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オクムラ マサキ
奥村 正樹
Masaki Okumura
所属
高等研究機構学際科学フロンティア研究所 新領域創成研究部 先端基礎科学研究領域
職名
准教授
学位
  • 博士(理学)(関西学院大学)

  • 修士(理学)(関西学院大学)

e-Rad 研究者番号
50635810

経歴 9

  • 2022年4月 ~ 継続中
    東北大学 生命科学研究科 (兼務)

  • 2022年4月 ~ 継続中
    東北大学 学際科学フロンティア研究所 准教授

  • 2021年7月 ~ 継続中
    東北大学 プロミネントリサーチフェロー

  • 2017年4月 ~ 2022年3月
    東北大学 学際科学フロンティア研究所 助教

  • 2016年4月 ~ 2017年3月
    東北大学 多元物質科学研究所 助教

  • 2013年4月 ~ 2016年3月
    日本学術振興会 特別研究員 PD

  • 2012年4月 ~ 2013年3月
    九州大学 生体防御医学研究所 学術研究員

  • 2011年4月 ~ 2012年3月
    日本学術振興会 特別研究員 PD

  • 2010年4月 ~ 2011年3月
    日本学術振興会 特別研究員 DC2

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学歴 2

  • 関西学院大学 理工学研究科 博士後期課程

    2008年4月 ~ 2011年3月

  • 関西学院大学 理工学研究科 前期課程

    2006年4月 ~ 2008年3月

研究分野 1

  • ライフサイエンス / 構造生物化学 /

受賞 6

  1. 天野エンザイム科学技術振興財団 研究奨励賞

    2021年5月

  2. 科学計測振興賞、東北大学

    2019年12月

  3. excellent poster award

    2016年9月 新学術領域、新生鎖の生物学

  4. 若手奨励賞

    2016年6月 日本蛋白質科学会

  5. Best Poster Award

    2015年4月 ER redox club meeting in Venice

  6. 仁田記念賞

    2011年1月 関西学院大学

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論文 49

  1. Enzymatic and synthetic regulation of polypeptide folding

    Muraoka T,* Okumura M,* and Saio T.*

    Chem. Sci. in press 2023年12月

  2. Diselenide-bond replacement of the external disulfide bond of insulin increases its oligomerization leading to sustained activity 査読有り

    Arai K,#* Okumura M,# Lee Y.H.,# Katayama H, Mizutani K, Lin Y, Park S.Y., Sawada K, Toyoda M, Hojo H, Inaba K, and Iwaoka M.

    Communications Chemistry 6 (1) 2023年11月21日

    出版者・発行元:Springer Science and Business Media LLC

    DOI: 10.1038/s42004-023-01056-4  

    eISSN:2399-3669

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    Abstract Seleno-insulin, a class of artificial insulin analogs, in which one of the three disulfide-bonds (S-S’s) of wild-type insulin (Ins) is replaced by a diselenide-bond (Se-Se), is attracting attention for its unique chemical and physiological properties that differ from those of Ins. Previously, we pioneered the development of a [C7U<sup>A</sup>,C7U<sup>B</sup>] analog of bovine pancreatic insulin (SeIns) as the first example, and demonstrated its high resistance against insulin-degrading enzyme (IDE). In this study, the conditions for the synthesis of SeIns via native chain assembly (NCA) were optimized to attain a maximum yield of 72%, which is comparable to the in vitro folding efficiency for single-chain proinsulin. When the resistance of BPIns to IDE was evaluated in the presence of SeIns, the degradation rate of BPIns became significantly slower than that of BPIns alone. Furthermore, the investigation on the intermolecular association properties of SeIns and BPIns using analytical ultracentrifugation suggested that SeIns readily forms oligomers not only with its own but also with BPIns. The hypoglycemic effect of SeIns on diabetic rats was observed at a dose of 150 μg/300 g rat. The strategy of replacing the solvent-exposed S-S with Se-Se provides new guidance for the design of long-acting insulin formulations.

  3. Semi-enzymatic acceleration of oxidative protein folding by N-methylated heteroaromatic thiols 査読有り

    Okada S, Matsumoto Y, Takahashi R, Arai K, Kanemura S, Okumura M,* and Muraoka T.*

    Chem. Sci. 14 7630-7636 2023年6月

    DOI: 10.1039/d3sc01540h  

    ISSN:2041-6520

    eISSN:2041-6539

  4. Functional Interplay Between P5 And PDI/ERp72 To Drive Protein Folding 招待有り 査読有り

    Matsusaki, M., Okada, R., Tanikawa, Y., Kanemura, S., Ito, D., Lin, Y., Watabe, M., Yamaguchi, H., Saio, T., Lee, YH., Inaba, K., and Okumura, M.*

    Biology 10 (11) 1112 2021年11月

  5. Ca2+ regulates ERp57-calnexin complex formation 査読有り

    Tanikawa, Y., Kanemura, S., Ito, D., Lin, Y., Matsusaki, M., Kuroki, K., Yamaguchi, H., Maenaka, K., Lee, Y.H., Inaba, K., and Okumura, M.*

    molecules 26 2853 2021年6月

  6. A unique leucine-valine adhesive motif supports structure and function of protein disulfide isomerase P5 via dimerization 査読有り

    Okumura, M.,* Kanemura, S.,# Matsusaki, M., # Kinoshita, M., # Saio, T., Ito, D., Hirayama, C., Kumeta, H., Watabe, M., Amagai, Y., Lee, Y.H., Akiyama, S., and Inaba, K.*

    Structure 29 1357-1370 2021年3月

  7. Conjugate of Thiol and Guanidyl Units with Oligoethylene Glycol Linkage for Manipulation of Oxidative Protein Folding 招待有り 査読有り

    Okada, S., Matsusaki, M., Okumura, M.,* and Muraoka, T.*

    molecules 26 (4) 879-879 2021年2月

    出版者・発行元:None

    DOI: 10.3390/molecules26040879  

    eISSN:1420-3049

  8. Visualization of structural dynamics of protein disulfide isomerase enzymes in catalysis of oxidative folding and reductive unfolding 招待有り 査読有り

    Okumura M, Noi K, and Inaba K*

    Current Opinion in Structural Biology 66 49-57 2021年2月

  9. PDI Family Members as Guides for Client Folding and Assembly 招待有り 査読有り

    Kanemura, S#, Matsusaki, M#, Inaba, K, and Okumura, M.*

    Int. J. Mol. Sci. 21 E9351 2020年12月

  10. Antipsychotic olanzapine-induced misfolding of proinsulin in the ER accounts for atypical development of diabetes 国際誌 査読有り

    Ninagawa S*, Tada S,# Okumura M,# Inoguchi K,# Kinoshita M, Kanemura S, Imami K, Umezawa H, Ishikawa T, Okada T, Mackin R, Torii S, Ishihama Y, Inaba K, Anazawa T, Nagamine T, Mori K*

    eLife 9 e60970 2020年11月

    DOI: 10.7554/eLife.60970  

  11. The Protein Disulfide Isomerase family: from Proteostasis to Pathogenesis 査読有り

    Matsusaki M, Kanemura S, Kinoshita M, Lee YH, Inaba K,* Okumura M.*

    Biochim Biophys Acta-general subjects 1864 129338 2020年2月

    DOI: 10.1016/j.bbagen.2019.04.003.  

  12. Diverse Structural Conversion and Aggregation Pathways of Alzheimer's Amyloid-β (1-40). 国際誌 査読有り

    Lin Y, Sahoo BR, Ozawa D, Kinoshita M, Kang J, Lim MH, Okumura M, Huh YH, Moon E, Jang JH, Lee HJ, Ryu KY, Ham S, Won HS, Ryu KS, Sugiki T, Bang JK, Hoe HS, Fujiwara T, Ramamoorthy A, Lee YH.*

    ACS nano 13 (8) 8766-8783 2019年8月27日

    DOI: 10.1021/acsnano.9b01578  

  13. Dynamic assembly of protein disulfide isomerase in catalysis of oxidative protein folding 査読有り

    Okumura M,* Noi K, Kanemura S, Kinoshita M, Saio T, Inoue Y, Hikima T, Akiyama S, Ogura T,* Inaba K.*

    Nature Chemical Biology 15 (5) 499-509 ★Faculty of 1000に選出 2019年5月

    出版者・発行元:None

    DOI: 10.1038/s41589-019-0268-8.  

    ISSN:1552-4450

    eISSN:1552-4469

  14. Coupling effects of thiol and urea-type groups for promotion of oxidative protein folding 査読有り

    Okada S, Matsusaki M, Arai K, Hidaka Y, Inaba K, Okumura M,* Muraoka T.*

    Chem Commun (Camb) 55 (6) 759-762 ★雑誌のバックカバー 2019年1月

    DOI: 10.1039/C8CC08657E  

    ISSN:1359-7345

    eISSN:1364-548X

  15. Preparation of Selenoinsulin as a Long-Lasting Insulin Analogue 査読有り

    Arai K,# Takei T,# Okumura M,# Watanabe S,# Amagai Y, Asahina Y, Moroder L, Hojo H,* Inaba K,* Iwaoka M.*

    ANGEWANDTE CHEMIE-INTERNATIONAL EDITION 56 (20) 5522-5526 2017年5月

    出版者・発行元:None

    DOI: 10.1002/anie.201701654  

    ISSN:1433-7851

    eISSN:1521-3773

  16. Structures and functions of protein disulfide isomerase family members involved in proteostasis in the endoplasmic reticulum 査読有り

    Masaki Okumura, Hiroshi Kadokura, Kenji Inaba

    FREE RADICAL BIOLOGY AND MEDICINE 83 314-322 2015年6月

    出版者・発行元:ELSEVIER SCIENCE INC

    DOI: 10.1016/j.freeradbiomed.2015.02.010  

    ISSN:0891-5849

    eISSN:1873-4596

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    The endoplasmic reticulum (ER) is an essential cellular compartment in which an enormous number of secretory and cell surface membrane proteins are synthesized and subjected to cotranslational or posttranslational modifications, such as glycosylation and disulfide bond formation. Proper maintenance of ER protein homeostasis (sometimes termed proteostasis) is essential to avoid cellular stresses and diseases caused by abnormal proteins. Accumulating knowledge of cysteine-based redox reactions catalyzed by members of the protein disulfide isomerase (PDI) family has revealed that these enzymes play pivotal roles in productive protein folding accompanied by disulfide formation, as well as efficient ER-associated degradation accompanied by disulfide reduction. Each of PDI family members forms a protein-protein interaction with a preferential partner to fulfill a distinct function. Multiple redox pathways that utilize PDIs appear to function synergistically to attain the highest quality and productivity of the ER, even under various stress conditions. This review describes the structures, physiological functions, and cooperative actions of several essential PDIs, and provides important insights into the elaborate proteostatic mechanisms that have evolved in the extremely active and stress-sensitive ER. (C) 2015 Elsevier Inc. All rights reserved.

  17. Inhibition of the functional interplay between endoplasmic reticulum (ER) oxidoreduclin-1α (Ero1α) and protein-disulfide isomerase (PDI) by the endocrine disruptor bisphenol A. 査読有り

    Okumura M,* Kadokura H, Hashimoto S, Yutani K, Kanemura S, Hikima T, Hidaka Y, Ito L, Shiba K, Masui S, Imai D, Imaoka S, Yamaguchi H,* Inaba K.*

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 289 (39) 27004-27018 2014年9月

    出版者・発行元:None

    DOI: 10.1074/jbc.M114.564104  

    ISSN:0021-9258

    eISSN:1083-351X

  18. Radically Different Thioredoxin Domain Arrangement of ERp46, an Efficient Disulfide Bond Introducer of the Mammalian PDI Family 査読有り

    Kojima R,# Okumura M,# Masui S, Kanemura S, Inoue M, Saiki M, Yamaguchi H, Hikima T, Suzuki M, Akiyama S, Inaba K.*

    STRUCTURE 22 (3) 431-443 2014年3月

    出版者・発行元:None

    DOI: 10.1016/j.str.2013.12.013  

    ISSN:0969-2126

    eISSN:1878-4186

  19. Chemical Methods for Producing Disulfide Bonds in Peptides and Proteins to Study Folding Regulation 査読有り

    Okumura M, Shimamoto S, Hidaka Y.*

    Current Protocols in Protein Science 2014年

    DOI: 10.1002/0471140864.ps2807s76.  

  20. Structural basis of disulfide bond formation in the bacterial periplasm and ER. 査読有り

    Kojima R,# Okumura M,# Inaba K.*

    Encyclopedia of Life Science 10 (1002) 2013年9月

  21. Synergistic cooperation of PDI family members in peroxiredoxin 4-driven oxidative protein folding 査読有り

    Yoshimi Sato,# Rieko Kojima,# Masaki Okumura,# Masatoshi Hagiwara,# Shoji Masui, Ken-Ichi Maegawa, Masatoshi Saiki, Tomohisa Horibe, Mamoru Suzuki, Kenji Inaba

    Scientific Reports 3 (2456) 10.1038 2013年

    DOI: 10.1038/srep02456  

    ISSN:2045-2322

    eISSN:2045-2322

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    The mammalian endoplasmic reticulum (ER) harbors disulfide bond-generating enzymes, including Ero1α and peroxiredoxin 4 (Prx4), and nearly 20 members of the protein disulfide isomerase family (PDIs), which together constitute a suitable environment for oxidative protein folding. Here, we clarified the Prx4 preferential recognition of two PDI family proteins, P5 and ERp46, and the mode of interaction between Prx4 and P5 thioredoxin domain. Detailed analyses of oxidative folding catalyzed by the reconstituted Prx4-PDIs pathways demonstrated that, while P5 and ERp46 are dedicated to rapid, but promiscuous, disulfide introduction, PDI is an efficient proofreader of non-native disulfides. Remarkably, the Prx4-dependent formation of native disulfide bonds was accelerated when PDI was combined with ERp46 or P5, suggesting that PDIs work synergistically to increase the rate and fidelity of oxidative protein folding. Thus, the mammalian ER seems to contain highly systematized oxidative networks for the efficient production of large quantities of secretory proteins.

  22. Effects of positively charged redox molecules on disulfide-coupled protein folding 査読有り

    Masaki Okumura, Shigeru Shimamoto, Takeyoshi Nakanishi, Yu-ichiro Yoshida, Tadafumi Konogami, Shogo Maeda, Yuji Hidaka

    FEBS LETTERS 586 (21) 3926-3930 2012年11月

    出版者・発行元:ELSEVIER SCIENCE BV

    DOI: 10.1016/j.febslet.2012.09.031  

    ISSN:0014-5793

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    In vitro folding of disulfide-containing proteins is generally regulated by redox molecules, such as glutathione. However, the role of the cross-disulfide-linked species formed between the redox molecule and the protein as a folding intermediate in the folding mechanism is poorly understood. In the present study, we investigated the effect of the charge on a redox molecule on disulfide-coupled protein folding. Several types of aliphatic thiol compounds including glutathione were examined for the folding of disulfide-containing-proteins, such as lysozyme and prouroguanylin. The results indicate that the positive charge and its dispersion play a critical role in accelerating disulfide-coupled protein folding. (C) 2012 Federation of European Biochemical Societies. Published by Elsevier B.V. All rights reserved.

  23. A chemical method for investigating disulfide-coupled peptide and protein folding 査読有り

    Masaki Okumura, Shigeru Shimamoto, Yuji Hidaka

    FEBS JOURNAL 279 (13) 2283-2295 2012年7月

    出版者・発行元:WILEY-BLACKWELL

    DOI: 10.1111/j.1742-4658.2012.08596.x  

    ISSN:1742-464X

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    Investigations of protein folding have largely involved studies using disulfide-containing proteins, as disulfide-coupled folding of proteins permits the folding intermediates to be trapped and their conformations determined. Over the last decade, a combination of new biotechnical and chemical methodology has resulted in a remarkable acceleration in our understanding of the mechanism of disulfide-coupled protein folding. In particular, expressed protein ligation, a combination of native chemical ligation and an intein-based approach, permits specifically labeled proteins to be easily produced for studies of protein folding using biophysical methods, such as NMR spectroscopy and X-ray crystallography. A method for regio-selective formation of disulfide bonds using chemical procedures has also been established. This strategy is particularly relevant for the study of disulfide-coupled protein folding, and provides us not only with the native conformation, but also the kinetically trapped topological isomer with native disulfide bonds. Here we review recent developments and applications of biotechnical and chemical methods to investigations of disulfide-coupled peptide and protein folding. Chemical additives designed to accelerate correct protein folding and to avoid non-specific aggregation are also discussed.

  24. Acceleration of disulfide-coupled protein folding using glutathione derivatives 査読有り

    Masaki Okumura, Masatoshi Saiki, Hiroshi Yamaguchi, Yuji Hidaka

    FEBS JOURNAL 278 (7) 1137-1144 2011年4月

    出版者・発行元:WILEY-BLACKWELL

    DOI: 10.1111/j.1742-4658.2011.08039.x  

    ISSN:1742-464X

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    Protein folding occurs simultaneously with disulfide bond formation. In general, the in vitro folding of proteins containing disulfide bond(s) is carried out in the presence of redox reagents, such as glutathione, to permit native disulfide pairing to occur. It is well known that the formation of a disulfide bond and the correct tertiary structure of a target protein are strongly affected by the redox reagent used. However, little is known concerning the role of each amino acid residue of the redox reagent, such as glutathione. Therefore, we prepared glutathione derivatives - glutamyl-cysteinyl-arginine (ECR) and arginyl-cysteinyl-glycine (RCG) - and examined their ability to facilitate protein folding using lysozyme and prouroguanylin as model proteins. When the reduced and oxidized forms of RCG were used, folding recovery was greater than that for a typical glutathione redox system. This was particularly true when high protein concentrations were employed, whereas folding recovery using ECR was similar to that of the glutathione redox system. Kinetic analyses of the oxidative folding of prouroguanylin revealed that the folding velocity (K(RCG) = 3.69 x 10-3 s-1) using reduced RCG/oxidized RCG was approximately threefold higher than that using reduced glutathione/oxidized glutathione. In addition, folding experiments using only the oxidized form of RCG or glutathione indicated that prouroguanylin was converted to the native conformation more efficiently in the case of RCG, compared with glutathione. The findings indicate that a positively charged redox molecule is preferred to accelerate disulfide-exchange reactions and that the RCG system is effective in mediating the formation of native disulfide bonds in proteins.

  25. Elucidating the Peptide Degradation Mechanism by Insulin Degrading Enzyme 査読有り

    Kuramochi, T, Kanemura, S, Furukawa, R, Yamaguchi, H, Arai, K, Lee, Y.H, Okumura, M

    Peptide Science 83-84 2023年10月

  26. Oxidative Protein Folding Promotion by Imidazoyl-conjugated Thiol 査読有り

    Okada, S., Matsumoto, Y., Okumura, M., and Muraoka, T.*

    Chem.Lett. (52) 202-205 2023年1月

  27. Cysteine-based protein folding modulators for trapping intermediates and misfolded forms 査読有り

    Nishino, H., Kitamura, M., Okada, S., Miyake, R., Okumura, M., and Muraoka, T.*

    RSC adv 12 26658-26664 2022年9月

  28. Biophysical elucidation of neural network and chemical regeneration of neural tissue 査読有り

    Muraoka, T*, Saio, T, and Okumura, M

    Biophysics and Physicobiology 19 e190024. 2022年

    出版者・発行元:None

    DOI: 10.2142/biophysico.bppb-v19.0024  

    eISSN:2189-4779

  29. Distinct roles and actions of protein disulfide isomerase family enzymes in catalysis of co-translational disulfide bond formation 査読有り

    Hirayama, C., Machida, K., Noi, K., Murakawa, T., Okumura, M., Ogura, T., Imataka, H., and Inaba, K*.

    iScience 4 102296 2021年3月

  30. Biochemical characterization of ER-resident peroxidases, GPx7 and GPx8, reveals their different and regulated oxidative activities 査読有り

    Kanemura S., Sofia E., Hirai N., Okumura M., Kadokura H., and Inaba K.*

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 295 12772-12785 2020年8月

  31. Solution NMR for investigation of liquid-liquid phase separation 査読有り

    Saio T*, Okumura M, Lee Y.H*

    JKMRS 24 (2) 47-52 2020年7月

    出版者・発行元:None

    DOI: 10.6564/JKMRS.2020.24.2.047  

    ISSN:1226-6531

  32. Ero1-mediated reoxidation of PDI accelerates the folding of cone-snail toxins 査読有り

    O'Brien H, Kanemura S, Okumura M, Baskin RP, Bandyopadhyay PK, Olivera BM, Ellgaard L, Inaba K, Safavi-Hemami H.*

    Int. J. Mol. Sci. 11 E3418. 2018年10月

    DOI: 10.3390/ijms19113418.  

  33. Impact of membrane curvature on amyloid aggregation. 国際誌 査読有り

    Terakawa MS, Lin Y, Kinoshita M, Kanemura S, Itoh D, Sugiki T, Okumura M, Ramamoorthy A, Lee YH.*

    Biochim Biophys Acta Biomembr. 1860 (9) 1741-1764 2018年9月

    DOI: 10.1016/j.bbamem.2018.04.012.  

  34. Energy landscape of polymorphic amyloid generation of β2-microglobulin revealed by calorimetry. 査読有り

    Kinoshita M, Lin Y, Dai I, Okumura M, Markova N, Ladbury JE, Sterpone F, Lee YH.*

    Chem Commun (Camb). (57) 7995-7998 2018年7月

    DOI: 10.1039/c8cc02718h.  

  35. Characterization and optimization of two-chain folding pathways of insulin via native chain assembly 査読有り

    Arai K, Takei T, Shinozaki R, Noguchi N, Fujisawa S, Katayama H, Moroder L, Ando S, Okumura M, Inaba K, Hojo H, Iwaoka M *

    Communications Chemistry 1 e26 2018年3月

  36. The Highly Dynamic Nature of ERdj5 Is Key to Efficient Elimination of Aberrant Protein Oligomers through ER-Associated Degradation 査読有り

    Maegawa KI, Watanabe S,# Noi K,# Okumura M,# Amagai Y,# Inoue M, Ushioda R, Nagata K, Ogura T, Inaba K.*

    STRUCTURE 25 (6) 846-+ 2017年6月

    出版者・発行元:None

    DOI: 10.1016/j.str.2017.04.001  

    ISSN:0969-2126

    eISSN:1878-4186

  37. Human ER Oxidoreductin-1 alpha (Ero1 alpha) Undergoes Dual Regulation through Complementary Redox Interactions with Protein-Disulfide Isomerase 査読有り

    Shingo Kanemura, Masaki Okumura, Katsuhide Yutani, Thomas Ramming, Takaaki Hikima, Christian Appenzeller-Herzog, Shuji Akiyama, Kenji Inaba

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 291 (46) 23952-23964 2016年11月

    出版者・発行元:AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC

    DOI: 10.1074/jbc.M116.735662  

    ISSN:0021-9258

    eISSN:1083-351X

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    In the mammalian endoplasmic reticulum, oxidoreductin-1 (Ero1) generates protein disulfide bonds and transfers them specifically to canonical protein-disulfide isomerase (PDI) to sustain oxidative protein folding. This oxidative process is coupled to the reduction of O-2 to H2O2 on the bound flavin adenine dinucleotide cofactor. Because excessive thiol oxidation and H2O2 generation cause cell death, Ero1 activity must be properly regulated. In addition to the four catalytic cysteines (Cys(94), Cys(99), Cys(104), and Cys(131)) that are located in the flexible active site region, the Cys(208)-Cys(241) pair located at the base of another flexible loop is necessary for Ero1 regulation, although the mechanistic basis is not fully understood. The present study revealed that the Cys(208)-Cys(241) disulfide was reduced by PDI and other PDI family members during PDI oxidation. Differential scanning calorimetry and small angle X-ray scattering showed that mutation of Cys(208) and Cys(241) did not grossly affect the thermal stability or overall shape of Ero1, suggesting that redox regulation of this cysteine pair serves a functional role. Moreover, the flexible loop flanked by Cys(208) and Cys(241) provides a platform for functional interaction with PDI, which in turn enhances the oxidative activity of Ero1 through reduction of the Cys(208)-Cys(241) disulfide. We propose a mechanism of dual Ero1 regulation by dynamic redox interactions between PDI and the two Ero1 flexible loops that harbor the regulatory cysteines.

  38. Redox-assisted regulation of Ca2+ homeostasis in the endoplasmic reticulum by disulfide reductase ERdj5 査読有り

    Ryo Ushioda, Akitoshi Miyamoto, Michio Inoue, Satoshi Watanabe, Masaki Okumura, Ken-ichi Maegawa, Kaiku Uegaki, Shohei Fujii, Yasuko Fukuda, Masataka Umitsu, Junichi Takagi, Kenji Inaba, Katsuhiko Mikoshiba, Kazuhiro Nagata

    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 113 (41) E6055-E6063 2016年10月

    出版者・発行元:NATL ACAD SCIENCES

    DOI: 10.1073/pnas.1605818113  

    ISSN:0027-8424

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    Calcium ion (Ca2+) is an important second messenger that regulates numerous cellular functions. Intracellular Ca2+ concentration ([Ca2+](i)) is strictly controlled by Ca2+ channels and pumps on the endoplasmic reticulum (ER) and plasma membranes. The ER calcium pump, sarco/endoplasmic reticulum calcium ATPase (SERCA), imports Ca2+ from the cytosol into the ER in an ATPase activity-dependent manner. The activity of SERCA2b, the ubiquitous isoform of SERCA, is negatively regulated by disulfide bond formation between two luminal cysteines. Here, we show that ERdj5, a mammalian ER disulfide reductase, which we reported to be involved in the ER-associated degradation of misfolded proteins, activates the pump function of SERCA2b by reducing its luminal disulfide bond. Notably, ERdj5 activated SERCA2b at a lower ER luminal [Ca2+] ([Ca2+](ER)), whereas a higher [Ca2+](ER) induced ERdj5 to form oligomers that were no longer able to interact with the pump, suggesting [Ca2+](ER)-dependent regulation. Binding Ig protein, an ER-resident molecular chaperone, exerted a regulatory role in the oligomerization by binding to the J domain of ERdj5. These results identify ERdj5 as one of the master regulators of ER calcium homeostasis and thus shed light on the importance of cross talk among redox, Ca2+, and protein homeostasis in the ER.

  39. Cysteines 208 and 241 in Ero1α are required for maximal catalytic turnover. 査読有り

    Ramming T, Kanemura S, Okumura M, Inaba K, Appenzeller-Herzog C.*

    Redox Biology 7 14-20 2016年4月

    出版者・発行元:None

    DOI: 10.1016/j.redox.2015.11.004  

    ISSN:2213-2317

  40. Structural stability of amyloid fibrils depends on the existence of the peripheral sequence near the core cross-beta region 査読有り

    Masatoshi Saiki, Kohei Shiba, Masaki Okumura

    FEBS LETTERS 589 (23) 3541-3547 2015年11月

    出版者・発行元:ELSEVIER SCIENCE BV

    DOI: 10.1016/j.febslet.2015.10.015  

    ISSN:0014-5793

    eISSN:1873-3468

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    Amyloid fibrils are fibrous protein assemblies with distinctive cross-beta structures. For amyloidosis, there are disease-associated mutations outside of the cross-beta structures. Thus, it is necessary to elucidate the role of peripheral sequences outside the cross-beta structure. Amyloid fibrils are generally 10 nm in width; however, the amyloid fibrils of truncated barnase M1 peptides missing the C-terminal sequence outside the cross-beta structure are 20 nm in width. In this study, we performed comparative analysis of the structural stability of amyloids formed by the respective peptides. We found that the C-terminal amino acids dramatically affect the conformational instability in the presence of a denaturing reagent. (C) 2015 Federation of European Biochemical Societies. Published by Elsevier B.V. All rights reserved.

  41. One-Dimensional Sliding of p53 Along DNA Is Accelerated in the Presence of Ca2+ or Mg2+ at Millimolar Concentrations 査読有り

    Agato Murata, Yuji Ito, Risa Kashima, Saori Kanbayashi, Kei Nanatani, Chihiro Igarashi, Masaki Okumura, Kenji Inaba, Takashi Tokino, Satoshi Takahashi, Kiyoto Kamagata

    JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY 427 (16) 2663-2678 2015年8月

    出版者・発行元:ACADEMIC PRESS LTD- ELSEVIER SCIENCE LTD

    DOI: 10.1016/j.jmb.2015.06.016  

    ISSN:0022-2836

    eISSN:1089-8638

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    One-dimensional (1D) sliding of the tumor suppressor p53 along DNA is an essential dynamics required for its efficient search for the binding sites in the genome. To address how the search process of p53 is affected by the changes in the concentration of Mg2+ and Ca2+ after the cell damages, we investigated its sliding dynamics at different concentrations of the divalent cations. The 1D sliding trajectories of p53 along the stretched DNA were measured by using single-molecule fluorescence microscopy. The averaged diffusion coefficient calculated from the mean square displacement of p53 on DNA increased significantly at the higher concentration of Mg2+ or Ca2+, indicating that the divalent cations accelerate the sliding likely by weakening the DNA p53 interaction. In addition, two distributions were identified in the displacement of the observed trajectories of p53, demonstrating the presence of the fast and slow sliding modes having large and small diffusion coefficients, respectively. A coreless mutant of p53, in which the core domain was deleted, showed only a single mode whose diffusion coefficient is about twice that of the fast mode for the full-length p53. Thus, the two modes are likely the result of the tight and loose interactions between the core domain of p53 and DNA. These results demonstrated clearly that the 1D sliding dynamics of p53 is strongly dependent on the concentration of Mg2+ and Ca2+, which maintains the search distance of p53 along DNA in cells that lost homeostatic control of the divalent cations. (C) 2015 Elsevier Ltd. All rights reserved.

  42. A PDI-catalyzed thiol-disulfide switch regulates the production of hydrogen peroxide by human Ero1 査読有り

    Thomas Ramming, Masaki Okumura, Shingo Kanemura, Sefer Baday, Julia Birk, Suzette Moes, Martin Spiess, Paul Jenoe, Simon Berneche, Kenji Inaba, Christian Appenzeller-Herzog

    FREE RADICAL BIOLOGY AND MEDICINE 83 361-372 2015年6月

    出版者・発行元:ELSEVIER SCIENCE INC

    DOI: 10.1016/j.freeradbiomed.2015.02.011  

    ISSN:0891-5849

    eISSN:1873-4596

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    Oxidative folding in the endoplasmic reticulum (ER) involves ER oxidoreductin 1 (Ero1)-mediated disulfide formation in protein disulfide isomerase (PDI). In this process, Ero1 consumes oxygen (O-2) and releases hydrogen peroxide (H2O2), but none of the published Ero1 crystal structures reveal any potential pathway for entry and exit of these reactants. We report that additional mutation of the Cys(208)-Cys(241) disulfide in hyperactive Ero1 alpha (Ero1 alpha-C104A/C131A) potentiates H2O2 production, ER oxidation, and cell toxicity. This disulfide clamps two helices that seal the Flavin cofactor where O-2 is reduced to H2O2. Through its carboxyterminal active site, PDI unlocks this seal by forming a Cys(208)/cy-(241) - dependent mixed-disulfide complex with Ero1 alpha. The H2O2-detoxifying glutathione peroxidase 8 also binds to the Cys(208)/Cys(241) loop region. Supported by O-2 diffusion simulations, these data describe the first enzymatically controlled O-2 access into a flavoprotein active site, provide molecular-level understanding of En:Act regulation and H2O2 production/detoxification, and establish the deleterious consequences of constitutive Ero1 activity. (C) 2015 Elsevier Inc. All rights reserved.

  43. Chemical Methods and Approaches to the Regioselective Formation of Multiple Disulfide Bond 査読有り

    Shimamoto S, Katayama H, Okumura M, Hidaka Y.*

    Current Protocols in Protein Science 2014年

    DOI: 10.1002/0471140864.ps2808s76.  

  44. Bisphenol A induces a conformational change in protein disulfide isomerase. 査読有り

    Okumura M,* Hashimoto S, Yutani K, Kanemura S, Hikima T, Hidaka Y, Ito L, Shiba K, Masui S, Imai D, Imaoka S, Yamaguchi H, Inaba K.

    Peptide Science 331-332 2013年6月

  45. Glutathione Ethylester, a Novel Protein Refolding Reagent, Enhances both the Efficiency of Refolding and Correct Disulfide Formation 査読有り

    Len Ito, Masaki Okumura, Kohsaku Tao, Yusuke Kasai, Shunsuke Tomita, Akiko Oosuka, Hidetoshi Yamada, Tomohisa Shibano, Kentaro Shiraki, Takashi Kumasaka, Hiroshi Yamaguchi

    PROTEIN JOURNAL 31 (6) 499-503 2012年8月

    出版者・発行元:SPRINGER

    DOI: 10.1007/s10930-012-9427-4  

    ISSN:1572-3887

    eISSN:1573-4943

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    Protein refolding constitutes a crucial process for recombinant proteins. We report here on the development of a multifunctional refolding additive, glutathione ethyl ester (GSHEE), prepared from a redox reagent glutathione and an amino acid ethyl ester, an aggregation suppressor. Compared to glutathione, GSHEE showed 3.2-fold higher efficiency for the refolding yield of hen egg lysozyme. More importantly, a low concentration of GSHEE is more effective for refolding than conventional additives, such as amino acid ethyl esters by two orders of magnitude. The high potency of GSHEE makes it a candidate for use as a refolding additive for use in conjunction with reduced and denatured proteins.

  46. Crystallization and Preliminary Crystallographic Analysis of the Triiodothyronine-bb’ Fragment Complex of rat Protein Disulfide Isomerase 査読有り

    Hashimoto S, Ito L, Okumura M, Shibano T, Nawata M, Kumasaka T, Yamaguchi H, Imaoka S.*

    Acta Crystallographica, F 68 476-478 2012年4月

    出版者・発行元:None

    DOI: 10.1107/S1744309112007439  

    ISSN:1744-3091

    eISSN:2053-230X

  47. High-resolution X-ray analysis reveals binding of arginine to aromatic residues of lysozyme surface: implication of suppression of protein aggregation by arginine 査読有り

    Len Ito, Kentaro Shiraki, Takanori Matsuura, Masaki Okumura, Kazuya Hasegawa, Seiki Baba, Hiroshi Yamaguchi, Takashi Kumasaka

    PROTEIN ENGINEERING DESIGN & SELECTION 24 (3) 269-274 2011年3月

    出版者・発行元:OXFORD UNIV PRESS

    DOI: 10.1093/protein/gzq101  

    ISSN:1741-0126

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    While biotechnological applications of arginine (Arg) as a solution additive that prevents protein aggregation are increasing, the molecular mechanism of its effects remains unclear. In this study, we investigated the Arg-lysozyme complex by high-resolution crystallographic analysis. Three Arg molecules were observed to be in close proximity to aromatic amino acid residues of the protein surface, and their occupancies gradually increased with increasing Arg concentration. These interactions were mediated by electrostatic, hydrophobic and cation-pi interactions with the surface residues. The binding of Arg decreased the accessible surface area of aromatic residues by 40%, but increased that of charged residues by 10%. These changes might prevent intermolecular hydrophobic interactions by shielding hydrophobic regions of the lysozyme surface, resulting in an increase in protein solubility.

  48. Crystallization and preliminary crystallographic analysis of Achromobacter protease i mutants 査読有り

    Len Ito, Kentaro Shiraki, Tatsuya Uchida, Masaki Okumura, Hiroshi Yamaguchi

    Acta Crystallographica Section F: Structural Biology and Crystallization Communications 66 (11) 1531-1532 2010年11月

    出版者・発行元:WILEY-BLACKWELL PUBLISHING, INC

    DOI: 10.1107/S1744309110037759  

    ISSN:1744-3091

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    Achromobacter protease I (API), a serine protease, shows an order of magnitude higher activity than bovine trypsin. The optimum pH of mutant enzymes with His210 replaced by Ser (H210S) and Trp169 replaced by Phe (W169F) has been shown to shift from approximately pH 9 (wild-type enzyme) to approximately pH 7 while retaining high activity. The mutants were crystallized by the hanging-drop vapour-diffusion technique with 2 M ammonium sulfate as the precipitant. The space group of the W169F mutant crystal was P1, with unit-cell parameters a = 42.6, b = 34.7, c = 69.5 Å, = 91.8, β = 97.5, γ = 89.9°, while the space group of the H210S mutant crystal was P21, with unit-cell parameters a = 42.4, b = 34.2, c = 67.7 Å, β = 97.6°. Diffraction data were collected from W169F and H210S crystals to resolutions of 2.0 and 2.3 Å, respectively. © 2010 International Union of Crystallography All rights reserved.

  49. Crystallization and preliminary X-ray structural studies of human prouroguanylin 査読有り

    Len Ito, Yuji Hidaka, Masaki Okumura, Hironori Konishi, Hiroshi Yamaguchi

    ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION F-STRUCTURAL BIOLOGY AND CRYSTALLIZATION COMMUNICATIONS 64 (8) 531-532 2008年6月

    出版者・発行元:BLACKWELL PUBLISHING

    DOI: 10.1107/S1744309108013444  

    ISSN:1744-3091

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    Uroguanylin, which serves as an endogenous ligand of guanylyl cyclase C, is initially secreted in the form of a precursor, prouroguanylin. The N-terminal region of prouroguanylin interacts with the mature portion of prouroguanylin during the folding pathway. Here, a preliminary X-ray crystallographic study of prouroguanylin is presented. Prouroguanylin was refolded, purified and crystallized using the hanging-drop vapour-diffusion method. Prouroguanylin crystals were cryocooled and used for data collection. The diffraction data showed that the crystals belonged to space group P6(1)22, with unit-cell parameters a = b = 55.6, c = 157.7 angstrom, and diffracted to 2.5 angstrom resolution. The structure is currently being analyzed.

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MISC 2

  1. Dose-response relationship for the resistance of human insulin to degradation by insulin-degrading enzyme

    Masaki Okumura, Tsubura Kuramochi, Yuxi Lin, Ran Furukawa, Kenji Mizutani, Takeshi Yokoyama, Mingeun Kim, Mi Hee Lim, Hyon-Seung Yi, Kenta Arai, Hiroshi Yamaguchi, Hironobu Hojo, Michio Iwaoka, Yoshikazu Tanaka, Sam-Yong Park, Kenji Inaba, Shingo Kanemura, Young-Ho Lee

    BioRxiv 2023年4月

    DOI: 10.1101/2023.04.08.536135  

  2. Atomistic structure of the interlocking claw-like amyloid fibril of full-length glucagon

    Jeong, H, Lin, Y, Kim, J.H, Yu, W, Heo, Y, Won, H.S, Okumura, M, Lee, Y.H*

    BioRxiv 2022年11月

    DOI: 10.1101/2022.11.21.517306  

書籍等出版物 13

  1. 生物学的相分離の多元的理解~屈折率表示を例に~

    渡部マイ, 金村進吾, 李映昊, 奥村正樹

    月刊細胞 特集「LC(Low-Complexity)ドメインの生物学」 2023年12月

  2. 小胞体ジスルフィド結合触媒ネットワークを支える酵素群の構造基盤

    金村進吾, 稲葉謙次, 奥村正樹

    日本結晶学会誌64,209-210 2022年8月

  3. 小胞体におけるMHCの品質管理

    金村進吾, 松崎元紀, 前仲勝実, 稲葉謙次, 奥村正樹

    臨床免疫・アレルギー科 74 (5) 1-8 2020年11月

  4. 高速原子間力顕微鏡により明らかにされたプロテインジスルフィドイソメラーゼ(PDI)の構造ダイナミクス

    奥村正樹、稲葉謙次

    生化学、pp107-112 2020年2月

  5. 高速原子間力顕微鏡を用いた酵素の触媒機構の可視化:PDIファミリーを例に

    奥村正樹, 稲葉謙次

    北隆館、月間「細胞」構造生物学の最前線pp47-52 2019年10月

  6. PDI ファミリー酵素群の構造ダイナミクスに基づく機能制御

    奥村正樹, 稲葉謙次

    北隆館、月刊「細胞」エレクトロンバイオダイナミクスが支える生命の生存戦略 pp41-46 2019年7月

  7. 放射光利用の手引きー農水産・医療、エネルギー、環境、材料開発分野などへの応用ー細胞のタンパク質の立体構造を頑強にする仕組み

    奥村正樹, 稲葉謙次

    アグネ技術センター 2019年1月

  8. Structural insights into disulfide bond formation and protein quality control in the mammalian endoplasmic reticulum

    Okumura, M, Watanabe, S, Inaba, K

    Royal Society of Chemistry 2018年9月

  9. PDIファミリー酵素による小胞体のタンパク質品質管理機構

    奥村正樹, 稲葉謙次

    アルツハイマー病ー発症メカニズムと新規診断法・創薬・治療開発 2018年8月

  10. X線小角散乱解析が明らかにしたPDIファミリータンパク質ERp46及びPDI酸化酵素Ero1αの構造ダイナミクスと機能

    金村進吾, 奥村正樹, 稲葉謙次

    分子研レターズ 2017年5月

  11. ERp46とPDIの異なる構造と機能的役割

    奥村正樹, 金村進吾, 稲葉謙次

    生物物理学会誌、p34-36 2015年

  12. 哺乳動物細胞の小胞体におけるジスルフィド結合形成ネットワークの構造基盤

    奥村正樹, 稲葉謙次

    羊土社、p208-215 2014年

  13. グルタチオン誘導体を用いたジスルフィド結合含有蛋白質の立体構造形成の促進

    奥村正樹, 日高雄二

    遺伝子医学 メディカルドゥ社、p192-198 2012年

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講演・口頭発表等 179

  1. Understanding the protein quality control mechanism in the endoplasmic reticulum by combining structural biology methods 招待有り

    奥村正樹

    理研和光「一分子の科学」若手研究会 2024年5月13日

  2. 細胞における遅延制御反応場の形成機構と機能発現の探求 招待有り

    奥村正樹

    第104回日本化学会年会 2024年3月20日

  3. 小胞体局在因子による液滴の内部構造と機能の相関研究 招待有り

    奥村正樹

    大阪大学蛋白質研究所セミナー/日本生物物理学会サブグループ「相分離生物物理学」共催セミナー 第8回LLPS研究会 「液-液相分離の共通理解」 2024年3月19日

  4. フォールディングとアンフォールディングの自在操作の実現 招待有り

    奥村正樹

    日本化学会 第104春季年会「日本化学会イノベーション共創プログラム「バイオ医薬品の最前線を支えるスマートケミストリー」」 2024年3月18日

  5. インスリンの一生における 品質管理機構の理解

    倉持円来, 奥村正樹

    AMED CREST 班会議 ケミカルプロテオスタシス 2024年3月9日

  6. 小胞体内顆粒形成メカニズムの理解

    渡部マイ, 奥村正樹

    AMED CREST 班会議 ケミカルプロテオスタシス 2024年3月9日

  7. フォールディングの酵素学的速度制御 招待有り

    奥村正樹

    第46回分子生物学会 2023年12月7日

  8. 多量体分析で解き明かす⼩胞体ストレスセンサーが細胞応答を量的に調節する仕組み 招待有り

    松﨑 元紀, 奥村 正樹

    第46回分子生物学会 2023年12月6日

  9. ⼩胞体局在酵素の酸化還元依存的相分離制御の理解

    鈴木琴乃, 金村進吾, 松﨑元紀, 渡部マイ, 齋尾智英, 李映昊, 中林孝和, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第46回 日本分子生物学 2023年12月6日

  10. PDI familyによる小胞体内プロインスリンのフォールディング触媒機構の理解

    倉持円来, 関凪沙, 荒井堅太, 山口宏, 稲葉謙次, 金村進吾, 奥村正樹

    第46回分子生物学会 ★サイエンスピッチ賞受賞 2023年12月6日

  11. PDIファミリーによるフォールディング中間体触媒機構の解明

    石井琴音, 金村進吾, 山口宏, 日高雄二, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第46回分子生物学会 2023年12月6日

  12. 細胞外レドックス酵素によるウイルス失活化機構の解明

    金村進吾, 橋本里菜, 松崎元紀, 馬渕拓哉, 渡部マイ, 齋尾智英, 高山和雄, 李映昊, 奥村正樹

    第46回分子生物学会 2023年12月6日

  13. 小胞体ストレスセンサーIRE1 によるストレス感知と越膜シグナル変換の分子機構

    松崎元紀, 横山武司, 次田篤史, 金村進吾, 田尻道子, 明石知子, 齋尾智英, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第96回生化学会 2023年11月1日

  14. 小胞体局在酵素の相分離制御に対する活性酸素種および活性窒素種の影響

    渡部マイ, 金村進吾, 鈴木琴乃, 松﨑元紀, 稲葉謙次, 李映昊, 齋尾智英, 奥村正樹

    第96回生化学会 2023年11月1日

  15. カルシウムイオンによって活性制御される酸化的タンパク質フォールディング触媒の開発と機能評価

    三神瑠美, 金村進吾, 奥村正樹, 荒井堅太

    第96回生化学会 2023年10月31日

  16. PDIファミリーによるプロインスリンの品質管理の触媒機序の理解

    倉持円来, 関凪沙, 荒井堅太, 山口宏, 稲葉謙次, 金村進吾, 奥村正樹

    第96回生化学会 2023年10月31日

  17. Elucidating the enzymatic reductive unfolding mechanism of spike/envelope proteins to guide anti-virus activities 招待有り

    Kanemura, S, Hashimoto, R, Matsusaki, M, Mabuchi, T, Watabe, M, Saio, T, Takayama, K, Lee Y. -H, Okumura, M

    International Cross-disciplinary Symposium 2023年10月21日

  18. Insulin quality control mechanism in the endoplasmic reticulum 招待有り

    Kuramochi, T, Seki, N, Arai, K, Yamaguchi, H, Inaba, K, Kanemura, S, Okumura, M

    International Cross-disciplinary Symposium 2023年10月21日

  19. Discovery of a transient reaction field in the endoplasmic reticulum 招待有り

    Masaki Okumura

    International Cross-disciplinary Symposium 2023年10月20日

  20. 遅延制御②「細胞における遅延制御反応場の 形成機構と機能発現の探求」 招待有り

    奥村正樹

    学術変革領域(B)「遅延制御」「脳分子探査」「多元応答ゲノム」領域横断小規模研究会 2023年9月11日

  21. PDIファミリー酵素によるウイルス感染抑制機構の解明

    金村進吾, 奥村正樹

    第2回分子生命反応創発討論会 2023年8月25日

  22. ジスルフィド異性化酵素(PDI)群;フォールディング、アンフォールディング、凝集抑制 の理解から紐解く生命現象の理解

    奥村正樹

    第2回分子生命反応創発討論会 2023年8月25日

  23. Elucidating the enzymatic reductive unfolding mechanism of spike/envelope proteins to guide anti-virus activities

    Shingo Kanemura, Rina Hashimoto, Motonori Matsusaki, Takuya Mabuchi, Mai Watabe, Tomohide Saio, Kazuo Takayama, Young-Ho Lee, Masaki Okumura

    第23回 日本蛋白質科学会 ★若手奨励賞受賞講演 2023年7月6日

  24. 小胞体内プロインスリンの品質管理の理解

    倉持円来, 関凪沙, 荒井堅太, 山口宏, 稲葉謙次, 金村進吾, 奥村正樹

    第23回 日本蛋白質科学会 2023年7月6日

  25. PDI familyによる前駆体タンパク質プロウログアニリンの酸化的フォールディング触媒機構の解明

    石井琴音, 金村進吾, 山口宏, 日高雄二, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第23回 日本蛋白質科学会 2023年7月6日

  26. 活性酸素種および活性窒素種による小胞体局在酵素の相分離形成機序の理解

    渡部マイ, 金村進吾, 鈴木琴乃, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第23回 日本蛋白質科学会 2023年7月5日

  27. 小胞体内相分離の理解 招待有り

    奥村正樹

    第23回 日本蛋白質科学会 2023年7月5日

  28. Endoplasmic reticulum-resident enzyme/chaperone PDI family phase separation 招待有り

    奥村正樹

    7th Chemical Proteostasis Seminar AMED-CREST 2023年6月1日

  29. 基質触媒におけるPDI酵素群の動的会合体形成の理解 招待有り

    奥村正樹

    日本化学会 第103春季年会 2023年3月25日

  30. Understanding the mechanism by which Protein Disulfide Isomerase (PDI) family guide proper oxidative folding 招待有り

    Masaki Okumura

    Zoominar "Amyloid Symposium" 2023年2月6日

  31. 各生物学的階層におけるタンパク質品質管理の理解 招待有り

    奥村正樹

    神戸学院大学セミナー 知の創造セミナー 4回目 2023年1月23日

  32. タンパク質品質管理の破綻が 引き起こす変性疾患の理解を目指して 招待有り

    奥村正樹

    新潟大学大学院医歯学総合研究科 ウイルス学分野研究室セミナー 2022年12月16日

  33. 小胞体内局在タンパク質の相分離駆動領域の解明

    奥村正樹

    学術変革領域研究(B) 遅延制御超分子化学 第3回 領域会議 2022年12月2日

  34. PDIファミリーによるプロインスリンの酸化的フォールディング中間体の触媒機序の理解

    関凪沙, 金村進吾, 荒井堅太, 山口宏, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第45回 日本分子生物学会 2022年12月1日

  35. 酸化還元依存的なヒトガレクチン1の構造機能制御機構の解明

    金村進吾, 黒井邦巧, 岡田莉奈, 松崎元紀, 山口宏, 伊藤大, 李映昊, 稲葉謙次, 齋尾智英, 中林孝和, 奥村正樹

    第45回 日本分子生物学会 2022年12月1日

  36. インスリン分解酵素による基質認識メカニズムの理解

    倉持円来, 金村進吾, 古川蘭, 山口宏, 荒井堅太, Lee Young-Ho, 奥村正樹

    第45回 日本分子生物学会 2022年12月1日

  37. ホログラフィック顕微鏡を用いた相分離観察例の紹介 招待有り

    奥村正樹

    第45回 日本分子生物学会 2022年12月1日

  38. 小胞体局在酵素の酸化還元依存的相分離制御の理解

    鈴木琴乃, 金村進吾, 松﨑元紀, 渡部マイ, 齋尾智英, 李映昊, 中林孝和, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第45回 日本分子生物学会 2022年11月30日

  39. PDIファミリーのシャペロン機能の理解:プロテオスタスと神経変性疾患 招待有り

    奥村正樹

    第45回 日本分子生物学会 2022年11月30日

  40. ヒトガレクチン1の酸化還元依存的な機能制御における分子構造基盤

    金村 進吾, 黒井 邦巧, 岡田 莉奈, 松崎 元紀, 山口 宏, 伊藤 大, 李 映昊, 稲葉 謙次, 齋尾 智英, 中林 孝和, 奥村 正樹

    第95回 生化学会 2022年11月10日

  41. プロインスリンの酸化的フォールディングにおける過渡的フォールディング中間体の生化学的評価

    関凪沙, 金村進吾, 荒井堅太, 山口宏, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第95回 生化学会 2022年11月10日

  42. 小胞体内における酸化的フォールディング触媒ネットワークの理解 招待有り

    奥村正樹

    第95回 日本生化学会 2022年11月9日

  43. Protein Disulfide Isomerase family; their molecular actions and functions 招待有り

    Masaki OKumura

    Redox Week in Sendai 2022 2022年10月31日

  44. ELUCIDATING THE PEPTIDE DEGRADATION MECHANISM BY INSULIN DEGRADING ENZYME

    Tsubura Kuramochi, Shingo Kanemura, Ran Furukawa, Hiroshi Yamaguchi, Kenta Arai, Young-Ho Lee, Masaki Okumura

    第59回 ペプチド討論会 2022年10月26日

  45. Structural insights into the protein control system mechanism by PDI family, the endoplasmic reticulum-resident chaperone/enzyme 招待有り

    Masaki Okumura

    Protein Folding, Aggregation, Misfolding Disease, and Disease Crosstalk 2022年9月2日

  46. PDIファミリーメンバーPDIA6の新規構造と機能

    奥村正樹

    第15回 小胞体ストレス研究会 2022年7月31日

  47. Understanding protein quality control mechanism in the endoplasmic reticulum

    奥村正樹

    学際研リトリート 2022年7月21日

  48. シャペロン相分離の駆動領域の理解

    奥村正樹

    学術変革領域研究(B) 遅延制御超分子化学 第2回 領域会議 2022年7月3日

  49. IRE1の会合状態変化によるストレスレベル感知機構の研究

    松崎元紀, 横山武司, 次田篤史, 金村進吾, 田尻道子, 明石知子, 齋尾智英, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第22回 日本蛋白質科学会 2022年6月9日

  50. 各階層における酸化的フォールディング触媒システムの理解 招待有り

    奥村正樹

    第22回 日本蛋白質科学会 2022年6月8日

  51. 酸化型ガレクチン 1 の分子構造基盤

    金村進吾, 岡田莉奈, 黒井邦巧, 松崎元紀, 齋尾智英, 山口宏, 伊藤大, 李映昊, 中林孝和, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第22回 日本蛋白質科学会 2022年6月7日

  52. インスリン分解酵素による基質インスリンの分解機構の理解

    倉持円来, 金村進吾, 古川蘭, 山口宏, 荒井堅太, 李映昊, 奥村正樹

    第22回 日本蛋白質科学会 2022年6月7日

  53. レドックス依存的相分離制御の理解

    鈴木琴乃, 金村進吾, 松﨑元紀, 渡部マイ, 稲葉謙次, 奥村 正樹

    第22回 日本蛋白質科学会 2022年6月7日

  54. 細胞内高次会合体の動態解析

    奥村正樹

    JST創発「融合の場」第1回公開シンポジウム(東北地区) 2022年6月2日

  55. 生体酵素模倣を志向したタンパク質酸化的フォールディング促進剤の開発

    岡田隼輔, 奥村正樹, 村岡貴博

    日本化学会 年会 2022年3月23日

  56. 液液相分離を利用した酸化的タンパク質フォールディング操作

    三浦恵理香, 奥村正樹, 村岡貴博

    日本化学会 年会 2022年3月22日

  57. 蛋白質の構造形成補助および 分解システムにおける遅延制御の理解 招待有り

    奥村正樹

    学術変革領域研究(B) 遅延制御超分子化学 第1回 領域会議 2022年3月15日

  58. 小胞体ストレスセンサーの会合状態分布を介した応答制御機構の研究

    松崎元紀, 横山武司, 次田篤史, 金村進吾, 田尻道子, 明石知子, 齋尾智英, 稲葉謙次, 奥村正樹

    日本農芸化学会2022年度大会 2022年3月15日

  59. Elucidating the ER protein quality control system by protein disulfide isomerase family, the ER resident enzyme/chaperones

    Masaki Okumura, Shingo Kanemura, Motonori Matsusaki, Kenji Inaba

    CMCB2022 2022年1月26日

  60. Understanding the proteostasis network in the endoplasmic reticulum 招待有り

    Masaki Okumura

    Korea-Japan Joint Workshop on Biofunctional Chemistry 2022年1月12日

  61. タンパク質の可逆(相分離)・不可逆(凝集) 会合の理解

    奥村正樹

    伊丹パネル創発研究者交流会 2021年12月22日

  62. 酸化還元制御によるヒトガレクチン1の構造機能調節の理解

    岡田莉奈, 金村進吾, 黒井邦巧, 松崎元紀, 齋尾智英, 山口宏, 伊藤大, 李映昊, 中林孝和, 稲葉謙次, 奥村正樹

    分子生物学会 2021年12月1日

  63. プロインスリンのフォールディング中間体の理解

    関凪沙, 金村進吾, 荒井堅太, 山口宏, 稲葉謙次, 奥村正樹

    分子生物学会 2021年12月1日

  64. インスリン分解酵素による基質分解メカニズムの解明

    古川蘭, 金村進吾, 山口宏, 李映昊, 奥村正樹

    分子生物学会 2021年12月1日

  65. PDIファミリー酵素による前駆体タンパク質の酸化的フォールディング触媒機構の解明

    新納翔悟, 金村進吾, 山口宏, 日高雄二, 稲葉謙次, 奥村正樹

    分子生物学会 2021年12月1日

  66. Ca2+によるERp57-CNX複合体の構造機能調節メカニズムの解明

    金村進吾, 谷川雄哉, 伊藤大, 林雨曦, 松崎元紀, 黒木喜美子, 山口宏, 前仲勝実, 李映昊, 稲葉謙次, 奥村正樹

    分子生物学会 2021年12月1日

  67. PDI familyの動的な会合による小胞体内タンパク質品質管理の理解 招待有り

    奥村正樹

    分子生物学会 2021年12月1日

  68. 細胞における遅延制御反応場の 形成機構と機能発現の探求

    奥村正樹

    学術変革B「遅延制御超分子化学」 キックオフシンポジウム 2021年11月30日

  69. 小胞体内で液滴を形成する因子の生理学的機能の理解 招待有り

    奥村正樹

    第5回LLPS研究会 2021年9月9日

  70. 小胞体内局在酵素・シャペロン による相分離の性質、機能、構造、そして生理学的意義の解明 招待有り

    奥村正樹

    東北大学 第9回「有機・生命・計測科学研究交流セミナー」 2021年7月5日

  71. Elucidating the in vivo oxidative folding mechanism

    金村進吾, 奥村正樹, 稲葉謙次

    第21回 日本蛋白質科学会 年会 2021年6月18日

  72. Structural basis for redox-regulated galectin1 function

    岡田莉奈, 金村進吾, 黒井邦巧, 松崎元紀, 山口宏, 中林孝和, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第21回 日本蛋白質科学会 年会 2021年6月16日

  73. Elucidating the degradation mechanism of substrates by IDE

    古川蘭, 金村進吾, 山口宏, Lee Young-Ho, 奥村正樹

    第21回 日本蛋白質科学会 年会 2021年6月16日

  74. Understanding the folding pathways of proinsulin

    関凪沙, 金村進吾, 荒井堅太, 山口宏, Lee Young-Ho, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第21回 日本蛋白質科学会 年会 2021年6月16日

  75. Impact of Ca2+ on the function interplay between ERp57 and Calnexin

    谷川雄哉, 金村進吾, 伊藤大, Lin Yuxi, 松崎元紀, 山口宏, 黒木喜美子, 前仲勝実, Lee Young-Ho, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第21回 日本蛋白質科学会 年会 2021年6月16日

  76. 小胞体内酸化的フォールディングの触媒システムの理解 招待有り

    奥村正樹

    第21回 日本蛋白質科学会 年会 分子夾雑ワークショップ 2021年6月16日

  77. プロテインジスルフィドイソメラーゼ群による基質触媒機構の解明 招待有り

    奥村正樹

    天野財団第22回酵素応用シンポジウム研究奨励賞受賞講演 2021年6月4日

  78. 細胞内高次会合体の動態解析

    奥村正樹

    創発キックオフ会議 伊丹パネル 2021年5月25日

  79. 分子夾雑環境における酸化的フォールディングのモニタリング法の開発

    奥村正樹

    新学術領域「分子夾雑」班会議 2021年4月16日

  80. ミスフォールドタンパク質およびジスルフィド結合依存的なIRE1の会合状態制御

    松崎元紀, 金村進吾, 田尻道子, 明石知子, 稲葉謙次, 奥村正樹

    日本農芸化学会2021年度大会 2021年3月19日

  81. 分子間ジスルフィド結合による 小胞体ストレスセンサーIRE1の会合状態制御

    松崎元紀, 横山武司, 次田篤史, 金村進吾, 田尻道子, 明石知子, 稲葉謙次, 奥村正樹

    東北大学 第6回「若手アンサンブルセミナー」 2021年2月12日

  82. PDIファミリーによる新生ポリペプチド鎖へのジスルフィド結合導入機構の解明

    平山千尋, 町田幸大, 野井健太郎, 村川直柔, 奥村正樹, 小椋光, 今高寛晃, 稲葉謙次

    第20回東北大学多元物質科学研究所研究発表会 2020年12月8日

  83. Understanding the mechanism by which PDI family members promote the oxidative protein folding of a precursor protein

    増田光紀, 金村進吾, 山口宏, 日高雄二, 稲葉謙次, 奥村正樹

    分子生物学会webフォーラム 2020年12月3日

  84. ヒト由来ガレクチン1の酸化還元依存的な構造機能制御機構の解明

    岡田莉奈, 金村進吾, 黒井邦巧, 松崎元紀, 山口宏, 中林孝和, 稲葉謙次, 奥村正樹

    分子生物学会webフォーラム 2020年12月3日

  85. 小胞体内ジスルフィド結合触媒ネットワークとインスリンフォールディングの品質管理 招待有り

    奥村正樹

    分子生物学会webフォーラム 2020年12月3日

  86. 液液相分離する小胞体内シャペロンの発見、機能、制御機構 招待有り

    奥村正樹

    生化学会 年会 web セミナー 2020年9月14日

  87. 分子夾雑環境における酸化的フォールディングのモニタリング法の開発

    奥村正樹

    新学術領域「分子夾雑」班会議webセミナー 2020年9月10日

  88. 蛋白質の一生

    奥村正樹

    東北大学 FRIS hub meeting webセミナー 2020年7月27日

  89. New insight into a liquid-liquid phase separated chaperone 招待有り

    Masaki Okumura

    The 2020 World Conference on Protein Science 2020年7月9日

  90. Novel Insight into PDI Family-regulated IRE1 Activation/Inactivation

    Motonori Matsusaki, Shingo Kanemura, Kenji Inaba, Masaki Okumura

    2020 World Conference on Protein Science 2020年7月7日

  91. フォールディング中間体の単離、構造特徴、制御から見えてきた新たな小胞体内MHCの品質管理

    奥村正樹

    新学術領域「ネオセルフ」 班会議 webセミナー 2020年6月20日

  92. Direct observation of actions of Protein Disulfide Isomerase in the catalysis of oxidative folding 招待有り

    Masaki Okumura

    KBSI seminar 2020年2月27日

  93. PDIファミリーのシャペロン機能の新展開

    奥村 正樹

    第3回 タンパク質可塑性についての研究会、登別 2019年12月18日

  94. PDIファミリーメンバーP5の新規構造と機能

    奥村 正樹, 金村 進吾, 松崎 元紀, 木下 岬, 荒井 堅太, 平山 千尋, 天貝 佑太, 門倉 広, 秋山 修志, 稲葉 謙次

    第42回分子生物学会年会 2019年12月5日

  95. 新生鎖の立体構造形成を補助するPDIファミリー酵素のジスルフィド結合導入機構

    平山 千尋, 町田 幸大, 野井 健太郎, 奥村 正樹, 小椋 光, 今高 寛晃, 稲葉 謙次

    第42回分子生物学会年会 2019年12月5日

  96. アカデミア創薬における小胞体ストレス応答性酵素を標的とした抗癌剤スクリーニング

    野村 尚生, 松丸 尊紀, 春山 知樹, 前田 直良, 奥村 正樹, 金村 進吾, 稻葉 謙次, 田村 保明, 前仲 勝実

    第42回分子生物学会年会 2019年12月4日

  97. PDIファミリー酵素によるヒト由来ガレクチンの構造機能制御機構の解明

    金村 進吾, 黒井 邦巧, 松崎 元紀, 山口 宏, 中林 孝和, 稲葉 謙次, 奥村 正樹

    第42回分子生物学会年会 2019年12月3日

  98. 小胞体内タンパク質の品質管理のフロンティア~温故知新~ 招待有り

    奥村 正樹

    関西学院大学理工学部講演会 2019年11月1日

  99. 小胞体内のタンパク質品質管理機構の解明 招待有り

    奥村 正樹

    次世代研究者シンポジウム2019、名古屋大学 2019年10月31日

  100. Mechanisms of disulfide bond formation of newly synthesized polypeptide chains in the endoplasmic reticulum 国際会議 招待有り

    Shingo Kanemura, Masaki Okumura, Philip J. Robinson, Neil J. Bulleid, Kenji Inaba

    International symposium on unfolded proteins, protein folding, and disease-causing aggregation, Korea 2019年10月24日

  101. Coupling effects of thiol and urea-type groups for promotion of oxidative folding 国際会議

    Motonori Matsusaki, Shunsuke Okada, Kenji Inaba, Takahiro Muraoka, Masaki Okumura

    International symposium on unfolded proteins, protein folding, and disease-causing aggregation, Korea 2019年10月24日

  102. Structural insights into the protein homeostasis mechanism in the endoplasmic reticulum 国際会議 招待有り

    Masaki Okumura

    International symposium on unfolded proteins, protein folding, and disease-causing aggregation, Korea 2019年10月24日

  103. Structural insights into oxidative protein folding and chaperoning in the mammalian endoplasmic reticulum

    奥村 正樹

    第二回タンパク質可塑性の研究会 2019年9月20日

  104. 新規レドックス分子のデザイン法確立と酸化的フォールディングへの応用

    松崎元紀, 岡田隼輔, 荒井堅太, 日高雄二, 稲葉謙次, 村岡貴博, 奥村正樹

    第92回生化学会年会 2019年9月20日

  105. PDIファミリーによるβ2-microglubulinの品質管理機構の解明

    木下岬, 金村進吾, 松崎元紀, 李映昊, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第92回生化学会年会 2019年9月20日

  106. PDI family酵素によるヒト由来ガレクチンの機能制御機構の解明

    金村進吾, 黒井邦巧, 松崎元紀, 山口宏, 中林孝和, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第92回生化学会年会 2019年9月19日

  107. PDIファミリーが触媒する前駆体タンパク質の酸化的フォールディング機構の解明

    増田光紀, 金村進吾, 木下岬, 山口宏, 日高雄二, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第92回生化学会年会 2019年9月19日

  108. Understanding the mechanism by PDI family control proteostasis 招待有り

    奥村正樹, 稲葉謙次

    第92回生化学会年会 2019年9月19日

  109. Structures and functions of PDI family members involved in proteostasis 国際会議 招待有り

    Masaki Okumura

    University of Glasgow, UK 2019年7月12日

  110. 小胞体内における新生鎖のジスルフィド結合形成機構の解明

    金村進吾, 奥村正樹, Bulleid Neil, 稲葉謙次

    第19回日本蛋白質科学会年会 2019年6月25日

  111. PDIファミリーによる前駆体タンパク質フォールディング中間体の分子認識機構の解明

    増田光紀, 金村進吾, 木下岬, 山口宏, 日高雄二, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第19回日本蛋白質科学会年会 2019年6月25日

  112. 酸化的フォールディングを触媒するPDIの可視化

    奥村正樹, 野井健太郎, 金村進吾, 木下岬, 斉尾智英, 井上裕一, 引間孝明, 秋山修志, 小椋光, 稲葉謙次

    第19回日本蛋白質科学会年会 2019年6月25日

  113. Mechanism of translation-coupled oxidative folding catalyzed by PDI family enzymes

    Chihiro Hirayama, Masaki Okumura, Kodai Machida, Kentaro Noi, Teru Ogura, Hiroaki Imataka, Kenji Inaba

    第19回日本蛋白質科学会年会、★ポスター賞受賞 2019年6月24日

  114. 新規レドックス分子による酸化的フォールディングの促進と応用

    松崎元紀, 岡田隼輔, 荒井堅太, 日高雄二, 稲葉謙次, 村岡貴博, 奥村正樹

    第19日日本蛋白質科学会年会 2019年6月24日

  115. Mechanistic basis and physiological functions of GPx7 and GPx8, newly identified PDI oxidases in the mammalian endoplasmic reticulum

    Elza Firdiani Sofia, Shingo Kanemura, Hiroshi Kadokura, Masaki Okumura, Kenji Inaba

    第19回日本蛋白質科学会年会、★ポスター賞受賞 2019年6月24日

  116. 小胞体内MHCの立体構造構築の理解

    奥村正樹

    新学術領域「ネオセルフ」班会議 2019年6月14日

  117. PDIファミリーによる小胞体内品質管理機構の最前線 招待有り

    奥村正樹

    成蹊大学セミナー 2019年5月27日

  118. 「可塑性」の学際的接点 招待有り

    奥村正樹

    「可塑性」研究会、箱根 2019年5月24日

  119. Mechanisms of translation-coupled oxidative folding 国際会議

    Chihiro Hirayama, Masaki Okumura, Kodai Machida, Kentaro Noi, Teru Ogura, Hiroaki Imataka, Kenji Inaba

    14th ER redox club meeting, Herrsching am Ammersee, Germany 2019年5月8日

  120. Newly developedthiol-disulfide exchange agent,guanidino-thiol 国際会議

    Motonori Matsusaki, Shunsuke Okada, Kenta Arai, Yuji Hidaka, Kenji Inaba, Takahiro Muraoka, Masaki Okumura

    14th ER redox club meeting, Herrsching am Ammersee, Germany 2019年5月8日

  121. Dynamic assembly/disassembly of Protein Disulfide Isomerase during the catalysis of oxidative protein folding 国際会議

    Masaki Okumura, Kentaro Noi, Shingo Kanemura, Misaki Kinoshita, Tomohide Saio, Yuichi Inoue, Takaaki Hikima, Shuji Akiyama, Teru Ogura, Kenji Inaba

    14th ER redox club meeting, Herrsching am Ammersee, Germany 2019年5月8日

  122. Understanding the proteotasis mechanism in the Endoplasmic Reticulum

    Masaki Okumura

    358th IMEG seminar, 熊本大学 2019年2月26日

  123. 小胞体内におけるタンパク質品質管理の理解

    奥村正樹

    東北大学学際研Annual Meeting 2019年2月22日

  124. タンパク質の立体構造形成を助ける分子の創製~新規レドックス制御低分子の開発~

    松崎元紀, 岡田隼輔, 稲葉謙次, 村岡貴博, 奥村正樹

    Bio.Phys.Chem.三重点の探索 2018年12月22日

  125. グアニジル基を用いた蛋白質酸化的フォールディング促進剤の開発

    村岡貴博, 岡田隼輔, 松崎元紀, 荒井堅太, 日高雄二, 稲葉謙次, 奥村正樹

    第18回東北大学多元物質科学研究所研究発表会 2018年12月13日

  126. Protein quality control in the endoplasmic reticulum; From proteostasis to pathology

    奥村 正樹

    東北大学学際研全領域合同シンポジウム 2018年12月7日

  127. Thiol-containing Compounds for Acceleration of Protein Folding 国際会議

    S. Okada, M. Matsusaki, K. Inaba, M. Okumura, T. Muraoka

    10th International Peptide Symposium 2018年12月3日

  128. Mechanistic basis of hydrogen peroxide-dependent PDI family oxidation catalyzed by GPx7 and GPx8 国際会議

    Elza Firdiani Sofia, Shingo Kanemura, Hiroshi Kadokura, Masaki Okumura, Kenji Inaba

    International Symposium on New Horizon in Advanced Materials Tohoku University – Taipei Tech Joint Symposium 2018年12月3日

  129. 小胞体内局在酵素Protein Disulfide Isomerase familyによるタンパク質品質管理機構の理解

    奥村 正樹

    北海道大学薬学部 2018年12月3日

  130. Structure and mechanisms of substrate recognition of P5, a member of the PDI family

    奥村正樹, 金村進吾, 松崎元紀, 木下岬, 荒井堅太, 秋山修志, 稲葉謙次

    第41回日本分子生物学学会 2018年11月28日

  131. Molecular mechanisms of PDI family enzymes in catalysis of oxidative folding of nascent chain

    平山千尋, 奥村正樹, 町田幸大, 野井健太郎, 小椋光, 今高寛晃, 稲葉謙次

    第41回日本分子生物学学会 2018年11月28日

  132. Development of Reducing Agents Accelerating Protein Folding 国際会議

    S. Okada, M. Matsusaki, K. Inaba, M. Okumura, T. Muraoka

    π-System Figuration European-Japanese Workshop 2018 (π-EJ 2018) 2018年11月4日

  133. タンパク質酸化的フォールディングを促進する還元剤の新たな分子デザイン

    岡田隼輔, 松崎元紀, 稲葉謙次, 奥村正樹, 村岡貴博

    第8回 CSJ 化学フェスタ 2018年10月24日

  134. 酸化的タンパク質フォールディングを制御するチオール基含有化合物の開発

    岡田隼輔, 松崎元紀, 稲葉謙次, 奥村正樹, 村岡貴博

    第5回π造形若手会 2018年10月4日

  135. 不良タンパク質の理解

    木下岬, 稲葉謙次, 奥村正樹

    「細胞」でつながる研究会、Bio.Phys.Chem.三重点の探索 2018年9月29日

  136. Understanding the proteotasis mechanism in the Endoplasmic Reticulum 国際会議

    M. Okumura

    KBSI seminar, Korea, 2018年9月10日

  137. 「タンパク質酸化的フォールディング促進剤の開発

    岡田隼輔, 松﨑元紀, 稲葉謙次, 奥村正樹, 村岡貴博

    バイオ関連化学シンポジウム 2018年9月9日

  138. Structural and mechanistic insights into substrate recognition by P5, a member of PDI family 国際会議

    M. Okumura, S. Kanemura, M. Matsusaki, M. Kinoshita, K. Arai, S. Akiyama, K. Inaba

    International Symposium on “Proteins; from the Cradle to the Grave”, 2018年8月26日

  139. Elucidation of molecular mechanisms of PDI family enzymes acting on nascent chains in early-stage of translation 国際会議

    Chihiro Hirayama, Masaki Okumura, Kodai Machida, Kentro Noi, Teru Ogura, Hiroaki Imataka, Kenji Inaba

    International Symposium on “Proteins ; from the cradle to the grave” 2018年8月26日

  140. Molecular mechanism of hydrogen peroxide-dependent PDI family oxidation catalyzed by GPx7 and GPx8 国際会議

    Elza Firdiani Sofia, Shingo Kanemura, Masaki Okumura, Kenji Inaba

    International Symposium on Proteins: From the Cradle to the Grave 2018年8月26日

  141. Molecular mechanism of GPx7- and GPx8- catalyzed PDI family oxidation in conjunction with hydrogen peroxide 国際会議

    Elza Firdiani Sofia, Shingo Kanemura, Masaki Okumura, Kenji Inaba

    The 5th Case Western Reserve University – Tohoku University Joint Workshop 2018年8月2日

  142. Protein Disulfide Isomerase family :from Proteostasis to Pathogenesis, PDIファミリーによるタンパク質品質管理

    奥村正樹

    第3回 FRIS/DIARE Joint Workshop 2018年7月30日

  143. 酵素の構造ダイナミクスから紐解く基質認識の理解―Protein Disulfide Isomeraseを事例として

    奥村 正樹

    第18回日本蛋白質科学会年会、ランチョンセミナー 2018年6月27日

  144. 小胞体内腔における新生のジスルフィド結合形成反応の解析

    金村進吾, 奥村正樹, Neil Bulleid, 稲葉謙次

    第18回日本蛋白質科学会年会 2018年6月26日

  145. P5による基質認識の分子構造基盤

    奥村正樹, 金村進吾, 松崎元紀, 荒井堅太, 秋山修志, 稲葉謙次

    第18回日本蛋白質科学会年会 2018年6月26日

  146. Interplay between PDI family enzymes and nascent chains of their oxidative folding

    平山千尋, 奥村正樹, 町田幸大, 野井健太郎, 小椋光, 今高寛晃, 稲葉謙次

    第18回日本蛋白質科学会年会 2018年6月26日

  147. Mechanistic basis of GPx7 and GPx8 catalytic cycles for PDI oxidation in concert with hydrogen peroxide

    Elza Firdiani Sofia, Shingo Kanemura, Masaki Okumura, Kenji Inaba

    第18回日本蛋白質科学会年会、 2018年6月26日

  148. レドックスによる動的構造と機能の制御

    奥村 正樹

    新学術領域「動的構造生命」班会議 2018年6月12日

  149. 過去、現在、未来の展望から見えてきたアミロイド線維形成の研究

    木下岬, 稲葉謙次, 奥村正樹

    山口東京理科大学 2018年6月11日

  150. Dynamic assembly and disassembly of protein disulfide isomerase in catalysis of oxidative protein folding

    奥村 正樹

    「新生鎖の生物学」第5回若手ワークショップ 2018年5月14日

  151. 生物におけるジスルフィド結合触媒の理解

    松﨑元紀, 稲葉謙次, 奥村正樹

    「細胞」でつながる研究会、Bio.Phys.Chem.三重点の探索 2018年4月28日

  152. Dynamic assembly and disassembly of protein disulfide isomerase in catalysis of oxidative protein folding

    奥村 正樹

    第333回IMEGセミナー、熊本大学発生研 2018年3月19日

  153. Molecular actions of the PDI-family enzymes on nascent polypeptide chains in the catalysis of oxidative protein folding 国際会議

    C. Hirayama, M. Okumura, K. Machida, K. Noi, T. Odura, H. Imatake, K. Inaba

    CLS, Tokyo Tech. International Forum 2018 “Redox regulation of protein functions, transcription, and folding, 2018年3月5日

  154. Dynamic assembly and disassembly of protein disulfide isomerase during guiding proper oxidative protein folding 国際会議

    M. Okumura, K. Noi, S. Kanemura, S. Akiyama, T. Ogura, K. Inaba

    CLS, Tokyo Tech. International Forum 2018 “Redox regulation of protein functions, transcription, and folding, 2018年3月5日

  155. Comprehensive understanding of the mechanism by which Protein Disulfide Isomerase family controls protein homeostasis in the endoplasmic reticulum

    奥村正樹, 金村進吾, 稲葉謙次

    東北大学学際研ANNUAL発表会 2018年2月27日

  156. PDI familyによるヒト血清アルブミン新生鎖の酸化的フォールディング触媒機構の解析

    平山千尋, 奥村正樹, 町田幸大, 今高寛晃, 稲葉謙次

    2017生命科学系学会合同年次大会 2017年12月8日

  157. 小胞体内腔における新生ポリペプチド鎖のジスルフィド結合形成をモニタリングするシステムの開発

    金村進吾, 奥村正樹, Neil Bulleid, 稲葉謙次

    2017生命科学系学会合同年次大会 2017年12月7日

  158. 前駆体蛋白質中のプロ領域の構造転移を駆動力とした立体構造制御機構の解明

    小林 優真, 奥村 正樹, 島本 茂, 稲葉 謙次, 山口 宏, 日高雄二

    2017生命科学系学会合同年次大会 2017年12月6日

  159. 二本鎖フォールディング反応によるウシ膵臓インスリンおよびセレノインスリンの調製

    荒井 堅太, 武居 俊樹, 奥村 正樹, 渡部 聡, 天貝 佑太, 朝比奈 雄也, 北條 裕信, 稲葉 謙次, 岩岡 道夫

    2017生命科学系学会合同年次大会 2017年12月6日

  160. インスリンの二本鎖酸化的フォールディングに対する Protein Disulfide Isomeraseの触媒作用

    荒井 堅太, 藤澤 翔太, 奥村 正樹, 片山 秀和, 稲葉 謙次, 岩岡 道夫

    2017生命科学系学会合同年次大会 2017年12月6日

  161. P5による酸化的フォールディングの触媒機構の解明

    奥村 正樹, 金村 進吾, 荒井 堅太, 秋山 修志, 稲葉 謙次

    2017生命科学系学会合同年次大会 2017年12月6日

  162. 小胞体におけるタンパク質品質管理の理解

    奥村 正樹, 金村 進吾, 稲葉 謙次

    G3アライアンス若手の会 2017年11月26日

  163. 翻訳合成初期の新生鎖に対するPDIとERp46のジスルフィド結合導入機構の解明

    平山 千尋, 奥村 正樹, 町田 幸大, 野井 健太郎, 小椋 光, 今高 寛晃, 稲葉 謙次

    新学術領域「新生鎖」班会議 2017年11月8日

  164. P5によるジスルフィド結合導入メカニズムの構造基盤

    奥村 正樹, 金村 進吾, 荒井 堅太, 秋山 修志, 稲葉 謙次

    新学術領域「新生鎖」班会議 2017年11月8日

  165. 高速原子間力顕微鏡が明らかにした基質に働きかけるProtein Disulfide Isomerase 酵素の1分子動態 招待有り

    最先端光計測とライフサイエンスの近未来 -Bio. Phys. Chem.三重点の探索- 2017年9月6日

  166. Dynamic assembly/disassembly of Protein Disulfide Isomerase during the catalysis of 招待有り

    奥村 正樹, 野井 健太郎, 金村 進吾, 引間 孝明, 秋山 修志, 小椋 光, 稲葉 謙次

    第17回日本タンパク質科学会年会 2017年6月20日

  167. How do PDI family member proteins act on nascent chains to catalyze their oxidative protein 招待有り

    奥村 正樹, 平山 千尋, 野井 健太郎, 町田 幸大, 今高 寛晃, 小椋 光, 稲葉 謙次

    第17回日本タンパク質科学会年会 2017年6月20日

  168. ウシ膵臓インスリンおよびその[C7UA,C7UB] 変異体の酸化的フォールディング経路、立体構造、および生理活性に関する研究

    荒井 堅太, 武居 俊樹, 奥村 正樹, 渡部 聡, 天貝 佑太, 朝比奈 雄也, 北條 裕信, 稲葉 謙次, 岩岡 道夫

    第17回日本タンパク質科学会年会 2017年6月20日

  169. Mechanistic basis of GPx7 and GPx8 catalytic cycles for PDI oxidation in concert with hydrogen peroxide

    Elza F Sofia, 金村 進吾, 奥村 正樹, 稲葉 謙次

    第17回日本タンパク質科学会年会 2017年6月20日

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    ★ポスター賞受賞

  170. PDI とERp46 によるヒト血清アルブミン新生鎖へのジスルフィド結合導入機構の解明

    平山 千尋, 奥村 正樹, 町田 幸大, 今高 寛晃, 稲葉 謙次

    第17回日本タンパク質科学会年会 2017年6月20日

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    ★ポスター賞受賞

  171. フォールディング中間体から紐解くプロウログアニリンのフォールディングの機構の解明

    小林 優真, 奥村 正樹, 島本 茂, 牧野 晃大, 稲葉 謙次, 山口 宏, 日高雄二

    第17回日本タンパク質科学会年会 2017年6月20日

  172. P5によるジスルフィド結合導入メカニズムの構造基盤

    奥村 正樹, 金村 進吾, 荒井 堅太, 秋山 修志, 稲葉 謙次

    第17回日本タンパク質科学会年会 2017年6月20日

  173. ERdj5とBiPの共役による基質ジスルフィド結合の還元機構の解明

    大村 圭一, 奥村 正樹, 前川 憲一, 金村 進吾, 井上 道雄, 天貝 佑太, 潮田 亮, 永田 和宏, 稲葉 謙次

    第17回日本タンパク質科学会年会 2017年6月20日

  174. 酵素基質相互作用を決定する動的構造制御

    奥村正樹

    新学術領域「動的構造生命第3回班会議」 2017年6月5日

  175. Dynamic assembly/disassembly of Protein Disulfide Isomerase during guiding oxidative protein folding 国際会議

    M. Okumura, K. Noi, S. Kanemura, T. Hikima, S. Akiyama, T. Ogura, K. Inaba

    Grand Challenges in Small-angle Scattering; The 78th Okazaki Conference 2017年3月18日

  176. Dual regulation of human Ero1α, a primary disulfide bond formation catalyst in human cells 国際会議

    S. Kanemura, M. Okumura, K. Yutani, T. Ramming, T. Hikima, C. Appenzeller-Herzog, S. Akiyama, K. Inaba

    Grand Challenges in Small-angle Scattering; The 78th Okazaki Conference 2017年3月18日

  177. 高速 AFM を用いた 1分子動態解析によるPDI の酸化還元状態および構造制御機構の解明 招待有り

    奥村正樹

    山口東京理科大セミナー 2017年1月14日

  178. 高速AFMが明らかにしたPDI酵素による基質の酸化的フォールディング触媒機構の解明 招待有り

    奥村正樹

    熊本大学第290回発生研セミナー 2017年1月12日

  179. 小胞体内腔における新生のジスルフィド結合形成反応の解析

    金村進吾, 奥村正樹, Neil Bulleid, 稲葉謙次

    第18回日本蛋白質科学会年会 2016年6月26日

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産業財産権 7

  1. 特許第7194403 号

    奥村 正樹, 松﨑 元紀, 金村 進吾, 稲葉 謙次, 齋尾 智英

    産業財産権の種類: 特許権

  2. PCT/JP2022/108705

    特許特願PCT/JP2022/108705

    産業財産権の種類: 特許権

  3. タンパク質凝集抑制又はタンパク質フォールディング調整ための剤及びその使用

    村岡貴博, 野尻涼矢, 奥村正樹

    産業財産権の種類: 特許権

  4. タンパク質のフォールディング剤

    奥村 正樹, 村岡 貴博, 岡田 隼輔, 稲葉 謙次, 松﨑 元紀

    産業財産権の種類: 特許権

  5. 液滴及びその製造方法

    奥村 正樹, 松﨑 元紀, 金村 進吾, 稲葉 謙次, 齋尾 智英

    産業財産権の種類: 特許権

  6. タンパク質のリフォールディング剤、タンパク質のリフォールディング方法及びタンパク質の再生方法

    奥村 正樹, 村岡 貴博, 岡田 隼輔, 稲葉 謙次, 松﨑 元紀

    産業財産権の種類: 特許権

  7. 特願2010-270195, ジスルフィド結合交換反応を利用した蛋白質の立体構造形成促進試薬

    奥村正樹, 山口宏, 日高雄二

    産業財産権の種類: 特許権

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共同研究・競争的資金等の研究課題 43

  1. 細胞内高次会合体の動態解析

    2021年4月 ~ 2028年3月

  2. 分泌経路におけるメゾスケール構造体プロファイリングの開拓

    2023年10月 ~ 2026年3月

  3. 沖縄型神経原性筋萎縮症に対峙する創薬シーズの発掘

    代表者 筒井正人、分担者 奥村正樹

    2023年7月 ~ 2026年3月

  4. 小胞体内新たな区画を標的にした変性疾患の創薬基盤

    2024年1月 ~ 2025年12月

  5. 次世代in situ タンパク質構造解析の開拓

    2023年4月 ~ 2025年3月

  6. 小胞体内液液相分離の作用機序解明と化学的制御

    2022年4月 ~ 2025年3月

  7. アルツハイマー型認知症の予防・治療を目指したプロテオスタシスの理解

    2024年1月 ~ 2024年12月

  8. ウイルス感染のレドックス制御メカニズムの理解

    2023年12月 ~ 2024年12月

  9. 酸化ストレスに応答する小胞体内液液相分離形成の理解

    2022年12月 ~ 2024年3月

  10. 神経変性疾患に対峙するシャペロン医療の研究開発

    2022年12月 ~ 2024年3月

  11. 細胞における遅延制御反応場の形成機構と機能発現の探求

    2021年10月 ~ 2024年3月

  12. セレノインスリンおよびセレノリラキシン製剤候補のデザイン・合成・応用研究

    代表者 荒井堅太, 分担者, 奥村正樹

    2021年4月 ~ 2024年3月

  13. 遅延制御超分子化学の推進

    代表者 村岡貴博, 分担者, 奥村正樹

    2021年10月 ~ 2023年3月

  14. 小胞体シャペロンによるフォールディング中間体の過渡的認識と制御の構造基盤

    代表者 齋尾智英, 分担者, 奥村正樹

    2020年12月 ~ 2023年3月

  15. 小胞体ストレスを検出するIRE1メゾスケールの構造物性解析

    2021年12月 ~ 2022年12月

  16. プロテインジスルフィドイソメラーゼ群による基質触媒機構の解明

    2021年12月 ~ 2022年12月

  17. 酵素依存的SARS-CoV-2 RBDドメインの失活機序の理解

    2021年11月 ~ 2022年11月

  18. ガレクチン の 構造 機能 制御 メカニズム の解明

    代表者 金村進吾、分担者 奥村正樹

    2021年4月 ~ 2022年4月

  19. 不良タンパク質の高感度検出手法の確立

    代表者 馬渕 拓哉、分担者 奥村 正樹

    2020年7月 ~ 2022年3月

  20. 不良タンパク質を⽤いた加齢の模倣による睡眠変化メカニズムの解明

    代表者 常松友美, 分担者, 奥村正樹

    2020年7月 ~ 2022年3月

  21. 最先端タンパク質構造解析を駆使した生物学的相分離の理解

    代表 横山武司, 分担者, 奥村正樹

    2020年6月 ~ 2022年3月

  22. 分子夾雑環境における酸化的フォールディングのモニタリング法の開発

    奥村正樹

    2020年4月 ~ 2022年3月

  23. PDIファミリーメンバーP5による小胞体内蛋白質品質管理の解明 競争的資金

    奥村 正樹

    2019年4月 ~ 2022年3月

  24. カルシウムによるPDIファミリー酵素の構造機能制御の理解

    奥村正樹

    2020年7月 ~ 2021年7月

  25. ⼩胞体ストレス応答を制御するIRE1 活性型ジスルフィドオリゴマーの形成と解離の分⼦機構解明

    代表 松崎元紀, 分担 奥村正樹

    2020年7月 ~ 2021年3月

  26. PDIファミリーによるインスリン品質管理機構の解明 競争的資金

    奥村 正樹

    2019年8月 ~ 2021年3月

  27. ガレクチンの機能制御メカニズムの探求 競争的資金

    奥村 正樹

    提供機関:東北大 学際研

    制度名:領域創成研究プログラム

    2019年4月 ~ 2021年3月

  28. 小胞体内MHCの立体構造構築の理解 競争的資金

    奥村 正樹

    2019年4月 ~ 2021年3月

  29. MHC クラス1 の品質管理と機能制御の理解 競争的資金

    奥村 正樹

    2019年12月 ~ 2020年12月

  30. Enzyme-mimic polymer catalysts for electrochemical carbon dioxide reduction reaction

    代表者 阿部博弥、分担者 奥村正樹

    2019年7月 ~ 2020年3月

  31. PDI familyによる翻訳途中および翻訳後基質タンパク質の認識プロセスの一分子観察 競争的資金

    奥村 正樹

    提供機関:熊本大学

    制度名:発生医学の共同研究拠点

    2018年4月 ~ 2019年3月

  32. 小胞体が備えるタンパク質品質管理ネットワークの解明 競争的資金

    奥村 正樹

    2017年4月 ~ 2019年3月

  33. 酵素基質相互作用を決定する動的構造制御 競争的資金

    奥村 正樹

    2017年4月 ~ 2019年3月

  34. フォールディング中間体の分子認識から紐解くタンパク質品質管理の分子基盤 競争的資金

    奥村 正樹

    2017年4月 ~ 2019年3月

  35. 翻訳途中の新生鎖に働きかけるPDI familyの直接観察 競争的資金

    奥村 正樹

    提供機関:熊本大学

    制度名:発生医学の共同研究拠点

    2017年4月 ~ 2018年3月

  36. PDIファミリーによるインスリン品質管理機構の解明 競争的資金

    奥村 正樹

    2017年4月 ~ 2018年3月

  37. 高速AFMが明らかにする小胞体関連分解タンパク質ERdj5の1分子動態 競争的資金

    奥村 正樹

    提供機関:熊本大学

    制度名:発生医学の共同研究拠点

    2016年4月 ~ 2017年3月

  38. 小胞体タンパク質品質管理ネットワークの解明 競争的資金

    奥村 正樹

    2016年4月 ~ 2017年3月

  39. 分子認識による酸化的フォールディングの1分子観察 競争的資金

    奥村 正樹

    2015年4月 ~ 2017年3月

  40. 酸素を起点としたジスルフィド形成ネットワークの解明 競争的資金

    奥村 正樹

    2015年4月 ~ 2016年3月

  41. PDIファミリー酵素による酸化的フォールディング中間体の認識機構とその生理的意義 競争的資金

    奥村 正樹

    2013年4月 ~ 2016年3月

  42. プロウログアニリンのプロ領域の分子内シャペロン機能の解明とその応用 競争的資金

    奥村 正樹

    2010年4月 ~ 2012年3月

  43. プロウログアニリンのプロ領域の分子内シャペロン機能の解明と応用 競争的資金

    奥村 正樹

    2009年4月 ~ 2010年3月

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社会貢献活動 14

  1. International Cross-disciplinary Symposium

    2023年10月20日 ~ 2023年10月21日

  2. JST創発自発的な融合の場 「第2回分子生命反応創発討論会」

    2023年8月25日 ~ 2023年8月26日

  3. Mechanism and manipulation of protein folding and degradation

    Masaki Okumura, Tomohide Saio

    2020年7月9日 ~ 2020年7月9日

  4. 東北大学第4回FRIS リトリート

    2019年11月28日 ~ 2019年11月29日

  5. 新学術領域「新生鎖」第5回若手ワークショップ

    2018年5月14日 ~ 2018年5月16日

  6. 遅延制御による脳機能障害および神経変性疾患の理解

    2023年12月7日 ~

  7. 遅延制御による相分離現象の理解

    2023年7月5日 ~

  8. フォールディング異常と脳機能障害の理解

    2022年11月30日 ~

  9. キネティクスから理解する生命システム

    2022年6月8日 ~

  10. タンパク質会合の新展開 New frontier for protein assembly

    2021年12月1日 ~

  11. インスリン研究の新展開, New frontier for insulin study

    Masaki Okumura, Lee Young-Ho

    2020年12月5日 ~

  12. International symposium on unfolded proteins, protein folding, and disease-causing aggregation, Korea

    2019年10月24日 ~

  13. 第二回タンパク質可塑性の研究会、東京農工大学

    2019年9月20日 ~

  14. タンパク質の運命を制御する生体システムと疾病のフロンティア、第92回日本生化学会年会ワークショップ企画

    奥村 正樹、李 映昊

    2019年9月19日 ~

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メディア報道 1

  1. 独創的な若手研究者を育てる 東北大が独自システム

    日経新聞

    2021年8月11日

    メディア報道種別: 新聞・雑誌