Details of the Researcher

PHOTO

Tsuyoshi Takata
Section
Graduate School of Medicine
Job title
Senior Assistant Professor
Degree
e-Rad No.
20733257

Research History 8

  • 2025/04 - Present
    東北大学大学院 医学系研究科　レドックス分子医学分野　講師

  • 2024/06 - 2025/03
    東北大学大学院 医学系研究科　環境医学分野　講師

  • 2023/02 - 2024/05
    東北大学大学院 医学系研究科　環境医学分野　非常勤講師

  • 2023/02 - 2024/05
    Indiana University School of Medicine—South Bend Center　Department of Physiology　Research scholar

  • 2020/05 - 2023/01
    Tohoku University Graduate School of Medicine　Department of Environmental Medicine and Molecular Toxicology,　Assistant Professor

  • 2019/08 - 2020/04
    Tohoku University Graduate School of Medicine　Department of Environmental Medicine and Molecular Toxicology,　Postdoctoral Fellow

  • 2019/04 - 2019/07
    Tohoku University Graduate School of Medicine　Department of Environmental Medicine and Molecular Toxicology,　Lecturer

  • 2014/04 - 2019/03
    Showa Pharmaceutical University　Depertment of Pharmacology　Project Assistant Professor

Show all Show first 5

Professional Memberships 6

  • 日本酸化ストレス学会

  • 日本細菌学会

  • 日本生体防御学会

  • NITRIC OXIDE SOCIETY OF JAPAN

  • THE JAPANESE PHARMACOLOGICAL SOCIETY

  • THE JAPANESE BIOCHEMICAL SOCIETY

︎Show all ︎Show first 5

Research Areas 3

  • Life sciences / Molecular biology /

  • Life sciences / Pharmacology /

  • Life sciences / Medical biochemistry /

Awards 4

  1. 血液医学分野 海外留学助成

    2022/11　先進医薬研究振興財団

  2. 国際交流助成（海外渡航）

    2022/08　中山科学振興財団

  3. 優秀ポスター賞

    2022/05　第75回日本酸化ストレス学会学術集会

  4. 特別枠 最優秀賞

    2021/11　レドックスR&D戦略委員会 第1回若手シンポジウム

Papers 28

  1. Hydropersulfides promote angiogenesis and preserve vascular function. International-journal

    Reece J Lamb, Fifi S Ibrahim, Vinayak S Khodade, Scott P Davies, Kayleigh Griffiths, Tsuyoshi Takata, Jinjing Gu, Tetsuro Matsunaga, Roger J Grand, Francesca M Nichols, Alice J Barton, Aisah A Aubdool, Masanobu Morita, Hozumi Motohashi, Ming Xian, Takaaki Akaike, John P Toscano, Melanie Madhani

    Redox biology　94　104192-104192　2026/04/30

    DOI： 10.1016/j.redox.2026.104192 　

    More details Close

    Hydropersulfides (RSSH) are increasingly recognized as key mediators in redox signalling in mammalian cells, although their physiological functions, especially in angiogenesis, remain unknown. Direct mechanistic investigation of RSSH has been challenging due to their instability and high reactivity. To address this, donors that release RSSH in a controlled manner have been developed, enabling investigation of its biological roles. Herein, we employed thiol- and enzyme-activated RSSH donors along with mutant mouse models deficient in the Cys-SSH-producing enzyme cysteinyl-tRNA synthetase/cysteine persulfide synthase (CARS2/CPERS), to examine their role in vascular angiogenesis. We demonstrate that RSSH promotes angiogenesis via the CARS2/CPERS signalling axis and activation of the Akt-eNOS and NO-cGMP pathway. We also demonstrate that nitric oxide (NO) signalling in resistance vessels requires an intact CARS2/CPER2 pathway. These findings suggest that RSSH plays an important role in regulating angiogenesis and vascular tone.

  2. Sulfide:quinone oxidoreductase drives mitochondrial supersulfide metabolism to regulate bioenergetics and longevity in eukaryotes

    Jia Yao, Tetsuro Matsunaga, Akira Nishimura, Meg Shieh, Tomoaki Ida, Minkyung Jung, Seiryo Ogata, Tsuyoshi Takata, Uladzimir Barayeu, Hozumi Motohashi, Masanobu Morita, Takaaki Akaike

    2026/04/07

    Publisher: openRxiv

    DOI： 10.64898/2026.04.05.716515 　

    More details Close

    Sulfide:quinone oxidoreductase (SQR) is a critical enzyme that maintains sulfur metabolism by oxidizing sulfide to supersulfides, currently defined as sulfur metabolites with six valence electrons and no charge that are covalently catenated with other sulfur atoms and excludes disulfides. While SQR is known to contribute to mitochondrial electron transport, its physiological impact on systemic energy metabolism and longevity remains largely undefined. In this study, we investigated the role of SQR in mitochondrial bioenergetics and aging using SQR-deficient Schizosaccharomyces pombe ( Δhmt2 ) and a mitochondria-selective SQR-deficient ( Sqrdl ΔN/ΔN ) mice model. Functional analysis demonstrated that Δhmt2 grew normally in glucose but not in glycerol, indicating impaired mitochondrial respiration. It showed reduced membrane potential, ATP, and lifespan. Consistent with the yeast findings, Sqrdl ΔN/ΔN mice exhibited accumulated levels of hydrogen sulfide and persulfides, and demonstrated impaired mitochondrial energy metabolism. Furthermore, supersulfide donor supplementation selectively conferred lifespan extension in wild-type yeast, but not in SQR-deficient strain, and similarly improved mitochondrial function exclusively in wild-type mouse embryonic fibroblasts, with no benefit observed in SQR-mutant counterparts. Together, our findings demonstrate that mitochondrial SQR plays an essential role in sulfur respiration, critically supporting mitochondrial function and organismal longevity across eukaryotes.

  3. Sulfide:quinone oxidoreductase drives mitochondrial supersulfide metabolism to regulate bioenergetics and longevity in eukaryotes

    Jia Yao, Tetsuro Matsunaga, Akira Nishimura, Meg Shieh, Tomoaki Ida, Minkyung Jung, Seiryo Ogata, Tsuyoshi Takata, Uladzimir Barayeu, Hozumi Motohashi, Masanobu Morita, Takaaki Akaike

    2026/04/07

    Publisher: openRxiv

    DOI： 10.64898/2026.04.05.716515 　

    More details Close

    Sulfide:quinone oxidoreductase (SQR) is a critical enzyme that maintains sulfur metabolism by oxidizing sulfide to supersulfides, currently defined as sulfur metabolites with six valence electrons and no charge that are covalently catenated with other sulfur atoms and excludes disulfides. While SQR is known to contribute to mitochondrial electron transport, its physiological impact on systemic energy metabolism and longevity remains largely undefined. In this study, we investigated the role of SQR in mitochondrial bioenergetics and aging using SQR-deficient Schizosaccharomyces pombe ( Δhmt2 ) and a mitochondria-selective SQR-deficient ( Sqrdl ΔN/ΔN ) mice model. Functional analysis demonstrated that Δhmt2 grew normally in glucose but not in glycerol, indicating impaired mitochondrial respiration. It showed reduced membrane potential, ATP, and lifespan. Consistent with the yeast findings, Sqrdl ΔN/ΔN mice exhibited accumulated levels of hydrogen sulfide and persulfides, and demonstrated impaired mitochondrial energy metabolism. Furthermore, supersulfide donor supplementation selectively conferred lifespan extension in wild-type yeast, but not in SQR-deficient strain, and similarly improved mitochondrial function exclusively in wild-type mouse embryonic fibroblasts, with no benefit observed in SQR-mutant counterparts. Together, our findings demonstrate that mitochondrial SQR plays an essential role in sulfur respiration, critically supporting mitochondrial function and organismal longevity across eukaryotes.

  4. Role of Sulfide Quinone Oxidoreductase and Supersulfides in Hepatic Ischemia–Reperfusion Injury in Mice

    Shinnosuke Takamori, Kazuhiro Shirozu, Eizo Marutani, Tsuyoshi Takata, Yukie Mizuta, Takahito Kawano, Masaharu Murata, Tomoaki Ida, Tetsuro Matsunaga, Takaaki Akaike, Ken Yamaura, Tomohiko Akahoshi

    Antioxidants　2026/01/12

    DOI： 10.3390/antiox15010094 　

  5. The Supersulfide-Producing Activity of Rat Cystathionine γ-Lyase Is Irreversibly Inactivated by L-CysNO but Not by L-GSNO

    Shoma Araki, Tsuyoshi Takata, Sunghyeon Yoon, Shingo Kasamatsu, Hideshi Ihara, Hidehiko Nakagawa, Takaaki Akaike, Yukihiro Tsuchiya, Yasuo Watanabe

    Antioxidants　2025/09/13

    DOI： 10.3390/antiox14091113 　

  6. Supersulfides contribute to joint homeostasis and bone regeneration. International-journal

    Miki Maemura, Masanobu Morita, Seiryo Ogata, Yoichi Miyamoto, Tomoaki Ida, Kazuhiro Shibusaka, Soichiro Negishi, Masahiro Hosonuma, Taku Saito, Jun Yoshitake, Tsuyoshi Takata, Tetsuro Matsunaga, Eikan Mishima, Uladzimir Barayeu, Takaaki Akaike, Fumiko Yano

    Redox biology　81　103545-103545　2025/02/11

    DOI： 10.1016/j.redox.2025.103545 　

    More details Close

    The physiological functions of supersulfides, inorganic and organic sulfides with sulfur catenation, have been extensively studied. Their synthesis is mainly mediated by mitochondrial cysteinyl-tRNA synthetase (CARS2) that functions as a principal cysteine persulfide synthase. This study aimed to investigate the role of supersulfides in joint homeostasis and bone regeneration. Using Cars2AINK/+ mutant mice, in which the KIIK motif of CARS2 essential for supersulfide production was replaced with AINK, we evaluated the role of supersulfides in fracture healing and cartilage homeostasis during osteoarthritis (OA). Tibial fracture surgery was performed on the wild-type (Cars2+/+) and Cars2AINK/+ mice littermates. Bulk RNA-seq analysis for the osteochondral regeneration in the fracture model showed increased inflammatory markers and reduced osteogenic factors, indicative of impaired bone regeneration, in Cars2AINK/+ mice. Destabilization of the medial meniscus (DMM) surgery was performed to produce the mouse OA model. Histological analyses with Osteoarthritis Research Society International and synovitis scores revealed accelerated OA progression in Cars2AINK/+ mice compared with that in Cars2+/+ mice. To assess the effects of supersulfides on OA progression, glutathione trisulfide (GSSSG) or saline was periodically injected into the mouse knee joints after the DMM surgery. Thus, supersulfides derived from CARS2 and GSSSG exogenously administered significantly inhibited inflammation and lipid peroxidation of the joint cartilage, possibly through suppression of ferroptosis, during OA development. This study represents a significant advancement in understanding anti-inflammatory and anti-oxidant functions of supersulfides in skeletal tissues and may have a clinical relevance for the bone healing and OA therapeutics.

  7. Phototriggered Hydrogen Persulfide Donors via Hydrosulfide Radical Formation Enhancing the Reactive Sulfur Metabolome in Cells

    Biswajit Roy, Meg Shieh, Tsuyoshi Takata, Minkyung Jung, Eshani Das, Shi Xu, Takaaki Akaike, Ming Xian

    Journal of the American Chemical Society　2024/11/06

    DOI： 10.1021/jacs.4c11540 　

  8. The SOD1 Inhibitor, LCS-1, Oxidizes H2S to Reactive Sulfur Species, Directly and Indirectly, through Conversion of SOD1 to an Oxidase

    Kenneth R. Olson, Tsuyoshi Takata, Kasey J. Clear, Yan Gao, Zhilin Ma, Ella Pfaff, Karthik Mouli, Thomas A. Kent, Prentiss Jones, Jr., Jon Fukuto, Gang Wu, Karl D. Straub

    Antioxidants　2024/08/15

    DOI： 10.3390/antiox13080991 　

  9. Reaction Mechanisms of H2S Oxidation by Naphthoquinones. International-journal

    Kenneth R Olson, Kasey J Clear, Tsuyoshi Takata, Yan Gao, Zhilin Ma, Ella Pfaff, Anthony Travlos, Jennifer Luu, Katherine Wilson, Zachary Joseph, Ian Kyle, Stephen M Kasko, Prentiss Jones Jr, Jon Fukuto, Ming Xian, Gang Wu, Karl D Straub

    Antioxidants (Basel, Switzerland)　13　(5)　2024/05/20

    DOI： 10.3390/antiox13050619 　

    More details Close

    1,4-naphthoquinones (NQs) catalytically oxidize H2S to per- and polysufides and sulfoxides, reduce oxygen to superoxide and hydrogen peroxide, and can form NQ-SH adducts through Michael addition. Here, we measured oxygen consumption and used sulfur-specific fluorophores, liquid chromatography tandem mass spectrometry (LC-MS/MS), and UV-Vis spectrometry to examine H2S oxidation by NQs with various substituent groups. In general, the order of H2S oxidization was DCNQ ~ juglone > 1,4-NQ > plumbagin >DMNQ ~ 2-MNQ > menadione, although this order varied somewhat depending on the experimental conditions. DMNQ does not form adducts with GSH or cysteine (Cys), yet it readily oxidizes H2S to polysulfides and sulfoxides. This suggests that H2S oxidation occurs at the carbonyl moiety and not at the quinoid 2 or 3 carbons, although the latter cannot be ruled out. We found little evidence from oxygen consumption studies or LC-MS/MS that NQs directly oxidize H2S2-4, and we propose that apparent reactions of NQs with inorganic polysulfides are due to H2S impurities in the polysulfides or an equilibrium between H2S and H2Sn. Collectively, NQ oxidation of H2S forms a variety of products that include hydropersulfides, hydropolysulfides, sulfenylpolysulfides, sulfite, and thiosulfate, and some of these reactions may proceed until an insoluble S8 colloid is formed.

  10. Longevity control by supersulfide-mediated mitochondrial respiration and regulation of protein quality. International-journal

    Akira Nishimura, Sunghyeon Yoon, Tetsuro Matsunaga, Tomoaki Ida, Minkyung Jung, Seiryo Ogata, Masanobu Morita, Jun Yoshitake, Yuka Unno, Uladzimir Barayeu, Tsuyoshi Takata, Hiroshi Takagi, Hozumi Motohashi, Albert van der Vliet, Takaaki Akaike

    Redox biology　69　103018-103018　2024/01/03

    DOI： 10.1016/j.redox.2023.103018 　

    More details Close

    Supersulfides, which are defined as sulfur species with catenated sulfur atoms, are increasingly being investigated in biology. We recently identified pyridoxal phosphate (PLP)-dependent biosynthesis of cysteine persulfide (CysSSH) and related supersulfides by cysteinyl-tRNA synthetase (CARS). Here, we investigated the physiological role of CysSSH in budding yeast (Saccharomyces cerevisiae) by generating a PLP-binding site mutation K109A in CRS1 (the yeast ortholog of CARS), which decreased the synthesis of CysSSH and related supersulfides and also led to reduced chronological aging, effects that were associated with an increased endoplasmic reticulum stress response and impaired mitochondrial bioenergetics. Reduced chronological aging in the K109A mutant could be rescued by using exogenous supersulfide donors. Our findings indicate important roles for CARS in the production and metabolism of supersulfides-to mediate mitochondrial function and to regulate longevity.

  11. Cystathionine γ-Lyase Self-Inactivates by Polysulfidation during Cystine Metabolism. International-journal

    Shoma Araki, Tsuyoshi Takata, Katsuhiko Ono, Tomohiro Sawa, Shingo Kasamatsu, Hideshi Ihara, Yoshito Kumagai, Takaaki Akaike, Yasuo Watanabe, Yukihiro Tsuchiya

    International journal of molecular sciences　24　(12)　2023/06/10

    DOI： 10.3390/ijms24129982 　

    More details Close

    Cystathionine γ-lyase (CSE) is an enzyme responsible for the biosynthesis of cysteine from cystathionine in the final step of the transsulfuration pathway. It also has β-lyase activity toward cystine, generating cysteine persulfide (Cys-SSH). The chemical reactivity of Cys-SSH is thought to be involved in the catalytic activity of particular proteins via protein polysulfidation, the formation of -S-(S)n-H on their reactive cysteine residues. The Cys136/171 residues of CSE have been proposed to be redox-sensitive residues. Herein, we investigated whether CSE polysulfidation occurs at Cys136/171 during cystine metabolism. Transfection of wild-type CSE into COS-7 cells resulted in increased intracellular Cys-SSH production, which was significantly increased when Cys136Val or Cys136/171Val CSE mutants were transfected, instead of the wild-type enzyme. A biotin-polyethylene glycol-conjugated maleimide capture assay revealed that CSE polysulfidation occurs at Cys136 during cystine metabolism. In vitro incubation of CSE with CSE-enzymatically synthesized Cys-SSH resulted in the inhibition of Cys-SSH production. In contrast, the mutant CSEs (Cys136Val and Cys136/171Val) proved resistant to inhibition. The Cys-SSH-producing CSE activity of Cys136/171Val CSE was higher than that of the wild-type enzyme. Meanwhile, the cysteine-producing CSE activity of this mutant was equivalent to that of the wild-type enzyme. It is assumed that Cys-SSH-producing CSE activity could be auto-inactivated via the polysulfidation of the enzyme during cystine metabolism. Thus, the polysulfidation of CSE at the Cys136 residue may be an integral feature of cystine metabolism, which functions to down-regulate Cys-SSH synthesis by the enzyme.

  12. Synthesis of Sulfides and Persulfides Is Not Impeded by Disruption of Three Canonical Enzymes in Sulfur Metabolism. International-journal

    Qamarul Hafiz Zainol Abidin, Tomoaki Ida, Masanobu Morita, Tetsuro Matsunaga, Akira Nishimura, Minkyung Jung, Naim Hassan, Tsuyoshi Takata, Isao Ishii, Warren Kruger, Rui Wang, Hozumi Motohashi, Masato Tsutsui, Takaaki Akaike

    Antioxidants (Basel, Switzerland)　12　(4)　2023/04/03

    DOI： 10.3390/antiox12040868 　

    More details Close

    Reactive sulfur species, or persulfides and polysulfides, such as cysteine hydropersulfide and glutathione persulfide, are endogenously produced in abundance in both prokaryotes and eukaryotes, including mammals. Various forms of reactive persulfides occur in both low-molecular-weight and protein-bound thiols. The chemical properties and great supply of these molecular species suggest a pivotal role for reactive persulfides/polysulfides in different cellular regulatory processes (e.g., energy metabolism and redox signaling). We demonstrated earlier that cysteinyl-tRNA synthetase (CARS) is a new cysteine persulfide synthase (CPERS) and is responsible for the in vivo production of most reactive persulfides (polysulfides). Some researchers continue to suggest that 3-mercaptopyruvate sulfurtransferase (3-MST), cystathionine β-synthase (CBS), and cystathionine γ-lyase (CSE) may also produce hydrogen sulfide and persulfides that may be generated during the transfer of sulfur from 3-mercaptopyruvate to the cysteine residues of 3-MST or direct synthesis from cysteine by CBS/CSE, respectively. We thus used integrated sulfur metabolome analysis, which we recently developed, with 3-MST knockout (KO) mice and CBS/CSE/3-MST triple-KO mice, to elucidate the possible contribution of 3-MST, CBS, and CSE to the production of reactive persulfides in vivo. We therefore quantified various sulfide metabolites in organs derived from these mutant mice and their wild-type littermates via this sulfur metabolome, which clearly revealed no significant difference between mutant mice and wild-type mice in terms of reactive persulfide production. This result indicates that 3-MST, CBS, and CSE are not major sources of endogenous reactive persulfide production; rather, CARS/CPERS is the principal enzyme that is actually involved in and even primarily responsible for the biosynthesis of reactive persulfides and polysulfides in vivo in mammals.

  13. Methods in sulfide and persulfide research. International-journal

    Tsuyoshi Takata, Minkyung Jung, Tetsuro Matsunaga, Tomoaki Ida, Masanobu Morita, Hozumi Motohashi, Xinggui Shen, Christopher G Kevil, Jon M Fukuto, Takaaki Akaike

    Nitric oxide : biology and chemistry　116　47-64　2021/09/14

    DOI： 10.1016/j.niox.2021.09.002 　

    More details Close

    Sulfides and persulfides/polysulfides (R-Sn-R', n > 2; R-Sn-H, n > 1) are endogenously produced metabolites that are abundant in mammalian and human cells and tissues. The most typical persulfides that are widely distributed among different organisms include various reactive persulfides-low-molecular-weight thiol compounds such as cysteine hydropersulfide, glutathione hydropersulfide, and glutathione trisulfide as well as protein-bound thiols. These species are generally more redox-active than are other simple thiols and disulfides. Although hydrogen sulfide (H2S) has been suggested for years to be a small signaling molecule, it is intimately linked biochemically to persulfides and may actually be more relevant as a marker of functionally active persulfides. Reactive persulfides can act as powerful antioxidants and redox signaling species and are involved in energy metabolism. Recent evidence revealed that cysteinyl-tRNA synthetases (CARSs) act as the principal cysteine persulfide synthases in mammals and contribute significantly to endogenous persulfide/polysulfide production, in addition to being associated with a battery of enzymes including cystathionine β-synthase, cystathionine γ-lyase, and 3-mercaptopyruvate sulfurtransferase, which have been described as H2S-producing enzymes. The reactive sulfur metabolites including persulfides/polysulfides derived from CARS2, a mitochondrial isoform of CARS, also mediate not only mitochondrial biogenesis and bioenergetics but also anti-inflammatory and immunomodulatory functions. The physiological roles of persulfides, their biosynthetic pathways, and their pathophysiology in various diseases are not fully understood, however. Developing basic and high precision techniques and methods for the detection, characterization, and quantitation of sulfides and persulfides is therefore of great importance so as to thoroughly understand and clarify the exact functions and roles of these species in cells and in vivo.

  14. Chemical Biology of Reactive Sulfur Species: Hydrolysis-Driven Equilibrium of Polysulfides as a Determinant of Physiological Functions. International-journal

    Tomohiro Sawa, Tsuyoshi Takata, Tetsuro Matsunaga, Hideshi Ihara, Hozumi Motohashi, Takaaki Akaike

    Antioxidants & redox signaling　36　(4-6)　327-336　2021/08/19

    DOI： 10.1089/ars.2021.0170 　

    More details Close

    SIGNIFICANCE: Polysulfide species (i.e., R-Sn-R', n > 2; R-Sn-H, n > 1) exist in many organisms. Highly nucleophilic nature of hydropersulfides and hydropolysulfides contributes to the potent antioxidant activities of polysulfide species that protect organisms against oxidative and electrophilic stresses. Recent Advances: Accumulating evidence suggests that organic polysulfides (R-Sn-R') readily undergo alkaline hydrolysis, which results in formation of both nucleophilic hydrosulfide/polysulfide (R-Sn-1H) and electrophilic sulfenic acid (R'SOH) species. Polysulfides maintain a steady-state equilibrium that is driven by hydrolysis even in aqueous physiological milieus. This unique property makes polysulfide chemistry and biology more complex than previously believed. CRITICAL ISSUES: The hydrolysis equilibrium of polysulfides shifts to the right when electrophiles are present. Strong electrophilic alkylating agents (e.g., monobromobimane) greatly enhance polysulfide hydrolysis, which leads to increased polysulfide degradation and artifactual formation of bis-S-bimane adducts in the absence of free hydrogen sulfide. The finding that hydroxyl group-containing substances like tyrosine efficiently protected polysulfides from hydrolysis led to development of the new alkylating agent N-iodoacetyl L-tyrosine methyl ester (TME-IAM). TME-IAM efficiently and specifically traps and stabilizes hydropolysulfides and protects polysulfide chains from hydrolysis, and, when used with mass spectrometry, TME-IAM allows speciation of reactive sulfur metabolome. Also, the polyethylene glycol-conjugated maleimide labelling gel shift assay, which relies on unique hydrolysis equilibrium of polysulfides, will be a reliable technique for proteomics of polysulfide-containing proteins. FUTURE DIRECTIONS: Using precise methodologies to achieve better understanding of the occurrence and metabolism of polysulfide species is necessary to gain insights into the undefined biology of polysulfide species.

  15. Persulfide signaling in stress-initiated calmodulin kinase response International-journal Peer-reviewed

    Tsuyoshi Takata, Shoma Araki, Yukihiro Tsuchiya, Yasuo Watanabe

    Antioxidants and Redox Signaling　33　(18)　1308-1319　2020/12/20

    DOI： 10.1089/ars.2020.8138 　

    ISSN： 1523-0864

    eISSN： 1557-7716

  16. Oxidative stress orchestrates mapk and nitric-oxide synthase signal International-journal

    Tsuyoshi Takata, Shoma Araki, Yukihiro Tsuchiya, Yasuo Watanabe

    International Journal of Molecular Sciences　21　(22)　1-16　2020/11/02

    DOI： 10.3390/ijms21228750 　

    ISSN： 1661-6596

    eISSN： 1422-0067

  17. Coordination between calcium/calmodulin-dependent protein kinase II and neuronal nitric oxide synthase in neurons International-journal

    Shoma Araki, Koji Osuka, Tsuyoshi Takata, Yukihiro Tsuchiya, Yasuo Watanabe

    International Journal of Molecular Sciences　21　(21)　1-17　2020/11/01

    DOI： 10.3390/ijms21217997 　

    ISSN： 1661-6596

    eISSN： 1422-0067

  18. Control of protein function through oxidation and reduction of persulfidated states International-journal Peer-reviewed

    É. Dóka, T. Ida, M. Dagnell, Y. Abiko, N. C. Luong, N. Balog, T. Takata, B. Espinosa, A. Nishimura, Q. Cheng, Y. Funato, H. Miki, J. M. Fukuto, J. R. Prigge, E. E. Schmidt, E. S.J. Arnér, Y. Kumagai, T. Akaike, P. Nagy

    Science Advances　6　(1)　eaax8358　2020/01/01

    Publisher: American Association for the Advancement of Science ({AAAS})

    DOI： 10.1126/sciadv.aax8358 　

    eISSN： 2375-2548

  19. The active-site cysteine residue of Ca 2+ /calmodulin-dependent protein kinase I is protected from irreversible modification via generation of polysulfidation International-journal Peer-reviewed

    Tsuyoshi Takata, Ayaka Tsukuda, Yukihiro Tsuchiya, Takaaki Akaike, Yasuo Watanabe

    Nitric Oxide - Biology and Chemistry　86　68-75　2019/05/01

    DOI： 10.1016/j.niox.2019.02.008 　

    ISSN： 1089-8603

    eISSN： 1089-8611

  20. Reactive sulfur species impair Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase II via polysulfidation International-journal Peer-reviewed

    Shoma Araki, Tsuyoshi Takata, Yukihiro Tsuchiya, Yasuo Watanabe

    Biochemical and Biophysical Research Communications　508　(2)　550-555　2019/01/08

    DOI： 10.1016/j.bbrc.2018.11.134 　

    ISSN： 0006-291X

    eISSN： 1090-2104

  21. Redox regulation of Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase IV via oxidation of its active-site cysteine residue International-journal Peer-reviewed

    Tsuyoshi Takata, Jun Kimura, Hideshi Ihara, Naoya Hatano, Yukihiro Tsuchiya, Yasuo Watanabe

    Free Radical Biology and Medicine　130　99-106　2019/01

    DOI： 10.1016/j.freeradbiomed.2018.10.440 　

    ISSN： 0891-5849

    eISSN： 1873-4596

  22. Involvement of nitric oxide/reactive oxygen species signaling via 8-nitro-cGMP formation in 1-methyl-4-phenylpyridinium ion-induced neurotoxicity in PC12 cells and rat cerebellar granule neurons International-journal Peer-reviewed

    Kumiko Masuda, Hiroyasu Tsutsuki, Shingo Kasamatsu, Tomoaki Ida, Tsuyoshi Takata, Kikuya Sugiura, Motohiro Nishida, Yasuo Watanabe, Tomohiro Sawa, Takaaki Akaike, Hideshi Ihara

    Biochemical and Biophysical Research Communications　495　(3)　2165-2170　2018/01/15

    DOI： 10.1016/j.bbrc.2017.12.088 　

    ISSN： 0006-291X

    eISSN： 1090-2104

  23. Reactive sulfur species inactivate Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase IV via S-polysulfidation of its active-site cysteine residue International-journal Peer-reviewed

    Tsuyoshi Takata, Hideshi Ihara, Naoya Hatano, Yukihiro Tsuchiya, Takaaki Akaike, Yasuo Watanabe

    Biochemical Journal　474　(15)　2547-2562　2017/08/01

    DOI： 10.1042/BCJ20170092 　

    ISSN： 0264-6021

    eISSN： 1470-8728

  24. 90-kDa ribosomal S6 kinase 1 is inhibited by S-glutathionylation of its active-site cysteine residue during oxidative stress International-journal Peer-reviewed

    Tsuyoshi Takata, Yukihiro Tsuchiya, Yasuo Watanabe

    FEBS Letters　587　(11)　1681-1686　2013/06/05

    DOI： 10.1016/j.febslet.2013.04.017 　

    ISSN： 0014-5793

    eISSN： 1873-3468

  25. Nitric oxide enhances increase in cytosolic Ca2+ and promotes nicotine-triggered MAPK pathway in PC12 cells International-journal Peer-reviewed

    Aya Kajiwara, Yukihiro Tsuchiya, Tsuyoshi Takata, Mayumi Nyunoya, Naohito Nozaki, Hideshi Ihara, Yasuo Watanabe

    Nitric Oxide - Biology and Chemistry　34　3-9　2013

    DOI： 10.1016/j.niox.2013.04.002 　

    ISSN： 1089-8603

    eISSN： 1089-8611

  26. Nitric oxide promotes nicotine-triggered ERK signaling via redox reactions in PC12 cells International-journal Peer-reviewed

    Yoshiaki Miyamoto, Ryosuke Sakai, Chiharu Maeda, Tsuyoshi Takata, Hideshi Ihara, Yukihiro Tsuchiya, Yasuo Watanabe

    Nitric Oxide - Biology and Chemistry　25　(3)　344-349　2011/10/30

    DOI： 10.1016/j.niox.2011.06.006 　

    ISSN： 1089-8603

    eISSN： 1089-8611

  27. Calcium/calmodulin-dependent protein kinases as potential targets of nitric oxide International-journal Peer-reviewed

    Tsuyoshi Takata, Jun Kimura, Yukihiro Tsuchiya, Yasuhito Naito, Yasuo Watanabe

    Nitric Oxide - Biology and Chemistry　25　(2)　145-152　2011/08/01

    DOI： 10.1016/j.niox.2011.01.004 　

    ISSN： 1089-8603

    eISSN： 1089-8611

  28. Inactivation of Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase I by S-glutathionylation of the active-site cysteine residue International-journal Peer-reviewed

    Toshie Kambe, Tao Song, Tsuyoshi Takata, Naoya Hatano, Yoshiaki Miyamoto, Naohito Nozaki, Yasuhito Naito, Hiroshi Tokumitsu, Yasuo Watanabe

    FEBS Letters　584　(11)　2478-2484　2010/06

    DOI： 10.1016/j.febslet.2010.04.059 　

    ISSN： 0014-5793

Show all ︎Show first 5

Misc. 117

  1. Cyclo-octa-sulfur contributes to energy metabolism in mitochondria

    Tetsuro Matsunaga, Uladzimir Barayeu, Masanobu Morita, Seiryo Ogata, Minkyung Jung, Tianli Zhang, Tsuyoshi Takata, Michito Yoshizawa, Hozumi Motohashi, Takaaki Akaike

    FREE RADICAL BIOLOGY AND MEDICINE　233　2025/06

    DOI： 10.1016/j.freeradbiomed.2025.05.190 　

    ISSN： 0891-5849

    eISSN： 1873-4596

  2. Physiological formation and function of supersulfides, cyclo-octasulfur (S8) in adipocyte

    Zizai Shen, Minkyung Jung, Uladzimir Barayeu, Tsuyoshi Takata, Tetsuro Matsunaga, Seiryo Ogata, Jun Yoshitake, Masanobu Morita, Takaaki Akaike

    FREE RADICAL BIOLOGY AND MEDICINE　233　2025/06

    DOI： 10.1016/j.freeradbiomed.2025.05.194 　

    ISSN： 0891-5849

    eISSN： 1873-4596

  3. A novel pathway for supersulfides production catalyzed by NOX and NOS

    Tsuyoshi Takata, Uladzimir Barayeu, Tetsuro Matsunaga, Minkyung Jung, Seiryo Ogata, Masanobu Morita, Yukihiro Tsuchiya, Yasuo Watanabe, Hozumi Motohashi, Michito Yoshizawa, Hideki Sumimoto, Takaaki Akaike

    FREE RADICAL BIOLOGY AND MEDICINE　233　2025/06

    DOI： 10.1016/j.freeradbiomed.2025.05.191 　

    ISSN： 0891-5849

    eISSN： 1873-4596

  4. Supersulfides protect against SARS-CoV-2 infection by targeting viral thiol proteases and spike proteins

    Seiryo Ogata, Tetsuro Matsunaga, Masanobu Morita, Minkyung Jung, Uladzimir Barayeu, Tsuyoshi Takata, Hozumi Motohashi, Takaaki Akaike

    FREE RADICAL BIOLOGY AND MEDICINE　233　2025/06

    DOI： 10.1016/j.freeradbiomed.2025.05.080 　

    ISSN： 0891-5849

    eISSN： 1873-4596

  5. Evolutionarily conserved cyclo-octasulfur prevents ferroptosis in mammals

    Uladzimir Barayeu, Seiryo Ogata, Tsuyoshi Takata, Minkyung Jung, Tetsuro Matsunaga, Mike Lange, Masanobu Morita, Yuka Unno, Saber Boushehri, Tomoaki Ida, Akira Nishimura, Lorenzo Catti, Takayuki Shimizu, Ryo Ushioda, Takakazu Nakabayashi, Seji Asamitsu, Kazuki Fusegawa, Takashi Suzuki, Takanori Ishida, Naoko Tanda, Yasuo Watanabe, Ryo Yamaguchi, Fumiko Yano, Mieko Arisawa, Albert van der Vliet, Dennis Stuehr, Frauke Graeter, Camilo Aponte-Santamaria, James A. Olzmann, Marcus Conrad, Tobias P. Dick, Hozumi Motohashi, Michito Yoshizawa

    FREE RADICAL BIOLOGY AND MEDICINE　233　2025/06

    DOI： 10.1016/j.freeradbiomed.2025.05.038 　

    ISSN： 0891-5849

    eISSN： 1873-4596

  6. シスタチオニンγ-リアーゼのシスチン代謝時における自己活性制御

    土屋幸弘, 荒木笙馬, 高田剛, 小野勝彦, 澤智裕, 笠松真吾, 居原秀, 熊谷嘉人, 赤池孝章, 渡邊泰男

    日本酸化ストレス学会学術集会プログラム・抄録集　77th　2024

  7. Exhalation omics based on sulfur metabolites in chronic kidney disease

    逸見佳宣, 緒方星陵, 高田剛, 三枝大輔, 三島英換, WEI Fanyan, 赤池孝章, 高橋信行, 佐藤恵美子

    衛生薬学・環境トキシコロジー講演要旨集　2024　2024

    ISSN： 0919-2115

  8. Metabolism of supersulfide by NOX and NOS and its infection defense

    高田剛, 松永哲郎, BARAYEU Uladzimir, 緒方星陵, 守田匡伸, JUNG Minkyung, 土屋幸弘, 渡邊泰男, 本橋ほづみ, 吉沢道人, 住本英樹, 赤池孝章

    日本生体防御学会学術総会講演抄録集　35th (Web)　2024

  9. 超硫黄セレン化タンパク質のプロテオーム解析法

    緒方星陵, 吉武淳, BARAYEU Uladzimir, 松永哲郎, 松永哲郎, 高田剛, 赤池孝章

    日本生化学会大会(Web)　97th　2024

  10. Supersulfide activation and host defense through NADPH oxidase and NO synthase

    守田匡伸, 高田剛, 松永哲郎, 井田智章, JUNG Minkyung, 土屋幸弘, 渡邊泰男, 本橋ほづみ, 住本英樹, 赤池孝章

    日本細菌学雑誌(Web)　79　(2)　2024

    ISSN： 1882-4110

  11. 超硫黄分子貯蔵庫としての脂肪細胞の役割

    海野雄加, 松永哲郎, BARAYEU Uladzimir, 緒方星陵, JUNG Minkyung, CATTI Lorenzo, 吉沢道人, 守田匡伸, 高田剛, 赤池孝章

    日本生化学会大会(Web)　97th　2024

  12. 硫黄転移酵素ロダネーゼによる超硫黄分子の代謝機能の解明

    下澤理, 高田剛, JUNG Minkyung, 海野雄加, 佐藤聡, 守田匡伸, BARAYEU Uladzimir, 松永哲郎, 本橋ほづみ, 赤池孝章

    日本生化学会大会(Web)　97th　2024

  13. 超硫黄分子cyclo-octasulfur(S<span style=text-decoration:overline>8_</span>)の生体内定量法の開発

    吉武淳, バライユ ウラジミール, 高田剛, 緒方星陵, ジョン ミンギョン, 守田匡伸, 松永哲郎, 松永哲郎, 海野雄加, 吉沢道人, 赤池孝章

    日本生化学会大会(Web)　97th　2024

  14. 種横断的に保存されたアミノアシル-tRNA合成酵素による超硫黄分子合成経路の発見

    守田匡伸, 井田智章, 緒方星陵, BARAYEU Uladzimir, MINKYUNG Jung, 松永哲郎, 松永哲郎, 高田剛, 本橋ほづみ, 赤池孝章

    日本生化学会大会(Web)　97th　2024

  15. NADPHオキシダーゼおよびNO合成酵素による超硫黄活性化機構の解明

    高田剛, 松永哲郎, 松永哲郎, BARAYEU Uladzimir, 緒方星陵, 守田匡伸, JUNG Minkyung, 土屋幸弘, 渡邊泰男, 本橋ほづみ, 吉沢道人, 住本英樹, 赤池孝章

    日本生化学会大会(Web)　97th　2024

  16. ミトコンドリア呼吸鎖複合体の超硫黄化修飾の探索および生理学的意義の検討

    古森龍太郎, 村上昌平, 守田匡伸, 高田剛, 赤池孝章, 本橋ほづみ, 本橋ほづみ

    日本生化学会大会(Web)　97th　2024

  17. 細菌から動物まで種横断的に保存された超硫黄分子合成経路の発見

    井田 智章, Jung Minkyung, 松永 哲郎, 守田 匡伸, 緒方 星陵, 高田 剛, 海野 雄加, 本橋 ほづみ, 赤池 孝章

    日本細菌学雑誌　78　(1)　75-75　2023/02

    Publisher: 日本細菌学会

    ISSN： 0021-4930

    eISSN： 1882-4110

  18. NADPHオキシダーゼおよび一酸化窒素合成酵素による超硫黄分子活性化と宿主防御機構

    ジョン・ミンギョン, 高田 剛, 井田 智章, 松永 哲郎, 守田 匡伸, 土屋 幸弘, 渡邊 泰男, 本橋 ほづみ, 住本 英樹, 赤池 孝章

    日本細菌学雑誌　78　(1)　75-75　2023/02

    Publisher: 日本細菌学会

    ISSN： 0021-4930

    eISSN： 1882-4110

  19. Supersulfide activation and host defence by NADPH oxidase and NO synthase

    JUNG Minkyung, 高田剛, 井田智章, 松永哲郎, 守田匡伸, 土屋幸弘, 渡邊泰男, 本橋ほづみ, 住本英樹, 赤池孝章

    日本細菌学雑誌(Web)　78　(1)　2023

    ISSN： 1882-4110

  20. Discovery of supersulfide biosynthesis highly conserved among all organisms

    井田智章, JUNG Minkyung, 松永哲郎, 守田匡伸, 緒方星陵, 高田剛, 海野雄加, 本橋ほづみ, 赤池孝章

    日本細菌学雑誌(Web)　78　(1)　2023

    ISSN： 1882-4110

  21. 新型コロナウイルス感染に関わる呼気・空間オミックス解析

    朝光世志, 緒方星稜, 井田智章, 松永哲郎, JUNG Minkyung, 高田剛, 守田匡伸, 本橋ほづみ, 赤池孝章

    日本酸化ストレス学会学術集会プログラム・抄録集　76th　2023

  22. 脂肪細胞が担う超硫黄分子貯蔵庫としての役割

    海野雄加, 松永哲郎, 井田智章, ジョン ミンギョン, 高田剛, 守田匡伸, 緒方星陵, 本橋ほづみ, 吉沢道人, 赤池孝章

    日本酸化ストレス学会学術集会プログラム・抄録集　76th　2023

  23. A persulfide shield: an endogenous reactive sulfur species in the forefront in the electrophile detoxification pathway

    Hamid, H.A., Takata, T., Matsunaga, T., Akaike, T.

    Sulfurtransferases: Essential Enzymes for Life　2023

    DOI： 10.1016/B978-0-443-18827-5.00001-7 　

  24. A persulfide shield

    Hisyam Abdul Hamid, Tsuyoshi Takata, Tetsuro Matsunaga, Takaaki Akaike

    Sulfurtransferases　101-117　2023

    Publisher: Elsevier

    DOI： 10.1016/b978-0-443-18827-5.00001-7 　

  25. NADPHオキシダーゼおよび一酸化窒素合成酵素によるグルタチオン依存的な超硫黄活性化とその生理機能の解明

    緒方 星陵, 高田 剛, 井田 智章, 松永 哲郎, 守田 匡伸, Jung Minkyung, 土屋 幸弘, 渡邊 泰男, 本橋 ほづみ, 住本 英樹, 赤池 孝章

    日本生化学会大会プログラム・講演要旨集　95回　3T18m-01　2022/11

    Publisher: (公社)日本生化学会

  26. CD3鎖を標的とした超硫黄分子によるTCRシグナルを介した免疫応答制御

    守田 匡伸, 山田 充啓, 佐々木 優作, 井田 智章, 松永 哲郎, 高田 剛, 渡部 聡, 稲葉 謙次, 石井 直人, 杉浦 久敏, 本橋 ほづみ

    日本生化学会大会プログラム・講演要旨集　95回　3P-132　2022/11

    Publisher: (公社)日本生化学会

  27. CD3鎖を標的とした超硫黄分子によるTCRシグナルを介した免疫応答制御

    守田 匡伸, 山田 充啓, 佐々木 優作, 井田 智章, 松永 哲郎, 高田 剛, 渡部 聡, 稲葉 謙次, 石井 直人, 杉浦 久敏, 本橋 ほづみ

    日本生化学会大会プログラム・講演要旨集　95回　3P-132　2022/11

    Publisher: (公社)日本生化学会

  28. ゲノムアラインメントおよびゲノム編集マウスの解析による硫黄転移酵素ロダネーゼの種横断的機能の解明

    佐藤 聡, 守田 匡伸, ジョン・ミンキョン, 松永 哲郎, 高田 剛, 井田 智章, 本橋 ほづみ, 赤池 孝章

    日本細菌学雑誌　77　(1)　68-68　2022/02

    Publisher: 日本細菌学会

    ISSN： 0021-4930

    eISSN： 1882-4110

  29. 細菌・ミトコンドリアにおける硫黄転移酵素ロダネーゼを介した超硫黄代謝機構の解明

    海野 雄加, 松永 哲郎, 守田 匡伸, Jung Minkyung, 高田 剛, 井田 智章, 吉沢 道人, 本橋 ほづみ, 赤池 孝章

    日本細菌学雑誌　77　(1)　69-69　2022/02

    Publisher: 日本細菌学会

    ISSN： 0021-4930

    eISSN： 1882-4110

  30. 大腸菌におけるアミノアシル-tRNA合成酵素による超硫黄分子合成機構の解明

    井田 智章, Jung Minkyung, 西村 明, 松永 哲郎, 守田 匡伸, 高田 剛, 本橋 ほづみ, 赤池 孝章

    日本細菌学雑誌　77　(1)　69-69　2022/02

    Publisher: 日本細菌学会

    ISSN： 0021-4930

    eISSN： 1882-4110

  31. NADPHオキシダーゼおよび一酸化窒素合成酵素による超硫黄分子産生を介した感染防御機能

    高田 剛, 井田 智章, 松永 哲郎, 守田 匡伸, 土屋 幸弘, 渡邊 泰男, 本橋 ほづみ, 吉沢 道人, 住本 英樹, 赤池 孝章

    日本細菌学雑誌　77　(1)　104-104　2022/02

    Publisher: 日本細菌学会

    ISSN： 0021-4930

    eISSN： 1882-4110

  32. Inhibition of SARS-CoV-2 by supersulfide and its antti-viral effect

    JUNG Minkyung, 松永哲郎, 井田智章, 高田剛, 守田匡伸, 赤池孝章

    日本生体防御学会学術総会講演抄録集　33rd　2022

  33. Elucidation of metabolic mechanism of supersulfur molecule S8 in adipocytes

    海野雄加, 井田智章, 高田剛, 松永哲郎, 守田匡伸, JUNG Minkyung, 吉沢道人, 赤池孝章

    日本生体防御学会学術総会講演抄録集　33rd　2022

  34. Supersulfide activation and infection protection by NADPH oxidoreductase

    高田剛, 井田智章, 松永哲郎, 守田匡伸, JUNG Minkyung, 土屋幸弘, 渡邊泰男, 本橋ほづみ, 吉沢道人, 住本英樹, 赤池孝章

    日本生体防御学会学術総会講演抄録集　33rd　2022

  35. Supersulfides regulate immune responses by binding to TCR/CD3ε-CXXC

    守田匡伸, 山田充啓, 佐々木優作, 井田智章, 松永哲郎, 高田剛, 渡部聡, 稲葉謙次, 石井直人, 杉浦久敏, 本橋ほづみ, 赤池孝章

    日本生体防御学会学術総会講演抄録集　33rd　2022

  36. Breath omics analysis and host defense reserach

    井田智章, 高田剛, 松永哲郎, 守田匡伸, JUNG Minkyung, 本橋ほづみ, 赤池孝章

    日本生体防御学会学術総会講演抄録集　33rd　2022

  37. Aminoacyl-tRNA synthetaseによる超硫黄分子合成機構の解明

    ジョン ミンギョン, 井田智章, 西村明, 松永哲郎, 守田匡伸, 高田剛, 本橋ほづみ, 赤池孝章

    日本生化学会大会(Web)　95th　2022

  38. Cross-species conservation and generation of knockout mice of sulfurtransferase, Rhodanese

    佐藤聡, 守田匡伸, JUNG Minkyung, 松永哲郎, 高田剛, 井田智章, 本橋ほづみ, 赤池孝章

    日本細菌学雑誌(Web)　77　(1)　2022

    ISSN： 1882-4110

  39. Supersulfide biosynthesis pathway mediated by aminoacyl-tRNA synthetase in E. coli

    井田智章, JUNG Minkyung, 西村明, 松永哲郎, 守田匡伸, 高田剛, 本橋ほづみ, 赤池孝章

    日本細菌学雑誌(Web)　77　(1)　2022

    ISSN： 1882-4110

  40. Supersulfide metabolism regulated by rhodanese in bacteria and mitochondria

    海野雄加, 松永哲郎, 守田匡伸, JUNG Minkyung, 高田剛, 井田智章, 吉沢道人, 本橋ほづみ, 赤池孝章

    日本細菌学雑誌(Web)　77　(1)　2022

    ISSN： 1882-4110

  41. Infection defense through supersulfides production by NADPH oxidase and nitric oxide synthase

    高田剛, 井田智章, 松永哲郎, 守田匡伸, 土屋幸弘, 渡邊泰男, 本橋ほづみ, 吉沢道人, 住本英樹, 赤池孝章

    日本細菌学雑誌(Web)　77　(1)　2022

    ISSN： 1882-4110

  42. 【メタボロミクスの臨床応用への挑戦】呼気オミックスと個別化医療

    赤池 孝章, 松永 哲郎, 井田 智章, 高田 剛, Jung Minkyung, 守田 匡伸, 本橋 ほづみ

    Precision Medicine　4　(13)　1223-1226　2021/12

    Publisher: (株)北隆館

    ISSN： 2434-3625

  43. T細胞受容体(TCR)/CD3複合体を標的とした超硫黄分子による免疫応答制御

    守田 匡伸, 山田 充啓, 佐々木 優作, 井田 智章, 松永 哲郎, 高田 剛, 渡部 聡, 稲葉 謙次, 石井 直人, 杉浦 久敏, 本橋 ほづみ, 赤池 孝章

    日本生化学会大会プログラム・講演要旨集　94回　[P-890]　2021/11

    Publisher: (公社)日本生化学会

  44. 【生命を支える超硫黄分子の代謝と革新的な計測技術】超硫黄分子の化学と代謝 超硫黄生物学の創成とオミックス先制医療への展望

    赤池 孝章, 松永 哲郎, 高田 剛

    生化学　93　(5)　708-716　2021/10

    Publisher: (公社)日本生化学会

    ISSN： 0037-1017

    eISSN： 2189-0544

  45. Redox Regulation of Differentiation and De-Differentiation Invited

    Carsten Bernd, Christopher Horst Lillig

    Redox Regulation of Differentiation and De-Differentiation　271-281　2021/08/26

    Publisher: CRC Press

    DOI： 10.1201/9781003204091 　

  46. いま知りたい!!硫黄生物学 みえてきた細胞内での役割 超硫黄代謝物の化学と代謝

    高田 剛, 松永 哲郎, 赤池 孝章

    実験医学　39　(13)　2100-2103　2021/08

    Publisher: (株)羊土社

    ISSN： 0288-5514

  47. Chemistry and metabolism of supersulfides: Perspective for supersulfide biology and omics medicine,超硫黄分子の化学と代謝：超硫黄生物学の創成とオミックス先制医療への展望

    Akaike, T., Matsunaga, T., Takata, T.

    Seikagaku　93　(5)　2021

    DOI： 10.14952/SEIKAGAKU.2021.930708 　

    ISSN： 2189-0544 0037-1017

  48. 活性硫黄分子種によるエネルギー代謝とタンパク質劣化防止機能

    高田 剛, 松永 哲郎, 赤池 孝章

    バイオサイエンスとインダストリー　79　(1)　25-27　2021/01

    Publisher: (一財)バイオインダストリー協会

    ISSN： 0914-8981

  49. システインパースルフィド合成酵素の酵素反応機構とその機能解析

    井田智章, 守田匡伸, 松永哲郎, JUNG Minkyung, 高田剛, 本橋ほづみ, 赤池孝章

    日本酸化ストレス学会学術集会プログラム・抄録集　74th (CD-ROM)　2021

  50. 超硫黄による新型コロナウイルス感染症(COVID-19)の予防・治療法の開発

    ジョン ミンキョン, 松永哲郎, 守田匡伸, 井田智章, 高田剛, 赤池孝章

    日本酸化ストレス学会学術集会プログラム・抄録集　74th (CD-ROM)　2021

  51. 硫化水素キノン酸化還元酵素(SQR)を介した超硫黄分子による種横断的なミトコンドリア硫黄呼吸

    守田匡伸, 西村明, 井田智章, 松永哲郎, 高田剛, ジョン ミンキョン, 田中智弘, 西田基宏, 本橋ほづみ, 赤池孝章

    日本酸化ストレス学会学術集会プログラム・抄録集　74th (CD-ROM)　2021

  52. NO合成酵素およびNADPHオキシダーゼによる超硫黄種活性化機構の解明

    高田剛, 井田智章, 松永哲郎, 守田匡伸, JUNG Minkyung, 土屋幸弘, 渡邊泰男, 本橋ほづみ, 住本英樹, 赤池孝章

    日本酸化ストレス学会学術集会プログラム・抄録集　74th (CD-ROM)　2021

  53. Mechanism of supersulfides activation by NADPH oxidase and nitric oxide synthase in host defense

    高田剛, 井田智章, 松永哲郎, 守田匡伸, JUNG Minkyung, 土屋幸弘, 渡邊泰男, 本橋ほづみ, 住本英樹, 赤池孝章

    日本生体防御学会学術総会講演抄録集　32nd　2021

  54. Development of preventive and therapeutic drug for novel coronavirus infectious disease by supersulfide

    JUNG Minkyung, 松永哲郎, 守田匡伸, 井田智章, 高田剛, 赤池孝章

    日本生体防御学会学術総会講演抄録集　32nd　2021

  55. Supersulfide host defense and its omics development

    井田智章, 松永哲郎, 高田剛, 守田匡伸, JUNG Minkyung, 澤智裕, 本橋ほづみ, 赤池孝章

    日本生体防御学会学術総会講演抄録集　32nd　2021

  56. Supersulfides regulate immune response via T cell receptor (TCR) signaling

    守田匡伸, 山田充啓, 佐々木優作, 井田智章, 松永哲郎, 高田剛, 渡部聡, 稲葉謙次, 石井直人, 杉浦久敏, 本橋ほづみ, 赤池孝章

    日本生体防御学会学術総会講演抄録集　32nd　2021

  57. 超硫黄代謝物解析と呼気オミックスへの展開

    井田智章, 松永哲郎, 高田剛, 守田匡伸, JUNG Minkyung, 澤智裕, 本橋ほづみ, 赤池孝章

    日本生化学会大会(Web)　94th　2021

  58. NADPHオキシダーゼおよび一酸化窒素合成酵素による超硫黄活性化メカニズム

    高田剛, 井田智章, 松永哲郎, 守田匡伸, JUNG Minkyung, 土屋幸弘, 渡邊泰男, 本橋ほづみ, 住本英樹, 赤池孝章

    日本生化学会大会(Web)　94th　2021

  59. Host defense mechanism by nitric oxide and super sulfide in Salmonella infection

    吉田真彰, 松永哲郎, 高田剛, 井田智章, 筒井正人, 守田匡伸, 澤智裕, 赤池孝章

    日本細菌学雑誌(Web)　76　(1)　2021

    ISSN： 1882-4110

  60. Discovery of reactive sulfur biosynthesis pathway mediated by aminoacyl-tRNA synthetase in bacteria

    井田智章, JUNG Minkyung, 松永哲郎, 西村明, 守田匡伸, 高田剛, 本橋ほづみ, 赤池孝章

    日本細菌学雑誌(Web)　76　(1)　2021

    ISSN： 1882-4110

  61. Host defense mechanism by nitric oxide and supersulfides in Salmonella infection

    松永哲郎, 高田剛, 井田智章, 筒井正人, 守田匡伸, 澤智裕, 赤池孝章

    日本生体防御学会学術総会講演抄録集　32nd　2021

  62. 超硫黄分子種によるミトコンドリアエネルギー代謝機構の解明

    松永哲郎, 守田匡伸, 井田智章, 高田剛, 本橋ほづみ, 赤池孝章

    日本生化学会大会(Web)　94th　2021

  63. 【食と健康を結ぶメディカルサイエンス 生体防御系を亢進し、健康の維持に働く分子機構】(第2章)食による生体防御系の活性化 抗酸化 活性パースルフィドによる制御

    高田 剛, 松永 哲郎, 赤池 孝章

    実験医学　38　(10)　1663-1668　2020/06

    Publisher: (株)羊土社

    ISSN： 0288-5514

  64. Reactive sulfur remodeling by by NADPH oxidase and host defense mechanism

    井田智章, 松永哲郎, 守田匡伸, 高田剛, 本橋ほづみ, 住本英樹, 赤池孝章

    日本細菌学雑誌(Web)　75　(1)　2020

    ISSN： 1882-4110

  65. NADPHオキシダーゼおよび一酸化窒素合成酵素による新規活性硫黄代謝メカニズムの解明

    高田剛, 井田智章, 松永哲郎, 守田匡伸, 土屋幸弘, 渡邊泰男, 住本英樹, 赤池孝章

    日本酸化ストレス学会学術集会プログラム・抄録集　73rd　2020

  66. Reactive sulfur metabolism mediated by nitric oxide synthase and NADPH oxidase and its host defense mechanism

    高田剛, 井田智章, 松永哲郎, 守田匡伸, 土屋幸弘, 渡邊泰男, 住本英樹, 本橋ほづみ, 赤池孝章

    日本生体防御学会学術総会講演抄録集　31st　2020

  67. Development of breath omics for SARS-CoV-2 infection

    井田智章, 高田剛, 守田匡伸, 松永哲郎, JUNG Minkyung, 澤智裕, 杉浦久敏, 本橋ほづみ, 赤池孝章

    日本生体防御学会学術総会講演抄録集　31st　2020

  68. Development of prevention and therapeutics for novel coronavirus infections by reactive sulfur species

    松永哲郎, 井田智章, 高田剛, JUNG Minkyung, 澤智裕, 守田匡伸, 本橋ほづみ, 赤池孝章

    日本生体防御学会学術総会講演抄録集　31st　2020

  69. NADPH oxidaseによる活性硫黄代謝リモデリングと感染防御機構

    井田 智章, 松永 哲郎, 守田 匡伸, 高田 剛, 本橋 ほづみ, 住本 英樹, 赤池 孝章

    日本細菌学雑誌　75　(1)　96-96　2020/01

    Publisher: 日本細菌学会

    ISSN： 0021-4930

    eISSN： 1882-4110

  70. 硫黄呼吸は幹細胞のエネルギー代謝を担っているか?

    高田 剛, 松永 哲郎, 赤池 孝章

    再生医療　18　(4)　407-413　2019/11

    Publisher: (一社)日本再生医療学会

    ISSN： 1347-7919

  71. カルモデュリンキナーゼ群の活性イオウ分子応答性の差異

    高田 剛, 土屋 幸弘, 赤池 孝章, 渡邊 泰男

    日本生化学会大会プログラム・講演要旨集　92回　[3P-129]　2019/09

    Publisher: (公社)日本生化学会

  72. 炎症応答としての活性イオウ分子によるカルモデュリンキナーゼII活性制御

    荒木笙馬, 高田剛, 土屋幸弘, 渡邊泰男

    生体機能と創薬シンポジウム要旨集　2019　2019

  73. PC12細胞におけるアセチルコリン信号系とその阻害薬としてのノビレチン

    土屋幸弘, 松下莉子, 高田剛, 居原秀, 渡邊泰男

    日本NO学会学術集会プログラム抄録集　19th　2019

  74. マクロファージのLPS応答における活性イオウ分子によるカルモデュリンキナーゼII活性制御

    荒木笙馬, 高田剛, 土屋幸弘, 渡邊泰男

    日本NO学会学術集会プログラム抄録集　19th　2019

  75. カルモデュリンキナーゼIのポリスルフィド化とその意義

    高田剛, 佃彩華, 土屋幸弘, 赤池孝章, 渡邊泰男

    日本NO学会学術集会プログラム抄録集　19th　2019

  76. カルモデュリンキナーゼ群の活性イオウ分子応答性の差異

    高田剛, 高田剛, 土屋幸弘, 赤池孝章, 渡邊泰男

    日本生化学会大会(Web)　92nd　[3P-129]　2019

    Publisher: (公社)日本生化学会

  77. タンパク質・核酸の分子修飾 II.細胞質/オルガネラでの分子修飾 酸化還元状態 S‐グルタチオニル化

    高田剛, 土屋幸弘, 渡邊泰男

    生体の科学　69　(5)　442-443　2018/10

    Publisher: (公財)金原一郎記念医学医療振興財団

    DOI： 10.11477/mf.2425200869 　

    ISSN： 0370-9531

    eISSN： 1883-5503

  78. カルモデュリンキナーゼIの活性イオウ分子応答性の解明

    高田剛, 土屋幸弘, 渡邊泰男

    日本生化学会大会(Web)　91st　[1P-156]　2018

    Publisher: (公社)日本生化学会

  79. アセチルコリン信号系に対するノビレチンの影響

    土屋幸弘, 松下莉子, 高田剛, 居原秀, 渡邊泰男

    日本生化学会大会(Web)　91st　[2P-210]　2018

    Publisher: (公社)日本生化学会

  80. 部位特異的S‐ポリスルフィド化修飾を介したカルモデュリンキナーゼII活性制御

    荒木笙馬, 高田剛, 土屋幸弘, 渡邊泰男

    日本生化学会大会(Web)　91st　[3T11m-103)]　2018

    Publisher: (公社)日本生化学会

  81. 過酸化水素によるカルモデュリンキナーゼIVの活性制御

    高田剛, 居原秀, 土屋幸弘, 渡邊泰男

    日本酸化ストレス学会学術集会プログラム・抄録集　71st　184　2018

  82. NOによるシスタチオニンγ‐リアーゼ活性制御

    荒木笙馬, 高田剛, 土屋幸弘, 渡邊泰男

    日本酸化ストレス学会学術集会プログラム・抄録集　71st　184　2018

  83. 抗アセチルコリン薬としてのノビレチンの作用機序

    土屋幸弘, 松下莉子, 高田剛, 居原秀, 渡邊泰男

    日本酸化ストレス学会学術集会プログラム・抄録集　71st　187　2018

  84. レドックス修飾によるシスタチオニンγ‐リアーゼ活性制御

    荒木笙馬, 高田剛, 土屋幸弘, 渡邊泰男

    日本生化学会大会(Web)　90th　[1PT11-0198)]　2017

    Publisher: 生命科学系学会合同年次大会運営事務局

  85. アセチルコリン受容体信号系におけるNOSによるレドックス制御の意義

    土屋幸弘, 井出亜弓, 内藤恵, 丹澤夏実, 高田剛, 居原秀, 渡邊泰男

    日本生化学会大会(Web)　90th　[2P-0510]　2017

    Publisher: 生命科学系学会合同年次大会運営事務局

  86. 活性イオウ分子によるカルモデュリンキナーゼIの活性制御機構

    高田剛, 土屋幸弘, 渡邊泰男

    日本生化学会大会(Web)　90th　[3P-0206]　2017

    Publisher: 生命科学系学会合同年次大会運営事務局

  87. ニコチン性アセチルコリン受容体を介した細胞内信号系におけるNO合成酵素とそのSer847リン酸化修飾の意義

    土屋幸弘, 丹澤夏実, 高田剛, 居原秀, 渡邊泰男

    日本NO学会学術集会プログラム抄録集　17th　63　2017

  88. 活性イオウ分子によるカルモデュリンキナーゼIVのポリスルフィド化とその意義

    高田剛, 居原秀, 土屋幸弘, 赤池孝章, 渡邊泰男

    日本NO学会学術集会プログラム抄録集　17th　53　2017

  89. 活性イオウ分子によるS‐ポリスルフィド化を介したカルモデュリンキナーゼII活性制御

    荒木笙馬, 高田剛, 土屋幸弘, 渡邊泰男

    日本NO学会学術集会プログラム抄録集　17th　54　2017

  90. NOS発現細胞におけるTRPC活性化を介したCa2+流入増強

    土屋幸弘, 内藤恵, 松下莉子, 丹生谷真弓, 梶原綾, 高田剛, 居原秀, 渡邊泰男

    日本生化学会大会(Web)　89th　[1P-139]　2016

    Publisher: (公社)日本生化学会

  91. カルモデュリンキナーゼIIの活性イオウ分子応答性

    荒木笙馬, 高田剛, 土屋幸弘, 渡邊泰男

    日本生化学会大会(Web)　89th　[1T12-111)]　2016

    Publisher: (公社)日本生化学会

  92. S‐スルフヒドリル化によるカルモデュリンキナーゼIVの活性阻害

    高田剛, 土屋幸弘, 居原秀, 渡邊泰男

    日本生化学会大会(Web)　89th　[1P-138]　2016

    Publisher: (公社)日本生化学会

  93. 血管内皮細胞の活性イオウ応答性の意義

    田中里奈, 高田剛, 土屋幸弘, 渡邊泰男

    日本薬理学会関東部会プログラム・要旨集　132nd　111　2015

  94. 細胞遊走能におけるイオウ代謝酵素発現の意義

    河辺莉子, 高田剛, 土屋幸弘, 渡邊泰男

    日本薬理学会関東部会プログラム・要旨集　132nd　112　2015

  95. シスタチオニンγリアーゼの一酸化窒素応答性とその意義

    中村麻里江, 松本卓巳, 松原守, 高田剛, 土屋幸弘, 渡邊泰男

    日本薬理学会関東部会プログラム・要旨集　132nd　113　2015

  96. 一酸化窒素合成酵素の活性イオウ応答性とその意義

    松崎有沙, 三木亮介, 高田剛, 土屋幸弘, 渡邊泰男

    日本薬理学会関東部会プログラム・要旨集　132nd　114　2015

  97. 活性イオウ分子による神経型一酸化窒素合成酵素の新規活性制御

    荒木笙馬, 松崎有沙, 三木亮介, 高田剛, 土屋幸弘, 居原秀, 渡邊泰男

    日本NO学会学術集会プログラム抄録集　15th　77　2015

  98. NOによる細胞内Ca2+流入増強におけるTRPCチャネルの関与

    土屋幸弘, 内藤恵, 松下莉子, 丹生谷真弓, 梶原綾, 高田剛, 居原秀, 渡邊泰男

    日本NO学会学術集会プログラム抄録集　15th　66　2015

  99. 活性イオウ分子産生酵素のNO応答性

    中村麻里江, 松本卓巳, 高田剛, 土屋幸弘, 井田智章, 澤智裕, 赤池孝章, 渡邊泰男

    日本NO学会学術集会プログラム抄録集　15th　56　2015

  100. 活性イオウ分子種によるカルモデュリンキナーゼIV活性の阻害

    高田剛, 土屋幸弘, 井田智章, 澤智裕, 赤池孝章, 渡邊泰男

    日本NO学会学術集会プログラム抄録集　15th　57　2015

  101. Reversible inactivation of Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase IV by reactive cysteine persulfides generated from cystathionine gamma-lyase and cystine Peer-reviewed

    Takata Tsuyoshi, Tsuchiya Yukihiro, Ida Tomoaki, Sawa Tomohiro, Akaike Takaaki, Watanabe Yasuo

    NITRIC OXIDE-BIOLOGY AND CHEMISTRY　42　142　2014/11/15

    DOI： 10.1016/j.niox.2014.09.127 　

    ISSN： 1089-8603

  102. 活性イオウによるカルモデュリンキナーゼIVの活性制御

    高田剛, 土屋幸弘, 井田智章, 澤智裕, 赤池孝章, 渡邊泰男

    日本薬理学会関東部会プログラム・要旨集　131st　59　2014

  103. ニトロソ化修飾を介したシスタチオニンγ‐リアーゼの活性制御

    橋本陽介, 土屋幸弘, 高田剛, 松原守, 渡邊泰男

    日本薬理学会関東部会プログラム・要旨集　130th　104　2014

  104. シスタチオニンγ‐リアーゼの自己活性調節における修飾部位の探索

    佐藤美香, 土屋幸弘, 石上紋名, 高田剛, 花岡健二郎, 長野哲雄, 浦野泰照, 渡邊泰男

    日本薬理学会関東部会プログラム・要旨集　130th　103　2014

  105. カルモデュリンキナーゼIVのシステイン過硫化修飾による活性制御

    高田剛, 土屋幸弘, 井田智章, 澤智裕, 赤池孝章, 渡邊泰男

    日本NO学会学術集会プログラム抄録集　14th　64　2014

  106. Sulfur transferaseの酵素反応メカニズム

    石上紋名, 土屋幸弘, 高田剛, 長野哲雄, 渡邊泰男

    日本薬理学会関東部会プログラム・要旨集　128th　57　2013

  107. S‐グルタチオン化による90‐kDa ribosomal S6kinase1の活性制御

    高田剛, 土屋幸弘, 渡邊泰男

    日本NO学会学術集会プログラム抄録集　13th　75　2013

  108. Nitric oxide-mediated regulation of Ca2+/calmodulin-dependent protein kinases

    Tsuyoshi Takata, Yukihiro Tsuchiya, Yasuo Watanabe

    JOURNAL OF PHARMACOLOGICAL SCIENCES　118　138P-138P　2012

    ISSN： 1347-8613

  109. 酸化ストレスによる神経型NO合成酵素の活性制御

    佐藤未和, 高田剛, 土屋幸弘, 渡邊泰男

    日本薬理学会関東部会プログラム・要旨集　126th　108　2012

  110. H2O2による90‐kDa ribosomal S6kinase1の活性制御

    高田剛, 土屋幸弘, 渡邊泰男

    日本薬理学会関東部会プログラム・要旨集　126th　70　2012

  111. Reversible inactivation of the 90 kDa ribosomal S6 kinase by H2O2

    Tsuyoshi Takata, Yukihiro Tsuchiya, Yasuo Watanabe

    NITRIC OXIDE-BIOLOGY AND CHEMISTRY　12th　S17-S17　2012

    DOI： 10.1016/j.niox.2012.04.061 　

    ISSN： 1089-8603

  112. 活性酸素種による90‐kDa ribosomal S6kinase1の活性制御

    高田剛, 土屋幸弘, 渡邊泰男

    日本生化学会大会(Web)　85th　3P-406 (WEB ONLY)　2012

  113. NO信号系によるカルモデュリンキナーゼ活性制御機構

    高田剛, 池田未希, 木村淳, 土屋幸弘, 渡邊泰男

    日本NO学会学術集会プログラム抄録集　11th　75　2011

  114. Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase I is reversibly inactivated by S-glutathionylation

    Tsuyoshi Takata, Toshie Kambe, Yoshiaki Miyamoto, Naoya Hatano, Yoshihito Naito, Tao Sou, Naohito Nozaki, Yasuo Watanabe

    JOURNAL OF PHARMACOLOGICAL SCIENCES　112　237P-237P　2010

    ISSN： 1347-8613

  115. レドックスセンサーとしてのカルモデュリンキナーゼIの活性制御

    高田剛, 土屋幸弘, 渡邊泰男

    生化学　83回・33回　3P-0351　2010

    Publisher: (公社)日本生化学会

    ISSN： 0037-1017

  116. カルモデュリンキナーゼIのS‐グルタチオン化について

    神戸敏江, 高田剛, 宮本嘉明, 波多野直哉, 渡邊泰男

    日本薬理学会関東部会プログラム・要旨集　120th　32　2009

  117. カルモデュリンキナーゼIのグルタチオン化応答性の意義

    神戸敏江, 高田剛, 宮本嘉明, 波多野直哉, 内藤康仁, SONG Tau, 野崎直仁, 渡邊泰男

    生化学　82回　3T6p-18　2009

    Publisher: (公社)日本生化学会

    ISSN： 0037-1017

Show all ︎Show first 5

Books and Other Publications 11

  1. A persulfide shield

    Hisyam Abdul Hamid, Tsuyoshi Takata, Tetsuro Matsunaga, Takaaki Akaike

    Elsevier　2023

    DOI： 10.1016/b978-0-443-18827-5.00001-7 　

    ISBN: 9780443188275

  2. Supersulfide regulates calmodulin kinase in a redox cellular signaling-Regulation of phosphorylation signal-.

    荒木笙馬, 高田剛, 土屋幸弘, 渡邊泰男

    2022/03

  3. Breathomics and personalized medicine

    赤池孝章, 松永哲郎, 井田智章, 高田剛, JUNG Minkyung, 守田匡伸, 本橋ほづみ

    北隆館　2021/12

  4. Chemistry and metabolism of supersulfides

    Akaike Takaaki, Matsunaga Tetsuro, Takata Tsuyoshi

    2021/10/25

    DOI： 10.14952/seikagaku.2021.930708 　

  5. Chapter 16: Supersulfide-Mediated Signaling during Differentiation and De-Differentiation

    Tsuyoshi Takata, Masanobu Morita, Tetsuro Matsunaga, Hozumi Motohashi, Takaaki Akaike

    CRC Press　2021/08/26

    DOI： 10.1201/9781003204091 　

  6. 超硫黄代謝物の化学と代謝

    高田剛, 松永哲郎, 赤池孝章

    2021

  7. 活性硫黄分子種によるエネルギー代謝とタンパク質劣化防止機能

    髙田 剛, 松永 哲郎, 赤池 孝章

    バイオインダストリー協会　2021

  8. Novel biosynthetic pathway and metabolism regulation of reactive sulfur species

    高田剛, 松永哲郎, 赤池孝章

    硫酸協会　2020/10

  9. Antioxidant regulation by reactive persulfide

    高田剛, 松永哲郎, 赤池孝章

    2020

  10. 硫黄呼吸は幹細胞のエネルギー代謝を担っているか？

    高田剛, 松永哲郎, 赤池孝章

    2019/11

  11. タンパク質・核酸の分子修飾 II.細胞質/オルガネラでの分子修飾 酸化還元状態 S‐グルタチオニル化

    高田剛, 土屋幸弘, 渡邊泰男

    2018

    DOI： 10.11477/mf.2425200869 　

Show all Show first 5

Research Projects 9

  1. Exploring supersulfide that mediates energy metabolism and redox signaling

    Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

    System: Grants-in-Aid for Scientific Research

    Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (S)

    Institution: Tohoku University

    2024/04/01 - 2029/03/31

  2. 定量的超硫黄オミックス・イメージング技術の開発と標準化プロトコールの確立

    赤池 孝章, 高田 剛, 居原 秀

    Offer Organization: 日本学術振興会

    System: 科学研究費助成事業

    Category: 学術変革領域研究(A)

    Institution: 東北大学

    2021/09/10 - 2026/03/31

    More details Close

    本研究では、定量的超硫黄オミックスおよびイメージング技術の開発と世界標準化プロトコールとデータベースを構築する。この分析技術を基に、新たな疾病、老化制御・長寿医療の研究基盤を確立する。例えば、超硫黄オミックスやイメージングにより生体の硫黄代謝動態をモニタリングすることで、日常的な健康管理 のみならず、動脈硬化などの生活習慣病、慢性炎症性肺疾患、心筋梗塞・心不全などの難治性心疾患などにおける病状把握や病態解明や予防・治療法の開発に繋げる。さらに、本超硫黄オミックス解析設備と技術を当該研究領域のバーチャルハブとして運用することで、総括班のミッションである領域内での横断的連携の強化のみならず、総括班にて先導する超硫黄のグローバルコンソーシアム構想と国際標準化・データベース化を支援し着実に遂行する。このことにより超硫黄生物学を世界的レベルで展開する。本年度では、単離ミトコンドリアを用いたシングルミトコンドリアイメージングシステムを構築し、本システムおよび定量的な硫黄オミックス解析を組み合わせて、真核生物における硫黄依存型エネルギー代謝、すなわち、硫黄呼吸が、酸素呼吸とのハイブリット型システムであることを明らかにした。加えて、超硫黄分子を特異的に捕捉する分子カプセルを用いて、哺乳類・ヒトの細胞内に硫黄原子が環状化したS8分子が生成されることを発見した。さらに、超硫黄分子のSSP4蛍光イメージングと硫黄オミックスを駆使して、ホルムアルデヒド(HCHO)による細胞内の超硫黄分子の安定化現象を見出し、その知見をもとに、新たに、細胞内超硫黄イメージング法を考案した。現在、超硫黄イメージングに加えて、本法を応用した超硫黄ラマンイメージングの開発に取り組んでいる。

  3. NADPHオキシダーゼとNO合成酵素による活性硫黄代謝と新しい生理機能の解明

    高田 剛, 松永 哲郎

    Offer Organization: 日本学術振興会

    System: 科学研究費助成事業

    Category: 基盤研究(C)

    Institution: 東北大学

    2023/04 - 2026/03

  4. Control of protein function and its oxidative damage by reactive persulfides

    Takata Tsuyoshi

    Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

    System: Grants-in-Aid for Scientific Research

    Category: Grant-in-Aid for Early-Career Scientists

    Institution: Tohoku University

    2020/04/01 - 2023/03/31

    More details Close

    Irreversible oxidation of Cys residues to sulfinic/sulfonic forms typically impairs protein function. We found that persulfidation (CysSSH) protects Cys from irreversible oxidative loss of function by the formation of CysSSO1-3H derivatives that can subsequently be reduced back to native thiols. Reductive reactivation of oxidized persulfides by the thioredoxin system was demonstrated in PTP1B. In cells, this mechanism protects and regulates key proteins of signaling pathways, including PTP1B. Using quantitative mass spectrometry, we show that (i) CysSSH and CysSSO3H species are abundant in mouse liver and enzymatically regulated by the thioredoxin systems and (ii) deletion of the thioredoxin-related protein TRP14 in mice altered CysSSH levels on a subset of proteins, predicting a role for TRP14 in persulfide signaling.

  5. NADPHオキシダーゼとNO合成酵素による超硫黄分子産生を介する感染防御機能 Competitive

    高田 剛, 村上 昌平

    Offer Organization: 東北大学大学院医学系研究科

    System: 若手共同研究奨励研究費

    2022/04 - 2023/03

  6. Novel reactive persulfide-producing system in bacteria and its involvement in bacterial pathogenicity

    Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

    System: Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

    Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

    Institution: Tohoku University

    2018/04/01 - 2020/03/31

  7. Regulatory mechanism of Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase IV by reactive oxygen species Competitive

    Takata Tsuyoshi

    Offer Organization: Japan Society for the Promotion of Science

    System: Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Early-Career Scientists

    Category: Grant-in-Aid for Early-Career Scientists

    Institution: Showa Pharmaceutical University

    2018/04/01 - 2020/03/31

    More details Close

    We investigated the mechanism of calmodulin kinase IV (CaMKIV) and its effect on intracellular signal transduction pathways. We found that hydrogen peroxide (H2O2) limit CaMKIV activity at the active-site Cys residue through oxidation and downstream signaling in cells. Additionally, the Ca2+ influx-induced phospho-Thr196 of endogenous CaMKIV was also inhibited upon treatment with H2O2 in Jurkat T-lymphocytes and cerebellar granule cells. Phosphorylation of cyclic AMP response element-binding protein (CREB) at Ser133, which is downstream of CaMKIV, was also decreased upon treatment with H2O2.

  8. Analysis of physiological significance of Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase IV inactivation by reactive sulfur species Competitive

    Tsuyoshi Takata

    Offer Organization: Showa Pharmaceutical University

    System: Grant-in-Aid for Young Scientists

    2016/04 - 2017/03

  9. The reactive sulfur species response of Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase and its significance Competitive

    Tsuyoshi Takata

    Offer Organization: Showa Pharmaceutical University

    System: Grant-in-Aid for Young Scientists

    2015/04 - 2016/03

Show all Show first 5