Details of the Researcher

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Masaki Okumura
Section
Frontier Research Institute for Interdisciplinary Sciences
Job title
Associate Professor
Degree

  • 博士（理学）（関西学院大学）

  • 修士（理学）（関西学院大学）

e-Rad No.
50635810

Research History 10

  • 2025/09 - Present
    東北大学 生命科学研究科 動的構造生化学分野長 (兼務)

  • 2022/04 - Present
    東北大学 学際科学フロンティア研究所 准教授

  • 2021/07 - Present
    東北大学 プロミネントリサーチフェロー

  • 2022/04 - 2025/08
    東北大学 生命科学研究科 (兼務)

  • 2017/04 - 2022/03
    Tohoku University　Frontier Research Institute for Interdisciplinary Sciences

  • 2016/04 - 2017/03
    Tohoku University　Institute of Multidisciplinary Research for Advanced Materials

  • 2013/04 - 2016/03
    日本学術振興会　特別研究員 PD

  • 2012/04 - 2013/03
    Kyushu University　Medical Institute of Bioregulation

  • 2011/04 - 2012/03
    日本学術振興会 特別研究員 PD

  • 2010/04 - 2011/03
    日本学術振興会　特別研究員 DC2

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Education 2

  • Kwansei Gakuin University

    2008/04 - 2011/03

  • Kwansei Gakuin University

    2006/04 - 2008/03

Research Areas 1

  • Life sciences / Structural biochemistry /

Awards 6

  1. 天野エンザイム科学技術振興財団 研究奨励賞

    2021/05

  2. 科学計測振興賞、東北大学

    2019/12

  3. excellent poster award

    2016/09　新学術領域、新生鎖の生物学

  4. 若手奨励賞

    2016/06　日本蛋白質科学会

  5. Best Poster Award

    2015/04　ER redox club meeting in Venice

  6. 仁田記念賞

    2011/01　関西学院大学

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Papers 55

  1. Ca2+-driven PDIA6 phase separation to ensure proinsulin folding Peer-reviewed

    Young-Ho Lee, Tomohide Saio, Mai Watabe, Motonori Matsusaki, Shingo Kanemura, Yuxi Lin, Taro Mannen, Tsubura Kuramochi, Yuka Kamada, Katsuya Iuchi, Michiko Tajiri, Kotono Suzuki, Yan Li, Yunseok Heo, Kotone Ishii, Kenta Arai, Kazunori Ba, Mayuko Hashimoto, Shuichiro Oshita, Satoshi Ninagaw, Yoshikazu Hattori, Hiroyuki Kumeta, Airu Takeuchi, Shinji Kajimoto, Hiroya Abe, Eiichiro Mori, Takahiro Muraoka, Takakazu Nakabayashi, Satoko Akashi, Tsukasa Okiyoneda, Michele Vendruscolo, Kenji Inaba, Masaki Okumura

    in press　2025/10

  2. ER Oxidoreductin 1-Like Activity of Cyclic Diselenides Drives Protein Disulfide Isomerase in an Electron Relay System Peer-reviewed

    Mikami R, Nishizawa Y, Iwata Y, Kanemura S, Okumura M,* and Arai K.*

    ChemBioChem　e202400739　2025/01

  3. Redox-active chemical chaperones exhibiting promiscuous binding promote oxidative protein folding under condensed sub-millimolar conditions Peer-reviewed

    Suzuki K, Nojiri R, Matsusaki M, Mabuchi T, Kanemura S, Ishii K, Kumeta H, Okumura M,* Saio T, * and Muraoka T.*

    Chem. Sci.　(29)　12676-12685　2024/07

  4. Boosting the enzymatic activity of CxxC motif-containing PDI family members Peer-reviewed

    T. Kuramochi, Y. Yamashita, K. Arai, S. Kanemura, T. Muraoka, M. Okumura

    (60)　6134-6137★Inside front coverに選出されました　2024/06

    DOI： 10.1039/D4CC01712A 　

  5. Enzymatic and synthetic regulation of polypeptide folding Peer-reviewed

    Muraoka T,* Okumura M,* and Saio T.*

    Chem. Sci.　15　2282-2299　2024/01

  6. Diselenide-bond replacement of the external disulfide bond of insulin increases its oligomerization leading to sustained activity Peer-reviewed

    Arai K,#* Okumura M,# Lee Y.H.,# Katayama H, Mizutani K, Lin Y, Park S.Y., Sawada K, Toyoda M, Hojo H, Inaba K, and Iwaoka M.

    Communications Chemistry　21　(258)　2023/11/21

    Publisher: Springer Science and Business Media LLC

    DOI： 10.1038/s42004-023-01056-4 　

    eISSN： 2399-3669

    More details Close

    Abstract Seleno-insulin, a class of artificial insulin analogs, in which one of the three disulfide-bonds (S-S’s) of wild-type insulin (Ins) is replaced by a diselenide-bond (Se-Se), is attracting attention for its unique chemical and physiological properties that differ from those of Ins. Previously, we pioneered the development of a [C7UA,C7UB] analog of bovine pancreatic insulin (SeIns) as the first example, and demonstrated its high resistance against insulin-degrading enzyme (IDE). In this study, the conditions for the synthesis of SeIns via native chain assembly (NCA) were optimized to attain a maximum yield of 72%, which is comparable to the in vitro folding efficiency for single-chain proinsulin. When the resistance of BPIns to IDE was evaluated in the presence of SeIns, the degradation rate of BPIns became significantly slower than that of BPIns alone. Furthermore, the investigation on the intermolecular association properties of SeIns and BPIns using analytical ultracentrifugation suggested that SeIns readily forms oligomers not only with its own but also with BPIns. The hypoglycemic effect of SeIns on diabetic rats was observed at a dose of 150 μg/300 g rat. The strategy of replacing the solvent-exposed S-S with Se-Se provides new guidance for the design of long-acting insulin formulations.

  7. Semi-enzymatic acceleration of oxidative protein folding by N-methylated heteroaromatic thiols Peer-reviewed

    Shunsuke Okada, Yosuke Matsumoto, Rikana Takahashi, Kenta Arai, Shingo Kanemura, Masaki Okumura, Takahiro Muraoka

    Chemical Science　14　7630-7636　2023/06

    DOI： 10.1039/d3sc01540h 　

    ISSN： 2041-6520

    eISSN： 2041-6539

  8. Functional Interplay Between P5 And PDI/ERp72 To Drive Protein Folding Invited Peer-reviewed

    Matsusaki, M., Okada, R., Tanikawa, Y., Kanemura, S., Ito, D., Lin, Y., Watabe, M., Yamaguchi, H., Saio, T., Lee, YH., Inaba, K., and Okumura, M.*

    Biology　10　(11)　1112　2021/11

  9. Ca2+ regulates ERp57-calnexin complex formation Peer-reviewed

    Tanikawa, Y., Kanemura, S., Ito, D., Lin, Y., Matsusaki, M., Kuroki, K., Yamaguchi, H., Maenaka, K., Lee, Y.H., Inaba, K., and Okumura, M.*

    molecules　26　2853　2021/06

  10. A unique leucine-valine adhesive motif supports structure and function of protein disulfide isomerase P5 via dimerization Peer-reviewed

    Okumura, M.,* Kanemura, S.,# Matsusaki, M., # Kinoshita, M., # Saio, T., Ito, D., Hirayama, C., Kumeta, H., Watabe, M., Amagai, Y., Lee, Y.H., Akiyama, S., and Inaba, K.*

    Structure　29　1357-1370　2021/03

  11. Visualization of structural dynamics of protein disulfide isomerase enzymes in catalysis of oxidative folding and reductive unfolding Invited Peer-reviewed

    Okumura M, Noi K, and Inaba K*

    Current Opinion in Structural Biology　66　49-57　2021/02

  12. PDI Family Members as Guides for Client Folding and Assembly Invited Peer-reviewed

    Kanemura, S#, Matsusaki, M#, Inaba, K, and Okumura, M.*

    Int. J. Mol. Sci.　21　E9351　2020/12

  13. The Protein Disulfide Isomerase family: from Proteostasis to Pathogenesis Peer-reviewed

    Matsusaki M, Kanemura S, Kinoshita M, Lee YH, Inaba K,* Okumura M.*

    Biochim Biophys Acta-general subjects　1864　129338　2020/02

    DOI： 10.1016/j.bbagen.2019.04.003. 　

  14. Diverse Structural Conversion and Aggregation Pathways of Alzheimer's Amyloid-β (1-40). International-journal Peer-reviewed

    Yuxi Lin, Bikash R Sahoo, Daisaku Ozawa, Misaki Kinoshita, Juhye Kang, Mi Hee Lim, Masaki Okumura, Yang Hoon Huh, Eunyoung Moon, Jae Hyuck Jang, Hyun-Ju Lee, Ka-Young Ryu, Sihyun Ham, Hyung-Sik Won, Kyoung-Seok Ryu, Toshihiko Sugiki, Jeong Kyu Bang, Hyang-Sook Hoe, Toshimichi Fujiwara, Ayyalusamy Ramamoorthy, Young-Ho Lee

    ACS nano　13　(8)　8766-8783　2019/08/27

    DOI： 10.1021/acsnano.9b01578 　

    More details Close

    Complex amyloid aggregation of amyloid-β (1-40) (Aβ1-40) in terms of monomer structures has not been fully understood. Herein, we report the microscopic mechanism and pathways of Aβ1-40 aggregation with macroscopic viewpoints through tuning its initial structure and solubility. Partial helical structures of Aβ1-40 induced by low solvent polarity accelerated cytotoxic Aβ1-40 amyloid fibrillation, while predominantly helical folds did not aggregate. Changes in the solvent polarity caused a rapid formation of β-structure-rich protofibrils or oligomers via aggregation-prone helical structures. Modulation of the pH and salt concentration transformed oligomers to protofibrils, which proceeded to amyloid formation. We reveal diverse molecular mechanisms underlying Aβ1-40 aggregation with conceptual energy diagrams and propose that aggregation-prone partial helical structures are key to inducing amyloidogenesis. We demonstrate that context-dependent protein aggregation is comprehensively understood using the macroscopic phase diagram, which provides general insights into differentiation of amyloid formation and phase separation from unfolded and folded structures.

  15. Dynamic assembly of protein disulfide isomerase in catalysis of oxidative protein folding Peer-reviewed

    Okumura M,* Noi K, Kanemura S, Kinoshita M, Saio T, Inoue Y, Hikima T, Akiyama S, Ogura T,* Inaba K.*

    Nature Chemical Biology　15　(5)　499-509 ★Faculty of 1000に選出　2019/05

    Publisher: Springer Science and Business Media LLC

    DOI： 10.1038/s41589-019-0268-8. 　

    ISSN： 1552-4450

    eISSN： 1552-4469

  16. Coupling effects of thiol and urea-type groups for promotion of oxidative protein folding Peer-reviewed

    Okada S, Matsusaki M, Arai K, Hidaka Y, Inaba K, Okumura M,* Muraoka T.*

    Chem Commun (Camb)　55　(6)　759-762 ★雑誌のバックカバー　2019/01

    DOI： 10.1039/C8CC08657E 　

    ISSN： 1359-7345

    eISSN： 1364-548X

  17. Preparation of Selenoinsulin as a Long-Lasting Insulin Analogue Peer-reviewed

    Arai K,# Takei T,# Okumura M,# Watanabe S,# Amagai Y, Asahina Y, Moroder L, Hojo H,* Inaba K,* Iwaoka M.*

    ANGEWANDTE CHEMIE-INTERNATIONAL EDITION　56　(20)　5522-5526　2017/05

    DOI： 10.1002/anie.201701654 　

    ISSN： 1433-7851

    eISSN： 1521-3773

  18. Structures and functions of protein disulfide isomerase family members involved in proteostasis in the endoplasmic reticulum Peer-reviewed

    Masaki Okumura, Hiroshi Kadokura, Kenji Inaba

    FREE RADICAL BIOLOGY AND MEDICINE　83　314-322　2015/06

    DOI： 10.1016/j.freeradbiomed.2015.02.010 　

    ISSN： 0891-5849

    eISSN： 1873-4596

  19. Inhibition of the functional interplay between endoplasmic reticulum (ER) oxidoreduclin-1α (Ero1α) and protein-disulfide isomerase (PDI) by the endocrine disruptor bisphenol A. Peer-reviewed

    Okumura M,* Kadokura H, Hashimoto S, Yutani K, Kanemura S, Hikima T, Hidaka Y, Ito L, Shiba K, Masui S, Imai D, Imaoka S, Yamaguchi H,* Inaba K.*

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　289　(39)　27004-27018　2014/09

    DOI： 10.1074/jbc.M114.564104 　

    ISSN： 0021-9258

    eISSN： 1083-351X

  20. Radically Different Thioredoxin Domain Arrangement of ERp46, an Efficient Disulfide Bond Introducer of the Mammalian PDI Family Peer-reviewed

    Kojima R,# Okumura M,# Masui S, Kanemura S, Inoue M, Saiki M, Yamaguchi H, Hikima T, Suzuki M, Akiyama S, Inaba K.*

    STRUCTURE　22　(3)　431-443　2014/03

    DOI： 10.1016/j.str.2013.12.013 　

    ISSN： 0969-2126

    eISSN： 1878-4186

  21. Chemical Methods for Producing Disulfide Bonds in Peptides and Proteins to Study Folding Regulation Peer-reviewed

    Okumura M, Shimamoto S, Hidaka Y.*

    Current Protocols in Protein Science　2014

    DOI： 10.1002/0471140864.ps2807s76. 　

  22. Structural basis of disulfide bond formation in the bacterial periplasm and ER. Peer-reviewed

    Kojima R,# Okumura M,# Inaba K.*

    Encyclopedia of Life Science　10　(1002)　2013/09

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    1230

  23. Synergistic cooperation of PDI family members in peroxiredoxin 4-driven oxidative protein folding Peer-reviewed

    Yoshimi Sato,# Rieko Kojima,# Masaki Okumura,# Masatoshi Hagiwara,# Shoji Masui, Ken-Ichi Maegawa, Masatoshi Saiki, Tomohisa Horibe, Mamoru Suzuki, Kenji Inaba

    Scientific Reports　3　(2456)　10.1038　2013

    DOI： 10.1038/srep02456 　

    ISSN： 2045-2322

    eISSN： 2045-2322

  24. Effects of positively charged redox molecules on disulfide-coupled protein folding Peer-reviewed

    Masaki Okumura, Shigeru Shimamoto, Takeyoshi Nakanishi, Yu-ichiro Yoshida, Tadafumi Konogami, Shogo Maeda, Yuji Hidaka

    FEBS LETTERS　586　(21)　3926-3930　2012/11

    DOI： 10.1016/j.febslet.2012.09.031 　

    ISSN： 0014-5793

  25. A chemical method for investigating disulfide-coupled peptide and protein folding Peer-reviewed

    Masaki Okumura, Shigeru Shimamoto, Yuji Hidaka

    FEBS JOURNAL　279　(13)　2283-2295　2012/07

    DOI： 10.1111/j.1742-4658.2012.08596.x 　

    ISSN： 1742-464X

  26. Acceleration of disulfide-coupled protein folding using glutathione derivatives Peer-reviewed

    Masaki Okumura, Masatoshi Saiki, Hiroshi Yamaguchi, Yuji Hidaka

    FEBS JOURNAL　278　(7)　1137-1144　2011/04

    DOI： 10.1111/j.1742-4658.2011.08039.x 　

    ISSN： 1742-464X

  27. Zinc finger domains bind low-complexity domain polymers Peer-reviewed

    Iguchi N., Isozumi N., Hattori Y., Imamura T., Yokoyama T., So M., Nanaura H., Kiriyama T., Eura N., Yamaoka M., Iwasa I., Shiota T., Nakanishi M., Konishi N., Ito H., Takeuchi A., Mori M., Ohki S., Kumeta H., Koga H., Watabe M., Mabuchi T., Kanemura S., Okumura M., Tanaka Y., Morishima K., Sugiyama M., Ide F., Matsumura H., Yoshizawa T., Ota I., Suzuki N., Aoki M., Yamashiro Y., Saio T., Sugie K., Mori E.

    Nature comm　in press　2025/12

  28. Disease-disease interactions: molecular links of neurodegenerative diseases with cancer, viral infections, and type 2 diabetes Peer-reviewed

    Yuxi Lin, Je Min Yoo, Yan Li, Yunseok Heo, Masaki Okumura, Hyung-Sik Won, Michele Vendruscolo, Mi Hee Lim, Young-Ho Lee

    Translational Neurodegeneration　in press　2025/10

  29. Metal-Responsive Up-regulation of Bifunctional Disulfides for Suppressing Protein Misfolding and Promoting Oxidative Folding Peer-reviewed

    Mori K.,* Kuramochi T., Matsusaki M., Hashiguchi Y., Okumura M., Saio T., Furukawa Y., Arai K., and Muraoka T.*

    Angewandte Chemie　30:e202502187.　2025/06

  30. Ca2+-triggered allosteric catalysts crosstalk with cellular redox systems through their 1 foldase- and reductase-like activities Peer-reviewed

    Mikami R, Sato Y, Kanemura S, Muraoka T, Okumura M, Arai K

    Commun. Chem.　(11)　74　2025/02

  31. Oxidative Protein Folding Promotion by Imidazoyl-conjugated Thiol Peer-reviewed

    Okada, S., Matsumoto, Y., Okumura, M., and Muraoka, T.*

    Chem.Lett.　(52)　202-205　2023/01

  32. Cysteine-based protein folding modulators for trapping intermediates and misfolded forms Peer-reviewed

    Nishino, H., Kitamura, M., Okada, S., Miyake, R., Okumura, M., and Muraoka, T.*

    RSC adv　12　26658-26664　2022/09

  33. Biophysical elucidation of neural network and chemical regeneration of neural tissue Peer-reviewed

    Muraoka, T, Saio, T, Okumura, M

    Biophysics and physicobiology　19　e190024.　2022

    Publisher: Biophysical Society of Japan

    DOI： 10.2142/biophysico.bppb-v19.0024 　

    eISSN： 2189-4779

  34. Distinct roles and actions of protein disulfide isomerase family enzymes in catalysis of co-translational disulfide bond formation Peer-reviewed

    Hirayama, C., Machida, K., Noi, K., Murakawa, T., Okumura, M., Ogura, T., Imataka, H., and Inaba, K*.

    iScience　4　102296　2021/03

  35. Conjugate of Thiol and Guanidyl Units with Oligoethylene Glycol Linkage for Manipulation of Oxidative Protein Folding Invited Peer-reviewed

    Shunsuke Okada, Motonori Matsusaki, Masaki Okumura, Takahiro Muraoka

    Molecules　26　(4)　879-879　2021/02

    Publisher: MDPI AG

    DOI： 10.3390/molecules26040879 　

    eISSN： 1420-3049

    More details Close

    Oxidative protein folding is a biological process to obtain a native conformation of a protein through disulfide-bond formation between cysteine residues. In a cell, disulfide-catalysts such as protein disulfide isomerase promote the oxidative protein folding. Inspired by the active sites of the disulfide-catalysts, synthetic redox-active thiol compounds have been developed, which have shown significant promotion of the folding processes. In our previous study, coupling effects of a thiol group and guanidyl unit on the folding promotion were reported. Herein, we investigated the influences of a spacer between the thiol group and guanidyl unit. A conjugate between thiol and guanidyl units with a diethylene glycol spacer (GdnDEG-SH) showed lower folding promotion effect compared to the thiol–guanidyl conjugate without the spacer (GdnSH). Lower acidity and a more reductive property of the thiol group of GdnDEG-SH compared to those of GdnSH likely resulted in the reduced efficiency of the folding promotion. Thus, the spacer between the thiol and guanidyl groups is critical for the promotion of oxidative protein folding.

  36. Antipsychotic olanzapine-induced misfolding of proinsulin in the endoplasmic reticulum accounts for atypical development of diabetes. International-journal Peer-reviewed

    Satoshi Ninagawa, Seiichiro Tada, Masaki Okumura, Kenta Inoguchi, Misaki Kinoshita, Shingo Kanemura, Koshi Imami, Hajime Umezawa, Tokiro Ishikawa, Robert B Mackin, Seiji Torii, Yasushi Ishihama, Kenji Inaba, Takayuki Anazawa, Takahiko Nagamine, Kazutoshi Mori

    eLife　9　e60970　2020/11

    DOI： 10.7554/eLife.60970 　

    More details Close

    Second-generation antipsychotics are widely used to medicate patients with schizophrenia, but may cause metabolic side effects such as diabetes, which has been considered to result from obesity-associated insulin resistance. Olanzapine is particularly well known for this effect. However, clinical studies have suggested that olanzapine-induced hyperglycemia in certain patients cannot be explained by such a generalized mechanism. Here, we focused on the effects of olanzapine on insulin biosynthesis and secretion by mouse insulinoma MIN6 cells. Olanzapine reduced maturation of proinsulin, and thereby inhibited secretion of insulin; and specifically shifted the primary localization of proinsulin from insulin granules to the endoplasmic reticulum. This was due to olanzapine's impairment of proper disulfide bond formation in proinsulin, although direct targets of olanzapine remain undetermined. Olanzapine-induced proinsulin misfolding and subsequent decrease also occurred at the mouse level. This mechanism of olanzapine-induced β-cell dysfunction should be considered, together with weight gain, when patients are administered olanzapine.

  37. Biochemical characterization of ER-resident peroxidases, GPx7 and GPx8, reveals their different and regulated oxidative activities Peer-reviewed

    Kanemura S., Sofia E., Hirai N., Okumura M., Kadokura H., and Inaba K.*

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　295　12772-12785　2020/08

  38. Solution NMR spectroscopy for investigation of liquid-liquid phase separation Peer-reviewed

    Tomohide Saio, Masaki Okumura, Young-Ho Lee

    JOURNAL OF THE KOREAN MAGNETIC RESONANCE SOCIETY　24　(2)　47-52　2020/07

    DOI： 10.6564/JKMRS.2020.24.2.047 　

    ISSN： 1226-6531

  39. Ero1-mediated reoxidation of PDI accelerates the folding of cone-snail toxins Peer-reviewed

    O'Brien H, Kanemura S, Okumura M, Baskin RP, Bandyopadhyay PK, Olivera BM, Ellgaard L, Inaba K, Safavi-Hemami H.*

    Int. J. Mol. Sci.　11　E3418.　2018/10

    DOI： 10.3390/ijms19113418. 　

  40. Impact of membrane curvature on amyloid aggregation. International-journal Peer-reviewed

    Terakawa MS, Lin Y, Kinoshita M, Kanemura S, Itoh D, Sugiki T, Okumura M, Ramamoorthy A, Lee YH.*

    Biochim Biophys Acta Biomembr.　1860　(9)　1741-1764　2018/09

    DOI： 10.1016/j.bbamem.2018.04.012. 　

    More details Close

    The misfolding, amyloid aggregation, and fibril formation of intrinsically disordered proteins/peptides (or amyloid proteins) have been shown to cause a number of disorders. The underlying mechanisms of amyloid fibrillation and structural properties of amyloidogenic precursors, intermediates, and amyloid fibrils have been elucidated in detail; however, in-depth examinations on physiologically relevant contributing factors that induce amyloidogenesis and lead to cell death remain challenging. A large number of studies have attempted to characterize the roles of biomembranes on protein aggregation and membrane-mediated cell death by designing various membrane components, such as gangliosides, cholesterol, and other lipid compositions, and by using various membrane mimetics, including liposomes, bicelles, and different types of lipid-nanodiscs. We herein review the dynamic effects of membrane curvature on amyloid generation and the inhibition of amyloidogenic proteins and peptides, and also discuss how amyloid formation affects membrane curvature and integrity, which are key for understanding relationships with cell death. Small unilamellar vesicles with high curvature and large unilamellar vesicles with low curvature have been demonstrated to exhibit different capabilities to induce the nucleation, amyloid formation, and inhibition of amyloid-β peptides and α-synuclein. Polymorphic amyloidogenesis in small unilamellar vesicles was revealed and may be viewed as one of the generic properties of interprotein interaction-dominated amyloid formation. Several mechanical models and phase diagrams are comprehensively shown to better explain experimental findings. The negative membrane curvature-mediated mechanisms responsible for the toxicity of pancreatic β cells by the amyloid aggregation of human islet amyloid polypeptide (IAPP) and binding of the precursors of the semen-derived enhancer of viral infection (SEVI) are also described. The curvature-dependent binding modes of several types of islet amyloid polypeptides with high-resolution NMR structures are also discussed.

  41. Energy landscape of polymorphic amyloid generation of β2-microglobulin revealed by calorimetry. Peer-reviewed

    Kinoshita M, Lin Y, Dai I, Okumura M, Markova N, Ladbury JE, Sterpone F, Lee YH.*

    Chem Commun (Camb).　(57)　7995-7998　2018/07

    DOI： 10.1039/c8cc02718h. 　

  42. Characterization and optimization of two-chain folding pathways of insulin via native chain assembly Peer-reviewed

    Arai K, Takei T, Shinozaki R, Noguchi N, Fujisawa S, Katayama H, Moroder L, Ando S, Okumura M, Inaba K, Hojo H, Iwaoka M *

    Communications Chemistry　1　e26　2018/03

  43. The Highly Dynamic Nature of ERdj5 Is Key to Efficient Elimination of Aberrant Protein Oligomers through ER-Associated Degradation Peer-reviewed

    Maegawa KI, Watanabe S,# Noi K,# Okumura M,# Amagai Y,# Inoue M, Ushioda R, Nagata K, Ogura T, Inaba K.*

    STRUCTURE　25　(6)　846-+　2017/06

    DOI： 10.1016/j.str.2017.04.001 　

    ISSN： 0969-2126

    eISSN： 1878-4186

  44. Human ER Oxidoreductin-1 alpha (Ero1 alpha) Undergoes Dual Regulation through Complementary Redox Interactions with Protein-Disulfide Isomerase Peer-reviewed

    Shingo Kanemura, Masaki Okumura, Katsuhide Yutani, Thomas Ramming, Takaaki Hikima, Christian Appenzeller-Herzog, Shuji Akiyama, Kenji Inaba

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY　291　(46)　23952-23964　2016/11

    DOI： 10.1074/jbc.M116.735662 　

    ISSN： 0021-9258

    eISSN： 1083-351X

  45. Redox-assisted regulation of Ca2+ homeostasis in the endoplasmic reticulum by disulfide reductase ERdj5 Peer-reviewed

    Ryo Ushioda, Akitoshi Miyamoto, Michio Inoue, Satoshi Watanabe, Masaki Okumura, Ken-ichi Maegawa, Kaiku Uegaki, Shohei Fujii, Yasuko Fukuda, Masataka Umitsu, Junichi Takagi, Kenji Inaba, Katsuhiko Mikoshiba, Kazuhiro Nagata

    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA　113　(41)　E6055-E6063　2016/10

    DOI： 10.1073/pnas.1605818113 　

    ISSN： 0027-8424

  46. Cysteines 208 and 241 in Ero1 alpha are required for maximal catalytic turnover Peer-reviewed

    Thomas Ramming, Shingo Kanemura, Masaki Okumura, Kenji Inaba, Christian Appenzeller-Herzog

    REDOX BIOLOGY　7　14-20　2016/04

    DOI： 10.1016/j.redox.2015.11.004 　

    ISSN： 2213-2317

  47. Structural stability of amyloid fibrils depends on the existence of the peripheral sequence near the core cross-beta region Peer-reviewed

    Masatoshi Saiki, Kohei Shiba, Masaki Okumura

    FEBS LETTERS　589　(23)　3541-3547　2015/11

    DOI： 10.1016/j.febslet.2015.10.015 　

    ISSN： 0014-5793

    eISSN： 1873-3468

  48. One-Dimensional Sliding of p53 Along DNA Is Accelerated in the Presence of Ca2+ or Mg2+ at Millimolar Concentrations Peer-reviewed

    Agato Murata, Yuji Ito, Risa Kashima, Saori Kanbayashi, Kei Nanatani, Chihiro Igarashi, Masaki Okumura, Kenji Inaba, Takashi Tokino, Satoshi Takahashi, Kiyoto Kamagata

    JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY　427　(16)　2663-2678　2015/08

    DOI： 10.1016/j.jmb.2015.06.016 　

    ISSN： 0022-2836

    eISSN： 1089-8638

  49. A PDI-catalyzed thiol-disulfide switch regulates the production of hydrogen peroxide by human Ero1 Peer-reviewed

    Thomas Ramming, Masaki Okumura, Shingo Kanemura, Sefer Baday, Julia Birk, Suzette Moes, Martin Spiess, Paul Jenoe, Simon Berneche, Kenji Inaba, Christian Appenzeller-Herzog

    FREE RADICAL BIOLOGY AND MEDICINE　83　361-372　2015/06

    DOI： 10.1016/j.freeradbiomed.2015.02.011 　

    ISSN： 0891-5849

    eISSN： 1873-4596

  50. Chemical Methods and Approaches to the Regioselective Formation of Multiple Disulfide Bond Peer-reviewed

    Shimamoto S, Katayama H, Okumura M, Hidaka Y.*

    Current Protocols in Protein Science　2014

    DOI： 10.1002/0471140864.ps2808s76. 　

  51. Glutathione Ethylester, a Novel Protein Refolding Reagent, Enhances both the Efficiency of Refolding and Correct Disulfide Formation Peer-reviewed

    Len Ito, Masaki Okumura, Kohsaku Tao, Yusuke Kasai, Shunsuke Tomita, Akiko Oosuka, Hidetoshi Yamada, Tomohisa Shibano, Kentaro Shiraki, Takashi Kumasaka, Hiroshi Yamaguchi

    PROTEIN JOURNAL　31　(6)　499-503　2012/08

    DOI： 10.1007/s10930-012-9427-4 　

    ISSN： 1572-3887

    eISSN： 1573-4943

  52. Crystallization and preliminary crystallographic analysis of the complex between triiodothyronine and the bb ' fragment of rat protein disulfide isomerase Peer-reviewed

    Shoko Hashimoto, Len Ito, Masaki Okumura, Tomohisa Shibano, Marina Nawata, Takashi Kumasaka, Hiroshi Yamaguchi, Susumu Imaoka

    ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION F-STRUCTURAL BIOLOGY AND CRYSTALLIZATION COMMUNICATIONS　68　476-478　2012/04

    DOI： 10.1107/S1744309112007439 　

    ISSN： 1744-3091

    eISSN： 2053-230X

  53. High-resolution X-ray analysis reveals binding of arginine to aromatic residues of lysozyme surface: implication of suppression of protein aggregation by arginine Peer-reviewed

    Len Ito, Kentaro Shiraki, Takanori Matsuura, Masaki Okumura, Kazuya Hasegawa, Seiki Baba, Hiroshi Yamaguchi, Takashi Kumasaka

    PROTEIN ENGINEERING DESIGN & SELECTION　24　(3)　269-274　2011/03

    DOI： 10.1093/protein/gzq101 　

    ISSN： 1741-0126

  54. Crystallization and preliminary crystallographic analysis of Achromobacter protease i mutants Peer-reviewed

    Len Ito, Kentaro Shiraki, Tatsuya Uchida, Masaki Okumura, Hiroshi Yamaguchi

    Acta Crystallographica Section F: Structural Biology and Crystallization Communications　66　(11)　1531-1532　2010/11

    Publisher: WILEY-BLACKWELL PUBLISHING, INC

    DOI： 10.1107/S1744309110037759 　

    ISSN： 1744-3091

  55. Crystallization and preliminary X-ray structural studies of human prouroguanylin Peer-reviewed

    Len Ito, Yuji Hidaka, Masaki Okumura, Hironori Konishi, Hiroshi Yamaguchi

    ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION F-STRUCTURAL BIOLOGY AND CRYSTALLIZATION COMMUNICATIONS　64　(8)　531-532　2008/06

    DOI： 10.1107/S1744309108013444 　

    ISSN： 1744-3091

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Misc. 3

  1. Ca2+-driven PDIA6 phase separation to ensure proinsulin quality control

    Young-Ho Lee, Tomohide Saio, Mai Watabe, Motonori Matsusaki, Shingo Kanemura, Yuxi Lin, Taro Mannen, Tsubura Kuramochi, Katsuya Iuchi, Michiko Tajiri, Kotono Suzuki, Yan Li, Yunseok Heo, Yuka Kamada, Kenta Arai, Mayuko Hashimoto, Satoshi Ninagawa, Yoshikazu Hattori, Hiroyuki Kumeta, Airu Takeuchi, Hiroya Abe, Eiichiro Mori, Takahiro Muraoka, Tsukasa Okiyoneda, Satoko Akashi, Michele Vendruscolo, Kenji Inaba, Masaki Okumura

    2024/07/30

    Publisher: Cold Spring Harbor Laboratory

    DOI： 10.1101/2024.07.30.605722 　

    More details Close

    Abstract The endoplasmic reticulum (ER) plays key roles in protein quality control1,2and dynamic Ca2+storage3,4in eukaryotic cells. However, the protein homeostasis (proteostasis) system that regulates these ER functions is still incompletely characterised. Previous study revealed the importance of oligomerization in the function PDIA1, an ER-resident disulfide isomerase and molecular chaperone, regulates oligomeric states in accordance with client folding5. This result suggests that at least some of the 20 members of other PDI family may undergo regulated self-assembly in order to optimally function. Here, we show that Ca2+triggers the phase separation of PDIA6 into liquid-like condensates. In contrast to the condensation mechanism observed for proteins containing low-complexity domains, our results indicate that transient but specific electrostatic interactions occur between the first and the third folded thioredoxin-like domains of PDIA6. We further show that the Ca2+-driven condensation of PDIA6 recruits PDIA3 and proinsulin, thus increasing their local concentrations. This process results in the 30-fold enhancement of proinsulin folding and in the inhibition of proinsulin aggregation. Our findings shed light on a condensation-driven Ca2+-mediated proteostasis cascade in the ER by revealing how the efficiency of the protein folding process can be enhanced within quality control granules.

  2. Dose-response relationship for the resistance of human insulin to degradation by insulin-degrading enzyme

    Masaki Okumura, Tsubura Kuramochi, Yuxi Lin, Ran Furukawa, Kenji Mizutani, Takeshi Yokoyama, Mingeun Kim, Mi Hee Lim, Hyon-Seung Yi, Kenta Arai, Hiroshi Yamaguchi, Hironobu Hojo, Michio Iwaoka, Yoshikazu Tanaka, Sam-Yong Park, Kenji Inaba, Shingo Kanemura, Young-Ho Lee

    BioRxiv　2023/04

    DOI： 10.1101/2023.04.08.536135 　

  3. Atomistic structure of the interlocking claw-like amyloid fibril of full-length glucagon

    Jeong, H, Lin, Y, Kim, J.H, Yu, W, Heo, Y, Won, H.S, Okumura, M, Lee, Y.H*

    BioRxiv　2022/11

    DOI： 10.1101/2022.11.21.517306 　

Books and Other Publications 14

  1. 2024 Joint Conference – Korean Society for Protein Science & Protein Science Society of Japanの開催報告

    奥村 正樹, 齋尾 智英, Young-Ho Lee

    日本蛋白質科学会ニュースレター Vol. 24, No. 10 (2024)　2024/10

  2. 生物学的相分離の多元的理解～屈折率表示を例に～

    渡部マイ, 金村進吾, 李映昊, 奥村正樹

    月刊細胞 特集「LC（Low-Complexity）ドメインの生物学」　2023/12

  3. 小胞体ジスルフィド結合触媒ネットワークを支える酵素群の構造基盤

    金村進吾, 稲葉謙次, 奥村正樹

    日本結晶学会誌64，209-210　2022/08

  4. 小胞体におけるMHCの品質管理

    金村進吾, 松崎元紀, 前仲勝実, 稲葉謙次, 奥村正樹

    臨床免疫・アレルギー科 74 (5) 1-8　2020/11

  5. 高速原子間力顕微鏡により明らかにされたプロテインジスルフィドイソメラーゼ（PDI）の構造ダイナミクス

    奥村正樹、稲葉謙次

    生化学、pp107-112　2020/02

  6. 高速原子間力顕微鏡を用いた酵素の触媒機構の可視化：PDIファミリーを例に

    奥村正樹, 稲葉謙次

    北隆館、月間「細胞」構造生物学の最前線pp47-52　2019/10

  7. PDI ファミリー酵素群の構造ダイナミクスに基づく機能制御

    奥村正樹, 稲葉謙次

    北隆館、月刊「細胞」エレクトロンバイオダイナミクスが支える生命の生存戦略 pp41-46　2019/07

  8. 細胞のタンパク質の立体構造を頑強にする仕組み

    奥村正樹, 稲葉謙次

    アグネ技術センター　2019/01

  9. Structural insights into disulfide bond formation and protein quality control in the mammalian endoplasmic reticulum

    Okumura, M, Watanabe, S, Inaba, K

    Royal Society of Chemistry　2018/09

  10. PDIファミリー酵素による小胞体のタンパク質品質管理機構

    奥村正樹, 稲葉謙次

    アルツハイマー病ー発症メカニズムと新規診断法・創薬・治療開発　2018/08

  11. X線小角散乱解析が明らかにしたPDIファミリータンパク質ERp46及びPDI酸化酵素Ero1αの構造ダイナミクスと機能

    金村進吾, 奥村正樹, 稲葉謙次

    分子研レターズ　2017/05

  12. ERp46とPDIの異なる構造と機能的役割

    奥村正樹, 金村進吾, 稲葉謙次

    生物物理学会誌、p34-36　2015

  13. 哺乳動物細胞の小胞体におけるジスルフィド結合形成ネットワークの構造基盤

    奥村正樹, 稲葉謙次

    羊土社、p208-215　2014

  14. グルタチオン誘導体を用いたジスルフィド結合含有蛋白質の立体構造形成の促進

    奥村正樹, 日高雄二

    遺伝子医学 メディカルドゥ社、p192-198　2012

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Presentations 259

  1. Newly discovered compartmentalization in the endoplasmic reticulum; from protein quality control granule to stress granule Invited

    Masaki Okumura

    Pachifichem　2025/12/17

  2. Mechanistic insights into the redox-driven inactivation of viruses by extracellular protein disulfide isomerase

    Shingo Kanemura, Rina Hashimoto, Motonori Matsusaki, Takuya Mabuchi, Mai Watabe, Tomohide Saio, Kazuo Takayama, Young-Ho Lee, Masaki Okumura

    EMBO Workshop: Thiol-based Redox Switches: From Chemistry to Physiology and Pathology　2025/09/18

  3. Oxidative stress sensor PDIA6 condensates in the ER

    Mai Watabe, Tsubura Kuramochi, Shingo Kanemura, Motonori Matsusaki, Taro Mannen, Kazunori Ban, Yuka Kamada, Satoshi Ninagawa, Yoshikazu Hattori, Hiroyuki Kumeta, Kentaro Noi, Takahiro Muraoka, Shinichi Sato, Tsukasa Okiyoneda, Takakazu Nakabayashi, Tomohide Saio, Young-Ho Le, Masaki Okumura

    EMBO Workshop: Thiol-based Redox Switches: From Chemistry to Physiology and Pathology　2025/09/18

  4. Ca2+-driven PDIA6 condensate formation to ensure oxidative proinsulin folding

    Masaki Okumura

    EMBO Workshop: Thiol-based Redox Switches: From Chemistry to Physiology and Pathology　2025/09/17

  5. Elucidating the enzymatic reductive unfolding mechanism of coronavirus spike/envelope proteins to guide anti-virus activities

    Shingo Kanemura, Masaki Okumura

    AMED International Symposium “Proteostasis in Biology and Medicine”　2025/08/27

  6. Understanding the compartmentalization within the endoplasmic reticulum; from protein quality control granule to stress granule

    Mai Watabe, Masaki Okumura

    AMED International Symposium “Proteostasis in Biology and Medicine”　2025/08/27

  7. Understanding oxidative proinsulin folding for chemical compound development

    Tsubura Kuramochi, Takahiro Muraoka, Masaki Okumura

    BK21 Konkuk University -FRIS Tohoku University Joint Symposium 2025　2025/07/25

  8. Understanding the proinsulin folding landscape toward the chemical regulation

    Tsubura Kuramochi, Kenta Arai, Shingo Kanemura, Takahiro Muraoka, Masaki Okumura

    2025 Joint Conference - Korean Society for Protein Science (KSPS) & Protein Science Society of Japan (PSSJ) ★Excellent Poster Award　2025/06/22

  9. PDI によって誘導される基質非天然型ヘリックス形成がフォールディングに及ぼす効果の理解

    野澤魁清, 倉持円来, 石井琴音, 久米田博之, 松崎元紀, 冨田峻介, 山口宏, 李映昊, 金村進吾, 齋尾智英, 奥村正樹

    第25回蛋白質科学会　2025/06/20

  10. ヒトガレクチン 1 の酸化的アンフォールディングによる機能制御の理解

    金村進吾, 黒井邦巧, 岡田莉奈, 松崎元紀, 山口宏, 久米田博之, 李映昊, 齋尾智英, 中林孝和, 奥村正樹

    第25回蛋白質科学会　2025/06/20

  11. プロインスリンの酸化的フォールディングの包括的理解と促進剤への応用

    倉持円来, 荒井堅太, 金村進吾, 村岡貴博, 奥村正樹

    第25回蛋白質科学会　2025/06/19

  12. 小胞体内ストレス顆粒形成の理解

    渡部マイ, 奥村正樹

    第25回蛋白質科学会　2025/06/18

  13. 糖タンパク質の酸化的フォールディング促進剤の開発

    佐野奏子, 森圭太, 村西和佳, 齋尾智英, 奥村正樹, 村岡貴博

    第25回蛋白質科学会　2025/06/18

  14. 小胞体局在酵素ERp57 を中心としたタンパク質品質管理機構の解明

    武内愛留, 松崎元紀, 齋尾智英, 金村進吾, 奥村正樹

    第25回蛋白質科学会　2025/06/18

  15. 寛容的認識分子が可能にする高濃度での酸化的タンパク質フォールディング

    鈴木洸希, 野尻涼矢, 齋尾智英, 奥村正樹, 村岡貴博

    第25回蛋白質科学会 ★ポスター賞　2025/06/18

  16. Oligomeric Formation Potential of Endoplasmic Reticulum Stress Sensor Quantitatively Modulate Unfolded Protein Response

    Motonori Matsusaki, Masaki Okumura

    ER redox club meeting　2025/03/18

  17. Ca2+-driven P5 condensate formation to ensure proinsulin folding fidelity

    Masaki Okumura

    ER redox club meeting　2025/03/18

  18. Understanding the reductive unfolding mechanism by which extracellular PDI inactivates viral spike proteins

    Shingo Kanemura, Masaki Okumura

    ER redox club meeting　2025/03/17

  19. Newly identified compartmentalization in the ER; from protein quality control granule to stress granule

    Mai Watabe, Masaki Okumura

    ER redox club meeting　2025/03/17

  20. 酸化ストレスによる小胞体内タンパク質品質管理顆粒の機能破綻

    渡部マイ, 奥村正樹

    AMED CREST 班会議 ケミカルプロテオスタシス　2025/03/04

  21. 細胞外PDI酵素群による新規生体防御システムの理解

    金村進吾, 奥村正樹

    AMED CREST 班会議 ケミカルプロテオスタシス　2025/03/04

  22. 基質フォールディング状態の制御技術が解き明かすPDI酵素群の真の機能理解

    奥村正樹

    AMED CREST 班会議 ケミカルプロテオスタシス　2025/03/04

  23. インスリンの品質管理機構の理解

    倉持円来, 荒井堅太, 金村進吾, 村岡貴博, 奥村正樹

    2024年度生物物理北海道・東北支部合同例会　2025/02/21

  24. 小胞体内ストレス顆粒の理解

    渡部マイ, 金村進吾, 鈴木琴乃, 坂和範, 佐藤伸一, 松﨑元紀, Lin Yuxi, 萬年太郎, 野井健太郎, 稲葉謙次, 中林孝和, 李映昊, 齋尾智英, 奥村正樹

    2024年度生物物理北海道・東北支部合同例会★口頭発表受賞　2025/02/21

  25. 人工PDIの創製

    野澤魁清, 金村進吾, 山口宏, 村岡貴博, 奥村正樹

    第7回遅延制御超分子化学研究会　2024/12/01

  26. PDIファミリー酵素ERp57による基質の酸化的フォールディング触媒機構の解明

    山本菜月, 石井琴音, 武内愛留, 松﨑元紀, 山口宏, 金村進吾, 奥村正樹

    第7回遅延制御超分子化学研究会　2024/12/01

  27. 小胞体局在シャペロン群による SOD1の機能制御機構の解明

    住本龍哉, 金村進吾, 山口宏, 中林孝和, 奥村正樹

    第7回遅延制御超分子化学研究会　2024/12/01

  28. PDIファミリー酵素ERp57を中心とした酸化的フォールディング触媒の解明

    武内愛留, 渡部マイ, 金村進吾, 奥村正樹

    第7回遅延制御超分子化学研究会　2024/12/01

  29. PDIファミリーによる酸化的フォールディング触媒機構の解明

    石井琴音, 金村進吾, 久米田博之, 松﨑元紀, 富田峻介, 林雨曦, 李映昊, 齋尾智英, 奥村正樹

    第7回遅延制御超分子化学研究会　2024/12/01

  30. タンパク質品質管理顆粒からストレス顆粒への液固相転移メカニズムの理解

    渡部マイ, 金村進吾, 鈴木琴乃, 坂和範, 佐藤伸一, 松﨑元紀, 稲葉謙次, 中林孝和, 李映昊, 齋尾智英, 奥村正樹

    第7回遅延制御超分子化学研究会　2024/12/01

  31. 細胞外レドックス酵素によるウイルス失活化機構の解明

    金村進吾, 橋本里菜, 松崎元紀, 馬渕拓哉, 渡部マイ, 齋尾智英, 高山和雄, 李映昊, 奥村正樹

    第7回遅延制御超分子化学研究会　2024/12/01

  32. 遅延制御反応場の形成機構と機能発現

    奥村正樹

    第7回遅延制御超分子化学研究会　2024/12/01

  33. タンパク質品質管理顆粒の多元的理解 Invited

    奥村正樹

    第47回分子生物学会　2024/11/29

  34. 小胞体局在酵素ERp57を中心としたタンパク質品質管理機構の解明

    武内愛留, 松﨑元紀, 齋尾智英, 稲葉謙次, 金村進吾, 奥村 正樹

    第47回分子生物学会　2024/11/28

  35. タンパク質品質管理顆粒からストレス顆粒への液固相転移メカニズムの理解

    渡部マイ, 金村進吾, 鈴木琴乃, 坂和範, 佐藤伸一, 松崎元紀, 稲葉謙次, 中林孝和, 李映昊, 齋尾智英, 奥村 正樹

    第47回分子生物学会　2024/11/28

  36. 酸化フォールディングを触媒するPDIとERp46の基質認識機構の理解

    石井琴音, 金村進吾, 久米田博之, 松﨑元紀, 齋尾智英, 奥村 正樹

    第47回分子生物学会　2024/11/28

  37. 沖縄型神経原性筋萎縮症（HMSN-P）患者の株化細胞における網羅的遺伝子発現解析

    五十嵐ありさ, 諏訪園秀吾, 青木大芽, 飯田貴也, 小林奈々, 阿部幸美, 藤井陽子, スルタナサラ, 榎本友美, 山毛利雅彦, 柳久美子, 松原洋一, 金村進吾, 奥村正樹, 筒井正人, 要匡

    第47回分子生物学会　2024/11/26

  38. Development of a novel modality for redox catalysis-based drug discovery to combat viral infections International-presentation Invited

    Shingo Kanemura, Masaki Okumura

    MASP-Taiwan　2024/11/20

  39. Elucidating the enzymatic reductive unfolding mechanism of spike/envelope proteins to guide anti-virus activities International-presentation Invited

    Masaki Okumura

    2024/11/20

  40. Analysis of protein droplets using microelectrodes and micropipettes International-presentation

    Lin Y., Tsuruta Y., Watabe M., Ino K., Shiku H., Okumura M., Abe H.

    The 15th Asian Conference on Chemical Sensors　2024/11/18

  41. Discovery of protein quality control granule formed by both Ca2+ and PDIA6 International-presentation Invited

    Masaki Okumura

    UCSF seminar US　2024/11/14

  42. 小胞体内タンパク質品質管理に関わる新たな区画の理解 Invited

    奥村正樹

    第97回生化学会　2024/11/08

  43. Ca2+をトリガースイッチとする酸化還元酵素様アロステリック触媒の開発

    三神瑠美, 金村進吾, 奥村正樹, 荒井堅太

    第97回生化学会　2024/11/06

  44. 酸化還元酵素模倣分子によるタンパク質フォールディング促進

    鈴木洸希, 野尻涼矢, 齋尾智英, 奥村正樹, 村岡貴博

    第97回生化学会　2024/11/06

  45. 酸化還元酵素によるウイルス失活化の分子機構解明

    金村進吾, 橋本里菜, 松崎元紀, 馬渕拓哉, 渡部マイ, 齋尾智英, 高山和雄, 李映昊, 奥村正樹

    学際高等研究教育院・学際科学フロンティア研究所共催 全領域合同研究交流会　2024/11/05

  46. Ca2+-driven protein quality control granule formation to ensure proinsulin folding fidelity International-presentation

    Young-Ho Lee, Tomohide Saio, Mai Watabe, Motonori Matsusaki, Shingo Kanemura, Yuxi Lin, Taro Mannen, Tsubura Kuramochi, Katsuya Iuchi, Michiko Tajiri, Kotono Suzuki, Yan Li, Yunseok Heo, Yuka Kamada, Kotone Ishii, Kenta Arai, Mayuko Hashimoto, Satoshi Ninagawa, Yoshikazu Hattori, Hiroyuki Kumeta, Airu Takeuchi, Hiroya Abe, Eiichiro Mori, Takahiro Muraoka, Tsukasa Okiyoneda, Satoko Akashi, Michele Vendruscolo, Kenji Inaba, Masaki Okumura

    EMBO meeting on The endoplasmic reticulum – guardian of cellular homeostasis　2024/10/22

  47. Understanding the mechanism of viral inactivation by extracellular redox enzymes International-presentation

    Shingo Kanemura, Rina Hashimoto, Motonori Matsusaki, Takuya Mabuchi, Mai Watabe, Tomohide Saio, Kazuo Takayama, Young-Ho Lee, Masaki Okumura

    EMBO meeting on The endoplasmic reticulum – guardian of cellular homeostasis　2024/10/22

  48. Chemical booster of the enzymatic PDI family activity via redox active site International-presentation

    Tsubura Kuramochi, Yukino Yamashita, Kenta Arai, Shingo Kanemura, Takahiro Muraoka, Masaki Okumura

    EMBO meeting on The endoplasmic reticulum – guardian of cellular homeostasis　2024/10/22

  49. Ca2+-driven protein quality control granule formation to ensure proinsulin folding fidelity International-presentation

    Masaki Okumura

    EMBO meeting on The endoplasmic reticulum – guardian of cellular homeostasis　2024/10/22

  50. Discovery of P5 liquid-like droplet formation to ensure proinsulin quality control International-presentation Invited

    Masaki Okumura

    Vita-Salute San Raffaele Medical School San and Scientific Institute seminar　2024/10/18

  51. Ca2+-driven PDIA6 (P5) liquid-like droplet formation to ensure proinsulin quality control International-presentation Invited

    Masaki Okumura

    CPA (Center for functional Protein Assemblies) special talks at Techniche Universität München　2024/10/16

  52. Understanding new reaction field involved in protein quality control in the endoplasmic reticulum International-presentation

    Masaki Okumura

    International Symposium on Multifaceted Protein Dynamics　2024/09/04

  53. Elucidating the enzymatic reductive unfolding mechanism of spike protein to guide anti-virus activities International-presentation

    Shingo Kanemura, Masaki Okumura

    International Symposium on Multifaceted Protein Dynamics　2024/09/03

  54. Development of PDI family activator International-presentation

    Tsubura Kuramochi, Yukino Yamashita, Kenta Arai, Shingo Kanemura, Takahiro Muraoka, Masaki Okumura

    FRIS - KKU Joint Symposium 2024　2024/07/25

  55. Understanding the redox-dependent conformational and functional control of human galectin-1 International-presentation

    Shingo Kanemura, Masaki Okumura

    FRIS - KKU Joint Symposium　2024/07/24

  56. 神経変性疾患に関わるタンパク質品質管理の理解 Invited

    奥村正樹

    京都大学iPS研セミナー　2024/07/16

  57. 微小プローブ電極を用いたタンパク質液滴の電気化学的計測

    林元嘉, 鶴田柚, 渡部マイ, 伊野浩介, 珠玖仁, 奥村正樹, 阿部博弥

    令和6年度日本分析化学会東北支部若手交流会　2024/06/29

  58. Recognition mechanism of pro-sequences by PDI family International-presentation Invited

    Kotone Ishii, Masaki Okumura

    2nd-International Cross-disciplinary Symposium　2024/06/29

  59. Boosting PDI family activities by novel thiol compound International-presentation Invited

    Tsubura Kuramochi, Masaki Okumura

    2nd-International Cross-disciplinary Symposium　2024/06/29

  60. Elucidating the reductive unfolding mechanism of spike/envelope proteins to guide anti-virus activities by disulfide-catalysts Invited

    Shingo Kanemura, Masaki Okumura

    2nd-International Cross-disciplinary Symposium　2024/06/29

  61. Understanding the stress granule formation mechanism International-presentation Invited

    Masaki Okumura

    2nd-International Cross-disciplinary Symposium　2024/06/29

  62. Structural insights into the proteostasis mechanism in the endoplasmic reticulum International-presentation Invited

    Masaki Okumura

    27th Korean Peptide and Protein Society (KPPS) Annual Symposium　2024/06/24

  63. ERp57を中心とした酵素間ネットワーク解析と機能解析

    武内愛留, 松﨑元紀, 齋尾智英, 稲葉謙次, 金村進吾, 奥村正樹

    第6回遅延制御超分子化学研究会　2024/06/20

  64. フォールディング初期におけるPDI familyによるBPTIの触媒機構

    石井琴音, 金村進吾, 久米田博之, 松﨑元紀, 富田峻介, 林雨曦, 李映昊, 齋尾智英, 奥村正樹

    第6回遅延制御超分子化学研究会　2024/06/20

  65. PDI familyの活性促進剤

    倉持円来, 山下有希乃, 荒井堅太, 金村進吾, 村岡貴博, 奥村正樹

    第6回遅延制御超分子化学研究会　2024/06/20

  66. 小胞体局在酵素の相分離制御に対する活性酸素種および活性窒素種の影響

    渡部マイ, 金村進吾, 鈴木琴乃, 坂和範, 佐藤伸一, 松﨑元紀, 稲葉謙次, 中林孝和, 李映昊, 齋尾智英, 奥村正樹

    第6回遅延制御超分子化学研究会　2024/06/20

  67. 新興感染症に対峙するウイルスの選択的ジスルフィド結合切断酵素の理解

    金村進吾, 橋本里菜, 松崎元紀, 馬渕拓哉, 渡部マイ, 齋尾智英, 高山和雄, 李映昊, 奥村正樹

    第6回遅延制御超分子化学研究会　2024/06/20

  68. 細胞内遅延制御研究の総括

    奥村正樹

    第6回遅延制御超分子化学研究会　2024/06/19

  69. Effects of ROS/RNS on the droplet formation International-presentation

    Mai Watabe, Shingo Kanemura, Kotono Suzuki, Kazunori Ban, Shinichi Sato, Motonori Matsusaki, Kenji Inaba, Takakazu Nakabayashi, Yong-Ho Lee, Tomohide Saio, Masaki Okumura

    2024 Joint Conference - Korean Society for Protein Science (KSPS) & Protein Science Society of Japan (PSSJ) ★Best Award　2024/06/15

  70. Boosting the enzymatic activity of Protein Disulfide Isomerase family International-presentation

    Tsubura Kuramochi, Yukino Yamashita, Kenta Arai, Shingo Kanemura, Takahiro Muraoka, Masaki Okumura

    2024 Joint Conference - Korean Society for Protein Science (KSPS) & Protein Science Society of Japan (PSSJ)　2024/06/15

  71. 細胞外酸化還元酵素によるウイルス感染抑制機構の解明

    金村進吾, 橋本里菜, 松崎元紀, 真物拓哉, 渡部マイ, 齋尾智英, 高山和雄, Lee YH, 奥村正樹

    第24回 蛋白質科学会　2024/06/13

  72. 液滴内部の可視化による機能理解 Invited

    奥村正樹

    第24回 蛋白質科学会　2024/06/13

  73. Novel insight into glucagon amyloid formation

    Li Y, Jeong H, Lin Y, Kim JH, 馬渕拓哉, Yu W, Heo Y, Won HS, 奥村正樹, Lee YH

    第24回 蛋白質科学会　2024/06/12

  74. 小胞体局在酵素ERp57を中心としたタンパク質品質管理機構の解明

    武内愛留, 松﨑元紀, 齋尾智英, 稲葉謙次, 金村進吾, 奥村正樹

    第24回 蛋白質科学会　2024/06/11

  75. 小胞体局在酵素の相分離制御に対する活性酸素種および活性窒素種の影響

    渡部マイ, 金村進吾, 鈴木琴乃, 坂和範, 佐藤伸一, 松﨑元紀, 稲葉謙次, 中林孝和, 李映昊, 齋尾智英, 奥村正樹

    第24回 蛋白質科学会　2024/06/11

  76. PDI familyが制御する小胞体内プロインスリンの品質管理機構の理解

    倉持円来, 荒井堅太, 稲葉謙次, 金村進吾, 奥村正樹

    第24回 蛋白質科学会 ★ポスター賞受賞　2024/06/11

  77. PDIファミリー酵素による前駆体タンパク質プロウログアニリンのフォールディング制御機構の解明

    石井琴音, 金村進吾, 島本茂, 久米田博之, 日高雄二, 稲葉謙次, 齋尾智英, 奥村正樹

    第24回 蛋白質科学会　2024/06/11

  78. Understanding the protein quality control mechanism in the endoplasmic reticulum by combining structural biology methods Invited

    奥村正樹

    理研和光「一分子の科学」若手研究会　2024/05/13

  79. 小胞体ストレスセンサーIRE1による活性酸素種の直接的感知と分子シャペロンによるその制御

    松﨑元紀, 金村進吾, 齋尾智英, 稲葉謙次, 奥村正樹

    日本農芸化学会2024年度大会　2024/03/26

  80. 細胞内酸化還元ホメオスタシスを制御し得る低分子アロステリックジスルフィド/ジセレニド試薬

    三神瑠美, 金村進吾, 奥村正樹, 荒井堅太

    第104回日本化学会年会　2024/03/21

  81. 細胞における遅延制御反応場の形成機構と機能発現の探求 Invited

    奥村正樹

    第104回日本化学会年会　2024/03/20

  82. 小胞体局在因子による液滴の内部構造と機能の相関研究 Invited

    奥村正樹

    大阪大学蛋白質研究所セミナー/日本生物物理学会サブグループ「相分離生物物理学」共催セミナー 第8回LLPS研究会 「液-液相分離の共通理解」　2024/03/19

  83. フォールディングとアンフォールディングの自在操作の実現 Invited

    奥村正樹

    日本化学会 第104春季年会「日本化学会イノベーション共創プログラム「バイオ医薬品の最前線を支えるスマートケミストリー」」　2024/03/18

  84. タンパク質液滴の電気化学的計測に向けた微小プローブ電極の開発

    林元嘉, 阿部博弥, 渡部マイ, 奥村正樹, 伊野浩介, 珠玖仁

    第91回電気化学会　2024/03/15

  85. インスリンの一生における 品質管理機構の理解

    倉持円来, 奥村正樹

    AMED CREST 班会議 ケミカルプロテオスタシス　2024/03/09

  86. 小胞体内顆粒形成メカニズムの理解

    渡部マイ, 奥村正樹

    AMED CREST 班会議 ケミカルプロテオスタシス　2024/03/09

  87. フォールディングの酵素学的速度制御 Invited

    奥村正樹

    第46回分子生物学会　2023/12/07

  88. 多量体分析で解き明かす⼩胞体ストレスセンサーが細胞応答を量的に調節する仕組み Invited

    松﨑 元紀, 奥村 正樹

    第46回分子生物学会　2023/12/06

  89. ⼩胞体局在酵素の酸化還元依存的相分離制御の理解

    鈴木琴乃, 金村進吾, 松﨑元紀, 渡部マイ, 齋尾智英, 李映昊, 中林孝和, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第46回 日本分子生物学　2023/12/06

  90. PDI familyによる小胞体内プロインスリンのフォールディング触媒機構の理解

    倉持円来, 関凪沙, 荒井堅太, 山口宏, 稲葉謙次, 金村進吾, 奥村正樹

    第46回分子生物学会 ★サイエンスピッチ賞受賞　2023/12/06

  91. PDIファミリーによるフォールディング中間体触媒機構の解明

    石井琴音, 金村進吾, 山口宏, 日高雄二, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第46回分子生物学会　2023/12/06

  92. 細胞外レドックス酵素によるウイルス失活化機構の解明

    金村進吾, 橋本里菜, 松崎元紀, 馬渕拓哉, 渡部マイ, 齋尾智英, 高山和雄, 李映昊, 奥村正樹

    第46回分子生物学会　2023/12/06

  93. 小胞体ストレスセンサーIRE1 によるストレス感知と越膜シグナル変換の分子機構

    松崎元紀, 横山武司, 次田篤史, 金村進吾, 田尻道子, 明石知子, 齋尾智英, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第96回生化学会　2023/11/01

  94. 小胞体局在酵素の相分離制御に対する活性酸素種および活性窒素種の影響

    渡部マイ, 金村進吾, 鈴木琴乃, 松﨑元紀, 稲葉謙次, 李映昊, 齋尾智英, 奥村正樹

    第96回生化学会　2023/11/01

  95. カルシウムイオンによって活性制御される酸化的タンパク質フォールディング触媒の開発と機能評価

    三神瑠美, 金村進吾, 奥村正樹, 荒井堅太

    第96回生化学会　2023/10/31

  96. PDIファミリーによるプロインスリンの品質管理の触媒機序の理解

    倉持円来, 関凪沙, 荒井堅太, 山口宏, 稲葉謙次, 金村進吾, 奥村正樹

    第96回生化学会　2023/10/31

  97. Elucidating the enzymatic reductive unfolding mechanism of spike/envelope proteins to guide anti-virus activities Invited

    Kanemura, S, Hashimoto, R, Matsusaki, M, Mabuchi, T, Watabe, M, Saio, T, Takayama, K, Lee Y. -H, Okumura, M

    International Cross-disciplinary Symposium　2023/10/21

  98. Insulin quality control mechanism in the endoplasmic reticulum Invited

    Kuramochi, T, Seki, N, Arai, K, Yamaguchi, H, Inaba, K, Kanemura, S, Okumura, M

    International Cross-disciplinary Symposium　2023/10/21

  99. Discovery of a transient reaction field in the endoplasmic reticulum Invited

    Masaki Okumura

    International Cross-disciplinary Symposium　2023/10/20

  100. 遅延制御②「細胞における遅延制御反応場の 形成機構と機能発現の探求」 Invited

    奥村正樹

    学術変革領域(B)「遅延制御」「脳分子探査」「多元応答ゲノム」領域横断小規模研究会　2023/09/11

  101. PDIファミリー酵素によるウイルス感染抑制機構の解明

    金村進吾, 奥村正樹

    第2回分子生命反応創発討論会　2023/08/25

  102. ジスルフィド異性化酵素(PDI)群；フォールディング、アンフォールディング、凝集抑制 の理解から紐解く生命現象の理解

    奥村正樹

    第2回分子生命反応創発討論会　2023/08/25

  103. Elucidating the enzymatic reductive unfolding mechanism of spike/envelope proteins to guide anti-virus activities

    Shingo Kanemura, Rina Hashimoto, Motonori Matsusaki, Takuya Mabuchi, Mai Watabe, Tomohide Saio, Kazuo Takayama, Young-Ho Lee, Masaki Okumura

    第23回 日本蛋白質科学会 ★若手奨励賞受賞講演　2023/07/06

  104. 小胞体内プロインスリンの品質管理の理解

    倉持円来, 関凪沙, 荒井堅太, 山口宏, 稲葉謙次, 金村進吾, 奥村正樹

    第23回 日本蛋白質科学会　2023/07/06

  105. PDI familyによる前駆体タンパク質プロウログアニリンの酸化的フォールディング触媒機構の解明

    石井琴音, 金村進吾, 山口宏, 日高雄二, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第23回 日本蛋白質科学会　2023/07/06

  106. 活性酸素種および活性窒素種による小胞体局在酵素の相分離形成機序の理解

    渡部マイ, 金村進吾, 鈴木琴乃, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第23回 日本蛋白質科学会　2023/07/05

  107. 小胞体内相分離の理解 Invited

    奥村正樹

    第23回 日本蛋白質科学会　2023/07/05

  108. Endoplasmic reticulum-resident enzyme/chaperone PDI family phase separation Invited

    奥村正樹

    7th Chemical Proteostasis Seminar AMED-CREST　2023/06/01

  109. 基質触媒におけるPDI酵素群の動的会合体形成の理解 Invited

    奥村正樹

    日本化学会 第103春季年会　2023/03/25

  110. Understanding the mechanism by which Protein Disulfide Isomerase (PDI) family guide proper oxidative folding Invited

    Masaki Okumura

    Zoominar "Amyloid Symposium"　2023/02/06

  111. 各生物学的階層におけるタンパク質品質管理の理解 Invited

    奥村正樹

    神戸学院大学セミナー 知の創造セミナー 4回目　2023/01/23

  112. タンパク質品質管理の破綻が 引き起こす変性疾患の理解を目指して Invited

    奥村正樹

    新潟大学大学院医歯学総合研究科 ウイルス学分野研究室セミナー　2022/12/16

  113. 小胞体内局在タンパク質の相分離駆動領域の解明

    奥村正樹

    学術変革領域研究(B) 遅延制御超分子化学 第3回 領域会議　2022/12/02

  114. PDIファミリーによるプロインスリンの酸化的フォールディング中間体の触媒機序の理解

    関凪沙, 金村進吾, 荒井堅太, 山口宏, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第45回 日本分子生物学会　2022/12/01

  115. 酸化還元依存的なヒトガレクチン1の構造機能制御機構の解明

    金村進吾, 黒井邦巧, 岡田莉奈, 松崎元紀, 山口宏, 伊藤大, 李映昊, 稲葉謙次, 齋尾智英, 中林孝和, 奥村正樹

    第45回 日本分子生物学会　2022/12/01

  116. インスリン分解酵素による基質認識メカニズムの理解

    倉持円来, 金村進吾, 古川蘭, 山口宏, 荒井堅太, Lee Young-Ho, 奥村正樹

    第45回 日本分子生物学会　2022/12/01

  117. ホログラフィック顕微鏡を用いた相分離観察例の紹介 Invited

    奥村正樹

    第45回 日本分子生物学会　2022/12/01

  118. 小胞体局在酵素の酸化還元依存的相分離制御の理解

    鈴木琴乃, 金村進吾, 松﨑元紀, 渡部マイ, 齋尾智英, 李映昊, 中林孝和, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第45回 日本分子生物学会　2022/11/30

  119. PDIファミリーのシャペロン機能の理解：プロテオスタスと神経変性疾患 Invited

    奥村正樹

    第45回 日本分子生物学会　2022/11/30

  120. ヒトガレクチン1の酸化還元依存的な機能制御における分子構造基盤

    金村 進吾, 黒井 邦巧, 岡田 莉奈, 松崎 元紀, 山口 宏, 伊藤 大, 李 映昊, 稲葉 謙次, 齋尾 智英, 中林 孝和, 奥村 正樹

    第95回 生化学会　2022/11/10

  121. プロインスリンの酸化的フォールディングにおける過渡的フォールディング中間体の生化学的評価

    関凪沙, 金村進吾, 荒井堅太, 山口宏, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第95回 生化学会　2022/11/10

  122. 小胞体内における酸化的フォールディング触媒ネットワークの理解 Invited

    奥村正樹

    第95回 日本生化学会　2022/11/09

  123. Protein Disulfide Isomerase family; their molecular actions and functions Invited

    Masaki OKumura

    Redox Week in Sendai 2022　2022/10/31

  124. ELUCIDATING THE PEPTIDE DEGRADATION MECHANISM BY INSULIN DEGRADING ENZYME

    Tsubura Kuramochi, Shingo Kanemura, Ran Furukawa, Hiroshi Yamaguchi, Kenta Arai, Young-Ho Lee, Masaki Okumura

    第59回 ペプチド討論会　2022/10/26

  125. Structural insights into the protein control system mechanism by PDI family, the endoplasmic reticulum-resident chaperone/enzyme Invited

    Masaki Okumura

    Protein Folding, Aggregation, Misfolding Disease, and Disease Crosstalk　2022/09/02

  126. PDIファミリーメンバーPDIA6の新規構造と機能

    奥村正樹

    第15回 小胞体ストレス研究会　2022/07/31

  127. Understanding protein quality control mechanism in the endoplasmic reticulum

    奥村正樹

    学際研リトリート　2022/07/21

  128. シャペロン相分離の駆動領域の理解

    奥村正樹

    学術変革領域研究(B) 遅延制御超分子化学 第2回 領域会議　2022/07/03

  129. IRE1の会合状態変化によるストレスレベル感知機構の研究

    松崎元紀, 横山武司, 次田篤史, 金村進吾, 田尻道子, 明石知子, 齋尾智英, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第22回 日本蛋白質科学会　2022/06/09

  130. 各階層における酸化的フォールディング触媒システムの理解 Invited

    奥村正樹

    第22回 日本蛋白質科学会　2022/06/08

  131. 酸化型ガレクチン 1 の分子構造基盤

    金村進吾, 岡田莉奈, 黒井邦巧, 松崎元紀, 齋尾智英, 山口宏, 伊藤大, 李映昊, 中林孝和, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第22回 日本蛋白質科学会　2022/06/07

  132. インスリン分解酵素による基質インスリンの分解機構の理解

    倉持円来, 金村進吾, 古川蘭, 山口宏, 荒井堅太, 李映昊, 奥村正樹

    第22回 日本蛋白質科学会　2022/06/07

  133. レドックス依存的相分離制御の理解

    鈴木琴乃, 金村進吾, 松﨑元紀, 渡部マイ, 稲葉謙次, 奥村 正樹

    第22回 日本蛋白質科学会　2022/06/07

  134. 細胞内高次会合体の動態解析

    奥村正樹

    JST創発「融合の場」第１回公開シンポジウム（東北地区）　2022/06/02

  135. 生体酵素模倣を志向したタンパク質酸化的フォールディング促進剤の開発

    岡田隼輔, 奥村正樹, 村岡貴博

    日本化学会 年会　2022/03/23

  136. 液液相分離を利用した酸化的タンパク質フォールディング操作

    三浦恵理香, 奥村正樹, 村岡貴博

    日本化学会 年会　2022/03/22

  137. 蛋白質の構造形成補助および 分解システムにおける遅延制御の理解 Invited

    奥村正樹

    学術変革領域研究(B) 遅延制御超分子化学 第1回 領域会議　2022/03/15

  138. 小胞体ストレスセンサーの会合状態分布を介した応答制御機構の研究

    松崎元紀, 横山武司, 次田篤史, 金村進吾, 田尻道子, 明石知子, 齋尾智英, 稲葉謙次, 奥村正樹

    日本農芸化学会2022年度大会　2022/03/15

  139. Elucidating the ER protein quality control system by protein disulfide isomerase family, the ER resident enzyme/chaperones

    2022/01/26

  140. Understanding the proteostasis network in the endoplasmic reticulum Invited

    2022/01/12

  141. タンパク質の可逆(相分離)・不可逆(凝集) 会合の理解

    奥村正樹

    伊丹パネル創発研究者交流会　2021/12/22

  142. 酸化還元制御によるヒトガレクチン1の構造機能調節の理解

    岡田莉奈, 金村進吾, 黒井邦巧, 松崎元紀, 齋尾智英, 山口宏, 伊藤大, 李映昊, 中林孝和, 稲葉謙次, 奥村正樹

    分子生物学会　2021/12/01

  143. プロインスリンのフォールディング中間体の理解

    関凪沙, 金村進吾, 荒井堅太, 山口宏, 稲葉謙次, 奥村正樹

    分子生物学会　2021/12/01

  144. インスリン分解酵素による基質分解メカニズムの解明

    古川蘭, 金村進吾, 山口宏, 李映昊, 奥村正樹

    分子生物学会　2021/12/01

  145. PDIファミリー酵素による前駆体タンパク質の酸化的フォールディング触媒機構の解明

    新納翔悟, 金村進吾, 山口宏, 日高雄二, 稲葉謙次, 奥村正樹

    分子生物学会　2021/12/01

  146. Ca2+によるERp57-CNX複合体の構造機能調節メカニズムの解明

    金村進吾, 谷川雄哉, 伊藤大, 林雨曦, 松崎元紀, 黒木喜美子, 山口宏, 前仲勝実, 李映昊, 稲葉謙次, 奥村正樹

    分子生物学会　2021/12/01

  147. PDI familyの動的な会合による小胞体内タンパク質品質管理の理解 Invited

    奥村正樹

    分子生物学会　2021/12/01

  148. 細胞における遅延制御反応場の 形成機構と機能発現の探求

    奥村正樹

    学術変革B「遅延制御超分子化学」 キックオフシンポジウム　2021/11/30

  149. 小胞体内で液滴を形成する因子の生理学的機能の理解 Invited

    奥村正樹

    第5回LLPS研究会　2021/09/09

  150. 小胞体内局在酵素・シャペロン による相分離の性質、機能、構造、そして生理学的意義の解明 Invited

    奥村正樹

    東北大学 第9回「有機・生命・計測科学研究交流セミナー」　2021/07/05

  151. Elucidating the in vivo oxidative folding mechanism

    金村進吾, 奥村正樹, 稲葉謙次

    第21回 日本蛋白質科学会 年会　2021/06/18

  152. Structural basis for redox-regulated galectin1 function

    岡田莉奈, 金村進吾, 黒井邦巧, 松崎元紀, 山口宏, 中林孝和, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第21回 日本蛋白質科学会 年会　2021/06/16

  153. Elucidating the degradation mechanism of substrates by IDE

    古川蘭, 金村進吾, 山口宏, Lee Young-Ho, 奥村正樹

    第21回 日本蛋白質科学会 年会　2021/06/16

  154. Understanding the folding pathways of proinsulin

    関凪沙, 金村進吾, 荒井堅太, 山口宏, Lee Young-Ho, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第21回 日本蛋白質科学会 年会　2021/06/16

  155. Impact of Ca2+ on the function interplay between ERp57 and Calnexin

    谷川雄哉, 金村進吾, 伊藤大, Lin Yuxi, 松崎元紀, 山口宏, 黒木喜美子, 前仲勝実, Lee Young-Ho, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第21回 日本蛋白質科学会 年会　2021/06/16

  156. 小胞体内酸化的フォールディングの触媒システムの理解 Invited

    奥村正樹

    第21回 日本蛋白質科学会 年会 分子夾雑ワークショップ　2021/06/16

  157. プロテインジスルフィドイソメラーゼ群による基質触媒機構の解明 Invited

    奥村正樹

    天野財団第22回酵素応用シンポジウム研究奨励賞受賞講演　2021/06/04

  158. 細胞内高次会合体の動態解析

    奥村正樹

    創発キックオフ会議 伊丹パネル　2021/05/25

  159. 分子夾雑環境における酸化的フォールディングのモニタリング法の開発

    奥村正樹

    新学術領域「分子夾雑」班会議　2021/04/16

  160. ミスフォールドタンパク質およびジスルフィド結合依存的なIRE1の会合状態制御

    松崎元紀, 金村進吾, 田尻道子, 明石知子, 稲葉謙次, 奥村正樹

    日本農芸化学会2021年度大会　2021/03/19

  161. 分子間ジスルフィド結合による 小胞体ストレスセンサーIRE1の会合状態制御

    松崎元紀, 横山武司, 次田篤史, 金村進吾, 田尻道子, 明石知子, 稲葉謙次, 奥村正樹

    東北大学 第6回「若手アンサンブルセミナー」　2021/02/12

  162. PDIファミリーによる新生ポリペプチド鎖へのジスルフィド結合導入機構の解明

    平山千尋, 町田幸大, 野井健太郎, 村川直柔, 奥村正樹, 小椋光, 今高寛晃, 稲葉謙次

    第20回東北大学多元物質科学研究所研究発表会　2020/12/08

  163. Understanding the mechanism by which PDI family members promote the oxidative protein folding of a precursor protein

    増田光紀, 金村進吾, 山口宏, 日高雄二, 稲葉謙次, 奥村正樹

    分子生物学会webフォーラム　2020/12/03

  164. ヒト由来ガレクチン1の酸化還元依存的な構造機能制御機構の解明

    岡田莉奈, 金村進吾, 黒井邦巧, 松崎元紀, 山口宏, 中林孝和, 稲葉謙次, 奥村正樹

    分子生物学会webフォーラム　2020/12/03

  165. 小胞体内ジスルフィド結合触媒ネットワークとインスリンフォールディングの品質管理 Invited

    奥村正樹

    分子生物学会webフォーラム　2020/12/03

  166. 液液相分離する小胞体内シャペロンの発見、機能、制御機構 Invited

    奥村正樹

    生化学会 年会 web セミナー　2020/09/14

  167. 分子夾雑環境における酸化的フォールディングのモニタリング法の開発

    奥村正樹

    新学術領域「分子夾雑」班会議webセミナー　2020/09/10

  168. Protein lifetime

    2020/07/27

  169. New insight into a liquid-liquid phase separated chaperone Invited

    Masaki Okumura

    The 2020 World Conference on Protein Science　2020/07/09

  170. Novel Insight into PDI Family-regulated IRE1 Activation/Inactivation

    Motonori Matsusaki, Shingo Kanemura, Kenji Inaba, Masaki Okumura

    2020 World Conference on Protein Science　2020/07/07

  171. フォールディング中間体の単離、構造特徴、制御から見えてきた新たな小胞体内MHCの品質管理

    奥村正樹

    新学術領域「ネオセルフ」 班会議 webセミナー　2020/06/20

  172. Direct observation of actions of Protein Disulfide Isomerase in the catalysis of oxidative folding Invited

    KBSI seminar　2020/02/27

  173. PDIファミリーのシャペロン機能の新展開

    OKUMURA Masaki

    2019/12/18

  174. PDIファミリーメンバーP5の新規構造と機能

    奥村 正樹, 金村 進吾, 松崎 元紀, 木下 岬, 荒井 堅太, 平山 千尋, 天貝 佑太, 門倉 広, 秋山 修志, 稲葉 謙次

    第42回分子生物学会年会　2019/12/05

  175. 新生鎖の立体構造形成を補助するPDIファミリー酵素のジスルフィド結合導入機構

    平山 千尋, 町田 幸大, 野井 健太郎, 奥村 正樹, 小椋 光, 今高 寛晃, 稲葉 謙次

    第42回分子生物学会年会　2019/12/05

  176. アカデミア創薬における小胞体ストレス応答性酵素を標的とした抗癌剤スクリーニング

    野村 尚生, 松丸 尊紀, 春山 知樹, 前田 直良, 奥村 正樹, 金村 進吾, 稻葉 謙次, 田村 保明, 前仲 勝実

    第42回分子生物学会年会　2019/12/04

  177. PDIファミリー酵素によるヒト由来ガレクチンの構造機能制御機構の解明

    金村 進吾, 黒井 邦巧, 松崎 元紀, 山口 宏, 中林 孝和, 稲葉 謙次, 奥村 正樹

    第42回分子生物学会年会　2019/12/03

  178. 小胞体内タンパク質の品質管理のフロンティア～温故知新～ Invited

    奥村 正樹

    関西学院大学理工学部講演会　2019/11/01

  179. 小胞体内のタンパク質品質管理機構の解明 Invited

    奥村 正樹

    次世代研究者シンポジウム2019、名古屋大学　2019/10/31

  180. Mechanisms of disulfide bond formation of newly synthesized polypeptide chains in the endoplasmic reticulum International-presentation Invited

    2019/10/24

  181. Coupling effects of thiol and urea-type groups for promotion of oxidative folding International-presentation

    Motonori Matsusaki, Shunsuke Okada, Kenji Inaba, Takahiro Muraoka, Masaki Okumura

    International symposium on unfolded proteins, protein folding, and disease-causing aggregation, Korea　2019/10/24

  182. Structural insights into the protein homeostasis mechanism in the endoplasmic reticulum International-presentation Invited

    Masaki Okumura

    International symposium on unfolded proteins, protein folding, and disease-causing aggregation, Korea　2019/10/24

  183. Structural insights into oxidative protein folding and chaperoning in the mammalian endoplasmic reticulum

    奥村 正樹

    第二回タンパク質可塑性の研究会　2019/09/20

  184. 新規レドックス分子のデザイン法確立と酸化的フォールディングへの応用

    松崎元紀, 岡田隼輔, 荒井堅太, 日高雄二, 稲葉謙次, 村岡貴博, 奥村正樹

    第92回生化学会年会　2019/09/20

  185. PDIファミリーによるβ2-microglubulinの品質管理機構の解明

    木下岬, 金村進吾, 松崎元紀, 李映昊, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第92回生化学会年会　2019/09/20

  186. PDI family酵素によるヒト由来ガレクチンの機能制御機構の解明

    金村進吾, 黒井邦巧, 松崎元紀, 山口宏, 中林孝和, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第92回生化学会年会　2019/09/19

  187. PDIファミリーが触媒する前駆体タンパク質の酸化的フォールディング機構の解明

    増田光紀, 金村進吾, 木下岬, 山口宏, 日高雄二, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第92回生化学会年会　2019/09/19

  188. Understanding the mechanism by PDI family control proteostasis Invited

    2019/09/19

  189. Structures and functions of PDI family members involved in proteostasis International-presentation Invited

    Masaki Okumura

    University of Glasgow, UK　2019/07/12

  190. 小胞体内における新生鎖のジスルフィド結合形成機構の解明

    金村進吾, 奥村正樹, Bulleid Neil, 稲葉謙次

    第19回日本蛋白質科学会年会　2019/06/25

  191. PDIファミリーによる前駆体タンパク質フォールディング中間体の分子認識機構の解明

    増田光紀, 金村進吾, 木下岬, 山口宏, 日高雄二, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第19回日本蛋白質科学会年会　2019/06/25

  192. 酸化的フォールディングを触媒するPDIの可視化

    奥村正樹, 野井健太郎, 金村進吾, 木下岬, 斉尾智英, 井上裕一, 引間孝明, 秋山修志, 小椋光, 稲葉謙次

    第19回日本蛋白質科学会年会　2019/06/25

  193. Mechanism of translation-coupled oxidative folding catalyzed by PDI family enzymes

    Chihiro Hirayama, Masaki Okumura, Kodai Machida, Kentaro Noi, Teru Ogura, Hiroaki Imataka, Kenji Inaba

    2019/06/24

  194. 新規レドックス分子による酸化的フォールディングの促進と応用

    松崎元紀, 岡田隼輔, 荒井堅太, 日高雄二, 稲葉謙次, 村岡貴博, 奥村正樹

    第19日日本蛋白質科学会年会　2019/06/24

  195. Mechanistic basis and physiological functions of GPx7 and GPx8, newly identified PDI oxidases in the mammalian endoplasmic reticulum

    Elza Firdiani Sofia, Shingo Kanemura, Hiroshi Kadokura, Masaki Okumura, Kenji Inaba

    2019/06/24

  196. 小胞体内MHCの立体構造構築の理解

    奥村正樹

    新学術領域「ネオセルフ」班会議　2019/06/14

  197. PDIファミリーによる小胞体内品質管理機構の最前線 Invited

    奥村正樹

    成蹊大学セミナー　2019/05/27

  198. 「可塑性」の学際的接点 Invited

    奥村正樹

    「可塑性」研究会、箱根　2019/05/24

  199. Mechanisms of translation-coupled oxidative folding International-presentation

    Chihiro Hirayama, Masaki Okumura, Kodai Machida, Kentaro Noi, Teru Ogura, Hiroaki Imataka, Kenji Inaba

    14th ER redox club meeting, Herrsching am Ammersee, Germany　2019/05/08

  200. Newly developedthiol-disulfide exchange agent,guanidino-thiol International-presentation

    Motonori Matsusaki, Shunsuke Okada, Kenta Arai, Yuji Hidaka, Kenji Inaba, Takahiro Muraoka, Masaki Okumura

    14th ER redox club meeting, Herrsching am Ammersee, Germany　2019/05/08

  201. Dynamic assembly/disassembly of Protein Disulfide Isomerase during the catalysis of oxidative protein folding International-presentation

    Masaki Okumura, Kentaro Noi, Shingo Kanemura, Misaki Kinoshita, Tomohide Saio, Yuichi Inoue, Takaaki Hikima, Shuji Akiyama, Teru Ogura, Kenji Inaba

    14th ER redox club meeting, Herrsching am Ammersee, Germany　2019/05/08

  202. Understanding the proteotasis mechanism in the Endoplasmic Reticulum

    Masaki Okumura

    358th IMEG seminar, 熊本大学　2019/02/26

  203. 小胞体内におけるタンパク質品質管理の理解

    奥村正樹

    東北大学学際研Annual Meeting　2019/02/22

  204. タンパク質の立体構造形成を助ける分子の創製～新規レドックス制御低分子の開発～

    松崎元紀, 岡田隼輔, 稲葉謙次, 村岡貴博, 奥村正樹

    Bio.Phys.Chem.三重点の探索　2018/12/22

  205. グアニジル基を用いた蛋白質酸化的フォールディング促進剤の開発

    村岡貴博, 岡田隼輔, 松崎元紀, 荒井堅太, 日高雄二, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第18回東北大学多元物質科学研究所研究発表会　2018/12/13

  206. Protein quality control in the endoplasmic reticulum; From proteostasis to pathology

    OKUMURA Masaki

    東北大学学際研全領域合同シンポジウム　2018/12/07

  207. Thiol-containing Compounds for Acceleration of Protein Folding International-presentation

    S. Okada, M. Matsusaki, K. Inaba, M. Okumura, T. Muraoka

    10th International Peptide Symposium　2018/12/03

  208. Mechanistic basis of hydrogen peroxide-dependent PDI family oxidation catalyzed by GPx7 and GPx8 International-presentation

    Elza Firdiani Sofia, Shingo Kanemura, Hiroshi Kadokura, Masaki Okumura, Kenji Inaba

    International Symposium on New Horizon in Advanced Materials Tohoku University – Taipei Tech Joint Symposium　2018/12/03

  209. 小胞体内局在酵素Protein Disulfide Isomerase familyによるタンパク質品質管理機構の理解

    OKUMURA Masaki

    北海道大学薬学部　2018/12/03

  210. Structure and mechanisms of substrate recognition of P5, a member of the PDI family

    奥村正樹, 金村進吾, 松崎元紀, 木下岬, 荒井堅太, 秋山修志, 稲葉謙次

    第41回日本分子生物学学会　2018/11/28

  211. Molecular mechanisms of PDI family enzymes in catalysis of oxidative folding of nascent chain

    平山千尋, 奥村正樹, 町田幸大, 野井健太郎, 小椋光, 今高寛晃, 稲葉謙次

    第41回日本分子生物学学会　2018/11/28

  212. Development of Reducing Agents Accelerating Protein Folding International-presentation

    S. Okada, M. Matsusaki, K. Inaba, M. Okumura, T. Muraoka

    π-System Figuration European-Japanese Workshop 2018 (π-EJ 2018)　2018/11/04

  213. タンパク質酸化的フォールディングを促進する還元剤の新たな分子デザイン

    岡田隼輔, 松崎元紀, 稲葉謙次, 奥村正樹, 村岡貴博

    第8回 CSJ 化学フェスタ　2018/10/24

  214. 酸化的タンパク質フォールディングを制御するチオール基含有化合物の開発

    岡田隼輔, 松崎元紀, 稲葉謙次, 奥村正樹, 村岡貴博

    第5回π造形若手会　2018/10/04

  215. 不良タンパク質の理解

    木下岬, 稲葉謙次, 奥村正樹

    「細胞」でつながる研究会、Bio.Phys.Chem.三重点の探索　2018/09/29

  216. Understanding the proteotasis mechanism in the Endoplasmic Reticulum International-presentation

    M. Okumura

    KBSI seminar, Korea,　2018/09/10

  217. 「タンパク質酸化的フォールディング促進剤の開発

    岡田隼輔, 松﨑元紀, 稲葉謙次, 奥村正樹, 村岡貴博

    バイオ関連化学シンポジウム　2018/09/09

  218. Structural and mechanistic insights into substrate recognition by P5, a member of PDI family International-presentation

    M. Okumura, S. Kanemura, M. Matsusaki, M. Kinoshita, K. Arai, S. Akiyama, K. Inaba

    International Symposium on “Proteins; from the Cradle to the Grave”,　2018/08/26

  219. Elucidation of molecular mechanisms of PDI family enzymes acting on nascent chains in early-stage of translation International-presentation

    Chihiro Hirayama, Masaki Okumura, Kodai Machida, Kentro Noi, Teru Ogura, Hiroaki Imataka, Kenji Inaba

    International Symposium on “Proteins ; from the cradle to the grave”　2018/08/26

  220. Molecular mechanism of hydrogen peroxide-dependent PDI family oxidation catalyzed by GPx7 and GPx8 International-presentation

    Elza Firdiani Sofia, Shingo Kanemura, Masaki Okumura, Kenji Inaba

    International Symposium on Proteins: From the Cradle to the Grave　2018/08/26

  221. Molecular mechanism of GPx7- and GPx8- catalyzed PDI family oxidation in conjunction with hydrogen peroxide International-presentation

    Elza Firdiani Sofia, Shingo Kanemura, Masaki Okumura, Kenji Inaba

    The 5th Case Western Reserve University – Tohoku University Joint Workshop　2018/08/02

  222. Protein Disulfide Isomerase family :from Proteostasis to Pathogenesis, PDIファミリーによるタンパク質品質管理

    奥村正樹

    第3回 FRIS/DIARE Joint Workshop　2018/07/30

  223. 酵素の構造ダイナミクスから紐解く基質認識の理解―Protein Disulfide Isomeraseを事例として

    OKUMURA Masaki

    第18回日本蛋白質科学会年会、ランチョンセミナー　2018/06/27

  224. 小胞体内腔における新生のジスルフィド結合形成反応の解析

    金村進吾, 奥村正樹, Neil Bulleid, 稲葉謙次

    第18回日本蛋白質科学会年会　2018/06/26

  225. P5による基質認識の分子構造基盤

    奥村正樹, 金村進吾, 松崎元紀, 荒井堅太, 秋山修志, 稲葉謙次

    第18回日本蛋白質科学会年会　2018/06/26

  226. Interplay between PDI family enzymes and nascent chains of their oxidative folding

    平山千尋, 奥村正樹, 町田幸大, 野井健太郎, 小椋光, 今高寛晃, 稲葉謙次

    第18回日本蛋白質科学会年会　2018/06/26

  227. Mechanistic basis of GPx7 and GPx8 catalytic cycles for PDI oxidation in concert with hydrogen peroxide

    Elza Firdiani Sofia, Shingo Kanemura, Masaki Okumura, Kenji Inaba

    第18回日本蛋白質科学会年会、　2018/06/26

  228. レドックスによる動的構造と機能の制御

    OKUMURA Masaki

    新学術領域「動的構造生命」班会議　2018/06/12

  229. 過去、現在、未来の展望から見えてきたアミロイド線維形成の研究

    木下岬, 稲葉謙次, 奥村正樹

    山口東京理科大学　2018/06/11

  230. Dynamic assembly and disassembly of protein disulfide isomerase in catalysis of oxidative protein folding

    OKUMURA Masaki

    「新生鎖の生物学」第５回若手ワークショップ　2018/05/14

  231. 生物におけるジスルフィド結合触媒の理解

    松﨑元紀, 稲葉謙次, 奥村正樹

    「細胞」でつながる研究会、Bio.Phys.Chem.三重点の探索　2018/04/28

  232. Dynamic assembly and disassembly of protein disulfide isomerase in catalysis of oxidative protein folding

    OKUMURA Masaki

    第333回IMEGセミナー、熊本大学発生研　2018/03/19

  233. Molecular actions of the PDI-family enzymes on nascent polypeptide chains in the catalysis of oxidative protein folding International-presentation

    C. Hirayama, M. Okumura, K. Machida, K. Noi, T. Odura, H. Imatake, K. Inaba

    CLS, Tokyo Tech. International Forum 2018 “Redox regulation of protein functions, transcription, and folding,　2018/03/05

  234. Dynamic assembly and disassembly of protein disulfide isomerase during guiding proper oxidative protein folding International-presentation

    M. Okumura, K. Noi, S. Kanemura, S. Akiyama, T. Ogura, K. Inaba

    CLS, Tokyo Tech. International Forum 2018 “Redox regulation of protein functions, transcription, and folding,　2018/03/05

  235. Comprehensive understanding of the mechanism by which Protein Disulfide Isomerase family controls protein homeostasis in the endoplasmic reticulum

    奥村正樹, 金村進吾, 稲葉謙次

    東北大学学際研ANNUAL発表会　2018/02/27

  236. PDI familyによるヒト血清アルブミン新生鎖の酸化的フォールディング触媒機構の解析

    平山千尋, 奥村正樹, 町田幸大, 今高寛晃, 稲葉謙次

    2017生命科学系学会合同年次大会　2017/12/08

  237. 小胞体内腔における新生ポリペプチド鎖のジスルフィド結合形成をモニタリングするシステムの開発

    金村進吾, 奥村正樹, Neil Bulleid, 稲葉謙次

    2017生命科学系学会合同年次大会　2017/12/07

  238. 前駆体蛋白質中のプロ領域の構造転移を駆動力とした立体構造制御機構の解明

    小林 優真, 奥村 正樹, 島本 茂, 稲葉 謙次, 山口 宏, 日高雄二

    2017生命科学系学会合同年次大会　2017/12/06

  239. 二本鎖フォールディング反応によるウシ膵臓インスリンおよびセレノインスリンの調製

    荒井 堅太, 武居 俊樹, 奥村 正樹, 渡部 聡, 天貝 佑太, 朝比奈 雄也, 北條 裕信, 稲葉 謙次, 岩岡 道夫

    2017生命科学系学会合同年次大会　2017/12/06

  240. インスリンの二本鎖酸化的フォールディングに対する Protein Disulfide Isomeraseの触媒作用

    荒井 堅太, 藤澤 翔太, 奥村 正樹, 片山 秀和, 稲葉 謙次, 岩岡 道夫

    2017生命科学系学会合同年次大会　2017/12/06

  241. P5による酸化的フォールディングの触媒機構の解明

    奥村 正樹, 金村 進吾, 荒井 堅太, 秋山 修志, 稲葉 謙次

    2017生命科学系学会合同年次大会　2017/12/06

  242. 小胞体におけるタンパク質品質管理の理解

    奥村 正樹, 金村 進吾, 稲葉 謙次

    G3アライアンス若手の会　2017/11/26

  243. 翻訳合成初期の新生鎖に対するPDIとERp46のジスルフィド結合導入機構の解明

    平山 千尋, 奥村 正樹, 町田 幸大, 野井 健太郎, 小椋 光, 今高 寛晃, 稲葉 謙次

    新学術領域「新生鎖」班会議　2017/11/08

  244. P5によるジスルフィド結合導入メカニズムの構造基盤

    奥村 正樹, 金村 進吾, 荒井 堅太, 秋山 修志, 稲葉 謙次

    新学術領域「新生鎖」班会議　2017/11/08

  245. 高速原子間力顕微鏡が明らかにした基質に働きかけるProtein Disulfide Isomerase 酵素の1分子動態 Invited

    最先端光計測とライフサイエンスの近未来 －Bio. Phys. Chem.三重点の探索－　2017/09/06

  246. Dynamic assembly/disassembly of Protein Disulfide Isomerase during the catalysis of Invited

    奥村 正樹, 野井 健太郎, 金村 進吾, 引間 孝明, 秋山 修志, 小椋 光, 稲葉 謙次

    第17回日本タンパク質科学会年会　2017/06/20

  247. How do PDI family member proteins act on nascent chains to catalyze their oxidative protein Invited

    奥村 正樹, 平山 千尋, 野井 健太郎, 町田 幸大, 今高 寛晃, 小椋 光, 稲葉 謙次

    第17回日本タンパク質科学会年会　2017/06/20

  248. ウシ膵臓インスリンおよびその[C7UA,C7UB] 変異体の酸化的フォールディング経路、立体構造、および生理活性に関する研究

    荒井 堅太, 武居 俊樹, 奥村 正樹, 渡部 聡, 天貝 佑太, 朝比奈 雄也, 北條 裕信, 稲葉 謙次, 岩岡 道夫

    第17回日本タンパク質科学会年会　2017/06/20

  249. Mechanistic basis of GPx7 and GPx8 catalytic cycles for PDI oxidation in concert with hydrogen peroxide

    Elza F Sofia, 金村 進吾, 奥村 正樹, 稲葉 謙次

    第17回日本タンパク質科学会年会　2017/06/20

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    ★ポスター賞受賞

  250. PDI とERp46 によるヒト血清アルブミン新生鎖へのジスルフィド結合導入機構の解明

    平山 千尋, 奥村 正樹, 町田 幸大, 今高 寛晃, 稲葉 謙次

    第17回日本タンパク質科学会年会　2017/06/20

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    ★ポスター賞受賞

  251. フォールディング中間体から紐解くプロウログアニリンのフォールディングの機構の解明

    小林 優真, 奥村 正樹, 島本 茂, 牧野 晃大, 稲葉 謙次, 山口 宏, 日高雄二

    第17回日本タンパク質科学会年会　2017/06/20

  252. P5によるジスルフィド結合導入メカニズムの構造基盤

    奥村 正樹, 金村 進吾, 荒井 堅太, 秋山 修志, 稲葉 謙次

    第17回日本タンパク質科学会年会　2017/06/20

  253. ERdj5とBiPの共役による基質ジスルフィド結合の還元機構の解明

    大村 圭一, 奥村 正樹, 前川 憲一, 金村 進吾, 井上 道雄, 天貝 佑太, 潮田 亮, 永田 和宏, 稲葉 謙次

    第17回日本タンパク質科学会年会　2017/06/20

  254. 酵素基質相互作用を決定する動的構造制御

    新学術領域「動的構造生命第3回班会議」　2017/06/05

  255. Dynamic assembly/disassembly of Protein Disulfide Isomerase during guiding oxidative protein folding International-presentation

    M. Okumura, K. Noi, S. Kanemura, T. Hikima, S. Akiyama, T. Ogura, K. Inaba

    Grand Challenges in Small-angle Scattering; The 78th Okazaki Conference　2017/03/18

  256. Dual regulation of human Ero1α, a primary disulfide bond formation catalyst in human cells International-presentation

    S. Kanemura, M. Okumura, K. Yutani, T. Ramming, T. Hikima, C. Appenzeller-Herzog, S. Akiyama, K. Inaba

    Grand Challenges in Small-angle Scattering; The 78th Okazaki Conference　2017/03/18

  257. 高速 AFM を用いた 1分子動態解析によるPDI の酸化還元状態および構造制御機構の解明 Invited

    山口東京理科大セミナー　2017/01/14

  258. 高速AFMが明らかにしたPDI酵素による基質の酸化的フォールディング触媒機構の解明 Invited

    熊本大学第290回発生研セミナー　2017/01/12

  259. 小胞体内腔における新生のジスルフィド結合形成反応の解析

    金村進吾, 奥村正樹, Neil Bulleid, 稲葉謙次

    第18回日本蛋白質科学会年会　2016/06/26

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Industrial Property Rights 7

  1. 特許第7194403 号

    奥村 正樹, 松﨑 元紀, 金村 進吾, 稲葉 謙次, 齋尾 智英

    Property Type: Patent

  2. PCT/JP2022/108705

    特許特願PCT/JP2022/108705

    Property Type: Patent

  3. タンパク質凝集抑制又はタンパク質フォールディング調整ための剤及びその使用

    村岡貴博, 野尻涼矢, 奥村正樹

    Property Type: Patent

  4. タンパク質のフォールディング剤

    奥村 正樹, 村岡 貴博, 岡田 隼輔, 稲葉 謙次, 松﨑 元紀

    Property Type: Patent

  5. 液滴及びその製造方法

    奥村 正樹, 松﨑 元紀, 金村 進吾, 稲葉 謙次, 齋尾 智英

    Property Type: Patent

  6. タンパク質のリフォールディング剤、タンパク質のリフォールディング方法及びタンパク質の再生方法

    奥村 正樹, 村岡 貴博, 岡田 隼輔, 稲葉 謙次, 松﨑 元紀

    Property Type: Patent

  7. 特願2010-270195, ジスルフィド結合交換反応を利用した蛋白質の立体構造形成促進試薬

    奥村正樹, 山口宏, 日高雄二

    Property Type: Patent

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Research Projects 49

  1. 小胞体内の相分離区画を摂動する酸化還元の理解と化学制御

    Offer Organization: 日本学術振興会: 科学研究費補助金 基盤B

    2025/04 - 2028/03

  2. 細胞内高次会合体の動態解析

    Offer Organization: JST

    System: 創発的研究支援事業

    2021/04 - 2028/03

  3. カルシウム濃縮相分離の生物学的意義の探求と材料応用

    Offer Organization: 白石科学振会

    2025/04 - 2026/03

  4. 細胞内相分離の可視化技術の開発

    Offer Organization: 公益財団法人 中谷財団

    System: 開発研究助成

    2025/04 - 2026/03

  5. ミクロソームトリグリセリド転送タンパク質の小胞体内品質管理と脂質代謝異常

    Offer Organization: 公益財団法人 小野医学研究助成

    2025/01 - 2026/03

  6. 分泌経路におけるメゾスケール構造体プロファイリングの開拓

    System: 日本学術振興会: 海外連携研究

    2023/10 - 2026/03

  7. 沖縄型神経原性筋萎縮症に対峙する創薬シーズの発掘

    代表者 筒井正人、分担者 奥村正樹

    System: 沖縄イノベーション・エコシステム共同研究推進事業

    2023/07 - 2026/03

  8. インスリン品質管理顆粒の理解に基づく創薬

    Offer Organization: 公益財団法人 鈴木謙三記念医科学応用研究財団

    2024/12 - 2025/12

  9. 小胞体内新たな区画を標的にした変性疾患の創薬基盤

    Offer Organization: 公益財団法人 アステラス病態代謝研究会

    2024/01 - 2025/12

  10. ウイルス感染症に対峙する新規モダリティ「レドックス触媒創薬」の開発

    Offer Organization: JST

    System: スタートアップ・エコシステム共創プログラム

    2024/06 - 2025/03

  11. 次世代in situ タンパク質構造解析の開拓

    Offer Organization: 公益財団法人 旭硝子財団

    2023/04 - 2025/03

  12. 小胞体内液液相分離の作用機序解明と化学的制御

    Offer Organization: 日本学術振興会: 科学研究費補助金 基盤B

    2022/04 - 2025/03

  13. アルツハイマー型認知症の予防・治療を目指したプロテオスタシスの理解

    Offer Organization: 三井住友海上福祉財団

    2024/01 - 2024/12

  14. ウイルス感染のレドックス制御メカニズムの理解

    Offer Organization: 公益財団法人第一三共生命科学研究振興財団

    2023/12 - 2024/12

  15. 主要組織適合性複合体クラスIローディング複合体の構造解析

    Offer Organization: 九州大学 生体防御医学研究所 共同利用拠点

    2024/04 -

  16. 酸化ストレスに応答する小胞体内液液相分離形成の理解

    System: 2022年度 上原記念生命科学財団

    2022/12 - 2024/03

  17. 神経変性疾患に対峙するシャペロン医療の研究開発

    Offer Organization: 財団法人 テルモ生命科学振興財団

    2022/12 - 2024/03

  18. 細胞における遅延制御反応場の形成機構と機能発現の探求

    Offer Organization: 学術変革領域研究(B) 計画班

    2021/10 - 2024/03

  19. セレノインスリンおよびセレノリラキシン製剤候補のデザイン・合成・応用研究

    代表者 荒井堅太, 分担者, 奥村正樹

    Offer Organization: 東海大学 総合研究機構プロジェクト研究

    2021/04 - 2024/03

  20. 遅延制御超分子化学の推進

    代表者 村岡貴博, 分担者, 奥村正樹

    Offer Organization: 学術変革領域研究(B) 総括班

    2021/10 - 2023/03

  21. 小胞体シャペロンによるフォールディング中間体の過渡的認識と制御の構造基盤

    代表者 齋尾智英, 分担者, 奥村正樹

    Offer Organization: 日本学術振興会：科学研究費補助金

    System: 国際共同研究加速基金B

    2020/12 - 2023/03

  22. 小胞体ストレスを検出するIRE1メゾスケールの構造物性解析

    Offer Organization: 内藤記念科学振興財団 内藤記念科学奨励金

    2021/12 - 2022/12

  23. プロテインジスルフィドイソメラーゼ群による基質触媒機構の解明

    Offer Organization: 一般財団法人天野エンザイム科学技術振興財団

    2021/12 - 2022/12

  24. 酵素依存的SARS-CoV-2 RBDドメインの失活機序の理解

    Offer Organization: 住友財団

    2021/11 - 2022/11

  25. ガレクチン の 構造 機能 制御 メカニズム の解明

    代表者 金村進吾、分担者 奥村正樹

    Offer Organization: 徳島大学 先端酵素学研究所「共同研究」

    2021/04 - 2022/04

  26. 不良タンパク質の高感度検出手法の確立

    代表者 馬渕 拓哉、分担者 奥村 正樹

    System: 東北大学 学際研 学際研究共創プログラム

    2020/07 - 2022/03

  27. 不良タンパク質を⽤いた加齢の模倣による睡眠変化メカニズムの解明

    代表者 常松友美, 分担者, 奥村正樹

    System: 東北大学 学際研 学際研究共創プログラム

    2020/07 - 2022/03

  28. 最先端タンパク質構造解析を駆使した生物学的相分離の理解

    代表 横山武司, 分担者, 奥村正樹

    Offer Organization: 東北大学 学際研 領域創成研究プログラム

    2020/06 - 2022/03

  29. 分子夾雑環境における酸化的フォールディングのモニタリング法の開発

    2020/04 - 2022/03

  30. PDIファミリーメンバーP5による小胞体内蛋白質品質管理の解明 Competitive

    奥村 正樹

    Offer Organization: 日本学術振興会: 科学研究費補助金

    System: 基盤C

    2019/04 - 2022/03

  31. カルシウムによるPDIファミリー酵素の構造機能制御の理解

    奥村正樹

    Offer Organization: 公益財団法人 応用酵素協会

    System: 酵素研究助成

    2020/07 - 2021/07

  32. ⼩胞体ストレス応答を制御するIRE1 活性型ジスルフィドオリゴマーの形成と解離の分⼦機構解明

    2020/07 - 2021/03

  33. PDIファミリーによるインスリン品質管理機構の解明 Competitive

    奥村 正樹

    Offer Organization: 武田科学振興財団：ライフサイエンス研究継続

    2019/08 - 2021/03

  34. ガレクチンの機能制御メカニズムの探求 Competitive

    奥村 正樹

    Offer Organization: 東北大 学際研

    System: 領域創成研究プログラム

    2019/04 - 2021/03

  35. 小胞体内MHCの立体構造構築の理解 Competitive

    奥村 正樹

    Offer Organization: 日本学術振興会：科学研究費補助金

    System: 新学術領域研究(研究領域提案型)「ネオセルフ」

    2019/04 - 2021/03

  36. MHC クラス1 の品質管理と機能制御の理解 Competitive

    奥村 正樹

    Offer Organization: 持田記念医学薬学振興財団

    2019/12 - 2020/12

  37. Enzyme-mimic polymer catalysts for electrochemical carbon dioxide reduction reaction

    2019/07 - 2020/03

  38. PDI familyによる翻訳途中および翻訳後基質タンパク質の認識プロセスの一分子観察 Competitive

    奥村 正樹

    Offer Organization: 熊本大学

    System: 発生医学の共同研究拠点

    2018/04 - 2019/03

  39. 小胞体が備えるタンパク質品質管理ネットワークの解明 Competitive

    奥村 正樹

    Offer Organization: JST連携型博士研究人材総合育成システム次世代研究者育成プログラム

    2017/04 - 2019/03

  40. 酵素基質相互作用を決定する動的構造制御 Competitive

    奥村 正樹

    Offer Organization: 日本学術振興会: 科学研究費補助金

    System: 新学術領域研究(研究領域提案型)「動的構造生命」

    2017/04 - 2019/03

  41. フォールディング中間体の分子認識から紐解くタンパク質品質管理の分子基盤 Competitive

    奥村 正樹

    Offer Organization: 日本学術振興会: 科学研究費補助金

    System: 若手B

    2017/04 - 2019/03

  42. 翻訳途中の新生鎖に働きかけるPDI familyの直接観察 Competitive

    奥村 正樹

    Offer Organization: 熊本大学

    System: 発生医学の共同研究拠点

    2017/04 - 2018/03

  43. PDIファミリーによるインスリン品質管理機構の解明 Competitive

    奥村 正樹

    Offer Organization: 武田科学振興財団

    System: ライフサイエンス研究助成

    2017/04 - 2018/03

  44. 高速AFMが明らかにする小胞体関連分解タンパク質ERdj5の1分子動態 Competitive

    奥村 正樹

    Offer Organization: 熊本大学

    System: 発生医学の共同研究拠点

    2016/04 - 2017/03

  45. 小胞体タンパク質品質管理ネットワークの解明 Competitive

    奥村 正樹

    Offer Organization: 内藤記念科学振興財団

    System: 内藤記念科学奨励金

    2016/04 - 2017/03

  46. 分子認識による酸化的フォールディングの1分子観察 Competitive

    奥村 正樹

    Offer Organization: 日本学術振興会: 科学研究費補助金

    System: 新学術領域研究(研究領域提案型)「動的構造生命」

    2015/04 - 2017/03

  47. 酸素を起点としたジスルフィド形成ネットワークの解明 Competitive

    奥村 正樹

    Offer Organization: 上原記念生命科学財団

    System: 研究奨励

    2015/04 - 2016/03

  48. ＰＤＩファミリー酵素による酸化的フォールディング中間体の認識機構とその生理的意義 Competitive

    奥村 正樹

    Offer Organization: 日本学術振興会

    System: 特別研究員奨励費

    2013/04 - 2016/03

  49. プロウログアニリンのプロ領域の分子内シャペロン機能の解明と応用 Competitive

    奥村 正樹

    Offer Organization: 日本科学協会

    System: 笹川科学研究助成

    Category: 特別研究員奨励費

    Institution: 関西学院大学

    2009/04 - 2010/03

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    1.プロウログアニリンにおける構造形成機構の解明 今までに、プロウログアニリンの構造形成機構の解析により,プロウログアニリンの構造形成はウログアニリン領域内ジスルフィド結合の架け違った異性体1および異性体2を経由して天然型のジスルフィド結合様式を形成することを明らかにしている。さらにそれぞれの異性体の構造決定を目指し,NMR解析に着手した結果,最終的にトラップされる異性体2はプロ領域の構造変化を駆動力として生理活性構造の構築を行っていることを強く示唆した。現在,構造決定の解析中であり,本成果の達成はプロウログアニリンのフォールディングにおける原子レベルでの解明に繋がる。 2.機能性人工タンパク質の創製技術の展開 プロ領域の分子内シャペロン機能を構造制御されるペプチドホルモンの立場から解析するため,今までにプロ領域に捕らえられる人工ペプチドの創製に成功している。そこで,本年度はさらにその構造形成機構を詳細に検討した結果、正しいジスルフィド結合を持っているが不活性構造(トポロジカル異性体)を経由して活性構造へフォールディングすることを明らかにし,プロウログアニリンにおけるプロ領域の構造制御機構と異なった構造制御が行われていることを明らかにした。 さらに以上研究成果を通じて,新たなフォールディング促進剤を創製し論文に採用された結果,FEBS Jにおいて該当分野の総説を、国内外の他の研究グループを招き、まとめるに至った。

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Social Activities 18

  1. 2024 Joint Conference – Korean Society for Protein Science (KSPS) & Protein Science Society of Japan (PSSJ)

    2024/06/14 - 2024/06/15

  2. International Cross-disciplinary Symposium

    2023/10/20 - 2023/10/21

  3. JST創発自発的な融合の場 「第2回分子生命反応創発討論会」

    2023/08/25 - 2023/08/26

  4. Mechanism and manipulation of protein folding and degradation

    Masaki Okumura, Tomohide Saio

    2020/07/09 - 2020/07/09

  5. 東北大学第4回FRIS リトリート

    2019/11/28 - 2019/11/29

  6. 新学術領域「新生鎖」第5回若手ワークショップ

    2018/05/14 - 2018/05/16

  7. 神経変性疾患を多面的に~生物・化学・物理・情報から~理解する

    2024/11/29 -

  8. 2nd International Cross-disciplinary Symposium

    2024/06/29 -

  9. 相分離遅延を可視化する先端技術

    2024/06/13 -

  10. 遅延制御による脳機能障害および神経変性疾患の理解

    2023/12/07 -

  11. 遅延制御による相分離現象の理解

    2023/07/05 -

  12. フォールディング異常と脳機能障害の理解

    2022/11/30 -

  13. キネティクスから理解する生命システム

    2022/06/08 -

  14. タンパク質会合の新展開 New frontier for protein assembly

    2021/12/01 -

  15. インスリン研究の新展開, New frontier for insulin study

    Masaki Okumura, Lee Young-Ho

    2020/12/05 -

  16. International symposium on unfolded proteins, protein folding, and disease-causing aggregation, Korea

    2019/10/24 -

  17. 第二回タンパク質可塑性の研究会、東京農工大学

    2019/09/20 -

  18. タンパク質の運命を制御する生体システムと疾病のフロンティア、第92回日本生化学会年会ワークショップ企画

    奥村 正樹、李 映昊

    2019/09/19 -

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Media Coverage 1

  1. 独創的な若手研究者を育てる 東北大が独自システム

    日経新聞

    2021/08/11

    Type: Newspaper, magazine