.1-kb mRNA coding envelope proteins containing large hepatitis B surface protein (LHBs) was increased. Analysis of hepatocyte nuclear factors (HNFs) showed that transcription of HNF4α, which is known to enhance 2.4-kb mRNA transcription, was regulated by Rab5B. Also, it was revealed that LHBs had accumulated in the endoplasmic reticulum (ER) after Rab5B depletion but not in the multivesicular body (MVB), which is thought to be an organelle utilized for HBV envelope formation. Therefore, it was considered that Rab5B is required for the transport of LHBs from the ER to MVB. Immunofluorescent microscopy showed that HBs proteins, including LHBs, colocalized with HBc in the ER of Rab5B-depleted cells, suggesting that HBV envelopment occurs not only in the MVB but also in the ER. In conclusion, Rab5B is a key regulator of HBV production and could be a target of antiviral therapy.IMPORTANCE HBV infection is a worldwide health problem, but the mechanisms of how HBV utilizes cellular machinery for its life cycle are poorly understood. In particular, it has been unclear how the viral components and virions are transported among the organelles. The HBV budding site has been reported to be the ER or MVB, but it has not been clearly determined. In this study, siRNA-based screening of Rab proteins using HBV-expressing cells showed that Rab5B, one of the Rab5 isoforms, has important roles in late steps of the HBV life cycle. Although Rab5 is known to work on early endosomes, this study showed that Rab5B plays a role in the transport of LHBs between the ER and MVB. Furthermore, it affects the transcription of LHBs. This is the first report on the mechanisms of HBV envelope protein transport among the organelles, and the results provide important insights into the therapeutic control of HBV infection.
CD2-associated protein (CD2AP) overexpression accelerates amyloid precursor protein (APP) transfer from early endosomes to the lysosomal degradation pathway. International-journal Peer-reviewed

Kotaro Furusawa, Toshiyuki Takasugi, Yung-Wen Chiu, Yukiko Hori, Taisuke Tomita, Mitsunori Fukuda, Shin-Ichi Hisanaga

The Journal of biological chemistry　294　(28)　10886-10899　2019/07/12

DOI： 10.1074/jbc.RA118.005385 　

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A hallmark of Alzheimer's disease (AD) pathology is the appearance of senile plaques, which are composed of β-amyloid (Aβ) peptides. Aβ is produced by sequential cleavages of amyloid precursor protein (APP) by β- and γ-secretases. These cleavages take place in endosomes during intracellular trafficking of APP through the endocytic and recycling pathways. Genome-wide association studies have identified several risk factors for late-onset AD, one of which is CD2-associated protein (CD2AP), an adaptor molecule that regulates membrane trafficking. Although CD2AP's involvement in APP trafficking has recently been reported, how APP trafficking is regulated remains unclear. We sought to address this question by investigating the effect of CD2AP overexpression or knockdown on the intracellular APP distribution and degradation of APP in cultured COS-7 and HEK293 cells. We found that overexpression of CD2AP increases the localization of APP to Rab7-positive late endosomes, and decreases its localization to Rab5-positive early endosomes. CD2AP overexpression accelerated the onset of APP degradation without affecting its degradation rate. Furthermore, nutrient starvation increased the localization of APP to Rab7-positive late endosomes, and CD2AP overexpression stimulated starvation-induced lysosomal APP degradation. Moreover, the effect of CD2AP on the degradation of APP was confirmed by CD2AP overexpression and knockdown in primary cortical neurons from mice. We conclude that CD2AP accelerates the transfer of APP from early to late endosomes. This transfer in localization stimulates APP degradation by reducing the amount of time before degradation initiation. Taken together, these results may explain why impaired CD2AP function is a risk factor for AD.
The host cell secretory pathway mediates the export of Leishmania virulence factors out of the parasitophorous vacuole. Peer-reviewed

Arango Duque, G, Jardim, A, Gagnon, É, Fukuda, M, Descoteaux, A

PLoS Pathog.　15　(7)　e1007982　2019/07

DOI： 10.1371/journal.ppat.1007982 　
Specific TBC domain-containing proteins control the ER-Golgi-plasma membrane trafficking of GPCRs. Peer-reviewed

Wei, Z, Zhang, M, Li, C, Huang, W, Fan, Y, Guo, J, Khater, M, Fukuda, M, Dong, Z. Hu, G, Wu, G

Cell Rep.　28　(2)　554-566　2019/07

DOI： 10.1016/j.celrep.2019.05.033 　
Comprehensive knockout analysis of the Rab family GTPases in epithelial cells. International-journal Peer-reviewed

Yuta Homma, Riko Kinoshita, Yoshihiko Kuchitsu, Paulina S Wawro, Soujiro Marubashi, Mai E Oguchi, Morié Ishida, Naonobu Fujita, Mitsunori Fukuda

The Journal of cell biology　218　(6)　2035-2050　2019/06

DOI： 10.1083/jcb.201810134 　

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The Rab family of small GTPases comprises the largest number of proteins (∼60 in mammals) among the regulators of intracellular membrane trafficking, but the precise function of many Rabs and the functional redundancy and diversity of Rabs remain largely unknown. Here, we generated a comprehensive collection of knockout (KO) MDCK cells for the entire Rab family. We knocked out closely related paralogs simultaneously (Rab subfamily knockout) to circumvent functional compensation and found that Rab1A/B and Rab5A/B/C are critical for cell survival and/or growth. In addition, we demonstrated that Rab6-KO cells lack the basement membrane, likely because of the inability to secrete extracellular matrix components. Further analysis revealed the general requirement of Rab6 for secretion of soluble cargos. Transport of transmembrane cargos to the plasma membrane was also significantly delayed in Rab6-KO cells, but the phenotype was relatively mild. Our Rab-KO collection, which shares the same background, would be a valuable resource for analyzing a variety of membrane trafficking events.
メラニン合成酵素およびメラノソーム輸送の分子機構ー輸送阻害に着目した美白剤開発ー Invited Peer-reviewed

福田光則

日本香粧品学会誌　43　(1)　28-31　2019/04
The BLOC-3 subunit HPS4 is required for activation of Rab32/38 GTPases in melanogenesis, but its Rab9 activity is dispensable for melanogenesis. Peer-reviewed

Ohishi, Y, Kinoshita, R, Marubashi, S, Ishida, M, Fukuda, M

J. Biol. Chem.　294　(17)　6912-6922　2019/04

DOI： 10.1074/jbc.RA119.007345 　
Cytoplasmic control of Rab family small <scp>GTP</scp> ases through <scp>BAG</scp> 6 Peer-reviewed

Toshiki Takahashi, Setsuya Minami, Yugo Tsuchiya, Kazu Tajima, Natsumi Sakai, Kei Suga, Shin‐ichi Hisanaga, Norihiko Ohbayashi, Mitsunori Fukuda, Hiroyuki Kawahara

EMBO reports　20　(4)　e46794　2019/04
Publisher: EMBO
DOI： 10.15252/embr.201846794 　

ISSN： 1469-221X

eISSN： 1469-3178
Rab10 regulates tubular endosome formation through KIF13A and KIF13B motors. International-journal Peer-reviewed

Kan Etoh, Mitsunori Fukuda

Journal of cell science　132　(5)　jcs226977　2019/02/19

DOI： 10.1242/jcs.226977 　

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Recycling endosomes are stations that sort endocytic cargoes to their appropriate destinations. Tubular endosomes have been characterized as a recycling endosomal compartment for clathrin-independent cargoes. However, the molecular mechanism by which tubular endosome formation is regulated is poorly understood. In this study, we identified Rab10 as a novel protein localized at tubular endosomes by using a comprehensive localization screen of EGFP-tagged Rab small GTPases. Knockout of Rab10 completely abolished tubular endosomal structures in HeLaM cells. We also identified kinesin motors KIF13A and KIF13B as novel Rab10-interacting proteins by means of in silico screening. The results of this study demonstrated that both the Rab10-binding homology domain and the motor domain of KIF13A are required for Rab10-positive tubular endosome formation. Our findings provide insight into the mechanism by which the Rab10-KIF13A (or KIF13B) complex regulates tubular endosome formation. This article has an associated First Person interview with the first author of the paper.
Rab5 activation on macropinosomes requires ALS2, and subsequent Rab5 inactivation through ALS2 detachment requires active Rab7. Peer-reviewed

Morishita, S, Wada, N, Fukuda, M, Nakamura, T

FEBS Lett.　593　(2)　230-241　2019/01

DOI： 10.1002/1873-3468.13306 　
Calpain-10 regulates actin dynamics by proteolysis of microtubule-associated protein 1B. International-journal Peer-reviewed

Tomohisa Hatta, Shun-Ichiro Iemura, Tomokazu Ohishi, Hiroshi Nakayama, Hiroyuki Seimiya, Takao Yasuda, Katsumi Iizuka, Mitsunori Fukuda, Jun Takeda, Tohru Natsume, Yukio Horikawa

Scientific reports　8　(1)　16756-16756　2018/11/13

DOI： 10.1038/s41598-018-35204-x 　

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Calpain-10 (CAPN10) is the calpain family protease identified as the first candidate susceptibility gene for type 2 diabetes mellitus (T2DM). However, the detailed molecular mechanism has not yet been elucidated. Here we report that CAPN10 processes microtubule associated protein 1 (MAP1) family proteins into heavy and light chains and regulates their binding activities to microtubules and actin filaments. Immunofluorescent analysis of Capn10-/- mouse embryonic fibroblasts shows that MAP1B, a member of the MAP1 family of proteins, is localized at actin filaments rather than at microtubules. Furthermore, fluorescence recovery after photo-bleaching analysis shows that calpain-10 regulates actin dynamics via MAP1B cleavage. Moreover, in pancreatic islets from CAPN10 knockout mice, insulin secretion was significantly increased both at the high and low glucose levels. These findings indicate that deficiency of calpain-10 expression may affect insulin secretion by abnormal actin reorganization, coordination and dynamics through MAP1 family processing.
Rab11a-Rab8a cascade regulate the formation of tunneling nanotubes through vesicle recycling. International-journal Peer-reviewed

Zhu, S, Bhat, S, Syan, S, Kuchitsu, Y, Fukuda, M, Zurzolo, C

J. Cell Sci.　131　(19)　jcs215889　2018/10

DOI： 10.1242/jcs.215889 　

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Tunneling nanotubes (TNTs) are actin-enriched membranous channels enabling cells to communicate over long distances. TNT-like structures form between various cell types and mediate the exchange of different cargos, such as ions, vesicles, organelles and pathogens; thus, they may play a role in physiological conditions and diseases (e.g. cancer and infection). TNTs also allow the intercellular passage of protein aggregates related to neurodegenerative diseases, thus propagating protein misfolding. Understanding the mechanism of TNT formation is mandatory in order to reveal the mechanism of disease propagation and to uncover their physiological function. Vesicular transport controlled by the small GTPases Rab11a and Rab8a can promote the formation of different plasma membrane protrusions (filopodia, cilia and neurites). Here, we report that inhibiting membrane recycling reduces the number of TNT-connected cells and that overexpression of Rab11a and Rab8a increases the number of TNT-connected cells and the propagation of vesicles between cells in co-culture. We demonstrate that these two Rab GTPases act in a cascade in which Rab11a activation of Rab8a is independent of Rabin8. We also show that VAMP3 acts downstream of Rab8a to regulate TNT formation.
LRRK2 and its substrate Rab GTPases are sequentially targeted onto stressed lysosomes and maintain their homeostasis Peer-reviewed

Tomoya Eguchi, Tomoki Kuwahara, Maria Sakurai, Tadayuki Komori, Tetta Fujimoto, Genta Ito, Shin-ichiro Yoshimura, Akihiro Harada, Mitsunori Fukuda, Masato Koike, Takeshi Iwatsubo

Proceedings of the National Academy of Sciences　115　(39)　E9115-E9124　2018/09/25
Publisher: Proceedings of the National Academy of Sciences
DOI： 10.1073/pnas.1812196115 　

ISSN： 0027-8424

eISSN： 1091-6490

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Leucine-rich repeat kinase 2 (<italic>LRRK2</italic>) has been associated with a variety of human diseases, including Parkinson’s disease and Crohn’s disease, whereas <italic>LRRK2</italic> deficiency leads to accumulation of abnormal lysosomes in aged animals. However, the cellular roles and mechanisms of LRRK2-mediated lysosomal regulation have remained elusive. Here, we reveal a mechanism of stress-induced lysosomal response by LRRK2 and its target Rab GTPases. Lysosomal overload stress induced the recruitment of endogenous LRRK2 onto lysosomal membranes and activated LRRK2. An upstream adaptor Rab7L1 (Rab29) promoted the lysosomal recruitment of LRRK2. Subsequent family-wide screening of Rab GTPases that may act downstream of LRRK2 translocation revealed that Rab8a and Rab10 were specifically accumulated on overloaded lysosomes dependent on their phosphorylation by LRRK2. Rab7L1-mediated lysosomal targeting of LRRK2 attenuated the stress-induced lysosomal enlargement and promoted lysosomal secretion, whereas Rab8 stabilized by LRRK2 on stressed lysosomes suppressed lysosomal enlargement and Rab10 promoted lysosomal secretion, respectively. These effects were mediated by the recruitment of Rab8/10 effectors EHBP1 and EHBP1L1. LRRK2 deficiency augmented the chloroquine-induced lysosomal vacuolation of renal tubules in vivo. These results implicate the stress-responsive machinery composed of Rab7L1, LRRK2, phosphorylated Rab8/10, and their downstream effectors in the maintenance of lysosomal homeostasis.
Molecular mechanisms of Streptococcus pneumoniae-targeted autophagy via pneumolysin, Golgi-resident Rab41, and Nedd4-1-mediated K63-linked ubiquitination. International-journal Peer-reviewed

Michinaga Ogawa, Ryuta Matsuda, Naoki Takada, Mikado Tomokiyo, Shouji Yamamoto, Sayaka Shizukusihi, Toshiyuki Yamaji, Yuko Yoshikawa, Mitsutaka Yoshida, Isei Tanida, Masato Koike, Miyo Murai, Hidetoshi Morita, Haruko Takeyama, Akihide Ryo, Jun-Lin Guan, Masahiro Yamamoto, Jun-Ichiro Inoue, Toru Yanagawa, Mitsunori Fukuda, Hiroshi Kawabe, Makoto Ohnishi

Cellular microbiology　20　(8)　e12846　2018/08

DOI： 10.1111/cmi.12846 　

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Streptococcus pneumoniae is the most common causative agent of community-acquired pneumonia and can penetrate epithelial barriers to enter the bloodstream and brain. We investigated intracellular fates of S. pneumoniae and found that the pathogen is entrapped by selective autophagy in pneumolysin- and ubiquitin-p62-LC3 cargo-dependent manners. Importantly, following induction of autophagy, Rab41 was relocated from the Golgi apparatus to S. pneumoniae-containing autophagic vesicles (PcAV), which were only formed in the presence of Rab41-positive intact Golgi apparatuses. Moreover, subsequent localization and regulation of K48- and K63-linked polyubiquitin chains in and on PcAV were clearly distinguishable from each other. Finally, we found that E3 ligase Nedd4-1 was recruited to PcAV and played a pivotal role in K63-linked polyubiquitin chain (K63Ub) generation on PcAV, promotion of PcAV formation, and elimination of intracellular S. pneumoniae. These findings suggest that Nedd4-1-mediated K63Ub deposition on PcAV acts as a scaffold for PcAV biogenesis and efficient elimination of host cell-invaded pneumococci.
Rab7 knockout unveils regulated autolysosome maturation induced by glutamine starvation Peer-reviewed

Yoshihiko Kuchitsu, Yuta Homma, Naonobu Fujita, Mitsunori Fukuda

Journal of Cell Science　131　(7)　jcs215442　2018/04/01
Publisher: Company of Biologists Ltd
DOI： 10.1242/jcs.215442 　

ISSN： 1477-9137 0021-9533
Comparable affinity of RabGDIα for GTP- and GDP-bound forms of Rab7 supports a four-state transition model for Rab7 subcellular localization. Peer-reviewed

Kanemitsu-Fujita, A, Morishita, S, Kjaer, S, Fukuda, M, Schiavo, G, Nakamura, T

bioRxiv　287516　2018/04

DOI： 10.1101/287516 　
Parkinson's disease-linked DNAJC13 mutation aggravates alpha-synuclein-induced neurotoxicity through perturbation of endosomal trafficking. International-journal Peer-reviewed

Shun Yoshida, Takafumi Hasegawa, Mari Suzuki, Naoto Sugeno, Junpei Kobayashi, Morio Ueyama, Mitsunori Fukuda, Akemi Ido-Fujibayashi, Kiyotoshi Sekiguchi, Michinori Ezura, Akio Kikuchi, Toru Baba, Atsushi Takeda, Hideki Mochizuki, Yoshitaka Nagai, Masashi Aoki

Human molecular genetics　27　(5)　823-836　2018/03/01

DOI： 10.1093/hmg/ddy003 　

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Mutations in DNAJC13 gene have been linked to familial form of Parkinson's disease (PD) with Lewy pathology. DNAJC13 is an endosome-related protein and believed to regulate endosomal membrane trafficking. However, the mechanistic link between DNAJC13 mutation and α-synuclein (αSYN) pathology toward neurodegeneration remains poorly understood. In this study, we showed that PD-linked N855S-mutant DNAJC13 caused αSYN accumulation in the endosomal compartment, presumably due to defective cargo trafficking from the early endosome to the late and/or recycling endosome. In vivo experiments using human αSYN transgenic flies showed that mutant DNAJC13 not only increased the amount of insoluble αSYN in fly head but also induced dopaminergic neurodegeneration, rough eye phenotype and age-dependent locomotor impairment. Together, these findings suggest that DNAJC13 mutation perturbs multi-directional endosomal trafficking, resulting in the aberrant endosomal retention of αSYN, which might predispose to the neurodegenerative process that leads to PD.
Rab20, a novel Rab small GTPase that negatively regulates neurite outgrowth of PC12 cells. International-journal Peer-reviewed

Mai E Oguchi, Kan Etoh, Mitsunori Fukuda

Neuroscience letters　662　324-330　2018/01/01

DOI： 10.1016/j.neulet.2017.10.056 　

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The Rab family small GTPases are key players in the membrane traffic that underlies various cellular phenomena. Neurite outgrowth, which is a prerequisite for neuronal network formation, also requires membrane traffic from the cell body to the tips of neurites. Although several Rabs have been shown to promote neurite outgrowth, very little is known about Rab involvement in the negative regulation of neurite outgrowth. Here we used nerve growth factor-stimulated PC12 cells to perform siRNA-based comprehensive knockdown screenings for Rabs that negatively regulate neurite outgrowth and succeeded in identifying Rab20 as a novel negative regulator of neurite outgrowth. Our findings showed that knockdown of endogenous Rab20 in PC12 cells promoted neurite outgrowth, whereas overexpression of active Rab20 inhibited it. We also found that the presence of Gly-64 and Cys-70, both of which are conserved only in the switch II region, a putative effector binding domain, of Rab20 is required for the inhibitory effect of Rab20 on neurite outgrowth. These findings indicated that active Rab20 suppresses neurite outgrowth of PC12 cells, possibly through interaction with an unidentified effector molecule that specifically recognizes certain amino acids in the switch II region of Rab20.
ALS2及びその新規結合因子Rab30の細胞内動態解析

大友麻子, 松井香奈, 小野寺和歌奈, 串田隆志, 白川涼平, 三井駿, 佐藤海, 小野鈴花, 野崎昌久, 福田光則, 秦野伸二

生命科学系学会合同年次大会　2017年度　[2P-0277]　2017/12
Publisher: 生命科学系学会合同年次大会運営事務局
Rab5 is critical for SNAP23 regulated granule-granule fusion during compound exocytosis Peer-reviewed

Ofir Klein, Amit Roded, Neta Zur, Nurit P. Azouz, Olga Pasternak, Koret Hirschberg, Ilan Hammel, Paul A. Roche, Ayaka Yatsu, Mitsunori Fukuda, Stephen J. Galli, Ronit Sagi-Eisenberg

SCIENTIFIC REPORTS　7　15315　2017/11

DOI： 10.1038/s41598-017-15047-8 　

ISSN： 2045-2322
The GTPase Rab43 Controls the Anterograde ER-Golgi Trafficking and Sorting of GPCRs Peer-reviewed

Chunman Li, Zhe Wei, Yi Fan, Wei Huang, Yunchao Su, Honglin Li, Zheng Dong, Mitsunori Fukuda, Mostafa Khater, Guangyu Wu

CELL REPORTS　21　(4)　1089-1101　2017/10

DOI： 10.1016/j.celrep.2017.10.011 　

ISSN： 2211-1247
The RAB2B-GARIL5 Complex Promotes Cytosolic DNA-Induced Innate Immune Responses Peer-reviewed

Michihiro Takahama, Mitsunori Fukuda, Norihiko Ohbayashi, Tatsuya Kozaki, Takuma Misawa, Toru Okamoto, Yoshiharu Matsuura, Shizuo Akira, Tatsuya Saitoh

CELL REPORTS　20　(12)　2944-2954　2017/09

DOI： 10.1016/j.celrep.2017.08.085 　

ISSN： 2211-1247
[Regulation of polarized trafficking by Rab small GTPases in epithelial cells]. Peer-reviewed

Homma Y, Fukuda M

Seikagaku. The Journal of Japanese Biochemical Society　89　(2)　255-258　2017/04

ISSN： 0037-1017
Rab32 subfamily small GTPases: pleiotropic Rabs in endosomal trafficking

Ohbayashi, Norihiko, Fukuda, Mitsunori, Kanaho, Yasunori

Journal of biochemistry　162　(2)　65-71　2017/04
Publisher: OXFORD UNIV PRESS
DOI： 10.1093/jb/mvx027 　

ISSN： 1756-2651

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Rab small GTPases, well-known regulators of membrane trafficking pathways in eukaryotic cells, comprise approximately 60 different members in mammals. During the past decade, our understanding of the functions of mammalian Rab32 subfamily members (Rab32 and Rab38) have deepened, especially on the biogenesis of lysosome-related organelles, such as melanosomes, and the protection mechanisms against several pathogenic microbial infections. Endosome-mediated membrane trafficking by Rab32 subfamily members plays pivotal roles in these events. In this review, we provide an overview of the regulatory mechanisms of mammalian Rab32-family members in endosomal trafficking, especially focusing on their GEF, GAP, and effector molecules, and describe the latest findings on physiological and pathological functions regulated by these molecules.
Parkin promotes proteasomal degradation of synaptotagmin IV by accelerating polyubiquitination Peer-reviewed

Hiroyuki Kabayama, Naoko Tokushige, Makoto Takeuchi, Miyuki Kabayama, Mitsunori Fukuda, Katsuhiko Mikoshiba

MOLECULAR AND CELLULAR NEUROSCIENCE　80　89-99　2017/04

DOI： 10.1016/j.mcn.2017.02.006 　

ISSN： 1044-7431

eISSN： 1095-9327
M-INK, a novel tool for visualizing melanosomes and melanocores Peer-reviewed

Morie Ishida, Soujiro Marubashi, Mitsunori Fukuda

JOURNAL OF BIOCHEMISTRY　161　(4)　323-326　2017/04

DOI： 10.1093/jb/mvw100 　

ISSN： 0021-924X

eISSN： 1756-2651
C9orf72 and RAB7L1 regulate vesicle trafficking in amyotrophic lateral sclerosis and frontotemporal dementia Peer-reviewed

Yoshitsugu Aoki, Raquel Manzano, Yi Lee, Ruxandra Dafinca, Misako Aoki, Andrew G.L. Douglas, Miguel A. Varela, Chaitra Sathyaprakash, Jakub Scaber, Paola Barbagallo, Pieter Vader, Imre Mäger, Kariem Ezzat, Martin R. Turner, Naoki Ito, Samanta Gasco, Norihiko Ohbayashi, Samir El Andaloussi, Shin'ichi Takeda, Mitsunori Fukuda, Kevin Talbot, Matthew J.A. Wood

Brain　140　(4)　887-897　2017/04/01
Publisher: Oxford University Press
DOI： 10.1093/brain/awx024 　

ISSN： 1460-2156 0006-8950
TBC1 D12 is a novel Rab11-binding protein that modulates neurite outgrowth of PC12 cells Peer-reviewed

Mai E. Oguchi, Kenta Noguchi, Mitsunori Fukuda

PLOS ONE　12　(4)　e0174883　2017/04

DOI： 10.1371/journal.pone.0174883 　

ISSN： 1932-6203
Roles of Rab-GAPs in Regulating Autophagy Peer-reviewed

Takashi Itoh, Mitsunori Fukuda

Autophagy: Cancer, Other Pathologies, Inflammation, Immunity, Infection, and Aging　11　143-157　2017/01/18
Publisher: Elsevier Inc.
DOI： 10.1016/B978-0-12-805420-8.00006-8 　
Genetic screen in Drosophila muscle identifies autophagy-mediated T-tubule remodeling and a Rab2 role in autophagy Peer-reviewed

Naonobu Fujita, Wilson Huang, Tzu-han Lin, Jean-Francois Groulx, Steve Jean, Jen Nguyen, Yoshihiko Kuchitsu, Ikuko Koyama-Honda, Noboru Mizushima, Mitsunori Fukuda, Amy A. Kiger

ELIFE　6　e23367　2017/01

DOI： 10.7554/eLife.23367 　

ISSN： 2050-084X
Cdk5 Regulation of the GRAB-Mediated Rab8-Rab11 Cascade in Axon Outgrowth Peer-reviewed

Kotaro Furusawa, Akiko Asada, Pamela Urrutia, Christian Gonzalez-Billault, Mitsunori Fukuda, Shin-ichi Hisanaga

JOURNAL OF NEUROSCIENCE　37　(4)　790-806　2017/01

DOI： 10.1523/JNEUROSCI.2197-16.2017 　

ISSN： 0270-6474
Acute accumulation of free cholesterol induces the degradation of perilipin 2 and Rab18-dependent fusion of ER and lipid droplets in cultured human hepatocytes Peer-reviewed

Asami Makino, Francoise Hullin-Matsuda, Motohide Murate, Mitsuhiro Abe, Nario Tomishige, Mitsunori Fukuda, Shizuya Yamashita, Toyoshi Fujimoto, Hubert Vidal, Michel Lagarde, Isabelle Delton, Toshihide Kobayashi

MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL　27　(21)　3293-3304　2016/11

DOI： 10.1091/mbc.E15-10-0730 　

ISSN： 1059-1524

eISSN： 1939-4586
Rab3A, a possible marker of cortical granules, participates in cortical granule exocytosis in mouse eggs Peer-reviewed

Oscar Daniel Bello, Andrea Isabel Cappa, Matilde de Paola, Maria Natalia Zanetti, Mitsunori Fukuda, Rafael A. Fissore, Luis S. Mayorga, Marcela A. Michaut

EXPERIMENTAL CELL RESEARCH　347　(1)　42-51　2016/09

DOI： 10.1016/j.yexcr.2016.07.005 　

ISSN： 0014-4827

eISSN： 1090-2422
A Varp-Binding Protein, RACK1, Regulates Dendrite Outgrowth through Stabilization of Varp Protein in Mouse Melanocytes Peer-reviewed

Soujiro Marubashi, Norihiko Ohbayashi, Mitsunori Fukuda

JOURNAL OF INVESTIGATIVE DERMATOLOGY　136　(8)　1672-1680　2016/08

DOI： 10.1016/j.jid.2016.03.034 　

ISSN： 0022-202X

eISSN： 1523-1747
Release of Infectious Hepatitis C Virus from Huh7 Cells Occurs via a trans-Golgi Network-to-Endosome Pathway Independent of Very-Low-Density Lipoprotein Secretion Peer-reviewed

Jamel Mankouri, Cheryl Walter, Hazel Stewart, Matthew Bentham, Wei Sun Park, Won Do Heo, Mitsunori Fukuda, Stephen Griffin, Mark Harris

JOURNAL OF VIROLOGY　90　(16)　7159-7170　2016/08

DOI： 10.1128/JVI.00826-16 　

ISSN： 0022-538X

eISSN： 1098-5514
Rabin8 regulates neurite outgrowth in both GEF activity-dependent and -independent manners Peer-reviewed

Yuta Homma, Mitsunori Fukuda

MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL　27　(13)　2107-2118　2016/07

DOI： 10.1091/mbc.E16-02-0091 　

ISSN： 1059-1524

eISSN： 1939-4586
Rab35 Functions in Axon Elongation Are Regulated by P53-Related Protein Kinase in a Mechanism That Involves Rab35 Protein Degradation and the Microtubule-Associated Protein 1B Peer-reviewed

David Villarroel-Campos, Daniel R. Henriquez, Felipe J. Bodaleo, Mai E. Oguchi, Francisca C. Bronfman, Mitsunori Fukuda, Christian Gonzalez-Billault

JOURNAL OF NEUROSCIENCE　36　(27)　7298-7313　2016/07

DOI： 10.1523/JNEUROSCI.4064-15.2016 　

ISSN： 0270-6474
Regulation of podocalyxin trafficking by Rab small GTPases in 2D and 3D epithelial cell cultures Peer-reviewed

Paulina S. Mrozowska, Mitsunori Fukuda

JOURNAL OF CELL BIOLOGY　213　(3)　355-369　2016/05

DOI： 10.1083/jcb.201512024 　

ISSN： 0021-9525

eISSN： 1540-8140
Sequential and compartmentalized action of Rabs, SNAREs, and MAL in the apical delivery of fusiform vesicles in urothelial umbrella cells Peer-reviewed

Bret Wankel, Jiangyong Ouyang, Xuemei Guo, Krassimira Hadjiolova, Jeremy Miller, Yi Liao, Daniel Kai Long Tham, Rok Romih, Leonardo R. Andrade, Iwona Gumper, Jean-Pierre Simon, Rakhee Sachdeva, Tanya Tolmachova, Miguel C. Seabra, Mitsunori Fukuda, Nicole Schaeren-Wiemers, WanJin Hong, David D. Sabatini, Xue-Ru Wu, Xiangpeng Kong, Gert Kreibich, Michael J. Rindler, Tung-Tien Sun

MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL　27　(10)　1621-1634　2016/05

DOI： 10.1091/mbc.E15-04-0230 　

ISSN： 1059-1524

eISSN： 1939-4586
P53-and mevalonate pathway-driven malignancies require Arf6 for metastasis and drug resistance Peer-reviewed

Ari Hashimoto, Tsukasa Oikawa, Shigeru Hashimoto, Hirokazu Sugino, Ayumu Yoshikawa, Yutaro Otsuka, Haruka Handa, Yasuhito Onodera, Jin-Min Nam, Chitose Oneyama, Masato Okada, Mitsunori Fukuda, Hisataka Sabe

JOURNAL OF CELL BIOLOGY　213　(1)　81-95　2016/04

DOI： 10.1083/jcb.201510002 　

ISSN： 0021-9525

eISSN： 1540-8140
Rab12 Regulates Retrograde Transport of Mast Cell Secretory Granules by Interacting with the RILP-Dynein Complex Peer-reviewed

Adi Efergan, Nurit P. Azouz, Ofir Klein, Kenta Noguchi, Marc E. Rothenberg, Mitsunori Fukuda, Ronit Sagi-Eisenberg

JOURNAL OF IMMUNOLOGY　196　(3)　1091-1101　2016/02

DOI： 10.4049/jimmunol.1500731 　

ISSN： 0022-1767

eISSN： 1550-6606
RUTBC1 Functions as a GTPase-activating Protein for Rab32/38 and Regulates Melanogenic Enzyme Trafficking in Melanocytes Peer-reviewed

Soujiro Marubashi, Hikaru Shimada, Mitsunori Fukuda, Norihiko Ohbayashi

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　291　(3)　1427-1440　2016/01

DOI： 10.1074/jbc.M115.684043 　

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
Mon1-Ccz1 activates Rab7 only on late endosomes and dissociates from the lysosome in mammalian cells Peer-reviewed

Sayaka Yasuda, So Morishita, Akane Fujita, Tomohisa Nanao, Naoyuki Wada, Satoshi Waguri, Giampietro Schiavo, Mitsunori Fukuda, Takeshi Nakamura

JOURNAL OF CELL SCIENCE　129　(2)　329-340　2016/01

DOI： 10.1242/jcs.178095 　

ISSN： 0021-9533

eISSN： 1477-9137
Differing susceptibility to autophagic degradation of two LC3-binding proteins: SQSTM1/p62 and TBC1D25/OATL1 Peer-reviewed

Satoshi Hirano, Takefumi Uemura, Hiromichi Annoh, Naonobu Fujita, Satoshi Waguri, Takashi Itoh, Mitsunori Fukuda

AUTOPHAGY　12　(2)　312-326　2016

DOI： 10.1080/15548627.2015.1124223 　

ISSN： 1554-8627

eISSN： 1554-8635
Rab33Aはラット耳下腺腺房細胞においてβ刺激性アミラーゼ分泌機構に関与している

今井あかね, 辻村麻衣子[羽下], 吉江紀夫, 福田光則

日本生化学会大会・日本分子生物学会年会合同大会講演要旨集　88回・38回　[1P0197]-[1P0197]　2015/12
Publisher: (公社)日本生化学会
Small GTPase Rab2B and Its Specific Binding Protein Golgi-associated Rab2B Interactor-like 4 (GARI-L4) Regulate Golgi Morphology Peer-reviewed

Megumi Aizawa, Mitsunori Fukuda

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　290　(36)　22250-22261　2015/09

DOI： 10.1074/jbc.M115.669242 　

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
Rabin8 suppresses autophagosome formation independently of its guanine nucleotide-exchange activity towards Rab8 Peer-reviewed

Yuta Amagail, Takashi Itohz, Mitsunori Fukuda, Kensaku Mizuno

JOURNAL OF BIOCHEMISTRY　158　(2)　139-153　2015/08

DOI： 10.1093/jb/mvv032 　

ISSN： 0021-924X

eISSN： 1756-2651
The small GTPase Rab33A participates in regulation of amylase release from parotid acinar cells Peer-reviewed

Akane Imai, Maiko Tsujimura, Sumio Yoshie, Mitsunori Fukuda

BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS　461　(3)　469-474　2015/06

DOI： 10.1016/j.bbrc.2015.04.022 　

ISSN： 0006-291X

eISSN： 1090-2104
Slp2-a inactivates ezrin by recruiting protein phosphatase 1 to the plasma membrane Peer-reviewed

Takao Yasuda, Yuta Homma, Mitsunori Fukuda

BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS　460　(4)　896-902　2015/05

DOI： 10.1016/j.bbrc.2015.03.099 　

ISSN： 0006-291X

eISSN： 1090-2104
Structure-Function Analyses of the Small GTPase Rab35 and Its Effector Protein Centaurin-beta 2/ACAP2 during Neurite Outgrowth of PC12 Cells Peer-reviewed

Kan Etoh, Mitsunori Fukuda

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　290　(14)　9064-9074　2015/04

DOI： 10.1074/jbc.M114.611301 　

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
Rab27A Regulates Transport of Cell Surface Receptors Modulating Multinucleation and Lysosome-Related Organelles in Osteoclasts Peer-reviewed

Megumi Shimada-Sugawara, Eiko Sakai, Kuniaki Okamoto, Mitsunori Fukuda, Tetsuro Izumi, Noriaki Yoshida, Takayuki Tsukuba

SCIENTIFIC REPORTS　5　9620　2015/04

DOI： 10.1038/srep09620 　

ISSN： 2045-2322
Rab40C is a novel Varp-binding protein that promotes proteasomal degradation of Varp in melanocytes Peer-reviewed

Ayaka Yatsu, Hikaru Shimada, Norihiko Ohbayashi, Mitsunori Fukuda

BIOLOGY OPEN　4　(3)　267-275　2015/03

DOI： 10.1242/bio.201411114 　

ISSN： 2046-6390
Atg16L1 Protein Regulates Hormone Secretion Independent of Autophagy Peer-reviewed

Koutaro Ishibashi, Mitsunori Fukuda

Autophagy: Cancer, Other Pathologies, Inflammation, Immunity, Infection, and Aging　7　103-113　2015/02/18
Publisher: Elsevier Inc.
DOI： 10.1016/B978-0-12-801043-3.00006-6 　
Rab1A regulates anterograde melanosome transport by recruiting kinesin-1 to melanosomes through interaction with SKIP Peer-reviewed

Morie Ishida, Norihiko Ohbayashi, Mitsunori Fukuda

SCIENTIFIC REPORTS　5　8238　2015/02

DOI： 10.1038/srep08238 　

ISSN： 2045-2322
Activation-Inactivation Cycling of Rab35 and ARF6 Is Required for Phagocytosis of Zymosan in RAW264 Macrophages Peer-reviewed

Youhei Egami, Makoto Fujii, Katsuhisa Kawai, Yurie Ishikawa, Mitsunori Fukuda, Nobukazu Araki

JOURNAL OF IMMUNOLOGY RESEARCH　2015　429-439　2015

DOI： 10.1155/2015/429439 　

ISSN： 2314-8861

eISSN： 2314-7156
Atmospheric scanning electron microscope system with an open sample chamber: Configuration and applications Peer-reviewed

Hidetoshi Nishiyama, Mitsuru Koizumi, Koji Ogawa, Shinich Kitamura, Yuji Konyuba, Yoshiyuki Watanabe, Norihiko Ohbayashi, Mitsunori Fukuda, Mitsuo Suga, Chikara Sato

ULTRAMICROSCOPY　147　86-97　2014/12

DOI： 10.1016/j.ultramic.2014.06.001 　

ISSN： 0304-3991

eISSN： 1879-2723
TBC1D9B functions as a GTPase-activating protein for Rab11a in polarized MDCK cells Peer-reviewed

Luciana I. Gallo, Yong Liao, Wily G. Ruiz, Dennis R. Clayton, Min Li, Yong-Jian Liu, Yu Jiang, Mitsunori Fukuda, Gerard Apodaca, Xiao-Ming Yin

MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL　25　(23)　3779-3797　2014/11

DOI： 10.1091/mbc.E13-10-0604 　

ISSN： 1059-1524

eISSN： 1939-4586
Identification of molecular heterogeneity in SNX27-retromer-mediated endosome-to-plasma-membrane recycling Peer-reviewed

Ian J. McGough, Florian Steinberg, Matthew Gallon, Ayaka Yatsu, Norihiko Ohbayashi, Kate J. Heesom, Mitsunori Fukuda, Peter J. Cullen

JOURNAL OF CELL SCIENCE　127　(22)　4940-4953　2014/11

DOI： 10.1242/jcs.156299 　

ISSN： 0021-9533

eISSN： 1477-9137
Leishmania Promastigotes Induce Cytokine Secretion in Macrophages through the Degradation of Synaptotagmin XI Peer-reviewed

Guillermo Arango Duque, Mitsunori Fukuda, Salvatore J. Turco, Simona Staeger, Albert Descoteaux

JOURNAL OF IMMUNOLOGY　193　(5)　2363-2372　2014/09

DOI： 10.4049/jimmunol.1303043 　

ISSN： 0022-1767

eISSN： 1550-6606
Rab35 promotes the recruitment of Rab8, Rab13 and Rab36 to recycling endosomes through MICAL-L1 during neurite outgrowth Peer-reviewed

Hotaka Kobayashi, Kan Etoh, Norihiko Ohbayashi, Mitsunori Fukuda

BIOLOGY OPEN　3　(9)　803-814　2014/09

DOI： 10.1242/bio.20148771 　

ISSN： 2046-6390
Small GTPase Rab17 Regulates the Surface Expression of Kainate Receptors but Not alpha-Amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazolepropionic Acid (AMPA) Receptors in Hippocampal Neurons via Dendritic Trafficking of Syntaxin-4 Protein Peer-reviewed

Yasunori Mori, Mitsunori Fukuda, Jeremy M. Henley

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　289　(30)　20773-20787　2014/07

DOI： 10.1074/jbc.M114.550632 　

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
Rab13 acts downstream of the kinase Mst1 to deliver the integrin LFA-1 to the cell surface for lymphocyte trafficking Peer-reviewed

Akihiko Nishikimi, Sayaka Ishihara, Madoka Ozawa, Kan Etoh, Mitsunori Fukuda, Tatsuo Kinashi, Koko Katagiri

SCIENCE SIGNALING　7　(336)　ra72　2014/07

DOI： 10.1126/scisignal.2005199 　

ISSN： 1945-0877

eISSN： 1937-9145
LMTK1 regulates dendritic formation by regulating movement of Rab11A-positive endosomes Peer-reviewed

Tetsuya Takano, Tomoki Urushibara, Nozomu Yoshioka, Taro Saito, Mitsunori Fukuda, Mineko Tomomura, Shin-ichi Hisanaga

MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL　25　(11)　1755-1768　2014/06

DOI： 10.1091/mbc.E14-01-0675 　

ISSN： 1059-1524

eISSN： 1939-4586
Lys-63-linked Ubiquitination by E3 Ubiquitin Ligase Nedd4-1 Facilitates Endosomal Sequestration of Internalized alpha-Synuclein Peer-reviewed

Naoto Sugeno, Takafumi Hasegawa, Nobuyuki Tanaka, Mitsunori Fukuda, Koichi Wakabayashi, Ryuji Oshima, Masashi Konno, Emiko Miura, Akio Kikuchi, Toru Baba, Tadashi Anan, Mitsuyoshi Nakao, Sven Geisler, Masashi Aoki, Atsushi Takeda

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　289　(26)　18137-18151　2014/06

DOI： 10.1074/jbc.M113.529461 　

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
Rab5 Is a Novel Regulator of Mast Cell Secretory Granules: Impact on Size, Cargo, and Exocytosis Peer-reviewed

Nurit P. Azouz, Neta Zur, Adi Efergan, Norihiko Ohbayashi, Mitsunori Fukuda, Dina Amihai, Ilan Hammel, Marc E. Rothenberg, Ronit Sagi-Eisenberg

JOURNAL OF IMMUNOLOGY　192　(9)　4043-4053　2014/05

DOI： 10.4049/jimmunol.1302196 　

ISSN： 0022-1767

eISSN： 1550-6606
Dennd3 Functions as a Guanine Nucleotide Exchange Factor for Small GTPase Rab12 in Mouse Embryonic Fibroblasts Peer-reviewed

Takahide Matsui, Kenta Noguchi, Mitsunori Fukuda

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　289　(20)　13986-13995　2014/05

DOI： 10.1074/jbc.M113.546689 　

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
The GTPase-deficient Rab27A( Q78L) Mutant Inhibits Melanosome Transport in Melanocytes through Trapping of Rab27A Effector Protein Slac2-a/Melanophilin in Their Cytosol Peer-reviewed

Morie Ishida, Saki P. Arai, Norihiko Ohbayashi, Mitsunori Fukuda

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　289　(16)　11059-11067　2014/04

DOI： 10.1074/jbc.M114.552281 　

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
Slp2-a controls renal epithelial cell size through regulation of Rap-ezrin signaling independently of Rab27 Peer-reviewed

Takao Yasuda, Mitsunori Fukuda

JOURNAL OF CELL SCIENCE　127　(3)　557-570　2014/02

DOI： 10.1242/jcs.134056 　

ISSN： 0021-9533

eISSN： 1477-9137
Inhibition of endocytic vesicle fusion by Plk1-mediated phosphorylation of vimentin during mitosis Peer-reviewed

Keisuke Ikawa, Ayaka Satou, Mitsuko Fukuhara, Shigeru Matsumura, Naoyuki Sugiyama, Hidemasa Goto, Mitsunori Fukuda, Masaki Inagaki, Yasushi Ishihama, Fumiko Toyoshima

CELL CYCLE　13　(1)　126-137　2014/01

DOI： 10.4161/cc.26866 　

ISSN： 1538-4101

eISSN： 1551-4005
Rab35 is translocated from Arf6-positive perinuclear recycling endosomes to neurite tips during neurite outgrowth. International-journal Invited Peer-reviewed

Hotaka Kobayashi, Kan Etoh, Mitsunori Fukuda

Small GTPases　5　e29290　2014

DOI： 10.4161/sgtp.29290 　

More details Close

Small GTPase Rab35 is a key regulator of neurite outgrowth, and its activation dramatically enhances nerve growth factor (NGF)-induced neurite outgrowth. We recently reported finding that Rab35 and its effector molecules recruit EHD1, a facilitator of vesicle formation, to Arf6-positive perinuclear recycling endosomes (hereafter simply referred to as recycling endosomes) in response to NGF stimulation. Although Rab35 is likely to promote the formation of transport vesicles from recycling endosomes that contributes to neurite outgrowth, the destination of the vesicles during neurite outgrowth remains unknown. Here we report finding that Rab35 is translocated from recycling endosomes to neurite tips in a late phase of NGF stimulation. We found that Rab35 immunofluorescence signals accumulated at recycling endosomes during the first 6 h, i.e., the early phase of NGF stimulation and then translocated to neurite tips during the late phase of NGF stimulation (i.e., >6 h to <36 h after NGF stimulation). These findings suggest that Rab35 regulates membrane trafficking from recycling endosomes to neurite tips during neurite outgrowth.
Recruitment of the autophagic machinery to endosomes during infection is mediated by ubiquitin Peer-reviewed

Naonobu Fujita, Eiji Morita, Takashi Itoh, Atsushi Tanaka, Megumi Nakaoka, Yuki Osada, Tetsuo Umemoto, Tatsuya Saitoh, Hitoshi Nakatogawa, Shouhei Kobayashi, Tokuko Haraguchi, Jun-Lin Guan, Kazuhiro Iwai, Fuminori Tokunaga, Kazunobu Saito, Koutaro Ishibashi, Shizuo Akira, Mitsunori Fukuda, Takeshi Noda, Tamotsu Yoshimori

JOURNAL OF CELL BIOLOGY　203　(1)　115-128　2013/10

DOI： 10.1083/jcb.201304188 　

ISSN： 0021-9525

eISSN： 1540-8140
メンブレントラフィックの新局面多様な細胞現象との連携による生理機能の制御 NDR2によるRabin8のリン酸化と一次繊毛形成における機能

千葉秀平, 天貝佑太, 本間悠太, 福田光則, 水野健作

日本生化学会大会プログラム・講演要旨集　86回　3S04p-6　2013/09
Publisher: (公社)日本生化学会
Plk1は分裂期におけるVimentinのリン酸化を介して初期エンドソームのfusionを阻害する

井川敬介, 佐藤綾香, 松村繁, 後藤英仁, 福田光則, 稲垣昌樹, 石濱泰, 豊島文子

日本生化学会大会プログラム・講演要旨集　86回　1T14a-02　2013/09
Publisher: (公社)日本生化学会
Arf6, Rab11 and transferrin receptor define distinct populations of recycling endosomes. International-journal Peer-reviewed

Hotaka Kobayashi, Mitsunori Fukuda

Communicative & integrative biology　6　(5)　e25036　2013/09/01

DOI： 10.4161/cib.25036 　

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Recycling endosomes are key platforms for endocytic recycling that return internalized molecules back to the plasma membrane. To determine how recycling endosomes perform their functions, searching for proteins and lipids that specifically localized at recycling endosomes has often been performed by colocalization analyses between candidate molecules and conventional recycling endosome markers. However, it remains unclear whether all the conventional markers have identical localizations. Here we report finding that three well-known recycling endosome markers, i.e., Arf6, Rab11 and transferrin receptor (TfR), have different intracellular localizations in PC12 cells. The results of immunofluorescence analyses showed that the signals of endogenous Arf6, Rab11 and TfR in nerve growth factor-stimulated PC12 cells generally differed, although there was some overlapping. Our findings provide new information about recycling endosome markers, and they highlight the heterogeneity of recycling endosomes.
The extra-cellular signal regulated kinases ERK1 and ERK2 segregate displaying distinct spatiotemporal characteristics in activated mast cells Peer-reviewed

Anat Benado Bar-Gill, Adi Efergan, Rony Seger, Mitsunori Fukuda, Ronit Sagi-Eisenberg

BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-MOLECULAR CELL RESEARCH　1833　(9)　2070-2082　2013/09

DOI： 10.1016/j.bbamcr.2013.04.016 　

ISSN： 0167-4889
Syntaxin-3 Is Required for Melanosomal Localization of Tyrp1 in Melanocytes Peer-reviewed

Ayaka Yatsu, Norihiko Ohbayashi, Kanako Tamura, Mitsunori Fukuda

JOURNAL OF INVESTIGATIVE DERMATOLOGY　133　(9)　2237-2246　2013/09

DOI： 10.1038/jid.2013.156 　

ISSN： 0022-202X
NDR2によるRabin8のリン酸化と一次繊毛形成における機能

千葉秀平, 天貝佑太, 本間悠太, 福田光則, 水野健作

生化学　85　(8)　712-712　2013/08
Publisher: (公社)日本生化学会
ISSN： 0037-1017

eISSN： 2189-0544
MADD/DENN/Rab3GEP functions as a guanine nucleotide exchange factor for Rab27 during granule exocytosis of rat parotid acinar cells Peer-reviewed

Akane Imai, Morie Ishida, Mitsunori Fukuda, Tomoko Nashida, Hiromi Shimomura

ARCHIVES OF BIOCHEMISTRY AND BIOPHYSICS　536　(1)　31-37　2013/08

DOI： 10.1016/j.abb.2013.05.002 　

ISSN： 0003-9861
The GTPase Rab37 Participates in the Control of Insulin Exocytosis Peer-reviewed

Sanda Ljubicic, Paola Bezzi, Saska Brajkovic, Valeria Nesca, Claudiane Guay, Norihiko Ohbayashi, Mitsunori Fukuda, Amar Abderrhamani, Romano Regazzi

PLoS ONE　8　(6)　e68255　2013/06/27

DOI： 10.1371/journal.pone.0068255 　

ISSN： 1932-6203
Rab35 establishes the EHD1-association site by coordinating two distinct effectors during neurite outgrowth Peer-reviewed

Hotaka Kobayashi, Mitsunori Fukuda

JOURNAL OF CELL SCIENCE　126　(11)　2424-2435　2013/06

DOI： 10.1242/jcs.117846 　

ISSN： 0021-9533
Small GTPase Rab39A interacts with UACA and regulates the retinoic acid-induced neurite morphology of Neuro2A cells Peer-reviewed

Yasunori Mori, Takahide Matsui, Daisuke Omote, Mitsunori Fukuda

Biochemical and Biophysical Research Communications　435　(1)　113-119　2013/05/24

DOI： 10.1016/j.bbrc.2013.04.051 　

ISSN： 0006-291X 1090-2104
Dab1-mediated colocalization of multi-adaptor protein CIN85 with Reelin receptors, ApoER2 and VLDLR, in neurons Peer-reviewed

Takahiro Fuchigami, Yutaka Sato, Yuya Tomita, Tetsuya Takano, Shin-ya Miyauchi, Yukinori Tsuchiya, Taro Saito, Ken-ichiro Kubo, Kazunori Nakajima, Mitsunori Fukuda, Mitsuharu Hattori, Shin-ichi Hisanaga

GENES TO CELLS　18　(5)　410-424　2013/05

DOI： 10.1111/gtc.12045 　

ISSN： 1356-9597
Rab12 regulates mTORC1 activity and autophagy through controlling the degradation of amino-acid transporter PAT4 Peer-reviewed

Takahide Matsui, Mitsunori Fukuda

EMBO Reports　14　(5)　450-457　2013/05

DOI： 10.1038/embor.2013.32 　

ISSN： 1469-221X 1469-3178
Rabex-5 Protein Regulates Dendritic Localization of Small GTPase Rab17 and Neurite Morphogenesis in Hippocampal Neurons Peer-reviewed

Yasunori Mori, Takahide Matsui, Mitsunori Fukuda

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　288　(14)　9835-9847　2013/04

DOI： 10.1074/jbc.M112.427591 　

ISSN： 0021-9258
All members of the EPI64 subfamily of TBC/RabGAPs also have GAP activities towards Ras Peer-reviewed

Hiroyuki Nagai, Sayaka Yasuda, Yusuke Ohba, Mitsunori Fukuda, Takeshi Nakamura

Journal of Biochemistry　153　(3)　283-288　2013/03

DOI： 10.1093/jb/mvs147 　

ISSN： 0021-924X 1756-2651
NDR2-mediated Rabin8 phosphorylation is crucial for ciliogenesis by switching binding specificity from phosphatidylserine to Sec15 Peer-reviewed

Shuhei Chiba, Yuta Amagai, Yuta Homma, Mitsunori Fukuda, Kensaku Mizuno

EMBO JOURNAL　32　(6)　874-885　2013/03

DOI： 10.1038/emboj.2013.32 　

ISSN： 0261-4189
Synaptotagmin XI regulates phagocytosis and cytokine secretion in macrophages Peer-reviewed

Guillermo Arango Duque, Mitsunori Fukuda, Albert Descoteaux

Journal of Immunology　190　(4)　1737-1745　2013/02/15

DOI： 10.4049/jimmunol.1202500 　

ISSN： 0022-1767 1550-6606
Fis1 acts as a mitochondrial recruitment factor for TBC1D15 that is involved in regulation of mitochondrial morphology. International-journal Peer-reviewed

Kenta Onoue, Akihiro Jofuku, Reiko Ban-Ishihara, Takaya Ishihara, Maki Maeda, Takumi Koshiba, Takashi Itoh, Mitsunori Fukuda, Hidenori Otera, Toshihiko Oka, Hiroyoshi Takano, Noboru Mizushima, Katsuyoshi Mihara, Naotada Ishihara

Journal of cell science　126　(Pt 1)　176-85　2013/01/01

DOI： 10.1242/jcs.111211 　

More details Close

In yeast, C-tail-anchored mitochondrial outer membrane protein Fis1 recruits the mitochondrial-fission-regulating GTPase Dnm1 to mitochondrial fission sites. However, the function of its mammalian homologue remains enigmatic because it has been reported to be dispensable for the mitochondrial recruitment of Drp1, a mammalian homologue of Dnm1. We identified TBC1D15 as a Fis1-binding protein in HeLa cell extracts. Immunoprecipitation revealed that Fis1 efficiently interacts with TBC1D15 but not with Drp1. Bacterially expressed Fis1 and TBC1D15 formed a direct and stable complex. Exogenously expressed TBC1D15 localized mainly in cytoplasm in HeLa cells, but when coexpressed with Fis1 it localized to mitochondria. Knockdown of TBC1D15 induced highly developed mitochondrial network structures similar to the effect of Fis1 knockdown, suggesting that the TBC1D15 and Fis1 are associated with the regulation of mitochondrial morphology independently of Drp1. These data suggest that Fis1 acts as a mitochondrial receptor in the recruitment of mitochondrial morphology protein in mammalian cells.
Functional involvement of Rab1A in microtubule-dependent anterograde melanosome transport in melanocytes Peer-reviewed

Morie Ishida, Norihiko Ohbayashi, Yuto Maruta, Yuka Ebata, Mitsunori Fukuda

JOURNAL OF CELL SCIENCE　125　(21)　5177-5187　2012/11

DOI： 10.1242/jcs.109314 　

ISSN： 0021-9533
Intracellular Trafficking of Clostridium perfringens Iota-Toxin b Peer-reviewed

Masahiro Nagahama, Mariko Umezaki, Ryo Tashiro, Masataka Oda, Keiko Kobayashi, Masahiro Shibutani, Teruhisa Takagishi, Kazumi Ishidoh, Mitsunori Fukuda, Jun Sakurai

INFECTION AND IMMUNITY　80　(10)　3410-3416　2012/10

DOI： 10.1128/IAI.00483-12 　

ISSN： 0019-9567
A complete Rab screening reveals novel insights in Weibel-Palade body exocytosis Peer-reviewed

Sofia Zografou, Dimitris Basagiannis, Alexandra Papafotika, Ryutaro Shirakawa, Hisanori Horiuchi, Daniel Auerbach, Mitsunori Fukuda, Savvas Christoforidis

JOURNAL OF CELL SCIENCE　125　(20)　4780-4790　2012/10

DOI： 10.1242/jcs.104174 　

ISSN： 0021-9533
Decoding the Regulation of Mast Cell Exocytosis by Networks of Rab GTPases Peer-reviewed

Nurit P. Azouz, Takahide Matsui, Mitsunori Fukuda, Ronit Sagi-Eisenberg

JOURNAL OF IMMUNOLOGY　189　(5)　2169-2180　2012/09

DOI： 10.4049/jimmunol.1200542 　

ISSN： 0022-1767
Rab33a Mediates Anterograde Vesicular Transport for Membrane Exocytosis and Axon Outgrowth Peer-reviewed

Hitomi Nakazawa, Tadayuki Sada, Michinori Toriyama, Kenji Tago, Tadao Sugiura, Mitsunori Fukuda, Naoyuki Inagaki

JOURNAL OF NEUROSCIENCE　32　(37)　12712-12725　2012/09

DOI： 10.1523/JNEUROSCI.0989-12.2012 　

ISSN： 0270-6474
Synaptotagmin-like proteins control the formation of a single apical membrane domain in epithelial cells Peer-reviewed

Manuel Galvez-Santisteban, Alejo E. Rodriguez-Fraticelli, David M. Bryant, Silvia Vergarajauregui, Takao Yasuda, Inmaculada Banon-Rodriguez, Ilenia Bernascone, Anirban Datta, Natalie Spivak, Kitty Young, Christiaan L. Slim, Paul R. Brakeman, Mitsunori Fukuda, Keith E. Mostov, Fernando Martin-Belmonte

NATURE CELL BIOLOGY　14　(8)　838-U148　2012/08

DOI： 10.1038/ncb2541 　

ISSN： 1465-7392
Rab27 effector Slp2-a transports the apical signaling molecule podocalyxin to the apical surface of MDCK II cells and regulates claudin-2 expression Peer-reviewed

Takao Yasuda, Chika Saegusa, Sachiko Kamakura, Hideki Sumimoto, Mitsunori Fukuda

MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL　23　(16)　3229-3239　2012/08

DOI： 10.1091/mbc.E12-02-0104 　

ISSN： 1059-1524

eISSN： 1939-4586
Atg16L1, an essential factor for canonical autophagy, participates in hormone secretion from PC12 cells independently of autophagic activity Peer-reviewed

Koutaro Ishibashi, Takefumi Uemura, Satoshi Waguri, Mitsunori Fukuda

MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL　23　(16)　3193-3202　2012/08

DOI： 10.1091/mbc.E12-01-0010 　

ISSN： 1059-1524
The Rab Interacting Lysosomal Protein (RILP) Homology Domain Functions as a Novel Effector Domain for Small GTPase Rab36 Rab36 REGULATES RETROGRADE MELANOSOME TRANSPORT IN MELANOCYTES Peer-reviewed

Takahide Matsui, Norihiko Ohbayashi, Mitsunori Fukuda

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　287　(34)　28619-28631　2012/08

DOI： 10.1074/jbc.M112.370544 　

ISSN： 0021-9258
Essential Role of RAB27A in Determining Constitutive Human Skin Color Peer-reviewed

Yasuko Yoshida-Amano, Akira Hachiya, Atsushi Ohuchi, Gary P. Kobinger, Takashi Kitahara, Yoshinori Takema, Mitsunori Fukuda

PLOS ONE　7　(7)　e41160　2012/07

DOI： 10.1371/journal.pone.0041160 　

ISSN： 1932-6203
Rab35 regulates Arf6 activity through centaurin-beta 2 (ACAP2) during neurite outgrowth Peer-reviewed

Hotaka Kobayashi, Mitsunori Fukuda

JOURNAL OF CELL SCIENCE　125　(9)　2235-2243　2012/05

DOI： 10.1242/jcs.098657 　

ISSN： 0021-9533
LMTK1/AATYK1 Is a Novel Regulator of Axonal Outgrowth That Acts via Rab11 in a Cdk5-Dependent Manner Peer-reviewed

Tetsuya Takano, Mineko Tomomura, Nozomu Yoshioka, Koji Tsutsumi, Yukichi Terasawa, Taro Saito, Hitoshi Kawano, Hiroyuki Kamiguchi, Mitsunori Fukuda, Shin-ichi Hisanaga

JOURNAL OF NEUROSCIENCE　32　(19)　6587-6599　2012/05

DOI： 10.1523/JNEUROSCI.5317-11.2012 　

ISSN： 0270-6474
Rab33aは膜のエキソサイトーシスおよび軸索伸長のための順行性小胞輸送に関与する(Rab33a mediates anterograde vesicular transport for membrane exocytosis and axon outgrowth)

Nakazawa Hitomi, Sada Tadayuki, Toriyama Michinori, Tago Kenji, Sugiura Tadao, Fukuda Mitsunori, Inagaki Naoyuki

日本発生生物学会・日本細胞生物学会合同大会要旨集　45回・64回　299-299　2012/04
Publisher: 日本発生生物学会・日本細胞生物学会
Role of Rab family GTPases and their effectors in melanosomal logistics Invited Peer-reviewed

Norihiko Ohbayashi, Mitsunori Fukuda

JOURNAL OF BIOCHEMISTRY　151　(4)　343-351　2012/04

DOI： 10.1093/jb/mvs009 　

ISSN： 0021-924X
Melanoregulin regulates retrograde melanosome transport through interaction with the RILP-p150(Glued) complex in melanocytes Peer-reviewed

Norihiko Ohbayashi, Yuto Maruta, Morie Ishida, Mitsunori Fukuda

JOURNAL OF CELL SCIENCE　125　(6)　1508-1518　2012/03

DOI： 10.1242/jcs.094185 　

ISSN： 0021-9533
Small GTPase Rab17 Regulates Dendritic Morphogenesis and Postsynaptic Development of Hippocampal Neurons Peer-reviewed

Yasunori Mori, Takahide Matsui, Yutaka Furutani, Yoshihiro Yoshihara, Mitsunori Fukuda

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　287　(12)　8963-8973　2012/03

DOI： 10.1074/jbc.M111.314385 　

ISSN： 0021-9258
Phospholipase C-related but Catalytically Inactive Protein (PRIP) Modulates Synaptosomal-associated Protein 25 (SNAP-25) Phosphorylation and Exocytosis Peer-reviewed

Jing Gao, Hiroshi Takeuchi, Zhao Zhang, Mitsunori Fukuda, Masato Hirata

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　287　(13)　10565-10578　2012/03

DOI： 10.1074/jbc.M111.294645 　

ISSN： 0021-9258
The Rab21-GEF activity of Varp, but not its Rab32/38 effector function, is required for dendrite formation in melanocytes Peer-reviewed

Norihiko Ohbayashi, Ayaka Yatsu, Kanako Tamura, Mitsunori Fukuda

MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL　23　(4)　669-678　2012/02

DOI： 10.1091/mbc.E11-04-0324 　

ISSN： 1059-1524
An ARF6/Rab35 GTPase Cascade for Endocytic Recycling and Successful Cytokinesis Peer-reviewed

Laurent Chesneau, Daphne Dambournet, Mickael Machicoane, Ilektra Kouranti, Mitsunori Fukuda, Bruno Goud, Arnaud Echard

CURRENT BIOLOGY　22　(2)　147-153　2012/01

DOI： 10.1016/j.cub.2011.11.058 　

ISSN： 0960-9822
Molecular Mechanism of Myosin Va Recruitment to Dense Core Secretory Granules Peer-reviewed

Flora Brozzi, Frederique Diraison, Sophie Lajus, Shavanthi Rajatileka, Thomas Philips, Romano Regazzi, Mitsunori Fukuda, Paul Verkade, Elek Molnar, Aniko Varadi

TRAFFIC　13　(1)　54-69　2012/01

DOI： 10.1111/j.1600-0854.2011.01301.x 　

ISSN： 1398-9219
An ARF6 / Rab35 GTPase cascade for endocytic recycling and successful cytokinesis. Peer-reviewed

L. Chesneau, D. Damboumet, M. Machicoane, I. Kouranti, M. Fukuda, B. Goud, A. Echard

MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL　23　(2)　147-153　2012

DOI： 10.1016/j.cub.2011.11.058 　

ISSN： 1059-1524

eISSN： 1939-4586
Atg16L2, a novel isoform of mammalian Atg16L that is not essential for canonical autophagy despite forming an Atg12-5-16L2 complex Peer-reviewed

Koutaro Ishibashi, Naonobu Fujita, Eiko Kanno, Hiroko Omori, Tamotsu Yoshimori, Takashi Itoh, Mitsunori Fukuda

AUTOPHAGY　7　(12)　1500-1513　2011/12

DOI： 10.4161/auto.7.12.18025 　

ISSN： 1554-8627
Rab35 regulates phagosome formation through recruitment of ACAP2 in macrophages during Fc gamma R-mediated phagocytosis Peer-reviewed

Youhei Egami, Mitsunori Fukuda, Nobukazu Araki

JOURNAL OF CELL SCIENCE　124　(21)　3557-3567　2011/11

DOI： 10.1242/jcs.083881 　

ISSN： 0021-9533
Small GTPase Rab12 Regulates Constitutive Degradation of Transferrin Receptor Peer-reviewed

Takahide Matsui, Takashi Itoh, Mitsunori Fukuda

TRAFFIC　12　(10)　1432-1443　2011/10

DOI： 10.1111/j.1600-0854.2011.01240.x 　

ISSN： 1398-9219
Rab38 targets to lamellar bodies and normalizes their sizes in lung alveolar type II epithelial cells Peer-reviewed

Linghui Zhang, Kevin Yu, Kyle W. Robert, Kristine M. DeBolt, Nankang Hong, Jian-Qin Tao, Mitsunori Fukuda, Aron B. Fisher, Shaohui Huang

AMERICAN JOURNAL OF PHYSIOLOGY-LUNG CELLULAR AND MOLECULAR PHYSIOLOGY　301　(4)　L461-L477　2011/10

DOI： 10.1152/ajplung.00056.2011 　

ISSN： 1040-0605
Exclusion of synaptotagmin V at the phagocytic cup by Leishmania donovani lipophosphoglycan results in decreased promastigote internalization Peer-reviewed

Adrien F. Vinet, Silvana Jananji, Salvatore J. Turco, Mitsunori Fukuda, Albert Descoteaux

MICROBIOLOGY-SGM　157　(9)　2619-2628　2011/09

DOI： 10.1099/mic.0.050252-0 　

ISSN： 1350-0872
EPI64 Protein Functions as a Physiological GTPase-activating Protein for Rab27 Protein and Regulates Amylase Release in Rat Parotid Acinar Cells Peer-reviewed

Akane Imai, Sumio Yoshie, Koutaro Ishibashi, Maiko Haga-Tsujimura, Tomoko Nashida, Hiromi Shimomura, Mitsunori Fukuda

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　286　(39)　33854-33862　2011/09

DOI： 10.1074/jbc.M111.281394 　

ISSN： 0021-9258
Exome Sequencing Reveals a Homozygous SYT14 Mutation in Adult-Onset, Autosomal-Recessive Spinocerebellar Ataxia with Psychomotor Retardation Peer-reviewed

Hiroshi Doi, Kunihiro Yoshida, Takao Yasuda, Mitsunori Fukuda, Yoko Fukuda, Hiroshi Morita, Shu-ichi Ikeda, Rumiko Kato, Yoshinori Tsurusaki, Noriko Miyake, Hirotomo Saitsu, Haruya Sakai, Satoko Miyatake, Masaaki Shiina, Nobuyuki Nukina, Shigeru Koyano, Shoji Tsuji, Yoshiyuki Kuroiwa, Naomichi Matsumoto

AMERICAN JOURNAL OF HUMAN GENETICS　89　(2)　320-327　2011/08

DOI： 10.1016/j.ajhg.2011.07.012 　

ISSN： 0002-9297
Dissociation of inositol polyphosphates from the C2B domain of synaptotagmin facilitates spontaneous release of catecholamines in adrenal chromaffin cells. A suggestive evidence of a fusion clamp by synaptotagmin Peer-reviewed

Nobuyuki Sasakawa, Mica Ohara-Imaizumi, Mitsunori Fukuda, Hiroyuki Kabayama, Katsuhiko Mikoshiba, Konosuke Kumakura

NEUROPHARMACOLOGY　60　(7-8)　1364-1370　2011/06

DOI： 10.1016/j.neuropharm.2011.03.005 　

ISSN： 0028-3908
The Recycling Endosome Protein Rab17 Regulates Melanocytic Filopodia Formation and Melanosome Trafficking Peer-reviewed

Kimberley A. Beaumont, Nicholas A. Hamilton, Matthew T. Moores, Darren L. Brown, Norihiko Ohbayashi, Oliver Cairncross, Anthony L. Cook, Aaron G. Smith, Ryo Misaki, Mitsunori Fukuda, Tomohiko Taguchi, Richard A. Sturm, Jennifer L. Stow

TRAFFIC　12　(5)　627-643　2011/05

DOI： 10.1111/j.1600-0854.2011.01172.x 　

ISSN： 1398-9219

eISSN： 1600-0854
Differential distribution of synaptotagmin-1, -4, -7, and -9 in rat adrenal chromaffin cells. International-journal Peer-reviewed

Hidetada Matsuoka, Keita Harada, Jun Nakamura, Mitsunori Fukuda, Masumi Inoue

Cell and tissue research　344　(1)　41-50　2011/04

DOI： 10.1007/s00441-011-1131-8 　

More details Close

Neurons and certain kinds of endocrine cells, such as adrenal chromaffin cells, have large dense-core vesicles (LDCVs) and synaptic vesicles or synaptic-like microvesicles (SLMVs). These secretory vesicles exhibit differences in Ca(2+) sensitivity and contain diverse signaling substances. The present work was undertaken to identify the synaptotagmin (Syt) isoforms present in secretory vesicles. Fractionation analysis of lysates of the bovine adrenal medulla and immunocytochemistry in rat chromaffin cells indicated that Syt 1 was localized in LDCVs and SLMVs, whereas Syt 7 was the predominant isoform present in LDCVs. In contrast to PC12 cells and the pancreatic β cell line INS-1, Syt 9 was not immunodetected in LDCVs in rat chromaffin cells. Double-staining revealed that Syt 9-like immunoreactivity was nearly identical with fluorescent thapsigargin binding, suggesting the presence of Syt 9 in the endoplasmic reticulum (ER).The exogenous expression of Syt 1-GFP in INS-1 cells, which had a negligible level of endogenous Syt 1, resulted in an increase in the amount of Syt 9 in the ER, suggesting that Syt 9 competes with Syt 1 for trafficking from the ER to the Golgi complex. We conclude that LDCVs mainly contain Syt 7, whereas SLMVs contain Syt 1, but not Syt 7, in rat and bovine chromaffin cells.
Structure-Function Analysis of VPS9-Ankyrin-repeat Protein (Varp) in the Trafficking of Tyrosinase-related Protein 1 in Melanocytes Peer-reviewed

Kanako Tamura, Norihiko Ohbayashi, Koutaro Ishibashi, Mitsunori Fukuda

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　286　(9)　7507-7521　2011/03

DOI： 10.1074/jbc.M110.191205 　

ISSN： 0021-9258
OATL1, a novel autophagosome-resident Rab33B-GAP, regulates autophagosomal maturation Peer-reviewed

Takashi Itoh, Eiko Kanno, Takefumi Uemura, Satoshi Waguri, Mitsunori Fukuda

JOURNAL OF CELL BIOLOGY　192　(5)　839-853　2011/03

DOI： 10.1083/jcb.201008107 　

ISSN： 0021-9525
How to make FRET biosensors for Rab family GTPases Peer-reviewed

Ishido N, Kobayashi H, Sako Y, Arai T, Fukuda M, Nakamura T

Biosensors – Emerging Materials and Applications　2011
Genome-wide Investigation of the Rab Binding Activity of RUN Domains: Development of a Novel Tool that Specifically Traps GTP-Rab35 Peer-reviewed

Mitsunori Fukuda, Hotaka Kobayashi, Koutaro Ishibashi, Norihiko Ohbayashi

CELL STRUCTURE AND FUNCTION　36　(2)　155-170　2011

DOI： 10.1247/csf.11001 　

ISSN： 0386-7196

eISSN： 1347-3700
AATYK1A phosphorylation by Cdk5 regulates the recycling endosome pathway Peer-reviewed

Tetsuya Takano, Koji Tsutsumi, Taro Saito, Akiko Asada, Mineko Tomomura, Mitsunori Fukuda, Shin-ichi Hisanaga

GENES TO CELLS　15　(7)　783-797　2010/07

DOI： 10.1111/j.1365-2443.2010.01419.x 　

ISSN： 1356-9597
Role of the polybasic sequence in the Doc2 alpha C2B domain in dense-core vesicle exocytosis in PC12 cells Peer-reviewed

Mai Sato, Yasunori Mori, Takahide Matsui, Ryo Aoki, Manami Oya, Yu Yanagihara, Mitsunori Fukuda, Takashi Tsuboi

JOURNAL OF NEUROCHEMISTRY　114　(1)　171-181　2010/07

DOI： 10.1111/j.1471-4159.2010.06739.x 　

ISSN： 0022-3042
Storage of GABA in chromaffin granules and not in synaptic-like microvesicles in rat adrenal medullary cells. International-journal Peer-reviewed

Keita Harada, Hidetada Matsuoka, Jun Nakamura, Mitsunori Fukuda, Masumi Inoue

Journal of neurochemistry　114　(2)　617-26　2010/07

DOI： 10.1111/j.1471-4159.2010.06792.x 　

More details Close

Neurons and certain kinds of endocrine cells, such as adrenal medullary (AM) cells, have large dense-core vesicles (LDCVs) and synaptic vesicles or synaptic-like microvesicles (SLMVs). These secretory vesicles differ in Ca(2+) sensitivity and contain different signaling substances. We have recently reported that GABA functions as a paracrine factor in rat AM cells and modulates catecholamine secretion. The present experiment was undertaken to examine the subcellular localization of the GABA system including GABA itself in AM cells. Fractionation analysis with sucrose density gradient and immunocytochemistry indicated that vesicular GABA transporter (VGAT) was localized in LDCVs and not SLMVs in rat and bovine AM cells. In addition, significant amounts of GABA were detected in high density fractions, which contained LDCVs. When green fluorescence protein-VGAT and green fluorescence protein-vesicular ACh transporter were exogenously expressed in PC12 cells, the former and the latter were selectively targeted to LDCVs and SLMVs, respectively. We conclude that GABA is stored in chromaffin granules in rat and bovine AM cells through VGAT.
Functional characterization of two RAB27A missense mutations found in Griscelli syndrome type 2 Peer-reviewed

Norihiko Ohbayashi, Setareh Mamishi, Koutaro Ishibashi, Yuto Maruta, Babak Pourakbari, Banafshe Tamizifar, Masoud Mohammadpour, Mitsunori Fukuda, Nima Parvaneh

PIGMENT CELL & MELANOMA RESEARCH　23　(3)　365-374　2010/06

DOI： 10.1111/j.1755-148X.2010.00705.x 　

ISSN： 1755-1471

eISSN： 1755-148X
Pericentrosomal targeting of Rab6 secretory vesicles by Bicaudal-D-related protein 1 (BICDR-1) regulates neuritogenesis Peer-reviewed

Max A. Schlager, Lukas C. Kapitein, Ilya Grigoriev, Grzegorz M. Burzynski, Phebe S. Wulf, Nanda Keijzer, Esther de Graaff, Mitsunori Fukuda, Iain T. Shepherd, Anna Akhmanova, Casper C. Hoogenraad

EMBO JOURNAL　29　(10)　1637-1651　2010/05

DOI： 10.1038/emboj.2010.51 　

ISSN： 0261-4189
Comprehensive Screening for Novel Rab-Binding Proteins by GST Pull-Down Assay Using 60 Different Mammalian Rabs double dagger Peer-reviewed

Eiko Kanno, Koutaro Ishibashi, Hotaka Kobayashi, Takahide Matsui, Norihiko Ohbayashi, Mitsunori Fukuda

TRAFFIC　11　(4)　491-507　2010/04

DOI： 10.1111/j.1600-0854.2010.01038.x 　

ISSN： 1398-9219
Phosphorylation of AATYK1 by Cdk5 Suppresses Its Tyrosine Phosphorylation Peer-reviewed

Koji Tsutsumi, Tetsuya Takano, Ryo Endo, Mitsunori Fukuda, Toshio Ohshima, Mineko Tomomura, Shin-ichi Hisanaga

PLOS ONE　5　(4)　e10260　2010/04

DOI： 10.1371/journal.pone.0010260 　

ISSN： 1932-6203
NOVEL 65 kDa RNA-BINDING PROTEIN IN SQUID PRESYNAPTIC TERMINALS Peer-reviewed

D. T. P. Lico, J. C. Rosa, J. A. Degiorgis, E. J. R. de Vasconcelos, L. Casaletti, S. B. F. Tauhata, M. M. A. Baqui, M. Fukuda, J. E. Moreira, R. E. Larson

NEUROSCIENCE　166　(1)　73-83　2010/03

DOI： 10.1016/j.neuroscience.2009.12.005 　

ISSN： 0306-4522

eISSN： 1873-7544
Broad-Minded Links Cell Cycle-Related Kinase to Cilia Assembly and Hedgehog Signal Transduction Peer-reviewed

Hyuk Wan Ko, Ryan X. Norman, John Tran, Kimberly P. Fuller, Mitsunori Fukuda, Jonathan T. Eggenschwiler

DEVELOPMENTAL CELL　18　(2)　237-247　2010/02

DOI： 10.1016/j.devcel.2009.12.014 　

ISSN： 1534-5807
Rab27a and Rab27b control different steps of the exosome secretion pathway Peer-reviewed

Matias Ostrowski, Nuno B. Carmo, Sophie Krumeich, Isabelle Fanget, Graca Raposo, Ariel Savina, Catarina F. Moita, Kristine Schauer, Alistair N. Hume, Rui P. Freitas, Bruno Goud, Philippe Benaroch, Nir Hacohen, Mitsunori Fukuda, Claire Desnos, Miguel C. Seabra, Francois Darchen, Sebastian Amigorena, Luis F. Moita, Clotilde Thery

NATURE CELL BIOLOGY　12　(1)　19-U61　2010/01

DOI： 10.1038/ncb2000 　

ISSN： 1465-7392
Age-dependent Preferential Dense-Core Vesicle Exocytosis in Neuroendocrine Cells Revealed by Newly Developed Monomeric Fluorescent Timer Protein Peer-reviewed

Takashi Tsuboi, Tetsuya Kitaguchi, Satoshi Karasawa, Mitsunori Fukuda, Atsushi Miyawaki

MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL　21　(1)　87-94　2010/01

DOI： 10.1091/mbc.E09-08-0722 　

ISSN： 1059-1524
AATYK1A phosphorylation by Cdk5 regulates the recycling endosome pathway Peer-reviewed

Tesuya Takano, Koji Tsutsumi, Taro Saito, Akiko Asada, Mineko Tomomura, Mitsunori Fukuda, Shin-ichi Hisanaga

NEUROSCIENCE RESEARCH　68　(7)　E124-E124　2010

DOI： 10.1016/j.neures.2010.07.2119 　

ISSN： 0168-0102
BCA2/Rabring7 Promotes Tetherin-Dependent HIV-1 Restriction Peer-reviewed

Kei Miyakawa, Akihide Ryo, Tsutomu Murakami, Kenji Ohba, Shoji Yamaoka, Mitsunori Fukuda, John Guatelli, Naoki Yamamoto

PLOS PATHOGENS　5　(12)　e1000700　2009/12

DOI： 10.1371/journal.ppat.1000700 　

ISSN： 1553-7366
The Leishmania donovani Lipophosphoglycan Excludes the Vesicular Proton-ATPase from Phagosomes by Impairing the Recruitment of Synaptotagmin V Peer-reviewed

Adrien F. Vinet, Mitsunori Fukuda, Salvatore J. Turco, Albert Descoteaux

PLOS PATHOGENS　5　(10)　e1000628　2009/10

DOI： 10.1371/journal.ppat.1000628 　

ISSN： 1553-7366
A Coated Vesicle-associated Kinase of 104 kDa (CVAK104) Induces Lysosomal Degradation of Frizzled 5 (Fzd5) Peer-reviewed

Takeshi Terabayashi, Yosuke Funato, Mitsunori Fukuda, Hiroaki Miki

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　284　(39)　26716-26724　2009/09

DOI： 10.1074/jbc.M109.039313 　

ISSN： 0021-9258
The drs tumor suppressor is involved in the maturation process of autophagy induced by low serum Peer-reviewed

Yukihiro Tambe, Akitsugu Yamamoto, Takahiro Isono, Tokuhiro Chano, Mitsunori Fukuda, Hirokazu Inoue

CANCER LETTERS　283　(1)　74-83　2009/09

DOI： 10.1016/j.canlet.2009.03.028 　

ISSN： 0304-3835
Redistribution of small GTP-binding protein, Rab27B, in rat parotid acinar cells after stimulation with isoproterenol Peer-reviewed

Akane Imai, Sumio Yoshie, Tomoko Nashida, Mitsunori Fukuda, Hiromi Shimomura

EUROPEAN JOURNAL OF ORAL SCIENCES　117　(3)　224-230　2009/06

DOI： 10.1111/j.1600-0722.2009.00618.x 　

ISSN： 0909-8836
Regulation of the intracellular distribution, cell surface expression, and protein levels of AMPA receptor GluR2 subunits by the monocarboxylate transporter MCT2 in neuronal cells Peer-reviewed

Fumihiko Maekawa, Takashi Tsuboi, Luc Pellerin

JOURNAL OF NEUROCHEMISTRY　109　(6)　1767-1778　2009/06

DOI： 10.1111/j.1471-4159.2009.06100.x 　

ISSN： 0022-3042
Varp Is a Novel Rab32/38-binding Protein That Regulates Tyrp1 Trafficking in Melanocytes Peer-reviewed

Kanako Tamura, Norihiko Ohbayashi, Yuto Maruta, Eiko Kanno, Takashi Itoh, Mitsunori Fukuda

MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL　20　(12)　2900-2908　2009/06

DOI： 10.1091/mbc.E08-12-1161 　

ISSN： 1059-1524
Anterograde Transport of TrkB in Axons Is Mediated by Direct Interaction with Slp1 and Rab27 Peer-reviewed

Nariko Arimura, Toshihide Kimura, Shinichi Nakamuta, Shinichiro Taya, Yasuhiro Funahashi, Atsushi Hattori, Akiko Shimada, Cine Menager, Saeko Kawabata, Kayo Fujii, Akihiro Iwamatsu, Rosalind A. Segal, Mitsunori Fukuda, Kozo Kaibuchi

DEVELOPMENTAL CELL　16　(5)　675-686　2009/05

DOI： 10.1016/j.devcel.2009.03.005 　

ISSN： 1534-5807
Redistribution of Rab27-specific effector Slac2-c, but not Slp4-a, after isoproterenol-stimulation in rat parotid acinar cells Peer-reviewed

Akane Imai, Mitsunori Fukuda, Sumio Yoshie, Tomoko Nashida, Hiromi Shimomura

ARCHIVES OF ORAL BIOLOGY　54　(4)　361-368　2009/04

DOI： 10.1016/j.archoralbio.2008.12.007 　

ISSN： 0003-9969
Identification and characterization of a novel Tre-2/Bub2/Cdc16 (TBC) protein that possesses Rab3A-GAP activity Peer-reviewed

Koutaro Ishibashi, Eiko Kanno, Takashi Itoh, Mitsunori Fukuda

GENES TO CELLS　14　(1)　41-52　2009/01

DOI： 10.1111/j.1365-2443.2008.01251.x 　

ISSN： 1356-9597
Dysferlin Deficiency Shows Compensatory Induction of Rab27A/Slp2a That May Contribute to Inflammatory Onset Peer-reviewed

Akanchha Kesari, Mitsunori Fukuda, Susan Knoblach, Rumaisa Bashir, Gustavo A. Nader, Deepak Rao, Kanneboyina Nagaraju, Eric P. Hoffman

AMERICAN JOURNAL OF PATHOLOGY　173　(5)　1476-1487　2008/11

DOI： 10.2353/ajpath.2008.080098 　

ISSN： 0002-9440
Structural Basis for the Exclusive Specificity of Slac2-a/Melanophilin for the Rab27 GTPases Peer-reviewed

Mutsuko Kukimoto-Niino, Ayako Sakamoto, Eiko Kanno, Kyoko Hanawa-Suetsugu, Takaho Terada, Mikako Shirouzu, Mitsunori Fukuda, Shigeyuki Yokoyama

STRUCTURE　16　(10)　1478-1490　2008/10

DOI： 10.1016/j.str.2008.07.014 　

ISSN： 0969-2126
The exocytosis regulator Synaptotagmin V controls phagocytosis in macrophages Peer-reviewed

Adrien F. Vinet, Mitsunori Fukuda, Albert Descoteaux

JOURNAL OF IMMUNOLOGY　181　(8)　5289-5295　2008/10

ISSN： 0022-1767
Role of Rab27 in synaptic transmission at the squid giant synapse Peer-reviewed

Eunah Yu, Eiko Kanno, Soonwook Choi, Mutsuyuki Sugimori, Jorge E. Moreira, Rodolfo R. Llinas, Mitsunori Fukuda

PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA　105　(41)　16003-16008　2008/10

DOI： 10.1073/pnas.0804825105 　

ISSN： 0027-8424
Rab27a regulates exocytosis of tertiary and specific granules in human neutrophils Peer-reviewed

M. Javier Herrero-Turrion, Jero Calafat, Hans Janssen, Mitsunori Fukuda, Faustino Mollinedo

JOURNAL OF IMMUNOLOGY　181　(6)　3793-3803　2008/09

ISSN： 0022-1767
Regulation of secretory vesicle traffic by Rab small GTPases Invited Peer-reviewed

M. Fukuda

CELLULAR AND MOLECULAR LIFE SCIENCES　65　(18)　2801-2813　2008/09

DOI： 10.1007/s00018-008-8351-4 　

ISSN： 1420-682X
Functional significance of repressor element 1 silencing transcription factor (REST) target genes in pancreatic beta cells Peer-reviewed

D. Martin, F. Allagnat, G. Chaffard, D. Caille, M. Fukuda, R. Regazzi, A. Abderrahmani, G. Waeber, P. Meda, P. Maechler, J. -A. Haefliger

DIABETOLOGIA　51　(8)　1429-1439　2008/08

DOI： 10.1007/s00125-008-0984-1 　

ISSN： 0012-186X

eISSN： 1432-0428
Golgi-resident small GTPase Rab33B interacts with Atg16L and modulates autophagosome formation Peer-reviewed

Takashi Itoh, Naonobu Fujita, Eiko Kanno, Akitsugu Yamamoto, Tamotsu Yoshimori, Mitsunori Fukuda

MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL　19　(7)　2916-2925　2008/07

DOI： 10.1091/mbc.E07-12-1231 　

ISSN： 1059-1524
Expression of Rab27B-binding protein Slp1 in pancreatic acinar cells and its involvement in amylase secretion Peer-reviewed

Chika Saegusa, Eiko Kanno, Shigeyoshi Itohara, Mitsunori Fukuda

ARCHIVES OF BIOCHEMISTRY AND BIOPHYSICS　475　(1)　87-92　2008/07

DOI： 10.1016/j.abb.2008.04.031 　

ISSN： 0003-9861
Large scale screening for novel Rab effectors reveals unexpected broad Rab binding specificity Peer-reviewed

Mitsunori Fukuda, Eiko Kanno, Koutaro Ishibashi, Takashi Itoh

MOLECULAR & CELLULAR PROTEOMICS　7　(6)　1031-1042　2008/06

DOI： 10.1074/mcp.M700569-MCP200 　

ISSN： 1535-9476
Rab35 and its GAP EPI64C in T cells regulate receptor recycling and immunological synapse formation Peer-reviewed

Genaro Patino-Lopez, Xiaoyun Dong, Khadija Ben-Aissa, Kelsie M. Bernot, Takashi Itoh, Mitsunori Fukuda, Michael J. Kruhlak, Lawrence E. Samelson, Stephen Shaw

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　283　(26)　18323-18330　2008/06

DOI： 10.1074/jbc.M800056200 　

ISSN： 0021-9258
The Atg16L complex specifies the site of LC3 lipidation for membrane biogenesis in autophagy Peer-reviewed

Naonobu Fujita, Takashi Itoh, Hiroko Omori, Mitsunori Fukuda, Takeshi Noda, Tamotsu Yoshimori

MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL　19　(5)　2092-2100　2008/05

DOI： 10.1091/mbc.E07-12-1257 　

ISSN： 1059-1524
Increased plasma membrane localization of O-glycosylation-deficient mutant of synaptotagmin h in PC12 cells Peer-reviewed

Eiko Kanno, Mitsunori Fukuda

JOURNAL OF NEUROSCIENCE RESEARCH　86　(5)　1036-1043　2008/04

DOI： 10.1002/jnr.21568 　

ISSN： 0360-4012
Slp1 and slp2-a localize to the plasma membrane of CTL and contribute to secretion from the immunological synapse Peer-reviewed

Oliver Holt, Eiko Kanno, Giovanna Bossi, Sarah Booth, Tiziana Daniele, Alessandra Santoro, Maurizio Arico, Chika Saegusa, Mitsunori Fukuda, GillianM. Griffiths

TRAFFIC　9　(4)　446-457　2008/04

DOI： 10.1111/j.1600-0854.2008.00714.x 　

ISSN： 1398-9219
The primate-specific protein TBC1D3 is required for optimal macropinocytosis in a novel ARF6-dependent pathway Peer-reviewed

Emanuela Frittoli, Andrea Palamidessi, Alessandro Pizzigoni, Letizia Lanzetti, Massimiliano Garre, Flavia Troglio, Albino Troilo, Mitsunori Fukuda, Pier Paolo Di Fiore, Giorgio Scita, Stefano Confalonieri

MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL　19　(4)　1304-1316　2008/04

DOI： 10.1091/mbc.E07-06-0594 　

ISSN： 1059-1524
Rab10 in insulin-stimulated GLUT4 translocation Peer-reviewed

Hiroyuki Sano, William G. Roach, Grantley R. Peck, Mitsunori Fukuda, Gustav E. Lienhard

BIOCHEMICAL JOURNAL　411　(1)　89-95　2008/04

DOI： 10.1042/BJ20071318 　

ISSN： 0264-6021

eISSN： 1470-8728
Confusion in the nomenclature of synaptotagmins V and IX: which is which? Peer-reviewed

Fukuda, M, Sagi-Eisenberg, R

Calcium Binding Proteins　3　(1)　1-3　2008/03
Synaptotagmin VII splice variants alpha,beta, and delta are expressed in pancreatic beta-cells and regulate insulin exocytosis Peer-reviewed

Benoit R. Gauthier, Dominique L. Duhamel, Mariella Iezzi, Sten Theander, Frederic Saltel, Mitsunori Fukuda, Bernhard Wehrle-Haller, Claes B. Wollheim

FASEB JOURNAL　22　(1)　194-206　2008/01

DOI： 10.1096/fj.07-8333com 　

ISSN： 0892-6638
JNK phosphorylates synaptotagmin-4 and enhances Ca2+-evoked release Peer-reviewed

Yasunori Mori, Maiko Higuchi, Yusuke Hirabayashi, Mitsunori Fukuda, Yukiko Gotoh

EMBO JOURNAL　27　(1)　76-87　2008/01

DOI： 10.1038/sj.emboj.7601935 　

ISSN： 0261-4189
Human RME-8 Is Involved in Membrane Trafficking through Early Endosomes Peer-reviewed

Akemi Fujibayashi, Tomohiko Taguchi, Ryo Misaki, Masashi Ohtani, Naoshi Dohmae, Koji Takio, Masashi Yamada, Jianguo Gu, Megumi Yamakami, Mitsunori Fukuda, Satoshi Waguri, Yasuo Uchiyama, Tamotsu Yoshimori, Kiyotoshi Sekiguchi

CELL STRUCTURE AND FUNCTION　33　(1)　35-50　2008

DOI： 10.1247/csf.07045 　

ISSN： 0386-7196

eISSN： 1347-3700
Spatial segregation of degradation- and recycling-trafficking pathways in COS-1 cells Peer-reviewed

Ryo Misaki, Takatoshi Nakagawa, Mitsunori Fukuda, Naoyuki Taniguchi, Tomohiko Taguchi

BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS　360　(3)　580-585　2007/08

DOI： 10.1016/j.bbrc.2007.06.101 　

ISSN： 0006-291X
Myosin vb is required for trafficking of the cystic fibrosis transmembrane conductance regulator in Rab11a-specific apical recycling endosomes in polarized human airway epithelial cells Peer-reviewed

Agnieszka Swiatecka-Urban, Laleh Talebian, Eiko Kanno, Sophie Moreau-Marquis, Bonita Coutermarsh, Karyn Hansen, Katherine H. Karlson, Roxanna Barnaby, Richard E. Cheney, George M. Langford, Mitsunori Fukuda, Bruce A. Stanton

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　282　(32)　23725-23736　2007/08

DOI： 10.1074/jbc.M608531200 　

ISSN： 0021-9258
Cholesterol controls lipid endocytosis through Rab11 Peer-reviewed

Miwa Takahashi, Motohide Murate, Mitsunori Fukuda, Satoshi B. Sato, Akinori Ohta, Toshihide Kobayashi

MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL　18　(7)　2667-2677　2007/07

DOI： 10.1091/mbc.E06-10-0924 　

ISSN： 1059-1524
Synaptotagmin I binds intestinal epithelial NHE3 and mediates cAMP-and Ca2+-induced endocytosis by recruitment of AP2 and clathrin Peer-reviewed

Mark W. Musch, Donna L. Arvans, Margaret M. Walsh-Reitz, Kazuhiko Uchiyama, Mitsunori Fukuda, Eugene B. Chang

AMERICAN JOURNAL OF PHYSIOLOGY-GASTROINTESTINAL AND LIVER PHYSIOLOGY　292　(6)　G1549-G1558　2007/06

DOI： 10.1152/ajpgi.00388.2006 　

ISSN： 0193-1857
Proteomics analysis of insulin secretory granules Peer-reviewed

Yannick Brunner, Yohann Coute, Mariella Iezzi, Michelangelo Foti, Mitsunori Fukuda, Denis F. Hochstrasser, Claes B. Wollheim, Jean-Charles Sanchez

MOLECULAR & CELLULAR PROTEOMICS　6　(6)　1007-1017　2007/06

DOI： 10.1074/mcp.M600443-MCP200 　

ISSN： 1535-9476

eISSN： 1535-9484
Up-regulation of ras-GAP genes is reversed by a MEK inhibitor and doxorubicin in v-Ki-ras-transformed NIH/3T3 fibroblasts Peer-reviewed

Minako Hashii, Mitsunori Fukuda, Hideki Nomura, Naoko Ito, Hiroto Takahashi, Seisuke Hattori, Katsuhiko Mikoshiba, Makoto Noda, Yoshihiro Higuchi

BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS　356　(2)　374-380　2007/05

DOI： 10.1016/j.bbrc.2007.02.133 　

ISSN： 0006-291X
Synaptotagmin VII modulates the kinetics of dense-core vesicle exocytosis in PC12 cells Peer-reviewed

Takashi Tsuboi, Mitsunori Fukuda

GENES TO CELLS　12　(4)　511-519　2007/04

DOI： 10.1111/j.1365-2443.2007.01070.x 　

ISSN： 1356-9597
Rab10, a target of the AS160 rab GAP, is required for insulin-stimulated translocation of GLUT4 to the adipocyte plasma membrane Peer-reviewed

Hiroyuki Sano, Lorena Eguez, Mary N. Teruel, Mitsunori Fukuda, Tuan D. Chuang, Jose A. Chavez, Gustav E. Lienhard, Timothy E. McGrau

CELL METABOLISM　5　(4)　293-303　2007/04

DOI： 10.1016/j.cmet.2007.03.001 　

ISSN： 1550-4131
Synaptotagmin (Syt) IX is an essential determinant for protein sorting to secretory granules in mast cells Peer-reviewed

Yael Haberman, Idit Ziv, Yaara Gorzalczany, Koret Hirschberg, Leonide Mittleman, Mitsunori Fukuda, Ronit Sagi-Eisenberg

BLOOD　109　(8)　3385-3392　2007/04

DOI： 10.1182/blood-2006-07-033126 　

ISSN： 0006-4971
The polybasic sequence in the C2B domain of rabphilin is required for the vesicle docking step in PC12 cells Peer-reviewed

Takashi Tsuboi, Eiko Kanno, Mitsunori Fukuda

JOURNAL OF NEUROCHEMISTRY　100　(3)　770-779　2007/02

DOI： 10.1111/j.1471-4159.2006.04266.x 　

ISSN： 0022-3042
Versatile roles of R-Ras GAP in neurite formation of PC12 cells and embryonic vascular development Peer-reviewed

Shintaro Iwashita, Mariko Kobayashi, Yuya Kubo, Yoshimi Hinohara, Mariko Sezaki, Kenji Nakamura, Rika Suzuki-Migishima, Minesuke Yokoyama, Showbu Sato, Mitsunori Fukuda, Masayuki Ohba, Chieko Kato, Eijiro Adachi, Si-Young Song

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　282　(6)　3413-3417　2007/02

DOI： 10.1074/jbc.C600293200 　

ISSN： 0021-9258
Dvl regulates endo- and exocytotic processes through binding to synaptotagmin Peer-reviewed

Shosei Kishida, Kozue Hamao, Makoto Inoue, Mamoru Hasegawa, Yoshiharu Matsuura, Katsuhiko Mikoshiba, Mitsunori Fukuda, Akira Kikuchi

GENES TO CELLS　12　(1)　49-61　2007/01

DOI： 10.1111/j.1365-2443.2006.001030.x 　

ISSN： 1356-9597
Rab27 and its effectors in secretory granule exocytosis: a novel docking machinery composed of a Rab27 . effector complex Invited

M. Fukuda

BIOCHEMICAL SOCIETY TRANSACTIONS　34　(5)　691-695　2006/11

DOI： 10.1042/BST0340691 　

ISSN： 0300-5127
Functional involvement of Noc2, a Rab27 effector, in rat parotid acinar cells Peer-reviewed

Akane Imai, Sumio Yoshie, Tomoko Nashida, Hiromi Shimomura, Mitsunori Fukuda

ARCHIVES OF BIOCHEMISTRY AND BIOPHYSICS　455　(2)　127-135　2006/11

DOI： 10.1016/j.abb.2006.09.021 　

ISSN： 0003-9861
Identification of EPI64 as a GTPase-activating protein specific for Rab27A Peer-reviewed

Takashi Itoh, Mitsunori Fukuda

Journal of Biological Chemistry　281　(42)　31823-31831　2006/10/20

DOI： 10.1074/jbc.M603808200 　

ISSN： 0021-9258 1083-351X
Chronic olanzapine treatment causes differential expression of genes in frontal cortex of rats as revealed by DNA microarray technique Invited

S. Hossein Fatemi, Teri J. Reutiman, Timothy D. Folsom, Christopher Bell, Lisa Nos, Peter Fried, David A. Pearce, Sushmita Singh, David P. Siderovski, Francis S. Willard, Mitsunori Fukuda

NEUROPSYCHOPHARMACOLOGY　31　(9)　1888-1899　2006/09

DOI： 10.1038/sj.npp.1301002 　

ISSN： 0893-133X
Screening for target Rabs of TBC (Tre-2/Bub2/Cdc16) domain-containing proteins based on their Rab-binding activity Invited Peer-reviewed

Takashi Itoh, Megumi Satoh, Eiko Kanno, Mitsunori Fukuda

GENES TO CELLS　11　(9)　1023-1037　2006/09

DOI： 10.1111/j.1365-2443.2006.00997.x 　

ISSN： 1356-9597
Neuronal calcium sensor-1 and phosphatidylinositol 4-kinase beta stimulate extracellular signal-regulated kinase 1/2 signaling by accelerating recycling through the endocytic recycling compartment Peer-reviewed

Yaara Kapp-Barnea, Lihi Ninio-Many, Koret Hirschberg, Mitsunori Fukuda, Andreas Jeromin, Ronit Sagi-Eisenberg

MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL　17　(9)　4130-4141　2006/09

DOI： 10.1091/mbc.E05-11-1014 　

ISSN： 1059-1524

eISSN： 1939-4586
Constitutive GDP/GTP exchange and secretion-dependent GTP hydrolysis activity for Rab27 in platelets Peer-reviewed

Hirokazu Kondo, Ryutaro Shirakawa, Tomohito Higashi, Mitsunori Kawato, Mitsunori Fukuda, Toru Kita, Hisanori Horiuchi

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　281　(39)　28657-28665　2006/09

DOI： 10.1074/jbc.M603227200 　

ISSN： 0021-9258
Decreased basal mucus secretion by Slp2-a-deficient gastric surface mucous cells Peer-reviewed

C Saegusa, T Tanaka, S Tani, S Itohara, K Mikoshiba, M Fukuda

GENES TO CELLS　11　(6)　623-631　2006/06

DOI： 10.1111/j.1365-2443.2006.00964.x 　

ISSN： 1356-9597
Regulation of synaptic transmission by RAB-3 and RAB-27 in Caenorhabditis elegans Peer-reviewed

TR Mahoney, Q Liu, T Itoh, S Luo, G Hadwiger, R Vincent, ZW Wang, M Fukuda, ML Nonet

MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL　17　(6)　2617-2625　2006/06

DOI： 10.1091/mbc.E05-12-1170 　

ISSN： 1059-1524
Rab3A and Rab27A cooperatively regulate the docking step of dense-core vesicle exocytosis in PC12 cells Peer-reviewed

T Tsuboi, M Fukuda

JOURNAL OF CELL SCIENCE　119　(11)　2196-2203　2006/06

DOI： 10.1242/jcs.02962 　

ISSN： 0021-9533
Rab27a regulates epithelial sodium channel (ENaC) activity through synaptotagmin-like protein (SLP-5) and Munc13-4 effector mechanism Peer-reviewed

SK Saxena, H Horiuchi, M Fukuda

BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS　344　(2)　651-657　2006/06

DOI： 10.1016/j.bbrc.2006.03.160 　

ISSN： 0006-291X
The Slp4-a linker domain controls exocytosis through interaction with Munc18-1 center dot syntaxin-1a complex Peer-reviewed

T Tsuboi, M Fukuda

MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL　17　(5)　2101-2112　2006/05

DOI： 10.1091/mbc.E05-11-1047 　

ISSN： 1059-1524
Distinct Rab27A binding affinities of Slp2-a and Slac2-a/melanophilin: Hierarchy of Rab27A effectors Peer-reviewed

M Fukuda

BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS　343　(2)　666-674　2006/05

DOI： 10.1016/j.bbrc.2006.03.001 　

ISSN： 0006-291X
Cloning and genomic characterization of sytdep, a new synaptotagmin XIV-related gene Peer-reviewed

MJ Herrero-Turrion, M Fukuda, A Mollinedo

BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS　340　(2)　386-394　2006/02

DOI： 10.1016/j.bbrc.2005.11.184 　

ISSN： 0006-291X
Distinct developmental expression of synaptotagmin I and IX in the mouse brain Peer-reviewed

M Fukuda

NEUROREPORT　17　(2)　179-182　2006/02

DOI： 10.1097/01.wnr.0000198435.14142.be 　

ISSN： 0959-4965
Rab proteins regulate epithelial sodium channel activity in colonic epithelial HT-29 cells Peer-reviewed

S Saxena, M Singh, K Engisch, M Fukuda, S Kaur

BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS　337　(4)　1219-1223　2005/12

DOI： 10.1016/j.bbrc.2005.09.186 　

ISSN： 0006-291X
ラット耳下腺腺房細胞のアミラーゼ分泌におけるRab27およびSlac2-cによる制御

今井あかね, 吉江紀夫, 梨田智子, 下村浩巳, 福田光則

日本唾液腺学会誌　46　104-105　2005/11
Publisher: 日本唾液腺学会
ISSN： 0916-1104

eISSN： 2759-0003
The short apical membrane half-life of rescued Delta F508-cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR) results from accelerated endocytosis of Delta F508-CFTR in polarized human airway epithelial cells Peer-reviewed

A Swiatecka-Urban, B Andrea, S Moreau-Marquis, J Renuka, B Coutermarsh, R Barnaby, KH Karlson, TR Flotte, M Fukuda, GM Langford, BA Stranton

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　280　(44)　36762-36772　2005/11

DOI： 10.1074/jbc.M508944200 　

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
Slp4-a/granuphilin-a interacts with syntaxin-2/3 in a Munc18-2-dependent manner Peer-reviewed

M Fukuda, A Imai, T Nashida, H Shimomura

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　280　(47)　39175-39184　2005/11

DOI： 10.1074/jbc.M505759200 　

ISSN： 0021-9258
The C2B domain of rabphilin directly interacts with SNAP-25 and regulates the docking step of dense core vesicle exocytosis in PC12 cells Peer-reviewed

T Tsuboi, M Fukuda

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　280　(47)　39253-39259　2005/11

DOI： 10.1074/jbc.M507173200 　

ISSN： 0021-9258
AS160, the Akt substrate regulating GLUT4 translocation, has a functional Rab GTPase-activating protein domain Peer-reviewed

CP Miinea, H Sano, S Kane, E Sano, M Fukuda, J Peranen, WS Lane, GE Lienhard

BIOCHEMICAL JOURNAL　391　87-93　2005/10

DOI： 10.1042/BJ20050887 　

ISSN： 0264-6021
Protein kinase C-mediated phosphorylation of the two polybasic regions of synaptotagmin VI regulates their function in acrosomal exocytosis Peer-reviewed

CM Roggero, CN Tomes, GA De Blas, J Castillo, MA Michaut, M Fukuda, LS Mayorga

DEVELOPMENTAL BIOLOGY　285　(2)　422-435　2005/09

DOI： 10.1016/j.ydbio.2005.07.007 　

ISSN： 0012-1606
Adenovirus-mediated silencing of Synaptotagmin 9 inhibits Ca2+-dependent insulin secretion in islets Peer-reviewed

M Iezzi, L Eliasson, M Fukuda, CB Wollheim

FEBS LETTERS　579　(23)　5241-5246　2005/09

DOI： 10.1016/j.febslet.2005.08.047 　

ISSN： 0014-5793
Functional analysis of Slac2-c/MyRIP as a linker protein between melanosomes and myosin VIIa Peer-reviewed

TS Kuroda, M Fukuda

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　280　(30)　28015-28022　2005/07

DOI： 10.1074/jbc.M501465200 　

ISSN： 0021-9258
Slac2-a/melanophilin contains multiple PEST-like sequences that are highly sensitive to proteolysis. Peer-reviewed

Fukuda, M, Itoh, T

J. Biol. Chem.　279　22314-22321　2005/05

DOI： 10.1074/jbc.401791200 　
O-glycosylation is essential for intracellular targeting of synaptotagmins I and II in non-neuronal specialized secretory cells Peer-reviewed

Y Atiya-Nasagi, H Cohen, O Medalia, M Fukuda, R Sagi-Eisenberg

JOURNAL OF CELL SCIENCE　118　(7)　1363-1372　2005/04

DOI： 10.1242/jcs.01710 　

ISSN： 0021-9533
Classical protein kinase C(s) regulates targeting of synaptotagmin IX to the endocytic recycling compartment Peer-reviewed

Y Haberman, Ziv, I, Y Gorzalczany, M Fukuda, R Sagl-Eisenberg

JOURNAL OF CELL SCIENCE　118　(8)　1641-1649　2005/04

DOI： 10.1242/jcs.02276 　

ISSN： 0021-9533
Versatile role of Rab27 in membrane trafficking: Focus on the Rab27 effector families Invited Peer-reviewed

M Fukuda

JOURNAL OF BIOCHEMISTRY　137　(1)　9-16　2005/01

DOI： 10.1093/jb/mvi002 　

ISSN： 0021-924X
ラット耳下腺腺房細胞のアミラーゼ分泌におけるRab27およびSlac2-cによる制御

今井あかね, 吉江紀夫, 梨田智子, 下村浩巳, 福田光則

日本唾液腺学会抄録集　49回　20-21　2004/12
Publisher: 日本唾液腺学会
Synaptotagmin VII is targeted to dense-core vesicles and regulates their Ca2+-dependent exocytosis in PC12 cells Peer-reviewed

M Fukuda, E Kanno, M Satoh, C Saegusa, A Yamamoto

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　279　(50)　52677-52684　2004/12

DOI： 10.1074/jbc.M409241200 　

ISSN： 0021-9258
Vesicular reuptake inhibition by a synaptotagmin IC2B domain antibody at the squid giant synapse Peer-reviewed

RR Llinas, M Sugimori, KA Moran, JE Moreira, M Fukuda

PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA　101　(51)　17855-17860　2004/12

DOI： 10.1073/pnas.0408200101 　

ISSN： 0027-8424
Rab27A-binding protein Slp2-a is required for peripheral melanosome distribution and elongated cell shape in melanocytes Peer-reviewed

TS Kuroda, M Fukuda

NATURE CELL BIOLOGY　6　(12)　1195-1203　2004/12

DOI： 10.1038/ncb1197 　

ISSN： 1465-7392
Alternative splicing in the first alpha-helical region of the Rab-binding domain of Rim regulates Rab3A binding activity: is Rim a Rab3 effector protein during evolution? Peer-reviewed

M Fukuda

GENES TO CELLS　9　(9)　831-842　2004/09

DOI： 10.1111/j.1365-2443.2004.00767.x 　

ISSN： 1356-9597
Effect of forskolin on synaptotagmin IV protein trafficking in PC12 cells Peer-reviewed

M Fukuda, A Yamamoto

JOURNAL OF BIOCHEMISTRY　136　(2)　245-253　2004/08

DOI： 10.1093/jb/mvh116 　

ISSN： 0021-924X
Synaptotagmin V and IX isoforms control Ca2+-dependent insulin exocytosis Peer-reviewed

M Iezzi, G Kouri, M Fukuda, CB Wollheim

JOURNAL OF CELL SCIENCE　117　(15)　3119-3127　2004/07

DOI： 10.1242/jcs.01179 　

ISSN： 0021-9533
Synaptotagmin IV regulates glial glutamate release Peer-reviewed

Q Zhang, M Fukuda, E Van Bockstaele, O Pascual, PG Haydon

PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA　101　(25)　9441-9446　2004/06

DOI： 10.1073/pnas.0401960101 　

ISSN： 0027-8424
RNA interference-mediated silencing of synaptotagmin IX, but not synaptotagmin I, inhibits dense-core vesicle exocytosis but not in PC12 cells Peer-reviewed

M Fukuda

BIOCHEMICAL JOURNAL　380　875-879　2004/06

DOI： 10.1042/BJ20040096 　

ISSN： 0264-6021
Munc13-4 is a Rab27 effector regulating dense core granule secretion in platelets Peer-reviewed

Shirakawa Ryutaro, Higashi Tomohito, Tabuchi Arata, Kondo Hirokazu, Fukuda Mitsunori, Kita Toru, Horiuchi Hisanori

CELL STRUCTURE AND FUNCTION　29　106　2004/05

ISSN： 0386-7196
The small GTPase Rab27B regulates amylase release from rat parotid acinar cells Peer-reviewed

Akane Imai, Sumio Yoshie, Tomoko Nashida, Hiromi Shimomura, Mitsunori Fukuda

Journal of Cell Science　117　(10)　1945-1953　2004/04/15

DOI： 10.1242/jcs.01048 　

ISSN： 0021-9533
Munc13-4 is a GTP-Rab27-binding protein regulating dense core granule secretion in platelets Peer-reviewed

R Shirakawa, T Higashi, A Tabuchi, A Yoshioka, H Nishioka, M Fukuda, T Kita, H Horiuchi

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　279　(11)　10730-10737　2004/03

DOI： 10.1074/jbc.M309426200 　

ISSN： 0021-9258
Synaptotagmin interaction with the syntaxin/SNAP-25 dimer is mediated by an evolutionarily conserved motif and is sensitive to inositol hexakisphosphate Peer-reviewed

C Rickman, DA Archer, FA Meunier, M Craxton, M Fukuda, RD Burgoyne, B Davletov

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　279　(13)　12574-12579　2004/03

DOI： 10.1074/jbc.M310710200 　

ISSN： 0021-9258
Rabphilin and Noc2 are recruited to dense-core vesicles through specific interaction with Rab27A in PC12 cells Peer-reviewed

M Fukuda, E Kanno, A Yamamoto

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　279　(13)　13065-13075　2004/03

DOI： 10.1074/jbc.M306812200 　

ISSN： 0021-9258
Missense mutations in the globular tail of myosin-Va in dilute mice partially impair binding of Slac2-a/melanophilin Peer-reviewed

M Fukuda, TS Kuroda

JOURNAL OF CELL SCIENCE　117　(4)　583-591　2004/02

DOI： 10.1242/jcs.00891 　

ISSN： 0021-9533
The secretory granule-associated protein CAPS2 regulates neurotrophin release and cell survival Peer-reviewed

T Sadakata, A Mizoguchi, Y Sato, R Katoh-Semba, M Fukuda, K Mikoshiba, T Furuichi

JOURNAL OF NEUROSCIENCE　24　(1)　43-52　2004/01

DOI： 10.1523/JNEUROSCI.2528-03.2004 　

ISSN： 0270-6474
Synaptotagmin IX, a possible linker between the perinuclear endocytic recycling compartment and the microtubules Peer-reviewed

Y Haberman, E Grimberg, M Fukuda, R Sagi-Eisenberg

JOURNAL OF CELL SCIENCE　116　(21)　4307-4318　2003/11

DOI： 10.1242/jcs.00719 　

ISSN： 0021-9533
Plasmalemmal sealing of transected mammalian neurites is a gradual process mediated by Ca2+-regulated proteins Peer-reviewed

S Yoo, MP Nguyen, M Fukuda, GD Bittner, HM Fishman

JOURNAL OF NEUROSCIENCE RESEARCH　74　(4)　541-551　2003/11

DOI： 10.1002/jnr.10771 　

ISSN： 0360-4012
Involvement of the Rab27 binding protein Slac2c/MyRIP in insulin exocytosis Peer-reviewed

L Waselle, T Coppola, M Fukuda, M Iezzi, A El-Amraoui, C Petit, R Regazzi

MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL　14　(10)　4103-4113　2003/10

DOI： 10.1091/mbc.E03-01-0022 　

ISSN： 1059-1524
The actin-binding domain of Slac2-a/melanophilin is required for melanosome distribution in melanocytes Peer-reviewed

TS Kuroda, H Ariga, M Fukuda

MOLECULAR AND CELLULAR BIOLOGY　23　(15)　5245-5255　2003/08

DOI： 10.1128/MCB.23.15.5245-5255.2003 　

ISSN： 0270-7306
Characterization of a novel C-elegans RGS protein with a C2 domain: evidence for direct association between C2 domain and G alpha q subunit Peer-reviewed

M Sato, K Moroi, M Nishiyama, J Zhou, H Usui, Y Kasuya, M Fukuda, Y Kohara, Komuro, I, S Kimura

LIFE SCIENCES　73　(7)　917-932　2003/07

DOI： 10.1016/S0024-3205(03)00355-2 　

ISSN： 0024-3205

eISSN： 1879-0631
Molecular cloning and characterization of human, rat, and mouse synaptotagmin Peer-reviewed

M Fukuda

BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS　306　(1)　64-71　2003/06

DOI： 10.1016/S0006-291X(03)00911-2 　

ISSN： 0006-291X
Molecular cloning, expression, and characterization of a novel class of synaptotagmin (Syt XIV) conserved from Drosophila to humans Peer-reviewed

M Fukuda

JOURNAL OF BIOCHEMISTRY　133　(5)　641-649　2003/05

DOI： 10.1093/jb/mvg082 　

ISSN： 0021-924X

eISSN： 1756-2651
Distinct Rab binding specificity of Rim1, Rim2, rabphilin, and Noc2 - Identification of a critical determinant of Rab3A/Rab27A recognition by Rim2 Peer-reviewed

M Fukuda

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　278　(17)　15373-15380　2003/04

DOI： 10.1074/jbc.M212341200 　

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
Slp4-a/granuphilin-a inhibits dense-core vesicle exocytosis through interaction with the GDP-bound form of Rab27A in PC12 cells Peer-reviewed

M Fukuda

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　278　(17)　15390-15396　2003/04

DOI： 10.1074/jbc.M213090200 　

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
Characterization of the molecular defects in Rab27a, caused by RAB27A missense mutations found in patients with Griscelli syndrome Peer-reviewed

P Bahadoran, R Busca, C Chiaverini, W Westbroek, J Lambert, K Bille, G Valony, M Fukuda, JM Naeyaert, JP Ortonne, R Ballotti

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　278　(13)　11386-11392　2003/03

DOI： 10.1074/jbc.M211996200 　

ISSN： 0021-9258
Nerve growth factor-dependent sorting of synaptotagmin IV protein to mature dense-core vesicles that undergo calcium-dependent exocytosis in PC12 cells Peer-reviewed

M Fukuda, E Kanno, Y Ogata, C Saegusa, T Kim, YP Loh, A Yamamoto

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　278　(5)　3220-3226　2003/01

DOI： 10.1074/jbc.M208323200 　

ISSN： 0021-9258
Synaptotagmin I and IV are differentially regulated in the brain by the recreational drug 3,4-methylenedioxymethamphetamine (MDMA) Peer-reviewed

WP Peng, A Premkumar, R Mossner, M Fukuda, KP Lesch, R Simantov

MOLECULAR BRAIN RESEARCH　108　(1-2)　94-101　2002/12

DOI： 10.1016/S0169-328X(02)00518-1 　

ISSN： 0169-328X
Slac2-c (synaptotagmin-like protein homologue lacking C2 domains-c), a novel linker protein that interacts with Rab27, myosin Va/VIIa, and actin Peer-reviewed

M Fukuda, TS Kuroda

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　277　(45)　43096-43103　2002/11

DOI： 10.1074/jbc.M203862200 　

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
Slp4-a/granuphilin-a regulates dense-core vesicle exocytosis in PC12 cells Peer-reviewed

M Fukuda, E Kanno, C Saegusa, Y Ogata, TS Kuroda

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　277　(42)　39673-39678　2002/10

DOI： 10.1074/jbc.M205349200 　

ISSN： 0021-9258
Synaptotagmin-like protein (Slp) homology domain 1 of Slac2-a/melanophilin is a critical determinant of GTP-dependent specific binding to Rab27A Peer-reviewed

M Fukuda

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　277　(42)　40118-40124　2002/10

DOI： 10.1074/jbc.M205765200 　

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
The C2A domain of synaptotagmin-like protein 3 (Slp3) is an atypical calcium-dependent phospholipid-binding machine: comparison with the C2A domain of synaptotagmin I Peer-reviewed

M Fukuda

BIOCHEMICAL JOURNAL　366　681-687　2002/09

DOI： 10.1042/BJ20020484 　

ISSN： 0264-6021
Non-polarized distribution of synaptotagmin IV in neurons: evidence that synaptotagmin IV is not a synaptic vesicle protein Peer-reviewed

K Ibata, T Hashikawa, T Tsuboi, S Terakawa, FY Liang, A Mizutani, M Fukuda, K Mikoshiba

NEUROSCIENCE RESEARCH　43　(4)　401-406　2002/08

DOI： 10.1016/S0168-0102(02)00066-4 　

ISSN： 0168-0102

eISSN： 1872-8111
The calcium-binding loops of the tandem C2 domains of synaptotagmin VII cooperatively mediate calcium-dependent oligomerization Peer-reviewed

M Fukuda, E Katayama, K Mikoshiba

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　277　(32)　29315-29320　2002/08

DOI： 10.1074/jbc.M201697200 　

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
Vesicle-associated membrane protein-2/Synaptobrevin binding to Synaptotagmin I promotes O-glycosylation of Synaptotagmin I Peer-reviewed

M Fukuda

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　277　(33)　30351-30358　2002/08

DOI： 10.1074/jbc.M204056200 　

ISSN： 0021-9258
Alternative splicing isoforms of synaptotagmin VII in the mouse, rat and human Peer-reviewed

M Fukuda, Y Ogata, C Saegusa, E Kanno, K Mikoshiba

BIOCHEMICAL JOURNAL　365　173-180　2002/07

DOI： 10.1042/BJ20011877 　

ISSN： 0264-6021
Synaptotagmin V is targeted to dense-core vesicles that undergo calcium-dependent exocytosis in PC12 cells Peer-reviewed

C Saegusa, M Fukuda, K Mikoshiba

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　277　(27)　24499-24505　2002/07

DOI： 10.1074/jbc.M202767200 　

ISSN： 0021-9258
Ca2+-dependent synaptotagmin binding to SNAP-25 is essential for Ca2+-triggered exocytosis Peer-reviewed

XD Zhang, MJ Kim-Miller, M Fukuda, JA Kowalchyk, TFJ Martin

NEURON　34　(4)　599-611　2002/05

DOI： 10.1016/S0896-6273(02)00671-2 　

ISSN： 0896-6273
Synaptotagmin-like protein 5: a novel Rab27A effector with C-terminal tandem C2 domains Peer-reviewed

TS Kuroda, M Fukuda, H Ariga, K Mikoshiba

BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS　293　(3)　899-906　2002/05

DOI： 10.1016/S0006-291X(02)00320-0 　

ISSN： 0006-291X
Slac2-a/melanophilin, the missing link between Rab27 and myosin Va - Implications of a tripartite protein complex for melanosome transport Peer-reviewed

M Fukuda, TS Kuroda, K Mikoshiba

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　277　(14)　12432-12436　2002/04

DOI： 10.1074/jbc.C200005200 　

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
The Slp homology domain of synaptotagmin-like proteins 1-4 and Slac2 functions as a novel Rab27A binding domain Peer-reviewed

TS Kuroda, M Fukuda, H Ariga, K Mikoshiba

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　277　(11)　9212-9218　2002/03

DOI： 10.1074/jbc.M112414200 　

ISSN： 0021-9258
Synaptotagmin IX regulates Ca2+-dependent secretion in PC12 cells Peer-reviewed

M Fukuda, JA Kowalchyk, XD Zhang, TFJ Martin, K Mikoshiba

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　277　(7)　4601-4604　2002/02

DOI： 10.1074/jbc.C100588200 　

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
The N-terminal cysteine cluster is essential for membrane targeting of B/K protein Peer-reviewed

M Fukuda, K Mikoshiba

BIOCHEMICAL JOURNAL　360　441-448　2001/12

ISSN： 0264-6021
Formation of crystalloid endoplasmic reticulum induced by expression of synaptotagmin lacking the conserved WHXL motif in the C terminus - Structural importance of the WHXL motif in the C2B domain Peer-reviewed

M Fukuda, A Yamamoto, K Mikoshiba

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　276　(44)　41112-41119　2001/11

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
Amino acid residues before the hydrophobic region which are critical for membrane translocation of the N-terminal domain of synaptotagmin II Peer-reviewed

Y Kida, M Sakaguchi, M Fukuda, K Mikoshiba, K Mihara

FEBS LETTERS　507　(3)　341-345　2001/11

ISSN： 0014-5793
Mechanism of the SDS-resistant synaptotagmin clustering mediated by the cysteine cluster at the interface between the transmembrane and spacer domains Peer-reviewed

M Fukuda, E Kanno, Y Ogata, K Mikoshiba

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　276　(43)　40319-40325　2001/10

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
Distinct phosphoinositide binding specificity of the GAP1 family proteins: Characterization of the pleckstrin homology domains of MRASAL and KIAA05381 Peer-reviewed

T Minagawa, M Fukuda, K Mikoshiba

BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS　288　(1)　87-90　2001/10

ISSN： 0006-291X
Synaptotagmin VI participates in the acrosome reaction of human spermatozoa Peer-reviewed

Marcela Michaut, Gerardo De Blas, Claudia N. Tomes, Roberto Yunes, Mitsunori Fukuda, Luis S. Mayorga

Developmental Biology　235　(2)　521-529　2001/07/15
Publisher: Academic Press Inc.
DOI： 10.1006/dbio.2001.0316 　

ISSN： 0012-1606
The C2A domain of double C2 protein gamma contains a functional nuclear localization signal Peer-reviewed

M Fukuda, C Saegusa, E Kanno, K Mikoshiba

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　276　(27)　24441-24444　2001/07

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
Mechanism of the calcium-dependent multimerization of synaptotagmin VII mediated by its first and second C2 domains Peer-reviewed

M Fukuda, K Mikoshiba

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　276　(29)　27670-27676　2001/07

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
Novel splicing isoforms of synaptotagmin-like proteins 2 and 3: Identification of the Slp homology domain Peer-reviewed

M Fukuda, C Saegusa, K Mikoshiba

BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS　283　(2)　513-519　2001/05

DOI： 10.1006/bbrc.2001.4803 　

ISSN： 0006-291X
Expression and localisation of synaptotagmin isoforms in endocrine beta-cells: their function in insulin exocytosis Peer-reviewed

A Gut, CE Kiraly, M Fukuda, K Mikoshiba, CB Wollheim, JC Lang

JOURNAL OF CELL SCIENCE　114　(9)　1709-1716　2001/05

ISSN： 0021-9533
A unique spacer domain of synaptotagmin IV is essential for Golgi localization Peer-reviewed

M Fukuda, K Ibata, K Mikoshiba

JOURNAL OF NEUROCHEMISTRY　77　(3)　730-740　2001/05

DOI： 10.1046/j.1471-4159.2001.00266.x 　

ISSN： 0022-3042
Characterization of KIAA1427 protein as an atypical synaptotagmin (Syt XIII) Peer-reviewed

M Fukuda, K Mikoshiba

BIOCHEMICAL JOURNAL　354　249-257　2001/03

ISSN： 0264-6021
Synaptotagmin-like protein 1-3. A novel family of C-terminal-type tandem C2 proteins Peer-reviewed

M Fukuda, K Mikoshiba

BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS　281　(5)　1226-1233　2001/03

DOI： 10.1006/bbrc.2001.4512 　

ISSN： 0006-291X

eISSN： 1090-2104
C2 domains from different Ca2+ signaling pathways display functional and mechanistic diversity Peer-reviewed

EA Nalefski, MA Wisner, JZ Chen, Sprang, SR, M Fukuda, K Mikoshiba, JJ Falke

BIOCHEMISTRY　40　(10)　3089-3100　2001/03

DOI： 10.1021/bi001968a 　

ISSN： 0006-2960
Expression of synaptotagmin I or II promotes neurite outgrowth in PC12 cells Peer-reviewed

M Fukuda, K Mikoshiba

NEUROSCIENCE LETTERS　295　(1-2)　33-36　2000/12

ISSN： 0304-3940
Role of the conserved WHXL motif in the C terminus of synaptotagmin in synaptic vesicle docking Peer-reviewed

M Fukuda, JE Moreira, Liu, V, M Sugimori, K Mikoshiba, RR Llinas

PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA　97　(26)　14715-14719　2000/12

DOI： 10.1073/pnas.260491197 　

ISSN： 0027-8424
Erratum: Drosophila AD3 mutation of synaptotagmin impairs calcium-dependent self-oligomerization activity (FEBS 24173) (FEBS Letters 482 (2000) (269-272) PII: S0014579300020640) Peer-reviewed

Mitsunori Fukuda, Hiroyuki Kabayama, Katsuhiko Mikoshiba

FEBS Letters　484　(3)　299　2000/11/10

DOI： 10.1016/S0014-5793(00)02161-X 　

ISSN： 0014-5793
Plasmalemmal repair of severed neurites of PC12 cells requires Ca2+ and synaptotagmin Peer-reviewed

ER Detrait, S Yoo, CS Eddleman, M Fukuda, GD Bittner, HM Fishman

JOURNAL OF NEUROSCIENCE RESEARCH　62　(4)　566-573　2000/11

ISSN： 0360-4012
Drosophila AD3 mutation of synaptotagmin impairs calcium-dependent self- oligomerization activity Peer-reviewed

Mitsunori Fukuda, Hiroyuki Kabayama, Katsuhiko Mikoshiba

FEBS Letters　482　(3)　269-272　2000/10/06

DOI： 10.1016/S0014-5793(00)02064-0 　

ISSN： 0014-5793
Drosophila AD3 mutation of synaptotagmin impairs calcium-dependent self-oligomerization activity Peer-reviewed

M Fukuda, H Kabayama, K Mikoshiba

FEBS LETTERS　482　(3)　269-272　2000/10

ISSN： 1873-3468
Calcium-dependent and -independent hetero-oligomerization in the synaptotagmin family Peer-reviewed

M Fukuda, K Mikoshiba

JOURNAL OF BIOCHEMISTRY　128　(4)　637-645　2000/10

ISSN： 0021-924X

eISSN： 1756-2651
Distinct self-oligomerization activities of synaptotagmin family - Unique calcium-dependent oligomerization properties of synaptotagmin VII Peer-reviewed

M Fukuda, K Mikoshiba

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　275　(36)　28180-28185　2000/09

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
Axolemmal repair requires proteins that mediate synaptic vesicle fusion Peer-reviewed

E Detrait, CS Eddleman, S Yoo, M Fukuda, MP Nguyen, GD Bittner, HM Fishman

JOURNAL OF NEUROBIOLOGY　44　(4)　382-391　2000/09

ISSN： 0022-3034
Doc2 gamma, a third isoform of double C2 protein, lacking calcium-dependent phospholipid binding activity Peer-reviewed

M Fukuda, K Mikoshiba

BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS　276　(2)　626-632　2000/09

ISSN： 0006-291X
Membrane topogenesis of a type I signal-anchor protein, mouse synaptotagmin II, on the endoplasmic reticulum

Y Kida, M Sakaguchi, M Fukuda, K Mikoshiba, K Mihara

JOURNAL OF CELL BIOLOGY　150　(4)　719-729　2000/08

DOI： 10.1083/jcb.150.4.719 　

ISSN： 0021-9525
Genomic structures of synaptotagmin II protein: Comparison of exon-intron organization of the Synaptotagmin gene family Peer-reviewed

M Fukuda, K Mikoshiba

BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS　270　(2)　528-532　2000/04

ISSN： 0006-291X
SYNCRIP, a cytoplasmic counterpart of heterogeneous nuclear ribonucleoprotein R, interacts with ubiquitous synaptotagmin isoforms Peer-reviewed

Akihiro Mizutani, Mitsunori Fukuda, Keiji Ibata, Yoko Shiraishi, Katsuhiko Mikoshiba

Journal of Biological Chemistry　275　(13)　9823-9831　2000/03/31

DOI： 10.1074/jbc.275.13.9823 　

ISSN： 0021-9258
Synaptotagmin IV is present at the Golgi and distal parts of neurites Peer-reviewed

K Ibata, M Fukuda, T Hamada, T Kabayama, K Mikoshiba

JOURNAL OF NEUROCHEMISTRY　74　(2)　518-526　2000/02

DOI： 10.1046/j.1471-4159.2000.740518.x 　

ISSN： 0022-3042
Synaptotagmin I and IV define distinct populations of neuronal transport vesicles Peer-reviewed

Frédérique Berton, Véronique Cornet, Cécile Iborra, Juan Garrido, Bénédicte Dargent, Mitsunori Fukuda, Michael Seagar, Béatrice Marquèze

European Journal of Neuroscience　12　(4)　1294-1302　2000

DOI： 10.1046/j.1460-9568.2000.00013.x 　

ISSN： 0953-816X
Conserved N-terminal cysteine motif is essential for homo- and heterodimer formation of synaptotagmins III, V, VI, and X Peer-reviewed

M Fukuda, E Kanno, K Mikoshiba

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　274　(44)　31421-31427　1999/10

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
A novel alternatively spliced variant of synaptotagmin VI lacking a transmembrane domain - Implications for distinct functions of the two isoforms Peer-reviewed

M Fukuda, K Mikoshiba

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　274　(44)　31428-31434　1999/10

ISSN： 0021-9258

eISSN： 1083-351X
Role of synaptotagmin, a Ca2+ and inositol polyphosphate binding protein, in neurotransmitter release and neurite outgrowth Peer-reviewed

K Mikoshiba, M Fukuda, K Ibata, H Kabayama, A Mizutani

CHEMISTRY AND PHYSICS OF LIPIDS　98　(1-2)　59-67　1999/04

ISSN： 0009-3084
Functional involvement of synaptotagmin I/II C2A domain in neurite outgrowth of chick dorsal root ganglion neuron Peer-reviewed

H Kabayama, K Takei, M Fukuda, K Ibata, K Mikoshiba

NEUROSCIENCE　88　(4)　999-1003　1999/02

DOI： 10.1016/s0306-4522(98)00547-8 　

ISSN： 0306-4522
Roles of synaptotagmin and inositol polyphosphates in the mechanism of exocytosis: The clamp hypothesis Peer-reviewed

K Kumakura, M Ohara-Imaizumi, N Sasakawa, M Fukuda, M Niinobe, K Mikoshiba

NEURAL DEVELOPMENT-BOOK　2　450-455　1999
高透過性クロマフィン細胞におけるシナプトタグミンC2Bドメインからのイノシトール多リン酸遊離

笹川展幸, 今泉美佳, 福田光則, 吉沢智洋, 中木敏夫, 御子柴克彦, 熊倉鴻之助

神経化学　37　(3)　393-393　1998/09
Publisher: 日本神経化学会
ISSN： 0037-3796
Presynaptic injection of syntaxin-specific antibodies blocks transmission in the squid giant synapse Peer-reviewed

M Sugimori, CK Tong, M Fukuda, JE Moreira, T Kojima, K Mikoshiba, R Llinas

NEUROSCIENCE　86　(1)　39-51　1998/09

ISSN： 0306-4522
Inositol 1,3,4,5-tetrakisphosphate binding activities of neuronal and non-neuronal synaptotagmins - Identification of conserved amino acid substitutions that abolish inositol 1,3,4,5-tetrakisphosphate binding to synaptotagmins III, V, and X Peer-reviewed

K Ibata, M Fukuda, K Mikoshiba

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　273　(20)　12267-12273　1998/05

ISSN： 0021-9258
Regulation of AP-2-synaptotagmin interaction by inositol high polyphosphates Peer-reviewed

A Mizutani, M Fukuda, M Niinobe, K Mikoshiba

BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS　240　(1)　128-131　1997/11

DOI： 10.1006/bbrc.1997.7578 　

ISSN： 0006-291X
Inositol-1,3,4,5-tetrakisphosphate binding sites in control and ras-transformed NIH/3T3 fibroblasts

Megumi Taketo, Shigeru Yokoyama, Mitsunori Fukuda, Katsuhiko Mikoshiba, Haruhiro Higashida

Biochemical and Biophysical Research Communications　239　(1)　349-352　1997/10/09
Publisher: Academic Press Inc.
DOI： 10.1006/bbrc.1997.7332 　

ISSN： 0006-291X
The first C-2 domain of synaptotagmin is required for exocytosis of insulin from pancreatic beta-cells: action of synaptotagmin at low micromolar calcium Peer-reviewed

JC Lang, M Fukuda, H Zhang, K Mikoshiba, CB Wollheim

EMBO JOURNAL　16　(19)　5837-5846　1997/10

ISSN： 0261-4189
Characterization of the pleckstrin homology domain of Btk as an inositol polyphosphate and phosphoinositide binding domain Peer-reviewed

T Kojima, M Fukuda, Y Watanabe, F Hamazato, K Mikoshiba

BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS　236　(2)　333-339　1997/07

ISSN： 0006-291X
Regulation by bivalent cations of phospholipid binding to the C2A domain of synaptotagmin III Peer-reviewed

M Fukuda, T Kojima, K Mikoshiba

BIOCHEMICAL JOURNAL　323　421-425　1997/04

ISSN： 0264-6021
Roles of synaptotagmin C2 domains in neurotransmitter secretion and inositol high-polyphosphate binding at mammalian cholinergic synapses Peer-reviewed

S Mochida, M Fukuda, M Niinobe, H Kobayashi, K Mikoshiba

NEUROSCIENCE　77　(4)　937-943　1997/04

DOI： 10.1016/S0306-4522(96)00572-6 　

ISSN： 0306-4522
Selective photoaffinity labeling of the inositol polyphosphate binding C2B domains of synaptotagmins Peer-reviewed

B Mehrotra, JT Elliott, J Chen, JD Olszewski, AA Profit, A Chaudhary, M Fukuda, K Mikoshiba, GD Prestwich

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　272　(7)　4237-4244　1997/02

ISSN： 0021-9258
Mutation of the pleckstrin homology domain of Bruton's tyrosine kinase in immunodeficiency impaired inositol 1,3,4,5-tetrakisphosphate binding capacity Peer-reviewed

M Fukuda, T Kojima, H Kabayama, K Mikoshiba

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　271　(48)　30303-30306　1996/11

ISSN： 0021-9258
Calcium-dependent phospholipid binding to the C2A domain of a ubiquitous form of double C2 protein (Doc2 beta) Peer-reviewed

T Kojima, M Fukuda, J Aruga, K Mikoshiba

JOURNAL OF BIOCHEMISTRY　120　(3)　671-676　1996/09

ISSN： 0021-924X
Structure-function relationships of the mouse Gap1(m) - Determination of the inositol 1,3,4,5-tetrakisphosphate-binding domain Peer-reviewed

M Fukuda, K Mikoshiba

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　271　(31)　18838-18842　1996/08

ISSN： 0021-9258
Phospholipid composition dependence of Ca2+-dependent phospholipid binding to the C2A domain of synaptotagmin IV Peer-reviewed

M Fukuda, T Kojima, K Mikoshiba

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　271　(14)　8430-8434　1996/04

ISSN： 0021-9258
ROLE OF THE C2A DOMAIN OF SYNAPTOTAGMIN IN TRANSMITTER RELEASE AS DETERMINED BY SPECIFIC ANTIBODY INJECTION INTO THE SQUID GIANT SYNAPSE PRETERMINAL Peer-reviewed

K MIKOSHIBA, M FUKUDA, JE MOREIRA, FMT LEWIS, M SUGIMORI, M NIINOBE, R LLINAS

PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA　92　(23)　10703-10707　1995/11

ISSN： 0027-8424
FUNCTIONAL DIVERSITY OF C2 DOMAINS OF SYNAPTOTAGMIN FAMILY - MUTATIONAL ANALYSIS OF INOSITOL HIGH POLYPHOSPHATE BINDING DOMAIN Peer-reviewed

M FUKUDA, T KOJIMA, J ARUGA, M NIINOBE, K MIKOSHIBA

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　270　(44)　26523-26527　1995/11

DOI： 10.1074/jbc.270.44.26523 　

ISSN： 0021-9258
ROLE OF THE C2B DOMAIN OF SYNAPTOTAGMIN IN VESICULAR RELEASE AND RECYCLING AS DETERMINED BY SPECIFIC ANTIBODY INJECTION INTO THE SQUID GIANT SYNAPSE PRETERMINAL Peer-reviewed

M FUKUDA, JE MOREIRA, FMT LEWIS, M SUGIMORI, M NIINOBE, K MIKOSHIBA, R LLINAS

PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA　92　(23)　10708-10712　1995/11

DOI： 10.1073/pnas.92.23.10708 　

ISSN： 0027-8424
The inositol high-polyphosphate series blocks synaptic transmission by preventing vesicular fusion: A squid giant synapse study Peer-reviewed

R. Llinás, M. Sugimori, E. J. Lang, M. Morita, M. Fukuda, M. Niinobe, K. Mikoshiba

Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America　91　(26)　12990-12993　1994/12/20

DOI： 10.1073/pnas.91.26.12990 　

ISSN： 0027-8424
SYNAPTOTAGMIN IS AN INOSITOL POLYPHOSPHATE BINDING-PROTEIN - ISOLATION AND CHARACTERIZATION AS AN INS 1,3,4,5-P4 BINDING-PROTEIN Peer-reviewed

M NIINOBE, Y YAMAGUCHI, M FUKUDA, K MIKOSHIBA

BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS　205　(2)　1036-1042　1994/12

ISSN： 0006-291X
A NOVEL ZINC-FINGER PROTEIN, ZIC, IS INVOLVED IN NEUROGENESIS, ESPECIALLY IN THE CELL LINEAGE OF CEREBELLAR GRANULE CELLS Peer-reviewed

J ARUGA, N YOKOTA, M HASHIMOTO, T FURUICHI, M FUKUDA, K MIKOSHIBA

JOURNAL OF NEUROCHEMISTRY　63　(5)　1880-1890　1994/11

DOI： 10.1046/j.1471-4159.1994.63051880.x 　

ISSN： 0022-3042
INOSITOL-1,3,4,5-TETRAKISPHOSPHATE BINDING TO C2B DOMAIN OF IP4BP SYNAPTOTAGMIN-II Peer-reviewed

M FUKUDA, J ARUGA, M NIINOBE, S AIMOTO, K MIKOSHIBA

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　269　(46)　29206-29211　1994/11

ISSN： 0021-9258
The pH-dependent swinging-out of the distal histidine residue in ferric hemoglobin of a midge larva (Tokunagayusurika akamusi) Peer-reviewed

Kenichi Akiyama, Mitsunori Fukuda, Nagao Kobayashi, Ariki Matsuoka, Keiji Shikama

Biochimica et Biophysica Acta (BBA)/Protein Structure and Molecular　1208　(2)　306-309　1994/10/19

DOI： 10.1016/0167-4838(94)90117-1 　

ISSN： 0167-4838
Identification of inositol-1,3,4,5-tetrakisphosphate (IP4) binding protein (IP4BP1) in central nervous system Peer-reviewed

Mitsunori Fukuda, Jun Aruga, Michio Niinobe, Katsuhiko Mikoshiba

Neuroscience Research Supplements　19　S36　1994/01
Publisher: Elsevier {BV}
DOI： 10.1016/0921-8696(94)92361-2 　

ISSN： 0921-8696
Polymorphic hemoglobin from a midge larva (Tokunagayusurika akamusi) can be divided into two different types Peer-reviewed

Mitsunori Fukuda, Takashi Takagi, Keiji Shikama

BBA - General Subjects　1157　(3)　185-191　1993/07/11

DOI： 10.1016/0304-4165(93)90063-E 　

ISSN： 0304-4165
1107 Highly restricted expression pattern of a novel zinc finger protein, zic, in cerebellar granule cell lineage Peer-reviewed

Naoki Yokota, Jun Aruga, Mitsuhiro Hashimoto, Mitsunori Fukuda, Katsuhiko Mikoshiba

Neuroscience Research Supplements　18　S106　1993/01
Publisher: Elsevier {BV}
DOI： 10.1016/s0921-8696(05)80969-7 　

ISSN： 0921-8696
Immunohistochemical study of inositol 1,3,4,5-tetrakisphosphate binding protein in neural tissue Peer-reviewed

Mitsuhiro Hashimoto, Michio Niinobe, Jun Aruga, Yoshihide Yamaguchi, Mitsunori Fukuda, Katsuhiko Mikoshiba

Neuroscience Research Supplements　17　70　1992/01
Publisher: Elsevier {BV}
DOI： 10.1016/0921-8696(92)90742-j 　

ISSN： 0921-8696

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Misc. 139

Development of ratiometric fluorescent probes capable of measuring lysosomal pH

溝口舞, 花岡健二郎, 朽津芳彦, 福田光則, 浦野泰照, 浦野泰照, 浦野泰照

日本薬学会年会要旨集(Web)　140th　2020

ISSN： 0918-9823
Rabファミリー遺伝子の網羅的ノックアウト上皮細胞の解析

本間悠太, 木下理子, 朽津芳彦, WAWRO Paulina S., 丸橋総史郎, 小口舞, 石田森衛, 藤田尚信, 福田光則

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　42nd　2019
Revisiting Rab7 functions in mammalian autophagy: Rab7 knockout studies. International-journal Invited Peer-reviewed

Kuchitsu, Y, Fukuda, M

Cells　7　(11)　215　2018/11

DOI： 10.3390/cells7110215 　

More details Close

Rab7 (or Ypt7 in yeast) is one of the well-characterized members of the Rab family small GTPases, which serve as master regulators of membrane trafficking in eukaryotes. It localizes to late endosomes and lysosomes and has multiple functions in the autophagic pathway as well as in the endocytic pathway. Because Rab7/Ypt7 has previously been shown to regulate the autophagosome-lysosome fusion step in yeast and fruit flies (i.e., autophagosome accumulation has been observed in both Ypt7-knockout [KO] yeast and Rab7-knockdown fruit flies), it is widely assumed that Rab7 regulates the autophagosome-lysosome fusion step in mammals. A recent analysis of Rab7-KO mammalian cultured cells, however, has revealed that Rab7 is essential for autolysosome maturation (i.e., autolysosome accumulation has been observed in Rab7-KO cells), but not for autophagosome-lysosome fusion, under nutrient-rich conditions. Thus, although Rab7/Ypt7 itself is essential for the proper progression of autophagy in eukaryotes, the function of Rab7/Ypt7 in autophagy in yeast/fruit flies and mammals must be different. In this review article, we describe novel roles of Rab7 in mammalian autophagy and discuss its functional diversification during evolution.
SNARE dynamics during melanosome maturation. Invited Peer-reviewed

Ohbayashi, N, Fukuda, M

Biochem. Soc. Trans.　46　(4)　911-917　2018/08

DOI： 10.1042/BST20180130 　
Imaging FITC-dextran as a reporter for regulated exocytosis. Invited Peer-reviewed

Klein, O, Roded, A, Hirschberg, K, Fukuda, M, Galli, S. J, Sagi-Eisenberg, R

J. Vis. Exp.　136　e57936　2018/06

DOI： 10.3791/57936 　
グルタミン飢餓によりオートリソソームの成熟が促進される現象の発見

朽津芳彦, 本間悠太, 藤田尚信, 福田光則

日本生化学会大会(Web)　91st　2018
メラニン色素の輸送レベルでの制御と美白剤開発

大石雄太, 福田光則

Cosmetic Stage　12　(1)　7-14　2017/10/25
Publisher: 技術情報協会
ISSN： 1881-4905
Rabによるオートファジー制御

朽津芳彦, 藤田尚信, 福田光則

実験医学増刊号「The オートファジー」　35　(15)　58-65　2017/09/20
メラニン色素を認識する新規ツール“M-INK“の開発

石田森衛, 大石雄太, 福田光則

フレグランスジャーナル (FRAGRANCE JOURNAL)　45　(9)　21-26　2017/09/15
Publisher: フレグランスジャーナル社
ISSN： 0288-9803
Rab32 subfamily small GTPases: pleiotropic Rabs in endosomal trafficking

Norihiko Ohbayashi, Mitsunori Fukuda, Yasunori Kanaho

JOURNAL OF BIOCHEMISTRY　162　(2)　65-71　2017/08

DOI： 10.1093/jb/mvx027 　

ISSN： 0021-924X

eISSN： 1756-2651
オートファジーを介した筋細胞の再構成機構

藤田尚信, 朽津芳彦, AMY Kiger, 福田光則

日本細胞生物学会大会(Web)　69th　2017
Rab7によるオートファジー制御機構の再評価

朽津芳彦, 藤田尚信, 福田光則

日本細胞生物学会大会(Web)　69th　2017
アミノ酸飢餓により誘導されるオートリソソームの成熟機構

朽津芳彦, 藤田尚信, 福田光則

日本生化学会大会(Web)　90th　2017
Theオートファジー研究者たちの集大成が見える最新ビジュアルテキスト第2章オートファジーの分子機構 3.Rabによるオートファジー制御

朽津芳彦, 藤田尚信, 福田光則

実験医学　35　(15)　2017

ISSN： 0288-5514
Regulation of polarized trafficking by Rab small GTPases in epithelial cells

Yuta Homma, Mitsunori Fukuda

Seikagaku　89　(2)　255-258　2017
Publisher: Japanese Biochemical Society
DOI： 10.14952/SEIKAGAKU.2017.890255 　

ISSN： 2189-0544 0037-1017
Regulation of podocalyxin trafficking by Rab small GTPases in epithelial cells

Paulina S. Mrozowska, Mitsunori Fukuda

Small GTPases　7　(4)　231-238　2016/10/01
Publisher: Taylor and Francis Inc.
DOI： 10.1080/21541248.2016.1211068 　

ISSN： 2154-1256 2154-1248
Multiple Roles of VARP in Endosomal Trafficking: Rabs, Retromer Components and R-SNARE VAMP7 Meet on VARP

Mitsunori Fukuda

TRAFFIC　17　(7)　709-719　2016/07

DOI： 10.1111/tra.12406 　

ISSN： 1398-9219

eISSN： 1600-0854
分子細胞生物学第２版・書評

福田光則

生化学　88　(3)　434　2016/06
新規ALS2結合候補分子Rab30の発現及び細胞内動態解析

松井香奈, 小野寺和歌奈, 大友麻子, 大友麻子, 福田光則, 秦野伸二

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　39th　2016
細胞内分解とオルガネラ (特集分野別・必読論文選考対談 : 次世代に語り継ぐ論文はどれか?)

水島昇, 福田光則

細胞工学 = Cell technology　35　(3)　194-198　2016
Publisher: 学研メディカル秀潤社 ; 1982-2016
ISSN： 0287-3796
Cdk5-dependent phosphorylation of GRAB, a guanine nucleotide exchange factor for Rab8, regulates axon outgrowth by directing Rab8A to Rab11A-positive endosomes.

K. Furusawa, A. Asada, P. Urrutia, C. Gonzalez-Billaul, M. Fukuda, S. Hisanaga

MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL　27　2016

ISSN： 1059-1524

eISSN： 1939-4586
Guidelines for the use and interpretation of assays for monitoring autophagy (3rd edition). International-journal

Daniel J Klionsky, Kotb Abdelmohsen, Akihisa Abe, Md Joynal Abedin, Hagai Abeliovich, Abraham Acevedo Arozena, Hiroaki Adachi, Christopher M Adams, Peter D Adams, Khosrow Adeli, Peter J Adhihetty, Sharon G Adler, Galila Agam, Rajesh Agarwal, Manish K Aghi, Maria Agnello, Patrizia Agostinis, Patricia V Aguilar, Julio Aguirre-Ghiso, Edoardo M Airoldi, Slimane Ait-Si-Ali, Takahiko Akematsu, Emmanuel T Akporiaye, Mohamed Al-Rubeai, Guillermo M Albaiceta, Chris Albanese, Diego Albani, Matthew L Albert, Jesus Aldudo, Hana Algül, Mehrdad Alirezaei, Iraide Alloza, Alexandru Almasan, Maylin Almonte-Beceril, Emad S Alnemri, Covadonga Alonso, Nihal Altan-Bonnet, Dario C Altieri, Silvia Alvarez, Lydia Alvarez-Erviti, Sandro Alves, Giuseppina Amadoro, Atsuo Amano, Consuelo Amantini, Santiago Ambrosio, Ivano Amelio, Amal O Amer, Mohamed Amessou, Angelika Amon, Zhenyi An, Frank A Anania, Stig U Andersen, Usha P Andley, Catherine K Andreadi, Nathalie Andrieu-Abadie, Alberto Anel, David K Ann, Shailendra Anoopkumar-Dukie, Manuela Antonioli, Hiroshi Aoki, Nadezda Apostolova, Saveria Aquila, Katia Aquilano, Koichi Araki, Eli Arama, Agustin Aranda, Jun Araya, Alexandre Arcaro, Esperanza Arias, Hirokazu Arimoto, Aileen R Ariosa, Jane L Armstrong, Thierry Arnould, Ivica Arsov, Katsuhiko Asanuma, Valerie Askanas, Eric Asselin, Ryuichiro Atarashi, Sally S Atherton, Julie D Atkin, Laura D Attardi, Patrick Auberger, Georg Auburger, Laure Aurelian, Riccardo Autelli, Laura Avagliano, Maria Laura Avantaggiati, Limor Avrahami, Suresh Awale, Neelam Azad, Tiziana Bachetti, Jonathan M Backer, Dong-Hun Bae, Jae-Sung Bae, Ok-Nam Bae, Soo Han Bae, Eric H Baehrecke, Seung-Hoon Baek, Stephen Baghdiguian, Agnieszka Bagniewska-Zadworna, Hua Bai, Jie Bai, Xue-Yuan Bai, Yannick Bailly, Kithiganahalli Narayanaswamy Balaji, Walter Balduini, Andrea Ballabio, Rena Balzan, Rajkumar Banerjee, Gábor Bánhegyi, Haijun Bao, Benoit Barbeau, Maria D Barrachina, Esther Barreiro, Bonnie Bartel, Alberto Bartolomé, Diane C Bassham, Maria Teresa Bassi, Robert C Bast Jr, Alakananda Basu, Maria Teresa Batista, Henri Batoko, Maurizio Battino, Kyle Bauckman, Bradley L Baumgarner, K Ulrich Bayer, Rupert Beale, Jean-François Beaulieu, George R Beck Jr, Christoph Becker, J David Beckham, Pierre-André Bédard, Patrick J Bednarski, Thomas J Begley, Christian Behl, Christian Behrends, Georg Mn Behrens, Kevin E Behrns, Eloy Bejarano, Amine Belaid, Francesca Belleudi, Giovanni Bénard, Guy Berchem, Daniele Bergamaschi, Matteo Bergami, Ben Berkhout, Laura Berliocchi, Amélie Bernard, Monique Bernard, Francesca Bernassola, Anne Bertolotti, Amanda S Bess, Sébastien Besteiro, Saverio Bettuzzi, Savita Bhalla, Shalmoli Bhattacharyya, Sujit K Bhutia, Caroline Biagosch, Michele Wolfe Bianchi, Martine Biard-Piechaczyk, Viktor Billes, Claudia Bincoletto, Baris Bingol, Sara W Bird, Marc Bitoun, Ivana Bjedov, Craig Blackstone, Lionel Blanc, Guillermo A Blanco, Heidi Kiil Blomhoff, Emilio Boada-Romero, Stefan Böckler, Marianne Boes, Kathleen Boesze-Battaglia, Lawrence H Boise, Alessandra Bolino, Andrea Boman, Paolo Bonaldo, Matteo Bordi, Jürgen Bosch, Luis M Botana, Joelle Botti, German Bou, Marina Bouché, Marion Bouchecareilh, Marie-Josée Boucher, Michael E Boulton, Sebastien G Bouret, Patricia Boya, Michaël Boyer-Guittaut, Peter V Bozhkov, Nathan Brady, Vania Mm Braga, Claudio Brancolini, Gerhard H Braus, José M Bravo-San Pedro, Lisa A Brennan, Emery H Bresnick, Patrick Brest, Dave Bridges, Marie-Agnès Bringer, Marisa Brini, Glauber C Brito, Bertha Brodin, Paul S Brookes, Eric J Brown, Karen Brown, Hal E Broxmeyer, Alain Bruhat, Patricia Chakur Brum, John H Brumell, Nicola Brunetti-Pierri, Robert J Bryson-Richardson, Shilpa Buch, Alastair M Buchan, Hikmet Budak, Dmitry V Bulavin, Scott J Bultman, Geert Bultynck, Vladimir Bumbasirevic, Yan Burelle, Robert E Burke, Margit Burmeister, Peter Bütikofer, Laura Caberlotto, Ken Cadwell, Monika Cahova, Dongsheng Cai, Jingjing Cai, Qian Cai, Sara Calatayud, Nadine Camougrand, Michelangelo Campanella, Grant R Campbell, Matthew Campbell, Silvia Campello, Robin Candau, Isabella Caniggia, Lavinia Cantoni, Lizhi Cao, Allan B Caplan, Michele Caraglia, Claudio Cardinali, Sandra Morais Cardoso, Jennifer S Carew, Laura A Carleton, Cathleen R Carlin, Silvia Carloni, Sven R Carlsson, Didac Carmona-Gutierrez, Leticia Am Carneiro, Oliana Carnevali, Serena Carra, Alice Carrier, Bernadette Carroll, Caty Casas, Josefina Casas, Giuliana Cassinelli, Perrine Castets, Susana Castro-Obregon, Gabriella Cavallini, Isabella Ceccherini, Francesco Cecconi, Arthur I Cederbaum, Valentín Ceña, Simone Cenci, Claudia Cerella, Davide Cervia, Silvia Cetrullo, Hassan Chaachouay, Han-Jung Chae, Andrei S Chagin, Chee-Yin Chai, Gopal Chakrabarti, Georgios Chamilos, Edmond Yw Chan, Matthew Tv Chan, Dhyan Chandra, Pallavi Chandra, Chih-Peng Chang, Raymond Chuen-Chung Chang, Ta Yuan Chang, John C Chatham, Saurabh Chatterjee, Santosh Chauhan, Yongsheng Che, Michael E Cheetham, Rajkumar Cheluvappa, Chun-Jung Chen, Gang Chen, Guang-Chao Chen, Guoqiang Chen, Hongzhuan Chen, Jeff W Chen, Jian-Kang Chen, Min Chen, Mingzhou Chen, Peiwen Chen, Qi Chen, Quan Chen, Shang-Der Chen, Si Chen, Steve S-L Chen, Wei Chen, Wei-Jung Chen, Wen Qiang Chen, Wenli Chen, Xiangmei Chen, Yau-Hung Chen, Ye-Guang Chen, Yin Chen, Yingyu Chen, Yongshun Chen, Yu-Jen Chen, Yue-Qin Chen, Yujie Chen, Zhen Chen, Zhong Chen, Alan Cheng, Christopher Hk Cheng, Hua Cheng, Heesun Cheong, Sara Cherry, Jason Chesney, Chun Hei Antonio Cheung, Eric Chevet, Hsiang Cheng Chi, Sung-Gil Chi, Fulvio Chiacchiera, Hui-Ling Chiang, Roberto Chiarelli, Mario Chiariello, Marcello Chieppa, Lih-Shen Chin, Mario Chiong, Gigi Nc Chiu, Dong-Hyung Cho, Ssang-Goo Cho, William C Cho, Yong-Yeon Cho, Young-Seok Cho, Augustine Mk Choi, Eui-Ju Choi, Eun-Kyoung Choi, Jayoung Choi, Mary E Choi, Seung-Il Choi, Tsui-Fen Chou, Salem Chouaib, Divaker Choubey, Vinay Choubey, Kuan-Chih Chow, Kamal Chowdhury, Charleen T Chu, Tsung-Hsien Chuang, Taehoon Chun, Hyewon Chung, Taijoon Chung, Yuen-Li Chung, Yong-Joon Chwae, Valentina Cianfanelli, Roberto Ciarcia, Iwona A Ciechomska, Maria Rosa Ciriolo, Mara Cirone, Sofie Claerhout, Michael J Clague, Joan Clària, Peter Gh Clarke, Robert Clarke, Emilio Clementi, Cédric Cleyrat, Miriam Cnop, Eliana M Coccia, Tiziana Cocco, Patrice Codogno, Jörn Coers, Ezra Ew Cohen, David Colecchia, Luisa Coletto, Núria S Coll, Emma Colucci-Guyon, Sergio Comincini, Maria Condello, Katherine L Cook, Graham H Coombs, Cynthia D Cooper, J Mark Cooper, Isabelle Coppens, Maria Tiziana Corasaniti, Marco Corazzari, Ramon Corbalan, Elisabeth Corcelle-Termeau, Mario D Cordero, Cristina Corral-Ramos, Olga Corti, Andrea Cossarizza, Paola Costelli, Safia Costes, Susan L Cotman, Ana Coto-Montes, Sandra Cottet, Eduardo Couve, Lori R Covey, L Ashley Cowart, Jeffery S Cox, Fraser P Coxon, Carolyn B Coyne, Mark S Cragg, Rolf J Craven, Tiziana Crepaldi, Jose L Crespo, Alfredo Criollo, Valeria Crippa, Maria Teresa Cruz, Ana Maria Cuervo, Jose M Cuezva, Taixing Cui, Pedro R Cutillas, Mark J Czaja, Maria F Czyzyk-Krzeska, Ruben K Dagda, Uta Dahmen, Chunsun Dai, Wenjie Dai, Yun Dai, Kevin N Dalby, Luisa Dalla Valle, Guillaume Dalmasso, Marcello D'Amelio, Markus Damme, Arlette Darfeuille-Michaud, Catherine Dargemont, Victor M Darley-Usmar, Srinivasan Dasarathy, Biplab Dasgupta, Srikanta Dash, Crispin R Dass, Hazel Marie Davey, Lester M Davids, David Dávila, Roger J Davis, Ted M Dawson, Valina L Dawson, Paula Daza, Jackie de Belleroche, Paul de Figueiredo, Regina Celia Bressan Queiroz de Figueiredo, José de la Fuente, Luisa De Martino, Antonella De Matteis, Guido Ry De Meyer, Angelo De Milito, Mauro De Santi, Wanderley de Souza, Vincenzo De Tata, Daniela De Zio, Jayanta Debnath, Reinhard Dechant, Jean-Paul Decuypere, Shane Deegan, Benjamin Dehay, Barbara Del Bello, Dominic P Del Re, Régis Delage-Mourroux, Lea Md Delbridge, Louise Deldicque, Elizabeth Delorme-Axford, Yizhen Deng, Joern Dengjel, Melanie Denizot, Paul Dent, Channing J Der, Vojo Deretic, Benoît Derrien, Eric Deutsch, Timothy P Devarenne, Rodney J Devenish, Sabrina Di Bartolomeo, Nicola Di Daniele, Fabio Di Domenico, Alessia Di Nardo, Simone Di Paola, Antonio Di Pietro, Livia Di Renzo, Aaron DiAntonio, Guillermo Díaz-Araya, Ines Díaz-Laviada, Maria T Diaz-Meco, Javier Diaz-Nido, Chad A Dickey, Robert C Dickson, Marc Diederich, Paul Digard, Ivan Dikic, Savithrama P Dinesh-Kumar, Chan Ding, Wen-Xing Ding, Zufeng Ding, Luciana Dini, Jörg Hw Distler, Abhinav Diwan, Mojgan Djavaheri-Mergny, Kostyantyn Dmytruk, Renwick Cj Dobson, Volker Doetsch, Karol Dokladny, Svetlana Dokudovskaya, Massimo Donadelli, X Charlie Dong, Xiaonan Dong, Zheng Dong, Terrence M Donohue Jr, Kelly S Doran, Gabriella D'Orazi, Gerald W Dorn 2nd, Victor Dosenko, Sami Dridi, Liat Drucker, Jie Du, Li-Lin Du, Lihuan Du, André du Toit, Priyamvada Dua, Lei Duan, Pu Duann, Vikash Kumar Dubey, Michael R Duchen, Michel A Duchosal, Helene Duez, Isabelle Dugail, Verónica I Dumit, Mara C Duncan, Elaine A Dunlop, William A Dunn Jr, Nicolas Dupont, Luc Dupuis, Raúl V Durán, Thomas M Durcan, Stéphane Duvezin-Caubet, Umamaheswar Duvvuri, Vinay Eapen, Darius Ebrahimi-Fakhari, Arnaud Echard, Leopold Eckhart, Charles L Edelstein, Aimee L Edinger, Ludwig Eichinger, Tobias Eisenberg, Avital Eisenberg-Lerner, N Tony Eissa, Wafik S El-Deiry, Victoria El-Khoury, Zvulun Elazar, Hagit Eldar-Finkelman, Chris Jh Elliott, Enzo Emanuele, Urban Emmenegger, Nikolai Engedal, Anna-Mart Engelbrecht, Simone Engelender, Jorrit M Enserink, Ralf Erdmann, Jekaterina Erenpreisa, Rajaraman Eri, Jason L Eriksen, Andreja Erman, Ricardo Escalante, Eeva-Liisa Eskelinen, Lucile Espert, Lorena Esteban-Martínez, Thomas J Evans, Mario Fabri, Gemma Fabrias, Cinzia Fabrizi, Antonio Facchiano, Nils J Færgeman, Alberto Faggioni, W Douglas Fairlie, Chunhai Fan, Daping Fan, Jie Fan, Shengyun Fang, Manolis Fanto, Alessandro Fanzani, Thomas Farkas, Mathias Faure, Francois B Favier, Howard Fearnhead, Massimo Federici, Erkang Fei, Tania C Felizardo, Hua Feng, Yibin Feng, Yuchen Feng, Thomas A Ferguson, Álvaro F Fernández, Maite G Fernandez-Barrena, Jose C Fernandez-Checa, Arsenio Fernández-López, Martin E Fernandez-Zapico, Olivier Feron, Elisabetta Ferraro, Carmen Veríssima Ferreira-Halder, Laszlo Fesus, Ralph Feuer, Fabienne C Fiesel, Eduardo C Filippi-Chiela, Giuseppe Filomeni, Gian Maria Fimia, John H Fingert, Steven Finkbeiner, Toren Finkel, Filomena Fiorito, Paul B Fisher, Marc Flajolet, Flavio Flamigni, Oliver Florey, Salvatore Florio, R Andres Floto, Marco Folini, Carlo Follo, Edward A Fon, Francesco Fornai, Franco Fortunato, Alessandro Fraldi, Rodrigo Franco, Arnaud Francois, Aurélie François, Lisa B Frankel, Iain Dc Fraser, Norbert Frey, Damien G Freyssenet, Christian Frezza, Scott L Friedman, Daniel E Frigo, Dongxu Fu, José M Fuentes, Juan Fueyo, Yoshio Fujitani, Yuuki Fujiwara, Mikihiro Fujiya, Mitsunori Fukuda, Simone Fulda, Carmela Fusco, Bozena Gabryel, Matthias Gaestel, Philippe Gailly, Malgorzata Gajewska, Sehamuddin Galadari, Gad Galili, Inmaculada Galindo, Maria F Galindo, Giovanna Galliciotti, Lorenzo Galluzzi, Luca Galluzzi, Vincent Galy, Noor Gammoh, Sam Gandy, Anand K Ganesan, Swamynathan Ganesan, Ian G Ganley, Monique Gannagé, Fen-Biao Gao, Feng Gao, Jian-Xin Gao, Lorena García Nannig, Eleonora García Véscovi, Marina Garcia-Macía, Carmen Garcia-Ruiz, Abhishek D Garg, Pramod Kumar Garg, Ricardo Gargini, Nils Christian Gassen, Damián Gatica, Evelina Gatti, Julie Gavard, Evripidis Gavathiotis, Liang Ge, Pengfei Ge, Shengfang Ge, Po-Wu Gean, Vania Gelmetti, Armando A Genazzani, Jiefei Geng, Pascal Genschik, Lisa Gerner, Jason E Gestwicki, David A Gewirtz, Saeid Ghavami, Eric Ghigo, Debabrata Ghosh, Anna Maria Giammarioli, Francesca Giampieri, Claudia Giampietri, Alexandra Giatromanolaki, Derrick J Gibbings, Lara Gibellini, Spencer B Gibson, Vanessa Ginet, Antonio Giordano, Flaviano Giorgini, Elisa Giovannetti, Stephen E Girardin, Suzana Gispert, Sandy Giuliano, Candece L Gladson, Alvaro Glavic, Martin Gleave, Nelly Godefroy, Robert M Gogal Jr, Kuppan Gokulan, Gustavo H Goldman, Delia Goletti, Michael S Goligorsky, Aldrin V Gomes, Ligia C Gomes, Hernando Gomez, Candelaria Gomez-Manzano, Rubén Gómez-Sánchez, Dawit Ap Gonçalves, Ebru Goncu, Qingqiu Gong, Céline Gongora, Carlos B Gonzalez, Pedro Gonzalez-Alegre, Pilar Gonzalez-Cabo, Rosa Ana González-Polo, Ing Swie Goping, Carlos Gorbea, Nikolai V Gorbunov, Daphne R Goring, Adrienne M Gorman, Sharon M Gorski, Sandro Goruppi, Shino Goto-Yamada, Cecilia Gotor, Roberta A Gottlieb, Illana Gozes, Devrim Gozuacik, Yacine Graba, Martin Graef, Giovanna E Granato, Gary Dean Grant, Steven Grant, Giovanni Luca Gravina, Douglas R Green, Alexander Greenhough, Michael T Greenwood, Benedetto Grimaldi, Frédéric Gros, Charles Grose, Jean-Francois Groulx, Florian Gruber, Paolo Grumati, Tilman Grune, Jun-Lin Guan, Kun-Liang Guan, Barbara Guerra, Carlos Guillen, Kailash Gulshan, Jan Gunst, Chuanyong Guo, Lei Guo, Ming Guo, Wenjie Guo, Xu-Guang Guo, Andrea A Gust, Åsa B Gustafsson, Elaine Gutierrez, Maximiliano G Gutierrez, Ho-Shin Gwak, Albert Haas, James E Haber, Shinji Hadano, Monica Hagedorn, David R Hahn, Andrew J Halayko, Anne Hamacher-Brady, Kozo Hamada, Ahmed Hamai, Andrea Hamann, Maho Hamasaki, Isabelle Hamer, Qutayba Hamid, Ester M Hammond, Feng Han, Weidong Han, James T Handa, John A Hanover, Malene Hansen, Masaru Harada, Ljubica Harhaji-Trajkovic, J Wade Harper, Abdel Halim Harrath, Adrian L Harris, James Harris, Udo Hasler, Peter Hasselblatt, Kazuhisa Hasui, Robert G Hawley, Teresa S Hawley, Congcong He, Cynthia Y He, Fengtian He, Gu He, Rong-Rong He, Xian-Hui He, You-Wen He, Yu-Ying He, Joan K Heath, Marie-Josée Hébert, Robert A Heinzen, Gudmundur Vignir Helgason, Michael Hensel, Elizabeth P Henske, Chengtao Her, Paul K Herman, Agustín Hernández, Carlos Hernandez, Sonia Hernández-Tiedra, Claudio Hetz, P Robin Hiesinger, Katsumi Higaki, Sabine Hilfiker, Bradford G Hill, Joseph A Hill, William D Hill, Keisuke Hino, Daniel Hofius, Paul Hofman, Günter U Höglinger, Jörg Höhfeld, Marina K Holz, Yonggeun Hong, David A Hood, Jeroen Jm Hoozemans, Thorsten Hoppe, Chin Hsu, Chin-Yuan Hsu, Li-Chung Hsu, Dong Hu, Guochang Hu, Hong-Ming Hu, Hongbo Hu, Ming Chang Hu, Yu-Chen Hu, Zhuo-Wei Hu, Fang Hua, Ya Hua, Canhua Huang, Huey-Lan Huang, Kuo-How Huang, Kuo-Yang Huang, Shile Huang, Shiqian Huang, Wei-Pang Huang, Yi-Ran Huang, Yong Huang, Yunfei Huang, Tobias B Huber, Patricia Huebbe, Won-Ki Huh, Juha J Hulmi, Gang Min Hur, James H Hurley, Zvenyslava Husak, Sabah Na Hussain, Salik Hussain, Jung Jin Hwang, Seungmin Hwang, Thomas Is Hwang, Atsuhiro Ichihara, Yuzuru Imai, Carol Imbriano, Megumi Inomata, Takeshi Into, Valentina Iovane, Juan L Iovanna, Renato V Iozzo, Nancy Y Ip, Javier E Irazoqui, Pablo Iribarren, Yoshitaka Isaka, Aleksandra J Isakovic, Harry Ischiropoulos, Jeffrey S Isenberg, Mohammad Ishaq, Hiroyuki Ishida, Isao Ishii, Jane E Ishmael, Ciro Isidoro, Ken-Ichi Isobe, Erika Isono, Shohreh Issazadeh-Navikas, Koji Itahana, Eisuke Itakura, Andrei I Ivanov, Anand Krishnan V Iyer, José M Izquierdo, Yotaro Izumi, Valentina Izzo, Marja Jäättelä, Nadia Jaber, Daniel John Jackson, William T Jackson, Tony George Jacob, Thomas S Jacques, Chinnaswamy Jagannath, Ashish Jain, Nihar Ranjan Jana, Byoung Kuk Jang, Alkesh Jani, Bassam Janji, Paulo Roberto Jannig, Patric J Jansson, Steve Jean, Marina Jendrach, Ju-Hong Jeon, Niels Jessen, Eui-Bae Jeung, Kailiang Jia, Lijun Jia, Hong Jiang, Hongchi Jiang, Liwen Jiang, Teng Jiang, Xiaoyan Jiang, Xuejun Jiang, Xuejun Jiang, Ying Jiang, Yongjun Jiang, Alberto Jiménez, Cheng Jin, Hongchuan Jin, Lei Jin, Meiyan Jin, Shengkan Jin, Umesh Kumar Jinwal, Eun-Kyeong Jo, Terje Johansen, Daniel E Johnson, Gail Vw Johnson, James D Johnson, Eric Jonasch, Chris Jones, Leo Ab Joosten, Joaquin Jordan, Anna-Maria Joseph, Bertrand Joseph, Annie M Joubert, Dianwen Ju, Jingfang Ju, Hsueh-Fen Juan, Katrin Juenemann, Gábor Juhász, Hye Seung Jung, Jae U Jung, Yong-Keun Jung, Heinz Jungbluth, Matthew J Justice, Barry Jutten, Nadeem O Kaakoush, Kai Kaarniranta, Allen Kaasik, Tomohiro Kabuta, Bertrand Kaeffer, Katarina Kågedal, Alon Kahana, Shingo Kajimura, Or Kakhlon, Manjula Kalia, Dhan V Kalvakolanu, Yoshiaki Kamada, Konstantinos Kambas, Vitaliy O Kaminskyy, Harm H Kampinga, Mustapha Kandouz, Chanhee Kang, Rui Kang, Tae-Cheon Kang, Tomotake Kanki, Thirumala-Devi Kanneganti, Haruo Kanno, Anumantha G Kanthasamy, Marc Kantorow, Maria Kaparakis-Liaskos, Orsolya Kapuy, Vassiliki Karantza, Md Razaul Karim, Parimal Karmakar, Arthur Kaser, Susmita Kaushik, Thomas Kawula, A Murat Kaynar, Po-Yuan Ke, Zun-Ji Ke, John H Kehrl, Kate E Keller, Jongsook Kim Kemper, Anne K Kenworthy, Oliver Kepp, Andreas Kern, Santosh Kesari, David Kessel, Robin Ketteler, Isis do Carmo Kettelhut, Bilon Khambu, Muzamil Majid Khan, Vinoth Km Khandelwal, Sangeeta Khare, Juliann G Kiang, Amy A Kiger, Akio Kihara, Arianna L Kim, Cheol Hyeon Kim, Deok Ryong Kim, Do-Hyung Kim, Eung Kweon Kim, Hye Young Kim, Hyung-Ryong Kim, Jae-Sung Kim, Jeong Hun Kim, Jin Cheon Kim, Jin Hyoung Kim, Kwang Woon Kim, Michael D Kim, Moon-Moo Kim, Peter K Kim, Seong Who Kim, Soo-Youl Kim, Yong-Sun Kim, Yonghyun Kim, Adi Kimchi, Alec C Kimmelman, Tomonori Kimura, Jason S King, Karla Kirkegaard, Vladimir Kirkin, Lorrie A Kirshenbaum, Shuji Kishi, Yasuo Kitajima, Katsuhiko Kitamoto, Yasushi Kitaoka, Kaio Kitazato, Rudolf A Kley, Walter T Klimecki, Michael Klinkenberg, Jochen Klucken, Helene Knævelsrud, Erwin Knecht, Laura Knuppertz, Jiunn-Liang Ko, Satoru Kobayashi, Jan C Koch, Christelle Koechlin-Ramonatxo, Ulrich Koenig, Young Ho Koh, Katja Köhler, Sepp D Kohlwein, Masato Koike, Masaaki Komatsu, Eiki Kominami, Dexin Kong, Hee Jeong Kong, Eumorphia G Konstantakou, Benjamin T Kopp, Tamas Korcsmaros, Laura Korhonen, Viktor I Korolchuk, Nadya V Koshkina, Yanjun Kou, Michael I Koukourakis, Constantinos Koumenis, Attila L Kovács, Tibor Kovács, Werner J Kovacs, Daisuke Koya, Claudine Kraft, Dimitri Krainc, Helmut Kramer, Tamara Kravic-Stevovic, Wilhelm Krek, Carole Kretz-Remy, Roswitha Krick, Malathi Krishnamurthy, Janos Kriston-Vizi, Guido Kroemer, Michael C Kruer, Rejko Kruger, Nicholas T Ktistakis, Kazuyuki Kuchitsu, Christian Kuhn, Addanki Pratap Kumar, Anuj Kumar, Ashok Kumar, Deepak Kumar, Dhiraj Kumar, Rakesh Kumar, Sharad Kumar, Mondira Kundu, Hsing-Jien Kung, Atsushi Kuno, Sheng-Han Kuo, Jeff Kuret, Tino Kurz, Terry Kwok, Taeg Kyu Kwon, Yong Tae Kwon, Irene Kyrmizi, Albert R La Spada, Frank Lafont, Tim Lahm, Aparna Lakkaraju, Truong Lam, Trond Lamark, Steve Lancel, Terry H Landowski, Darius J R Lane, Jon D Lane, Cinzia Lanzi, Pierre Lapaquette, Louis R Lapierre, Jocelyn Laporte, Johanna Laukkarinen, Gordon W Laurie, Sergio Lavandero, Lena Lavie, Matthew J LaVoie, Betty Yuen Kwan Law, Helen Ka-Wai Law, Kelsey B Law, Robert Layfield, Pedro A Lazo, Laurent Le Cam, Karine G Le Roch, Hervé Le Stunff, Vijittra Leardkamolkarn, Marc Lecuit, Byung-Hoon Lee, Che-Hsin Lee, Erinna F Lee, Gyun Min Lee, He-Jin Lee, Hsinyu Lee, Jae Keun Lee, Jongdae Lee, Ju-Hyun Lee, Jun Hee Lee, Michael Lee, Myung-Shik Lee, Patty J Lee, Sam W Lee, Seung-Jae Lee, Shiow-Ju Lee, Stella Y Lee, Sug Hyung Lee, Sung Sik Lee, Sung-Joon Lee, Sunhee Lee, Ying-Ray Lee, Yong J Lee, Young H Lee, Christiaan Leeuwenburgh, Sylvain Lefort, Renaud Legouis, Jinzhi Lei, Qun-Ying Lei, David A Leib, Gil Leibowitz, Istvan Lekli, Stéphane D Lemaire, John J Lemasters, Marius K Lemberg, Antoinette Lemoine, Shuilong Leng, Guido Lenz, Paola Lenzi, Lilach O Lerman, Daniele Lettieri Barbato, Julia I-Ju Leu, Hing Y Leung, Beth Levine, Patrick A Lewis, Frank Lezoualc'h, Chi Li, Faqiang Li, Feng-Jun Li, Jun Li, Ke Li, Lian Li, Min Li, Min Li, Qiang Li, Rui Li, Sheng Li, Wei Li, Wei Li, Xiaotao Li, Yumin Li, Jiqin Lian, Chengyu Liang, Qiangrong Liang, Yulin Liao, Joana Liberal, Pawel P Liberski, Pearl Lie, Andrew P Lieberman, Hyunjung Jade Lim, Kah-Leong Lim, Kyu Lim, Raquel T Lima, Chang-Shen Lin, Chiou-Feng Lin, Fang Lin, Fangming Lin, Fu-Cheng Lin, Kui Lin, Kwang-Huei Lin, Pei-Hui Lin, Tianwei Lin, Wan-Wan Lin, Yee-Shin Lin, Yong Lin, Rafael Linden, Dan Lindholm, Lisa M Lindqvist, Paul Lingor, Andreas Linkermann, Lance A Liotta, Marta M Lipinski, Vitor A Lira, Michael P Lisanti, Paloma B Liton, Bo Liu, Chong Liu, Chun-Feng Liu, Fei Liu, Hung-Jen Liu, Jianxun Liu, Jing-Jing Liu, Jing-Lan Liu, Ke Liu, Leyuan Liu, Liang Liu, Quentin Liu, Rong-Yu Liu, Shiming Liu, Shuwen Liu, Wei Liu, Xian-De Liu, Xiangguo Liu, Xiao-Hong Liu, Xinfeng Liu, Xu Liu, Xueqin Liu, Yang Liu, Yule Liu, Zexian Liu, Zhe Liu, Juan P Liuzzi, Gérard Lizard, Mila Ljujic, Irfan J Lodhi, Susan E Logue, Bal L Lokeshwar, Yun Chau Long, Sagar Lonial, Benjamin Loos, Carlos López-Otín, Cristina López-Vicario, Mar Lorente, Philip L Lorenzi, Péter Lõrincz, Marek Los, Michael T Lotze, Penny E Lovat, Binfeng Lu, Bo Lu, Jiahong Lu, Qing Lu, She-Min Lu, Shuyan Lu, Yingying Lu, Frédéric Luciano, Shirley Luckhart, John Milton Lucocq, Paula Ludovico, Aurelia Lugea, Nicholas W Lukacs, Julian J Lum, Anders H Lund, Honglin Luo, Jia Luo, Shouqing Luo, Claudio Luparello, Timothy Lyons, Jianjie Ma, Yi Ma, Yong Ma, Zhenyi Ma, Juliano Machado, Glaucia M Machado-Santelli, Fernando Macian, Gustavo C MacIntosh, Jeffrey P MacKeigan, Kay F Macleod, John D MacMicking, Lee Ann MacMillan-Crow, Frank Madeo, Muniswamy Madesh, Julio Madrigal-Matute, Akiko Maeda, Tatsuya Maeda, Gustavo Maegawa, Emilia Maellaro, Hannelore Maes, Marta Magariños, Kenneth Maiese, Tapas K Maiti, Luigi Maiuri, Maria Chiara Maiuri, Carl G Maki, Roland Malli, Walter Malorni, Alina Maloyan, Fathia Mami-Chouaib, Na Man, Joseph D Mancias, Eva-Maria Mandelkow, Michael A Mandell, Angelo A Manfredi, Serge N Manié, Claudia Manzoni, Kai Mao, Zixu Mao, Zong-Wan Mao, Philippe Marambaud, Anna Maria Marconi, Zvonimir Marelja, Gabriella Marfe, Marta Margeta, Eva Margittai, Muriel Mari, Francesca V Mariani, Concepcio Marin, Sara Marinelli, Guillermo Mariño, Ivanka Markovic, Rebecca Marquez, Alberto M Martelli, Sascha Martens, Katie R Martin, Seamus J Martin, Shaun Martin, Miguel A Martin-Acebes, Paloma Martín-Sanz, Camille Martinand-Mari, Wim Martinet, Jennifer Martinez, Nuria Martinez-Lopez, Ubaldo Martinez-Outschoorn, Moisés Martínez-Velázquez, Marta Martinez-Vicente, Waleska Kerllen Martins, Hirosato Mashima, James A Mastrianni, Giuseppe Matarese, Paola Matarrese, Roberto Mateo, Satoaki Matoba, Naomichi Matsumoto, Takehiko Matsushita, Akira Matsuura, Takeshi Matsuzawa, Mark P Mattson, Soledad Matus, Norma Maugeri, Caroline Mauvezin, Andreas Mayer, Dusica Maysinger, Guillermo D Mazzolini, Mary Kate McBrayer, Kimberly McCall, Craig McCormick, Gerald M McInerney, Skye C McIver, Sharon McKenna, John J McMahon, Iain A McNeish, Fatima Mechta-Grigoriou, Jan Paul Medema, Diego L Medina, Klara Megyeri, Maryam Mehrpour, Jawahar L Mehta, Yide Mei, Ute-Christiane Meier, Alfred J Meijer, Alicia Meléndez, Gerry Melino, Sonia Melino, Edesio Jose Tenorio de Melo, Maria A Mena, Marc D Meneghini, Javier A Menendez, Regina Menezes, Liesu Meng, Ling-Hua Meng, Songshu Meng, Rossella Menghini, A Sue Menko, Rubem Fs Menna-Barreto, Manoj B Menon, Marco A Meraz-Ríos, Giuseppe Merla, Luciano Merlini, Angelica M Merlot, Andreas Meryk, Stefania Meschini, Joel N Meyer, Man-Tian Mi, Chao-Yu Miao, Lucia Micale, Simon Michaeli, Carine Michiels, Anna Rita Migliaccio, Anastasia Susie Mihailidou, Dalibor Mijaljica, Katsuhiko Mikoshiba, Enrico Milan, Leonor Miller-Fleming, Gordon B Mills, Ian G Mills, Georgia Minakaki, Berge A Minassian, Xiu-Fen Ming, Farida Minibayeva, Elena A Minina, Justine D Mintern, Saverio Minucci, Antonio Miranda-Vizuete, Claire H Mitchell, Shigeki Miyamoto, Keisuke Miyazawa, Noboru Mizushima, Katarzyna Mnich, Baharia Mograbi, Simin Mohseni, Luis Ferreira Moita, Marco Molinari, Maurizio Molinari, Andreas Buch Møller, Bertrand Mollereau, Faustino Mollinedo, Marco Mongillo, Martha M Monick, Serena Montagnaro, Craig Montell, Darren J Moore, Michael N Moore, Rodrigo Mora-Rodriguez, Paula I Moreira, Etienne Morel, Maria Beatrice Morelli, Sandra Moreno, Michael J Morgan, Arnaud Moris, Yuji Moriyasu, Janna L Morrison, Lynda A Morrison, Eugenia Morselli, Jorge Moscat, Pope L Moseley, Serge Mostowy, Elisa Motori, Denis Mottet, Jeremy C Mottram, Charbel E-H Moussa, Vassiliki E Mpakou, Hasan Mukhtar, Jean M Mulcahy Levy, Sylviane Muller, Raquel Muñoz-Moreno, Cristina Muñoz-Pinedo, Christian Münz, Maureen E Murphy, James T Murray, Aditya Murthy, Indira U Mysorekar, Ivan R Nabi, Massimo Nabissi, Gustavo A Nader, Yukitoshi Nagahara, Yoshitaka Nagai, Kazuhiro Nagata, Anika Nagelkerke, Péter Nagy, Samisubbu R Naidu, Sreejayan Nair, Hiroyasu Nakano, Hitoshi Nakatogawa, Meera Nanjundan, Gennaro Napolitano, Naweed I Naqvi, Roberta Nardacci, Derek P Narendra, Masashi Narita, Anna Chiara Nascimbeni, Ramesh Natarajan, Luiz C Navegantes, Steffan T Nawrocki, Taras Y Nazarko, Volodymyr Y Nazarko, Thomas Neill, Luca M Neri, Mihai G Netea, Romana T Netea-Maier, Bruno M Neves, Paul A Ney, Ioannis P Nezis, Hang Tt Nguyen, Huu Phuc Nguyen, Anne-Sophie Nicot, Hilde Nilsen, Per Nilsson, Mikio Nishimura, Ichizo Nishino, Mireia Niso-Santano, Hua Niu, Ralph A Nixon, Vincent Co Njar, Takeshi Noda, Angelika A Noegel, Elsie Magdalena Nolte, Erik Norberg, Koenraad K Norga, Sakineh Kazemi Noureini, Shoji Notomi, Lucia Notterpek, Karin Nowikovsky, Nobuyuki Nukina, Thorsten Nürnberger, Valerie B O'Donnell, Tracey O'Donovan, Peter J O'Dwyer, Ina Oehme, Clara L Oeste, Michinaga Ogawa, Besim Ogretmen, Yuji Ogura, Young J Oh, Masaki Ohmuraya, Takayuki Ohshima, Rani Ojha, Koji Okamoto, Toshiro Okazaki, F Javier Oliver, Karin Ollinger, Stefan Olsson, Daniel P Orban, Paulina Ordonez, Idil Orhon, Laszlo Orosz, Eyleen J O'Rourke, Helena Orozco, Angel L Ortega, Elena Ortona, Laura D Osellame, Junko Oshima, Shigeru Oshima, Heinz D Osiewacz, Takanobu Otomo, Kinya Otsu, Jing-Hsiung James Ou, Tiago F Outeiro, Dong-Yun Ouyang, Hongjiao Ouyang, Michael Overholtzer, Michelle A Ozbun, P Hande Ozdinler, Bulent Ozpolat, Consiglia Pacelli, Paolo Paganetti, Guylène Page, Gilles Pages, Ugo Pagnini, Beata Pajak, Stephen C Pak, Karolina Pakos-Zebrucka, Nazzy Pakpour, Zdena Palková, Francesca Palladino, Kathrin Pallauf, Nicolas Pallet, Marta Palmieri, Søren R Paludan, Camilla Palumbo, Silvia Palumbo, Olatz Pampliega, Hongming Pan, Wei Pan, Theocharis Panaretakis, Aseem Pandey, Areti Pantazopoulou, Zuzana Papackova, Daniela L Papademetrio, Issidora Papassideri, Alessio Papini, Nirmala Parajuli, Julian Pardo, Vrajesh V Parekh, Giancarlo Parenti, Jong-In Park, Junsoo Park, Ohkmae K Park, Roy Parker, Rosanna Parlato, Jan B Parys, Katherine R Parzych, Jean-Max Pasquet, Benoit Pasquier, Kishore Bs Pasumarthi, Daniel Patschan, Cam Patterson, Sophie Pattingre, Scott Pattison, Arnim Pause, Hermann Pavenstädt, Flaminia Pavone, Zully Pedrozo, Fernando J Peña, Miguel A Peñalva, Mario Pende, Jianxin Peng, Fabio Penna, Josef M Penninger, Anna Pensalfini, Salvatore Pepe, Gustavo Js Pereira, Paulo C Pereira, Verónica Pérez-de la Cruz, María Esther Pérez-Pérez, Diego Pérez-Rodríguez, Dolores Pérez-Sala, Celine Perier, Andras Perl, David H Perlmutter, Ida Perrotta, Shazib Pervaiz, Maija Pesonen, Jeffrey E Pessin, Godefridus J Peters, Morten Petersen, Irina Petrache, Basil J Petrof, Goran Petrovski, James M Phang, Mauro Piacentini, Marina Pierdominici, Philippe Pierre, Valérie Pierrefite-Carle, Federico Pietrocola, Felipe X Pimentel-Muiños, Mario Pinar, Benjamin Pineda, Ronit Pinkas-Kramarski, Marcello Pinti, Paolo Pinton, Bilal Piperdi, James M Piret, Leonidas C Platanias, Harald W Platta, Edward D Plowey, Stefanie Pöggeler, Marc Poirot, Peter Polčic, Angelo Poletti, Audrey H Poon, Hana Popelka, Blagovesta Popova, Izabela Poprawa, Shibu M Poulose, Joanna Poulton, Scott K Powers, Ted Powers, Mercedes Pozuelo-Rubio, Krisna Prak, Reinhild Prange, Mark Prescott, Muriel Priault, Sharon Prince, Richard L Proia, Tassula Proikas-Cezanne, Holger Prokisch, Vasilis J Promponas, Karin Przyklenk, Rosa Puertollano, Subbiah Pugazhenthi, Luigi Puglielli, Aurora Pujol, Julien Puyal, Dohun Pyeon, Xin Qi, Wen-Bin Qian, Zheng-Hong Qin, Yu Qiu, Ziwei Qu, Joe Quadrilatero, Frederick Quinn, Nina Raben, Hannah Rabinowich, Flavia Radogna, Michael J Ragusa, Mohamed Rahmani, Komal Raina, Sasanka Ramanadham, Rajagopal Ramesh, Abdelhaq Rami, Sarron Randall-Demllo, Felix Randow, Hai Rao, V Ashutosh Rao, Blake B Rasmussen, Tobias M Rasse, Edward A Ratovitski, Pierre-Emmanuel Rautou, Swapan K Ray, Babak Razani, Bruce H Reed, Fulvio Reggiori, Markus Rehm, Andreas S Reichert, Theo Rein, David J Reiner, Eric Reits, Jun Ren, Xingcong Ren, Maurizio Renna, Jane Eb Reusch, Jose L Revuelta, Leticia Reyes, Alireza R Rezaie, Robert I Richards, Des R Richardson, Clémence Richetta, Michael A Riehle, Bertrand H Rihn, Yasuko Rikihisa, Brigit E Riley, Gerald Rimbach, Maria Rita Rippo, Konstantinos Ritis, Federica Rizzi, Elizete Rizzo, Peter J Roach, Jeffrey Robbins, Michel Roberge, Gabriela Roca, Maria Carmela Roccheri, Sonia Rocha, Cecilia Mp Rodrigues, Clara I Rodríguez, Santiago Rodriguez de Cordoba, Natalia Rodriguez-Muela, Jeroen Roelofs, Vladimir V Rogov, Troy T Rohn, Bärbel Rohrer, Davide Romanelli, Luigina Romani, Patricia Silvia Romano, M Isabel G Roncero, Jose Luis Rosa, Alicia Rosello, Kirill V Rosen, Philip Rosenstiel, Magdalena Rost-Roszkowska, Kevin A Roth, Gael Roué, Mustapha Rouis, Kasper M Rouschop, Daniel T Ruan, Diego Ruano, David C Rubinsztein, Edmund B Rucker 3rd, Assaf Rudich, Emil Rudolf, Ruediger Rudolf, Markus A Ruegg, Carmen Ruiz-Roldan, Avnika Ashok Ruparelia, Paola Rusmini, David W Russ, Gian Luigi Russo, Giuseppe Russo, Rossella Russo, Tor Erik Rusten, Victoria Ryabovol, Kevin M Ryan, Stefan W Ryter, David M Sabatini, Michael Sacher, Carsten Sachse, Michael N Sack, Junichi Sadoshima, Paul Saftig, Ronit Sagi-Eisenberg, Sumit Sahni, Pothana Saikumar, Tsunenori Saito, Tatsuya Saitoh, Koichi Sakakura, Machiko Sakoh-Nakatogawa, Yasuhito Sakuraba, María Salazar-Roa, Paolo Salomoni, Ashok K Saluja, Paul M Salvaterra, Rosa Salvioli, Afshin Samali, Anthony Mj Sanchez, José A Sánchez-Alcázar, Ricardo Sanchez-Prieto, Marco Sandri, Miguel A Sanjuan, Stefano Santaguida, Laura Santambrogio, Giorgio Santoni, Claudia Nunes Dos Santos, Shweta Saran, Marco Sardiello, Graeme Sargent, Pallabi Sarkar, Sovan Sarkar, Maria Rosa Sarrias, Minnie M Sarwal, Chihiro Sasakawa, Motoko Sasaki, Miklos Sass, Ken Sato, Miyuki Sato, Joseph Satriano, Niramol Savaraj, Svetlana Saveljeva, Liliana Schaefer, Ulrich E Schaible, Michael Scharl, Hermann M Schatzl, Randy Schekman, Wiep Scheper, Alfonso Schiavi, Hyman M Schipper, Hana Schmeisser, Jens Schmidt, Ingo Schmitz, Bianca E Schneider, E Marion Schneider, Jaime L Schneider, Eric A Schon, Miriam J Schönenberger, Axel H Schönthal, Daniel F Schorderet, Bernd Schröder, Sebastian Schuck, Ryan J Schulze, Melanie Schwarten, Thomas L Schwarz, Sebastiano Sciarretta, Kathleen Scotto, A Ivana Scovassi, Robert A Screaton, Mark Screen, Hugo Seca, Simon Sedej, Laura Segatori, Nava Segev, Per O Seglen, Jose M Seguí-Simarro, Juan Segura-Aguilar, Ekihiro Seki, Christian Sell, Iban Seiliez, Clay F Semenkovich, Gregg L Semenza, Utpal Sen, Andreas L Serra, Ana Serrano-Puebla, Hiromi Sesaki, Takao Setoguchi, Carmine Settembre, John J Shacka, Ayesha N Shajahan-Haq, Irving M Shapiro, Shweta Sharma, Hua She, C-K James Shen, Chiung-Chyi Shen, Han-Ming Shen, Sanbing Shen, Weili Shen, Rui Sheng, Xianyong Sheng, Zu-Hang Sheng, Trevor G Shepherd, Junyan Shi, Qiang Shi, Qinghua Shi, Yuguang Shi, Shusaku Shibutani, Kenichi Shibuya, Yoshihiro Shidoji, Jeng-Jer Shieh, Chwen-Ming Shih, Yohta Shimada, Shigeomi Shimizu, Dong Wook Shin, Mari L Shinohara, Michiko Shintani, Takahiro Shintani, Tetsuo Shioi, Ken Shirabe, Ronit Shiri-Sverdlov, Orian Shirihai, Gordon C Shore, Chih-Wen Shu, Deepak Shukla, Andriy A Sibirny, Valentina Sica, Christina J Sigurdson, Einar M Sigurdsson, Puran Singh Sijwali, Beata Sikorska, Wilian A Silveira, Sandrine Silvente-Poirot, Gary A Silverman, Jan Simak, Thomas Simmet, Anna Katharina Simon, Hans-Uwe Simon, Cristiano Simone, Matias Simons, Anne Simonsen, Rajat Singh, Shivendra V Singh, Shrawan K Singh, Debasish Sinha, Sangita Sinha, Frank A Sinicrope, Agnieszka Sirko, Kapil Sirohi, Balindiwe Jn Sishi, Annie Sittler, Parco M Siu, Efthimios Sivridis, Anna Skwarska, Ruth Slack, Iva Slaninová, Nikolai Slavov, Soraya S Smaili, Keiran Sm Smalley, Duncan R Smith, Stefaan J Soenen, Scott A Soleimanpour, Anita Solhaug, Kumaravel Somasundaram, Jin H Son, Avinash Sonawane, Chunjuan Song, Fuyong Song, Hyun Kyu Song, Ju-Xian Song, Wei Song, Kai Y Soo, Anil K Sood, Tuck Wah Soong, Virawudh Soontornniyomkij, Maurizio Sorice, Federica Sotgia, David R Soto-Pantoja, Areechun Sotthibundhu, Maria João Sousa, Herman P Spaink, Paul N Span, Anne Spang, Janet D Sparks, Peter G Speck, Stephen A Spector, Claudia D Spies, Wolfdieter Springer, Daret St Clair, Alessandra Stacchiotti, Bart Staels, Michael T Stang, Daniel T Starczynowski, Petro Starokadomskyy, Clemens Steegborn, John W Steele, Leonidas Stefanis, Joan Steffan, Christine M Stellrecht, Harald Stenmark, Tomasz M Stepkowski, Stęphan T Stern, Craig Stevens, Brent R Stockwell, Veronika Stoka, Zuzana Storchova, Björn Stork, Vassilis Stratoulias, Dimitrios J Stravopodis, Pavel Strnad, Anne Marie Strohecker, Anna-Lena Ström, Per Stromhaug, Jiri Stulik, Yu-Xiong Su, Zhaoliang Su, Carlos S Subauste, Srinivasa Subramaniam, Carolyn M Sue, Sang Won Suh, Xinbing Sui, Supawadee Sukseree, David Sulzer, Fang-Lin Sun, Jiaren Sun, Jun Sun, Shi-Yong Sun, Yang Sun, Yi Sun, Yingjie Sun, Vinod Sundaramoorthy, Joseph Sung, Hidekazu Suzuki, Kuninori Suzuki, Naoki Suzuki, Tadashi Suzuki, Yuichiro J Suzuki, Michele S Swanson, Charles Swanton, Karl Swärd, Ghanshyam Swarup, Sean T Sweeney, Paul W Sylvester, Zsuzsanna Szatmari, Eva Szegezdi, Peter W Szlosarek, Heinrich Taegtmeyer, Marco Tafani, Emmanuel Taillebourg, Stephen Wg Tait, Krisztina Takacs-Vellai, Yoshinori Takahashi, Szabolcs Takáts, Genzou Takemura, Nagio Takigawa, Nicholas J Talbot, Elena Tamagno, Jerome Tamburini, Cai-Ping Tan, Lan Tan, Mei Lan Tan, Ming Tan, Yee-Joo Tan, Keiji Tanaka, Masaki Tanaka, Daolin Tang, Dingzhong Tang, Guomei Tang, Isei Tanida, Kunikazu Tanji, Bakhos A Tannous, Jose A Tapia, Inmaculada Tasset-Cuevas, Marc Tatar, Iman Tavassoly, Nektarios Tavernarakis, Allen Taylor, Graham S Taylor, Gregory A Taylor, J Paul Taylor, Mark J Taylor, Elena V Tchetina, Andrew R Tee, Fatima Teixeira-Clerc, Sucheta Telang, Tewin Tencomnao, Ba-Bie Teng, Ru-Jeng Teng, Faraj Terro, Gianluca Tettamanti, Arianne L Theiss, Anne E Theron, Kelly Jean Thomas, Marcos P Thomé, Paul G Thomes, Andrew Thorburn, Jeremy Thorner, Thomas Thum, Michael Thumm, Teresa Lm Thurston, Ling Tian, Andreas Till, Jenny Pan-Yun Ting, Vladimir I Titorenko, Lilach Toker, Stefano Toldo, Sharon A Tooze, Ivan Topisirovic, Maria Lyngaas Torgersen, Liliana Torosantucci, Alicia Torriglia, Maria Rosaria Torrisi, Cathy Tournier, Roberto Towns, Vladimir Trajkovic, Leonardo H Travassos, Gemma Triola, Durga Nand Tripathi, Daniela Trisciuoglio, Rodrigo Troncoso, Ioannis P Trougakos, Anita C Truttmann, Kuen-Jer Tsai, Mario P Tschan, Yi-Hsin Tseng, Takayuki Tsukuba, Allan Tsung, Andrey S Tsvetkov, Shuiping Tu, Hsing-Yu Tuan, Marco Tucci, David A Tumbarello, Boris Turk, Vito Turk, Robin Fb Turner, Anders A Tveita, Suresh C Tyagi, Makoto Ubukata, Yasuo Uchiyama, Andrej Udelnow, Takashi Ueno, Midori Umekawa, Rika Umemiya-Shirafuji, Benjamin R Underwood, Christian Ungermann, Rodrigo P Ureshino, Ryo Ushioda, Vladimir N Uversky, Néstor L Uzcátegui, Thomas Vaccari, Maria I Vaccaro, Libuše Váchová, Helin Vakifahmetoglu-Norberg, Rut Valdor, Enza Maria Valente, Francois Vallette, Angela M Valverde, Greet Van den Berghe, Ludo Van Den Bosch, Gijs R van den Brink, F Gisou van der Goot, Ida J van der Klei, Luc Jw van der Laan, Wouter G van Doorn, Marjolein van Egmond, Kenneth L van Golen, Luc Van Kaer, Menno van Lookeren Campagne, Peter Vandenabeele, Wim Vandenberghe, Ilse Vanhorebeek, Isabel Varela-Nieto, M Helena Vasconcelos, Radovan Vasko, Demetrios G Vavvas, Ignacio Vega-Naredo, Guillermo Velasco, Athanassios D Velentzas, Panagiotis D Velentzas, Tibor Vellai, Edo Vellenga, Mikkel Holm Vendelbo, Kartik Venkatachalam, Natascia Ventura, Salvador Ventura, Patrícia St Veras, Mireille Verdier, Beata G Vertessy, Andrea Viale, Michel Vidal, Helena L A Vieira, Richard D Vierstra, Nadarajah Vigneswaran, Neeraj Vij, Miquel Vila, Margarita Villar, Victor H Villar, Joan Villarroya, Cécile Vindis, Giampietro Viola, Maria Teresa Viscomi, Giovanni Vitale, Dan T Vogl, Olga V Voitsekhovskaja, Clarissa von Haefen, Karin von Schwarzenberg, Daniel E Voth, Valérie Vouret-Craviari, Kristina Vuori, Jatin M Vyas, Christian Waeber, Cheryl Lyn Walker, Mark J Walker, Jochen Walter, Lei Wan, Xiangbo Wan, Bo Wang, Caihong Wang, Chao-Yung Wang, Chengshu Wang, Chenran Wang, Chuangui Wang, Dong Wang, Fen Wang, Fuxin Wang, Guanghui Wang, Hai-Jie Wang, Haichao Wang, Hong-Gang Wang, Hongmin Wang, Horng-Dar Wang, Jing Wang, Junjun Wang, Mei Wang, Mei-Qing Wang, Pei-Yu Wang, Peng Wang, Richard C Wang, Shuo Wang, Ting-Fang Wang, Xian Wang, Xiao-Jia Wang, Xiao-Wei Wang, Xin Wang, Xuejun Wang, Yan Wang, Yanming Wang, Ying Wang, Ying-Jan Wang, Yipeng Wang, Yu Wang, Yu Tian Wang, Yuqing Wang, Zhi-Nong Wang, Pablo Wappner, Carl Ward, Diane McVey Ward, Gary Warnes, Hirotaka Watada, Yoshihisa Watanabe, Kei Watase, Timothy E Weaver, Colin D Weekes, Jiwu Wei, Thomas Weide, Conrad C Weihl, Günther Weindl, Simone Nardin Weis, Longping Wen, Xin Wen, Yunfei Wen, Benedikt Westermann, Cornelia M Weyand, Anthony R White, Eileen White, J Lindsay Whitton, Alexander J Whitworth, Joëlle Wiels, Franziska Wild, Manon E Wildenberg, Tom Wileman, Deepti Srinivas Wilkinson, Simon Wilkinson, Dieter Willbold, Chris Williams, Katherine Williams, Peter R Williamson, Konstanze F Winklhofer, Steven S Witkin, Stephanie E Wohlgemuth, Thomas Wollert, Ernst J Wolvetang, Esther Wong, G William Wong, Richard W Wong, Vincent Kam Wai Wong, Elizabeth A Woodcock, Karen L Wright, Chunlai Wu, Defeng Wu, Gen Sheng Wu, Jian Wu, Junfang Wu, Mian Wu, Min Wu, Shengzhou Wu, William Kk Wu, Yaohua Wu, Zhenlong Wu, Cristina Pr Xavier, Ramnik J Xavier, Gui-Xian Xia, Tian Xia, Weiliang Xia, Yong Xia, Hengyi Xiao, Jian Xiao, Shi Xiao, Wuhan Xiao, Chuan-Ming Xie, Zhiping Xie, Zhonglin Xie, Maria Xilouri, Yuyan Xiong, Chuanshan Xu, Congfeng Xu, Feng Xu, Haoxing Xu, Hongwei Xu, Jian Xu, Jianzhen Xu, Jinxian Xu, Liang Xu, Xiaolei Xu, Yangqing Xu, Ye Xu, Zhi-Xiang Xu, Ziheng Xu, Yu Xue, Takahiro Yamada, Ai Yamamoto, Koji Yamanaka, Shunhei Yamashina, Shigeko Yamashiro, Bing Yan, Bo Yan, Xianghua Yan, Zhen Yan, Yasuo Yanagi, Dun-Sheng Yang, Jin-Ming Yang, Liu Yang, Minghua Yang, Pei-Ming Yang, Peixin Yang, Qian Yang, Wannian Yang, Wei Yuan Yang, Xuesong Yang, Yi Yang, Ying Yang, Zhifen Yang, Zhihong Yang, Meng-Chao Yao, Pamela J Yao, Xiaofeng Yao, Zhenyu Yao, Zhiyuan Yao, Linda S Yasui, Mingxiang Ye, Barry Yedvobnick, Behzad Yeganeh, Elizabeth S Yeh, Patricia L Yeyati, Fan Yi, Long Yi, Xiao-Ming Yin, Calvin K Yip, Yeong-Min Yoo, Young Hyun Yoo, Seung-Yong Yoon, Ken-Ichi Yoshida, Tamotsu Yoshimori, Ken H Young, Huixin Yu, Jane J Yu, Jin-Tai Yu, Jun Yu, Li Yu, W Haung Yu, Xiao-Fang Yu, Zhengping Yu, Junying Yuan, Zhi-Min Yuan, Beatrice Yjt Yue, Jianbo Yue, Zhenyu Yue, David N Zacks, Eldad Zacksenhaus, Nadia Zaffaroni, Tania Zaglia, Zahra Zakeri, Vincent Zecchini, Jinsheng Zeng, Min Zeng, Qi Zeng, Antonis S Zervos, Donna D Zhang, Fan Zhang, Guo Zhang, Guo-Chang Zhang, Hao Zhang, Hong Zhang, Hong Zhang, Hongbing Zhang, Jian Zhang, Jian Zhang, Jiangwei Zhang, Jianhua Zhang, Jing-Pu Zhang, Li Zhang, Lin Zhang, Lin Zhang, Long Zhang, Ming-Yong Zhang, Xiangnan Zhang, Xu Dong Zhang, Yan Zhang, Yang Zhang, Yanjin Zhang, Yingmei Zhang, Yunjiao Zhang, Mei Zhao, Wei-Li Zhao, Xiaonan Zhao, Yan G Zhao, Ying Zhao, Yongchao Zhao, Yu-Xia Zhao, Zhendong Zhao, Zhizhuang J Zhao, Dexian Zheng, Xi-Long Zheng, Xiaoxiang Zheng, Boris Zhivotovsky, Qing Zhong, Guang-Zhou Zhou, Guofei Zhou, Huiping Zhou, Shu-Feng Zhou, Xu-Jie Zhou, Hongxin Zhu, Hua Zhu, Wei-Guo Zhu, Wenhua Zhu, Xiao-Feng Zhu, Yuhua Zhu, Shi-Mei Zhuang, Xiaohong Zhuang, Elio Ziparo, Christos E Zois, Teresa Zoladek, Wei-Xing Zong, Antonio Zorzano, Susu M Zughaier

Autophagy　12　(1)　1-222　2016

DOI： 10.1080/15548627.2015.1100356 　
Multiple Types of Guanine Nucleotide Exchange Factors (GEFs) for Rab Small GTPases

Morie Ishida, Mai E. Oguchi, Mitsunori Fukuda

CELL STRUCTURE AND FUNCTION　41　(2)　61-79　2016

DOI： 10.1247/csf.16008 　

ISSN： 0386-7196

eISSN： 1347-3700
Alfyによるメンブレントラフィック制御

蔭山俊, 和栗聡, 鐘ヶ江裕美, 曽友深, 一村義信, 斎藤泉, 福田光則, 小松雅明

日本生化学会大会・日本分子生物学会年会合同大会講演要旨集　88回・38回　[2P0069]-[2P0069]　2015/12
Publisher: (公社)日本生化学会
エンドソーム

衛藤貫, 福田光則

生体の科学　66　(5)　486-487　2015/10/15

DOI： 10.11477/mf.2425200320 　
CDK5 regulates RAB8-dependent axonal outgrowth via phosphorylation of RAB8 guanine-exchange factor GRAB

K. Furusawa, A. Asada, T. Saito, M. Fukuda, S. -I. Hisanaga

JOURNAL OF NEUROCHEMISTRY　134　169-169　2015/08

ISSN： 0022-3042

eISSN： 1471-4159
Functional analysis of Rab27A and its effector Slp2-a in renal epithelial cells.

Yasuda, T, Mrozowska, P. S, Fukuda, M

Methods Mol. Biol.　1298　127-139　2015/05

DOI： 10.1007/978-1-4939-2569-8_11 　
Assay of Rab17 and its guanine nucleotide exchange factor Rabex-5 in the dendrites of hippocampal neurons.

Mori, Y, Fukuda, M

Methods Mol. Biol.　1298　233-243　2015/05

DOI： 10.1007/978-1-4939-2569-8_20. 　
HIGHLY COORDINATED DELIVERY OF UROPLAKIN PROTEINS TO THE APICAL UROTHELIAL CELL SURFACE

Jiangyong Ouyang, Xuemei Guo, Krassimira Hadjiolova, Jeremy Miller, Iwona Gumper, Jean-Pierre Simon, Tanya Tolmachova, Miguel Seabra, Mitsunori Fukuda, Xue-Ru Wu, Michael Rindler, Sun Tung-Tien, Gert Kreibich

JOURNAL OF UROLOGY　193　(4)　E189-E190　2015/04

ISSN： 0022-5347

eISSN： 1527-3792
リサイクリングエンドソームとリソソームを結ぶ新規膜輸送経路

松井貴英, 福田光則

細胞工学　34　(2)　132-137　2015/01/22
ALS2及び新規結合低分子量Gタンパク質Rab17はリサイクリングエンドソームに局在する

小野鈴花, 大友麻子, 福田光則, 秦野伸二

日本生化学会大会(Web)　88th　2015
エンドサイトーシス

衛藤貫, 福田光則

生体の科学　66　(5)　486-487　2015
Investigating Mast Cell Secretory Granules; from Biosynthesis to Exocytosis

Nurit P. Azouz, Mitsunori Fukuda, Marc E. Rothenberg, Ronit Sagi-Eisenberg

JOVE-JOURNAL OF VISUALIZED EXPERIMENTS　95　(95)　e52505　2015/01

DOI： 10.3791/52505 　

ISSN： 1940-087X
Measurement of Rab35 activity with the GTP-Rab35 trapper RBD35. International-journal

Hotaka Kobayashi, Kan Etoh, Soujiro Marubashi, Norihiko Ohbayashi, Mitsunori Fukuda

Methods in molecular biology (Clifton, N.J.)　1298　207-16　2015

DOI： 10.1007/978-1-4939-2569-8_18 　

More details Close

Small GTPase Rab35 functions as a molecular switch for membrane trafficking, specifically for endocytic recycling, by cycling between a GTP-bound active form and a GDP-bound inactive form. Although Rab35 has been shown to regulate various cellular processes, including cytokinesis, cell migration, and neurite outgrowth, its precise roles in these processes are not fully understood. Since a molecular tool that could be used to measure Rab35 activity would be useful for identifying the mechanisms by which Rab35 mediates membrane trafficking, we recently used a RUN domain-containing region of RUSC2 to develop an active Rab35 trapper, and we named it RBD35 (Rab-binding domain specific for Rab35). Because RBD35 specifically interacts with the GTP-bound active form of Rab35 and does not interact with any of the other 59 Rab proteins identified in humans and mice, RBD35 is a useful tool for measuring the level of active Rab35 by pull-down assays and for inhibiting the function of Rab35 by overexpression. In this chapter, we describe the assay procedures for analyzing Rab35 with RBD35.
乳癌において変異p53がリガンド反応性の間葉型浸潤分子装置を創出する機序(TP53 alterations generate Arf6-based mesenchymal invasion pathway that is activated by RTKs and TGFβ1 in breast cancer)

橋本あり, 橋本茂, 杉野弘和, 吉河歩, 及川司, 小野寺康仁, 半田悠, 大塚勇太郎, 岩見昴亮, 小根山千歳, 岡田雅人, 福田光則, 佐邊壽孝

日本癌学会総会記事　73回　J-2077　2014/09
Publisher: 日本癌学会
ISSN： 0546-0476
K63-linked ubiquitination by Nedd4 facilitates endosomal sequestration of internalized alpha-synuclein

N. Sugeno, T. Hasegawa, N. Tanaka, R. Oshima, M. Konno, E. Miura, A. Kikuchi, T. Baba, M. Fukuda, S. Geisler, M. Aoki, A. Takeda

MOVEMENT DISORDERS　29　S32-S33　2014/05

ISSN： 0885-3185

eISSN： 1531-8257
「１枚の写真館」千里の道も一歩から

福田光則

細胞工学　33　(4)　359　2014/04
メラノソームの微小管逆行輸送機構—白髪予防の新たな分子標的

大林典彦, 福田光則

フレグランスジャーナル (FRAGRANCE JOURNAL)　42　(3)　30-35　2014/03/15
Publisher: フレグランスジャーナル社
ISSN： 0288-9803
筋萎縮性側索硬化症原因遺伝子産物ALS2に結合する新規調節因子Rab30の機能解析

小野寺和歌奈, 大友麻子, 福田光則, 秦野伸二

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　37th　2014
ALS2及び新規ALS2結合低分子量Gタンパク質Rab17の細胞内局在解析

小野鈴花, 大友麻子, 福田光則, 秦野伸二

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　37th　2014
Rab13はMst1の下流分子であり,LFA-1の局在制御を介してリンパ球の遊走を制御している

大内裕太朗, 錦見昭彦, 石原沙耶花, 小沢まどか, 福田光則, 木梨達雄, 片桐晃子

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　37th　2014
Methods of Analysis of the Membrane Trafficking Pathway from Recycling Endosomes to Lysosomes

Takahide Matsui, Mitsunori Fukuda

ENDOSOME SIGNALING, PT A　534　195-206　2014

DOI： 10.1016/B978-0-12-397926-1.00011-1 　

ISSN： 0076-6879
ラット耳下腺腺房細胞の開口分泌時におけるRab27のGDP/GTP交換サイクル

IMAI AKANE, ISHIDA SHIN'EI, YOSHIE SUMIO, TSUJIMURA MAIKO, SATO RITSUKO, NASHIDA TOMOKO, FUKUDA MITSUNORI

日本唾液腺学会誌　54　17　2013/11/10

ISSN： 0916-1104
Rab27 Effectors, Pleiotropic Regulators in Secretory Pathways

Mitsunori Fukuda

TRAFFIC　14　(9)　949-963　2013/09

DOI： 10.1111/tra.12083 　

ISSN： 1398-9219
Rabex-5 determines the neurite localization of its downstream Rab proteins in hippocampal neurons.

Mori, Y, Fukuda, M

Commun. Integr. Biol.　6　(5)　e25433　2013/09

DOI： 10.4161/cib.25460 　
シナプトタグミン

森靖典, 福田光則

脳科学事典　2013/08/22

DOI： 10.14931/bsd.1467 　
メンブレントラフィックにおける普遍的な制御因子Rabタンパク質

大林典彦, 福田光則

領域融合レビュー　2　e006　2013/05/29

DOI： 10.7875/leading.author.2.e006 　
エンドソーム

小林穂高, 福田光則

脳科学事典　2013/05/25

DOI： 10.14931/bsd.1039 　
LMTK1/AATYK1 negatively regulates dendritic arborization of cortical neurons through endosomal trafficking

T. Takano, T. Ogura, T. Saito, M. Fukuda, M. Tomomura, S. Hisanaga

JOURNAL OF NEUROCHEMISTRY　125　225-225　2013/05

ISSN： 0022-3042
メラノソームの形成・成熟・輸送の仕組み

石田森衛, 大林典彦, 谷津彩香, 福田光則

顕微鏡　48　(1)　26-32　2013/05
Slp2-aによるシグナル伝達分子podocalyxinのapical輸送と細胞間相互作用への影響

安田貴雄, 福田光則

生化学　85　(2)　106-110　2013/02/25
Publisher: 日本生化学会
ISSN： 0037-1017
神経細胞の軸索と樹状突起形成に関わる新たな膜輸送制御経路Cdk5-LMTK1-Rab11

久永眞市, 高野哲也, 堤弘次, 福田光則, 友村美根子

日本生化学会大会(Web)　86th　2013
Plk1は分裂期におけるVimentinのリン酸化を介して初期エンドソームのfusionを阻害する

井川敬介, 井川敬介, 佐藤綾香, 松村繁, 松村繁, 後藤英仁, 福田光則, 稲垣昌樹, 石濱泰, 豊島文子, 豊島文子

日本生化学会大会(Web)　86th　2013
Rab cluster as a novel mechanism that concentrates multiple Rab-signalings

H. Kobayashi, M. Fukuda

MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL　24　2013

ISSN： 1059-1524

eISSN： 1939-4586
メラニン色素の輸送システムを制御する新たなタンパク質の発見

石田森衛, 大林典彦, 福田光則

フレグランスジャーナル (FRAGRANCE JOURNAL)　40　(11)　16-21　2012/11/15
Publisher: フレグランスジャーナル社
ISSN： 0288-9803
オートファゴソーム形成に必須なAtg12-5/16L1複合体とその役割

伊藤敬, 福田光則

生体の科学　63　(5)　488-489　2012/10/15

DOI： 10.11477/mf.2425101364 　
オートファゴソーム成熟にかかわる膜輸送メカニズム

伊藤敬, 福田光則

生体の科学　63　(5)　492-493　2012/10/15

DOI： 10.11477/mf.2425101366 　
トランスフェリン受容体の恒常的分解を制御する低分子量GTPase Rab12

松井貴英, 福田光則

生体の科学　63　(5)　512-513　2012/10/15

DOI： 10.11477/mf.2425101376 　
小胞輸送

森靖典, 福田光則

脳科学事典　2012/06/08

DOI： 10.14931/bsd.1507 　
Rab37 is Expressed in Insulin-Secreting Cells and is Required for Insulin Exocytosis

Sanda Ljubicic, Valeria Nesca, Claudiane Guay, Paola Bezzi, Mitsunori Fukuda, Romano Regazzi

DIABETES　61　A536-A536　2012/06

ISSN： 0012-1797

eISSN： 1939-327X
Rabファミリー低分子量Gタンパク質

小林穂高, 福田光則

脳科学事典　2012/05/17

DOI： 10.14931/bsd.2662 　
Rab38, Varp and VAMP7 interactions define a biased trafficking pathway in lung alveolar type II cell

Linghui Zhang, Kristine M. DeBolt, Mitsunori Fukuda, Aron B. Fisher, Shaohui Huang

FASEB JOURNAL　26　2012/04

ISSN： 0892-6638
Guidelines for the use and interpretation of assays for monitoring autophagy. International-journal

Daniel J Klionsky, Fabio C Abdalla, Hagai Abeliovich, Robert T Abraham, Abraham Acevedo-Arozena, Khosrow Adeli, Lotta Agholme, Maria Agnello, Patrizia Agostinis, Julio A Aguirre-Ghiso, Hyung Jun Ahn, Ouardia Ait-Mohamed, Slimane Ait-Si-Ali, Takahiko Akematsu, Shizuo Akira, Hesham M Al-Younes, Munir A Al-Zeer, Matthew L Albert, Roger L Albin, Javier Alegre-Abarrategui, Maria Francesca Aleo, Mehrdad Alirezaei, Alexandru Almasan, Maylin Almonte-Becerril, Atsuo Amano, Ravi Amaravadi, Shoba Amarnath, Amal O Amer, Nathalie Andrieu-Abadie, Vellareddy Anantharam, David K Ann, Shailendra Anoopkumar-Dukie, Hiroshi Aoki, Nadezda Apostolova, Giuseppe Arancia, John P Aris, Katsuhiko Asanuma, Nana Y O Asare, Hisashi Ashida, Valerie Askanas, David S Askew, Patrick Auberger, Misuzu Baba, Steven K Backues, Eric H Baehrecke, Ben A Bahr, Xue-Yuan Bai, Yannick Bailly, Robert Baiocchi, Giulia Baldini, Walter Balduini, Andrea Ballabio, Bruce A Bamber, Edward T W Bampton, Gábor Bánhegyi, Clinton R Bartholomew, Diane C Bassham, Robert C Bast Jr, Henri Batoko, Boon-Huat Bay, Isabelle Beau, Daniel M Béchet, Thomas J Begley, Christian Behl, Christian Behrends, Soumeya Bekri, Bryan Bellaire, Linda J Bendall, Luca Benetti, Laura Berliocchi, Henri Bernardi, Francesca Bernassola, Sébastien Besteiro, Ingrid Bhatia-Kissova, Xiaoning Bi, Martine Biard-Piechaczyk, Janice S Blum, Lawrence H Boise, Paolo Bonaldo, David L Boone, Beat C Bornhauser, Karina R Bortoluci, Ioannis Bossis, Frédéric Bost, Jean-Pierre Bourquin, Patricia Boya, Michaël Boyer-Guittaut, Peter V Bozhkov, Nathan R Brady, Claudio Brancolini, Andreas Brech, Jay E Brenman, Ana Brennand, Emery H Bresnick, Patrick Brest, Dave Bridges, Molly L Bristol, Paul S Brookes, Eric J Brown, John H Brumell, Nicola Brunetti-Pierri, Ulf T Brunk, Dennis E Bulman, Scott J Bultman, Geert Bultynck, Lena F Burbulla, Wilfried Bursch, Jonathan P Butchar, Wanda Buzgariu, Sergio P Bydlowski, Ken Cadwell, Monika Cahová, Dongsheng Cai, Jiyang Cai, Qian Cai, Bruno Calabretta, Javier Calvo-Garrido, Nadine Camougrand, Michelangelo Campanella, Jenny Campos-Salinas, Eleonora Candi, Lizhi Cao, Allan B Caplan, Simon R Carding, Sandra M Cardoso, Jennifer S Carew, Cathleen R Carlin, Virginie Carmignac, Leticia A M Carneiro, Serena Carra, Rosario A Caruso, Giorgio Casari, Caty Casas, Roberta Castino, Eduardo Cebollero, Francesco Cecconi, Jean Celli, Hassan Chaachouay, Han-Jung Chae, Chee-Yin Chai, David C Chan, Edmond Y Chan, Raymond Chuen-Chung Chang, Chi-Ming Che, Ching-Chow Chen, Guang-Chao Chen, Guo-Qiang Chen, Min Chen, Quan Chen, Steve S-L Chen, WenLi Chen, Xi Chen, Xiangmei Chen, Xiequn Chen, Ye-Guang Chen, Yingyu Chen, Yongqiang Chen, Yu-Jen Chen, Zhixiang Chen, Alan Cheng, Christopher H K Cheng, Yan Cheng, Heesun Cheong, Jae-Ho Cheong, Sara Cherry, Russ Chess-Williams, Zelda H Cheung, Eric Chevet, Hui-Ling Chiang, Roberto Chiarelli, Tomoki Chiba, Lih-Shen Chin, Shih-Hwa Chiou, Francis V Chisari, Chi Hin Cho, Dong-Hyung Cho, Augustine M K Choi, DooSeok Choi, Kyeong Sook Choi, Mary E Choi, Salem Chouaib, Divaker Choubey, Vinay Choubey, Charleen T Chu, Tsung-Hsien Chuang, Sheau-Huei Chueh, Taehoon Chun, Yong-Joon Chwae, Mee-Len Chye, Roberto Ciarcia, Maria R Ciriolo, Michael J Clague, Robert S B Clark, Peter G H Clarke, Robert Clarke, Patrice Codogno, Hilary A Coller, María I Colombo, Sergio Comincini, Maria Condello, Fabrizio Condorelli, Mark R Cookson, Graham H Coombs, Isabelle Coppens, Ramon Corbalan, Pascale Cossart, Paola Costelli, Safia Costes, Ana Coto-Montes, Eduardo Couve, Fraser P Coxon, James M Cregg, José L Crespo, Marianne J Cronjé, Ana Maria Cuervo, Joseph J Cullen, Mark J Czaja, Marcello D'Amelio, Arlette Darfeuille-Michaud, Lester M Davids, Faith E Davies, Massimo De Felici, John F de Groot, Cornelis A M de Haan, Luisa De Martino, Angelo De Milito, Vincenzo De Tata, Jayanta Debnath, Alexei Degterev, Benjamin Dehay, Lea M D Delbridge, Francesca Demarchi, Yi Zhen Deng, Jörn Dengjel, Paul Dent, Donna Denton, Vojo Deretic, Shyamal D Desai, Rodney J Devenish, Mario Di Gioacchino, Gilbert Di Paolo, Chiara Di Pietro, Guillermo Díaz-Araya, Inés Díaz-Laviada, Maria T Diaz-Meco, Javier Diaz-Nido, Ivan Dikic, Savithramma P Dinesh-Kumar, Wen-Xing Ding, Clark W Distelhorst, Abhinav Diwan, Mojgan Djavaheri-Mergny, Svetlana Dokudovskaya, Zheng Dong, Frank C Dorsey, Victor Dosenko, James J Dowling, Stephen Doxsey, Marlène Dreux, Mark E Drew, Qiuhong Duan, Michel A Duchosal, Karen Duff, Isabelle Dugail, Madeleine Durbeej, Michael Duszenko, Charles L Edelstein, Aimee L Edinger, Gustavo Egea, Ludwig Eichinger, N Tony Eissa, Suhendan Ekmekcioglu, Wafik S El-Deiry, Zvulun Elazar, Mohamed Elgendy, Lisa M Ellerby, Kai Er Eng, Anna-Mart Engelbrecht, Simone Engelender, Jekaterina Erenpreisa, Ricardo Escalante, Audrey Esclatine, Eeva-Liisa Eskelinen, Lucile Espert, Virginia Espina, Huizhou Fan, Jia Fan, Qi-Wen Fan, Zhen Fan, Shengyun Fang, Yongqi Fang, Manolis Fanto, Alessandro Fanzani, Thomas Farkas, Jean-Claude Farré, Mathias Faure, Marcus Fechheimer, Carl G Feng, Jian Feng, Qili Feng, Youji Feng, László Fésüs, Ralph Feuer, Maria E Figueiredo-Pereira, Gian Maria Fimia, Diane C Fingar, Steven Finkbeiner, Toren Finkel, Kim D Finley, Filomena Fiorito, Edward A Fisher, Paul B Fisher, Marc Flajolet, Maria L Florez-McClure, Salvatore Florio, Edward A Fon, Francesco Fornai, Franco Fortunato, Rati Fotedar, Daniel H Fowler, Howard S Fox, Rodrigo Franco, Lisa B Frankel, Marc Fransen, José M Fuentes, Juan Fueyo, Jun Fujii, Kozo Fujisaki, Eriko Fujita, Mitsunori Fukuda, Ruth H Furukawa, Matthias Gaestel, Philippe Gailly, Malgorzata Gajewska, Brigitte Galliot, Vincent Galy, Subramaniam Ganesh, Barry Ganetzky, Ian G Ganley, Fen-Biao Gao, George F Gao, Jinming Gao, Lorena Garcia, Guillermo Garcia-Manero, Mikel Garcia-Marcos, Marjan Garmyn, Andrei L Gartel, Evelina Gatti, Mathias Gautel, Thomas R Gawriluk, Matthew E Gegg, Jiefei Geng, Marc Germain, Jason E Gestwicki, David A Gewirtz, Saeid Ghavami, Pradipta Ghosh, Anna M Giammarioli, Alexandra N Giatromanolaki, Spencer B Gibson, Robert W Gilkerson, Michael L Ginger, Henry N Ginsberg, Jakub Golab, Michael S Goligorsky, Pierre Golstein, Candelaria Gomez-Manzano, Ebru Goncu, Céline Gongora, Claudio D Gonzalez, Ramon Gonzalez, Cristina González-Estévez, Rosa Ana González-Polo, Elena Gonzalez-Rey, Nikolai V Gorbunov, Sharon Gorski, Sandro Goruppi, Roberta A Gottlieb, Devrim Gozuacik, Giovanna Elvira Granato, Gary D Grant, Kim N Green, Aleš Gregorc, Frédéric Gros, Charles Grose, Thomas W Grunt, Philippe Gual, Jun-Lin Guan, Kun-Liang Guan, Sylvie M Guichard, Anna S Gukovskaya, Ilya Gukovsky, Jan Gunst, Asa B Gustafsson, Andrew J Halayko, Amber N Hale, Sandra K Halonen, Maho Hamasaki, Feng Han, Ting Han, Michael K Hancock, Malene Hansen, Hisashi Harada, Masaru Harada, Stefan E Hardt, J Wade Harper, Adrian L Harris, James Harris, Steven D Harris, Makoto Hashimoto, Jeffrey A Haspel, Shin-ichiro Hayashi, Lori A Hazelhurst, Congcong He, You-Wen He, Marie-Joseé Hébert, Kim A Heidenreich, Miep H Helfrich, Gudmundur V Helgason, Elizabeth P Henske, Brian Herman, Paul K Herman, Claudio Hetz, Sabine Hilfiker, Joseph A Hill, Lynne J Hocking, Paul Hofman, Thomas G Hofmann, Jörg Höhfeld, Tessa L Holyoake, Ming-Huang Hong, David A Hood, Gökhan S Hotamisligil, Ewout J Houwerzijl, Maria Høyer-Hansen, Bingren Hu, Chien-An A Hu, Hong-Ming Hu, Ya Hua, Canhua Huang, Ju Huang, Shengbing Huang, Wei-Pang Huang, Tobias B Huber, Won-Ki Huh, Tai-Ho Hung, Ted R Hupp, Gang Min Hur, James B Hurley, Sabah N A Hussain, Patrick J Hussey, Jung Jin Hwang, Seungmin Hwang, Atsuhiro Ichihara, Shirin Ilkhanizadeh, Ken Inoki, Takeshi Into, Valentina Iovane, Juan L Iovanna, Nancy Y Ip, Yoshitaka Isaka, Hiroyuki Ishida, Ciro Isidoro, Ken-ichi Isobe, Akiko Iwasaki, Marta Izquierdo, Yotaro Izumi, Panu M Jaakkola, Marja Jäättelä, George R Jackson, William T Jackson, Bassam Janji, Marina Jendrach, Ju-Hong Jeon, Eui-Bae Jeung, Hong Jiang, Hongchi Jiang, Jean X Jiang, Ming Jiang, Qing Jiang, Xuejun Jiang, Xuejun Jiang, Alberto Jiménez, Meiyan Jin, Shengkan Jin, Cheol O Joe, Terje Johansen, Daniel E Johnson, Gail V W Johnson, Nicola L Jones, Bertrand Joseph, Suresh K Joseph, Annie M Joubert, Gábor Juhász, Lucienne Juillerat-Jeanneret, Chang Hwa Jung, Yong-Keun Jung, Kai Kaarniranta, Allen Kaasik, Tomohiro Kabuta, Motoni Kadowaki, Katarina Kagedal, Yoshiaki Kamada, Vitaliy O Kaminskyy, Harm H Kampinga, Hiromitsu Kanamori, Chanhee Kang, Khong Bee Kang, Kwang Il Kang, Rui Kang, Yoon-A Kang, Tomotake Kanki, Thirumala-Devi Kanneganti, Haruo Kanno, Anumantha G Kanthasamy, Arthi Kanthasamy, Vassiliki Karantza, Gur P Kaushal, Susmita Kaushik, Yoshinori Kawazoe, Po-Yuan Ke, John H Kehrl, Ameeta Kelekar, Claus Kerkhoff, David H Kessel, Hany Khalil, Jan A K W Kiel, Amy A Kiger, Akio Kihara, Deok Ryong Kim, Do-Hyung Kim, Dong-Hou Kim, Eun-Kyoung Kim, Hyung-Ryong Kim, Jae-Sung Kim, Jeong Hun Kim, Jin Cheon Kim, John K Kim, Peter K Kim, Seong Who Kim, Yong-Sun Kim, Yonghyun Kim, Adi Kimchi, Alec C Kimmelman, Jason S King, Timothy J Kinsella, Vladimir Kirkin, Lorrie A Kirshenbaum, Katsuhiko Kitamoto, Kaio Kitazato, Ludger Klein, Walter T Klimecki, Jochen Klucken, Erwin Knecht, Ben C B Ko, Jan C Koch, Hiroshi Koga, Jae-Young Koh, Young Ho Koh, Masato Koike, Masaaki Komatsu, Eiki Kominami, Hee Jeong Kong, Wei-Jia Kong, Viktor I Korolchuk, Yaichiro Kotake, Michael I Koukourakis, Juan B Kouri Flores, Attila L Kovács, Claudine Kraft, Dimitri Krainc, Helmut Krämer, Carole Kretz-Remy, Anna M Krichevsky, Guido Kroemer, Rejko Krüger, Oleg Krut, Nicholas T Ktistakis, Chia-Yi Kuan, Roza Kucharczyk, Ashok Kumar, Raj Kumar, Sharad Kumar, Mondira Kundu, Hsing-Jien Kung, Tino Kurz, Ho Jeong Kwon, Albert R La Spada, Frank Lafont, Trond Lamark, Jacques Landry, Jon D Lane, Pierre Lapaquette, Jocelyn F Laporte, Lajos László, Sergio Lavandero, Josée N Lavoie, Robert Layfield, Pedro A Lazo, Weidong Le, Laurent Le Cam, Daniel J Ledbetter, Alvin J X Lee, Byung-Wan Lee, Gyun Min Lee, Jongdae Lee, Ju-Hyun Lee, Michael Lee, Myung-Shik Lee, Sug Hyung Lee, Christiaan Leeuwenburgh, Patrick Legembre, Renaud Legouis, Michael Lehmann, Huan-Yao Lei, Qun-Ying Lei, David A Leib, José Leiro, John J Lemasters, Antoinette Lemoine, Maciej S Lesniak, Dina Lev, Victor V Levenson, Beth Levine, Efrat Levy, Faqiang Li, Jun-Lin Li, Lian Li, Sheng Li, Weijie Li, Xue-Jun Li, Yan-bo Li, Yi-Ping Li, Chengyu Liang, Qiangrong Liang, Yung-Feng Liao, Pawel P Liberski, Andrew Lieberman, Hyunjung J Lim, Kah-Leong Lim, Kyu Lim, Chiou-Feng Lin, Fu-Cheng Lin, Jian Lin, Jiandie D Lin, Kui Lin, Wan-Wan Lin, Weei-Chin Lin, Yi-Ling Lin, Rafael Linden, Paul Lingor, Jennifer Lippincott-Schwartz, Michael P Lisanti, Paloma B Liton, Bo Liu, Chun-Feng Liu, Kaiyu Liu, Leyuan Liu, Qiong A Liu, Wei Liu, Young-Chau Liu, Yule Liu, Richard A Lockshin, Chun-Nam Lok, Sagar Lonial, Benjamin Loos, Gabriel Lopez-Berestein, Carlos López-Otín, Laura Lossi, Michael T Lotze, Peter Lőw, Binfeng Lu, Bingwei Lu, Bo Lu, Zhen Lu, Frédéric Luciano, Nicholas W Lukacs, Anders H Lund, Melinda A Lynch-Day, Yong Ma, Fernando Macian, Jeff P MacKeigan, Kay F Macleod, Frank Madeo, Luigi Maiuri, Maria Chiara Maiuri, Davide Malagoli, May Christine V Malicdan, Walter Malorni, Na Man, Eva-Maria Mandelkow, Stéphen Manon, Irena Manov, Kai Mao, Xiang Mao, Zixu Mao, Philippe Marambaud, Daniela Marazziti, Yves L Marcel, Katie Marchbank, Piero Marchetti, Stefan J Marciniak, Mateus Marcondes, Mohsen Mardi, Gabriella Marfe, Guillermo Mariño, Maria Markaki, Mark R Marten, Seamus J Martin, Camille Martinand-Mari, Wim Martinet, Marta Martinez-Vicente, Matilde Masini, Paola Matarrese, Saburo Matsuo, Raffaele Matteoni, Andreas Mayer, Nathalie M Mazure, David J McConkey, Melanie J McConnell, Catherine McDermott, Christine McDonald, Gerald M McInerney, Sharon L McKenna, BethAnn McLaughlin, Pamela J McLean, Christopher R McMaster, G Angus McQuibban, Alfred J Meijer, Miriam H Meisler, Alicia Meléndez, Thomas J Melia, Gerry Melino, Maria A Mena, Javier A Menendez, Rubem F S Menna-Barreto, Manoj B Menon, Fiona M Menzies, Carol A Mercer, Adalberto Merighi, Diane E Merry, Stefania Meschini, Christian G Meyer, Thomas F Meyer, Chao-Yu Miao, Jun-Ying Miao, Paul A M Michels, Carine Michiels, Dalibor Mijaljica, Ana Milojkovic, Saverio Minucci, Clelia Miracco, Cindy K Miranti, Ioannis Mitroulis, Keisuke Miyazawa, Noboru Mizushima, Baharia Mograbi, Simin Mohseni, Xavier Molero, Bertrand Mollereau, Faustino Mollinedo, Takashi Momoi, Iryna Monastyrska, Martha M Monick, Mervyn J Monteiro, Michael N Moore, Rodrigo Mora, Kevin Moreau, Paula I Moreira, Yuji Moriyasu, Jorge Moscat, Serge Mostowy, Jeremy C Mottram, Tomasz Motyl, Charbel E-H Moussa, Sylke Müller, Sylviane Muller, Karl Münger, Christian Münz, Leon O Murphy, Maureen E Murphy, Antonio Musarò, Indira Mysorekar, Eiichiro Nagata, Kazuhiro Nagata, Aimable Nahimana, Usha Nair, Toshiyuki Nakagawa, Kiichi Nakahira, Hiroyasu Nakano, Hitoshi Nakatogawa, Meera Nanjundan, Naweed I Naqvi, Derek P Narendra, Masashi Narita, Miguel Navarro, Steffan T Nawrocki, Taras Y Nazarko, Andriy Nemchenko, Mihai G Netea, Thomas P Neufeld, Paul A Ney, Ioannis P Nezis, Huu Phuc Nguyen, Daotai Nie, Ichizo Nishino, Corey Nislow, Ralph A Nixon, Takeshi Noda, Angelika A Noegel, Anna Nogalska, Satoru Noguchi, Lucia Notterpek, Ivana Novak, Tomoyoshi Nozaki, Nobuyuki Nukina, Thorsten Nürnberger, Beat Nyfeler, Keisuke Obara, Terry D Oberley, Salvatore Oddo, Michinaga Ogawa, Toya Ohashi, Koji Okamoto, Nancy L Oleinick, F Javier Oliver, Laura J Olsen, Stefan Olsson, Onya Opota, Timothy F Osborne, Gary K Ostrander, Kinya Otsu, Jing-hsiung James Ou, Mireille Ouimet, Michael Overholtzer, Bulent Ozpolat, Paolo Paganetti, Ugo Pagnini, Nicolas Pallet, Glen E Palmer, Camilla Palumbo, Tianhong Pan, Theocharis Panaretakis, Udai Bhan Pandey, Zuzana Papackova, Issidora Papassideri, Irmgard Paris, Junsoo Park, Ohkmae K Park, Jan B Parys, Katherine R Parzych, Susann Patschan, Cam Patterson, Sophie Pattingre, John M Pawelek, Jianxin Peng, David H Perlmutter, Ida Perrotta, George Perry, Shazib Pervaiz, Matthias Peter, Godefridus J Peters, Morten Petersen, Goran Petrovski, James M Phang, Mauro Piacentini, Philippe Pierre, Valérie Pierrefite-Carle, Gérard Pierron, Ronit Pinkas-Kramarski, Antonio Piras, Natik Piri, Leonidas C Platanias, Stefanie Pöggeler, Marc Poirot, Angelo Poletti, Christian Poüs, Mercedes Pozuelo-Rubio, Mette Prætorius-Ibba, Anil Prasad, Mark Prescott, Muriel Priault, Nathalie Produit-Zengaffinen, Ann Progulske-Fox, Tassula Proikas-Cezanne, Serge Przedborski, Karin Przyklenk, Rosa Puertollano, Julien Puyal, Shu-Bing Qian, Liang Qin, Zheng-Hong Qin, Susan E Quaggin, Nina Raben, Hannah Rabinowich, Simon W Rabkin, Irfan Rahman, Abdelhaq Rami, Georg Ramm, Glenn Randall, Felix Randow, V Ashutosh Rao, Jeffrey C Rathmell, Brinda Ravikumar, Swapan K Ray, Bruce H Reed, John C Reed, Fulvio Reggiori, Anne Régnier-Vigouroux, Andreas S Reichert, John J Reiners Jr, Russel J Reiter, Jun Ren, José L Revuelta, Christopher J Rhodes, Konstantinos Ritis, Elizete Rizzo, Jeffrey Robbins, Michel Roberge, Hernan Roca, Maria C Roccheri, Stephane Rocchi, H Peter Rodemann, Santiago Rodríguez de Córdoba, Bärbel Rohrer, Igor B Roninson, Kirill Rosen, Magdalena M Rost-Roszkowska, Mustapha Rouis, Kasper M A Rouschop, Francesca Rovetta, Brian P Rubin, David C Rubinsztein, Klaus Ruckdeschel, Edmund B Rucker 3rd, Assaf Rudich, Emil Rudolf, Nelson Ruiz-Opazo, Rossella Russo, Tor Erik Rusten, Kevin M Ryan, Stefan W Ryter, David M Sabatini, Junichi Sadoshima, Tapas Saha, Tatsuya Saitoh, Hiroshi Sakagami, Yasuyoshi Sakai, Ghasem Hoseini Salekdeh, Paolo Salomoni, Paul M Salvaterra, Guy Salvesen, Rosa Salvioli, Anthony M J Sanchez, José A Sánchez-Alcázar, Ricardo Sánchez-Prieto, Marco Sandri, Uma Sankar, Poonam Sansanwal, Laura Santambrogio, Shweta Saran, Sovan Sarkar, Minnie Sarwal, Chihiro Sasakawa, Ausra Sasnauskiene, Miklós Sass, Ken Sato, Miyuki Sato, Anthony H V Schapira, Michael Scharl, Hermann M Schätzl, Wiep Scheper, Stefano Schiaffino, Claudio Schneider, Marion E Schneider, Regine Schneider-Stock, Patricia V Schoenlein, Daniel F Schorderet, Christoph Schüller, Gary K Schwartz, Luca Scorrano, Linda Sealy, Per O Seglen, Juan Segura-Aguilar, Iban Seiliez, Oleksandr Seleverstov, Christian Sell, Jong Bok Seo, Duska Separovic, Vijayasaradhi Setaluri, Takao Setoguchi, Carmine Settembre, John J Shacka, Mala Shanmugam, Irving M Shapiro, Eitan Shaulian, Reuben J Shaw, James H Shelhamer, Han-Ming Shen, Wei-Chiang Shen, Zu-Hang Sheng, Yang Shi, Kenichi Shibuya, Yoshihiro Shidoji, Jeng-Jer Shieh, Chwen-Ming Shih, Yohta Shimada, Shigeomi Shimizu, Takahiro Shintani, Orian S Shirihai, Gordon C Shore, Andriy A Sibirny, Stan B Sidhu, Beata Sikorska, Elaine C M Silva-Zacarin, Alison Simmons, Anna Katharina Simon, Hans-Uwe Simon, Cristiano Simone, Anne Simonsen, David A Sinclair, Rajat Singh, Debasish Sinha, Frank A Sinicrope, Agnieszka Sirko, Parco M Siu, Efthimios Sivridis, Vojtech Skop, Vladimir P Skulachev, Ruth S Slack, Soraya S Smaili, Duncan R Smith, Maria S Soengas, Thierry Soldati, Xueqin Song, Anil K Sood, Tuck Wah Soong, Federica Sotgia, Stephen A Spector, Claudia D Spies, Wolfdieter Springer, Srinivasa M Srinivasula, Leonidas Stefanis, Joan S Steffan, Ruediger Stendel, Harald Stenmark, Anastasis Stephanou, Stephan T Stern, Cinthya Sternberg, Björn Stork, Peter Strålfors, Carlos S Subauste, Xinbing Sui, David Sulzer, Jiaren Sun, Shi-Yong Sun, Zhi-Jun Sun, Joseph J Y Sung, Kuninori Suzuki, Toshihiko Suzuki, Michele S Swanson, Charles Swanton, Sean T Sweeney, Lai-King Sy, Gyorgy Szabadkai, Ira Tabas, Heinrich Taegtmeyer, Marco Tafani, Krisztina Takács-Vellai, Yoshitaka Takano, Kaoru Takegawa, Genzou Takemura, Fumihiko Takeshita, Nicholas J Talbot, Kevin S W Tan, Keiji Tanaka, Kozo Tanaka, Daolin Tang, Dingzhong Tang, Isei Tanida, Bakhos A Tannous, Nektarios Tavernarakis, Graham S Taylor, Gregory A Taylor, J Paul Taylor, Lance S Terada, Alexei Terman, Gianluca Tettamanti, Karin Thevissen, Craig B Thompson, Andrew Thorburn, Michael Thumm, FengFeng Tian, Yuan Tian, Glauco Tocchini-Valentini, Aviva M Tolkovsky, Yasuhiko Tomino, Lars Tönges, Sharon A Tooze, Cathy Tournier, John Tower, Roberto Towns, Vladimir Trajkovic, Leonardo H Travassos, Ting-Fen Tsai, Mario P Tschan, Takeshi Tsubata, Allan Tsung, Boris Turk, Lorianne S Turner, Suresh C Tyagi, Yasuo Uchiyama, Takashi Ueno, Midori Umekawa, Rika Umemiya-Shirafuji, Vivek K Unni, Maria I Vaccaro, Enza Maria Valente, Greet Van den Berghe, Ida J van der Klei, Wouter van Doorn, Linda F van Dyk, Marjolein van Egmond, Leo A van Grunsven, Peter Vandenabeele, Wim P Vandenberghe, Ilse Vanhorebeek, Eva C Vaquero, Guillermo Velasco, Tibor Vellai, Jose Miguel Vicencio, Richard D Vierstra, Miquel Vila, Cécile Vindis, Giampietro Viola, Maria Teresa Viscomi, Olga V Voitsekhovskaja, Clarissa von Haefen, Marcela Votruba, Keiji Wada, Richard Wade-Martins, Cheryl L Walker, Craig M Walsh, Jochen Walter, Xiang-Bo Wan, Aimin Wang, Chenguang Wang, Dawei Wang, Fan Wang, Fen Wang, Guanghui Wang, Haichao Wang, Hong-Gang Wang, Horng-Dar Wang, Jin Wang, Ke Wang, Mei Wang, Richard C Wang, Xinglong Wang, Xuejun Wang, Ying-Jan Wang, Yipeng Wang, Zhen Wang, Zhigang Charles Wang, Zhinong Wang, Derick G Wansink, Diane M Ward, Hirotaka Watada, Sarah L Waters, Paul Webster, Lixin Wei, Conrad C Weihl, William A Weiss, Scott M Welford, Long-Ping Wen, Caroline A Whitehouse, J Lindsay Whitton, Alexander J Whitworth, Tom Wileman, John W Wiley, Simon Wilkinson, Dieter Willbold, Roger L Williams, Peter R Williamson, Bradly G Wouters, Chenghan Wu, Dao-Cheng Wu, William K K Wu, Andreas Wyttenbach, Ramnik J Xavier, Zhijun Xi, Pu Xia, Gengfu Xiao, Zhiping Xie, Zhonglin Xie, Da-zhi Xu, Jianzhen Xu, Liang Xu, Xiaolei Xu, Ai Yamamoto, Akitsugu Yamamoto, Shunhei Yamashina, Michiaki Yamashita, Xianghua Yan, Mitsuhiro Yanagida, Dun-Sheng Yang, Elizabeth Yang, Jin-Ming Yang, Shi Yu Yang, Wannian Yang, Wei Yuan Yang, Zhifen Yang, Meng-Chao Yao, Tso-Pang Yao, Behzad Yeganeh, Wei-Lien Yen, Jia-jing Yin, Xiao-Ming Yin, Ook-Joon Yoo, Gyesoon Yoon, Seung-Yong Yoon, Tomohiro Yorimitsu, Yuko Yoshikawa, Tamotsu Yoshimori, Kohki Yoshimoto, Ho Jin You, Richard J Youle, Anas Younes, Li Yu, Long Yu, Seong-Woon Yu, Wai Haung Yu, Zhi-Min Yuan, Zhenyu Yue, Cheol-Heui Yun, Michisuke Yuzaki, Olga Zabirnyk, Elaine Silva-Zacarin, David Zacks, Eldad Zacksenhaus, Nadia Zaffaroni, Zahra Zakeri, Herbert J Zeh 3rd, Scott O Zeitlin, Hong Zhang, Hui-Ling Zhang, Jianhua Zhang, Jing-Pu Zhang, Lin Zhang, Long Zhang, Ming-Yong Zhang, Xu Dong Zhang, Mantong Zhao, Yi-Fang Zhao, Ying Zhao, Zhizhuang J Zhao, Xiaoxiang Zheng, Boris Zhivotovsky, Qing Zhong, Cong-Zhao Zhou, Changlian Zhu, Wei-Guo Zhu, Xiao-Feng Zhu, Xiongwei Zhu, Yuangang Zhu, Teresa Zoladek, Wei-Xing Zong, Antonio Zorzano, Jürgen Zschocke, Brian Zuckerbraun

Autophagy　8　(4)　445-544　2012/04

DOI： 10.4161/auto.19496 　

eISSN： 1554-8635

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In 2008 we published the first set of guidelines for standardizing research in autophagy. Since then, research on this topic has continued to accelerate, and many new scientists have entered the field. Our knowledge base and relevant new technologies have also been expanding. Accordingly, it is important to update these guidelines for monitoring autophagy in different organisms. Various reviews have described the range of assays that have been used for this purpose. Nevertheless, there continues to be confusion regarding acceptable methods to measure autophagy, especially in multicellular eukaryotes. A key point that needs to be emphasized is that there is a difference between measurements that monitor the numbers or volume of autophagic elements (e.g., autophagosomes or autolysosomes) at any stage of the autophagic process vs. those that measure flux through the autophagy pathway (i.e., the complete process); thus, a block in macroautophagy that results in autophagosome accumulation needs to be differentiated from stimuli that result in increased autophagic activity, defined as increased autophagy induction coupled with increased delivery to, and degradation within, lysosomes (in most higher eukaryotes and some protists such as Dictyostelium) or the vacuole (in plants and fungi). In other words, it is especially important that investigators new to the field understand that the appearance of more autophagosomes does not necessarily equate with more autophagy. In fact, in many cases, autophagosomes accumulate because of a block in trafficking to lysosomes without a concomitant change in autophagosome biogenesis, whereas an increase in autolysosomes may reflect a reduction in degradative activity. Here, we present a set of guidelines for the selection and interpretation of methods for use by investigators who aim to examine macroautophagy and related processes, as well as for reviewers who need to provide realistic and reasonable critiques of papers that are focused on these processes. These guidelines are not meant to be a formulaic set of rules, because the appropriate assays depend in part on the question being asked and the system being used. In addition, we emphasize that no individual assay is guaranteed to be the most appropriate one in every situation, and we strongly recommend the use of multiple assays to monitor autophagy. In these guidelines, we consider these various methods of assessing autophagy and what information can, or cannot, be obtained from them. Finally, by discussing the merits and limits of particular autophagy assays, we hope to encourage technical innovation in the field.
Atg12-5/16L1複合体によるRab33B依存的膜輸送制御の可能性について

伊藤敬, 藤田尚信, 齊藤達哉, 小松雅明, 審良静男, 吉森保, 福田光則

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)　35th　2012
DENN/MADD/Rab3GEPは耳下腺腺房細胞においてRab27のGDP/GTP交換因子(GEF)として機能する。

IMAI AKANE, ISHIDA MORIE, FUKUDA MITSUNORI, NASHIDA TOMOKO, SHIMOMURA HIROMI

日本生化学会大会(Web)　85th　3P-479 (WEB ONLY)　2012
Small GTPase Rab12 regulates transferrin receptor degradation: Implications for a novel membrane trafficking pathway from recycling endosomes to lysosomes.

Matsui, T, Fukuda, M

Cell. Logistics　1　(4)　139-142　2011/12

DOI： 10.4161/cl.1.4.18152 　
A possible role of Atg8 homologs as a scaffold for signal transduction

Takashi Itoh, Mitsunori Fukuda

AUTOPHAGY　7　(9)　1080-1081　2011/09

DOI： 10.4161/auto.7.9.16178 　

ISSN： 1554-8627
Synaptotagmin IV Acts as a Multi-Functional Regulator of Ca2+-Dependent Exocytosis

Yasunori Mori, Mitsunori Fukuda

NEUROCHEMICAL RESEARCH　36　(7)　1222-1227　2011/07

DOI： 10.1007/s11064-010-0352-7 　

ISSN： 0364-3190
TBC proteins: GAPs for mammalian small GTPase Rab?

Mitsunori Fukuda

BIOSCIENCE REPORTS　31　(3)　159-168　2011/06

DOI： 10.1042/BSR20100112 　

ISSN： 0144-8463
メラノソーム輸送機構に基づいた美白アプローチ

村松慎介, 水谷友紀, 福田光則

フレグランスジャーナル (FRAGRANCE JOURNAL)　39　(5)　19-24　2011/05/15
Publisher: フレグランスジャーナル社
ISSN： 0288-9803
メラニン色素輸送の仕組み解明から美白研究への応用ー「膜輸送」研究が切り開く新たなアプローチー

福田光則

學士會会報　888　(3)　66-72　2011/05/01
Publisher: 学士会
NDR is required for ciliogenesis through the phosphorylation of Rabin8

S. Chiba, Y. Amagai, S. Kanno, A. Yasui, M. Fukuda, K. Mizuno

MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL　22　2011

ISSN： 1059-1524
Role of Doc2 alpha in dense-core vesicle exocytosis in PC12 cells revealed by live cell imaging

Takashi Tsuboi, Yasunori Mori, Hideki Matsui, Ryo Aoki, Manami Oya, Yu Yanagihara, Mitsunori Fukuda

NEUROSCIENCE RESEARCH　71　E213-E213　2011

DOI： 10.1016/j.neures.2011.07.927 　

ISSN： 0168-0102
Rab33a stimulates vesicular trafficking and promotes axon outgrowth.

H. Nakazawa, T. Sada, M. Toriyama, K. Tago, M. Fukuda, N. Inagaki

MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL　22　2011

ISSN： 1059-1524
耳下腺腺房細胞EPI64はRab27‐GTPase‐activating protein(Rab27‐GAP)として開口分泌に関わっている

IMAI AKANE, YOSHIE SUMIO, ISHIBASHI KOTARO, FUKUDA MITSUNORI, HAGA MAIKO, NASHIDA TOMOKO, SHIMOMURA HIROMI

生化学　ROMBUNNO.3P-0290　2011

ISSN： 0037-1017
イソプロテレノール刺激時の耳下腺腺房細胞におけるEPI64のRab27‐GTPase‐activating protein(Rab27‐GAP)としての働きと発現について

IMAI AKANE, YOSHIE SUMIO, ISHIBASHI KOTARO, FUKUDA MITSUNORI, HAGA MAIKO, NASHIDA TOMOKO, SHIMOMURA HIROMI

日本唾液腺学会誌　51　15　2010/11/10

ISSN： 0916-1104
How can mammalian Rab small GTPases be comprehensively analyzed?: Development of new tools to comprehensively analyze mammalian Rabs in membrane traffic

Mitsunori Fukuda

HISTOLOGY AND HISTOPATHOLOGY　25　(11)　1473-1480　2010/11

ISSN： 0213-3911
Rabin8のリン酸化制御と一次繊毛形成における機能解析

天貝佑太, 千葉秀平, 菅野祐哉, 菅野新一郎, 安井明, 福田光則, 水野健作

生化学　2010

ISSN： 0037-1017
Age-dependent preferential secretory vesicle exocytosis in neuroendocrine cells

Takashi Tsuboi, Tetsuya Kitaguchi, Satoshi Karasawa, Mitsunori Fukuda, Atsushi Miyawaki

JOURNAL OF PHYSIOLOGICAL SCIENCES　60　S11-S11　2010

ISSN： 1880-6546
メラノソーム輸送を司る分子群

福田光則

太陽紫外線防御研究委員会学術報告　19　(1)　33-37　2009/10/08
Atg16L1 is a potential effector for the small GTPase Rab33 that modulates autophagosome formation

Mitsunori Fukuda

AUTOPHAGY　5　(6)　900-900　2009/08

ISSN： 1554-8627
Regulation of the intracellular distribution, cell surface expression, and protein levels of AMPA receptor GluR2 subunits by the monocarboxylate transporter MCT2 in neuronal cells. (vol 109, pg 1767, 2009)

Fumihiko Maekawa, Takashi Tsuboi, Mitsunori Fukuda, Luc Pellerin

JOURNAL OF NEUROCHEMISTRY　110　(3)　1128-1128　2009/08

DOI： 10.1111/j.1471-4159.2009.06221.x 　

ISSN： 0022-3042
Molecular mechanism of melanosome transport mediated by Rab27A effectors

47　(6)　212-220　2009/06
Publisher: 広信社
ISSN： 0367-648X
Rab27Aエフェクター分子群によるメラノソーム輸送の分子メカニズムの解明

福田光則

表面　47　(6)　22-30　2009/06/01
Polo-like kinase によるインテグリントラフィツクの制御 Peer-reviewed

井川敬介, 松村繁, 福田光則, 豊島文子

第82 回日本生化学会大会、神戸、2009 年10月21-24 日　2009
低分子量Gタンパク質Rabとエフェクター〜その特異性と普遍性〜

伊藤敬, 福田光則

蛋白質核酸酵素増刊号「メンブレントラフィックの奔流ー分子から細胞，そして個体へ」　53　(16)　2065-2070　2008/12/10
Publisher: 共立出版
ISSN： 0039-9450
研究室紹介

福田光則

神経科学ニュース　6　13-14　2008/11/15
Rabファミリーと細胞内小胞輸送

福田光則

生体の科学　59　(5)　360-361　2008/10

DOI： 10.11477/mf.2425100514 　
Direct link between Atg protein and small GTPase Rab

Mitsunori Fukuda, Takashi Itoh

AUTOPHAGY　4　(6)　824-826　2008/08

ISSN： 1554-8627
The analysis of Rab27a expression in melanocytes with varying melanin content: implications for human skin complexion

Yasuko Amano, Akira Hachiya, Atsushi Ohuchi, Takashi Kitahara, Raymond E. Boissy, Mitsunori Fukuda

PIGMENT CELL & MELANOMA RESEARCH　21　(2)　256-256　2008/04

ISSN： 1755-1471
Inhibition of melanosome transport through Slp2-a degradation induced by Coumalic Acid

Ken Itakura, Akemi Ryu, Yuki Mizutani, Eiji Naru, Mitsunori Fukuda, Chiharu Koide

PIGMENT CELL & MELANOMA RESEARCH　21　(2)　301-301　2008/04

ISSN： 1755-1471
メントラギャラリー・作品#9

福田光則, 丸田優人

メンブレントラフィック領域ニュース, メントラGroup News Letter　9　1　2008/04
Confusion in the nomenclature of synaptotagmins V and IX: which is which?

Fukuda, M, Sagi-Eisenberg, R

Calcium Binding Proteins　3　(1)　1-4　2008/03
Role of small GTPase Rab27 in synaptic vesicle exocytosis in neurons

Mitsunori Fukuda

NEUROSCIENCE RESEARCH　61　S56-S56　2008

ISSN： 0168-0102
Rabファミリータンパク質による膜輸送制御の特異性と多様性

福田光則

生化学　79　(11)　1046-1051　2007/11/25
Publisher: 日本生化学会
ISSN： 0037-1017
Specificity and diversity of Rab family GTPases in membrane traffic

Mitsunori Fukuda

SEIKAGAKU　79　(11)　1046-1051　2007/11

ISSN： 0037-1017
学会レポート：第40回日本発生生物学会・第59回日本細胞生物学会合同大会、細胞内輸送とオルガネラミニシンポジウム、Organelle transport, partition, and inheritance

福田光則

メントラGroup News Letter　8　25-27　2007/11
メラニン色素輸送の分子メカニズム

福田光則

太陽紫外線防御研究委員会学術報告　17　(1)　45-49　2007/10
Functional involvement of Noc2, a Rab27 effector, in rat parotid acinar cells (vol 455, pg 127, 2006)

Akane Imai, Sumio Yoshie, Tomoko Nashida, Hiromi Shimomura, Mitsunori Fukuda

ARCHIVES OF BIOCHEMISTRY AND BIOPHYSICS　465　(1)　301-301　2007/09

DOI： 10.1016/j.abb.2006.09.035 　

ISSN： 0003-9861
Live cell imagingによる細胞活動の可視化解析

坪井貴司, 福田光則

日本比較内分泌学会ニュース　124　(2)　45-53　2007/02
Publisher: 日本比較内分泌学会
DOI： 10.5983/nl2001jsce.2007.124_45 　

ISSN： 0913-9044
The exocytosis regulator synaptotagmin V is required for phagocytosis

Adrien F. Vinet, Mitsunori Fukuda, Albert Descoteaux

JOURNAL OF LEUKOCYTE BIOLOGY　37-37　2007

ISSN： 0741-5400
Role for synaptotagmin VII in fusion pore dynamics revealed by total internal reflection fluorescence microscopy

Takashi Tsuboi, Mitsunori Fukuda

NEUROSCIENCE RESEARCH　58　S136-S136　2007

ISSN： 0168-0102
RAB4 facilitates sorting of internalized CFTR for degradation in polarized human airway epithelial cells

M. Fukuda, A. Swiatecka-Urban

PEDIATRIC PULMONOLOGY　222-222　2007

ISSN： 8755-6863
「一日一歩」の進め

福田光則

日本細胞生物学会会報細胞生物　17　2006/11
Molecular evolution of the synaptotagmin family

Mitsunori Fukuda

生体の科学　57　(5)　458-459　2006/10/15

DOI： 10.11477/mf.2425100310 　
Synaptotagmin 5

Fukuda, M

AfCS-Nature Molecule Pages　doi:10.1038/ mp.a002563.01　2006/03/14
Rab3A and Rab27A cooperatively regulate the docking of dense-core vesicle

Takashi Tsuboi, Mitsunori Fukuda

NEUROSCIENCE RESEARCH　55　S68-S68　2006

ISSN： 0168-0102
Potential role of human RME-8 homologue in membrane traffic through early endosomes

Akemi Fuiibayashi, Masashi Ohtani, Naoshi Dohmae, Koji Takio, Megumi Yamakami, Mitsunori Fukuda, Satoshi Waguri, Tamotsu Yoshimori, Kiyotoshi Sekiguchi

CELL STRUCTURE AND FUNCTION　30　68-68　2005/06

ISSN： 0386-7196

eISSN： 1347-3700
Molecular mechanism of the melanosome transport mediated by two Rab27A effectors (Slac2-a and Slp2-a)

Mitsunori Fukuda, Taruho Kuroda

CELL STRUCTURE AND FUNCTION　30　2-2　2005/06

ISSN： 0386-7196

eISSN： 1347-3700
Assay of the Rab-binding specificity of rabphilin and Noc2: Target molecules for Rab27

M Fukuda, A Yamamoto

GTPASES REGULATING MEMBRANE TARGETING AND FUSION　403　469-481　2005

DOI： 10.1016/S0076-6879(05)03041-7 　

ISSN： 0076-6879
Analysis of the role of Rab27 effector Slp4-a/granuphilin-a in dense-core vesicle exocytosis

M Fukuda, E Kanno

GTPASES REGULATING MEMBRANE TARGETING AND FUSION　403　445-457　2005

DOI： 10.1016/S0076-6879(05)03039-9 　

ISSN： 0076-6879
Identification and biochemical analysis of Slac2-c/MyRIP as a Rab27A-, myosin Va/VIIa-, and actin-binding protein

TS Kuroda, M Fukuda

GTPASES REGULATING MEMBRANE TARGETING AND FUSION　403　431-444　2005

DOI： 10.1016/S0076-6879(05)03038-7 　

ISSN： 0076-6879
Assay and functional interactions of Rim2 with Rab3

M Fukuda

GTPASES REGULATING MEMBRANE TARGETING AND FUSION　403　457-468　2005

DOI： 10.1016/S0076-6879(05)03040-5 　

ISSN： 0076-6879
Functional analysis of Slac2-a/melanophilin as a linker protein between Rab27A and myosin va in melanosome transport

TS Kuroda, T Itoh, M Fukuda

GTPASES REGULATING MEMBRANE TARGETING AND FUSION　403　419-431　2005

DOI： 10.1016/S0076-6879(05)03037-5 　

ISSN： 0076-6879
Slp homology domain: A novel protein motif that specifically binds small GTPase Rab27.

Fukuda, M

Recent Res. Dev. Biochem.　6　13-29　2005
美白への新たなアプローチーメラニン輸送をストップさせるー

黒田垂歩, 福田光則

BIONICS　2　(11)　68-71　2005
Publisher: オーム社
ISSN： 1349-9343
「メラニン色素」輸送の分子メカニズム：肌や髪の毛が黒くなる仕組み

福田光則

日皮協ジャーナル　54　60-66　2005
シナプトタグミンと類似タンパク質による膜輸送制御の分子メカニズム

福田光則

生化学　77　603-618　2005
メラニン色素輸送メカニズムの解明

福田光則, 黒田垂歩

アンチ・エイジングシリーズ1「白髪・脱毛・育毛の実際」　221-235　2005
Publisher: エヌ・ティー・エス
Slac2-aとSlp2-a：メラニン色素輸送のしくみ

福田光則

医学のあゆみ　212　769-770　2005
神経栄養因子の分泌に関わる新規遺伝子CAPS2の解析(The secretory granule-associated protein CAPS2 regulates neurotrophin release and cell survival)

定方哲史, 溝口明, 佐藤友美, 仙波りつ子, 福田光則, 御子柴克彦, 古市貞一

神経化学　43　(2-3)　529-529　2004/08
Publisher: 日本神経化学会
ISSN： 0037-3796
The synaptotagmin VII spliced variants alpha, beta and Delta are expressed in native islet beta-cells and regulate insulin exocytosis

BR Gauthier, M Iezzi, M Fukuda, DL Duhamel, CB Wollheim

DIABETOLOGIA　47　A78-A79　2004/08

ISSN： 0012-186X
Rabphilin and Noc2 function as Rab27 effectors that control Ca2+-regulated exocytosis.

Fukuda, M

Recent Res. Dev. Neurochem.　7　57-69　2004
シナプトタグミンによる調節性分泌の制御

福田光則

蛋白質核酸酵素　49　(14)　2186-2197　2004
Publisher: 共立出版
ISSN： 0039-9450
Wntシグナル伝達分子Dvlとシナプトタグミンの相互作用

上田こずえ, 岸田昭世, 大下彰彦, 福田光則, 御子柴克彦, 菊池章

日本分子生物学会年会プログラム・講演要旨集　26th　521　2003/11/25
Synaptotagmins, Ca2+- and phospholipid-binding proteins that control Ca2+-regulated membrane trafficking.

Fukuda, M

Recent Res. Dev. Chem. Phys. Lipids　1　15-51　2003
リソソーム関連疾患と低分子量GTP結合タンパク質RabーRab27AとミオシンVaの運命的出会いー

黒田垂歩, 福田光則

実験医学増刊号「細胞内輸送研究の最前線」　21　2039-2047　2003
Slp and Slac2, novel families of Rab27 effectors that control Rab27-dependent membrane traffic.

Fukuda, M

Recent Res. Dev. Neurochem.　5　297-309　2002
シナプトタグミンファミリーの分子種多様性とその機能

福田光則

生化学　74　1472-1475　2002
Tac2-N, an atypical C-type tandem C2 protein localized in the nucleus

M Fukuda, K Mikoshiba

FEBS LETTERS　503　(2-3)　217-218　2001/08

ISSN： 0014-5793
Synaptic vesicle Protein 2 (SV2) modulates synaptic exoytosis

SM Bajjalieh, S Mochida, A Zeigerer, C Nelson, A Schivell, C Capati, M Fukuda

MOLECULAR BIOLOGY OF THE CELL　11　428A-428A　2000/12

ISSN： 1059-1524
Drosophila AD3 mutation of synaptotagmin impairs calcium-dependent self-oligomerization activity (vol 482, pg 269, 2000)

M Fukuda, H Kabayama, K Mikoshiba

FEBS LETTERS　484　(3)　299-299　2000/11

ISSN： 0014-5793
Role of Ca2+signaling in neurite extension and growth cone formation

K Mikoshiba, K Takei, M Fukuda, H Kabayama, K Ibata, RM Shin, T Inoue, K Kato

JOURNAL OF NEUROCHEMISTRY　73　S52-S52　1999

ISSN： 0022-3042
Role of inositol polyphosphates: implications for cellular function

M. Fukuda, K. Mikoshiba

Tanpakushitsu kakusan koso. Protein, nucleic acid, enzyme　43　(12)　1784-1788　1998

ISSN： 0039-9450
The function of inositol high polyphosphate binding proteins

M Fukuda, K Mikoshiba

BIOESSAYS　19　(7)　593-603　1997/07

ISSN： 0265-9247
Distinct roles of C2A and C2B domains of synaptotagmin in the regulation of exocytosis in adrenal chromaffin cells

M OharaImaizumi, M Fukuda, M Niinobe, H Misonou, K Ikeda, T Murakami, M Kawasaki, K Mikoshiba, K Kumakura

PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA　94　(1)　287-291　1997/01

DOI： 10.1073/pnas.94.1.287 　

ISSN： 0027-8424
シナプトタグミン結合蛋白質の検索

水谷顕洋, 福田光則, 新延道夫, 御子柴克彦

日本分子生物学会年会プログラム・講演要旨集　19　534-534　1996/08/01
シナプトタグミンファミリーC2Bドメインの機能解析

小島俊男, 福田光則, 有賀純, 新延道夫, 御子柴克彦

日本分子生物学会年会プログラム・講演要旨集　19　533-533　1996/08/01
Subcellular localisation and role of synaptotagmin in insulin secreting pancreatic beta-cell lines

J Lang, M Fukuda, H Zhang, C Kiraly, K Mikoshiba, CB Wollheim

DIABETOLOGIA　39　432-432　1996/08

ISSN： 0012-186X

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Books and Other Publications 17

Extracellular Fine Particles (Baba, Y., Hanayama, R., Akita, H. and Yasui, T. ed.)

Fukuda, Mitsunori

Springer Singapore　2025/02/28

DOI： 10.1007/978-981-97-7067-0_3 　
Derma「色素異常症診療のポイント」(鈴木民夫編)

中村光李, 福田光則

全日本病院出版会　2023/01/24

ISBN: 9784865196627
Encyclopedia of Cell Biology 2nd edition (Bradshaw R. A., Hart, G. W, and Stahl P. D ed.)

Maruta, Y, Fukuda, M

Elsevier, Amsterdam, Netherlands　2023/01
最新皮膚エイジングメカニズムと高機能性シワ改善化粧品の開発

福田光則

シーエムシー出版　2020/06/30
最新・化粧品開発のための美容理論、処方／製剤、機能評価の実際

大林典彦, 福田光則

技術教育出版社　2018/07
Rab27 Encyclopedia of Signaling Molecules 2nd Edition (Choi, S. ed.)

Oguchi, M. E, Fukuda, M

Springer　2018/01
Encyclopedia of Signaling Molecules 2nd Edition (Choi, S. ed.)

Fukuda, M

Springer　2018/01
Autophagy: Cancer, other pathologies, inflammation, immunity, infection, and aging vol. 11

Itoh, T, Fukuda, M

Elsevier B V, Amsterdam, Netherlands　2017/01/18

ISBN: 9780128054208
Dojin Bioscience Series 24「メンブレンラフィック」(福田光則、吉森保編)

本間悠太, 福田光則

化学同人　2016/07/05

ISBN: 9784759817232
Encyclopedia of Cell Biology, volume 2 (Bradshaw R. A. and Stahl P. D ed.)

Fukuda M

Academic Press　2016

ISBN: 9780123947963
色素細胞第２版 “メラノソーム形成とケラチノサイトへの輸送”

石田森衛, 大林典彦, 福田光則

慶応義塾大学出版会　2015/08/31

ISBN: 9784766422528
Autophagy: Cancer, other pathologies, inflammation, immunity, infection, and aging Vol. 7

Ishibashi, K, Fukuda, M

Elsevier B V, Amsterdam, Netherlands　2015/02

ISBN: 9780128010433

More details Close

pp. 103-112
Encyclopedia of Signaling Molecules 1st Edition (Choi, S. ed.)

Fukuda, M

Springer　2012

ISBN: 9781441904607
Biosensors - Emerging Materials and Applications (Serra, P. A. ed.)

Ishido, N, Kobayashi, H, Sako, Y, Arai, T, Fukuda, M, Nakamura, T

INTECH　2011/07

ISBN: 9789533073286
ブレインサイエンスレビュー2008

福田光則

財団法人ブレインサイエンス振興財団　2008/03/08

ISBN: 9784878050923
Molecular Mechanisms of Exocytosis (Regazzi, R., ed.)

Fukuda, M

Landes Bioscience　2007
シリーズ・バイオサイエンスの新世紀第12巻感覚器官と脳内情報処理

福田光則, 御子柴克彦

日本生化学会　2002

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Presentations 463

Comprehensive analysis of Rab small GTPases involved in tubular endosome formation.

2025/07/16
低分子量Gタンパク質Rab27Aを可逆的に阻害する新規ツール・AID-RBD27システムの開発

菅原翠, 丸田優人, 福田光則

日本生化学会東北支部第91回例会　2025/06/14
管状エンドソーム形成に関わるRab10のN末端領域の機能解析

秦凜佳, 菅原翠, 福田光則

日本生化学会東北支部第91回例会　2025/06/14
管状エンドソームの形成制御に関わるRab22A不活性化因子の探索

中島駿平, 福田光則

第47回日本分子生物学会年会シンポジウム「古くて新しい膜輸送研究最前線」　2024/12/29
RABタンパク質の品質管理におけるRABIF/MSS4の機能解析

遠藤龍, 福田光則, 松田憲之, 山野晃史

第47回日本分子生物学会年会シンポジウム「オルガネラ・クオリティ・コントロール」　2024/12/27
Rab35によるミトコンドリアと小胞体の接触部位の制御メカニズム Invited

笠原敦子, 福田光則

第97回日本生化学会大会シンポジウム「オルガネラヒモロジー～マッチングが規定するオルガネラの弦～」　2024/11/08
管状エンドソームの形成を制御するRab不活性化因子の網羅的な探索

中島駿平, 福田光則

第97回日本生化学会大会　2024/11/06
AID-RBD27システムを用いたメラノサイトにおける順行性メラノソーム輸送の3次元ライブイメージング

菅原翠, 丸田優人, 福田光則

第32回日本色素細胞学会学術大会　2024/11/02
チロシナーゼ同調輸送系を用いたメラニン合成酵素の輸送経路の解析とその応用

福田光則

第32回日本色素細胞学会学術大会　2024/11/02
管状エンドソームの形成を制御するRab不活性化因子の探索

中島駿平, 福田光則

第76回日本細胞生物学会大会　2024/07/17
Roles for Rab proteins in SARS-CoV-2 egress from polarised cells. International-presentation

Camille Wouters, Gary Ketner, Stephen J. Gould, Mitsunori Fukuda, Andrew Pekosz

The 43rd Annual Meeting of the American Society for Virology　2024/06/24
クラスリン非依存性エンドサイトーシス経路におけるRab22Aの活性制御機構の解明

中島駿平, 福田光則

日本学術振興会特別研究員-DC フレンドシップミーティング　2024/06/15
管状エンドソームの形成を制御するRab22A不活性化因子の探索

中島駿平, 福田光則

日本生化学会東北支部第90回例会　2024/05/31
Rab21とRab5は独立したエンドサイトーシス経路を制御する

伊藤志帆, 鹿内弥磨, 福田光則, 柚﨑通介, 鍋島陽一, 川内健史

第46回日本分子生物学会年会　2023/12/06
メラニン合成酵素の輸送制御因子の探索に向けたチロシナーゼ同調輸送系の確立

中村光李, 福田光則

第46回日本分子生物学会年会　2023/12/07
上皮細胞からのエクソソームの非対称分泌の分子機構 Invited

福田光則

第61回日本生物物理学会・シンポジウム「生体膜の生物物理呼応〜生命活動における形と動き〜」　2023/11/16
Rab32 and Rab38 facilitate osteoclast function by regulating the intracellular traffic of acid hydrolases and V-ATPase

徳田加奈子, Shiou-Ling Lu, Chen Siyu, 野田和也, 廣瀬勝俊, 宇佐美悠, 村上伸也, 豊澤悟, 福田光則, 和田-孫戈虹, 和田洋, 野田健司

第96回日本生化学会大会　2023/11/01
破骨細胞とマクロファージにおけるRab32および Rab38陽性リソソーム関連オルガネラの解析

野田和也, Lu Shiou-Ling, Chen Siyu, 徳田佳奈子, Yangjie Li, Feike Hao, 和田洋, 和田戈虹, 村上伸也, 福田光則, 伊藤敬, 野田健司

第96回日本生化学会大会　2023/11/01
上皮細胞におけるエクソソームの非対称分泌の分子基盤 Invited

福田光則

第96回日本生化学会大会・シンポジウム「分泌経路の新しいタンパク質輸送・修飾システム」　2023/10/31
松井貴英、酒巻有里子、平城柊、福田光則

SNAREタンパク質VAM, は後期エンドソームに局在し, エクソソーム分泌を制御する

第96回日本生化学会大会　2023/10/31
Rab12とRab14はオートファゴソーム成熟を相補的に制御する

羽賀健太郎, 福田光則

第96回日本生化学会大会　2023/10/31
エクソソームの形成・分泌の分子基盤 Invited

福田光則

第10回日本細胞外小胞学会学術集会・シンポジウム2「EVの基礎的理解」　2023/10/23
管状エンドソーム形成におけるRab22A活性制御機構の解析

中島駿平, 松井貴英, 福田光則

生化学若い研究者の会第63回生命科学夏の学校　2023/08/26
エクソソームの多様性を生み出す仕組みとは？ Invited

福田光則

第75回日本細胞生物学会大会シンポジウム・「細胞外キャリア」の多様性とその形成機構」　2023/06/29
Rab21はRab5と異なる物質輸送経路を制御する

伊藤志帆, 鹿内弥磨, 福田光則, 鍋島陽一, 川内健史

第75回日本細胞生物学会大会　2023/06/28
色のもとのお話:メラノソーム生合成と輸送に関する最新の知識 Invited

福田光則

第48回日本香粧品学会シンポジウム　2023/06/23
TBC1D18によるRab5不活性化を介したエンドソーム成熟機構の解明 Invited

平城柊, 松井貴英, 酒巻有里子, 福田光則

日本生化学会東北支部第88回例会・優秀論文賞受賞講演　2023/06/03
オートファジーを制御するRabファミリーの網羅的スクリーニング

羽賀健太郎、福田光則

日本生化学会東北支部第88回例会　2023/06/03
エンドソーム成熟機構の破綻とパ－キンソン病発症の関連性 Invited

福田光則

第41回日本認知症学会学術集会第37回日本老年精神医学会・シンポジウム「オルガネラ動態が果たす細胞機能と脳神経疾患」　2022/11/25
メラノソームの微小管逆行性輸送の新規制御因子・Rab44の機能解析 Invited

丸田優人, 福田光則

第31回日本色素細胞学会学術大会・シンポジウム「メラノソーム」　2022/11/12
マクロファージにおけるミトファジーは主にミクロオートファジーが担う

陳思禹, 呂唀菱, 野田和也, 徳田佳奈子, 大森弘子, 福田光則, 和田洋, 村上伸也, 野田健司

第95回日本生化学会大会　2022/11/11
Rab32と Rab38は酸加水分解酵素と V-ATPaseの細胞内輸送を制御することにより破骨細胞の機能を促進する

徳田佳奈子, 呂唀菱, 陳思禹, 野田和也, 廣瀬勝俊, 宇佐美悠, 村上伸也, 豊澤悟, 福田光則, 和田戈虹, 和田洋, 野田健司

第95回日本生化学会大会　2022/11/11
低分子量Gタンパク質Rab39は上皮細胞側底膜からのエクソソーム分泌を制御する

松井貴英, 酒巻有里子, 中島駿平, 福田光則

第95回日本生化学会大会　2022/11/11
TBC1D18によるRab5不活性化を介したエンドソーム成熟機構の解明

平城柊, 松井貴英, 酒巻有里子, 福田光則

第95回日本生化学会大会　2022/11/11
メラノソームの微小管逆行性輸送の新規制御因子Rab44の機能解析

丸田優人, 福田光則

第95回日本生化学会大会　2022/11/11
新規Rab22A特異的活性化因子・Vps9d1による管状エンドソームの形成制御

中島駿平, 松井貴英, 福田光則

第95回日本生化学会大会　2022/11/10
Mitochondrial autophagy is carried out by microautophagy in macrhophages.

Shiou-Ling Lu, Siyu Chen, Kazuya Noda, Kanako Tokuda, Hiroko Omori, Nao Shikata, Chao-Yuan Tsai, Hitoshi Kikutani, Yoh Wada, Mitsunori Fukuda, Shinya Murakami, Takeshi Noda

The 10th International Symposium on Autophagy (ISA)　2022/10/24
エクソソームの多様性を生み出す細胞内膜輸送機構の解明

松井貴英, 酒巻有里子, 中島駿平, 福田光則

第9回日本細胞外小胞学会学術集会　2022/10/24
新規Rab活性化因子・Vps9d1のRab22活性化を介した管状エンドソームの形成制御

中島駿平, 松井貴英, 福田光則

第74回日本細胞生物学会大会　2022/06/30
新規Rab22活性化因子・Vps9d1による管状エンドソームの形成制御

中島駿平, 松井貴英, 福田光則

日本生化学会東北支部第88回例会　2022/05/27
メラノソームの微小管逆行性輸送を制御する新規因子の同定と機能解析

丸田優人, 福田光則

日本生化学会東北支部第88回例会　2022/05/27
Identification of novel genetic causes of intellectual disability in consanguineous families.

Francesca Mattioli, Kentaro Haga, Cai-Tao Li, Nazia Ibrahim, Sissy Bassani, Lina Worpenberg, Nicolas Guex, Jean-Yves Roignant, Hossein Darvish, Stylianos E. Antonarakis, Shagufta Naz, Muhammad Ansar, Mitsunori Fukuda, Ru-Juan Liu, Alexandre Reymond

The Swiss Society of Medical Genetics (SSMG) Annual Meeting 2022　2022/04/07
Different types of exosomes are secreted from the apical and basolateral membranes of epithelial cells. International-presentation Invited

Mitsunori Fukuda

Pacifichem 2021 Congress “Extracellular Fine Particle: Chemistry, Biology, and Biomedical Applications”　2021/12/20
Mechanisms of polarized exosome release from epithelial cells. Invited

Mitsunori Fukuda

The NIPS International Symposium “Frontiers in Epithelial Cell Biology”　2021/12/08
新規Rab活性化因子・Vps9d1の標的Rabの探索とその機能解析

中島駿平, 松井貴英, 福田光則

第44回日本分子生物学会年会　2021/12/03
複数の神経・精神疾患に関わるRab39BのFRETバイオセンサーの開発

間裕太郎, 古澤絵菜, 宮地美沙, 和田直之, 鯉沼真吾, 福田光則, 中村岳史

第44回日本分子生物学会年会　2021/12/03
Mechanisms for biogenesis and release of apical and basolateral exosomes from epithelial cells Invited

2021/12/02
新規Rab5不活性化因子・TBC1D18によるエンドソーム成熟制御機構の解明

平城柊, 本間悠太, 酒巻有里子, 松井貴英, 福田光則

第44回日本分子生物学会年会　2021/12/03
新規Rab5不活性化因子・TBC1D18の同定とその機能解明

平城柊, 本間悠太, 酒巻有里子, 松井貴英, 福田光則

第94回日本生化学会大会　2021/11/03
上皮細胞から分泌される多様なエクソソームの形成機構 International-presentation

松井貴英, 大崎双葉, 平城柊, 酒巻有里子, 福田光則

第94回日本生化学会大会　2021/11/03
白髪化に伴うメラニン輸送系因子の発現変化とその対策

永見恵子, 福田光則, 櫻井勇希

第30回日本色素細胞学会学術大会　2021/10/24
メラノソームの微小管逆行性輸送を制御する新規因子の同定と機能解析

丸田優人, 福田光則

第30回日本色素細胞学会学術大会　2021/10/23
B16-F1細胞におけるRab32/38非依存的なメラニン合成酵素の輸送機構の解析

西澤絢, 丸田優人, 本間悠太, 福田光則

第30回日本色素細胞学会学術大会　2021/10/23
メラニン蛍光標識マーカーHA-M-INKを用いたヒト皮膚組織内におけるメラニンの観察 Invited

橋本理恵, 吉川智香子, 水谷友紀, 笠明美, 成英次, 寺村崇, 本間悠太, 福田光則

第30回日本色素細胞学会学術大会シンポジウム #1「メラニン・チロシナーゼ」　2021/10/23
白髪化に伴うメラニン輸送系因子の発現変化

永見恵子, 福田光則, 櫻井勇希

第73回日本細胞生物学会大会・ワークショップ「染色体・核・遺伝子発現③」　2021/07/02
エンドソーム成熟における新規Rab5活性制御因子・TBC1D18の同定

平城柊, 本間悠太, 酒巻有里子, 松井貴英, 福田光則

第73回日本細胞生物学会大会・ワークショップ「オルガネラ③」　2021/07/02
メラノソームの細胞内輸送機構 Invited

福田光則

第120回日本皮膚科学会総会・教育講演23「色素細胞のバイオロジーupdate」　2021/06/11
Structural architecture and cellular functions of juvenile motor neuron disease-causative gene product ALS2/alsin: implication of endosome maturation and endocytic recycling.

Asako Otomo, Suzuka Ono, Kai Sato, Shun Mitsui, Kento Shimakura, Mitsunori Fukuda, Shinji Hadano

Keystone Symposia eSymposia: Neurodegenerative diseases: Genes, Mechanisms and Therapeutics　2021/06
エンドソーム成熟における新規Rab5活性制御因子の同定

平城柊, 本間悠太, 酒巻有里子, 松井貴英, 福田光則

日本生化学会東北支部第87回例会（オンライン開催）　2021/05/29
Role of Rab small GTPases in polarized trafficking in epithelial cells Invited

Mitsunori Fukuda

Department of Biomedical Sciences (DBS) Seminar, University of Lausanne　2021/03/30
A novel method for visualizing melanin distribution in human skin tissues.

Chikako Yoshikawa-Murakami, Takashi Teramura, Yuki Mizutani, Yuta Homma, Mitsunori Fukuda

ERGECD (European Research Group on Experimental Contact Dermatitis) meeting 2021　2021/02
メラノソームの一生：その形成・輸送・分解の仕組みを探る Invited

福田光則

第50回日本皮膚免疫アレルギー学会総会学術大会シンポジウム「メラノサイトと免疫」　2020/12/24
ALIX and ceramide differentially control polarized exosome release from epithelial cells Invited

Mitsunori Fukuda

MBSJ2020 Meeting workshop"Organelle Quality Control - autoregulation of organelle quality and capacity"　2020/12/02
Essential roles of Rab small GTPases in melanosome biogenesis and transport. International-presentation

Mitsunori Fukuda

The 24th International Pigment Cell Conference, IPCC2020 “Takeuchi Medal Awardee Lecture”　2020/06/21
Fluorescent visualization of melanosome distribution in human skin tissue. International-presentation

Chikako Yoshikawa-Murakami, Yuki Mizutani, Eiji Naru, Akemi Ryu, Mitsunori Fukuda

The 24th International Pigment Cell Conference, IPCC2020 “Melanosome biogenesis, transport and transfer”　2020/06/18
Identification and characterization of Rab small GTPases that regulate protein degradation on melanosomes in keratinocytes. International-presentation Invited

Mitsunori Fukuda

The 24th International Pigment Cell Conference, IPCC2020 “Melanosome biogenesis, transport and transfer”　2020/06/18
ショウジョウバエの筋細胞に見られる管状オートリソソームネットワーク International-coauthorship

村川直柔, Amy Kiger, 酒巻有里子, 福田光則, 藤田尚信

第72回日本細胞生物学会大会（誌上開催）　2020/06/10
上皮細胞の基底膜形成と極性形成を制御するRabファミリータンパク質の解析

本間悠太, 木下理子, 福田光則

第72回日本細胞生物学会大会（誌上開催）　2020/06/10
Mon1–Ccz1非依存的な新規エンドソーム成熟機構の発見

平城柊, 本間悠太, 酒巻有里子, 松井貴英, 福田光則

日本生化学会東北支部第86回例会（誌上開催）　2020/05/30
Rabファミリー遺伝子の網羅的ノックアウト上皮細胞の解析

本間悠太, 福田光則

CRESR【細胞外微粒子】2019年度領域会議　2020/01/09
The analysis of Rab32/38 mediated membrane traffic in macrophage and osteoclast. International-presentation

Kanako Tokuda, Kazuya Noda, Yo-hei Yamamoto, Yu Usami, Katsutoshi Hirose, Satoru Toyosawa, Mitsunori Fukuda, Takeshi Noda

The 2019 ASCB/EMBO meeting　2019/12/08
ALS2 controls the intracellular localization of small GTPase Rab17 and regulates endosome maturation. International-presentation

Suzuka Ono, Shuji Murakoshi, Kai Sato, Shun Mitsui, Asako Otomo, Mitsunori Fukuda, Shinji Hadano

The 2019 ASCB/EMBO meeting　2019/12/08
ALS2 along with a novel ALS2 interacting protein Rab30 regulates morphological integrity and functions of the Golgi apparatus. International-presentation

Asako Otomo, Wakana Onodera, Kana Matsui, Kai Sato, Shun Mitsui, Suzuka Ono, Mitsunori Fukuda, Shinji Hadano

The 30th International Symposium on ALS/MND　2019/12/05
Comprehensive knockout analysis of the Rab family small GTPases in epithelial cells

本間悠太, 木下理子, 朽津芳彦, Paulina S. Wawro, 丸橋総史郎, 小口舞, 石田森衛, 藤田尚信, 福田光則

第42回日本分子生物学会年会　2019/12/04
Rab11特異的な結合能を持つ新規Rab11トラッパーの開発

大崎双葉, 松井貴英, 平城柊, 本間悠太, 福田光則

第42回日本分子生物学会年会　2019/12/04
近縁なRabファミリー遺伝子を複数同時にノックアウトした上皮細胞の機能解析

鳩山雄基, 本間悠太, 福田光則

第42回日本分子生物学会年会　2019/12/03
ALS2はRac1活性依存的に低分子量Gタンパク質Rab17の細胞内局在を制御する

小野鈴花, 村越絢, 佐藤海, 三井駿, 大友麻子, 福田光則, 秦野伸二

第42回日本分子生物学会年会　2019/12/03
低分子量G蛋白質Rab～その出会いから網羅解析まで～ Invited

福田光則

新学術研究領域「オルガネラゾーン」若手の会・教育講演　2019/11/25
Rab9エフェクター・Rab32/38活性化因子としてのBLOC-3サブユニットHps4の機能解析 Invited

福田光則

第29回日本色素細胞学会学術大会シンポジウム「メラノソーム」　2019/11/23
Molecular mechanism of tubular endosome formation. International-presentation

Kan Etoh, Mitsunori Fukuda

The 14th International Symposium of the Institute Network for Biomedical Sciences　2019/10/02
一次繊毛形成を制御する低分子量Gタンパク質Rabの網羅的解析

小口舞, 奥山幸生, 本間悠太, 福田光則

第92回日本生化学会大会　2019/09/20
マウス骨組織におけるRab32/38の機能解析

徳田加奈子, 野田和也, 山本洋平, 宇佐美悠, 豊澤悟, 福田光則, 野田健司

第92回日本生化学会大会　2019/09/19
リソソーム内pHを測定可能なレシオ型蛍光プローブの開発

溝口舞, 花岡健二郎, 朽津芳彦, 福田光則, 浦野泰照

第13回バイオ関連化学シンポジウム2019　2019/09/06
細胞内膜交通による筋芽細胞融合の制御

磯部茉莉, 杉浦英志, 福田光則, 柴田昌弘, 亀高諭

日本筋学会第５回学術集会　2019/08/02
一次繊毛形成に関与するRabの網羅的スクリーニング

奥山幸生, 小口舞, 本間悠太, 福田光則

日本生化学会東北支部第85回例会　2019/06/08
低分子量G蛋白質Rabファミリーによる分泌経路の制御

福田光則

生理学研究所研究会「分泌研究の新展開：その普遍性と多様性」　2019/06/06
Comprehensive knockout analysis of the Rab family small GTPases in MDCK cells. International-presentation

Yuta Homma, Riko Kinoshita, Yoshihiko Kuchitsu, Paulina S. Wawro, Soujiro Marubashi, Mai E. Oguchi, Morié Ishida, Naonobu Fujita, Mitsunori Fukuda

The 2018 ASCB/EMBO meeting　2018/12/10
破骨細胞におけるRab32/38を介した新規細胞内膜動態の解析

徳田加奈子, 野田和也, 山本洋平, 宇佐美悠, 福田光則, 野田健司

第41回日本分子生物学会年会　2018/11/30
メラノソームを可視化する新規ツールM-INKを用いたメラノソーム転移・輸送の解析 Invited

福田光則

第41回日本分子生物学会年会　2018/11/29
BAG6が標的とする新規Rabファミリータンパク質の同定とその意義

田島佳寿, 高橋俊樹, 大林典彦, 福田光則, 川原裕之

第41回日本分子生物学会年会　2018/11/28
筋細胞に見られるオートファジー依存的な管状リソソームネットワーク

藤田尚信, 村川直柔, 福田光則

第11回オートファジー研究会　2018/11/20
筋細胞リモデリングに伴い形成される管状リソソームネットワークのダイナミクスの解析

村川直柔, 福田光則, 藤田尚信

第11回オートファジー研究会　2018/11/19
メラニン合成酵素及びメラノソーム輸送の分子機構：輸送阻害に着目した美白剤開発 Invited

福田光則

第43回日本香粧品学会教育セミナー「健やかな肌を保つ～エイジングケア最前線～」　2018/11/02
Rab32/Rab38に対する不活性化因子RUTBC1の色素細胞における機能解析

大林典彦, 丸橋総史郎, 福田光則

第28回日本色素細胞学会学術大会　2018/10/14
グルタミン飢餓によりオートリソソームの成熟が促進される現象の発見

朽津芳彦, 本間悠太, 藤田尚信, 福田光則

第91回日本生化学会大会　2018/09/24
グルタミン飢餓によりオートリソソームの成熟が促進される現象の発見

朽津芳彦, 本間悠太, 藤田尚信, 福田光則福田

生化学若い研究者の会第58回生命科学夏の学校　2018/08/31
Autolysosome maturation induced by glutamine starvation. International-presentation

Yoshihiko Kuchitsu, Mitsunori Fukuda

Neoprotein biology – From synthesis to trafficking　2018/08/23
The Rab signaling network in polarized trafficking in epithelial cells. International-presentation Invited

FUKUDA Mitsunori

Neoprotein biology – From synthesis to trafficking　2018/08/23
ショウジョウバエを用いた筋細胞特異的なオルガネラ形成機構の解析

村川直柔, 福田光則, 藤田尚信

日本筋学会第４回学術集会　2018/08/10
Discovery of glutamine-starvation-induced autolysosome maturation. International-presentation

Yoshihiko Kuchitsu, Yuta Homma, Naonobu Fujita, Mitsunori Fukuda

CWRU-TU 5th Joint Workshop　2018/08/02
Role of Rab small GTPases in neurite outgrowth and differentiation. International-presentation Invited

Mitsunori Fukuda

A symposium in honor of Sumiko Mochida “Forefront of Neurotransmitter Release and Calcium Channel Signaling”　2018/07/07
CD2AP, a risk factor of late-onset Alzheimer’s disease, regulates the endosomal trafficking and degradation of APP.

古澤孝太郎, 福田光則, 久永眞市

第70回日本細胞生物学会大会・第51回発生生物学会合同大会　2018/06/08
A novel cell-based assay system for monitoring the cell-cell fusion process during myotube formation.

2018/06/08
Molecular mechanisms of Streptococcus pneumoniae-targeted selective autophagy via Golgi-resident Rab41 and Nedd4-1 mediated K63-linked ubiquitination.

2018/06/07
Lemur kinase 1 (LMTK1) regulates dendritic spine formation negatively through Rab11 GAP.

西野尋紀, 浅田明子, 斎藤太郎, 安藤香奈恵, 友村美根子, 福田光則, 久永眞市

第70回日本細胞生物学会大会・第51回発生生物学会合同大会　2018/06/07
DENND1A, but not DENND1B or DENND1C, regulates podocalyxin trafficking in epithelial cysts.

2018/06/07
Rab knockout projects unveil new insight into functions of Rabs in membrane traffic.

FUKUDA Mitsunori

2018/06/07
A BLOC-3 component HPS4 regulates melanogenesis through activation of Rab32/38, but independent of Rab9A.

2018/06/06
Rab7 knockout unveiled regulated autolysosome maturation induced by glutamine starvation.

2018/06/06
The small GTPase Rab10 regulates the formation of tubular endosomes through its novel effectors KIF13A/B.

2018/06/05
グルタミン飢餓により誘導される新規リソソーム活性調節機構の解明

朽津芳彦, 藤田尚信, 福田光則

第4回細胞生物若手の会　2018/06/05
Rab small GTPases in neuronal networks: dysregulation of Rabs in neurodegeneration Invited

2018/05/23
筋細胞の再構成に伴い形成される管状リソソームの形成機構

村川直柔, 福田光則, 藤田尚信

日本生化学会東北支部第84回例会　2018/05/19
グルタミン飢餓により誘導されるオートリソソームの成熟現象の発見

朽津芳彦, 本間悠太, 藤田尚信, 福田光則

日本生化学会東北支部第84回例会　2018/05/19
アミノ酸飢餓により誘導されるオートリソソームの成熟機構

朽津芳彦, 藤田尚信, 福田光則

2017年度生命科学系学会合同年次大会（第40回日本分子生物学会年会・第90回日本生化学会大会）　2017/12/08
筋細胞の再構成時に見られるオートファジー依存的な管状リソソーム関連構造体

藤田尚信, 村川直柔, 福田光則

2017年度生命科学系学会合同年次大会（第40回日本分子生物学会年会・第90回日本生化学会大会）ワークショップ「オートファジーの分子メカニズムと生理機能」　2017/12/08
ALS2及びその新規結合因子Rab30の細胞内動態解析

大友麻子, 松井香奈, 小野寺和歌奈, 串田隆志, 白川涼平, 三井駿, 佐藤海, 小野鈴花, 野崎昌久, 福田光則, 秦野伸二

2017年度生命科学系学会合同年次大会（第40回日本分子生物学会年会・第90回日本生化学会大会）　2017/12/07
活性イメージングによるマクロピノソームでのRab5の活性制御の解析

森下宗, 和田直之, 福田光則, 中村岳史

2017年度生命科学系学会合同年次大会（第40回日本分子生物学会年会・第90回日本生化学会大会）　2017/12/06
The small GTPase Rab10 regulates the formation of tubular endosomes. International-presentation

Kan Etoh, Mitsunori Fukuda

The 2017 ASCB/EMBO meeting　2017/12/04
C9ORF72 is a novel Rab7L1/29-binding protein that regulates intracellular membrane traffic. International-presentation

Mitsunori Fukuda, Yoshitsugu Aoki

The 2nd International Symposium of “Brain Protein Aging and Dementia Control”　2017/11/02
Rab small GTPases are key players for neurite outgrowth and differentiation. International-presentation

Mitsunori Fukuda

Seminar in the National Center of Neurology and Psychiatry (NCNP)　2017/09/14
ALS2結合タンパク質Rab30は、神経細胞においてエンドソームゴルジ体間の輸送に関与する

大友麻子, 松井香奈, 小野寺和歌奈, 杉山純也, 石田智之, 白川涼平, 佐藤海, 三井駿, 野崎昌久, 小野鈴花, 福田光則, 秦野伸二

第40回日本神経科学大会　2017/07/22
変異DNAJC13はエンドソーム輸送障害を介してαシヌクレイン神経毒性を増強する

長谷川隆文, 吉田隼, 鈴木マリ, 菅野直人, 小林潤平, 福田光則, 藤林明美, 関口清俊, 江面道典, 菊池昭夫, 武田篤, 望月秀樹, 永井義隆, 青木正志

第40回日本神経科学大会　2017/07/22
パーキン依存的なポリユビキチン化によるシナプトタグミン4のプロテアソームによる分解

樺山博之, 徳重直子, 竹内誠, 樺山実幸, 福田光則, 御子柴克彦

第40回日本神経科学大会　2017/07/21
Visually dissecting Rab switch in macropinocytosis. International-presentation

Takeshi Nakamura, So Morishita, Sayaka Yasuda, Naoyuki Wada, Mitsunori Fukuda

International Symposium on Imaging Frontier 2017 (ISIF 2017)　2017/07/08
Mechanism of Rab5 activation/inactivation on EGF-induced macropinosome. International-presentation

So Morishita, Naoyuki Wada, Mitsunori Fukuda, Takeshi Nakamura

International Symposium on Imaging Frontier 2017 (ISIF 2017)　2017/07/08
Deferent cellular localization and functions of LMTK1 isoforms; lipid-anchored and transmembrane types.

魏冉, 杉山亜梨華, 福田光則, 安藤香奈恵, 久永眞市

第69回日本細胞生物学会大会　2017/06/14
マクロファージ・破骨細胞で見出された新たなオートファジー現象

野田和也, 伊藤敬, 福田光則, 野田健司

第69回日本細胞生物学会大会シンポジウム「オートファジー研究の新たな視点」　2017/06/14
オートファジーを介した筋細胞の再構成機構

藤田尚信, 朽津芳彦, Amy Kiger, 福田光則

第69回日本細胞生物学会大会・若手最優秀発表賞選考会　2017/06/13
神経突起伸長を負に制御する新規低分子量Gタンパク質Rabの探索

小口舞, 衛藤貫, 福田光則

第69回日本細胞生物学会大会　2017/06/13
Rab7によるオートファジー制御機構の再評価

朽津芳彦, 藤田尚信, 福田光則

第69回日本細胞生物学会大会　2017/06/13
神経突起伸長を負に制御する新規Rabタンパク質の探索と機能解析

小口舞, 福田光則

第3回細胞生物若手の会　2017/06/12
Rab7ノックアウトによるオートファジーへの影響は栄養状態に依存する

朽津芳彦, 藤田尚信, 福田光則

第3回細胞生物若手の会　2017/06/12
tubular endosomeの形成機序と生理的意義の探索

衛藤貫, 福田光則

第3回細胞生物若手の会　2017/06/12
Blockade of autophagic flux by Rab7 knockout depends on nutrient status in mammalian cells. International-presentation

Yoshihiko Kuchitsu, Naonobu Fujita, Mitsunori Fukuda

The 8th International Symposium on Autophagy　2017/05/29
リサイクリングエンドソームに局在する新規Rab11結合タンパク質TBC1D12 は神経突起伸長を制御する

小口舞, 野口憲太, 福田光則

日本生化学会東北支部第83回例会　2017/05/27
Rab7ノックアウトによるオートファジーへの影響は栄養状態に依存する

朽津芳彦, 藤田尚信, 福田光則

日本生化学会東北支部第83回例会　2017/05/27
低分子量G蛋白質Rabによるエンドソーム輸送の制御機構

福田光則

第90回日本薬理学会年会シンポジウム「エンドソーム・リソソーム機能と薬物への応用」　2017/03/15
小胞輸送が司る多彩な生命現象～メラノソーム輸送の分子機構の解明から創薬への架け橋：化粧品開発への応用～

福田光則

長崎大学大学院医歯薬学総合研究科セミナー　2017/03/14
細胞内物流システムの解明を目指して～低分子量G蛋白質Rabによるオートファジーの制御メカニズム

福田光則

最先端光計測とライフサイエンスの近未来－Bio. Phys. Chem. 三重点の探索－　2017/03/04
Roles of Rab family small GTPases in polarized trafficking in epithelial cells. International-presentation

Mitsunori Fukuda

The 2017 Japan-NIH joint Symposium on Advances in Biomedical Research and Disease　2017/02/17
小胞輸送制御因子Rab35はCentaurin-β2との結合を介して神経突起伸長を制御する

衛藤貫, 福田光則

理学・生命科学2研究科合同シンポジウム2017～新学術領域における学生・若手研究者の連携～　2017/02/17
A Varp-binding protein, RACK1, regulates dendrite outgrowth through stabilization of Varp protein in melanocytes. International-presentation

Soujiro Marubashi, Norihiko Ohbayashi, Mitsunori Fukuda

The 2017 Japan-NIH joint Symposium on Advances in Biomedical Research and Disease　2017/02/16
TBC1D12 is a novel Rab11-binding protein that modulates neurite outgrowth in PC12 cells. International-presentation

Mai E. Oguchi, Kenta Noguchi, Mitsunori Fukuda

The 2017 Japan-NIH joint Symposium on Advances in Biomedical Research and Disease　2017/02/16
TBC1D12 is a novel Rab11-binding protein that modulates neurite outgrowth in PC12 cells .

The 2017 Japan-NIH joint Symposium on Advances in Biomedical Research and Disease　2017
リサイクリングエンドソームに局在する新規 Rab11 結合タンパク質TBC1D12 は神経突起伸長を制御する

日本生化学会東北支部第83回例会　2017
リサイクリングエンドソームに局在する新規 Rab11 結合タンパク質TBC1D12 は神経突起伸長を制御する

日本生化学会東北支部第83回例会　2017
TBC1D12 is a novel Rab11-binding protein that modulates neurite outgrowth in PC12 cells .

The 2017 Japan-NIH joint Symposium on Advances in Biomedical Research and Disease　2017
日本研究皮膚科学会第41回年次学術大会・総会・招待講演

福田光則

Roles of Rab small GTPases in membrane traffic: molecular mechanisms of melanosome transport in melanocytes　2016/12/10
新規ALS2結合候補分子Rab30の発現及び細胞内動態解析

松井香奈, 小野寺和歌奈, 大友麻子, 福田光則, 秦野伸二

第39回日本分子生物学会年会　2016/12/01
Rab8/10活性化因子・Rabin8による神経突起伸長の制御メカニズム

福田光則

第39回日本分子生物学会年会シンポジウム「メンブレントラフィック研究の新時代」　2016/11/30
Rab GTPaseによる多彩なメンブレントラフィックの制御機構

福田光則

OLYMPUS Innovation Forum 2016　2016/11/30
Autophagy-mediated T-tubule remodeling in Drosophila

藤田尚信, 福田光則, Amy Kiger

第10回オートファジー研究会・第4回新学術「オートファジー」班会議　2016/11/14
メラノソームを染色する新規ツールの開発

石田森衛, 丸橋総史郎, 福田光則

第27回日本色素細胞学会学術大会・ワークショップ「メラノソームの動態に挑む」　2016/11/12
Rab small GTPases regulate polarized trafficking in epithelial cells. International-presentation

Mitsunori Fukuda

Ireland – Japan Joint Seminar: Membrane Trafficking, Cilia and Oxygen Sensing　2016/10/12
Rabファミリーによる膜輸送・オートファジーの制御機構

福田光則

筋萎縮性側索硬化症(ALS)新規治療法開発をめざした病態解明平成28年度ワークショップ　2016/09/30
リサイクリングエンドソームに局在する新規Rab11結合タンパク質TBC1D12の機能解析

小口舞, 野口憲太, 福田光則

第89回日本生化学会大会　2016/09/27
細胞外環境に依存したRabファミリーによる上皮細胞極性輸送の制御

福田光則

第89回日本生化学会大会シンポジウム「膜動態を介した細胞間・細胞外環境との相互作用の制御」　2016/09/25
Regulation of podocalyxin trafficking by Rab small GTPases in epithelial cells. International-presentation

Mitsunori Fukuda

2016 FASEB Science Research Conference “GTPases in Trafficking, Autophagy and Disease”　2016/09/21
Rab12 regulates podocalyxin exit from early endosomes through tubulation of endosomal membranes. International-presentation

Paulina S. Mrozowska, Mitsunori Fukuda

2016 FASEB Science Research Conference “GTPases in Trafficking, Autophagy and Disease”　2016/09/20
メラノソームの生合成と輸送の分子メカニズム

福田光則

フジフィルム株式会社医薬品・ヘルスケア研究所講演会　2016/08/26
ALS2/Alsin及び新規ALS2結合低分子量Gタンパク質Rab17はリサイクリングエンドソームに局在する

小野鈴花, 大友麻子, 福田光則, 秦野伸二

第39回日本神経科学大会　2016/07/22
リサイクリングエンドソームに局在する新規Rab11結合タンパク質TBC1D12の同定

小口舞, 野口憲太, 福田光則

第68回日本細胞生物学会大会　2016/06/17
破骨細胞に関わるRabタンパク質の網羅的スクリーニング

野田和也, 伊藤敬, 福田光則, 野田健司

第68回日本細胞生物学会大会　2016/06/17
Rab35活性化因子DENND1A/connecdenn 1は神経突起伸長を制御する

衛藤貫, 福田光則

第68回日本細胞生物学会大会　2016/06/16
上皮細胞のポドカリキシン極性輸送におけるRabシグナリングネットワークの解析

福田光則

第68回日本細胞生物学会大会シンポジウム「高次生命機能を司るメンブレントラフィック：分子基盤からその破綻による疾患発症の理解に向けて」　2016/06/15
Regulation of podocalyxin trafficking by Rab small GTPases in 2D and 3D epithelial cell cultures. International-presentation

Paulina S. Mrozowska, Mitsunori Fukuda

2016 Gordon Research Conference “Cell Polarity and Signaling”　2016/06/13
Regulation of podocalyxin trafficking by Rab small GTPases in 2D and 3D epithelial cell cultures. International-presentation

Paulina S. Mrozowska, Mitsunori Fukuda

2016 Gordon Research Seminar on Cell Polarity and Signaling　2016/06/11
メラノソームの生合成と輸送

福田光則

第115回日本皮膚科学会総会・教育講演「知っておくべき色素異常症」　2016/06/04
細胞内小胞輸送が制御する多彩な生命現象～メラニン輸送、オートファジー、ヒスタミン分泌まで～

福田光則

第40回皮膚科免疫セミナー　2016/03/05
軸索伸長に関わる膜輸送系の新たな制御系－Cdk5によるGRAB（Rab8GEF）のリン酸化はRab8及びRab11を介して軸索伸長を制御する

古澤孝太郎, 浅田明子, 福田光則, 久永眞一

第38回日本分子生物学会年会・第88回日本生化学会大会合同大会　2015/12/02
ALS2及び新規結合低分子量Gタンパク質Rab17はリサイクリングエンドソームに局在する

小野鈴花, 大友麻子, 福田光則, 秦野伸二

第38回日本分子生物学会年会・第88回日本生化学会大会合同大会　2015/12/02
Alfyによるメンブレントラフィック制御

蔭山俊, 和栗聡, 鐘ヶ江裕美, 曽友深, 一村義信, 斎藤泉, 福田光則, 小松雅明

第38回日本分子生物学会年会・第88回日本生化学会大会合同大会　2015/12/02
神経突起伸長におけるRabシグナリングカスケードの役割

福田光則

第38回日本分子生物学会年会・第88回日本生化学会大会合同大会ワークショップ「高次生命機能を支えるメンブレントラフィック」　2015/12/02
RUTBC1はRab32/38の不活性化を通してメラニン合成酵素の輸送を調節する

大林典彦, 丸橋総史郎, 福田光則

第38回日本分子生物学会年会・第88回日本生化学会大会合同大会　2015/12/01
新規Varp結合分子・RACK1はVarpの安定化を介してメラノサイトのデンドライト伸長に関与する

丸橋総史郎, 大林典彦, 福田光則

第38回日本分子生物学会年会・第88回日本生化学会大会合同大会　2015/12/01
神経突起伸長におけるRabin8の機能解析

本間悠太, 福田光則

第38回日本分子生物学会年会・第88回日本生化学会大会合同大会　2015/12/01
Mon1-Ccz1複合体は後期エンドソームでのみRab7を活性化するがリソソームへの転換時にはそこから解離する

森下宗, 安田さや香, 藤田明音, 七尾友久, 和田直之, 和栗聡, Giampietro Schiavo, 福田光則, 中村岳史

第38回日本分子生物学会年会・第88回日本生化学会大会合同大会　2015/12/01
Rab33Aはラット耳下腺腺房細胞においてβ刺激性アミラーゼ分泌機構に関与している

今井あかね, 辻村麻衣子, 吉江紀夫, 福田光則

第38回日本分子生物学会年会・第88回日本生化学会大会合同大会　2015/12/01
メラノサイトにおけるメラノソームの微小管順行性輸送メカニズム

石田森衛, 福田光則

第26回日本色素細胞学会学術大会・日本色素細胞学会奨励賞・受賞講演　2015/11/15
FRETセンサーによるRab11のリサイクリング経路制御機構の検討

照井翔, 鯉沼真吾, 石田彪馬, 和田直之, 福田光則, 中村岳史

第24回日本バイオイメージング学会学術集会　2015/09/27
GRAB, a GEF of Rab8, regulates axonal outgrowth in a Cdk5 phosphorylation-dependent manner.

古澤孝太郎, 浅田明子, 福田光則, 久永眞市

第58回日本神経化学会大会　2015/09/11
Rab35・centaurin-β2/ACAP2複合体の形成による神経突起伸長及び細胞質分裂の制御

衛藤貫, 福田光則

第67回日本細胞生物学会大会　2015/06/30
Cdk5はRab8のGEFであるGRABをリン酸化することで軸索伸長を制御する

古澤孝太郎, 浅田明子, 斎藤太郎, 福田光則, 久永眞一

第67回日本細胞生物学会大会　2015/06/30
神経突起伸長過程における膜輸送制御因子Rabの役割

衛藤貫, 福田光則

第1回細胞生物若手の会　2015/06/29
Rab small GTPases, key players in melanosome movements and neurite outgrowth. International-presentation

Mitsunori Fukuda

2015 Departmental Seminar Series at the Pasteur Institute　2015/06/08
Highly coordinated delivery of uroplakin proteins to the apical urothelial cell surface. International-presentation

Jiangyong Ouyang, Xuemei Guo, Krassimira Hadjiolova, Jeremy Miller, Iwona Gumper, Jean-Pierre Simon, Tolmachova, Miguel Seabra, Mitsunori Fukuda, Xue-Ru Wu, Michael Rindler, Sun Tung-Tien, Gert Kreibich

The 2015 American Urological Association meetings　2015/05/16
Rab35・centaurin-β2/ACAP2複合体形成の構造基盤と神経突起伸長及び細胞質分裂への関与

衛藤貫, 福田光則

日本生化学会東北支部第81回例会　2015/05/09
Varpの新規結合分子の探索とメラノサイトのデンドライト形成への関与

丸橋総史郎, 大林典彦, 福田光則

日本生化学会東北支部第81回例会　2015/05/09
「細胞内物流システム」の制御メカニズム～メラニン輸送からオートファジーまで

福田光則

LO皮膚科学研究会（スカイクラブ冬期研究会）　2015/03/28
分泌顆粒の制御に関わるRabファミリーの網羅的機能解析

福田光則

第120回日本解剖学会総会・全国学術集会・第92回日本生理学会大会合同大会シンポジウム「エキソサイトーシス・エンドサイトーシス研究の最前線」　2015/03/21
低分子量G蛋白質Rabが制御する多彩な生命現象～メラニン輸送、神経回路網形成、オートファジーから感染症まで～

福田光則

国立感染症研究所・学友会・文化祭シンポジウム　2014/11/28
細胞接着因子の細胞膜での発現・局在制御機構の観察系の開発

川端政則, 林崇, 宮下聡, 田谷真一郎, 有村奈利子, 瀬戸裕介, 早瀬ヨネ子, 福田光則, 星野幹夫

第37回日本分子生物学会年会　2014/11/27
Rab結合タンパク質GRABのCdk5-p35によるリン酸化とその役割

古澤孝太郎, 浅田明子, 斎藤太郎, 福田光則, 久永眞市

第37回日本分子生物学会年会　2014/11/27
Rab13はMstの下流分子であり、LFA-1の局在制御を介してリンパ球の遊走を制御している

大内裕太朗, 錦見昭彦, 石原沙耶花, 小沢まどか, 福田光則, 木梨達雄, 片桐晃子

第37回日本分子生物学会年会　2014/11/26
筋萎縮性側索硬化症原因遺伝子産物ALS2に結合する新規調節因子Rab30の機能解析

小野寺和歌奈, 大友麻子, 福田光則, 秦野伸二

第37回日本分子生物学会年会　2014/11/26
ALS2及び新規ALS2結合低分子量Gタンパク質Rab17の細胞内局在解析

小野鈴花, 大友麻子, 福田光則, 秦野伸二

第37回日本分子生物学会年会　2014/11/26
Rabin8はGEF活性非依存的にオートファゴソーム形成を抑制する

天貝佑太, 伊藤敬, 福田光則, 水野健作

第8回オートファジー研究会・第2回「オートファジー」班会議　2014/11/09
Rabファミリーによるメラニン合成酵素の輸送制御とその破綻による白皮症

福田光則

第87回日本生化学会大会　2014/10/18
Varpの新規結合タンパク質・Rab40CはメラノサイトにおいてVarpのプロテアソーム依存的な分解を促進する

島田光, 谷津彩香, 大林典彦, 福田光則

第87回日本生化学会大会　2014/10/17
常時活性化型Rab27A変異体はエフェクター分子であるSlac2-aを細胞質でトラップすることによってメラノソーム輸送を阻害する

荒井沙希, 石田森衛, 大林典彦, 福田光則

第87回日本生化学会大会　2014/10/17

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若手優秀発表賞
神経突起伸長におけるRab35とそのエフェクター分子centaurin-β2/ACAP2の構造機能相関に関する解析

衛藤貫, 福田光則

第87回日本生化学会大会　2014/10/17
Rab27Aは破骨細胞の多核化とリソソーム機能を制御する

菅原めぐみ, 坂井詠子, 福間裕, 西下一久, 岡元邦彰, 福田光則, 泉哲郎, 吉田教明, 筑波隆幸

第87回日本生化学会大会　2014/10/17
低分子量GTPase Rabファミリーによる有芯顆粒開口放出の制御機構

福田光則

第36回日本生物学的精神医学会・第57回日本神経化学会大会合同年会シンポジウム「神経ペプチドや神経栄養因子の小胞輸送と精神神経疾患」　2014/10/01
乳癌において変異p53がリガンド反応性の間葉型浸潤分子装置を創出する機序

橋本あり, 橋本茂, 杉野弘和, 吉川歩, 及川司, 小野寺康仁, 半田悠, 大塚勇太郎, 岩見昂亮, 佐藤宏紀, 小根山千歳, 岡田雅人, 福田諭, 福田光則, 佐邊壽孝

第73回日本癌学会学術総会　2014/09/26
Structure-function analyses of the small GTPase Rab35 and its effector centaurin-β2/ACAP2 during neurite outgrowth. International-presentation

Kan Etoh, Mitsunori Fukuda

ISN 2014 Special Neurochemistry Conference　2014/09/21
LMTK1 regulates dendritic formation by regulating movement of Rab11A-positive endosomes. International-presentation

Tetsuya Takano, Tomoki Urushibara, Nozomu Yoshioka, Taro Saito, Mitsunori Fukuda, Mineko Tomomura, Shin-ichi Hisanaga

ISN 2014 Special Neurochemistry Conference　2014/09/21
Rabタンパク質を利用したRNAサイレンシングの場の探索

小林穂高, 福田光則, 泊幸秀

RNAフロンティアミーティング　2014/09/18
Mechanism of the melanosome transport inhibition induced by a constitutive active Rab27A(Q78L) mutant in melanocytes: development of a novel melanosome-targeting (MST) tag and its applications. International-presentation

Morie Ishida, Saki P. Arai, Norihiko Ohbayashi, Mitsunori Fukuda

IPCC 2014: XXII International Pigment Cell Conference　2014/09/04
Rab35は神経突起伸長においてRab8, Rab13, Rab36の局在を制御する

小林穂高, 衛藤貫, 大林典彦, 福田光則

第54回生命科学夏の学校　2014/08/29
The molecular mechanism of melanosome transport in melanocytes. International-presentation

Mitsunori Fukuda

The SFB629 symposium “Molecular Cell Dynamics”　2014/06/13
Dennd3はマウス胚性線維芽細胞においてRab12のグアニンヌクレオチド交換因子として機能する

野口憲太, 松井貴英, 福田光則

第66回日本細胞生物学会大会　2014/06/13
腎臓尿細管上皮細胞におけるRab27依存的及び非依存的Slp2-aの機能

福田光則

第66回日本細胞生物学会大会シンポジウム「細胞の恒常性維持の破綻そして疾患」　2014/06/12
A molecular link between p53 alterations and GEP100-Arf6-AMAP1 pathway as a mesenchymal invasion machinery to be activated by external lingands.

橋本あり, 橋本茂, 及川司, 小根山千歳, 小野寺康仁, 杉野弘和, 吉川歩, Jin-Min Nam, 木下留美子, 谷野美智枝, 半田悠, 吉野正修, 大塚勇太郎, 佐藤宏紀, 白土博樹, 伊藤陽一, 田中伸哉, 福田光則, 岡田雅人, 佐邊壽孝

第66回日本細胞生物学会大会シンポジウム「細胞の恒常性維持の破綻そして疾患」　2014/06/12
Rabin8 negatively regulates autophagosome formation, independently of its GEF activity.

天貝佑太, 伊藤敬, 福田光則, 水野健作

第66回日本細胞生物学会大会　2014/06/11
アミノ酸トランスポーターの分解を介した新規栄養シグナルとオートファジーの制御機構

松井貴英, 福田光則

第119回日本解剖学会総会・全国学術集会シンポジウム「オルガネラの恒常性維持機構 −疾患を見据えた細胞生物学的アプローチ−」　2014/03/27
Rab12はアミノ酸トランスポーターPAT4の分解制御を介してmTORC1とオートファジーを制御する

松井貴英, 福田光則

第7回オートファジー研究会　2013/12/19
Rab cluster as a novel mechanism that concentrates multiple Rab-signalings. International-presentation

Hotaka Kobayashi, Mitsunori Fukuda

The 2013 Annual Meeting of the American Society for Cell Biology　2013/12/15
ラット耳下腺腺房細胞の開口分泌時におけるRab27のGDP/GTP交換サイクル

今井あかね, 石田森衛, 吉江紀夫, 辻村麻衣子, 佐藤律子, 梨田智子, 福田光則

第58回日本唾液腺学術集会　2013/12/14
エンドソーム成熟とオートファジーに関わるRab7の活性可視化

安田さや香, 大西悠希, 藤田明音, 川崎司人, 和田直之, 和栗聡, Giampietro Schiavo, 福田光則, 中村岳史

第36回日本分子生物学会年会　2013/12/04
神経突起伸展過程におけるRab35の時空間的活性変化の解析

永井寛之, 石堂菜々子, 安田さやか, 小林穂高, 福田光則, 中村岳史

第36回日本分子生物学会年会　2013/12/04
Rab17によるSyntaxin-4の樹状突起への極性輸送を介したカイニン酸型グルタミン酸受容体の膜表面への発現制御

森靖典, 福田光則, Jeremy M Henley

第36回日本分子生物学会年会　2013/12/04
Slp2-aはRap-ezrinシグナルを介して腎臓尿細管上皮細胞の大きさを調節する

安田貴雄, 福田光則

第36回日本分子生物学会年会　2013/12/03
常時活性化型Rab27A変異体によるメラノソーム輸送阻害の原因を探る～メラノレギュリン分子を利用した新たなメラノソーム局在化ツールの開発～

荒井沙希, 石田森衛, 大林典彦, 福田光則

第36回日本分子生物学会年会　2013/12/03
Dennd3はRab12の活性化を介してmTORC1活性及びオートファジーを調節する

野口憲太, 松井貴英, 福田光則

第36回日本分子生物学会年会　2013/12/03
低分子量Gタンパク質Rab1AはSKIP-キネシンモーターとの相互作用を介してメラノソームの微小管順行性輸送を制御する

石田森衛, 福田光則

第25回日本色素細胞学会学術大会　2013/11/16
LMTK1 regulates dendritic arborization by regulating movement of Rab11A-positive endosomes. International-presentation

Shin-ichi Hisanaga, Tomomi Urushibara, Taro Saito, Akiko Asada, Mitsunori Fukuda, Mineko Tomomura, Tetsuya Takano

The 43rd annual meeting of the Society for Neuroscience　2013/11/11
メラニン合成酵素をメラノソームに受け渡す仕組みとは？

福田光則

JBAバイオセミナーシリーズ・“未来へのバイオ技術”勉強会「シミへの新たなアプローチ」　2013/10/02
メラノソームのロジスティクスを司る低分子量G蛋白質Rabの機能解析

福田光則

新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」・シンポジウム　2013/09/17
神経細胞の軸索と樹状突起形成に関わる新たな膜輸送制御経路Cdk5-LMTK1-Rab11

久永眞市, 高野哲也, 堤弘次, 福田光則, 友村美根子

第86回日本生化学会大会シンポジウム「メンブレントラフィックの新局面：多様な細胞現象との連携による生理機能の制御」　2013/09/13
NDR2によるRabin8のリン酸化と一次繊毛形成における機能

千葉秀平, 天貝佑太, 本間悠太, 福田光則, 水野健作

第86回日本生化学会大会シンポジウム「メンブレントラフィックの新局面：多様な細胞現象との連携による生理機能の制御」　2013/09/13
Syntaxin-3はメラニン合成酵素のメラノソームへの輸送を制御する

谷津彩香, 大林典彦, 田村可南子, 福田光則

第86回日本生化学会大会　2013/09/13
リサイクリングエンドソームRabによる神経突起伸長・分化の制御メカニズム

福田光則

第86回日本生化学会大会シンポジウム「細胞が持つリサイクルシステム研究の新展開」　2013/09/12
培養肝細胞への遊離コレステロールの負荷はperilipin2の分解とrab18依存的なアポリポタンパクBへの異常な脂質負荷を引き起こす

牧野麻美, ウラン-松田フランソワーズ, 村手源英, 阿部充宏, 福田光則, 山下静也, 藤本豊士, ユベールヴィダール, ミシェルラガルデ, イザベルデルトン-ファンデンブルッケ, 小林俊秀

第86回日本生化学会大会　2013/09/11
Plk1は分裂期におけるVimentinのリン酸化を介して初期エンドソームのfusionを阻害する

井川敬介, 佐藤綾香, 松村繁, 後藤英仁, 福田光則, 稲垣昌樹, 石濱泰, 豊島文子

第86回日本生化学会大会　2013/09/11
Small GTPase Rab17 and its guanine nucleotide exchange factor Rabex-5 regulate the dendritic morphogenesis of hippocampal neurons

Yasunori Mori, Takahide Matsui, Mitsunori Fukuda

YLS Symposium 2013: Molecular Mechanisms of Membrane Dynamics　2013/09/09
Leishmanolysin-mediated degradation of Synaptotagmin XI leads to deregulated cytokine secretion.

Guillermo Arango Duque, Mitsunori Fukuda, Albert Descoteaux

American Society of Parasitologists 2013 Annual Meeting　2013/06/29
低分子量GTPase Rab12によるリサイクリングエンドソームからリソソームへの新規分解経路の制御機構

福田光則

第65回日本細胞生物学会大会シンポジウム「タンパク質分解システムによる細胞制御」　2013/06/21
神経細胞での形態および小胞輸送におけるLMTK1活性の役割

漆原智己, 高野哲也, 吉岡望, 浅田明子, 斎藤太郎, 福田光則, 友村美根子, 久永眞市

第36回日本神経科学大会　2013/06/20
Rab12はアミノ酸トランスポーターPAT4の分解制御を介してmTORC1とオートファジーを制御する

松井貴英, 福田光則

第65回日本細胞生物学会大会　2013/06/20
新奇キナーゼLMTK1/AATYK1はRab11A依存的なリサイクリングエンドソーム輸送を介して神経突起形成を制御する

高野哲也, 漆原智己, 吉岡望, 斎藤太郎, 福田光則, 友村美根子, 久永眞市

第65回日本細胞生物学会大会　2013/06/20
The small GTPase Rab1A regulates microtubule-dependent anterograde melanosome transport in melanocytes. International-presentation

Morié Ishida, Norihiko Ohbayashi, Yuto Maruta, Yuka Ebata, Mitsunori Fukuda

NIH-Tohoku University-JSPS Symposium　2013/05/10
Role of Rab27-GEF in parotid acinar cell granule exocytosis. International-presentation

Akane Imai, Morié Ishida, Mitsunori Fukuda, Tomoko Nashida, Hiromi Shimomura

91st General Session & Exhibition of the IADR (International Association for Dental Research)　2013/03/22
Rab1Aはメラノソームの微小管順行性輸送を制御する

石田森衛, 大林典彦, 丸田優人, 江幡由佳, 福田光則

第85回日本生化学会大会　2012/12/16

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鈴木紘一メモリアル賞
DENN/MADD/Rab3GEPは耳下腺腺房細胞においてRab27のGDP/GTP交換因子(GEF)として機能する

今井あかね, 石田森衛, 福田光則, 梨田智子, 下村浩巳

第85回日本生化学会大会　2012/12/16
Rab35はMICAL-L1を介してEHD1の局在を制御することで神経突起伸長を制御する

小林穂高, 福田光則

第85回日本生化学会大会　2012/12/16
メラノサイトの樹状突起伸長におけるVarpの役割

谷津彩香, 大林典彦, 田村可南子, 福田光則

第85回日本生化学会大会　2012/12/15
Slp2-aはシグナル伝達分子podocalyxinをapical面に輸送し、claudin-2の発現調節を行う

安田貴雄, 三枝智香, 鎌倉幸子, 住本英樹, 福田光則

第35回日本分子生物学会年会　2012/12/13
Atg12-5/16L1複合体によるRab33B依存的膜輸送制御の可能性について

伊藤敬, 藤田尚信, 齊藤達哉, 小松雅明, 審良静男, 吉森保, 福田光則

第35回日本分子生物学会年会　2012/12/13
LMTK1/AATYK1はRab11及びGSK3β活性を介して樹状突起形成を制御する

高野哲也, 小倉拓也, 斎藤太郎, 浅田明子, 福田光則, 友村美根子, 久永眞市

第35回日本分子生物学会年会　2012/12/12
低分子量GTPase Rabが司る多彩な生命現象〜メラニン輸送、神経細胞の極性輸送からオートファジーまで〜

福田光則

理化学研究所・細胞システムコロキウム　2012/12/07
シナプトタグミン及びスリップ（Slp）による分泌制御の分子機構

福田光則

朝日生命成人病研究所・分泌セミナー　2012/12/01
神経突起伸長・形成における低分子量GTPase Rabファミリーの機能解明

福田光則

生理学研究所研究会「神経シナプス伝達の時空間ダイナミクス」　2012/11/27
メラノソームの微小管輸送における低分子量Gタンパク質Rabの役割

福田光則

第24回日本色素細胞学会学術大会ワークショップ　2012/11/24
神経回路形成における低分子量Gタンパク質Rabファミリーの役割

福田光則

第17回東北大学学際ライフサイエンスシンポジウム　2012/11/06
The Rab family small GTPases regulate membrane trafficking in melanocytes. International-presentation

Mitsunori Fukuda

Cold Spring Harbor Asia Conference “Small GTPase different scales: proteins, membranes, cells”　2012/09/27
Small GTPase Rab12 regulates constitutive degradation of transferrin receptor. International-presentation

Cold Spring Harbor Asia Conference “Small GTPase different scales: proteins, membranes, cells”　2012/09/27

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Takahide Matsui and Mitsunori Fukuda
Rab35 regulates Arf6 activity through centaurin β2/ACAP2 during neurite outgrowth: A novel cross-talk between Rab and Arf. International-presentation

Hotaka Kobayashi, Mitsunori Fukuda

Cold Spring Harbor Asia Conference “Small GTPase different scales: proteins, membranes, cells”　2012/09/25
分子レベルで見たメラニン色素の動く仕組み

福田光則

日本放射線影響学会第55回大会ワークショップ「紫外線に対する生物応答：細胞から皮膚まで」　2012/09/06
樹状突起特異的な小胞輸送に関与する低分子量Gタンパク質Rab17の解析

森靖典, 松井貴英, 古谷裕, 吉原良浩, 福田光則

第3回新学術領域研究「包括型脳科学研究推進支援ネットワーク」夏のワークショップ　2012/07/26
分子スイッチRab35による神経突起伸長メカニズムの解明

小林穂高, 福田光則

第3回新学術領域研究「包括型脳科学研究推進支援ネットワーク」夏のワークショップ　2012/07/26
Small GTPase Rab17 regulates the dendritic morphogenesis and postsynaptic development of hippocampal neurons.

森靖典, 松井貴英, 古谷裕, 吉原良浩, 福田光則

第4回新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議　2012/06/13
メラノソームの微小管順行性輸送を制御するRabタンパク質の探索

石田森衛, 大林典彦, 丸田優人, 福田光則

第4回新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議　2012/06/13
Slp2-aが制御する上皮細胞の新規極性輸送機構と細胞間相互作用への影響

安田貴雄, 三枝智香, 鎌倉幸子, 住本英樹, 福田光則

第4回新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議　2012/06/13
新規Rab35結合蛋白質MICAL-L1の同定とその機能解析

小林穂高, 福田光則

第4回新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議　2012/06/13
Atg16L1によるオートファジーとは異なる膜輸送制御の可能性について

伊藤敬, 藤田尚信, 齊藤達哉, 小松雅明, 審良静男, 吉森保, 福田光則

第4回新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議　2012/06/13
メラノサイトの樹状突起形成におけるVarpのVPS9ドメインの役割

谷津彩香, 大林典彦, 田村可南子, 福田光則

第4回新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議　2012/06/13
Rab36はRILPとの結合を介してメラノソームの逆行性微小管輸送を制御する

松井貴英, 大林典彦, 福田光則

第4回新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議　2012/06/13
NDRによるRabin8のリン酸化と一次繊毛形成における機能解析

天貝佑太, 千葉秀平, 本間悠太, 菅野新一郎, 安井明, 福田光則, 水野健作

第4回新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議　2012/06/13
Quantitative image analysis for melanosome dynamics.

吉澤信, 藤原武雄, 福田光則, 横田秀夫, 牧野内昭武

第4回新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議　2012/06/13
The role of the kinase activity of LMTK1 in the recycling endosome pathway.

小幡昌世, 高野哲也, 友村美根子, 斎藤太郎, 福田光則, 久永眞市

第45回日本発生生物学会・第64回日本細胞生物学会合同大会　2012/05/30
Rab small GTPases regulate neurite outgrowth and dendritic morphogenesis.

福田光則

第45回日本発生生物学会・第64回日本細胞生物学会合同大会シンポジウム「Frontiers in intracellular transport and organelle biology」　2012/05/30
An ARF6/Rab35 GTPase cascade for endocytic recycling and successful cytokinesis.

Laurent Chesneau, Daphné Dambournet, Mickaël Machicoane, Ilektra Kouranti, Mitsunori Fukuda, Bruno Goud, Arnaud Echard

第45回日本発生生物学会・第64回日本細胞生物学会合同大会シンポジウム「Frontiers in intracellular transport and organelle biology」　2012/05/30
Rab33a mediates anterograde vesicular transport for membrane exocytosis and axon outgrowth.

中澤瞳, 佐田忠行, 鳥山道則, 多胡憲冶, 杉浦忠男, 福田光則, 稲垣直之

第45回日本発生生物学会・第64回日本細胞生物学会合同大会　2012/05/29
NDR kinase is required for ciliogenesis through the phosphorylation of Rabin8.

本間悠太, 千葉秀平, 天貝佑太, 菅野新一郎, 安井明, 福田光則, 水野健作

第45回日本発生生物学会・第64回日本細胞生物学会合同大会　2012/05/29
Small GTPase Rab17 regulates the dendritic morphogenesis and postsynaptic development of hippocampal neurons. International-presentation

Yasunori Mori, Takahide Matsui, Yutaka Furutani, Yoshihiro Yoshihara, Mitsunori Fukuda

The Joint Meeting of the British Societies for Cell and Developmental Biology and the Japanese Society for Developmental Biologists, Spring Conference　2012/04/17
サンペンズエキスのメラノソーム輸送阻害作用に関する検討

村松慎介, 水谷友紀, 笠明美, 小出千春, 福田光則

日本薬学会第132会年会　2012/03/30
Involvement of Rab35 in phagosome formation through regulating ARF6 activity by ACAP2

江上洋平, 福田光則, 荒木伸一

第117回日本解剖学会総会・全国学術集会　2012/03/27
メラノソームをモデル系とした細胞内小胞輸送機構の解明

福田光則

ワークショップ「量子ビームを用いた物質・生命科学の新展開 I」　2011/12/20
Analysis of Rab35 function in neurite outgrowth using FRET biosensors.

石堂菜々子, 永井寛之, 小林穂高, 佐甲靖志, 新井孝夫, 服部成介, 松田道行, 福田光則, 中村岳史

第34回日本分子生物学会年会　2011/12/15
NDR is required for ciliogenesis through the phosphorylation of Rabin8.

天貝佑太, 千葉秀平, 菅野新一郎, 安井明, 福田光則, 水野健作

第34回日本分子生物学会年会　2011/12/15
Rab17, a dendrite-specific Rab protein, regulates the dendritic morphogenesis and postsynaptic development of hippocampal neurons.

森靖典, 松井貴英, 古谷裕, 吉原良浩, 福田光則

第34回日本分子生物学会年会　2011/12/13
Rab33a stimulates vesicular trafficking and promotes axon outgrowth. International-presentation

Hitomi Nakazawa, Tadayuki Sada, Michinori Toriyama, Kenji Tago, Mitsunori Fukuda, Naoyuki Inagaki

The 2011 Annual Meeting of the American Society for Cell Biology　2011/12/06
NDR is required for ciliogenesis through the phosphorylation of Rabin8. International-presentation

Shuhei Chiba, Yuta Amagai, Shinichiro Kanno, Akira Yasui, Mitsunori Fukuda, Kensaku Mizuno

The 2011 Annual Meeting of the American Society for Cell Biology　2011/12/04
Cdk5-LMTK1/AATYK1-Rab11は軸索伸長を制御する新たなシグナル経路である

高野哲也, 友村美根子, 吉岡望, 堤弘次, 寺沢雄吉, 川野仁, 福田光則, 久永眞市

第54回日本神経化学会大会　2011/09/26
Rabの網羅的解析ツールを用いた新規膜輸送経路の探索と新たなRab機能の同定

福田光則

第84回日本生化学会大会シンポジウム「メンブレントラフィック研究の最近のトレンド（低分子量GTPaseによる多彩な制御機構）」　2011/09/24
耳下腺腺房細胞EPI64はRab27-GTPase-activating protein (Rab27-GAP)として開口分泌に関わっている

今井あかね, 吉江紀夫, 石橋弘太郎, 福田光則, 羽下麻衣子, 梨田智子, 下村浩巳

第84回日本生化学会大会　2011/09/23
COS-1細胞を利用したリサイクリングエンドソーム局在Rab低分子量Gタンパク質のスクリーニングおよび機能解析

三崎亮, 福田光則, Jennifer Stow, 田口友彦

第84回日本生化学会大会　2011/09/23
Doc2αによるホルモン分泌制御機能の解析

坪井貴司, 森靖典, 松井貴英, 青木亮, 大屋愛実, 柳原優, 福田光則

第34回日本神経科学大会　2011/09/16
Tracking Melanosomes via Particle Filter with Lloyd Partitioning. International-presentation

Shin Yoshizawa, Takeo Fujiwara, Mitsunori Fukuda, Hideo Yokota

The 12th International Conference on Systems Biology (ICSB)　2011/08/30
一次繊毛形成におけるRabin8のリン酸化とその機能

天貝佑太, 千葉秀平, 菅野新一郎, 安井明, 福田光則, 水野健作

第77回日本生化学会東北支部会例会　2011/07/23
Polo-like kinase 1による分裂期の初期エンドソーム制御機構

井川敬介, 福田光則, 豊島文子

第63回日本細胞生物学会大会　2011/06/27
Transferrin receptor is constitutively degraded by a novel Rab12-dependent pathway in mouse embryonic fibroblasts.

松井貴英, 伊藤敬, 福田光則

第63回日本細胞生物学会大会　2011/06/27
Development of genetically-encoded FRET biosensors for Rab35.

石堂菜々子, 小林穂高, 佐甲靖志, 新井孝夫, 服部成介, 松田道行, 福田光則, 中村岳史

第63回日本細胞生物学会大会　2011/06/27
AATYK1A phosphorylation by Cdk5 regulates axon outgrowth via recycling endosome pathway.

高野哲也, 友村美根子, 吉岡望, 堤弘次, 山崎麗奈, 斎藤太郎, 川野仁, 福田光則, 久永眞市

第63回日本細胞生物学会大会　2011/06/27
神経極性形成におけるRab33aの機能解析

中澤瞳, 佐田忠行, 福田光則, 稲垣直之

第63回日本細胞生物学会大会　2011/06/27
細胞内観察画像を用いたアルゴリズムコンテスト−細胞・分子生物学と情報工学の分野融合へ向けて−

横田秀夫, 吉澤信, 竹本智子, 福田光則, 吉森保, 牧野内昭武

第3回新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議　2011/06/01
トランスフェリン受容体は低分子量G蛋白質Rab12が制御する新規輸送経路を介して恒常的に分解される

松井貴英, 伊藤敬, 福田光則

第3回新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議　2011/06/01
新規Rab2B特異的結合蛋白質GARI-L4の同定

表大輔, 石橋弘太郎, 松井貴英, 森靖典, 福田光則

第3回新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議　2011/06/01
Rab35はcentaurin β2/ACAP2を介してArf6の活性を制御することで神経突起伸長を制御する：RabとArfの新規クロストーク

小林穂高, 福田光則

第3回新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議　2011/06/01
オートファジーに関与するRab不活性化因子の探索

伊藤敬, 菅野栄子, 植村武文, 和栗聡, 福田光則

第3回新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議　2011/06/01
Rab17 regulates dendritic morphologenesis of hippocampal neurons

森靖典, 松井貴英, 古谷裕, 吉原良浩, 福田光則

第3回新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議　2011/06/01
Rab35 and its effector centaurin β2 regulate neurite outgrowth in PC12 cells by modulating Arf6 activity on recycling endosomes. International-presentation

Hotaka Kobayashi, Mitsunori Fukuda

The 1st Tohoku International Symposium on Multidisciplinary Neuroscience　2011/01/21

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Poster award
光学顕微鏡タイムラプス観察画像〜メラノソーム輸送

福田光則

VIEW2010　2010/12/09
Rabin8のリン酸化制御と一次繊毛形成における機能解析

天貝佑太, 千葉秀平, 菅野祐哉, 菅野新一郎, 安井明, 福田光則, 水野健作

第33回日本分子生物学会年会・第83回日本生化学会大会合同大会　2010/12/08
Arf6-GAP centaurinβ2はRab35依存的にcentrosome周辺へと局在する

小林穂高, 福田光則

第33回日本分子生物学会年会・第83回日本生化学会大会合同大会　2010/12/08
オートファジーに関与するRab-GAPの探索

伊藤敬, 菅野栄子, 植村武文, 和栗聡, 福田光則

第33回日本分子生物学会年会・第83回日本生化学会大会合同大会　2010/12/08
AATYK1A phosphorylation by Cdk5 regulates neurite outgrowth via recycling endosome pathway.

高野哲也, 堤弘次, 山崎麗奈, 斎藤太郎, 浅田明子, 友村美根子, 福田光則, 久永眞市

第33回日本分子生物学会年会・第83回日本生化学会大会合同大会　2010/12/08
Varpは新規Rab32/38エフェクターとしてメラノソーム成熟に関与する

大林典彦, 田村可南子, 石橋弘太郎, 福田光則

第33回日本分子生物学会年会・第83回日本生化学会大会合同大会　2010/12/07
イソプロテレノール刺激時の耳下腺腺房細胞におけるEPI64のRab27-GTPase-activating protein (Rab27-GAP)としての働きと発現について

今井あかね, 吉江紀夫, 石橋弘太郎, 福田光則, 羽下麻衣子, 梨田智子, 下村浩巳

第55回日本唾液腺学会　2010/12/04
表皮色素細胞のメラニン分泌におけるsyntaxinsの関与

吉岡涼介, 奥川洋司, 福田光則, 平井洋平

第35回日本研究皮膚科学会大会　2010/12/03
低分子量G蛋白質Rab27によるメラノソーム輸送と分泌制御の分子メカニズム〜ヒトGriscelli症候群の病態解明を目指して〜

福田光則

岡山大学大学院医歯薬学総合研究科第42回ITPセミナー　2010/11/19
AATYK1A phosphorylation by Cdk5 regulates the recycling endosome pathway.

高野哲也, 堤弘次, 斎藤太郎, 浅田明子, 友村美根子, 福田光則, 久永眞市

第33回日本神経科学大会　2010/09/02
JNK phosphorylates synaptotagmin-4 and enhances Ca2+-evoked release.

Yasunori Mori, Maiko Higuchi, Yusuke Hirabayashi, Mitsunori Fukuda, Yukiko Gotoh

The 3rd Brain Science Summer Retreat of Tohoku Neuroscience Global COE　2010/08/01
Varp is a novel Rab32/38 effector that regulates trafficking of Tyrp1 in melanocytes.

Norihiko Ohbayashi, Kanako Tamura, Koutaro Ishibashi, Yuto Maruta, Mitsunori Fukuda

The 3rd Brain Science Summer Retreat of Tohoku Neuroscience Global COE　2010/07/31
EPI64 functions as a Rab27-GTPase-activating protein in parotid acinar cells. International-presentation

Akane Imai, Mitsunori Fukuda, Sumio Yoshie, Maiko Haga, Koutaro Ishibashi, Tomoko Nashida, Hiromi Shimomura

88th General Session & Exhibition of the IADR (International Association for Dental Research)　2010/07/16
メラノソーム輸送の分子メカニズム：肌や髪の毛が黒くなる仕組み

福田光則

奈良先端科学技術大学院大学GCOEセミナー　2010/07/12
Polo-like kinase1による生体膜融合の制御機構とその生理機能の解析

井川敬介, 福田光則, 豊島文子

第2回新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議　2010/06/30
Varp-Rab32/38複合体のメラノサイトにおける生理的意義の解明

田村可南子, 大林典彦, 石橋弘太郎, 福田光則

第2回新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議　2010/06/30
NDRによるRabin8のリン酸化と繊毛形成における役割

天貝佑太, 千葉秀平, 菅野祐哉, 菅野新一郎, 福田光則, 水野健作

日本分子生物学会第10回春季シンポジウム　2010/06/07
メラニン輸送の分子メカニズム解明とその応用

福田光則

第35回日本香粧品学会シンポジウム　2010/06/04
腺組織からの分泌とその分子メカニズム

福田光則

第４回箱根ドライアイクラブ2010　2010/05/29
Rab36はダイニン・ダイナクチン複合体依存的にリソソームの核周辺への凝集を引き起こす

松井貴英, 大林典彦, 丸田優人, 伊藤敬, 福田光則

第62回日本細胞生物学会大会　2010/05/20
神経極性形成におけるRab33aの機能解析

中澤瞳, 佐田忠行, 森達也, 福田光則, 稲垣直之

第62回日本細胞生物学会大会　2010/05/19
AATYK1Aのリサイクリングエンドソーム輸送活性はCdk5-p35によって制御される

高野哲也, 堤弘次, 斎藤太郎, 浅田明子, 友村美根子, 福田光則, 久永眞市

第62回日本細胞生物学会大会　2010/05/19
産生時間依存的な開口放出制御機構の解析

坪井貴司, 北口哲也, 唐澤智司, 福田光則, 宮脇敦史

第87回日本生理学会　2010/05/19
サンペンズ抽出液のメラノソーム輸送阻害作用

水谷友紀, 笠明美, 板倉研, 小出千春, 福田光則

日本農芸化学会2010年度大会　2010/03/28
Rab small GTPases control melanosome formation and transport in melanocytes. International-presentation

Mitsunori Fukuda

The 1st UCL-Tohoku University Symposium　2010/03/15
Regulation of recycling endosome pathway by AATYK1A phosphorylation with Cdk5.

高野哲也, 堤弘次, 斎藤太郎, 浅田明子, 友村美根子, 福田光則, 久永眞市

第32回日本分子生物学会年会　2009/12/12
新規Rab35結合蛋白質centaurinβ2はArf6不活性化を介してRab35依存的なPC12細胞の神経突起伸長を制御する

小林穂高, 菅野栄子, 石橋弘太郎, 福田光則

第32回日本分子生物学会年会　2009/12/10
低分子量G蛋白質Rab27の機能不全による疾患発症の分子メカニズム

福田光則

第1回膜生物学Global COE Student-Organized Symposium　2009/11/27
Identification of a novel Rab-GAP involved in autophagy.

伊藤敬, 菅野栄子, 福田光則

第1回新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議　2009/11/10
哺乳類特異的新規Atg16Lアイソフォームの同定とその性状解析

石橋弘太郎, 藤田尚信, 菅野栄子, 吉森保, 伊藤敬, 福田光則

第1回新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議　2009/11/10
新規Rab35結合蛋白質centaurinβ2の同定とその機能解析

小林穂高, 菅野栄子, 石橋弘太郎, 福田光則

第1回新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議　2009/11/10
RILPファミリーのRab結合特異性の解析：RILPは本当にRab7/34特異的なエフェクターか？

松井貴英, 丸田優人, 大林典彦, 福田光則

第1回新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議　2009/11/10
神経極性の安定化に関与する新規分子Singar1の作用機構の解析

中澤瞳, 佐田忠行, 森達也, 福田光則, 稲垣直之

第82回日本生化学会大会　2009/10/24
オートファジー制御に関与する低分子量GTPase Rabの機能解析

福田光則

第82回日本生化学会大会シンポジウム「低分子量GTPaseから眺めるメンブレントラフィック研究の新展開」　2009/10/23
Polo-like kinaseによるインテグリントラフィックの制御

井川敬介, 松村繁, 福田光則, 豊島文子

第82回日本生化学会大会　2009/10/23
Atg16L1 is a potential effector for small GTPase Rab33 that modulates autophagosome formation.

Mitsunori Fukuda

5th International Symposium on Autophagy "Autophagy: molecular mechanism, cellular and physiological functions, and diseases"　2009/09/25
低分子量G蛋白質Rabによる膜輸送制御の分子メカニズム

福田光則

味の素株式会社医薬研究所セミナー　2009/07/27
Varp is a novel Rab32/38-binding protein that regulates trafficking of melanogenic enzymes in melanocytes.

Norihiko Ohbayashi, Kanako Tamura, Yuto Maruta, Eiko Kanno, Takashi Itoh, Mitsunori Fukuda

The 2nd Brain Science Summer Retreat in Sendai “How to reach unresolved problems”　2009/07/26
JNK phosphorylates synaptotagmin-4 and enhances Ca2+-evoked release.

Yasunori Mori, Maiko Higuchi, Yusuke Hirabayashi, Mitsunori Fukuda, Yukiko Gotoh

The 2nd Brain Science Summer Retreat in Sendai “How to reach unresolved problems”　2009/07/25
脳科学から美白へのアプローチ：肌や髪の毛が黒くなる仕組み

福田光則

第3回脳カフェ「杜の都で脳を語る」　2009/07/12
新規Rab32/38結合タンパク質Varpのメラノソーム形成・成熟における機能解析

田村可南子, 大林典彦, 丸田優人, 菅野栄子, 伊藤敬, 福田光則

第6回東北大学バイオサイエンスシンポジウム　2009/06/16
包括的なRabエフェクター探索により見出された新規Rab-GAP間結合様式

小林穂高, 菅野栄子, 石橋弘太郎, 松井貴英, 大林典彦, 福田光則

第6回東北大学バイオサイエンスシンポジウム　2009/06/16
新規Rab32/38結合タンパク質Varpのメラノソーム形成・成熟における機能解析

大林典彦, 田村可南子, 丸田優人, 菅野栄子, 伊藤敬, 福田光則

第61回日本細胞生物学会大会　2009/06/03
AATYK1のエンドソーム局在と神経突起伸展作用に対するCdk5の影響

堤弘次, 高野哲也, 斉藤太郎, 浅田明子, 友村美根子, 福田光則, 大島登志男, 久永眞市

第61回日本細胞生物学会大会　2009/06/03
低分子量GTPase Rabによる開口分泌の制御機構

福田光則

平成21年度日本生化学会九州支部例会シンポジウム「開口分泌の分子基盤」　2009/05/17

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オーガナイザー
メラノソーム輸送

福田光則

第19回太陽紫外線防御研究委員会シンポジウム　2009/03/27
Role of Synaptotagmin V during phagosomal maturation: impact of the Leishmania donovani lipophosphoglycan. International-presentation

Adrien F. Vinet, Mitsunori Fukuda, Salvatore J. Turco, Albert Descoteaux

The 4th World Congress on Leishmaniasis (WL4)　2009/02/03
シナプトタグミン様蛋白質ファミリーによる小胞輸送の制御機構

福田光則

第4回プロテオミクス・構造生物学講演会　2009/01/31
メラノソームをモデル系としたリソソーム関連オルガネラの形成・成熟・輸送の分子基盤の解明

福田光則

特定領域研究「メンブレントラフィック」終了・新学術領域研究「ロジスティクス」発足合同シンポジウム「メンブレントラフィックから細胞内ロジスティクスへ」　2009/01/29
『分泌』ー細胞外に物質を放出する仕組みとは？

福田光則

鶴見大学歯学部口腔病理学講座セミナー　2009/01/20
Golgi-resident small GTPase Rab33 interacts with Atg16L1 and modulates autophagosome formation. International-presentation

Takashi Itoh, Naonobu Fujita, Koutaro Ishibashi, Tamotsu Yoshimori, Mitsunori Fukuda

48th Annual Meeting of the American Society for Cell Biology　2008/12/17
Screening of recycling endosomal Rab small-GTPases with COS-1 cells. International-presentation

Ryo Misaki, Mitsunori Fukuda, Jennifer Stow, Tomohiko Taguchi

48th Annual Meeting of the American Society for Cell Biology　2008/12/14
新規Rab32/38結合タンパク質Varpのメラノソーム形成・成熟における機能解析

田村可南子, 丸田優人, 菅野栄子, 伊藤敬, 大林典彦, 福田光則

第31回日本分子生物学会年会・第81回日本生化学会大会合同大会　2008/12/12
メラノソーム形成・成熟・輸送におけるRabシグナリングネットワークの解析

福田光則

第31回日本分子生物学会年会・第81回日本生化学会大会合同大会シンポジウム「毛包形成とメラノサイト分化のメカニズム」　2008/12/09
β刺激後の耳下腺腺房におけるRab27B、Slac2-cおよびSlp4-aの細胞内局在について

今井あかね, 吉江紀夫, 福田光則, 梨田智子, 下村浩巳

第31回日本分子生物学会年会・第81回日本生化学会大会合同大会　2008/12/09
内分泌・外分泌腺細胞の分泌顆粒放出の調節メカニズム

福田光則

慶應大学病院・眼科セミナー　2008/12/04
オートファジーに関与するRab不活性化因子の同定と機能解析

伊藤敬, 福田光則

特定領域研究「タンパク質分解」班会議　2008/11/27
Atg16L2の同定とその性状解析：Rab33結合能のオートファゴソーム形成における意義

石橋弘太郎, 藤田尚信, 伊藤敬, 吉森保, 福田光則

特定領域研究「タンパク質分解」班会議　2008/11/27
An advanced approach for preventing aging spots through suppression of melanosome transport in melanocytes. International-presentation

Ken Itakura, Akemi Ryu, Yuki Mizutani, Eiji Naru, Chiharu Koide, Mitsunori Fukuda

The 25th International Federation of Societies of Cosmetic Chemists (IFSC) Congress　2008/10/07
酵母Two-hybrid法を用いたRabエフェクター分子の網羅的スクリーニング

石橋弘太郎, 菅野栄子, 伊藤敬, 福田光則

特定領域研究「G蛋白質シグナル」班会議　2008/09/19

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優秀ポスター賞受賞
新規Rab32/38結合タンパク質Varpの同定とメラノソーム成熟における役割の解析

丸田優人, 田村可南子, 大林典彦, 菅野栄子, 伊藤敬, 福田光則

特定領域研究「G蛋白質シグナル」班会議　2008/09/19
第31回日本神経科学大会

福田光則

シナプス小胞開口放出における低分子量Gタンパク質Rab27の役割　2008/07/10
Isoproterenol-dependent redistribution of Rab27, Slac2-c and Slp4-a in parotid glands. International-presentation

Akane Imai, Sumio Yoshie, Mitsunori Fukuda, Hiroyuki Yokosuka, Tomoko Nashida, Hiromi Shimomura

86th General Session & Exhibition of the IADR (International Association for Dental Research)　2008/07/04
細胞傷害性T細胞の免疫シナプスにおけるRab27AエフェクターSlp2-aの役割

第60回日本細胞生物学会大会・ワークショップ「Rab蛋白質の高次機能」　2008/06/30

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福田光則、菅野栄子、Oliver J. Holt and Gillian M. Griffiths
メラニン色素の輸送機構の解明ー肌や髪の毛が黒くなる仕組みー

福田光則

第5回東北大学バイオサイエンスシンポジウム・第12回学際ライフサイエンスシンポジウム　2008/05/19
ホルモン分泌を制御する低分子量G蛋白質Rab3Aの新規不活性化因子の同定

石橋弘太郎, 菅野栄子, 伊藤敬, 福田光則

第5回東北大学バイオサイエンスシンポジウム・第12回学際ライフサイエンスシンポジウム　2008/05/19
Inhibition of melanosome transport through Slp2-a degradation induced by Coumalic Acid. International-presentation

Ken Itakura, Akemi Ryu, Yuki Mizutani, Eiji Naru, Mitsunori Fukuda, Chiharu Koide

Conjoint Meeting of 20th International Pigment Cell Conference (IPCC) & 5th International Melanoma Research Congress (IMRC)　2008/05/08
The analysis of Rab27A expression in melanocytes with varying melanin content: implications for human skin complexion. International-presentation

Yasuko Amano, Akira Hachiya, Atsushi Ohuchi, Takashi Kitahara, Raymo, E. Boissy, Mitsunori Fukuda

Conjoint Meeting of 20th International Pigment Cell Conference (IPCC) & 5th International Melanoma Research Congress (IMRC)　2008/05/08
Atg16L-Rab複合体による隔離膜形成機構の解明

伊藤敬, 藤田尚信, 菅野栄子, 山本章嗣, 吉森保, 福田光則

特定領域研究「タンパク質分解」班会議　2008/02/21
Role of small GTPase Rab27A and its effectors in regulated exocytosis. International-presentation

Mitsunori Fukuda

The 1st International Conference of Tohoku Neuroscience GCOE "from Genes to Development and Behavior"　2008/01/23
Identification and characterization of a novel TBC (Tre-2/Bub2/Cdc16) domain-containing Rab3A-GAP. International-presentation

Koutaro Ishibashi, Eiko Kanno, Takashi Itoh, Mitsunori Fukuda

The 1st International Conference of Tohoku Neuroscience GCOE "from Genes to Development and Behavior"　2008/01/23
Rab27B活性化型変異体とSlac2-a/melanophilinの複合体のX線結晶構造解析

坂本恵香, 新野睦子, 末次(塙)京子, 寺田貴帆, 白水美香子, 福田光則, 横山茂之

第30回日本分子生物学会年会・第80回日本生化学会大会合同大会　2007/12/13
TBCドメインを含む新規Rab3A-GAPのスクリーニング

石橋弘太郎, 菅野栄子, 伊藤敬, 福田光則

第30回日本分子生物学会年会・第80回日本生化学会大会合同大会　2007/12/13
低分子量Gタンパク質Rab27Aによる膜輸送制御の分子基盤の解明

福田光則

第30回日本分子生物学会三菱化学奨励賞授賞講演　2007/12/12
Regulation of platelet dense granule secretion by the small GTPase Rab27 and its effector, Munc13-4 pathway. International-presentation

Hisanori Horiuchi, Ryutaro Shirakawa, Hirokazu Kondo, Tomohito Higashi, Mitsunori Kawato, Tomoyuki Ikeda, Mitsunori Fukuda, Eiichi Ishii, Toru Kita

International Symposium on Membrane Traffic　2007/11/27
Regulation of secretory vesicle exocytosis by Rab small GTPases. International-presentation

Mitsunori Fukuda

International Symposium on Membrane Traffic　2007/11/27
低分子量G蛋白質Rabによる調節性分泌の制御メカニズム

福田光則

東北大学脳科学GCOE発足シンポジウム　2007/10/13
Rab4 negatively regulates CFTR expression in the plasma membrane in human airway epithelial cells. International-presentation

Mitsunori Fukuda, Agnieszka Swiatecka-Urban

The 20th Annual North American Cystic Fibrosis Conference　2007/10/05
シナプトタグミン７による調節性分泌制御機構の可視化解析

坪井貴司, 福田光則

第30回日本神経科学大会　2007/09/11
Screening for a novel TBC (Tre-2/Bub2/Cdc16)-containing Rab3A-GAP

石橋弘太郎, 菅野栄子, 伊藤敬, 福田光則

特定領域研究「G蛋白質シグナル」班会議　2007/07/27
低分子量Gタンパク質Rab27とエフェクター分子による分泌小胞輸送の制御機構

福田光則

第40回日本発生生物学会・第59回日本細胞生物学会合同大会　2007/05/28
プロテオームからフェノームへ：酵母ツーハイブリッド法による一本鎖抗体スクリーニング

濱里史明, 樺山博之, 福田光則, 御子柴克彦

第7回日本蛋白質科学会年会　2007/05/24
肌や髪の毛が黒くなる仕組み：メラニン色素は動く！

東北大学大学院生命科学研究科春期講習会　2007/04/21
Neurotransmission and melanin transport. International-presentation

International symposium "Leading edge in Bioscience"　2007/03/17
メラニン色素輸送の分子メカニズム

太陽紫外線防御研究委員会第17回シンポジウム「生物環境としての太陽紫外線」　2007/03/16
ヒト遺伝病Griscelli症候群の病態解明を目指して

理化学研究所FRS独立主幹研究プログラム研究報告会　2007/02/20
Screening for target Rabs of TBC (tre-2/bub2/cdc16) domain-containing proteins based on their Rab-binding activity. International-presentation

Takashi Itoh, Mitsunori Fukuda

46th Annual Meeting of the American Society for Cell Biology　2006/12/12
イノシトールリン脂質代謝異常による細胞空胞化

佐々木雄彦, 高須賀俊輔, 飯塚了太, 佐々木純子, 福田光則, 和田洋, 鈴木聡

日本分子生物学会2006フォーラムシンポジウム「メンブレントラフィックの奔流 −分子から高次機能へ」　2006/12/06
メラニン色素は細胞内をどのように動くのか？−メラニン色素運搬の役者達

福田光則

神戸大学大学院医学研究科先端医学トピックス　2006/11/30
調節性小胞輸送におけるシナプトタグミン様蛋白質(Slp)の役割

福田光則

生理研セミナー「カルシウムシグナリング研究の新潮流２」　2006/11/17
Roles of Rab27 and its effectors in isoproterenol-induced amylase release from rat parotid acinar cells. International-presentation

Akane Imai, Mitsunori Fukuda, Sumio Yoshie, Tomoko Nashida, Hiromi Shimomura

3rd International Symposium on Salivary Glands in Honor of Niels Stensen　2006/10/22
細胞内の膜交通、膜輸送とは？−神経伝達物質とメラニン色素運搬の役者達

福田光則

東北大学第４回生命科学青葉山セミナー　2006/09/16
ホルモン顆粒輸送分子機構の生細胞イメージング解析

坪井貴司, 福田光則

日本下垂体研究会第21回学術集会　2006/08/02
Rab27 and its effectors in secretory granule exocytosis. International-presentation

Mitsunori Fukuda

Bioscience 2006　2006/07/26
Rab3AとRab27Aによるホルモン分泌顆粒ドッキング制御機構の可視化解析

坪井貴司, 福田光則

第29回日本神経科学大会　2006/07/21
Rab27A effectors and their roles in melanosome transport. International-presentation

Mitsunori Fukuda

Gordon Research Conference "Lysosomes & Endocytosis"　2006/06/29
Role of Rab27 effectors in rat parotid acinar cells. International-presentation

Akane Imai, Mitsunori Fukuda, Sumio Yoshie, Hiroyuki Yokosuka, Tomoko Nashida, Hiromi Shimomura

84th General Session & Exhibition of the IADR (International Association for Dental Research)　2006/06/29
Rab27A-interacting protein Slp2-a regulates the polarized morphology of melanocytes. International-presentation

Taruho S. Kuroda, Mitsunori Fukuda

20th IUBMB International Congress of Biochemistry and Molecular Biology and 11th FAOBMB Congress　2006/06/23
Bridging between proteome and phenome: High-throughput screening of single chain antibodies using yeast two-hybrid system. International-presentation

Fumiaki Hamazato, Hiroyuki Kabayama, Mitsunori Fukuda, Katsuhiko Mikoshiba

20th IUBMB International Congress of Biochemistry and Molecular Biology and 11th FAOBMB Congress　2006/06/22
The role of small GTPase Rab27A in melanosome transport in melanocytes. International-presentation

Mitsunori Fukuda

20th IUBMB International Congress of Biochemistry and Molecular Biology and 11th FAOBMB Congress　2006/06/20
Role of Slp family proteins in regulated exocytosis in neuroendocrine cells. International-presentation

Takashi Tsuboi, Mitsunori Fukuda

20th IUBMB International Congress of Biochemistry and Molecular Biology and 11th FAOBMB Congress　2006/06/20
Rab27Aエフェクター分子群によるメラノソーム輸送の分子メカニズムの解明

福田光則

第８回花王研究奨励賞受賞記念講演　2006/05/16
耳下腺腺房細胞のアミラーゼ分泌機構におけるRabエフェクターとSNAREの関係

今井あかね, 梨田智子, 下村浩巳, 福田光則

生理学研究所研究会「唾液腺研究からの生理機能研究、その戦略的展開」　2006/02/25
ホルモン分泌顆粒ドッキング機構におけるRab3AとRab27Aの役割

第28回日本分子生物学会年会　2005/12/07
Myosin Vb and Rab11a facilitate recycling of CFTR in polarized epithelial cells. International-presentation

Agnes Swiatecka-Urban, Mitsunori Fukuda, Richard E Cheney Sophie Moreau-Marquis, George M. Langford, Bruce A. Stanton

The 2005 Annual Meeting of the American Society of Nephrology　2005/11/12
Dvlとシナプトタグミンの複合体形成による神経伝達物質放出機構の制御

第78回日本生化学会大会　2005/10/24
Accelerated endocytosis contributes to decreased apical membrane half-life of ΔF508-CFTR in polarized human airway epithelial cells. International-presentation

Agnes Swiatecka-Urban, Andrea Brown, Sophie Moreau-Marquis, Janhavi Renuka, Bonita Coutermarsh, Roxanna Barnaby, Katherine H. Karlson, Mitsunori Fukuda, George M. Langford, Bruce A. Stanton

The 19th Annual North American Cystic Fibrosis Conference　2005/10/22
Slp2-a is involved in the basal secretion of mucin in mouse stomach. International-presentation

Chika Saegusa, Toru Tanaka, Satoru Tani, Shigeyoshi Itohara, Katsuhiko Mikoshiba, Mitsunori Fukuda

The 6th EMBL Mouse Molecular Genetics Meeting　2005/10/01
Rab27A-binding protein Slp2-a is required for peripheral melanosome distribution and elongated cell shape in melanocytes. International-presentation

Mitsunori Fukuda, Taruho S. Kuroda

19th International Pigment Cell Conference "A Focus on Human Pigmentary Diseases"　2005/09/18
Slp2-a is involved in the basal secretion of mucin in mouse stomach. International-presentation

Chika Saegusa, Toru, Tanaka, Satoru Tani, Shigeyoshi Itohara, Katsuhiko Mikoshiba, Mitsunori Fukuda

FASEB Summer Research Conferences "Gastrointestinal Tract XI: Innovations in GI Research and Therapy"　2005/08/13
神経栄養因子の分泌に関わるタンパク質CAPS2の解析

定方哲史, 掛川渉, 仙波りつ子, 溝口明, 田中三佳, 糸原重美, 佐藤友美, 福田光則, 御子柴克彦, 柚崎道介, 古市貞一

第28回日本神経科学大会　2005/07/28
PC12細胞の有芯顆粒開口放出におけるシナプトタグミンVIIの役割

第28回日本神経科学大会　2005/07/27
Sequential functions of two Rab27A effectors, Slp2-a and Slac2-a/melanophilin, in melanosome transport in melanocytes. International-presentation

Taruho S. Kuroda, Mitsunori Fukuda

Gordon Conference "Molecular Membrane Biology"　2005/07/15
メラニン色素の分子メカニズムとアミノ酸の美白効果

ISS産業科学システムズセミナー　2005/06/28
調節性分泌におけるシナプトタグミンファミリーの機能と多様性

生理学研究所研究会「分子複合体と神経・シナプス機能」　2005/06/23
Potential role of human RME-8 homologue in membrane traffic through early endosomes.

Akemi Fujibayashi, Masashi Ohtani, Naoshi Dohmae, Koji Takio, Megumi Yamakami, Mitsunori Fukuda, Satoshi Waguri, Tamotsu Yoshimori, Kiyotoshi Sekiguchi

第58回日本細胞生物学会大会　2005/06/16
Molecular mechanism of the melanosome transport mediated by two Rab27A effectors (Slac2-a and Slp2-a).

第58回日本細胞生物学会大会シンポジウム　2005/06/15
Rab27A-binding protein Slp2-a is required for bipolar cell shape and peripheral melanosome distribution in melanocytes. International-presentation

Taruho S. Kuroda, Mitsunori Fukuda

Gordon Conference "Mechanism of Cell Signalling"　2005/06/12
神経伝達物質放出及びホルモン分泌におけるシナプトタグミンの役割

第3回山口糖尿病フォーラム　2005/03/23
「メラニン色素」輸送の分子メカニズム：肌や髪の毛が黒くなる仕組み

日本産業皮膚衛生協会・会員研修会　2005/03/17
メラノソーム輸送におけるミオシンVa受容体Slac2-aの役割

福田光則, 伊藤敬, 黒田垂歩

第27回日本分子生物学会年会・ワークショップ「オルガネラ輸送の分子モーターミオシンVのすべて」　2004/12/11
培養海馬神経細胞におけるsynaptotagmin-like proteinの機能解析

藤井佳代, 有村奈利子, 木村俊秀, Celine Menager, 服部敦志, 福田光則, 貝淵弘三

第27回日本分子生物学会年会　2004/12/10
神経細胞におけるDvlとシナプトタグミンの相互作用

上田こずえ, 岸田昭世, 大下彰彦, 福田光則, 御子柴克彦, 菊池章

第27回日本分子生物学会年会　2004/12/10
Status epilepticus induces synaptotagmin IV expression in murine hippocampus. International-presentation

Yingzi Zhu, Elizabeth Krizman, Mary E. Kelly, Douglas A. Coulter, Michael Robinson, Mitsunori Fukuda, Philip G. Haydon

Society for Neuroscience 34th Annual Meeting　2004/10/25
ラット耳下腺腺房細胞からのアミラーゼ分泌におけるRab27とSlac2-cの働き

今井あかね, 吉江紀夫, 梨田智子, 下村浩巳, 福田光則

第77回日本生化学会大会　2004/10/15
メラノソーム輸送におけるSlac2-aタンパク質分解の重要性

伊藤敬, 福田光則

第77回日本生化学会大会　2004/10/15
伝達物質放出におけるシナプトタグミンIVの機能解析

福田光則, 山本章嗣, Qi Zhang、Philip, G. Haydon

第77回日本生化学会大会　2004/10/15
シナプトタグミン及びその類似蛋白質による膜輸送制御の分子メカニズム

平成16年度日本生化学会奨励賞受賞講演　2004/10/13
神経栄養因子の分泌に関わる新規遺伝子CAPS2の解析

定方哲史, 溝口明, 佐藤友美, 仙波りつ子, 福田光則, 御子柴克彦, 古市貞一

第27回日本神経科学大会　2004/09/23
PC12細胞からの有芯顆粒開口放出におけるシナプトタグミンIXの役割

第27回日本神経科学大会　2004/09/22
Rab proteins and their effectors in thyroid cell secretion. International-presentation

Mascia, A, Marmo, R, Fukuda, M, Nitsch, L

30th Annual Meeting of the European Thyroid Association　2004/09/18
The synaptotagmin VII spliced variants α, β and Δ are expressed in native islet β-cells and regulate insulin exocytosis. International-presentation

Gauthier, B.R, Iezzi, M, Fukuda, M, Duhamel D.L, Wollheim, C

40th Annual Meeting of the European Association for the Study of Diabetes　2004/09/08
Slac2-a/melanophilin contains multiple PEST-like sequences that are highly sensitive to proteolysis. International-presentation

Takashi Itoh, Mitsunori Fukuda

Gordon Conference "Lysosomes & Endocytosis"　2004/06/27
Munc13-4 is a Rab27 effector regulating dense core granule secretion in platelets.

Ryutaro Shirakawa, Tomohito Higashi, Arata Tabuchi, Hirokazu Kondo, Mitsunori Fukuda, Toru Kita, Hisanori Horiuchi

第57回日本細胞生物学会大会　2004/05/28
Membrane traffic and brain function -Roles of the synaptotagmin family proteins in Ca2+-regulated exocytosis- International-presentation

The 50th Anniversary of the Catholic University of Korea "New Horizons of Medical Science"　2004/05/06
C型タンデムC2蛋白質（synaptotagmin及びsynaptotagmin-like protein）による小胞輸送制御の分子メカニズム

名古屋大学大学院医学研究科薬理学講座セミナー　2004/02/25
Role of C-type tandem C2 proteins (Syt and Slp) in Ca2+-regulated exocytosis. International-presentation

The 6th Biennial Meeting of the Asian-Pacific Society for Neurochemistry.　2004/02/04
Roles of Rab27A and its effectors (Slp and Slac2) in the regulation of cell-type specific organelles and secretory vesicles. International-presentation

Taruho S. Kuroda, Mitsunori Fukuda

6th International Annaberg Conference, EMBO-Workshop "Protein sorting in the secretor pathway"　2004/01/13
神経細胞におけるDvlとシナプトタグミンの相互作用

上田こずえ, 岸田昭世, 大下彰彦, 福田光則, 御子柴克彦, 菊池章

第26回日本分子生物学会年会　2003/12/13
Rab27エフェクター（Slp/Slac2）による調節性小胞輸送の制御メカニズム

第26回日本分子生物学会年会　2003/12/13
脳特異的シナプトタグミン（Srg1）の相互作用分子の同定とその生理的意義の解析

廣中克典, 福田光則, 喜多村直実, 御子柴克彦

第26回日本分子生物学会年会　2003/12/11
The secretory granule associated protein CAPS2 regulates neurotrophin release and cell survival.

Tetsushi Sadakata, Yumi Sato, Ritsuko Katoh-Semba, Akira Mizoguchi, Mitsunori Fukuda, Katsuhiko Mikoshiba, Furuichi, Teiichi

1st COE International Symposium Gunma University: Molecular Mechanisms of Vesicle Trafficking and Membrane Fusion　2003/11/21
Expression of synaptotagmin IV, V and XI in CA1 area hippocampal astrocytes. International-presentation

Qi Zhang, Olivier Pascual, Gertrudis Perea, Alfonso Araque, Mitsunori Fukuda, Philip G. Haydon

Society for Neuroscience 33rd Annual Meeting　2003/11/12
The secretory granule associated protein CERAIN regulates neurotrophin release and cell survival. International-presentation

Tetsushi Sadakata, Yumi Sato, Ritsuko Katoh-Semba, Akira Mizoguchi, Mitsunori Fukuda, Katsuhiko Mikoshiba, Teiichi Furuichi

Society for Neuroscience 33rd Annual Meeting　2003/11/08
Role of the synaptotagmin family proteins in Ca2+-regulated membrane trafficking. International-presentation

International Symposium on New Horizons of Biomedicine　2003/10/29
Identification and characterization of novel Rab27 binding proteins (Slp and Slac2): Regulation of melanosome transport by the complex of Slac2-a, Rab27A, myosin Va, and actin.

黒田垂歩, 有賀寛芳, 福田光則

第76回日本生化学会大会　2003/10/17
Distinct phosphoinositide binding specificity of the GAP1 family proteins: Characterization of the pleckstrin homology domains of MRASAL and KIAA0538.

皆川徹也, 福田光則, 御子柴克彦

第76回日本生化学会大会　2003/10/17
Slp and Slac2, novel Rab27 effectors that control regulated exocytosis of secretory granules.

第76回日本生化学会大会　2003/10/16
シナプトタグミンファミリーによるカルシウム依存性開口放出の制御機構

第26回日本神経科学大会　2003/07/23
Neurotrophin release from developing cerebellar granule cells by CERAIN

定方哲史, 佐藤友美, 仙りつ子, 溝口明, 福田光則, 御子柴克彦, 古市貞一

第26回日本神経科学大会　2003/07/23
新規Rab27結合蛋白質（Slp, Slac2）の同定とRab27A、Slac2-a、myosin Vaによるメラノソーム輸送制御

黒田垂歩, 有賀寛芳, 御子柴克彦, 福田光則

第25回日本分子生物学会年会　2002/12/13
甲状腺ホルモンにより制御される脳特異的シナプトタグミン（Srg1）の相互作用分子の探索

廣中克典, 福田光則, 喜多村直実, 御子柴克彦

第25回日本分子生物学会年会　2002/12/13
PC12細胞におけるシナプトタグミンVの局在と機能

三枝智香, 御子柴克彦, 福田光則

第25回日本分子生物学会年会　2002/12/13
有芯顆粒の開口放出を制御するシナプトタグミンアイソフォームの解析

福田光則, Judith A. Kowalchyk, Xiaodong, Zhang、Thomas F, J. Martin, 御子柴克彦

第25回日本分子生物学会年会　2002/12/11
Role of the Slp and Slac2 families in Rab27a-dependent membrane trafficking. International-presentation

1st International Workshop on Lysosome-related Organelles　2002/10/26
新規Rab27結合蛋白質(Slp, Slac2)の同定とメラノソーム輸送における機能

福田光則, 黒田垂歩, 御子柴克彦

第75回日本生化学会大会　2002/10/16
Dvlとの結合によるSynaptotagminの機能制御

青木恭子, 岸田昭世, 大下彰彦, 福田光則, 御子柴克彦, 菊池章

第75回日本生化学会大会　2002/10/15
Function of novel Rab27 effectors (Slp and Slac2) in regulated exocytosis and melanosome transport. International-presentation

Programme of the Human Frontier Science Meeting　2002/09/23
Slp及びSlac2ファミリーのSHDにはRab27Aが特異的に結合する

福田光則, 黒田垂歩, 御子柴克彦

第25回日本神経科学大会　2002/07/07
The Slp homology domain of synaptotagmin-like protein 1-5 and Slac2 functions as a novel Rab27 binding domain. International-presentation

Taruho S. Kuroda, Mitsunori Fukuda

Gordon Conference "Lysosomes"　2002/06/23

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Industrial Property Rights 3

メラノソーム輸送阻害剤、及び皮膚外用剤

板倉研, 畑友紀, 成英次, 高山明美, 福田光則

Property Type: Patent
Rab27A不活性化剤

福田光則, 伊藤敬

Property Type: Patent
新規な化合物、これを含有する化粧料及び皮膚外用剤

三巻祥浩, 松尾侑希子, 福田光則, 近藤千春, 高山明美, 畑友紀, 篠田和宏福田

特許6272463

Property Type: Patent

Research Projects 40

神経細胞におけるエクソソーム・サブタイプの機能解析とその破綻による疾患発症機構

Offer Organization: 日本学術振興会

System: 科学研究費補助金

Category: 挑戦萌芽

Institution: 東北大学

2024/04 - 2026/03
Elucidation of the mechanism of endosome maturation by a novel Rab5 inactivator

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research

Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

Institution: Tohoku University

2022/04/01 - 2025/03/31
チロシナーゼ-HiBiTシステムを用いたメラノソーム放出機構の解明 Competitive

Offer Organization: 公益財団法人内藤記念科学振興財団

Category: 内藤記念科学奨励金・研究助成

Institution: 東北大学

2023/12 - 2024/03
Analysis of a novel sorting mechanism of soluble secretory proteins in the Golgi

Fukuda Mitsunori

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research

Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

Institution: Tohoku University

2019/04/01 - 2022/03/31

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In the secretory pathway, soluble secretory proteins and membrane proteins are packed into small vesicles, which are transported from the endoplasmic reticulum (ER), to the Golgi apparatus, and eventually to the plasma membrane. In general, soluble secretory proteins and membrane proteins are packed into the “same transport vesicles” in the ER, and a similar mechanism is thought to be used when both proteins are sorted into transport vesicles even in the Golgi, although their sorting and transport mechanisms are poorly understood. In this study, we found that Rab6 plays an important role in secretion of soluble secretory proteins. In Rab6-knockout cells, secretion of soluble secretory proteins to the culture medium was generally impaired, whereas transport of transmembrane proteins to the plasma membrane was only mildly affected. Based on our findings, we suggest that soluble secretory proteins and transmembrane proteins are mostly segregated into different post-Golgi vesicles.
上皮細胞におけるエクソソームの極性分泌機構の解明

福田光則

Offer Organization: 公益財団法人上原記念生命科学財団

Category: 上原賞・研究助成金

2022 -
蛋白質老化におけるRab活性制御の分子機構の解析

福田光則

Offer Organization: 日本学術振興会

System: 科学研究費助成事業

Category: 新学術領域研究(研究領域提案型)

Institution: 東北大学

2017/04/01 - 2019/03/31

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低分子量Gタンパク質Rabは小胞輸送（膜輸送）の普遍的制御因子であり、その名前の由来通り、特に脳組織での発現が高い。これまでRabやその制御因子の変異により20種類を超えるヒトやマウスの遺伝病が報告されており、その多くが神経疾患の症状を呈する。しかし、これらの分子がどのような小胞輸送経路に関与し、神経機能を制御しているかは未だ不明な点が多い。本研究では、筋萎縮性側索硬化症（ALS）の原因遺伝子産物の一つであるALS2が、Rab活性化に関わるVps9ドメインを含むことに着目し、ALS2の基質Rabの同定と神経機能におけるRab活性化の意義の解明を目指した。これまでの解析で、ALS2が既知の基質であるRab5に加え、Rab17の活性化にも関与することを明らかにし、それらのノックダウンにより海馬神経細胞の神経突起の伸長や形態形成が阻害されることを見出している。また、ALS2と候補Rabのノックアウト細胞株の作製にも取り組み、Rab5が細胞の増殖・生存に必須であることを明らかにした。ALS2をノックアウトしたSH-SY5Y細胞（ヒト神経芽細胞腫）では増殖能が著しく損なわれたが、HeLa細胞のノックアウトでは特に影響が見られなかったことから、ALS2は特定の細胞種（例えば、特定の神経細胞）でRab5の活性化を通して細胞外からの物質の取り込み（マクロピノサイトーシスなど）に関与し、細胞の生存に必須の役割を果たすことが強く示唆される。
栄養条件に依存してオートファゴソームの成熟過程を制御するRabの統合的機能解析

福田光則

Offer Organization: 日本学術振興会

System: 科学研究費助成事業

Category: 新学術領域研究(研究領域提案型)

Institution: 東北大学

2016/04/01 - 2018/03/31

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低分子量G蛋白質Rabは真核生物に普遍的に保存された膜（小胞）輸送の制御因子で、哺乳動物では約60種類の異なるRab分子が存在し、様々なタイプの膜輸送を制御している。ダイナミックな膜動態を伴うオートファジー（自食）も例外ではなく、近年複数のRab分子やそれらの制御因子のオートファジーへの関与が報告されている。しかし、Rabの種類数が非常に多いこともあり、Rabによるオートファジー制御の仕組みは未だ不明な点が多い。当研究室ではこれまで、哺乳動物に存在する全てのRabをシステマティックに解析可能なツール（Rabパネル）を駆使して、Rabによるオートファジーのダイナミックな膜動態の制御機構の解明に取り組んで来た。本研究課題では、栄養状態に依存したオートファゴソームとリソソームの融合過程、すなわちオートファゴソームの成熟過程に関与する新規Rab分子に焦点を当て、その分子機構の解明に取り組んだ。本年度は、樹立したRab7のノックアウト（KO）細胞株の機能解析を行い、哺乳動物においては、Rab7は当初考えられていたようにオートファゴソームとリソソームの融合には必須ではなく、Rab7-KO細胞ではオートファゴソームではなくオートリソソーム（オートファゴソームとリソソームが融合したハイブリッドオルガネラ）が蓄積するという意外な事実を明らかにした。また、興味深いことに、栄養条件下で蓄積していたオートリソソームはアミノ酸飢餓特異的に、転写・翻訳を介さずに短時間で分解・消失することも明らかとなった。このアミノ酸飢餓特異的なオートリソソームの分解は野生型の細胞や他の細胞種でも見られたことから、普遍的な機構と考えられ、栄養飢餓はオートファゴソームの形成誘導だけでなくその成熟過程も促進することが示唆された。
Elucidation of the molecular mechanism of Rab35-activation-dependent neurite outgrowth

Fukuda Mitsunori

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research

Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

Institution: Tohoku University

2015/04/01 - 2018/03/31

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Neurite outgrowth, which is a prerequisite for neuronal network formation, requires massive addition of proteins and lipids to the tips of growing neurites by membrane trafficking. Accumulating evidence has suggested that several Rab small GTPases such as Rab8 and Rab35 on recycling endosomes promote neurite outgrowth, but their regulatory mechanisms during neurite outgrowth are poorly understood. In this study, we identified DENND1A as a Rab35-GEF and Rabin8 as a Rab8-GEF and found that both GEFs are required for neurite outgrowth of PC12 cells. Knockdown of Rabin8 resulted in inhibition of neurite outgrowth, whereas its overexpression promoted it. We also found that Rabin8 is recruited to recycling endosomes in a Rab11-dependent manner and that it activates Rab8 and Rab10 there during neurite outgrowth. Furthermore, we comprehensively screened TBC proteins/Rab-GAPs and Rabs and succeeded in identifying TBC1D12 and Rab20 as novel negative regulators of neurite outgrowth.
シリア形成における小胞輸送と脂質代謝の協調作用機構の解明

福田光則

Offer Organization: 日本学術振興会

System: 科学研究費助成事業

Category: 新学術領域研究(研究領域提案型)

Institution: 東北大学

2015/04/01 - 2017/03/31

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一次繊毛（シリア）は外界からの刺激に対するセンサーとして働き、様々なシグナル受容に必須の役割を果たすため、シリア形成の異常は種々の繊毛関連疾患を引き起こす。近年これらの疾患の原因遺伝子が同定され、シリアを構成する基本的な分子群の存在が明らかになって来た。興味深いことに、これらの分子の中には膜輸送の制御因子である低分子量G蛋白質RabやArfが含まれており、シリア形成における膜（小胞）輸送の重要性が注目を集めている。しかし、シリア形成時におけるゴルジ体から基底小体への繊毛小胞の輸送、あるいはシリアへの膜蛋白質や脂質膜の供給の詳細な分子機構は未だ十分に解明されていない。そこで本研究では、当研究室で独自に開発してきた全ての哺乳類Rab分子を網羅的に解析するツール（Rab panel）を駆使して、シリア形成に関与するRab分子の網羅的な機能解析に取り組んだ。昨年度に引き続き、本年度もhTERT-RPE1細胞のシリア形成をモデル系として、特異的なsiRNAを用いた網羅的なRabのノックダウンスクリーニングを行い、これまでに報告のあるRab10、Rab11以外にシリア形成に関与する複数の新規Rab分子の同定に成功した。次に、CRISPR/Cas9のゲノム編集技術を用いてこれらの候補Rab分子のノックアウト細胞株を作製したところ、一部のノックアウト細胞でシリアの形成が顕著に阻害されていることが確認できた。さらに、これらのRab分子がどのような膜輸送機構を制御することにより、シリア形成を促進しているのかを明らかにするため、これらのRabに対する特異的なエフェクター分子を酵母two-hybrid法により探索した。その結果、候補Rabとシリア近傍で共局在を示すエフェクター分子を得ることにも成功した。
膜輸送を介したオートファジー誘導のシグナル制御機構の統合的解析

福田光則

Offer Organization: 日本学術振興会

System: 科学研究費助成事業

Category: 新学術領域研究(研究領域提案型)

Institution: 東北大学

2014/04/01 - 2016/03/31

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低分子量G蛋白質Rabは真核生物に普遍的に保存された膜輸送の制御因子で、高等哺乳動物では60種類以上の異なるRab分子が存在し、様々なタイプの膜輸送を制御している。ダイナミックな膜動態を伴うオートファジーも例外ではなく、近年複数のRab分子やそれらの制御因子のオートファジーへの関与が報告されているが、Rabによるオートファジー制御の仕組みは未だ不明な点が多い。当研究室ではこれまで、独自に開発したRabの網羅的解析ツール『Rab panel』を駆使して、オートファジーのダイナミックな膜動態の制御機構の解明に取り組んで来た。その過程で、Rab33Bの不活性化因子・OATL1がLC3との結合を介してオートファゴソーム上にリクルートし、その成熟過程に関与することを明らかにしている。しかし、OATL1のターゲットとなるLC3はオートファゴソームの内膜と外膜の両方に分布しているにも拘わらず、OATL1はp62とは異なりオートファジーによる分解を受けていなかった。そこで本年度は、オートファゴソームに局在するOATL1がどのような仕組みでオートファジーによる分解を回避しているのかを明らかにするため、OATL1（N末端側からPB1様ドメイン、LIR (LC3 interacting region)、TBCドメイン）とp62（N末端側からPB1ドメイン、LIR、UBAドメインなど）の詳細な比較解析を行った。その結果、OATL1のPB1様ドメインはp62のPB1ドメインとは異なり、オリゴマー化能を欠損していることを見出した。また、強制的なオリゴマー化ツールを用いた解析から、オリゴマー化したOATL1変異体はオートファゴソーム開始点に集積し分解を受けるが、オリゴマー化能の無いOATL1はオートファゴソームの外膜に特異的に局在することが明らかになった（Autophagy, 2016）。本研究により、LC3結合分子のオートファゴソーム局在（両側の膜 vs 外膜のみ）がオリゴマー化能の有無で規定されている可能性が強く示唆された。
Expression and behavior of related proteins to exocytosis in salivary acinar cells

IMAI Akane, NASHIDA Tomoko, YOSHIE Sumio, TSUJIMURA Maiko, FUKUDA Mitsunori

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research

Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

2012/04/01 - 2015/03/31

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We study about small GTPase Rab27 and its effectors regulate isoproterenol (IPR)-stimulated amylase release from rat parotid acinar cells. We investigated the possible involvement of MADD/DENN/Rab3GEP in amylase release from rat parotid acinar cells. mRNA and protein of MADD was expressed in parotid acinar cells. MADD protein was also expressed in the cytosolic fraction of parotid acinar cells. Introduction of an antibody against the C-terminal 150 amino acids of MADD (anti-MADD-C antibody) into streptolysin O-permeabilized parotid acinar cells caused not only inhibition of IPR-induced amylase release but also reduction in the amount of GTP-Rab27. Our findings indicated that MADD functions as a GEF for Rab27 in parotid acinar cells and that its Rab27-GEF activity, that is GDP/GTP cycle, is required for IPR-induced amylase release.
Functional analysis of Rab GTPase-activating proteins that are recruited to autophagosomes

FUKUDA Mitsunori

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research

Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

Institution: Tohoku University

2012/04/01 - 2015/03/31

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It has recently been reported that several Rab GTPase-activating proteins (GAPs) localize autophagosomes, but their precise mechanisms of autophagosomal targeting and their functions in autophagy are poorly understood. In this study, we analyzed the LC3 recognition sequence of OATL1, a Rab33B-GAP, and its localization on autopagosomes. We found that OATL1 is specifically localized outside the autophagosomal membrane through interaction with LC3 and that such asymmetric localization enables OATL1 to regulate the autophagosomal maturation without OTAL1 being degraded by autophagy.
LC3結合分子OATL1のオートファゴソーム外膜局在化と分解回避機構の解明

福田光則

Offer Organization: 公益財団法人武田科学振興財団

System: 生命科学研究助成金

2015 -
Study on the novel degradation pathway from recycling endosomes to lysosomes

FUKUDA Mitsunori

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research

Category: Grant-in-Aid for Challenging Exploratory Research

Institution: Tohoku University

2012/04/01 - 2014/03/31

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Small GTPase Rab12 has recently been suggested to regulate a new membrane traffic pathway form recycling endosomes to lysosomes to degrade recycling molecules, but its physiological significance remained unknown. In this study, we found that Rab12 promotes constitutive degradation of PAT4 (proton-coupled amino-acid transporter 4). Because PAT4 is involved in the uptake of amino acids from the extracellular medium, knockdown of Rab12 in MEF cells increased the intracellular concentration of L-amino acids, resulting in the activation of mTORC1 and inhibition of autophagy. Our findings suggest that Rab12 suppresses excessive cell growth by maintaining the proper amount of PAT4 at the plasma membrane.
Administration of the group grant "Intracellular logistics: interdisciplinary approaches to pathophysiology of membrane traffic"

YOSHIMORI Tamotsu, OHNO Hiroshi, SASAKI Takuya, IZUMI Tetsuro, FUKUDA Mitsunori, MAKINOUCHI Akitake, SHIMIZU Shiro

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research

Category: Grant-in-Aid for Scientific Research on Innovative Areas (Research in a proposed research area)

Institution: Osaka University

2008/11/13 - 2014/03/31
Slp2-aによる細胞の大きさ制御の分子基盤とその破綻による嚢胞性腎疾患発症に関する研究

福田光則

Offer Organization: 公益財団法人内藤記念科学振興財団

System: 内藤記念科学奨励金・研究助成金

2014 -
リソソーム関連オルガネラ輸送の分子機構の解明

福田光則

Offer Organization: 東レ科学技術研究振興会

System: 研究助成金

2013 -
Study on the cellular logistics of lysosome-related organelles and their related diseases

FUKUDA Mitsunori

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research

Category: Grant-in-Aid for Scientific Research on Innovative Areas (Research in a proposed research area)

Institution: Tohoku University

2008 - 2012

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Defects in formation and transport of lysosome-related organelles (LROs) have been shown to cause human hereditary diseases, but the molecular mechanisms of their intracellular dynamics are poorly understood. In this study, we used melanosomes as a model for LROs and investigated their dynamics at the molecular level. We succeeded in identifying novel regulators that play a key role in melanosome biogenesis, matUration, and/or transport in melanocytes.
メラノソームダイナミクスを制御する分子基盤の解明と創薬へのアプローチ

福田光則

Offer Organization: 公益財団法人東京生化学研究会

System: 研究助成金

2012 -
Study on the role of Rab33 in membrane trafficking

FUKUDA Mitsunori

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research

Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

Institution: Tohoku University

2009 - 2011

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Small GTPase Rab33 is mostly conserved in vertebrates and has been suggested to be involved in specific membrane trafficking events, although its precise role remained to be determined. In this study, we identified Atg16L and RUFY2/3 as novel GTP-Rab33-specific binding proteins and demonstrated the possible involvement of Rab33 in the regulation of autophagosomal maturation and neuronal function.
Rab機能不全による神経疾患発症の分子基盤の解明

福田光則

Offer Organization: 公益財団法人第一三共生命科学研究振興財団

System: 研究助成金

2011 -
新規Rab32/38結合蛋白質によるメラノソーム成熟機構の解析

福田光則

Offer Organization: 加藤記念バイオサイエンス研究振興財団

System: 研究助成金

2009 -
膜輸送を司る低分子量G蛋白質Rabのエフェクタードメインの統合的解析

福田光則

Offer Organization: 日本学術振興会

System: 科学研究費助成事業

Category: 特定領域研究

Institution: 東北大学

2008 - 2008

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膜輸送を司る低分子量G蛋白質Rabは、Rasスーパーファミリーの中で最大のサブファミリーを形成し、哺乳動物においては60種類以上の異なるアイソフォームが存在する。RabはGTPを結合した活性化型とGDPを結合した不活性化型の二つの状態をとり、活性化型のGTP-Rabがエフェクター(effector)と呼ばれるパートナー分子と特異的に結合することにより膜輸送を促進する。哺乳動物に存在する60種類のRabはそれぞれ特異的なエフェクター分子と結合することにより、それぞれ特異的な膜輸送を促進し、様々な生命現象に関与するものと推察されている。Rabを介する生命現象の分子基盤を解明する第一のステップとしては、特異的なエフェクター分子の同定が最も重要と考えられる。そこで本研究では、当研究室で独自に開発した「Rabの網羅的解析ツール(Rab panel)」を用い、マウスに存在する全てのRabアイソフォームを対象にエフェクター分子の網羅的スクリーニングを行うとともに、同定された分子のRabエフェクタードメインの決定に着手した。具体的には、Rab1〜30の活性化型固定化変異体をbaitに酵母two-hybrid法により、20種類以上の新規Rabエフェクター候補分子の同定に成功した(Mol. Cell. Proteomics(2008)7 : 1031-1042)。得られた候補分子のRab結合ドメインの解析から、多くのものではcoiled-coil領域がRab結合ドメインとして機能するという新たな知見を得ることができた。また、得られた候補分子のRab結合特異性の解析から、RabとRabエフェクターの結合関係は必ずしも1:1ではなく、同定された候補分子の半数以上のものは複数のRabアイソフォームと結合するという意外な事実が明らかになってきた。
神経機能発現におけるRabシグナリングネットワークの解析

福田光則

Offer Organization: 日本学術振興会

System: 科学研究費助成事業

Category: 特定領域研究

Institution: 東北大学

2008 - 2008

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低分子量G蛋白質Rabは真核細胞に普遍的な膜輸送の制御因子で、哺乳動物においては60種類以上の異なるアイソフォームが存在することが知られている。RabはGTPを結合した活性化型とGDPを結合した不活性化型の二つの状態をとり、活性化型のGTP-Rabがエフェクター(effector)と呼ばれるパートナー分子と特異的に結合することにより膜輸送を促進すると考えられている。我々はこれまでシナプス小胞の輸送におけるRab27の役割を明らかにしているが(PMS(2008)105 : 16003-16008)、神経細胞の極性形成(輸送)におけるRabアイソフォームの役割は、Rabの種類数が非常に多いこともあり、ほとんど解明されていない。そこで本研究では、当研究室で独自に開発した『Rabの網羅的解析ツール(Rab panel)』を用い、軸索あるいは樹状突起特異的な膜輸送に関与するRabアイソフォームの同定とその機能解析を行い、神経細胞の極性形成におけるRabシグナリングネットワークの全貌の解明を目指した。本年度はまず、(1)緑色蛍光蛋白質(GFP)をタグした60種類のRabを神経成長因子で神経細胞様に分化させたPC12細胞に導入し、突起形成・伸長に影響を及ぼすRabアイソフォームのスクリーニングに着手するとともに、(2)酵母two-hybrid法及びGST pull-down法によりRabエフェクターの網羅的スクリーニングを行った。これまでのスクリーニングで、神経突起の伸長を促すRabアイソフォームや30種類を超える新規のRabエフェクター候補分子を同定することに成功している(Mol. Cell. Proteomics(2008)7 : 1031-1042 ; Mol. Biol. Cell(2008)19 : 2916-2925)。
Atd6L-Rab複合体による隔離膜形成機構の解明

福田光則, 伊藤敬

Offer Organization: 日本学術振興会

System: 科学研究費助成事業

Category: 特定領域研究

Institution: 東北大学

2007 - 2008

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オートファジー(自食)は真核生物に普遍的に見られる生理現象で、ユビキチン/プロテアソーム経路とは異なるタイプのタンパク質分解経路として近年注目を集めている。オートファジーは、二重膜構造を持つ隔離膜が伸長し、細胞質やオルガネラなどをとり囲み(オートファゴソームの形成)、ここにリソソームが融合することにより内容物が消化・分解される。オートファジーは非常にダイナミックな膜(小胞)輸送過程を伴うにも関わらず、隔離膜やオートファゴソームの膜の由来は全く分かっていない。そこで本研究課題では、真核生物に普遍的な膜輸送の制御因子である低分子量G蛋白質Rabに着目し、オートファゴソームの膜形成に関与するRabアイソフォームの同定を試みた。本年度は、NIH3T3細胞の細胞抽出液からGST pull-down法によりRab33Bが隔離膜の伸長に必須の役割を果たすAtg16LとGTP依存的に結合することを見いだした。興味深いことに、Atg16LのRab33B結合部位はAtg16Lの中央部分のcoiled-coil領域であり、この領域を細胞に過剰発現させるとオートファジーが強く阻害されることが明らかとなった(MOl. Biol. Cell(2008)19 : 2916-2925)。また、Rab33Bの活性化型固定化変異体の発現によりオートファジーが抑制されることも見いだした。この成果は、オートファジー制御因子(Atg)と膜輸送制御因子(Rab)が直接リンクする初めての事例であり(Autophagy(2008)4 : 824-826)、今後Atg16LのRabエフェクターとしての機能と、Atg16L-Rab33B複合体のオートファジーにおける役割をさらに検討していく予定である。
Study on the molecular mechanism of melanosome transport

FUKUDA Mitsunori

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research

Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (A)

Institution: Tohoku University

2006 - 2008
シナプトタグミン様蛋白質(Slp2-a)によるメラノサイト細胞極性維持の分子メカニズムに関する研究

福田光則

Offer Organization: 公益財団法人上原記念生命科学財団

System: 上原賞・研究助成金

2008 -
迅速Rab-GAPスクリーニング法の開発

福田光則

Offer Organization: 日本学術振興会

System: 科学研究費助成事業

Category: 特定領域研究

Institution: 東北大学

2006 - 2007

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低分子量G蛋白質Rabはヒトにおいて60種類以上もの異なるアイソフォームが存在し、個々のRabはオルガネラ特異的あるいは細胞種特異的に膜輸送を制御すると考えられている。RabはGTPと結合している活性化型、GDPと結合している不活性化型の二つのフォームをとり、活性化型のGTP-Rabが特定の標的因子と結合することで膜輸送を促進する。適切なRabの不活性化はRabの正常な機能発現に不可欠と考えられており、Rabの不活性化酵素としてGAP(GTPase-activating protein)の存在が提唱されている。しかしながら、ヒトに数多く存在するRabのうち特定のGAPが同定されているものはほとんどなく、Rab不活性化の分子メカニズムは未だ謎に包まれている。そこで本研究では、Rabに特異的な不活性化酵素GAPを迅速にスクリーニングする手法の確立に取り組んだ。これまでの研究でメラノソーム輸送を司るRab27Aに着目し、Rab27Aエフェクタードメイン(Slac2-aのSHD領域)による活性化型GTP-Rab27Aの測定法を開発するとともに、メラノソーム輸送阻害活性を指標とてTBCドメインを有する二種類の蛋白質Rab27A-GAPα及びβを同定することに成功した。本年度はさらに、インスリン刺激依存的に細胞膜に輸送されるグルコース輸送体4の制御に関わるAS160という分子が、Rab10-GAPとして機能することを突き止めた(Cell Metab.(2007)5,293-303)。
分泌過程におけるRab27Aエフェクターのヒエラルキー解析

福田光則

Offer Organization: 日本学術振興会

System: 科学研究費助成事業

Category: 特定領域研究

Institution: 東北大学

2006 - 2007

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低分子量G蛋白質RabはGTPと結合している活性化型、GDPと結合している不活性化型の二つのフォームをとり、活性化型のGTP-Rabはエフェクターと呼ばれる下流の標的因子と結合することで機能を発揮する。近年、Rabエフェクターの同定が進み、幾つかのRabに関しては複数個のエフェクター分子が報告されるようになってきた。ところが、これらのエフェクター同士の機能的な相関(エフェクター同士が独立して機能するのか、連続して機能するのか、それとも協調して機能するのか)はこれまでほとんど解明されていない。本研究課題では、調節性分泌を制御すると考えられているRab27Aに焦点を当て、生化学・細胞生物学的手法及び全反射顕微鏡を用いた分子イメージング法によりPC12細胞からのホルモン分泌あるいは耳下腺からのアミラーゼ分泌における複数のRab27Aエフェクターのヒエラルキーを解明することを目指した。これまでの研究で、PC12細胞においては二種類のRab27Aエフェクターが内在性に発現していること、ラブフィリン(rabphilin)分子は細胞膜上のSNAP-25と結合することによりホルモン顆粒の細胞膜への繋ぎ止めとホルモン分泌を促進すること、Slp4-a/granuphilin-a分子はMunc18-1/syntaxin-1と複合体を形成することによりホルモン顆粒を細胞膜につなぎ止めるがホルモン分泌は抑制することを突き止めた。また、耳下腺からのアミラーゼ分泌においてはNoc2というRab27Aエフェクター分子が機能することも明らかにした。
ミオシンVIIa受容体Slac2-cと微小管モーターの相互作用

福田光則

Offer Organization: 日本学術振興会

System: 科学研究費助成事業

Category: 特定領域研究

Institution: 東北大学

2006 - 2007

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膜輸送は全ての真核生物に普遍的な生命現象で、多細胞生物の脳神経系においては神経細胞間の情報伝達や神経回路網の形成に重要な役割を果たしている。当研究室ではこれまで色素異常や神経疾患の症状を示すヒト遺伝病タイプ1型Griscelli症候群(原因遺伝子MY05A)に焦点を当て、アクチン依存性モーター蛋白質ミオシンVaを介する膜輸送の分子メカニズムの解明に取り組んできた。メラノサイトにおいては、ミオシンVaは直接カーゴとなるメラノソームを認識するのではなく、Slac2-aと命名したミオシンVaカーゴ受容体を介して間接的にカーゴを認識すること、神経細胞においてはSlac2-aではなくSlac2-cと命名したホモログが豊富に発現し、主にミオシンVIIa(タイプIB型Usher症候群の原因遺伝子産物)受容体として機能することをこれまで明らかにしてきた。Slac2-cは低分子量G蛋白質Rab27を介しで神経細胞やPC12細胞の分泌小胞上に発現することから、Slac2-cの分泌小胞輸送への関与が示唆されている。そこで本研究課題では、PC12細胞内でSlac2-cに結合する新規分子の探索を進め、GST-Slac2-cを用いたプルダウン法により新規Slac2-c結合蛋白質として微小管モーター蛋白質の一つとであるキネシン分子を同定することに成功した。現在Slac2-cとこの分子の結合の生理学意義を神経成長因子で分化させたPC12細胞を用いてさらに検討中である。
ミオシンモーターによるカーゴ認識機構と神経疾患発症の分子メカニズムに関する研究

福田光則

Offer Organization: 財団法人武田科学振興財団

System: 特定研究助成金［II］

2007 -
低分子量Gタンパク質Rabをゲノムワイドで網羅的に解析するツールの開発

福田光則

Offer Organization: 日本学術振興会

System: 科学研究費助成事業

Category: 萌芽研究

2005 - 2006

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真核細胞生物の細胞内はさらに膜で包まれたオルガネラにより満たされており、主に膜輸送を介してオルガネラ同士で頻繁に物質のやり取りを行っている。低分子量Gタンパク質Rabファミリーは膜輸送に関与する分子群としては最大のもめで、哺乳動物においては約60種類ものアイソフォームが存在している。各々のRabは特定の膜輸送を制御すると考えられているが、12番以降のRabアイソフォームになるといつどこで何を運ぶのかに関してはほとんど解明されていない。Rabは活性化型固定化(domihant active, DA)変異体あるいは不活性化型固定化(dominant negative, DN)変異体を作成することが出来るため、特走の膜輸送に対する影響を検討することが可能であるが、ある種の受容体が未知のRabにより細胞膜に輸送される場合には、60種類全てのRabクローンに対してDA/DN変異体を作成する必要があり、60種類のうちどのRabが関与するのかを調べることはこれまで不可能であった。このため世界的にRabを綢羅的に解析するツールのニーズが高まってきている。そこで本研究ではマウス及びヒトに存在する60種類のRabを全てクローニングし、これらのRabの機能を網羅的に解析するツーノレ(「Rab bank」)を作成することを目指した。本年度は、これまでに作成したRabの網羅的廨析ツールを利用し、実際に内分泌細胞(PC12細胞)からのホルモン分泌に関わるRabのスクリーニングを行った。その結果、60種類のRabのうちPC12細胞のホルモン顆粒上にはRab3AとRab27Aの二種類のRabが存在し、お互いに協調的にホルモン顆粒の細胞膜へめ繋ぎ止めやホルモンの放出に関与することを明らかにすることができた(J. Cell Scl.(2006)119:2196-2203)。
唾液腺からのアミラーゼ分泌の分子メカニズムに関する研究

福田光則

Offer Organization: 財団法人内藤記念科学振興財団

System: 研究助成金

2006 -
ミオシンVaカーゴ受容体(Slac2)による神経回路網形成機構の解明

福田光則

Offer Organization: 日本学術振興会

System: 科学研究費助成事業

Category: 特定領域研究

Institution: 独立行政法人理化学研究所

2005 - 2005

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タイプI型Griscelli症候群はアクチン依存性のモーター蛋白質をコードするミオシンVa遺伝子の欠損により発症し、毛髪の部分白化(メラノソームの輸送異常)、神経疾患(特に小脳樹状突起形成不全によるてんかん)などの症状を示す。メラノサイトにおいてミオシンVaはSlac2-aと命名したミオシンVaカーゴ受容体を介して間接的にカーゴ(メラノソーム)を認識することが明らかになっているが、神経細胞においてミオシンVaがどのようなメカニズムでカーゴとなるべき膜(小胞)を認識し、どのようなメカニズムで神経突起先端へと輸送するのかはこれまで明らかではなかった。本研究では神経細胞においてもメラノサイトと同様にミオシンVa・Slac2・Rab27の三者複合体が神経突起先端部へ特定の膜を輸送するのではないかと考え、その可能性を検討した。その結果、マウス脳においてはRab27Aではなく近縁のアイソフォームRab27Bが、Slac2-aではなくSlac2-cという相同分子が発現することが明らかとなった。Slac2-cはSlac2-aと同様に、Rab27結合ドメイン及びミオシン結合ドメインを有することから、神経細胞でもミオシンVa・Slac2-c・Rab27Bの三者複合体が機能する可能性が示唆された。しかしながら、その後の生化学的・細胞生物学的解析から、Slac2-cはミオシンVaではなくミオシンVIIaの機能的カーゴ受容体であることが明らかとなり、神経細胞においてミオシンVaはSlac2以外のカーゴ受容体を利用するものと考えれられた(J.Biol.Chem.(2005)280,28015-28022)。
メラノソーム輸送におけるRab27Aエフェクターのヒエラルキーの解析

福田光則

Offer Organization: 日本学術振興会

System: 科学研究費助成事業

Category: 特定領域研究

Institution: 独立行政法人理化学研究所

2004 - 2005

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低分子量G蛋白質Rab27Aを欠損するヒト遺伝病タイプII型Griscelli症候群の患者では、乳幼児でも白髪様の毛髪を示すことが知られている。Griscelli症候群患者のメラノサイト(メラニン色素産生細胞>ではメラノソーム(メラニン色素含有小胞)の形成・成熟ではなく、メラノソームの輸送過程に異常が認められるが、その分子メカニズムはこれまで明らかではなかった。本研究では、Rab27Aに特異的に結合するエフェクター分子群に焦点を当て、Rab27Aを介するメラノソーム輸送の分子メカニズムの全貌を解明することに成功した(Nature Cell Biol.(2004)6, 1195-1203)。すなわち、メラノサイトにおいては二種類のRab27Aエフェクター(Slac2-a及びSlp2-a)が豊富に発現しており、Rab27Aはこれらの分子を連続的且つ秩序立って用いることによりメラノソームを核周辺から細胞膜まで輸送していたのである。まず、第一のエフェクターSlac2-aがメラノソーム上のRab27Aとアクチン依存性モーター蛋白質であるミオシンVaと三者複合体を形成し、メラノソームを核周辺から細胞膜周辺へと輸送し、次いで第二のエフェクターSlp2-aと結合することによりメラノソームを細胞膜へつなぎ止める(Slp2-aのC2Aドメインが細胞膜の構成成分であるホスファチジルセリンと結合する)ことが明らかとなった。また、Slac2-aとSlp2-aのRab27A結合能を比較してみると、Slp2-aの方がRab27Aに高親和性に結合し、解離速度も遅いことからメラノソームの細胞膜へのつなぎ止めに適していることも明らかとなった。
ヒト遺伝病Griscelli syndromeの分子レベルでの病態解明

福田光則

Offer Organization: 日本学術振興会

System: 科学研究費助成事業

Category: 若手研究(A)

Institution: 独立行政法人理化学研究所

2003 - 2005

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本研究ではRAB27A遺伝子の欠損・変異により引き起こされるヒト遺伝病Griscelli syndrome及びそのモデルマウスashenの発症メカニズムを分子レベルで解明することを目的とした。昨年度までにGriscelli syndrome患者及びashenマウスに特徴的な毛髮の白色化(メラノソーム輸送異常)の原因究明に取り組み、Rab27A、Slac2-a(Rab27Aエフェクター兼ミオシンVaカーゴ受容体)、ミオシンVa、Slp2-aを介するメラノソーム輸送の分子メカニズムを解明することに成功している(Nature Cell Biol.(2004)6,1195-1203)。そこで本年度は、ashenマウスで異常が報告されている網膜上皮細胞の網膜メラノソーム輸送機構の解明に取り組んだ。網膜上皮細胞には皮膚のメラノソームと異なりSlac2-aではなく、Slac2-cという相同分子が発現しており、Rab27A・Slac2-c・ミオシン複合体を形成してメラノソームを運搬すると考えられた。これまでの解析でSlac2-cには少なくとも二種類のミオシン(Va/VIIa)が結合することが報告されていたが、細胞内でどちらのミオシンと結合して網膜メラノソームを運搬するかは明らかではなかった。本研究では、生化学的解析によりSlac2-cがミオシンVaよりもミオシンVIIaに高親和性に結合すること、培養メラノサイト(melan-a細胞)を用いた細胞生物学的解析により、Rab27A・Slac2-c・ミオシンVIIa複合体により網膜メラノソームが運搬される可能性が高いことを初めて明らかにした(J.Biol.Chem.(2005)280,28015-28022;Methods Enzymol.(2005)403,431-444)。
シナプトタグミンファミリーの膜局在化シグナルの解析

福田光則

Offer Organization: 日本学術振興会

System: 科学研究費助成事業

Category: 若手研究(B)

Institution: 特殊法人理化学研究所

2001 - 2002

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シナプトタグミンはマウスにおいて遺伝子レベルで少なくとも13種類のアイソフォームが存在することが知られているが、シナプトタグミン1以外のアイソフォームの機能、組織分布及び細胞内局在はほとんど明らかにされていない。そこで本年度は三つの異なるサブグループに属するシナプトタグミン4,5,7に対する特異的な抗体を作成し、その詳細な組織分布および細胞内局在を検討した。その結果、これら三種類のシナプトタグミンは異なる組織分布を示すだけでなく、同一の細胞においても(PC12細胞)全く異なる細胞内局在を示すことが明らかとなった。すなわちシナプトタグミン4はゴルジ体に、シナプトタグミン7はトランスゴルジネットワークに、そしてシナプトタグミン5は有芯顆粒上に存在していた(Biochem. J. (2002)365,173-180;J. Biol. Chem. (2002)277, 24499-24505;J. Biol. Chem.(2003)278,in press)。これらのシナプトタグミンはいずれも6つのドメイン(細胞外アミノ末端ドメイン、膜貫通領域、スペーサードメイン、C2Aドメイン、C2Bドメイン、カルボキシル末端ドメイン)から構成されているが、スペーサー領域ではアイソフォーム間の保存性が特に低くなっている。従って、シナプトタグミン4,5,7の細胞内分布の違いはスペーサー領域に起因するものと予想され、実際、欠失変異体を用いた解析からシナプトタグミン4分子においてはスペーサー領域がゴルジ体局在化には不可欠であることが明らかとなった。
神経活動依存的小胞輸送に関わるシナプトタグミン4分子の機能解明

福田光則

Offer Organization: 日本学術振興会

System: 科学研究費助成事業

Category: 特定領域研究(A)

Institution: 理化学研究所

2000 - 2000

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記憶・学習といった高次脳機能を司る複雑な神経回路網の形成には、適切な神経活動に依存した可塑的成熟過程が必要と考えられている。すなわち特定の入力のあった神経突起のみで何らかの質的・量的な変化が起こるはずである。本研究では神経活動に依存した神経突起の質的・量的変化を膜(小胞)輸送という観点から捕らえ、神経活動に依存した細胞体(ゴルジ体)から神経突起の先端部への新規小胞輸送過程(以下、"神経活動依存的小胞輸送(activity-dependent vesicle transport)"とする)の存在を明らかにするため、膜輸送に重要な役割を果たすシナプトタグミン・ファミリーに焦点を当て以下の知見を明らかにした。(1)シナプトタグミン4という4番目のアイソフォームが中枢神経系の神経細胞でゴルジ体及び神経突起の先端に存在する。(2)この分子のタンパク質量は脱分極刺激により数倍にまで増加するとともに、ゴルジ体から神経突起先端方向への輸送が促進されているような免疫組織像が得られている。(3)マウス海馬においてシナプトタグミン4分子の発現は一過性で(生後3日から13日頃まで)シナプスが形成される時期とほぼ一致している。(4)金コロイドを用いた免疫電顕にによりシナプトタグミン4分子は神経細胞のゴルジ体の他に神経突起内の小胞あるいは小さなオルガネラ様の構造物に存在するが、プレシナプスのシナプス小胞には存在しないことが明らかになった。以上の結果から脳内には特異的な"神経活動依存的小胞輸送"システムが存在するものと考えられ、Green fluorescence protein(GFP)融合シナプトタグミン4分子を指標としてこの過程の可視化を試みた。
神経突起伸長におけるシナプトタグミンファミリーの機能の解明

福田光則

Offer Organization: 日本学術振興会

System: 科学研究費助成事業

Category: 奨励研究(A)

Institution: 理化学研究所

1999 - 2000

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シナプトタグミン1または2はシナプス小胞上に存在する膜タンパク質で、細胞質側に存在する二つのC2ドメイン(C2A,C2B)を介して神経伝達物質放出の際のカルシウムセンサーとして機能するだけでなく、発達中の神経細胞の成長円錐小胞上にも存在し神経突起の伸長にも関与することが明かとなっている。シナプトタグミンはマウスにおいて遺伝子レベルで少なくとも13種類のアイソフォームが存在し(Fukuda et al.(2001)Biochem.J.)、様々な組み合わせのオリゴマーを形成して機能すると考えられている(Fukuda and Mikoshiba(2000)J.Biol.Chem.;J.Biochem.;FEBS Lett.)。本年度はシナプトタグミン1がシナプス小胞のドッキング・フュージョン・リサイクリングの制御だけでなく(Fukuda et al.(2000)Proc.Natl.Aca.Sci.USA)、PC12細胞の突起の伸長(Fukuda and Mikoshiba(2000)Neurosci.Lett.)、さらには損傷した軸索の修復にも関与することを明らかにした(Detrait et al.(2000)J.Neurobiol.;J.Neurosci.Res.)。さらにシナプトタグミン4と呼ばれる4番目のアイソフォームに着目し、特異的抗体を作成することにより以下の知見を明らかにした(Berton et al.(2000)Eur.J.Neurosci.)(1)シナプトタグミン4分子は神経細胞の発達時期にのみ強い発現がみられる。(2)シナプトタグミン1とは異なりシナプス小胞ではなくゴルジ体及び発達中の神経細胞の神経突起先端部に局在する。(3)細胞膜の脱分極刺激によりその蛋白質量が増大し、神経突起の先端方向への小胞輸送が促進されているよう免疫組織像が得られる。以上の結果からシナプトタグミン4分子はシナプトタグミン1分子とは異なる機能を持ち、神経活動依存的に起こると考えられるシナプス(あるいは神経回路網)形成に重要な役割を担うものと考えられた。
Regulatory mechanism of neurotransmitter release

MIKOSHIBA Matsuhiko, MICHIKAWA Takayuki, INOUE Takafumi, FURUICHI Teiichi, RODOLFO R.Linas

Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

System: Grants-in-Aid for Scientific Research

Category: Grant-in-Aid for international Scientific Research

Institution: The University of Tokyo

1996 - 1997

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Presynaptic injection of inositol 1,3,4,5-tetraphosphate, inositol 1,3,4,5,6-pentakisphosphate, or inositol 1,2,3,4,5,6-hexakisphosphate・・・・which we denote here the inositol high-polyphosphate series (IHPS) ・・・・is show to block synapic transmission when injected into the preterminal of the squid giant synapse. This effect is not produced by injection of inositol 1,4,5-trisphosphate. The synaptic block is characterized by a time course in the order of 15-45 min, depending on the injection site in the preterminal fiber ; the fastest block occurs when the injection is made at the terminal release site. Presynaptic voltage clamp during transmitter release demonstrates that IHPS block did not modify the presynaptic inward calcium current. Analysis of synaptic noise at the postsynaptic axon shows that both the evoked and spontaneous transmitter release are blocked b the IHPS.Tetanic stimulation of the presynaptic fiber at frequencies of 100 Hz indicates that block is accompanied by gradual reduction of the postsynaptic responce, demonstraing that the block interferes with visicular fusion rather than with vesicular docking. These results, in combination with the recently demonstrated observation that the IHPS bind the C2B domain in synaptotagmin (Fukuda, M.et al. J.Biol.Chem. 1994), suggest that IHPS elements are involved in vesicle fusion and exocytosis. In additon, a scheme is prpoposed in which synaptotagmin triggers transmitter release directly by promoting the fusion og synaptic vesicles with the presynaptic plasmalemma, in agreement with the very rapid nature of transmitter release in chemical synapses.

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Works 121

LC3結合分子OATL1のオートファゴソーム外膜局在化と分解回避機構の解明

2015 - 2018
ALS/FTDの原因遺伝子産物であるC9ORF72のRab7L1結合能の機能解析

2014 - 2017
リソソーム関連オルガネラ輸送の分子機構の解明

2014 - 2017
αシンヌクレインの細胞内輸送におけるRab蛋白質の役割

2012 - 2017
脳神経系における膜輸送の重要性に関する研究

1998 - 2017
乳癌において変異p53がリガンド反応性の間葉型浸潤分子装置を創出する機序に関する研究

2013 - 2016
表層粒エキソサイトーシスにおけるRabの役割

2010 - 2016
HCV放出におけるRabの機能解析

2009 - 2016
コレステロールによる脂質のエンドサイト−シス制御に関する研究

2006 - 2016
尿管上皮細胞におけるRab27エフェクター分子の機能解析

2004 - 2016
メラノソームダイナミクスを制御する分子基盤の解明と創薬へのアプローチ

2012 - 2015
破骨細胞の多核化とリソソーム機能におけるRab27Aの役割

2012 - 2015
マクロファージのファゴソーム形成におけるRab35-ACAP2の役割

2010 - 2015
Rabin8のリン酸化制御と一次繊毛形成における機能解析

2009 - 2015
唾液線腺房細胞からのアミラーゼ分泌の分子機構

2004 - 2015
Rab17-シンタキシン4によるカイニン酸受容体の輸送機構の解明

2013 - 2014
MDCK細胞の極性輸送におけるTBC1D9Bの役割

2013 - 2014
SNX27による細胞膜とエンドソーム間の輸送制御機構に関する研究

2012 - 2014
Rab機能不全による神経疾患発症の分子基盤の解明

2012 - 2014
大気圧走査電子顕微鏡（ASEM）によるメラニン合成酵素の観察

2010 - 2014
Mst1キナーゼの下流で活性化されるRab13のリンパ球遊走における役割

2010 - 2014
Polo-like kinaseによるインテグリントラフィックの制御

2008 - 2014
TBC1D15のミトコンドリア形態制御における機能

2012 - 2013
メラノソーム輸送の画像解析技術の開発

2008 - 2013
Atg16L-Rab複合体によるオートファジー制御機構の解明

2006 - 2013
膵臓β細胞のインスリン分泌におけるRabエフェクターの機能解析

2003 - 2013
TBC1D10B-Rab35による細胞分裂制御の機構に関する研究

2011 - 2012
ホルモン分泌におけるPRIPの機能解析

2010 - 2012
上皮細胞の頂端部細胞膜形成におけるシナプトタグミン様蛋白質の役割

2009 - 2012
膵臓β細胞におけるインスリン顆粒の輸送機構に関する研究

2009 - 2012
Clostridium perfringens iota-toxin bの細胞内輸送に関する研究

2008 - 2012
血管内皮細胞のフォンビルブランド因子の放出におけるRabの役割

2007 - 2012
神経極性の安定化に関与する新規分子Singar1の作用機構の解析

2007 - 2012
II型肺胞細胞のlamellar body形成におけるRab38の機能解明

2009 - 2011
調節性分泌の分子メカニズムの解明

2008 - 2011
エンドソーム輸送におけるRabファミリーGTPaseの役割

2006 - 2011
エキソソーム分泌経路におけるRab27A/Bの機能解明

2009 - 2010
新規Rab32/38結合蛋白質によるメラノソーム成熟機構の解析

2009 - 2010
新規65kDaRNA結合タンパク質の神経終末における役割

2008 - 2010
神経突起形成におけるRab6結合蛋白質BICDR-1の機能解析

2007 - 2010
Bromi-CCRKによる繊毛形成の制御機構

2007 - 2010
CVAK104によるFzd5のリソソームでの分解の誘導

2008 - 2009
シナプトタグミン様蛋白質(Slp2-a)によるメラノサイト細胞極性維持の分子メカニズムに関する研究

2008 - 2009
BCA2/Rabring7によるHIV-1制限の促進

2007 - 2009
シナプトタグミン様蛋白質ファミリーによる小胞輸送制御の解析

2007 - 2009
ミオシンモーターによるカーゴ認識機構と神経疾患発症の分子メカニズムに関する研究

2007 - 2009
癌抑制遺伝子Drsのオートファジー成熟における役割の解明

2006 - 2009
脂肪細胞におけるAS160のGlut4輸送における機能解明

2005 - 2009
シナプトタグミン及びRabエフェクターの電子顕微鏡を用いた細胞内局在の解析

2001 - 2009
膵臓β細胞のインスリン分泌におけるシナプトタグミンの役割

1997 - 2009
筋ジストロフィー発症の遅延とRab27A/Slp2-aの誘導に関する研究

2007 - 2008
Arf6依存的マクロピノサイトーシスにおけるTBC1D3の役割

2007 - 2008
オートファゴソーム形成に関わる低分子量Gタンパク質Rabの網羅的解析

2007 - 2008
初期エンドソーム輸送におけるRME-8の機能解析

2006 - 2008
JNK mediates Syt 4 localization to mature secretory vesicles and enhances Ca2+-evoked release.

2006 - 2008
膵臓β細胞の転写因子RESTのターゲットの機能解析

2006 - 2008
JNKによるシナプトタグミン４分子の成熟分泌顆粒への局在化と分泌の促進に関する研究

2006 - 2008
好中球における新規遺伝子sytdep（a new synaptotagmin XIV-related gene）及びRab27の機能解析

2006 - 2008
分子細胞生物学辞典（第２版）

2006 - 2008
T細胞の免疫シナプス形成におけるRab35及びEPI64Cの役割

2006 - 2008
細胞傷害性T細胞の免疫シナプスからの分泌機構の解明

2003 - 2008
イカの巨大軸索を用いた神経伝達物質放出の分子メカニズムの解明

1994 - 2008
Synaptotagmin I binds intestinal epithelial NHE3 and mediates cyclic AMP- and Ca2+-induced endocytosis by recruitment of AP2 and clathrin.

2006 - 2007
Proteomics Analysis of Insulin Secretory Granules.

2006 - 2007
R-Rab GAPの機能解析

2006 - 2007
Dvlによるエキソサイトーシス、エンドサイト−シスの制御機構の解明

2006 - 2007
シナプトタグミン1によるsodium hydrogen exchanger 3 (NHE3)の制御機構に関する研究

2006 - 2007
R-Rab GAPの機能解析

2006 - 2007
インスリン顆粒のプロテオミクス解析

2006 - 2007
Synaptotagmin、Rab抗体共同開発

2005 - 2007
嚢胞性線維症の原因遺伝子産物CFTRの輸送機構の解明

2005 - 2007
血小板におけるRab27エフェクターの機能解析

2004 - 2007
Rab27a, Slp5, Munc13-4による上皮ナトリウムチャネル(ENaC)輸送制御機構の解析

2005 - 2006
線虫の低分子量G蛋白質Rab3及びRab27による神経伝達物質放出制御機構の解明

2005 - 2006
精子先体反応におけるシナプトタグミンVIの役割

2001 - 2005
精子先体反応におけるシナプトタグミンVIの役割

2001 - 2005
分泌制御因子CAPS2の機能解析

2003 - 2004
神経軸索修復におけるシナプトタグミンの役割の解明

2000 - 2003
神経軸索修復におけるシナプトタグミンの役割の解明

2000 - 2003
破骨細胞で機能するRabタンパク質の解析

2015 -
ショウジョウバエ筋細胞のT管の再構成におけるRabの機能解析

2015 -
Alfyによるメンブレントラフィック制御機構の解析

2015 -
メラノサイトなどで機能するRabタンパク質の解析

2015 -
ショウジョウバエ筋細胞のT管の再構成におけるRabの機能解析

2015 -
メラノサイトなどで機能するRabタンパク質の解析

2015 -
細胞接着因子の細胞膜での発現・局在制御に関わるRabの機能解析

2014 -
筋萎縮性側索硬化症原因遺伝子産物ALS2に結合するRab分子群の機能解析

2013 -
低分子量Gタンパク質Rabによる神経突起伸長と形態形成制御機構の解明

2012 -
脊髄小脳失調症に見られるシナプトタグミン14のミスセンス変異に関する研究

2011 -
表皮色素細胞のメラニン分泌におけるsyntaxinsの関与

2010 -
Rabセンサーの開発

2009 -
MCT2トランスポーターによるAMPA受容体GluR2の輸送制御機構の解明

2009 -
クロマフィン細胞における二種類の分泌小胞に関する研究

2008 -
AATYK1のエンドソーム局在と神経突起伸展作用に対するCdk5の影響

2008 -
マクロファージの食作用におけるシナプトタグミンVの役割

2006 -
Rab27によるシナプス小胞の制御

2006 -
olanzapine投与後のラットfrontal cortexにおける遺伝子発現変化のDNAアレイ解析

2006 -
唾液腺からのアミラーゼ分泌の分子メカニズムに関する研究

2006 -
olanzapine投与後のラットfrontal cortexにおける遺伝子発現変化のDNAアレイ解析

2006 -
マクロファージの食作用におけるシナプトタグミンVの役割

2006 -
糖鎖修飾によるシナプトタグミン分子のエンドサイト−シス制御機構の解明

2005 -
メラノサイトからケラチノサイトへのメラノソーム受け渡しの分子メカニズムの解明：Focus on Slp2-a

2004 -
メラノソーム輸送に必須の因子Slac2-aの分解メカニズムの解明とメラノソーム輸送制御への応用

2004 -
神経活動依存的に誘導されるシナプトタグミン4含有小胞の産生と輸送の分子メカニズム

2004 -
メラノソームの形成・成熟・輸送に関わる低分子量Gタンパク質の網羅的解析

2004 -
内分泌と外分泌の制御因子・低分子量G 蛋白質Rab27の活性化機構の解明

2004 -
神経活動依存的に誘導されるシナプトタグミン4含有小胞の産生と輸送の分子メカニズム

2004 -
膜輸送を司る低分子量G蛋白質Rab27Aの活性化・不活性化メカニズムの解明

2004 -
内分泌と外分泌の制御因子・低分子量G 蛋白質Rab27の活性化機構の解明

2004 -
膜輸送を司る低分子量G蛋白質Rab27Aの活性化・不活性化メカニズムの解明

2004 -
シナプトタグミン-SNAP-25相互作用の伝達物質放出における役割の解明

2004 -
アストロサイトからのグルタミン酸放出におけるシナプトタグミンIVの役割

2004 -
メラノソームの形成・成熟・輸送に関わる低分子量Gタンパク質の網羅的解析

2004 -
神経伝達物質放出を司るカルシウムセンサーは小胞と細胞膜上のどちらに存在するのか？

2004 -
神経伝達物質放出を司るカルシウムセンサーは小胞と細胞膜上のどちらに存在するのか？

2004 -
低分子量G蛋白質Rab27·Slp複合体によるマスト細胞特異的ヒスタミン放出機構の解明

2003 -
Griscelli症候群患者に見られる点突然変異の生化学的解析

2003 -
Role of synaptotagmin in mast cell function.

2003 -
内分泌細胞からのホルモン分泌におけるシナプトタグミンの役割

2002 -
NMDAによるシナプトタグミンIV分子の発現制御機構の解析

2002 -
Rab27によるメラノソーム輸送機構解明

2002 -

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Social Activities 81

細胞内交通システムから学ぶ肌や髪の毛が黒くなる仕組み

オープンキャンパス・模擬講義　仙台

2023/07/26 - 2023/07/27
東北大学、メラニン色素を可視化する新しいツールの開発に成功

2017/02/04 -
自食作用、昆虫の変態に関与

2017/01/23 -
メラニン色素を可視化する新しいツール「MINK」の開発に成功－東北大

2017/01/23 -
国立大学法人東北大学、メラニン色素を可視化する新規ツール（M-INK(エムインク)）を開発

2017/01/20 -
東北大、メラニン色素を可視化する新規ツール（M-INK(エムインク)）を開発

2017/01/19 -
第68回東北大学祭・模擬授業

2016/10/29 -

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細胞内物流システムによるメラニン色素の輸送〜肌や髪の毛が黒くなる仕組み〜
東北大学理学部オープンキャンパス体験授業

2015/07/30 -

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肌や髪が黒くなる仕組み：メラニンを運ぶ細胞内の物流システムとは？
メラニん合成酵素分解促進東北大が新分子発見

2015/02/27 -
東北大、メラニン合成酵素の分解を促す新分子を同定することに成功

2015/02/05 -
人体ミクロの大冒険第１回あなたを創る！細胞のスーパーパワー

2014/03/30 -

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皮膚の暗色化に関する資料提供（メラノソームの動画）
腎細胞肥大を制御するタンパク質特定東北大グループ

2013/12/11 -
ノーベル賞がひもとく生命と膜の神秘

2013/12/08 -

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神経伝達物質放出を行うシナプス小胞などに関する資料提供
仙台第二高等学校・公開授業（一日大学）

2013/12/05 -

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細胞内を物が動く仕組み～メラニンの輸送から日焼けまでのプロセスを探る～
東北大、細胞の大きさを制御する分子を同定

2013/11/29 -
尿細管の制御機能不全、腎嚢胞発症に関与－東北大が発見

2013/11/26 -
東北大、腎臓尿細管の上皮細胞の大きさを制御する新たな分子を同定

2013/11/20 -
米３教授にノーベル医学生理学賞細胞内の物質輸送解明

2013/10/07 -
メラニン合成仕組み解明、東北大・院生らたんぱく質3種がカギ〜美白化粧品開発に期待

2013/05/25 -
メラニン合成酵素で新発見、製造器官への橋渡し行程解明・たん白質複合体SNAREが制御

2013/05/08 -
東北大、細胞膜上のアミノ酸トランスポーターを分解する新たな機構を解明

2013/03/13 -
がん・腫瘍抑制に期待タンパク質の仕組み解明東北大

2013/03/13 -
美白・黒髪、期待できる？メラニン運ぶたんぱく質発見

2012/07/25 -
髪の色作る仕組み解明、メラニン色素運ぶ分子特定

2012/07/14 -
シミ・ソバカス・白髪の人に朗報、メラニン運ぶたんぱく質発見

2012/07/13 -
シミ・ソバカス予防の道、メラニン制御のたんぱく質特定

2012/07/12 -
東北大、メラニン色素の「微小管順行性輸送」を制御する分子を発見

2012/07/11 -
東北大学生命科学研究科・市民講演会「未来へ続く生命科学」

2012/05/12 -

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「メラニン輸送の仕組みとは？〜美白や白髪予防研究への掛け橋」（東京）の講演
東北大、メラニン色素の逆行性輸送メカニズムを解明白髪予防の新たな標的に期待

2012/02/17 -
分子複合体が白髪促進、東北大チームメラニン色素の動き解明

2012/02/02 -
メラニン色素仕組みを解明、白髪予防に期待

2012/01/31 -
「メラニン色素」の逆行性輸送の仕組みを解明

2012/01/30 -
東北大、肌や髪が黒くなる仕組みの一端解明

2011/12/15 -
東北大、Varp分子の新機能「樹状突起形成の促進作用」を発見

2011/12/15 -
サンペンズエキス、肌の美白に有用性、メラノソームの輸送阻害

2010/12/16 -
東北大とコーセー、美白に向けた新たなアプローチ手法を開発

2010/12/16 -
東北大学、新しい美白アプローチ〜メラノソームの輸送を阻害し、ケラチノサイトへのメラニンの移行・蓄積を抑える〜

2010/12/16 -
「サンペンズエキス」による、新たな美白へのアプローチ「メラノソームの輸送を阻害し、ケラチノサイトへのメラニンの移行・蓄積を抑える」

2010/12/15 -
メラノソームの輸送を阻害しメラニン色素の移行・蓄積を抑える素材を発見

2010/12/15 -
Spring-8 NEWS 2010.1 No.48, P2-4 研究成果・トピックス〜小胞輸送研究が、新しい美白メカニズムを提案〜

2010/01/08 -
東北大学理学部オープンキャンパス体験授業

2009/07/31 -

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細胞内の交通：メラニン色素の運搬の仕組み
第3回脳カフェ「杜の都で脳を語る」

2009/07/12 -

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グローバルCOEプログラム・生命科学「脳神経科学を社会へ還流する教育研究拠点」では市民向けに脳カフェ「杜の都で脳を語る」を企画・開催。「脳科学から美白へのアプローチ：肌や髪の毛が黒くなる仕組み」で講演を行う。
メラニン色素合成、新たなたんぱく質発見、日焼け防止へ

2009/07/09 -

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日本経済新聞社、「技術トレンド調査」（2009年度第2回（2009年3−5月期発表研究成果対象）『実用＋市場＋話題』評価で第3位に、総合評価でも6位ランクされた。
メラニン色素合成酵素運ぶ新分子発見

2009/05/17 -
メラニン色素合成制御の物質-東北大グループ発見、白髪・シミ予防期待

2009/05/06 -
美白のメカニズムは？-メラニン合成酵素運ぶたんぱく質の働き発見

2009/05/01 -
東北大、メラニン合成酵素がメラノソームに輸送される過程で機能し、色素量に影響するたんぱく質Varpを同定

2009/04/28 -
「メラニン合成酵素」を輸送する新分子を発見

2009/04/28 -
メラニン色素運搬構造、たんぱく質モデル解明

2008/10/09 -
肌の美白維持や白髪の抑制へ成果

2008/10/09 -
メラニン色素の細胞内輸送制御関与、たん白複合体の立体構造解明、分子設計で美白成分開発へ

2008/10/08 -
タンパク3000、理研、高エネルギー加速器機構、メラニン色素輸送たんぱく質の構造解析に成功

2008/10/08 -
理化学研究所と東北大学など、「メラニン色素」の輸送に必須のタンパク質複合体を構造決定」

2008/10/08 -
東北大学、神経伝達物質の放出を制御する新分子「ラブ27」を発見

2008/09/30 -
高大連携事業地域開催公開講座「仙南高校サマーカレッジ」

2008/07/28 -

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分子レベルで見た肌や髪の毛が黒くなる仕組み：メラニン色素は動く！（白石高校の高校生を対象に最先端の科学に関する講演を行う）
第二回脳カフェ「杜の都で脳と星を語る」

2008/07/13 -

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グローバルCOEプログラム・生命科学「脳神経科学を社会へ還流する教育研究拠点」企画広報委員会では市民向けに脳カフェ「杜の都で脳と星を語る」を企画・開催（責任者）。
シミ防止効果に期待、色素の移動阻害物質発見

2008/06/04 -
美白効果に期待、コーセーが新成分発見

2008/06/03 -
皮膚内小胞「メラノソーム」輸送制御でシミ防止

2008/06/03 -
クマリン酸にシミ予防効果

2008/06/03 -
第一回脳カフェ「杜の都で脳を語る」

2007/12/16 -

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グローバルCOEプログラム・生命科学「脳神経科学を社会へ還流する教育研究拠点」企画広報委員会では市民向けに脳カフェ「杜の都で脳を語る」を企画・開催。
高知学芸高校の学生への最先端のサイエンスの紹介

2006/10/11 -

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兼務先の理化学研究所にて高知学芸高校の学生（高校2年生22名）に対し最新のメラニン色素輸送の分子的仕組みについて紹介を行った。
「分泌」という二文字に潜む生命現象を解く

2006/10 -
メラニン色素輸送を阻害

2006/09/15 -
メラニン色素輸送妨げる酵素発見

2006/09/15 -
メラニンの働き防止する酵素

2006/09/15 -
メラニン色素妨害酵素を発見

2006/09/15 -
メラニン阻害酵素発見

2006/09/15 -
ホルモン顆粒と細胞膜を架橋-新しい分子機構を解明-ホルモン分泌異常関連疾病治療法開発に期待

2005/12/02 -
3つのたん白質が関与-ホルモンの細胞膜輸送制御新メカニズム解明

2005/11/21 -
ホルモン顆粒細胞膜につなぎ止める構造解明-3たんぱく質が関与

2005/11/21 -
膜輸送研究の新展開

2005/10 -
メラニン色素：色素の輸送を調節白髪や美白対策に

2005/04/01 -
『メラニン色素』の輸送メカニズムを解明ー肌や髪の毛が黒くなる仕組み

2005/03 -
独創研究集団理研の最前線50：メラニン色素の輸送メカニズムを解明

2004/12/09 -
メラニン色素の輸送メカ理研分子レベルで解明

2004/11/19 -
メラニン色素運搬仲介役解明

2004/11/15 -
メラニン色素輸送メカニズム解明

2004/11/15 -
肌を黒くするたんぱく質理研が発見

2004/11/15 -
メラニン「輸送」仕組み解明

2004/11/15 -
「理化学研究所」の1世紀に見る日本の科学研究組織と制度

2003/12 -

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「若手研究者の登用と流動性への懸念」の項

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Media Coverage 14

「人体Ⅲ 第1集命の源細胞内ワンダーランド」

NHK　NHKスペシャル　取材協力

2025/04/27

Type: TV or radio program
NHK マイプとティラノの恐竜ダイすきモフモフでカラフルだったかも（第6回）

NHK　≪Eテレ≫ 3/11（土）16:55～17:00 ≪NHK総合≫ 3/12（日）13:50～13:55　メラノサイトの資料提供

2023/03/11
オートファジーが昆虫の変態に関与していることを発見

化学 vol. 72(3) p.71

2017/02

Type: Newspaper, magazine
ノーベル医学生理学賞米の３教授に授与細胞内の物質輸送解明

河北新報（26面）

2013/10/08

Type: Newspaper, magazine
アミノ酸増大に関わるタンパク質特定／がん・腫瘍抑制に期待／東北大グループが発表

河北新報

2013/03/13

Type: Newspaper, magazine
メラニン色素の『微小管順行性輸送』を制御する分子を発見

TBCテレビ・ウォチンみやぎ

2012/07/12

Type: TV or radio program
メラニン色素の『微小管順行性輸送』を制御する分子を発見

TBCテレビ

2012/07/11

Type: TV or radio program
白髪のカギを握るメラノサイト

週刊女性 4月10日号 p83

2012/03/27

Type: Newspaper, magazine
Varp分子の新たな機能「樹状突起形成の促進作用」を発見

宮城テレビ

2011/12/15

Type: TV or radio program
メラニン色素輸送の分子機構に関する研究成果の紹介

東日本放送 (KHB)スーパーJチャンネル

2010/04/13

Type: TV or radio program
メラニン色素輸送に必須の蛋白質複合体に関する研究成果の紹介

NHK総合・宮城ニュース及びてれまさむね

2008/10/16

Type: TV or radio program
先端を見る「メラニン運搬防いで美白」

朝日新聞（28面・宮城版）

2008/02/28

Type: Newspaper, magazine
東北大学の新世紀「美白に期待！？メラニン色素の輸送」

東日本放送（KHB）及びBS朝日

2007/10/01

Type: TV or radio program
人、街に生きる：理化学研究所５、未来を拓く若い力

東京新聞（夕刊）

2007/05/11

Type: Newspaper, magazine

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Other 109

破骨細胞で機能するRabタンパク質の解析

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野田和也、伊藤敬、福田光則、野田健司破骨細胞に関わるRabタンパク質の網羅的スクリーニング第68回日本細胞生物学会大会（京都）2016年6月17日
Alfyによるメンブレントラフィック制御機構の解析

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蔭山俊、和栗聡、鐘ヶ江裕美、曽友深、一村義信、斎藤泉、福田光則、小松雅明 Alfyによるメンブレントラフィック制御第38回日本分子生物学会年会・第88回日本生化学会大会合同大会（神戸）2015年12月2日
LC3結合分子OATL1のオートファゴソーム外膜局在化と分解回避機構の解明

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本研究課題では、LC3結合分子OATL1のオートファゴソーム外膜局在化とオートファジーからの分解回避の分子機構の解明を目的とする。
ショウジョウバエ筋細胞のT管の再構成におけるRabの機能解析

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Fujita, N., Huang, W., Lin, T.-H., Groulx, J.-F., Jean, S., Kuchitsu, Y., Koyama-Honda, I., Mizushima, N., Fukuda, M. and Kiger, A. A. (2017) Genetic screen in Drosophila muscle identifies autophagy-mediated T-tubule remodeling and a Rab2 role in autophagy. eLife 6, e23367
メラノサイトなどで機能するRabタンパク質の解析

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Marubashi, S., Shimada, H., Fukuda, M. and Ohbayashi, N. (2016) RUTBC1 functions as a GTPase-activating protein for Rab32/38 and regulates melanogenic enzyme trafficking in melanocytes. J. Biol. Chem. 291, 1427-1440 Ohbayashi, N., Fukuda, M. and Kanaho, Y. (2017) Rab32 subfamily small GTPases: pleiotropic Rabs in endosomal trafficking. J. Biochem. 62, 65–71
ALS/FTDの原因遺伝子産物であるC9ORF72のRab7L1結合能の機能解析

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Aoki, Y., Manzano, R., Lee, Y., Dafinca, R., Aoki, M., Douglas, A. G. L., Varela, M. A., Sathyaprakash, C., Scaber, J., Barbagallo, P., Vader, P., Mäger, I., Ezzat, K., Turner, M. R., Ito, N., Gasco, S., Ohbayashi, N., El-Andaloussi, S., Takeda, S., Fukuda, M., Talbot, K. and Wood, M. J. A. (2017) C9orf72 and RAB7L1 regulate vesicle trafficking in amyotrophic lateral sclerosis and frontotemporal dementia. Brain 140, 887-897
リソソーム関連オルガネラ輸送の分子機構の解明

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本研究課題では、メラノソームをモデル系として、リソソームとリソソーム関連オルガネラの輸送の仕分けの分子機構の解明を目的とする。
RNAサイレンシングにおけるRab蛋白質の役割

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小林穂高、福田光則、泊幸秀 Rabタンパク質を利用したRNAサイレンシングの場の探索 RNAフロンティアミーティング（白浜町）2014年9月18日
細胞接着因子の細胞膜での発現・局在制御に関わるRabの機能解析

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川端政則、林崇、宮下聡、田谷真一郎、有村奈利子、瀬戸裕介、早瀬ヨネ子、福田光則、星野幹夫細胞接着因子の細胞膜での発現・局在制御機構の観察系の開発第37回日本分子生物学会年会（横浜）2014年11月27日
MDCK細胞の極性輸送におけるTBC1D9Bの役割

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Gallo, L. I., Liao, Y., Ruiz, W. G., Clayton, D. R., Li, M., Liu, Y.-J., Jiang, Y., Fukuda, M., Apodaca, G. and Yin, X.-M. (2014) TBC1D9B functions as a GTPase-activating protein for Rab11a in polarized MDCK cells. Mol. Biol. Cell 25, 3779-3797
Rab17-シンタキシン4によるカイニン酸受容体の輸送機構の解明

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Mori, Y., Fukuda, M. and Henley, J. M. (2014) Small GTPase Rab17 regulates the surface expression of kainate receptors but not α-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazolepropionic acid (AMPA) receptors in hippocampal neurons via dendritic trafficking of Syntaxin-4 protein. J. Biol. Chem. 289, 20773-20787
乳癌において変異p53がリガンド反応性の間葉型浸潤分子装置を創出する機序に関する研究

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橋本あり、橋本茂、及川司、小根山千歳、小野寺康仁、杉野弘和、吉川歩、Jin-Min Nam、木下留美子、谷野美智枝、半田悠、吉野正修、大塚勇太郎、佐藤宏紀、白土博樹、伊藤陽一、田中伸哉、福田光則、岡田雅人、佐邊壽孝 A molecular link between p53 alterations and GEP100-Arf6-AMAP1 pathway as a mesenchymal invasion machinery to be activated by external lingands. 第66回日本細胞生物学会大会シンポジウム「細胞の恒常性維持の破綻そして疾患」（奈良）2014年6月12日橋本あり、橋本茂、杉野弘和、吉川歩、及川司、小野寺康仁、半田悠、大塚勇太郎、岩見昂亮、佐藤宏紀、小根山千歳、岡田雅人、福田諭、福田光則、佐邊壽孝乳癌において変異p53がリガンド反応性の間葉型浸潤分子装置を創出する機序第73回日本癌学会学術総会（横浜）2014年9月26日 Hashimoto, A., Oikawa, T., Hashimoto, S., Sugino, H., Yoshikawa, A., Otsuka, Y., Handa, H., Onodera, Y., Nam, J.-M., Oneyama, C., Okada, M., Fukuda, M. and Sabe, H. (2016) P53- and mevalonate pathway–driven malignancies require Arf6 for metastasis and drug resistance. J. Cell Biol. 213, 81-95
筋萎縮性側索硬化症原因遺伝子産物ALS2に結合するRab分子群の機能解析

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小野寺和歌奈、大友麻子、福田光則、秦野伸二筋萎縮性側索硬化症原因遺伝子産物ALS2に結合する新規調節因子Rab30の機能解析第37回日本分子生物学会年会（横浜）2014年11月26日小野鈴花、大友麻子、福田光則、秦野伸二 ALS2及び新規ALS2結合低分子量Gタンパク質Rab17の細胞内局在解析第37回日本分子生物学会年会（横浜）2014年11月26日小野鈴花、大友麻子、福田光則、秦野伸二 ALS2及び新規結合低分子量Gタンパク質Rab17はリサイクリングエンドソームに局在する第38回日本分子生物学会年会・第88回日本生化学会大会合同大会（神戸）2015年12月2日小野鈴花、大友麻子、福田光則、秦野伸二 ALS2/Alsin及び新規ALS2結合低分子量Gタンパク質Rab17はリサイクリングエンドソームに局在する第39回日本神経科学大会（横浜）2016年7月22日松井香奈、小野寺和歌奈、大友麻子、福田光則、秦野伸二新規ALS2結合候補分子Rab30の発現及び細胞内動態解析第39回日本分子生物学会年会（横浜）2016年12月1日大友麻子、松井香奈、小野寺和歌奈、杉山純也、石田智之、白川涼平、佐藤海、三井駿、野崎昌久、小野鈴花、福田光則、秦野伸二 ALS2結合タンパク質Rab30は、神経細胞においてエンドソームゴルジ体間の輸送に関与する第40回日本神経科学大会（幕張）2017年7月22日大友麻子、松井香奈、小野寺和歌奈、串田隆志、白川涼平、三井駿、佐藤海、小野鈴花、野崎昌久、福田光則、秦野伸二 ALS2及びその新規結合因子Rab30の細胞内動態解析 2017年度生命科学系学会合同年次大会（第40回日本分子生物学会年会・第90回日本生化学会大会）（神戸）2017年12月7日
SNX27による細胞膜とエンドソーム間の輸送制御機構に関する研究

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McGough, I. J., Steinberg, F., Gallon, M., Yatsu, A., Ohbayashi, N., Heesom, K., Fukuda, M. and Cullen, P. J. (2014) Identification of molecular heterogeneity in SNX27-retromer-mediated endosome-to-plasma membrane recycling. J. Cell Sci. 127, 4940-4953
低分子量Gタンパク質Rabによる神経突起伸長と形態形成制御機構の解明

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Villarroel-Campos, D., Henriquez, D. R., Bodaleo, F. J., Oguchi, M. E., Bronfman, F. C., Fukuda, M. and Gonzalez-Billault, C. (2016) Rab35 functions in axon elongation are regulated by p53-related protein kinase (PRPK) in a mechanism that involves Rab35 protein degradation and the microtubule-associated protein 1B. J. Neurosci. 36, 7298-7313
Rab機能不全による神経疾患発症の分子基盤の解明

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低分子量Gタンパク質Rabは、全ての真核生物に保存された小胞輸送の制御因子で、細胞内の物質動態を制御することで様々な生命現象に関与している。私達の高次脳機能を司る神経細胞のネットワークにおいても、神経回路網の形成（神経突起の伸長、軸索や樹状突起先端部への極性輸送）や神経伝達物質の放出過程へのRabの関与が示唆されている。実際、Rab18、Rab39Bなど幾つかのRabアイソフォームの変異により精神遅延を含むヒトの遺伝性疾患（Warburg Micro症候群、X連鎖精神遅滞など）が発症することが最近報告されている。しかし、これらのRabがどのような小胞輸送系を制御し、神経機能を司るのかは未だまったく解明されていない。その原因の一つとして、これらのRabが制御する下流のシグナル（活性化型のGTP-Rabと共に働くエフェクター分子）やRabの活性化の時空間的制御基盤が未同定なことが挙げられる。ヒトをはじめとする哺乳動物においては、Rabは60種類以上のアイソフォームが存在するため、これまで個々の機能解析が立ち遅れていた。しかし、最近私達は哺乳動物のRabを網羅的且つシステマティックに解析するツール（Rabパネル）を世界に先駆けて開発することに成功している。本研究ではこのツールを駆使することにより、神経機能に密接に関連するRabアイソフォーム（Rab39Bなど）に特異的に結合する分子群やその活性化因子を同定し、それらの機能解析を通して、Rabの機能不全により発症する神経疾患の分子レベルでの病態解明を目指す。
メラノソームダイナミクスを制御する分子基盤の解明と創薬へのアプローチ

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低分子量Gタンパク質Rabは、全ての真核生物に保存された小胞輸送の制御因子で、細胞内の物質動態を制御することで様々な生命現象に関与している。私達の高次脳機能を司る神経細胞のネットワークにおいても、神経回路網の形成（神経突起の伸長、軸索や樹状突起先端部への極性輸送）や神経伝達物質の放出過程へのRabの関与が示唆されている。実際、Rab18、Rab39Bなど幾つかのRabアイソフォームの変異により精神遅延を含むヒトの遺伝性疾患（Warburg Micro症候群、X連鎖精神遅滞など）が発症することが最近報告されている。しかし、これらのRabがどのような小胞輸送系を制御し、神経機能を司るのかは未だまったく解明されていない。その原因の一つとして、これらのRabが制御する下流のシグナル（活性化型のGTP-Rabと共に働くエフェクター分子）やRabの活性化の時空間的制御基盤が未同定なことが挙げられる。ヒトをはじめとする哺乳動物においては、Rabは60種類以上のアイソフォームが存在するため、これまで個々の機能解析が立ち遅れていた。しかし、最近私達は哺乳動物のRabを網羅的且つシステマティックに解析するツール（Rabパネル）を世界に先駆けて開発することに成功している。本研究ではこのツールを駆使することにより、神経機能に密接に関連するRabアイソフォーム（Rab39Bなど）に特異的に結合する分子群やその活性化因子を同定し、それらの機能解析を通して、Rabの機能不全により発症する神経疾患の分子レベルでの病態解明を目指す。
破骨細胞の多核化とリソソーム機能におけるRab27Aの役割

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菅原めぐみ、坂井詠子、福間裕、西下一久、岡元邦彰、福田光則、泉哲郎、吉田教明、筑波隆幸 Rab27Aは破骨細胞の多核化とリソソーム機能を制御する第87回日本生化学会大会（京都）2014年10月17日 Shimada-Sugawara, M., Sakai, E., Okamoto, K., Fukuda, M., Izumi, T., Yoshida, N. and Tsukuba, T. (2015) Rab27A regulates transport of cell surface receptors modulating multinucleation and lysosome-related organelles in osteoclasts. Sci. Rep. 5, 9620
TBC1D15のミトコンドリア形態制御における機能

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Onoue, K., Jofuku, A., Ban-Ishihara, R., Ishihara, T., Maeda, M., Koshiba, T., Itoh, T., Fukuda, M., Otera, H., Oka, T., Takano, H., Mizushima, N., Mihara, K. and Ishihara, N. (2013) Fis1 acts as a mitochondrial recruitment factor for TBC1D15 that is involved in regulation of mitochondrial morphology. J. Cell Sci. 126, 176-185
αシンヌクレインの細胞内輸送におけるRab蛋白質の役割

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Sugeno, N., Hasegawa, T., Tanaka, N., Fukuda, M., Wakabayashi, K., Oshima, R., Konno, M., Miura, E., Kikuchi, A., Baba, T., Anan, T., Nakao, M., Geisler, S., Aoki, M. and Takeda, A. (2014) Lys-63-linked ubiquitination by E3 ubiquitin ligase Nedd4-1 facilitates endosomal sequestration of internalized α-synuclein. J. Biol. Chem. 289, 18137-18151 長谷川隆文、吉田隼、鈴木マリ、菅野直人、小林潤平、福田光則、藤林明美、関口清俊、江面道典、菊池昭夫、武田篤、望月秀樹、永井義隆、青木正志変異DNAJC13はエンドソーム輸送障害を介してαシヌクレイン神経毒性を増強する第40回日本神経科学大会（幕張）2017年7月22日
研究環境の早期復興

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東日本大震災により大きな被害を受けたため、研究環境の早期復興を行う。
TBC1D10B-Rab35による細胞分裂制御の機構に関する研究

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Chesneau, L., Dambournet, D., Machicoane, M., Kouranti, I., Fukuda, M., Goud, G. and Echard, A. (2012) An ARF6/Rab35 GTPase cascade for endocytic recycling and successful cytokinesis. Curr. Biol. 22, 147-153 Laurent Chesneau, Daphné Dambournet, Mickaël Machicoane, Ilektra Kouranti, Mitsunori Fukuda, Bruno Goud and Arnaud Echard An ARF6/Rab35 GTPase cascade for endocytic recycling and successful cytokinesis. 第45回日本発生生物学会・第64回日本細胞生物学会合同大会シンポジウム「Frontiers in intracellular transport and organelle biology」（神戸）2012年5月30日
脊髄小脳失調症に見られるシナプトタグミン14のミスセンス変異に関する研究

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Doi, H., Yoshida, K., Yasuda, T., Fukuda, M., Morita, H., Ikeda, S.-I., Kato, R., Tsurusaki, Y., Miyake, N., Saitsu, H., Sakai, H., Miyatake, S., Shiina, M., Nukina, N., Koyano, S., Tsuji, S., Kuroiwa, Y. and Matsumoto, N. (2011) Exome sequencing reveals a homozygous SYT14 mutation in adult-onset autosomal recessive spinocerebellar ataxia with psychomotor retardation. Am. J. Hum. Genet. 89, 320-327
表層粒エキソサイトーシスにおけるRabの役割

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Bello, O. D., Cappa A. I., de Paola M., Zanetti, M. N., Fukuda, M., Fissore, R. A., Mayorga, L. S. and Michaut, M. A (2016) Rab3A, a possible marker of cortical granules, participates in cortical granule exocytosis in mouse eggs. Exp. Cell Res. 347, 42–51
大気圧走査電子顕微鏡（ASEM）によるメラニン合成酵素の観察

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Nishiyama, H., Koizumi, M., Ogawa, K., Kitamura, S., Konyuba, Y., Watanabe, Y. Ohbayashi, N., Fukuda, M., Suga, M. and Sato, C. (2014) Atmospheric scanning electron microscope system with an open sample chamber: Configuration and applications. Ultramicroscopy 147, 86-97
マクロファージのファゴソーム形成におけるRab35-ACAP2の役割

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Egami, Y., Fukuda, M. and Araki, N. (2011) Rab35 regulates phagosome formation through recruitment of ACAP2 in macrophages during FcgR-mediated phagocytosis. J. Cell Sci. 124, 3557-3567 Egami, Y., Fujii, M., Kawai, K., Ishikawa, Y., Fukuda, M. and Araki, N. (2015) Activation-inactivation cycling of Rab35 and ARF6 is required for phagocytosis of zymosan in RAW264 macrophages. J. Immunol. Res. 2015:429439 江上洋平、福田光則、荒木伸一 Involvement of Rab35 in phagosome formation through regulating ARF6 activity by ACAP2 第117回日本解剖学会総会・全国学術集会（山梨）2012年3月27日
表皮色素細胞のメラニン分泌におけるsyntaxinsの関与

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吉岡涼介、奥川洋司、福田光則、平井洋平表皮色素細胞のメラニン分泌におけるsyntaxinsの関与第35回日本研究皮膚科学会大会（和歌山）2010年12月3-4日
ホルモン分泌におけるPRIPの機能解析

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Gao, J., Takeuchi, H., Zhang, Z., Fukuda, M. and Hirata, M. (2012) Phospholipase C-related but catalytically inactive protein (PRIP) modulates synaptosomal-associated protein 25 (SNAP-25) phosphorylation and exocytosis. J. Biol. Chem. 287, 10565-10578
Mst1キナーゼの下流で活性化されるRab13のリンパ球遊走における役割

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Nishikimi, A., Ishihara, S., Ozawa, M., Etoh, K., Fukuda, M., Kinashi, T. and Katagiri, K. (2014) Rab13 acts downstream of the kinase Mst1 to deliver the integrin LFA-1 to the cell surface for lymphocyte trafficking. Sci. Signal. 7, ra72 大内裕太朗、錦見昭彦、石原沙耶花、小沢まどか、福田光則、木梨達雄、片桐晃子 Rab13はMstの下流分子であり、LFA-1の局在制御を介してリンパ球の遊走を制御している第37回日本分子生物学会年会（横浜）2014年11月26日
上皮細胞の頂端部細胞膜形成におけるシナプトタグミン様蛋白質の役割

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Gálvez-Santisteban, M., Rodriguez-Fraticelli, A. E., Bryant, D. M., Vergarajauregui, S., Yasuda, T., Bañón-Rodríguez, I., Bernascone, I., Datta, A., Spivak, N., Young, K., Slim, C. L., Brakeman, P. R., Fukuda, M., Mostov, K. E. and Martín-Belmonte, F. (2012) Synaptotagmin-like proteins control the formation of a single apical membrane domain in epithelial cells. Nature Cell Biol. 14, 838-849
膵臓β細胞におけるインスリン顆粒の輸送機構に関する研究

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Brozzi, F., Diraison, F., Lajus, S., Rajatileka, S., Philips, T., Regazzi, R., Fukuda, M., Verkade, P., Molnar, E. and Varadi, A. (2012) Molecular mechanism of myosin Va recruitment to dense core secretory granules. Traffic 13, 54-69
II型肺胞細胞のlamellar body形成におけるRab38の機能解明

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Zhang, L., Yu, K., Robert, K. W., DeBolt, K. M., Hong, N., Tao, J.-Q., Fukuda, M., Fisher, A. B. and Huang, S. (2011) Rab38 targets to lamellar bodies and normalizes their sizes in lung alveolar type II epithelial cells. Am. J. Physiol. Lung Cell. Mol. Physiol. 301, L461-L477
HCV放出におけるRabの機能解析

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Mankouri, J., Walter, C., Stewart, H., Bentham, M. J., Park, W. S., Heo, W. D., Fukuda, M., Griffin, S. and Harris, M. (2016) Release of infectious hepatitis C virus from Huh7 cells occurs via a trans-Golgi network to endosome pathway independent of very-low-density lipoprotein secretion. J. Virol. 90, 7159-7170
MCT2トランスポーターによるAMPA受容体GluR2の輸送制御機構の解明

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Maekawa, F., Tsuboi, T., Fukuda, M. and Pellerin, L. (2009) Regulation of the intracellular distribution, cell surface expression, and protein levels of AMPA receptor GluR2 subunits by the monocarboxylate transporter MCT2 in neuronal cells. J. Neurochem. 109, 1767-1778
エキソソーム分泌経路におけるRab27A/Bの機能解明

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Ostrowski, M., Carmo, N. B., Krumeich, S., Fanget, I., Raposo, G., Savina, A., Moita, C. F., Schauer, K., Hume, A. N., Freitas, R. P., Goud, B., Benaroch, P., Hacohen, N., Fukuda, M., Desnos, C., Seabra, M. C., Darchen, F., Amigorena, S., Moita, L. F. and Thery, C. (2009) Rab27a and Rab27b control different steps of the exosome secretion pathway. Nature Cell Biol. 12, 9 - 30
Rabin8のリン酸化制御と一次繊毛形成における機能解析

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天貝佑太、千葉秀平、菅野祐哉、菅野新一郎、福田光則、水野健作 NDRによるRabin8のリン酸化と繊毛形成における役割日本分子生物学会第10回春季シンポジウム（松島）2010年6月7日天貝佑太、千葉秀平、菅野祐哉、菅野新一郎、安井明、福田光則、水野健作 Rabin8のリン酸化制御と一次繊毛形成における機能解析第33回日本分子生物学会年会・第83回日本生化学会大会合同大会（神戸） 2010年12月8日天貝佑太、千葉秀平、菅野新一郎、安井明、福田光則、水野健作一次繊毛形成におけるRabin8のリン酸化とその機能第77回日本生化学会東北支部会例会（仙台）2011年7月23日 Shuhei Chiba, Yuta Amagai, Shinichiro Kanno, Akira Yasui, Mitsunori Fukuda and Kensaku Mizuno NDR is required for ciliogenesis through the phosphorylation of Rabin8. The 2011 Annual Meeting of the American Society for Cell Biology (Denver, CO) December 4, 2011 天貝佑太、千葉秀平、菅野新一郎、安井明、福田光則、水野健作 NDR is required for ciliogenesis through the phosphorylation of Rabin8. 第34回日本分子生物学会年会（横浜）2011年12月15日本間悠太、千葉秀平、天貝佑太、菅野新一郎、安井明、福田光則、水野健作 NDR kinase is required for ciliogenesis through the phosphorylation of Rabin8. 第45回日本発生生物学会・第64回日本細胞生物学会合同大会（神戸）2012年5月29日天貝佑太、千葉秀平、本間悠太、菅野新一郎、安井明、福田光則、水野健作 NDRによるRabin8のリン酸化と一次繊毛形成における機能解析第4回新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議（秋保）2012年6月13-14日千葉秀平、天貝佑太、本間悠太、福田光則、水野健作 NDR2によるRabin8のリン酸化と一次繊毛形成における機能第86回日本生化学会大会シンポジウム「メンブレントラフィックの新局面：多様な細胞現象との連携による生理機能の制御」（横浜）2013年9月13日天貝佑太、伊藤敬、福田光則、水野健作 Rabin8 negatively regulates autophagosome formation, independently of its GEF activity.
Rabセンサーの開発

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石堂菜々子、小林穂高, 佐甲靖志、新井孝夫、服部成介、松田道行、福田光則、中村岳史 Development of genetically-encoded FRET biosensors for Rab35. 第63回日本細胞生物学会大会（札幌）2011年6月27日石堂菜々子、永井寛之、小林穂高, 佐甲靖志、新井孝夫、服部成介、松田道行、福田光則、中村岳史 Analysis of Rab35 function in neurite outgrowth using FRET biosensors. 第34回日本分子生物学会年会（横浜）2011年12月15日安田さや香、大西悠希、藤田明音、川崎司人、和田直之、和栗聡、Giampietro Schiavo、福田光則、中村岳史エンドソーム成熟とオートファジーに関わるRab7の活性可視化第36回日本分子生物学会年会（神戸）2013年12月4日永井寛之、石堂菜々子、安田さやか、小林穂高、福田光則、中村岳史神経突起伸展過程におけるRab35の時空間的活性変化の解析第36回日本分子生物学会年会（神戸）2013年12月4日照井翔、鯉沼真吾、石田彪馬、和田直之、福田光則、中村岳史 FRETセンサーによるRab11のリサイクリング経路制御機構の検討第24回日本バイオイメージング学会学術集会（東京）2015年9月27日森下宗、安田さや香、藤田明音、七尾友久、和田直之、和栗聡、Giampietro Schiavo、福田光則、中村岳史 Mon1-Ccz1複合体は後期エンドソームでのみRab7を活性化するがリソソームへの転換時にはそこから解離する第38回日本分子生物学会年会・第88回日本生化学会大会合同大会（神戸）2015年12月1日 Takeshi Nakamura, So Morishita, Sayaka Yasuda, Naoyuki Wada and Mitsunori Fukuda Visually dissecting Rab switch in macropinocytosis. International Symposium on Imaging Frontier 2017 (ISIF 2017) (Tokyo, Japan) July 8-9, 2017 So Morishita, Naoyuki Wada, Mitsunori Fukuda and Takeshi Nakamura Mechanism of Rab5 activation/inactivation on EGF-induced macropinosome. International Symposium on Imaging Frontier 2017 (ISIF 2017) (Tokyo, Japan)
自然免疫におけるRabの機能解析

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Takahama, M., Fukuda, M., Ohbayashi, N., Kozaki, T., Misawa, T., Okamoto, T., Matsuura, Y., Akira, S. and Saitoh, T. (2017) The RAB2B-GARIL5 complex promotes cytosolic DNA-induced innate immune responses. Cell Rep. 20, 2944-2954
新規Rab32/38結合蛋白質によるメラノソーム成熟機構の解析

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私達の体を構成する細胞を紫外線から守るメラニン色素は、メラノサイトと呼ばれる皮膚の基底層に存在する特殊な細胞で合成され、メラノソームと呼ばれる小胞に貯蔵されている。このメラノソームの形成不全や輸送障害は色素異常に代表されるヒトの疾患を引き起こすことから、メラノソームの形成・成熟・輸送の分子機構の解明は医科学における重要な研究課題の一つである。最近、色素異常を示す変異体マウスの解析からメラノソームの形成・成熟過程においてRab32及びRab38が協調的に機能することが、イギリス及び米国のグループの研究により明らかになってきた。Rab32/38はメラニン色素の合成に関わるチロシナーゼ（メラニン合成酵素の一種）をトランスゴルジ網からメラノソームへ輸送する過程で機能すると想定されているが、Rab32/38の下流のシグナル（すなわちRab32/38に特異的に結合するエフェクター分子）が未同定なため、メラノソーム成熟の分子機構は未だ十分に解明されていない。当研究室では、ヒトやマウスに存在する60種類のRabアイソフォームの機能を網羅的に解析するため、『Rab panel（Rabの網羅的解析ツール）』を独自に開発した。本研究課題では、このRab panelを用いたスクリーニングにより得られた新規Rab32/38結合蛋白質Varpによるメラノソーム成熟機構の解明を目指す。
メラノソーム輸送の画像解析技術の開発

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横田秀夫、吉澤信、竹本智子、福田光則、吉森保、牧野内昭武細胞内観察画像を用いたアルゴリズムコンテスト −細胞・分子生物学と情報工学の分野融合へ向けて− 第3回新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議（鳥羽）2011年6月1日吉澤信、藤原武雄、福田光則、横田秀夫、牧野内昭武 Quantitative image analysis for melanosome dynamics. 第4回新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議（秋保）2012年6月13-14日 Shin Yoshizawa, Takeo Fujiwara, Mitsunori Fukuda, and Hideo Yokota Tracking Melanosomes via Particle Filter with Lloyd Partitioning. The 12th International Conference on Systems Biology (ICSB) (Heidelberg/Mannheim, Germany) August 30, 2011
Clostridium perfringens iota-toxin bの細胞内輸送に関する研究

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Nagahama, M., Umezaki, M., Tashiro, R., Oda, M., Kobayashi, K., Shibutani, M., Takagishi, T., Ishidoh, K., Fukuda, M. and Sakurai, J. (2012) Intracellular trafficking of Clostridium perfringens iota-toxin b. Infect. Immun. 80, 3410-3416
Polo-like kinaseによるインテグリントラフィックの制御

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井川敬介、松村繁、福田光則、豊島文子 Polo-like kinaseによるインテグリントラフィックの制御第82回日本生化学会大会（神戸）2009年10月23日井川敬介、福田光則、豊島文子 Polo-like kinase1による生体膜融合の制御機構とその生理機能の解析新学術領域研究「細胞内ロジスティクス」班会議（札幌）2010年6月30日井川敬介、福田光則、豊島文子 Polo-like kinase 1による分裂期の初期エンドソーム制御機構第63回日本細胞生物学会大会（札幌）2011年6月27日井川敬介、佐藤綾香、松村繁、後藤英仁、福田光則、稲垣昌樹、石濱泰、豊島文子 Plk1は分裂期におけるVimentinのリン酸化を介して初期エンドソームのfusionを阻害する第86回日本生化学会大会（横浜）2013年9月11日 Ikawa, K., Satou, A., Fukuhara, M., Matsumura, S. Sugiyama, N., Goto, H., Fukuda, M., Inagaki, M., Ishihama, Y. and Toyoshima, F. (2014) Inhibition of endocytic vesicle fusion by Plk1-mediated phosphorylation of vimentin during mitosis. Cell Cycle 13, 126-137
クロマフィン細胞における二種類の分泌小胞に関する研究

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Harada, K., Matsuoka, H., Nakamura, J., Fukuda, M. and Inoue, M. (2010) Storage of GABA in chromaffin granules and not in synaptic-like microvesicles in rat adrenal medullary cells. J. Neurochem. 114, 617-626
新規65kDaRNA結合タンパク質の神経終末における役割

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Lico, D. T. P., Rosa, J. C., DiGiorgis, J. A., deVasconcelos, E. J. R., Casaletti, L., Tauhata, S. B. F., Baqui, M. M. A., Fukuda, M., Moreira, J. E. and R. E. Larson (2010) A novel 65 kDa RNA-binding protein in squid presynaptic terminals. Neuroscience 166, 73-83
シナプトタグミン様蛋白質(Slp2-a)によるメラノサイト細胞極性維持の分子メカニズムに関する研究

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私達の体を構成する細胞は核を中心として必ずしも対称的なものではなく、各組織で分化した特殊な形態をしている（あるいは極性を有する）ものが多い。皮膚や髪の毛に存在するメラノサイトも例外ではなく、樹状突起様の構造物を伸ばし隣接する皮膚や髪の毛の細胞（ケラチノサイト及び毛母細胞）にメラノソームを受け渡しやすくしている。メラニン色素の皮膚や髪の毛への沈着は有害な紫外線から体（あるいは細胞）を守るために不可欠であることから、メラノサイトにおけるメラノソーム輸送やメラノサイトの突起形成の分子メカニズムの解明は医科学・生物学における重要な研究課題である。前者に関しては膜輸送を司る低分子量G蛋白質Rab27Aとそのエフェクター分子（特にSlac2-a/melanophilin）によるメラノソーム輸送の分子メカニズムがこれまで明らかにされているが、後者のメラノサイトの突起形成（あるいは細胞極性維持）に関与する分子の同定はほとんど進んでいない。最近当研究室では、培養メラノサイトの細胞の形態を細長く保つのに必要な分子としてRab27AエフェクターSlp2-aを同定した。Slp2-a（シナプトタグミン様蛋白質）は神経細胞のシナプス小胞輸送を司るシナプトタグミン１の類似分子として当研究室で同定されたもので、神経細胞、上皮細胞を含め様々な極性を有する細胞種で発現することがこれまでの解析で明らかになっている。しかしながら、Slp2-aがどのようにしてメラノサイトなどの細胞形態を制御しているのかといった分子メカニズム（すなわちSlp2-a以降の下流のシグナル）は未だ謎に包まれている。そこで本研究では、Slp2-aの下流の因子を同定し、メラノサイトをモデル系としてその細胞極性維持の分子メカニズムを解明することを目的としている。
調節性分泌の分子メカニズムの解明

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Tsuboi, T., Kitaguchi, T., Karasawa, S., Fukuda, M. and Miyawaki, A. (2010) Age-dependent preferential dense-core vesicle exocytosis in neuroendocrine cells revealed by newly developed monomeric fluorescent timer protein. Mol. Biol. Cell 21, 87-94 Sato, M., Mori, Y., Matsui, T., Aoki,R., Oya, M., Yanagihara, Y., Fukuda, M. and Tsuboi, T. (2010) Role of the polybasic sequence in the Doc2a C2B domain in dense-core vesicle exocytosis in PC12 cells. J. Neurochem. 114, 171-181 坪井貴司、北口哲也、唐澤智司、福田光則、宮脇敦史産生時間依存的な開口放出制御機構の解析第87回日本生理学会（盛岡）2010年5月19日坪井貴司、森靖典、松井貴英、青木亮、大屋愛実、柳原優、福田光則 Doc2αによるホルモン分泌制御機能の解析第34回日本神経科学大会（横浜）2011年9月16日
AATYK1のエンドソーム局在と神経突起伸展作用に対するCdk5の影響

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Tsutsumi, K., Takano, T., Endo, R., Fukuda, M., Ohshima, T., Tomomura, M. and Hisanaga, S. (2010) Phosphorylation of AATYK1 by Cdk5 suppresses its tyrosine phosphorylation. PLoS One 5, e10260 Takano, T., Tsutsumi, K., Saito, T., Asada, A., Tomomura, M., Fukuda, M. and Hisanaga, S. (2010) AATYK1A phosphorylation by Cdk5 regulates the recycling endosome pathway. Gens Cells 15, 783-797 Takano, T., Tomomura, M., Yoshioka, N., Tsutsumi, K., Terasawa, Y., Saito, T., Kawano, H., Kamiguchi, H., Fukuda, M. and Hisanaga, S. (2012) LMTK1/AATYK1 is a novel regulator of axonal outgrowth that acts via Rab11 in a Cdk5-dependent manner. J. Neurosci. 32, 6587-6599 Fuchigami, T., Sato, Y., Tomita, Y., Takano, T., Miyauchi, S., Tsuchiya, Y., Saito, T., Kubo, K., Nakajima, K., Fukuda, M., Hattori, M. and Hisanaga, S. (2013) Dab1-mediated colocalization of multi-adaptor protein CIN85 with Reelin-receptors, ApoER2 and VLDLR, in neurons. Genes Cells 18, 410-424 Takano, T., Urushibara, T., Yoshioka, N., Saito, T., Fukuda, M., Tomomura, M. and Hisanaga, S. (2014) LMTK1 regulates dendritic formation by regulating movement of Rab11A-positive endosomes. Mol. Biol. Cell 25, 1755-1768 Furusawa, K., Asada,
CVAK104によるFzd5のリソソームでの分解の誘導

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Terabayashi, T., Funato, Y., Fukuda, M. and Miki, H. (2009) A coated vesicle-associated kinase of 104 kDa (CVAK104) induces lysosomal degradation of frizzled 5 (Fzd5). J. Biol. Chem. 284, 26716-26724
血管内皮細胞のフォンビルブランド因子の放出におけるRabの役割

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Zografou, S., Basagiannis, D., Papafotika, A., Shirakawa, R., Horiuchi, H., Auerbach, D., Fukuda, M. and Christoforidis, S. (2012) A complete Rab screening reveals novel insights in Weibel–Palade body exocytosis. J. Cell Sci. 125, 4780-4790
ミオシンモーターによるカーゴ認識機構と神経疾患発症の分子メカニズムに関する研究

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ミオシンモータータンパク質の機能不全により引き起こされる神経疾患の病態を分子レベルで解明するためには、これらのモータータンパク質によるカーゴ分子の認識機構を解明することが最も重要なステップと考えられる。当研究室では、ミオシンVa/VIIaのカーゴ受容体候補分子としてSlac2（スラックツー、Slp homologue lacking C2 domains）と命名した新規タンパク質群を同定することにこれまで成功しており、現在これらの分子の神経細胞における機能が世界的に注目されはじめている。本研究課題では、Slac2分子の機能解析を通してミオシンVa/VIIaの神経細胞におけるカーゴ認識機構を解明し、ミオシンモーターの機能不全により発症するヒト遺伝病の病態を分子レベルで理解することを目指している。
オートファゴソーム形成に関わる低分子量Gタンパク質Rabの網羅的解析

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オートファジー（自食）は、真核細胞に普遍的に見られる基本的な生理現象で、飢餓時におけるエネルギーの産生や細胞内の異物の除去に利用されている。オートファジーは、隔離膜の形成・伸長、オートファゴソームの形成など非常にダイナミックな膜輸送過程が関与するにも関わらず、膜輸送制御因子（低分子量Gタンパク質Rab、SNAREなど）による制御機構の詳細は全く明らかにされていない。本研究課題では、申請者が開発した「Rabの網羅的解析ツール」を用いて、オートファゴソーム形成機構を膜輸送という観点から解明することを目的としている。
神経極性の安定化に関与する新規分子Singar1の作用機構の解析

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中澤瞳、佐田忠行、森達也、福田光則、稲垣直之神経極性の安定化に関与する新規分子Singar1の作用機構の解析第82回日本生化学会大会（神戸）2009年10月24日中澤瞳、佐田忠行、森達也、福田光則、稲垣直之神経極性形成におけるRab33aの機能解析 Rab33a interacts with singar1 and promotes axon formation. 第62回日本細胞生物学会大会（大阪）2010年5月19日中澤瞳、佐田忠行、福田光則、稲垣直之神経極性形成におけるRab33aの機能解析第63回日本細胞生物学会大会（札幌）2011年6月27日 Hitomi Nakazawa, Tadayuki Sada, Michinori Toriyama, Kenji Tago, Mitsunori Fukuda and Naoyuki Inagaki Rab33a stimulates vesicular trafficking and promotes axon outgrowth. The 2011 Annual Meeting of the American Society for Cell Biology (Denver, CO) December 6, 2011 中澤瞳、佐田忠行、鳥山道則、多胡憲冶、杉浦忠男、福田光則、稲垣直之 Rab33a mediates anterograde vesicular transport for membrane exocytosis and axon outgrowth. 第45回日本発生生物学会・第64回日本細胞生物学会合同大会（神戸）2012年5月29日 Nakazawa, H., Sada, T., Toriyama, M., Tago, K., Sugiura, T., Fukuda, M. and Inagaki, N. (2012) Rab33a mediates anterograde vesicular transport for membrane exocytosis and axon outgrowth. J. Neurosci. 32, 12712-12725
BCA2/Rabring7によるHIV-1制限の促進

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Miyakawa, K., Ryo, A., Murakami, T., Ohba, K., Yamaoka, S., Fukuda, M., Guatelli, J. and Yamamoto, N. (2009) BCA2/Rabring7 promotes tetherin-dependent HIV-1 restriction. PLoS Pathog. 5, e1000700
Bromi-CCRKによる繊毛形成の制御機構

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Ko, H. W., Norman, R. X., Tran, J., Fuller, K. P., Fukuda, M. and Eggenschwiler, J. T. (2010) Broad-minded links cell cycle-related kinase to cilia assembly and hedgehog signal transduction. Dev. Cell 18, 237-247
シナプトタグミン様蛋白質ファミリーによる小胞輸送制御の解析

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平成１９年度統合脳研究リソース開発・脳科学におけるプロテオミクス手法の開発と普及「シナプトタグミン様蛋白質ファミリーによる小胞輸送制御の解析」 Arimura, N., Kimura, T., Nakamuta, S., Taya, S., Funahashi, Y., Hattori, A., Shimada, A., Ménager, C., Kawabata, S., Fujii, K., Iwamatsu, A., Segal, R. A., Fukuda, M. and Kaibuchi, K. (2009) Anterograde transport of TrkB in axons is mediated by direct interaction with Slp1 and Rab27. Dev. Cell 16, 675-686
Arf6依存的マクロピノサイトーシスにおけるTBC1D3の役割

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Frittoli, E., Palamidessi, A., Pizzigoni, A., Lanzetti, L., Garrè, M., Troglio, F., Troilo, A., Fukuda, M., Di Fiore, P. P., Scita, G. and Confalonieri, S. (2008) The primate-specific protein TBC1D3 is required for optimal macropinocytosis in a novel ARF6 dependent pathway. Mol. Biol. Cell 19, 1304-1316
筋ジストロフィー発症の遅延とRab27A/Slp2-aの誘導に関する研究

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Kesari, A., Fukuda, M., Knoblach, S., Bashir, R., Nader, G. A., Rao, D., Nagaraju, K., and Hoffman, E. P. (2008) Dysferlin-deficiency shows compensatory induction of Rab27A/Slp2a that may contribute to inflammatory onset. Am. J. Pathol. 173, 1476-1487
神経突起形成におけるRab6結合蛋白質BICDR-1の機能解析

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Schlager, M. A., Kapitein, L. C., Grigoriev, I., Burzynski, G. M., Wulf, P. S., Keijzer, N., de Graaff, E., Fukuda, M., Shepherd, I. T., Akhmanova, A. and Hoogenraad, C. C. (2010) Pericentrosomal targeting of Rab6 secretory vesicles by Bicaudal-D-related protein-1 (BICDR-1) regulates neuritogenesis. EMBO J. 29, 1637-1651
唾液腺からのアミラーゼ分泌の分子メカニズムに関する研究

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私達が食物を食べる時には必ず唾液腺（耳下腺）から唾液が分泌される（外分泌）。この唾液の中にはアミラーゼなどの消化酵素が含まれており、食物に含まれる多糖や蛋白質分子の分解を手助けしている。つまり、私達が食物を効率良く食べるためには唾液の分泌が不可欠なのである。食事をすれば当たり前のように分泌される唾液ではあるが、唾液分泌の分子メカニズムとなると実はほとんど解明されていないのが現状である。唾液に含まれるアミラーゼなどの消化酵素は唾液腺の腺房細胞で合成され、分泌顆粒に貯蔵後、口腔内に分泌されるが、どのような蛋白質の作用により分泌顆粒と細胞膜が融合し内容物（唾液）の放出が起るのかはほとんど明らかにされていない。そこで本研究課題では、唾液分泌の分子メカニズムを解明するため、唾液分泌調節の「鍵」となる蛋白質を同定し、その作用機序を明らかにすることを目的とする。
癌抑制遺伝子Drsのオートファジー成熟における役割の解明

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Tambe, Y., Yamamoto, A., Isono, T., Chano, T., Fukuda, M. and Inoue, H. (2009) The drs tumor suppressor is involved in the maturation process of autophagy induced by low serum. Cancer Lett. 283, 74-83
Rab27によるシナプス小胞の制御

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神経伝達物質放出は膜輸送の一形態であることから、膜輸送の普遍的制御因子・低分子量G蛋白質Rabがこの過程に関与するはずである。当研究室では最近Rab27がRab3と共にシナプス小胞上に存在することを見出した。本研究ではRab3とRab27がシナプス小胞の開口放出のどのプロセスを制御するのか、両者の機能的差違（独立、重複、連続、あるいは協調して機能）するかを解明することを目指す。
Synaptotagmin I binds intestinal epithelial NHE3 and mediates cyclic AMP- and Ca2+-induced endocytosis by recruitment of AP2 and clathrin.

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Musch, M. W., Arvans, D. L., Walsh-Reitz, M. M., Uchiyama, K., Fukuda, M. and Chang, E. B. (2007) Synaptotagmin I binds intestinal epithelial NHE3 and mediates cyclic AMP- and Ca2+-induced endocytosis by recruitment of AP2 and clathrin. Am. J. Physiol. Gastrointest. Liver Physiol. 292, G1549-1558
Proteomics Analysis of Insulin Secretory Granules.

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Brunner, Y., Couté, Y., Iezzi, M., Foti, M., Fukuda, M., Hochstrasser, D., Wollheim, C. B. and Sanchez, J. C. (2007) Proteomic analysis of insulin secretory granules. Mol. Cell. Proteomics 6, 1007-1017
Cholesterol controls lipid endocytosis through rab11.

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Takahashi, M., Murate, M., Fukuda, M., Sato, S. B., Ohta, A. and Kobayashi, T. (2007) Mol. Biol. Cell 18, 2667-2677 Makino, A., Hullin-Matsuda, F., Murate, M., Abe, M., Tomishige, N., Fukuda, M., Yamashita, S., Fujimoto, T., Vidal, H., Lagarde, M., Delton-Vandenbroucke, I. and Kobayashi. T. (2016) Acute accumulation of free cholesterol induces the degradation of perilipin 2 and Rab18-dependent fusion of ER and lipid droplets in cultured human hepatocytes. Mol. Biol. Cell 27, 3293-3304 牧野麻美、ウラン-松田フランソワーズ、村手源英、阿部充宏、福田光則、山下静也、藤本豊士、ユベールヴィダール、ミシェルラガルデ、イザベルデルトン-ファンデンブルッケ、小林俊秀培養肝細胞への遊離コレステロールの負荷はperilipin2の分解とrab18依存的なアポリポタンパクBへの異常な脂質負荷を引き起こす第86回日本生化学会大会（横浜）2013年9月11日
エンドソーム輸送におけるRabファミリーGTPaseの役割

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Misaki, R., Nakagawa, T., Fukuda, M., Taniguchi, N. and Taguchi, T. (2007) Spatial segregation of degradation- and recycling-trafficking pathways in COS-1 cells. Biochem. Biophys. Res. Commun. 360, 580-585 三崎亮、福田光則、Jennifer Stow、田口友彦 COS-1細胞を利用したリサイクリングエンドソーム局在Rab低分子量Gタンパク質のスクリーニングおよび機能解析第84回日本生化学会大会（京都）2011年9月23日
JNK mediates Syt 4 localization to mature secretory vesicles and enhances Ca2+-evoked release.

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Mori, Y., Higuchi, M., Hirabayashi, Y., Fukuda, M. and Gotoh, Y. (2008) JNK mediates Syt 4 localization to mature secretory vesicles and enhances Ca2+-evoked release. EMBO J. 27, 76–87 Mori, Y., Higuchi, M., Hirabayashi, Y., Fukuda, M. and Gotoh, Y. JNK phosphorylates synaptotagmin-4 and enhances Ca2+-evoked release. The 2nd Brain Science Summer Retreat in Sendai "How to reach unresolved problems" (Sendai, Japan) July 25, 2009
初期エンドソーム輸送におけるRME-8の機能解析

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Fujibayashi, A., Taguchi, T., Misaki, R., Ohtani, M., Dohmae, N., Takio, K., Yamada, M., Gu, J., Yamakami, M., Fukuda, M., Waguri, S., Uchiyama, Y., Yoshimori, T. and Sekiguchi, K. (2008) Human RME-8 is involved in membrane trafficking through early endosomes. Cell Struct. Funct. 33, 35-50
Atg16L-Rab複合体によるオートファジー制御機構の解明

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Fujita, N., Itoh, T., Omori, H., Fukuda, M., Noda, T. and Yoshimori, T. (2008) The Atg16L complex specifies the site of LC3 lipidation for membrane biogenesis in autophagy. Mol. Biol. Cell 19, 2092-2100 Fujita, N., Morita, E., Itoh, T., Tanaka, A., Nakaoka, M., Osada, Y., Umemoto, T., Saitoh, T., Nakatogawa, H., Kobayashi, S., Haraguchi, T., Guan, J. L., Iwai, K., Tokunaga, F., Saito, K., Ishibashi, K., Akira, S., Fukuda, M., Noda, T. and Yoshimori, T. (2013) Recruitment of the autophagic machinery to endosomes during infection is mediated by ubiquitin. J. Cell Biol. 203, 115-128
T細胞の免疫シナプス形成におけるRab35及びEPI64Cの役割

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Patino-Lopez, G., Dong, X., Ben-Aissa, K., Bernot, K. M., Itoh, T., Fukuda, M., Kruhlak, M. J., Samelson, L. E. and Shaw, S. (2008) Rab35 and its GAP EPI64C in T-cells regulate receptor recycling and immunological synapse formation. J. Biol. Chem. 283, 18323-18330
膵臓β細胞の転写因子RESTのターゲットの機能解析

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Martin, D., Allagnat, F., Chaffard, G., Caille, D., Fukuda, M., Regazzi, R., Abderrahmani, A., Waeber, G., Meda, P., Maechler, P. and Haefliger, J.-A. (2008) Functional significance of REST target genes in pancreatic b cells. Diabetologia 51, 1429-1439
マクロファージの食作用におけるシナプトタグミンVの役割

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Vinet, A. F., Fukuda, M. and Descoteaux, A. (2008) The exocytosis regulator synaptotagmin V controls phagocytosis in macrophages. J. Immunol. 181, 5289-5895 Vinet, A. F., Fukuda, M., Turco, S. J. and Descoteaux, A. (2009) The Leishmania donovani lipophosphoglycan excludes the vesicular proton-ATPase from phagosomes by impairing the recruitment of Synaptotagmin V. PLoS Pathog. 5, e1000628 Vinet, A. F., Jananji, S., Turco, S. J., Fukuda, M. and Descoteaux, A. (2011) Exclusion of synaptotagmin V at the phagocytic cup by Leishmania donovani lipophosphoglycan results in decreased promastigote internalization. Microbiology 157, 2619-2628 Arango-Duque, G., Fukuda, M. and Descoteaux, A. (2013) Synaptotagmin XI regulates phagocytosis and cytokine secretion in macrophages. J. Immunol. 190, 1737-1745 Guillermo Arango Duque, Mitsunori Fukuda and Albert Descoteaux Synaptotagmin XI is a negative regulator of cytokine secretion and phagocytosis. The 13th Annual Symposium of the Center for Host-Parasite Interactions (CHPI) (Quebec, Canada) June 10, 2011 Guillermo Arango Duque, Mitsunori Fukuda and Albert Descoteaux Leishmanolysin-mediated degradation of Synaptotagmin XI leads to deregulated c
分子細胞生物学辞典（第２版）
好中球における新規遺伝子sytdep（a new synaptotagmin XIV-related gene）及びRab27の機能解析

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Herrero-Turrión, M. J., Fukuda, M. and Mollinedo, F. (2006) Cloning and genomic characterization of sytdep, a new synaptotagmin XIV-related gene. Biochem. Biophys. Res. Commun. 340, 386-394 Herrero-Turrión, M. J., Calafat, J., Janssen, H., Fukuda, M. and Mollinedo, F. (2008) Rab27a regulates exocytosis of tertiary and specific granules in human neutrophils. J. Immunol. 181, 3793-803
olanzapine投与後のラットfrontal cortexにおける遺伝子発現変化のDNAアレイ解析

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Fatemi, S. H., Reutiman, T. J., Folsom, T. D., Bell, C., Nos, L., Fried, P., Pearce, D. A., Singh, S., Siderovski, D. P., Willard, F. S. and Fukuda, M. (2006) Chronic olanzapine treatment causes differential expression of genes in frontal cortex of rats as revealed by DNA microarray technique. Neuropsychopharmacol. 31, 1888-1899
Dvlによるエキソサイトーシス、エンドサイト−シスの制御機構の解明

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Kishida, S., Hamao, K. Inoue, M., Hasegawa, M., Matsuura, Y., Mikoshiba, K., Fukuda, M. and Kikuchi, A. (2007) Dvl regulates endo- and exocytotic processes through binding to synaptotagmin. Genes Cells 12, 49-61
R-Rab GAPの機能解析

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Iwashita, S., Kobayashi, K., Kubo, Y., Hinohara, Y., Sezaki, M., Nakamura, K., Suzuki-Migishima, R., Yokoyama, M., Satoh, S., Fukuda, M., Ohba, M., Kato, C., Adachi, E. and Song, S.-Y. (2007) Versatile roles of R-Ras GAP in neurite formation of PC12 cells and embryonic vascular development. J. Biol. Chem. 282, 3413-3417
Rab27a, Slp5, Munc13-4による上皮ナトリウムチャネル(ENaC)輸送制御機構の解析

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Saxena, S., Singh, M., Engisch, K., Fukuda, M. and Kaur, S. (2005) Rab proteins regulate epithelial sodium channel activity in colonic epithelial HT-29 cells. Biochem. Biophys. Res. Commun. 337, 1219-1223 Saxena, S. K., Horiuchi, H. and Fukuda, M. (2006) Rab27a regulates epithelial sodium channel (ENaC) activity through synaptotagmin-like protein (SLP-5) and Munc13-4 effector mechanism. Biochem. Biophys. Res. Commun. 344, 651-657
Synaptotagmin、Rab抗体共同開発

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（株）免疫生物研究所に当研究室の抗体作成のノウハウを提供することにより、シナプトタグミンおよびRabに対する特異的な抗体の共同開発を行う。
糖鎖修飾によるシナプトタグミン分子のエンドサイト−シス制御機構の解明

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我々の体の構成単位である細胞はさらに様々なオルガネラと呼ばれる膜で包まれた小器官により構成されており、その間の情報交換は主に膜輸送により営まれている。細胞内における適切な膜の交通(蛋白質の選別・輸送など)は生命活動の維持に不可欠であり、この過程の多くには蛋白質の「糖鎖修飾」が関与するものと考えられている。当研究室ではこれまで神経細胞に特異的なシナプス小胞輸送の分子メカニズムの解明に取り組み、シナプス小胞上に存在するシナプトタグミン１と呼ばれる分子が神経伝達物質放出の制御に必須の蛋白質（カルシウムセンサー）であること、シナプトタグミン１分子の翻訳後修飾(アシル化、O糖鎖、N糖鎖)とその機能発現には密接な関連があることを明らかにしてきた。特にシナプトタグミン1分子の小胞内腔領域でのO糖鎖修飾(Thr-15/16)は神経細胞特異的に起こる（調節性分泌能を持たない非神経系の細胞ではN糖鎖修飾は起こるがO糖鎖修飾は起こらない）こと、繊維芽細胞に発現したシナプトタグミン1分子は細胞膜に定常的に局在し細胞内に取り込まれないことから、申請者はO糖鎖修飾がシナプトタグミン1分子のシナプス(分泌)小胞へのターゲティングあるいはシナプス小胞のエンドサイトーシス(再回収)のシグナルとして機能するという仮説を提唱している。本研究では、O糖鎖、N糖鎖あるいはその両方を欠損したシナプトタグミン1変異体を遺伝子工学的手法により作成し、神経細胞様に分化させたPC12細胞をモデル系として分泌小胞へのターゲティング及びエンドサイトーシスへの影響を解析し、糖鎖修飾による蛋白質機能発現メカニズムを解明することを目的とする。
線虫の低分子量G蛋白質Rab3及びRab27による神経伝達物質放出制御機構の解明

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Mahoney, T. R., Liu, Q., Itoh, T., Luo, S., Hadwiger, G., Vincent, R., Wang, Z.-W., Fukuda, M. and Nonet, M. L. (2006) Regulation of synaptic transmission by RAB-3 and RAB-27 in Caenorhabditis elegans. Mol. Biol. Cell 17, 2617-2625
脂肪細胞におけるAS160のGlut4輸送における機能解明

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Miinea, C. P., Sano, H., Kane, S., Sano, E., Fukuda, M., Peranen, J., Lane, W. S. and Lienhard, G. E. (2005) AS160, the Akt substrate regulating GLUT4 translocation, has a functional Rab GTPase activating protein domain. Biochem. J. 391, 87-93 Sano, H., Eguez, L., Teruel, M. N., Fukuda, M., Chuang, T. D., Chavez, J. A., Lienhard, G. E. and McGraw, T. E. (2007) Rab10, a target of the AS160 Rab GAP, is required for insulin-stimulated translocation of GLUT4 to the adipocyte plasma membrane. Cell Metab. 5, 293-303 Sano, H., Roach, W. G., Peck, G. R., Fukuda, M. and Lienhard, G. E. (2008) Rab10 in insulin-stimulated GLUT4 translocation. Biochem. J. 411, 89-95
嚢胞性線維症の原因遺伝子産物CFTRの輸送機構の解明

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Swiatecka-Urban, A., Brown, A., Moreau-Marquis, S., Renuka, J., Coutermarsh, B., Barnaby, R., Karlson, K. H., Flotte, T. R., Fukuda, M., Langford, G. M. and Stanton, B. A. (2005) The short apical membrane half-life of rescued ΔF508-cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR) results from accelerated endocytosis of ΔF508-CFTR in polarized human airway epithelial cells. J. Biol. Chem. 280, 36762-36772 Swiatecka-Urban, A., Talebian, L., Kanno, E., Moreau-Marquis, S., Coutermarsh, B., Hansen, K., Karlson, K. H., Barnaby, R., Cheney, R. E., Langford, G. M., Fukuda, M. and Stanton, B. A. (2007) Myosin Vb is required for trafficking of cystic fibrosis transmembrane conductance regulator in Rab11a-specific apical recycling endosomes in polarized human airway epithelial cells. J. Biol. Chem. 282, 23725-23736
神経活動依存的に誘導されるシナプトタグミン4含有小胞の産生と輸送の分子メカニズム

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シナプトタグミンはカルシウム／リン脂質結合能モチーフであるC2ドメインをタンデムに持つ一群の蛋白質で、小胞輸送の制御に重要な役割を果たしている。中でもシナプトタグミン４分子はシナプス形成（神経回路網形成）が起こる時期に一過性の発現が見られ、ゴルジ体から神経突起（軸索及び樹状突起）方向へ輸送される未知の小胞に局在すること、その小胞の輸送が神経活動（膜脱分極刺激）により促進されることが明らかとなっている。このためシナプトタグミン４分子が運搬する小胞には活動依存的なシナプスの形成（あるいは可塑的変化）に関与する分子の存在が想定されているが、その詳細は明らかではない。本研究ではこの神経活動依存的に産生される小胞のカーゴ分子を生化学的に分離し特定するとともに、シナプトタグミン４含有小胞輸送の分子メカニズムを解明することを目的とする。
メラノソームの形成・成熟・輸送に関わる低分子量Gタンパク質の網羅的解析

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皮膚や髪の毛の色の源であるメラニン色素は紫外線から私達の体を守るために必須の物質である。メラニン色素はメラノサイト（メラニン色素産生細胞）でのみ合成され、メラノソームと呼ばれる特殊なオルガネラに貯蔵される。成熟したメラノソームは細胞の縁に輸送後、隣接する皮膚のケラチノサイトあるいは毛母細胞へと受け渡され、皮膚や毛髪の暗色化に関与する。一方で、過剰なメラニン色素の合成はしみ、ホクロなどの原因ともなることから、メラノソームの成熟・輸送を制御する事は今後の皮膚科学における重要な研究課題である。しかしながら、メラノソームの成熟・輸送の分子メカニズムは未だ不明な点が多く、制御分子の同定も十分では無い。そこで本研究では、小胞の成熟・輸送に関与すると考えられている低分子量GTP結合蛋白質Rab（ヒトに存在する60種類のRab）を網羅的に解析する事により、メラノソームの形成・成熟・輸送の新規ターゲット分子を同定する事を目的とする。
内分泌と外分泌の制御因子・低分子量G 蛋白質Rab27の活性化機構の解明

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内分泌細胞からのホルモン分泌あるいは外分泌細胞からの消化酵素（アミラーゼなど）の分泌は、私達多細胞生物体の生命活動を維持するために不可欠な生理現象である。外分泌、内分泌ともに特定の刺激に応じて小胞と細胞膜が融合し小胞の内容物を細胞外へと放出（開口放出）することから、共通（あるいは類似）の小胞輸送制御因子が関与するものと考えられている。低分子量G蛋白質Rabは真核生物に見られる小胞輸送の普遍的制御因子と考えられており、調節性分泌の研究においてはこれまでRab3A/B/C/Dが主役の座についていた。しかしながら、最近４種類のRab3全てをノックアウトしたマウスが作成され、シナプス小胞の開口放出過程そのものには直接関与しないことが明らかとなり（J. Neurosci. (2004) 24, 6629-6637）、他のRabの関与が示唆されるようになってきた。当研究室では、これまでRab3に近縁のRab27A/Bおよびそのエフェクター分子（Slp4-a/Slac2-cなど）の機能解析を行い、Rab27-エフェクター複合体が内分泌及び外分泌細胞における分泌現象に関与することを明らかにしてきた。また、Rab27Aの欠損により免疫細胞からの顆粒放出に異常を来すヒト遺伝病Griscelli症候群が発症する事も他の研究グループにより報告され、Rab27は現在Rab3に代わる調節性分泌の制御因子として世界的に脚光を浴びており、急速に発展しつつある研究領域である。上述したように内分泌と外分泌は同じ開口放出により内容物を放出するが、両者を比較した場合、分泌小胞の融合を引き起こす「トリガー」に大きな違いがある。例えば、膵臓β細胞からのインスリン分泌では細胞内へのカルシウムの流入が必須であるが、耳下腺からのアミラーゼの分泌にはcAMPのシグナルがむしろ重要である。つまり、Rab27はカルシウムとcAMPという異なる種類の刺激に反応して活性化され、小胞の開口放出を促進するはずであるが、どのようなメカニズムでRab27が活性化されるのかに関する知見はこれまで全く得られていない。そこで本研究では、カルシウム及びcAMPからRab27へのシグナル伝達の分子メカニズムの全貌を明らかにする事を目的とする。具体的にはRab27の活性化因子（GEF: Guanine nucleotide exchange factor）の同定とRab27-GEFの翻訳後修飾（リン酸化など）による調節機構の解明を目指す。
神経伝達物質放出を司るカルシウムセンサーは小胞と細胞膜上のどちらに存在するのか？

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神経伝達物質の放出はカルシウムイオンが引き金となって起こることから、神経終末にはカルシウムセンサーの存在が不可欠である。本研究では、世界的に論争になっている細胞膜上とシナプス小胞上のどちらのカルシウムセンサーが重要なのかというトピックの解明に挑む。
膜輸送を司る低分子量G蛋白質Rab27Aの活性化・不活性化メカニズムの解明

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当研究室では最近、Griscelli症候群患者のRab27Aに見られる点突然変異の解析を行い、GTPが結合できない（L130P）あるいは活性化型固定化（A152P）が、発症の原因であることを突き止めた（J. Biol. Chem. (2003) 278, 11386-11392）。これらのことから、活性化型、不活性化型のサイクリングがRab27Aの機能には必須であり、Rab27Aの正常な機能には、活性化因子（GEF: Guanine nucleotide exchange factor）や、不活性化因子（GAP: GTPase-activating protein）が不可欠であると考えられる。しかしながら、数多くあるRabのうち、活性化・不活性化因子が同定されているものはほとんどなく、Rab27Aがどのような情報伝達機構によって制御されているかは全く明らかにされていない。そこで本研究ではRab27Aに特異的な活性化因子、不活性化因子を同定することで、Rab27Aを介する膜輸送系を時空間的に制御する情報伝達機構を解明することを目的とする。
メラノサイトからケラチノサイトへのメラノソーム受け渡しの分子メカニズムの解明：Focus on Slp2-a

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私達の体内に存在するメラノサイトは紫外線を浴びると活性化され、合成したメラニン色素をメラノソームに貯蔵する。成熟したメラノソームは、二種類の交通手段（微小管及びアクチン線維）を用いて細胞膜周辺へと輸送され、最終的には近接するケラチノサイトに受け渡され、皮膚の暗色化（日焼け）に関与する。当研究室では皮膚や毛髪の部分白化を呈するヒト遺伝病Griscelli症候群に着目し、メラノソーム輸送（特に微小管からアクチン線維へのメラノソームの受け渡しのステップ）には低分子量G蛋白質Rab27A、リンカー蛋白質Slac2-a及びモーター蛋白質ミオシンVaの三者複合体形成が必須であることを明らかにしている。メラノサイト内部でのメラノソーム輸送も重要であるが、ケラチノサイトへのメラノソームの受け渡しはさらに重要なステップと考えられる。何故なら、如何にメラニン色素が合成されても、ケラチノサイトに受け渡されなければ、日焼けは起こらない（美白は保たれる）からである。しかしながら、ケラチノサイトへのメラノソーム受け渡しの分子メカニズムは、これまでほとんど解明されていない。当研究室では、この過程を小胞輸送の一形態と捉え、何らかの特異的な小胞輸送制御蛋白質が関与しているものと考え、候補分子の探索を行った結果、シナプトタグミン様蛋白質(Slp2-a) がメラノサイトのメラノソーム上に豊富に発現していることを見いだした。そこで本研究課題では、メラノサイト・ケラチノサイト共培養系を確立し、ケラチノサイトヘのメラノソーム受け渡し過程におけるSlp2-aの機能を解明することを目的とする。
メラノソーム輸送に必須の因子Slac2-aの分解メカニズムの解明とメラノソーム輸送制御への応用

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我々の体を紫外線から守ってくれるメラニン色素は、メラノサイトの核周辺で合成され、メラノソームに貯蔵される。成熟したメラノソームは、二種類の交通手段（長距離輸送の微小管及び短距離輸送のアクチン線維）を用いて細胞膜周辺へと輸送される。その後、メラノソームは近接するケラチノサイトあるいは毛母細胞に受け渡され、皮膚や毛髪の暗色化に関与する。当研究室のこれまでの解析から、メラノソーム輸送（特に微小管からアクチン線維へのメラノソームの受け渡しのステップ）には低分子量G蛋白質Rab27A、リンカー蛋白質Slac2-a及びモーター蛋白質ミオシンVaの三つが必須のコンポーネントであることを明らかにしている。生体内でRab27A・Slac2-a・ミオシンVa複合体の形成が損なわれると、皮膚や毛髪の部分白化を呈するヒト遺伝病Griscelli症候群が発症することからも、その重要性は明らかである。従って、もしRab27A・Slac2-a・ミオシンVa複合体の解離を人為的に操作することができれば、メラノソームの輸送ひいては皮膚におけるメラニン色素沈着の制御も可能と考えられる。しかしながら、Rab27A・Slac2-a・ミオシンVa複合体解離の分子メカニズムはこれまで全く解明されていなかった。当研究室では最近、Slac2-aがその分子内に存在するPEST配列（蛋白質分解のシグナル）を介して、メラノサイトにおいて選択的に分解を受ける（Rab27A, ミオシンVa は分解されない）ことを発見し、Slac2-a蛋白質の選択的分解がRab27A・Slac2-a・ミオシンVa複合体解離を引き起こすことを提唱している。本研究課題ではメラノサイトにおいてどのようなシグナルを受けてSlac2-aが分解されるのか、Slac2-aのどの部位が切断されるのか、さらにはどのようなプロテアーゼにより選択的に分解されるのかを明らかにすることを目的とする
唾液線腺房細胞からのアミラーゼ分泌の分子機構

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Imai, A., Yoshie, S., Nashida, T., Shimomura, H. and Fukuda, M. (2004) The small GTPase Rab27B regulates amylase release from rat parotid acinar cells. J. Cell Sci. 117, 1945-1953 Fukuda, M., Imai, A., Nashida, T. and Shimomura, H. (2005) Slp4-a/granuphilin-a interacts with syntaxin-2/3 in a Munc18-2-dependent manner. J. Biol. Chem. 280, 39175-39184 Imai, A., Yoshie, S., Nashida, T., Shimomura, H. and Fukuda, M. (2006) Functional involvement of Noc2, a Rab27 effector, in rat parotid acinar cells. Arch. Biochem. Biophys. 455, 127-135 Imai, A., Fukuda, M., Yoshie, S., Nashida, T. and Shimomura, H. (2009) Redistribution of Rab27-specific effector Slac2-c, but not Slp4-a, after isoproterenol-stimulation in rat parotid acinar cells. Arch. Oral Biol. 54, 361-368 Imai, A., Yoshie, S., Nashida, T., Fukuda, M. and Shimomura, H. (2009) Redistribution of small GTP-binding protein, Rab27B, in rat parotid acinar cells after stimulation with isoproterenol. Eur. J. Oral Sci. 117, 224–230 Imai, A., Yoshie, S., Ishibashi, K., Haga-Tsujimura, M., Nashida, T., Shimomura, H. and Fukuda, M. (2011) EPI64 protein functions as a physiological GTPase-activating protein for Rab27 protein and regulates
血小板におけるRab27エフェクターの機能解析

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Shirakawa, R., Higashi, T., Tabuchi, A., Yoshioka, A., Nishioka, H., Fukuda, M., Kita, T. and Horiuchi, H. (2004) Munc13-4 is a GTP-Rab27-binding protein regulating dense core granule secretion in platelets. J. Biol. Chem. 279, 10730-10737 Kondo, H., Shirakawa, R., Higashi, T., Kawato, M., Fukuda, M., Kita, T. and Horiuchi, H. (2006) Constitutive GDP/GTP exchange and secretion-dependent GTP hydrolysis activity for Rab27 in platelets. J. Biol. Chem. 281, 28657-28665
尿管上皮細胞におけるRab27エフェクター分子の機能解析

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Jiangyong Ouyang, Xuemei Guo, Krassimira Hadjiolova, Jeremy Miller, Iwona Gumper, Jean-Pierre Simon, Tolmachova, Miguel Seabra, Mitsunori Fukuda, Xue-Ru Wu, Michael Rindler, Sun Tung-Tien and Gert Kreibich Highly coordinated delivery of uroplakin proteins to the apical urothelial cell surface. The 2015 American Urological Association meetings (New Orleans, LA) May 16, 2015 Wankel, B., Ouyang, J., Guo, X., Hadjiolova, K., Miller, J., Liao, Y., Tham, D. K. L., Romih, R., Andrade, L. R., Gumper, I., Simon, J.-P., Sachdeva, R., Tolmachova, T., Seabra, M. C., Fukuda, M., Schaeren-Wiemers, N., Hong, W. J., Sabatini, D. D., Wu, X.-R., Kong, X., Kreibich, G., Rindler, M. J. and Sun T.-T. (2016) Sequential and compartmentalized action of Rabs, SNAREs, and MAL in the apical delivery of fusiform vesicles in urothelial umbrella cells. Mol. Biol. Cell 27, 1621-1634
シナプトタグミン-SNAP-25相互作用の伝達物質放出における役割の解明

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Rickman, C., Archer, D. A., Meunier, F. A., Craxton, M., Fukuda, M., Burgoyne, R. D. and Davletov, B. (2004) Synaptotagmin interaction with the syntaxin/SNAP-25 dimer is mediated by an evolutionarily conserved motif and is sensitive to inositol hexakisphosphate.
アストロサイトからのグルタミン酸放出におけるシナプトタグミンIVの役割

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Zhang, Q., Fukuda, M., Van Bockstaele, E., Pascual, O. and Haydon, P. G. (2004) Synaptotagmin IV regulates glial glutamate release. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 101, 9441-9446
Role of synaptotagmin in mast cell function.

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Haberman, Y., Grimberg, E., Fukuda, M. and Sagi-Eisenberg, R. (2003) Synaptotagmin IX, a possible linker between the perinuclear endocytic recycling compartment and the microtubules. J. Cell Sci. 116, 4307-4318 Atiya-Nasagi, Y., Cohen, H., Medalia, O., Fukuda, M. and Sagi-Eisenberg, R. (2005) O-glycosylation is essential for intracellular targeting of synaptotagmins I and II in non-neuronal specialized secretory cells. J. Cell Sci. 118, 1363-1372 Haberman, Y., Ziv, I., Gorzalczany, Y., Fukuda, M. and Sagi-Eisenberg, R. (2005) Classical protein kinase C(s) regulates targeting of synaptotagmin IX to the endocytic recycling compartment. J. Cell Sci. 118, 1641-1649 Kapp-Barnea, Y., Ninio-Many, L., Hirschberg, K., Fukuda, M., Jeromin, A. and Sagi-Eisenberg, R. (2006) Neuronal calcium sensor-1 (NCS-1) and PI4Kb stimulate ERK1/2 signaling by accelerating recycling through endocytic recycling compartment (ERC). Mol. Biol. Cell 17, 4130-4141 Haberman, Y., Ziv, I., Gorzalczany, Y., Hirschberg, K., Mittleman, L., Fukuda, M. and Sagi-Eisenberg, R. (2006) Synaptotagmin (Syt) IX is an essential determinant for protein sorting to secretory granules in mast cells. Blood 109, 3385-3392 Azouz,
低分子量G蛋白質Rab27·Slp複合体によるマスト細胞特異的ヒスタミン放出機構の解明

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免疫細胞からの顆粒放出は生体防御の観点から見て極めて重要な生命現象であるにも関わらず、その分泌のメカニズムはこれまでほとんど解明されていない。本研究では、アレルギーの原因となるマスト細胞からのヒスタミン分泌に着目し、その放出機構の分子メカニズムを解明するためヒスタミン分泌を制御する分子群の同定を試みた。その結果、マスト細胞には調節性小胞輸送の制御因子と考えられている低分子量G蛋白質Rab27A及びRab27Bが豊富に発現すること、またそれらのエフェクター分子としてSlp2-a及びSlp3-aを同定することに成功した。特に、Slp3-aはin vitroでカルシウム／リン脂質結合能を有することから、Rab27A・Slp3-a複合体がヒスタミン分泌の際のカルシウムセンサーとして機能する可能性が示唆された。また、本研究課題に関連して、新規Rab27エフェクター分子の探索も行い、rabphilin及びNoc2を同定した。
細胞傷害性T細胞の免疫シナプスからの分泌機構の解明

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Holt, O., Kanno, E., Bossi, G., Booth, S., Daniele, T., Santoro, A., Arico, M., Saegusa, C., Fukuda, M. and Griffiths, G. M. (2008) Slp1 and Slp2-a localize to the plasma membrane of CTL and contribute to secretion from the immunological synapse. Traffic 4, 446-457
分泌制御因子CAPS2の機能解析

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Sadakata, T., Mizoguchi, A., Sato, Y., Katoh-Semba, R., Fukuda, M., Mikoshiba, K. and Furuichi, T. (2004) The secretory granule-associated protein CAPS2 regulates neurotrophin release and cell survival. J. Neurosci. 24, 43-52
Griscelli症候群患者に見られる点突然変異の生化学的解析

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Bahadoran, P., Busca, R., Chiaverini, C., Westbroek, W., Lambert, J., Bille, K., Valony, G., Fukuda, M., Naeyaert, J.-M., Ortonne, J.-P. and Ballotti, R. (2003) Characterization of the molecular defects in Rab27a, caused by RAB27A missense mutations found in patients with Griscelli syndrome. J. Biol. Chem. 278, 11386-11392
膵臓β細胞のインスリン分泌におけるRabエフェクターの機能解析

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Waselle, L., Coppola, T., Fukuda, M., Iezzi, M., El-Amraoui, A., Petit, C. and Regazzi, R. (2003) Involvement of the Rab27 binding protein Slac2c/MyRIP in insulin exocytosis. Mol. Biol. Cell 14, 4103-4113 Martin, D., Allagnat, F., Chaffard, G., Caille, D., Fukuda, M., Regazzi, R., Abderrahmani, A., Waeber, G., Meda, P., Maechler, P. and Haefliger, J.-A. (2008) Functional significance of REST target genes in pancreatic b cells. Diabetologia 51, 1429-1439 Ljubicic, S., Bezzi, P., Brajkovic, S., Nesca, V., Guay, C., Ohbayashi, N., Fukuda, M., Abderrhamani, A. and Regazzi, R. (2013) The GTPase Rab37 participates in the control of insulin exocytosis. PLoS One 8, e68255
Rab27によるメラノソーム輸送機構解明

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Griscelli syndromeは低分子量G蛋白質Rab27Aの変異により発症するヒト遺伝病で、毛髪の部分白化・免疫疾患などの症状を呈する。本研究ではRab27Aを介するメラノソームの輸送機構に焦点を当てこの病気の発症メカニズムを分子レベルで解明することを目的とする。
内分泌細胞からのホルモン分泌におけるシナプトタグミンの役割

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Fukuda, M., Kowalchyk, J. A., Zhang, X., Martin, T. F. J. and Mikoshiba, K. (2002) Synaptotagmin IX regulates Ca2+-dependent secretion in PC12 cells. J. Biol. Chem. 277, 4601-4604 Zhang, X., Kim-Miller, M. J., Fukuda, M., Kowalchyk, J. A. and Martin, T. F. J. (2002) Ca2+-dependent synaptotagmin binding to SNAP-25 is essential for Ca2+-triggered exocytosis. Neuron 34, 599-611
NMDAによるシナプトタグミンIV分子の発現制御機構の解析

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Synaptotagmin I and IV are differentially regulated in the brain by the recreational drug 3,4-methylenedioxymethamphetamine (MDMA).
精子先体反応におけるシナプトタグミンVIの役割

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Michaut, M., De Blas, G., Tomes, C. N., Yunes, R., Fukuda, M. and Mayorga, L. S. (2001) Synaptotagmin VI participates in the acrosome reaction of human spermatozoa. Dev. Biol. 235, 521-529 Roggero, C. M., Tomes, C. N., De Blas, G. A., Castillo, J., Michaut, M. A., Fukuda, M. and Mayorga, L. S. (2005) Protein Kinase C-mediated phosphorylation of the two polybasic regions of synaptotagmin VI regulates their function in acrosomal exocytosis. Dev. Biol. 285, 422-435
シナプトタグミン及びRabエフェクターの電子顕微鏡を用いた細胞内局在の解析

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Fukuda, M., Yamamoto, A. and Mikoshiba, K. (2001) Formation of crystalloid endoplasmic reticulum induced by expression of synaptotagmin lacking the conserved WHXL motif in the C terminus: Structural importance of the WHXL motif in the C2B domain. J. Biol. Chem. 276, 41112-41119 Fukuda, M., Kanno, E., Ogata, Y., Saegusa, C., Kim, T., Peng Loh, Y. and Yamamoto, A. (2003) Nerve growth factor-dependent sorting of synaptotagmin IV protein to mature dense-core vesicles that undergo calcium-dependent exocytosis in PC12 cells. J. Biol. Chem. 278, 3220-3226 Fukuda, M., Kanno, E. and Yamamoto, A. (2004) Rabphilin and Noc2 are recruited to dense-core vesicles through specific interaction with Rab27A in PC12 cells. J. Biol. Chem. 279, 13065-13075 Fukuda, M., Kanno, E., Satoh, M., Saegusa, C. and Yamamoto, A. (2004) Synaptotagmin VII is targeted to dense-core vesicles and regulates their Ca2+-dependent exocytosis in PC12 cells. J. Biol. Chem. 279, 52677-52684 Fukuda, M. and Yamamoto, A. (2004) Effect of forskolin on synaptotagmin IV protein trafficking in PC12 cells. J. Biochem. 136, 245-253
神経軸索修復におけるシナプトタグミンの役割の解明

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Detrait, E. R., Yoo, S., Eddleman, C. S., Fukuda, M., Bittner, G. D. and Fishman, H. M. (2000) Plasmalemmal repair of severed neurites of PC12 cells requires Ca2+ and synaptotagmin. J. Neurosci. Res. 62, 566-573 Detrait, E., Eddleman, C. S., Yoo, S., Fukuda, M., Nguyen, M. P., Bittner, G. D. and Fishman, H. M. (2000) Axolemmal repair requires proteins that mediate synaptic vesicle fusion. J. Neurobiol. 44, 382-391 Yoo, S., Nguyen, M. P., Fukuda, M., Bittner, G. D. and Fishman, H. M. (2003) Plasmalemmal sealing of transected mammalian neurites is a gradual process mediated by Ca2+-regulated proteins.
脳神経系における膜輸送の重要性に関する研究

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Fukuda, M., Kowalchyk, J. A., Zhang, X., Martin, T. F. J. and Mikoshiba, K. (2002) Synaptotagmin IX regulates Ca2+-dependent secretion in PC12 cells. J. Biol. Chem. 277, 4601-4604 Kuroda, T. S., Fukuda, M., Ariga, H. and Mikoshiba, K. (2002) The Slp homology domain of synaptotagmin-like proteins 1-4 and Slac2 functions as a novel Rab27A binding domain. J. Biol. Chem. 277, 9212-9218 Fukuda, M., Kuroda, T. S. and Mikoshiba, K. (2002) Slac2-a/melanophilin, the missing link between Rab27 and myosin Va: Implications of a tripartite protein complex for melanosome transport. J. Biol. Chem. 277, 12432-12436 Kuroda, T. S., Fukuda, M., Ariga, H. and Mikoshiba, K. (2002) Synaptotagmin-like protein 5: A novel Rab27A effector with C-terminal tandem C2 domains. Biochem. Biophys. Res. Commun. 293, 899-906 Fukuda, M., Ogata, Y., Saegusa, C., Kanno, E. and Mikoshiba, K. (2002) Alternative splicing isoforms of synaptotagmin VII in the mouse, rat and human. Biochem. J. 365, 173-180 Saegusa, C., Fukuda, M. and Mikoshiba, K. (2002) Synaptotagmin V is targeted to dense-core vesicles that undergo calcium-dependent exocytosis in PC12 cells. J. Biol. Chem. 277, 24499-24505 Ibata, K., Hashikawa, T., T
膵臓β細胞のインスリン分泌におけるシナプトタグミンの役割

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Lang, J., Fukuda, M., Zhang, H., Mikoshiba, K. and Wollheim, C. B. (1997) The first C2 domain of synaptotagmin is required for exocytosis of insulin from pancreatic β-cells: Action of synaptotagmin at low micromolar calcium. EMBO J. 16, 5837-5846 Gut, A., Kiraly, C. E., Fukuda, M., Mikoshiba, K., Wollheim, C. B. and Lang, J. (2001) Expression and localisation of synaptotagmin isoforms in endocrine _-cells: Their function in insulin exocytosis. J. Cell Sci. 114, 1709-1716 Iezzi, M., Kouri, G., Fukuda, M. and Wollheim, C. B. (2004) Synaptotagmin V and IX isoforms control Ca2+-dependent insulin exocytosis. J. Cell Sci. 117, 3119-3127 Iezzi, M., Eliasson, L., Fukuda, M. and Wollheim, C. B. (2005) Adenovirus-mediated silencing of Synaptotagmin 9 inhibits Ca2+-dependent insulin secretion in islets. FEBS Lett. 579, 5241-5246 Gauthier, B. R., Duhamel, D. L., Iezzi, M., Theander, S., Saltel, F., Fukuda, M., Wehrle-Haller, B. and Wollheim, C. B. (2008) Synaptotagmin VII splice variants alpha, beta, and delta are expressed in pancreatic beta-cells and regulate insulin exocytosis. FASEB J. 22, 194-206
イカの巨大軸索を用いた神経伝達物質放出の分子メカニズムの解明

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Llinás, R., Sugimori, M., Lang, E. J., Morita, M., Fukuda, M., Niinobe, M. and Mikoshiba, K. (1994) The inositol high-polyphosphate series blocks synaptic transmission by preventing vesicular fusion: A squid giant synapse study. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91, 12990-12993 Mikoshiba, K., Fukuda, M., Moreira, J. E., Lewis, F. M. T., Sugimori, M., Niinobe, M. and Llinás, R. (1995) Role of the C2A domain of synaptotagmin in transmitter release as determined by specific antibody injection into the squid giant synapse preterminal. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 92, 10703-10707 Fukuda, M., Moreira, J. E., Lewis, F. M. T., Sugimori, M., Niinobe, M., Mikoshiba, K. and Llinás, R. (1995) Role of the C2B domain of synaptotagmin in vesicular release and recycling as determined by specific antibody injection into the squid giant synapse preterminal. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 92, 10708-1071 Sugimori, M., Tong, C.-K., Fukuda, M., Moreira, J. E., Kojima, T., Mikoshiba, K. and Llinás, R. (1998) Presynaptic injection of syntaxin-specific antibodies blocks transmission in the squid giant synapse. Neuroscience 86, 39-51 Fukuda, M., Moreira, J. E., Liu, V., Sugimori, M., Mikoshiba, K. and Llinás, R. R.

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